Уроканаза [1] (также известная как имидазолонепропионатгидролаза или уроканатгидратаза ) - это фермент, который катализирует вторую стадию разложения гистидина, гидратацию уроканата до имидазолонпропионата.
Уроканаза кодируется геном UROC1, расположенным на 3-й хромосоме человека. [2] Сам белок состоит из 676 аминокислот, которые затем сворачиваются, давая конечный продукт, который имеет 2 идентичные субъединицы, что делает фермент гомодимером.
Чтобы катализировать гидролиз уроканата в катаболическом пути L-гистидина, фермент использует две его группы NAD + (никотинамид-аднен-динуклеотид). Группы НАД + действуют как электрофилы, присоединяясь к верхнему атому углерода уроканата, что приводит к сигматропной перегруппировке молекулы уроканата. [3] Эта перегруппировка позволяет добавить молекулу воды, превращая уроканат в 4,5-дигидро-4-оксо-5-имидазолпропаноат. [4]
Унаследованный дефицит уроканазы приводит к повышению уровня урокановой кислоты в моче - состоянию, известному как урокановая ацидурия .
Уроканаза обнаружена в некоторых бактериях (ген hutU), в печени многих позвоночных, а также в растении Trifolium repens (белый клевер). Уроканаза - это белок с массой около 60 кД, он прочно связывается с NAD + и использует его в качестве кофактора электрофилов. Было обнаружено, что консервативный цистеин важен для каталитического механизма и может участвовать в связывании NAD + .
^ Rétey J (октябрь 1994). «История уроканазы: новая роль НАД + как электрофила». Архивы биохимии и биофизики . 314 (1): 1–16. DOI : 10.1006 / abbi.1994.1405 . PMID 7944380 .
