3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
ЕС нет. | 1.1.1.35 | |||||||
№ CAS | 9028-40-4 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
BRENDA | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
|
Гидроксиацил-коэнзим А дегидрогеназа | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Символ | HADH | |||||
Альт. символы | HADHSC | |||||
Ген NCBI | 3033 | |||||
HGNC | 4799 | |||||
OMIM | 601609 | |||||
RefSeq | NM_005327 | |||||
UniProt | Q16836 | |||||
Прочие данные | ||||||
Номер ЕС | 1.1.1.35 | |||||
Locus | Chr. 4 q22-q26 | |||||
|
В энзимологии , A 3-hydroxyacyl-КоА - дегидрогеназа ( EC 1.1.1.35 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию
- (S) -3-гидроксиацил-КоА + НАД + 3-оксоацил-КоА + НАДН + Н +
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются (S) -3-гидроксиацил-CoA и NAD + , тогда как его 3 продуктами являются 3-оксоацил-CoA , NADH и H + .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно к тем, которые действуют на группу CH-OH донора с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора.
Изоферменты [ править ]
У человека следующие гены кодируют белки с активностью 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы:
- HADH - гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа
- HSD17B10 - 3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа типа 2
- EHHADH - пероксисомальный бифункциональный фермент
- HSD17B4 - пероксисомальный многофункциональный фермент 2 типа
Функция [ править ]
3-Гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа классифицируется как оксидоредуктаза . Он участвует в процессах обмена жирных кислот. В частности, он катализирует третью стадию бета-окисления ; окисления из L-3-КоА hydroxyacyl НАД + . Реакция превращает гидроксильную группу в кетогруппу .
Конечный продукт - 3-кетоацил-КоА .
Метаболические пути [ править ]
Этот фермент участвует в 8 метаболических путях :
- удлинение жирных кислот в митохондриях
- метаболизм жирных кислот
- расщепление валина, лейцина и изолейцина
- деградация лизина
- метаболизм триптофана
- разложение бензоата путем коалигирования
- метаболизм бутаноата
- деградация капролактама
Номенклатура [ править ]
Систематическое название данного фермента класс (S) -3-hydroxyacyl-СоА: НАД + оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают:
- 1-специфическая DPN-связанная бета-гидроксимасляная дегидрогеназа
- 3-гидроксиацетил-кофермент А дегидрогеназа
- 3-гидроксиацилкофермент А дегидрогеназа
- 3-гидроксибутирил-КоА дегидрогеназа
- 3-гидроксиизобутирил-КоА дегидрогеназа
- 3-кеторедуктаза
- 3-L-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа
- 3-бета-гидроксиацил-кофермент А-дегидрогеназа
- дегидрогеназа бета-гидроксикислоты
- бета-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа
- бета-гидроксиацилдегидрогеназа
- бета-гидроксиацил-кофермент А синтетаза
- бета-гидроксиацилкофермент А дегидрогеназа
- бета-гидроксибутирилкофермент А дегидрогеназа
- бета-кето-редуктаза
- бета-кетоацил-КоА редуктаза
- L-3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа
- L-3-гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа
Структурные исследования [ править ]
По состоянию на 20 января 2010 г. 22 структуры были решены для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1F0Y , 1F12 , 1F14 , 1F17 , 1F67 , 1GZ6 , 1IKT , 1IL0 , 1LSJ , 1LSO , 1M75 , 1M76 , 1S9C , 1WDK , 1WDL. , 1WDM , 1ZBQ , 1ZCJ , 2D3T , 2HDH , 3HAD и3HDH .
Ссылки [ править ]
- Хиллмер П., Готтшалк Г. (1974). «Солюбилизация и частичная характеристика макрочастиц дегидрогеназ из Clostridium kluyveri ». Биохим. Биофиз. Acta . 334 : 12–23. DOI : 10.1016 / 0005-2744 (74) 90146-6 .
- Ленингер А.Л., Гревиль Г.Д. (1953). «Ферментативное окисление альфа- и 2-бета-гидроксибутирата». Biochimica et Biophysica Acta . 12 (1-2): 188-202. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (53) 90138-3 . PMID 13115428 .
- Стерн-младший (ноябрь 1957 г.). «Кристаллическая бета-гидроксибутирилдегидрогеназа из сердца свиньи». Biochimica et Biophysica Acta . 26 (2): 448–9. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (57) 90040-9 . PMID 13499396 .
- Вакил SJ, Грин DE, Mii S, Mahler HR (апрель 1954 г.). «Исследования системы окисления жирных кислот в тканях животных. VI. Бета-гидроксиацилкофермент А дегидрогеназа» . Журнал биологической химии . 207 (2): 631–8. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 65679-0 . PMID 13163047 .