• составной компонент мембраны • комплекс рецептора HFE-трансферрина • мембрана • клеточная мембрана • тело нервной клетки • дендрит • кавеола • внешняя сторона плазматической мембраны • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • рецепторный комплекс • поверхность клетки
Биологический процесс
• сомитогенез • Процесс спецификации шаблона • нёбо развитие • дифференцировка клетки • гипофиз развития • развитие энтодермы • хондроциты дифференциация • нервный гребень клетки развитие • Развитие мезодермы бокового • развития легких • положительное регулирование минерализации костей • развитие эмбриональных органов • параксиальная мезодерма структурной организация • положительная регуляция пролиферации эпителиальных клеток • фосфорилирование • отрицательная регуляция нейрогенеза • позитивная регуляция ограниченного путями фосфорилирования белка SMAD • образование мезодермы • развитие эктодермы • морфогенез эмбрионального пальца • морфогенез сердца • клеточный ответ на стимул BMP • внутриутробное эмбриональное развитие • сигнальный путь BMP • морфогенез задних конечностей • развитие нервной системы • спецификация дорсальной / вентральной оси • регуляция спецификации судьбы латеральных мезодермальных клеток • поддержание популяции стволовых клеток • одонтогенез дентина содержащего зуба • мюллеровой канал регрессия • эндокард образование подушки • фосфорилирование белка • положительного регулирование транскрипции ДНК-шаблонный • развитие сердца • хондрогенезе • положительного регулирование дифференцировки остеобластов • развития роста • трансмембранный белок рецептора серин / треонин киназа сигнального путь • положительная регуляция пролиферации мезенхимальных клеток • формирование сердца • спецификация паттерна нервной пластинки • эмбриональный морфогенез • развитие мезендодермы • иммунный ответ • регуляция клеточного старения • медиолатеральная регионализация нервной пластинки • формирование дорсального / вентрального паттерна • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • положительная регуляция импорта белка SMAD в ядро • спецификация переднего / заднего паттерна • развитие параксиальной мезодермы • положительное регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II • негативная регуляция миграции гладкомышечных клеток • сигнальный путь BMP, участвующий в развитии сердца • регулирование процесса апоптоза сердечной мышцы клетки • тракт отток Перегородка морфогенез • путь отток морфогенез • сердечная проводимость система развитие • митральный клапан морфогенез • трехстворчатый клапан морфогенез • эндокард подушка морфогенез • сердечная правый желудочек морфогенез • желудочковая трабекулы миокард морфогенез • желудочковый компактный миокард морфогенез • спинной морфогенез аорты • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы • позитивная регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы • морфогенез артерии глоточной дуги • позитивная регуляция развития сердечного желудочка • позитивная регуляция пролиферации клеток гладких мышц сосудов • морфогенез фиброзного кольца сердца • регуляция дифференцировки клеток нервного гребня
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
657
12166
Ансамбль
ENSG00000107779
ENSMUSG00000021796
UniProt
P36894
P36895
RefSeq (мРНК)
NM_004329
NM_009758
RefSeq (белок)
NP_004320
NP_033888
Расположение (UCSC)
Chr 10: 86.76 - 86.93 Мб
Chr 14: 34,41 - 34,5 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Рецептора морфогенетического белка кости, типа IA также известный как Bmpr1a является белком , который в организме человека кодируется Bmpr1a гена . BMPR1A также был обозначен как CD292 ( кластер дифференцировки 292). [5]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 лиганда
3 болезни
4 взаимодействия
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Рецепторы костного морфогенетического белка (BMP) представляют собой семейство трансмембранных серин / треониновых киназ, которые включают рецепторы типа I BMPR1A (этот белок) и BMPR1B, а также рецептор типа II BMPR2 . Эти рецепторы также тесно связаны с рецепторами активина, ACVR1 и ACVR2 . Лиганды этих рецепторов являются членами TGF beta.надсемейство. TGF-бета и активины передают свои сигналы посредством образования гетеродимерных комплексов с 2 различными типами рецепторов серин (треонин) киназ: рецепторами типа I примерно 50-55 кДа и рецепторами типа II примерно 70-80 кДа. Рецепторы типа II связывают лиганды в отсутствие рецепторов типа I, но им требуются соответствующие рецепторы типа I для передачи сигналов, тогда как рецепторам типа I требуются соответствующие рецепторы типа II для связывания лиганда. [5]
BMP подавляет передачу сигналов WNT для поддержания стабильных популяций стволовых клеток. BMPR1A нулевые мыши погибли в эмбриональный день 8.0 без спецификации мезодермы , демонстрируя ее жизненно важную роль в гаструляции . [6] В экспериментах с использованием доминантно-отрицательных куриных эмбрионов BMPR1A было продемонстрировано, что BMPR1A играет роль в апоптозе и развитии адипоцитов . [6] Используя конститутивно активные формы BMPR1A, было показано, что BMPR1A играет роль в дифференцировке клеток . [6] Сигналы, передаваемые рецептором BMPR1A, не важны для остеобластов.формирование или распространение; однако BMPR1A необходим для отложения остеобластов внеклеточного матрикса . [6] У куриного эмбриона рецепторы BMPR1A обнаруживаются на низких уровнях в мезенхиме зачатков конечностей , в другом месте по отношению к BMPR1B, поддерживая различные роли, которые они играют в остеогенезе. [7]
Лиганды [ править ]
Агонисты : BMP2 , BMP4 , BMP6 , BMP7 , GDF6.
Антагонисты : Ноггин , Хордин.
Заболевания [ править ]
BMPR1A, SMAD4 и PTEN ответственны за синдром ювенильного полипоза , ювенильный полипоз кишечника и болезнь Коудена .
Взаимодействия [ править ]
BMPR1A взаимодействует с:
BMP2 , [8] [9] [10] [11]
SF3B4 , [12] и
ZMYND11 . [13]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000107779 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021796 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b «Ген Entrez: рецептор костного морфогенетического белка BMPR1A, тип IA» .
^ a b c d Мишина Ю., Старбак М. В., Джентиле М. А., Фукуда Т., Каспаркова В., Сеедор Дж. Г., Хэнкс М. С., Амлинг М., Пинеро Дж. Дж., Харада С., Берингер Р. Р. (2004). «Передача сигналов рецептора костного морфогенетического белка IA регулирует постнатальную функцию остеобластов и ремоделирование кости» . J. Biol. Chem . 279 (26): 27560–6. DOI : 10.1074 / jbc.M404222200 . PMID 15090551 .
↑ Юн Б.С., Овчинников Д.А., Йошии И., Мишина Ю., Берингер Р.Р., Лайонс К.М. (2005). «Bmpr1a и Bmpr1b имеют перекрывающиеся функции и необходимы для хондрогенеза in vivo» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 102 (14): 5062–7. Bibcode : 2005PNAS..102.5062Y . DOI : 10.1073 / pnas.0500031102 . PMC 555995 . PMID 15781876 .
Перейти ↑ Nickel J, Dreyer MK, Kirsch T, Sebald W (2001). «Кристаллическая структура комплекса BMP-2: BMPR-IA и создание антагонистов BMP-2». J Bone Joint Surg Am . 83-A Дополнение 1 (Pt 1): S7–14. PMID 11263668 .
Перейти ↑ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (февраль 2000 г.). «Выделение рекомбинантного эктодомена IA рецептора BMP и его 2: 1 комплекса с BMP-2» . FEBS Lett . 468 (2–3): 215–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (00) 01214-X . PMID 10692589 . S2CID 30068719 .
Перейти ↑ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (июль 2000 г.). «Антагонисты BMP-2 возникают в результате изменений низкоаффинного связывающего эпитопа для рецептора BMPR-II» . EMBO J . 19 (13): 3314–24. DOI : 10.1093 / emboj / 19.13.3314 . PMC 313944 . PMID 10880444 .
^ Гильбоа л, Nohe А, Т Geissendörfer, Себалд Вт, Henis Ю.И., Кнаус Р (март 2000 г.). «Костные морфогенетические белковые рецепторные комплексы на поверхности живых клеток: новый способ олигомеризации для рецепторов серин / треонинкиназ» . Мол. Биол. Cell . 11 (3): 1023–35. DOI : 10.1091 / mbc.11.3.1023 . PMC 14828 . PMID 10712517 .
^ Nishanian TG, Вальдман T (октябрь 2004). «Взаимодействие опухолевого супрессора BMPR-IA с фактором сплайсинга, имеющим значение для развития». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 323 (1): 91–7. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2004.08.060 . PMID 15351706 .
^ Kurozumi К, Nishita М, Yamaguchi К, Фуджита Т, Н Уэно, Shibuya Н (апрель 1998 г.). «BRAM1, молекула, связанная с рецептором BMP, участвующая в передаче сигналов BMP». Гены Клетки . 3 (4): 257–64. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.1998.00186.x . PMID 9663660 . S2CID 29818690 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Лю Ф, Вентура Ф, Дуди Дж, Массагуэ Дж (1995). «Человеческий рецептор типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора на BMP» . Мол. Клетка. Биол . 15 (7): 3479–86. DOI : 10.1128 / mcb.15.7.3479 . PMC 230584 . PMID 7791754 .
ten Dijke P, Ichijo H, Franzén P, Schulz P, Saras J, Toyoshima H, Heldin CH, Miyazono K (1993). «Киназы, подобные рецепторам активина: новый подкласс рецепторов клеточной поверхности с предсказанной серин / треонинкиназной активностью». Онкоген . 8 (10): 2879–87. PMID 8397373 .
Исиду Y, Китадзима I, Обама Х, Маруяма I, Мурата Ф, Имамура Т., Ямада Н., тен Диджке П., Миядзоно К., Саку Т. (1996). «Повышенная экспрессия рецепторов типа I для морфогенетических белков кости во время формирования кости». J. Bone Miner. Res . 10 (11): 1651–9. DOI : 10.1002 / jbmr.5650101107 . PMID 8592941 . S2CID 33345688 .
Ямада Н., Като М., тен Диджке П., Ямасита Х., Сампатх Т.К., Хелдин С.Х., Миязоно К., Фуна К. (1996). «Рецептор костного морфогенетического белка типа IB прогрессивно экспрессируется в злокачественных опухолях глиомы» . Br. J. Рак . 73 (5): 624–9. DOI : 10.1038 / bjc.1996.108 . PMC 2074358 . PMID 8605097 .
Нишито Х., Ичидзё Х., Кимура М., Мацумото Т., Макисима Ф., Ямагути А., Ямасита Х., Эномото С., Миядзоно К. (1996). «Идентификация рецепторов серин / треонинкиназы типа I и типа II для фактора роста / дифференцировки-5» . J. Biol. Chem . 271 (35): 21345–52. DOI : 10.1074 / jbc.271.35.21345 . PMID 8702914 .
Ву X, Робинсон CE, Фонг HW, Гимбл JM (1996). «Анализ нативного мышиного костного морфогенетического белка серин-треонинкиназы рецептора типа I (ALK-3)». J. Cell. Physiol . 168 (2): 453–61. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199608) 168: 2 <453 :: AID-JCP24> 3.0.CO; 2-2 . PMID 8707881 .
Эрлахер Л., Маккартни Дж., Пик Э., тен Дейк П., Янагишита М., Опперманн Х., Луйтен Ф.П. (1998). «Морфогенетические белки хрящевого происхождения и остеогенный белок-1 по-разному регулируют остеогенез». J. Bone Miner. Res . 13 (3): 383–92. DOI : 10,1359 / jbmr.1998.13.3.383 . PMID 9525338 . S2CID 25307046 .
Чжан Д., Мехлер М.Ф., Сонг К., Кесслер Дж. А. (1998). «Развитие костных морфогенетических рецепторов белка в нервной системе и возможные роли в регуляции экспрессии trkC» . J. Neurosci . 18 (9): 3314–26. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.18-09-03314.1998 . PMC 6792660 . PMID 9547239 .
Ide H, Saito-Ohara F, Ohnami S, Osada Y, Ikeuchi T., Yoshida T, Terada M (1998). «Присвоение генов BMPR1A и BMPR1B человеческим хромосомам 10q22.3 и 4q23 → q24 посредством гибридизации in situ и радиационного гибридного картирования». Cytogenet. Cell Genet . 81 (3–4): 285–6. DOI : 10.1159 / 000015048 . PMID 9730621 . S2CID 46751090 .
Souchelnytskyi S, Nakayama T., Nakao A, Morén A, Heldin CH, Christian JL, ten Dijke P (1998). «Физическое и функциональное взаимодействие мышей и Xenopus Smad7 с рецепторами морфогенетических белков кости и рецепторами трансформирующего фактора роста бета» . J. Biol. Chem . 273 (39): 25364–70. DOI : 10.1074 / jbc.273.39.25364 . PMID 9738003 .
Ю Л., Kruse FE, Pohl J, Völcker HE (1999). «Костные морфогенетические белки и факторы роста и дифференцировки в роговице человека». Вкладывать деньги. Офтальмол. Vis. Sci . 40 (2): 296–311. PMID 9950587 .
Астрем А.К., Джин Д., Имамура Т., Ройер Э., Розенцвейг Б., Миязоно К., тен Дейк П., Стенман Г. (1999). «Хромосомная локализация трех генов человека, кодирующих рецепторы костных морфогенетических белков». Мамм. Геном . 10 (3): 299–302. DOI : 10.1007 / s003359900990 . PMID 10051328 . S2CID 19132542 .
Эбисава Т., Тада К., Китадзима И., Тодзё К., Сампатх Т.К., Кавабата М., Миядзоно К., Имамура Т. (2000). «Характеристика костных морфогенетических сигнальных путей белка-6 в дифференцировке остеобластов». J. Cell Sci . 112 (20): 3519–27. PMID 10504300 .
Ким И.Ю., Ли Д.Х., Ан Х.Дж., Токунага Х., Сонг В., Деверо Л.М., Джин Д., Сампат Т.К., Мортон Р.А. (2000). «Экспрессия рецепторов костных морфогенетических белков типа IA, -IB и -II коррелирует со степенью опухоли в тканях рака простаты человека». Cancer Res . 60 (11): 2840–4. PMID 10850425 .
Кирш Т., Себальд В., Драйер МК (2000). «Кристаллическая структура комплекса эктодомена BMP-2-BRIA». Nat. Struct. Биол . 7 (6): 492–6. DOI : 10.1038 / 75903 . PMID 10881198 . S2CID 19403233 .
Ван М., Ши X, Фэн X, Цао X (2001). «Транскрипционные механизмы костного морфогенетического белка, индуцированного экспрессии гена остеопротегрина» . J. Biol. Chem . 276 (13): 10119–25. DOI : 10.1074 / jbc.M006918200 . PMID 11139569 .
Внешние ссылки [ править ]
GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о синдроме ювенильного полипоза
BMPR1A + белок, + человеческий по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
Расположение генома человека BMPR1A и страница сведений о гене BMPR1A в браузере генома UCSC .
vтеPDB галерея
1es7 : КОМПЛЕКС МЕЖДУ БМП-2 И ДВУМЯ БМП РЕЦЕПТОР IA ECTODOMAINS
1rew : Структурное уточнение комплекса костного морфогенетического белка 2 и его рецептора типа IA.
2goo : тройной комплекс BMP-2, связанный с BMPR-Ia-ECD и ActRII-ECD
2h62 : Кристаллическая структура тройного лиганд-рецепторного комплекса BMP-2.
2h64 : Кристаллическая структура тройного лиганд-рецепторного комплекса BMP-2.
vтеБелки : кластеры дифференцировки (см. Также список человеческих кластеров дифференциации )
1–50
CD1
ac
1А
1B
1D
1E
CD2
CD3
γ
δ
ε
CD4
CD5
CD6
CD7
CD8
а
CD9
CD10
CD11
а
б
c
d
CD13
CD14
CD15
CD16
А
B
CD18
CD19
CD20
CD21
CD22
CD23
CD24
CD25
CD26
CD27
CD28
CD29
CD30
CD31
CD32
А
B
CD33
CD34
CD35
CD36
CD37
CD38
CD39
CD40
CD41
CD42
а
б
c
d
CD43
CD44
CD45
CD46
CD47
CD48
CD49
а
б
c
d
е
ж
CD50
51–100
CD51
CD52
CD53
CD54
CD55
CD56
CD57
CD58
CD59
CD61
CD62
E
L
п
CD63
CD64
А
B
C
CD66
а
б
c
d
е
ж
CD68
CD69
CD70
CD71
CD72
CD73
CD74
CD78
CD79
а
б
CD80
CD81
CD82
CD83
CD84
CD85
а
d
е
час
j
k
CD86
CD87
CD88
CD89
CD90
CD91 - CD92
CD93
CD94
CD95
CD96
CD97
CD98
CD99
CD100
101–150
CD101
CD102
CD103
CD104
CD105
CD106
CD107
а
б
CD108
CD109
CD110
CD111
CD112
CD113
CD114
CD115
CD116
CD117
CD118
CD119
CD120
а
б
CD121
а
б
CD122
CD123
CD124
CD125
CD126
CD127
CD129
CD130
CD131
CD132
CD133
CD134
CD135
CD136
CD137
CD138
CD140b
CD141
CD142
CD143
CD144
CD146
CD147
CD148
CD150
151–200
CD151
CD152
CD153
CD154
CD155
CD156
а
б
c
CD157
CD158 ( а
d
е
я
л )
CD159
а
c
CD160
CD161
CD162
CD163
CD164
CD166
CD167
а
б
CD168
CD169
CD170
CD171
CD172
а
б
грамм
CD174
CD177
CD178
CD179
а
б
CD180
CD181
CD182
CD183
CD184
CD185
CD186
CD191
CD192
CD193
CD194
CD195
CD196
CD197
CDw198
CDw199
CD200
201–250
CD201
CD202b
CD204
CD205
CD206
CD207
CD208
CD209
CDw210
а
б
CD212
CD213a
1
2
CD217
CD218 ( а
б )
CD220
CD221
CD222
CD223
CD224
CD225
CD226
CD227
CD228
CD229
CD230
CD233
CD234
CD235
а
б
CD236
CD238
CD239
CD240CE
CD240D
CD241
CD243
CD244
CD246
CD247 - CD248
CD249
251–300
CD252
CD253
CD254
CD256
CD257
CD258
CD261
CD262
CD263
CD264
CD265
CD266
CD267
CD268
CD269
CD271
CD272
CD273
CD274
CD275
CD276
CD278
CD279
CD280
CD281
CD282
CD283
CD284
CD286
CD288
CD289
CD290
CD292
CDw293
CD294
CD295
CD297
CD298
CD299
301–350
CD300A
CD301
CD302
CD303
CD304
CD305
CD306
CD307
CD309
CD312
CD314
CD315
CD316
CD317
CD318
CD320
CD321
CD322
CD324
CD325
CD326
CD328
CD329
CD331
CD332
CD333
CD334
CD335
CD336
CD337
CD338
CD339
CD340
CD344
CD349
CD350
vтеПередача сигналов клеток : путь передачи сигналов TGFβ