α-Глюканы ( альфа- глюканы ) представляют собой полисахариды мономеров D-глюкозы, связанных гликозидными связями альфа-формы. альфа-глюканы использовать кофакторов в кофактора сайт для того , чтобы активировать глюкан фосфорилазы фермента. Этот фермент вызывает реакцию, которая переносит глюкозильную часть между ортофосфатом и α-1,4-глюканом. Положение кофакторов по отношению к активным сайтам фермента имеет решающее значение для общей скорости реакции, таким образом, любое изменение сайта кофактора приводит к нарушению сайта связывания глюкана. [1]
Альфа-глюкан также обычно содержится в бактериях, дрожжах, растениях и насекомых. В то время как основной путь синтеза α-глюкана осуществляется через гликозидные связи мономеров глюкозы, α-глюкан может быть сравнительно синтезирован с помощью мальтозилтрансферазы GlgE и фермента ветвления GlgB. [2] Этот альтернативный путь распространен у многих бактерий, которые используют GlgB и GlgE или путь GlgE исключительно для биосинтеза α-глюкана. Путь GlgE особенно заметен у актиномицетов, таких как микобактерии и стрептомицеты. Однако α-глюканы у микобактерий имеют небольшое изменение длины линейных цепей, что указывает на тот факт, что фермент разветвления у микобактерий образует более короткие ответвления по сравнению с синтезом гликогена. Для организмов, которые могут использовать как классический синтез гликогена, так и путь GlgE, присутствует только фермент GlgB, что указывает на то, что фермент GlgB является общим для обоих путей. [3]
Другие применения α-глюкана были разработаны на основе его доступности в бактериях. Накопление гликогена Neisseria polysacchera и другие бактерии могут использовать в α-глюкане для катализирования единиц глюкозы с образованием α-1,4-глюкана и высвобождения фруктозы в процессе. Чтобы регулировать углеводный обмен, нужен был более устойчивый крахмал. Покрытая α-глюканом молекула крахмала, полученная из Neisseria polysacchera, была способна улучшить некоторые физико-химические свойства по сравнению с сырым нормальным крахмалом, особенно в отношении эффективности загрузки биоактивных молекул. Альфа-глюкан использовался в сочетании с молекулами модифицированного крахмала, которые содержали пористые гранулы крахмала, путем гидролиза амилотическими ферментами, такими как α-амилаза, β-амилаза и глюкоамилаза. [4]Покрытие α-глюкана обеспечивает защиту от пищеварительной среды, такой как тонкий кишечник, эффективной инкапсуляции и сохранности. Эта конструкция способствует развитию биоматериалов на основе α-глюкана и имеет большое значение для их использования в пищевой и фармацевтической промышленности. [5]
Примеры альфа-глюканов [ править ]
- декстран , α-1,6-глюкан
- гликоген , α-1,4- и α-1,6-глюкан
- пуллулан , α-1,4- и α-1,6-глюкан
- крахмал , α-1,4- (например, амилоза ) и α-1,6-глюкан (включая амилопектин ) [6]
Ссылки [ править ]
- ^ Шимомура, Shoji; Фукуи, Тосио (1980). «Сравнительное исследование α-глюканфосфорилаз растений и животных: взаимосвязь между сайтами связывания полисахарида и пиридоксальфосфата с помощью аффинного электрофореза». Биохимия . 19 (11): 2287–2294. DOI : 10.1021 / bi00552a001 . PMID 7387974 .
- ↑ Юнг, И-Сыль; Хонг, Мун-Ги; Парк, Се-Хи; Ли, Бюнг-Ху; Ю, Сан-Хо (11.11.2019). «Биокаталитическое изготовление покрытых α-глюканами пористых крахмальных гранул с помощью амилолитических и синтезирующих глюканы ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. DOI : 10.1021 / acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 .
- ↑ Юнг, И-Сыль; Хонг, Мун-Ги; Парк, Се-Хи; Ли, Бюнг-Ху; Ю, Сан-Хо (11.11.2019). «Биокаталитическое изготовление покрытых α-глюканами пористых крахмальных гранул с помощью амилолитических и синтезирующих глюканы ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. DOI : 10.1021 / acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 .
- ↑ Юнг, И-Сыль; Хонг, Мун-Ги; Парк, Се-Хи; Ли, Бюнг-Ху; Ю, Сан-Хо (11.11.2019). «Биокаталитическое изготовление покрытых α-глюканами пористых крахмальных гранул с помощью амилолитических и синтезирующих глюканы ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. DOI : 10.1021 / acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 .
- ↑ Юнг, И-Сыль; Хонг, Мун-Ги; Парк, Се-Хи; Ли, Бюнг-Ху; Ю, Сан-Хо (11.11.2019). «Биокаталитическое изготовление покрытых α-глюканами пористых крахмальных гранул с помощью амилолитических и синтезирующих глюканы ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. DOI : 10.1021 / acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 .
- Перейти ↑ Ai Y, Nelson B, Birt DF, Jane JL (2013). «Переваривание октенилянтарного крахмала in vitro и in vivo». Углеводные полимеры . 98 (2): 1266–1271. DOI : 10.1016 / j.carbpol.2013.07.057 . PMID 24053802 .
[1] Страница, объясняющая связь альфа-глюкана в крахмале.
