 | Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . ( март 2012 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
| AGT | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | AGT , ANHU, SERPINA8, hFLT1, ангиотензиноген | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | MGI : 87963 HomoloGene : 14 GeneCards : AGT | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Расположение (UCSC) | Chr 1: 230,7 - 230,71 Мб | Chr 8: 124,56 - 124,57 Мб | |||||||||||||||||||||||
| PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ангиотензин - это пептидный гормон , вызывающий сужение сосудов и повышение артериального давления . Он является частью ренин-ангиотензиновой системы , регулирующей кровяное давление. Ангиотензин также стимулирует высвобождение альдостерона из коры надпочечников, что способствует задержке натрия почками.
Олигопептид , ангиотензин является гормоном , и агент , вызывающий жажду . Он является производным от молекулы-предшественника ангиотензиногена, сывороточного глобулина, вырабатываемого в печени . Ангиотензин был выделен в конце 1930-х годов (сначала назван «ангиотонин» или «гипертензин»), а затем охарактеризован и синтезирован группами в Кливлендской клинике и лабораториях Ciba . [5]
Прекурсор и типы [ править ]
Ангиотензиноген [ править ]
Ангиотензиноген представляет собой α-2-глобулин, синтезируемый в печени [6], и является предшественником ангиотензина, но также было указано, что он выполняет многие другие функции, не связанные с пептидами ангиотензина. [7] Он является членом семейства серпиновых белков, что привело к другому названию: Serpin A8, [8], хотя неизвестно, что он ингибирует другие ферменты, такие как большинство серпинов. Кроме того, обобщенную кристаллическую структуру можно оценить, исследуя другие белки семейства серпинов, но ангиотензиноген имеет удлиненный N-конец по сравнению с другими белками семейства серпинов. [9]
Ангиотензиноген также известен как субстрат ренина. Он расщепляется на N-конце ренином, в результате чего образуется ангиотензин I, который позже будет преобразован в ангиотензин II. [7] [9] Этот пептид состоит из 485 аминокислот, и 10 аминокислот на N-конце расщепляются, когда на него действует ренин. [7] Первые 12 аминокислот являются наиболее важными для активности.
- Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu-Val-Ile -...
Уровни ангиотензиногена в плазме повышаются за счет плазменных кортикостероидов , эстрогена , гормона щитовидной железы и ангиотензина II.
Ангиотензин I [ править ]
- Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Гис-Про-Фе-Гис-Лей | Вал-Иль -...
Ангиотензин I (номер CAS 11128-99-7), официально называемый проангиотензином , образуется под действием ренина на ангиотензиноген . Ренин расщепляет пептидную связь между остатками лейцина (Leu) и валина (Val) на ангиотензиногене, создавая декапептид (десять аминокислот) (дез-Asp) ангиотензин I. Ренин вырабатывается в почках в ответ на симпатическую активность почек, снижается. внутрипочечное артериальное давление (систолическое артериальное давление <90 мм рт. ст. [10] ) в юкстагломерулярных клетках или снижение доставки Na + и Cl- к плотному пятну .[11] Если пониженная концентрация NaCl [12] в дистальных канальцах ощущается плотным пятном, высвобождение ренина юкстагломерулярными клетками увеличивается. Этот механизм восприятия опосредованной macula densa секреции ренина, по-видимому, имеет специфическую зависимость от ионов хлора, а не от ионов натрия. Исследования с использованием изолированных препаратов толстой восходящей конечности с клубочками, прикрепленными в перфузате с низким содержанием NaCl, не смогли ингибировать секрецию ренина при добавлении различных солей натрия, но могли ингибировать секрецию ренина при добавлении хлоридных солей. [13] Это и аналогичные результаты, полученные in vivo, [14]привело некоторых к мысли, что, возможно, «инициирующим сигналом для МД-контроля секреции ренина является изменение скорости поглощения NaCl преимущественно через люминальный ко-транспортер Na, K, 2Cl , физиологическая активность которого определяется изменением концентрации Cl в просвете. . " [15]
Ангиотензин I, по-видимому, не имеет прямой биологической активности и существует исключительно как предшественник ангиотензина II.
Ангиотензин II [ править ]
- Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Гис-Про-Фе
Ангиотензин I превращается в ангиотензин II (AII) путем удаления двух С-концевых остатков ферментом ангиотензин-превращающего фермента (АПФ), главным образом через АПФ в легких (но также присутствует в эндотелиальных клетках , эпителиальных клетках почек и головном мозге). ). Ангиотензин II действует на центральную нервную систему, увеличивая выработку вазопрессина , а также действует на гладкие мышцы вен и артерий, вызывая сужение сосудов. Ангиотензин II также увеличивает секрецию альдостерона ; поэтому он действует как эндокринный , аутокринный / паракринный и внутрикринный гормон.
АПФ является мишенью для препаратов ингибиторов АПФ , которые снижают скорость продукции ангиотензина II. Ангиотензин II повышает кровяное давление, стимулируя белок Gq в гладкомышечных клетках сосудов (который, в свою очередь, активирует IP3-зависимый механизм, приводящий к повышению уровня внутриклеточного кальция и, в конечном итоге, вызывая сокращение). Кроме того, ангиотензин II действует на обменник Na + / H + в проксимальных канальцах почек, стимулируя реабсорбцию Na и выведение H +, что связано с реабсорбцией бикарбоната. В конечном итоге это приводит к увеличению объема крови, давления и pH. [16] Следовательно, ингибиторы АПФ являются основными антигипертензивными препаратами.
Также известны другие продукты расщепления АПФ, состоящие из семи или девяти аминокислот; они обладают дифференциальным сродством к рецепторам ангиотензина , хотя их точная роль до сих пор неясна. Действие самого AII направлено антагонистами рецепторов ангиотензина II , которые напрямую блокируют рецепторы AT 1 ангиотензина II .
Ангиотензин II расщепляется до ангиотензина III ангиотензиназами, расположенными в эритроцитах и сосудистых руслах большинства тканей. Он [ неоднозначно ] имеет период полураспада в обращении около 30 секунд, тогда как в тканях он может достигать 15-30 минут.
Ангиотензин II приводит к повышенной инотропии , хронотропии , высвобождению катехоламинов ( норадреналина ), чувствительности к катехоламинам, уровням альдостерона, уровням вазопрессина, а также ремоделированию сердца и вазоконстрикции через рецепторы AT 1 на периферических сосудах (наоборот, рецепторы AT 2 ухудшают ремоделирование сердца). Вот почему ингибиторы АПФ и БРА помогают предотвратить ремоделирование, которое происходит вторично по отношению к ангиотензину II, и полезны при застойной сердечной недостаточности . [15]
Ангиотензин III [ править ]
- Asp | Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе
Ангиотензин III имеет 40% прессорной активности ангиотензина II, но 100% активности альдостерона. Повышает среднее артериальное давление . Это пептид, который образуется путем удаления аминокислоты из ангиотензина II с помощью аминопептидазы A [17]
Ангиотензин IV [ править ]
- Arg | Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе
Ангиотензин IV - это гексапептид, который, как и ангиотензин III, обладает меньшей активностью. Ангиотензин IV оказывает большое влияние на центральную нервную систему. [18] [19]
Точная идентичность рецепторов AT4 не установлена. Есть свидетельства того, что рецептор AT4 представляет собой регулируемую инсулином аминопептидазу (IRAP). [20] Есть также свидетельства того, что ангиотензин IV взаимодействует с системой HGF через рецептор c-Met. [21] [22]
Были разработаны синтетические низкомолекулярные аналоги ангиотензина IV со способностью проникать через гематоэнцефалический барьер . [22]
Сайт AT4 может участвовать в приобретении и воспроизведении памяти, а также в регуляции кровотока. [23]
Эффекты [ править ]
- См. Также Ренин-ангиотензиновая система # Эффекты
Ангиотензины II, III и IV оказывают на организм ряд эффектов:
Адипич [ править ]
Ангиотензины «модулируют увеличение жировой массы за счет усиления липогенеза жировой ткани ... и подавления липолиза». [24]
Сердечно-сосудистые [ править ]
Они являются сильнодействующими прямыми вазоконстрикторами , сужающими артерии и вены и повышающими кровяное давление. Этот эффект достигается за счет активации GPCR AT 1 , который сигнализирует через белок Gq, чтобы активировать фосфолипазу C, и впоследствии увеличить внутриклеточный кальций. [25]
Ангиотензин II обладает протромботическим потенциалом за счет адгезии и агрегации тромбоцитов и стимуляции PAI-1 и PAI-2 . [26] [27]
Когда стимулируется рост сердечных клеток, в сердечном миоците активируется местная (аутокринно-паракринная) ренин-ангиотензиновая система, которая стимулирует рост сердечных клеток через протеинкиназу С. Та же система может активироваться в гладкомышечных клетках в условиях гипертонии. атеросклероз или повреждение эндотелия. Ангиотензин II является наиболее важным стимулятором Gq сердца во время гипертрофии по сравнению с адренорецепторами эндотелина-1 и α1. [ необходима цитата ]
Neural [ править ]
Ангиотензин II усиливает ощущение жажды ( дипсоген ) в постремной области и субфорном органе мозга, [28] [29] [30] снижает реакцию барорецепторного рефлекса , увеличивает потребность в соли , увеличивает секрецию АДГ из задней доли гипофиза. , а также увеличивает секрецию АКТГ из передней доли гипофиза . [28] Он также усиливает высвобождение норадреналина за счет прямого воздействия на постганглионарные симпатические волокна. [цитата необходима ]
Надпочечник [ править ]
Ангиотензин II действует на кору надпочечников , заставляя ее выделять альдостерон - гормон, который заставляет почки удерживать натрий и терять калий. Повышенные уровни ангиотензина II в плазме ответственны за повышенные уровни альдостерона, присутствующие во время лютеиновой фазы менструального цикла .
Почечный [ править ]
Ангиотензин II оказывает прямое действие на проксимальные канальцы, увеличивая реабсорбцию Na + . Он оказывает сложное и разнообразное влияние на клубочковую фильтрацию и почечный кровоток в зависимости от условий. Повышение системного артериального давления будет поддерживать давление перфузии почек; однако сужение афферентных и эфферентных артериол клубочка будет иметь тенденцию ограничивать почечный кровоток. Однако влияние на эфферентное артериолярное сопротивление заметно больше, отчасти из-за его меньшего базального диаметра; это имеет тенденцию к увеличению гидростатического давления в капиллярах клубочков и поддержанию скорости клубочковой фильтрации.. Ряд других механизмов может влиять на почечный кровоток и СКФ. Высокие концентрации ангиотензина II могут сжимать мезангиум клубочков, уменьшая площадь клубочковой фильтрации. Ангиотензин II является сенсибилизатором тубулогломерулярной обратной связи , предотвращая чрезмерное повышение СКФ. Ангиотензин II вызывает местное высвобождение простагландинов, которые, в свою очередь, противодействуют сужению сосудов почек. Чистый эффект этих конкурирующих механизмов на клубочковую фильтрацию будет варьироваться в зависимости от физиологической и фармакологической среды.
| Цель | Действие | Механизм [31] |
|---|---|---|
| почечная артерия и приводящие артериолы | сужение сосудов (более слабое) | VDCCs → приток Ca 2+ |
| эфферентная артериола | сужение сосудов (сильнее) | (возможно) активировать рецептор ангиотензина 1 → Активация G q → ↑ активность PLC → ↑ IP 3 и DAG → активация рецептора IP 3 в SR → ↑ внутриклеточный Ca 2+ |
| мезангиальные клетки | сжатие → ↓ площадь фильтрации |
|
| проксимальный каналец | повышенная реабсорбция Na + |
|
| тубулогломерулярная обратная связь | повышенная чувствительность | повышение чувствительности афферентных артериол к сигналам от macula densa |
| медуллярный кровоток | снижение |
См. Также [ править ]
- Ингибитор АПФ
- Рецептор ангиотензина
- Антагонист рецепторов ангиотензина II
- Каптоприл
- Периндоприл
- Ингибитор ренина
Ссылки [ править ]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000135744 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031980 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Basso N, Terragno NA (декабрь 2001). «История открытия ренин-ангиотензиновой системы» . Гипертония . 38 (6): 1246–9. DOI : 10.1161 / hy1201.101214 . PMID 11751697 .
- ^ "Ангиотензин | Сеть Гормонального Здоровья" . www.hormone.org . Проверено 2 декабря 2019 .
- ^ a b c Лу, Хун; Cassis, Lisa A .; Куи, Крейг В. Вандер; Догерти, Алан (июль 2016 г.). «Структура и функции ангиотензиногена» . Исследования гипертонии . 39 (7): 492–500. DOI : 10.1038 / hr.2016.17 . ISSN 1348-4214 . PMC 4935807 . PMID 26888118 .
- ^ «AGT - предшественник ангиотензиногена - Homo sapiens (человек) - ген и белок AGT» . www.uniprot.org . Проверено 2 декабря 2019 .
- ^ a b Стритфейлд-Джеймс, Роза Массачусетс; Уильямсон, Дэвид; Пайк, Роберт Н .; Тьюксбери, Дуэйн; Каррелл, Робин В .; Кафлин, Пол Б. (1998). «Расщепление ангиотензиногена ренином: важность структурно ограниченного N-конца» . Письма FEBS . 436 (2): 267–270. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (98) 01145-4 . ISSN 1873-3468 . PMID 9781693 . S2CID 29751589 .
- ^ Preston RA, Materson BJ, Реда DJ, Williams DW, Hamburger RJ, Cushman WC, Андерсон RJ (октябрь 1998). «Возрастная и расовая подгруппа по сравнению с профилем ренина как предикторы реакции артериального давления на антигипертензивную терапию. Совместная исследовательская группа Департамента по делам ветеранов по антигипертензивным средствам» . ДЖАМА . 280 (13): 1168–72. DOI : 10,1001 / jama.280.13.1168 . PMID 9777817 .
- ^ Williams GH, Dluhy RG (2008). «Глава 336: Заболевания коры надпочечников». In Loscalzo J, Fauci AS, Braunwald E, Kasper DL, Hauser SL, Longo DL (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона . McGraw-Hill Medical. ISBN 978-0-07-146633-2.
- ^ Скотт О, Бриггс JP (1987). «Прямая демонстрация опосредованной macula densa секреции ренина». Наука . 237 (4822): 1618–1620. Bibcode : 1987Sci ... 237.1618S . DOI : 10.1126 / science.3306925 . PMID 3306925 .
- ^ Киршнер К.А., Kotchen Т.А., Galla JH, Люк RG (ноябрь 1978). «Важность хлорида для острого ингибирования ренина хлоридом натрия». Американский журнал физиологии . 235 (5): F444–50. DOI : 10.1152 / ajprenal.1978.235.5.F444 . PMID 31796 .
- ^ Ким С.М., Mizel D, Хуан YG, Бриггс JP, Schnermann J (май 2006). «Аденозин как медиатор зависимого от macula densa ингибирования секреции ренина». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 290 (5): F1016–23. DOI : 10,1152 / ajprenal.00367.2005 . PMID 16303857 .
- ^ a b Schnermann JB, Castrop H (2013). «Глава 23: Функция юкстагломерулярного аппарата: контроль гемодинамики клубочков и секреции ренина». В Alpern RJ, Moe OW, Caplan M (ред.). Почка Селдина и Гибиша (Пятое изд.). Академическая пресса. С. 757–801. DOI : 10.1016 / B978-0-12-381462-3.00023-9 . ISBN 978-0-12-381462-3.
- Перейти ↑ Le T (2012). Первая помощь для фундаментальных наук. Системы органов . Макгроу-Хилл. п. 625.
- ^ «Ангиотензин III» . PubChem . NIH . Дата обращения 9 мая 2019 .
- ^ Chai SY, Фернандо R, G Пек, Е. С. Ю., Мендельсон Ф. Дженкинс Т.А., Albiston AL (ноябрь 2004). «Рецептор ангиотензина IV / AT4». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (21): 2728–37. DOI : 10.1007 / s00018-004-4246-1 . PMID 15549174 .
- Перейти ↑ Gard PR (декабрь 2008 г.). «Когнитивные эффекты ангиотензина IV» . BMC Neuroscience . 9 Приложение 2: S15. DOI : 10.1186 / 1471-2202-9-S2-S15 . PMC 2604899 . PMID 19090988 .
- ^ Albiston А.Л., Макдоуол С.Г., Matsacos Д, Сим Р, Clune Е, Мустафа Т, Ли Дж, Мендельсон Ф., Симпсон RJ, Коннолли Л.М., Чай С.Ю. (декабрь 2001 г.). «Доказательства того, что рецептор ангиотензина IV (AT (4)) является ферментом регулируемой инсулином аминопептидазой» . Журнал биологической химии . 276 (52): 48623–6. DOI : 10.1074 / jbc.C100512200 . PMID 11707427 .
- ^ Райт JW, Harding JW (2015-01-01). «Система рецепторов фактора роста гепатоцитов головного мозга / c-Met: новая цель для лечения болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера . 45 (4): 985–1000. DOI : 10,3233 / JAD-142814 . PMID 25649658 .
- ^ а б Райт Дж. У., Кавас Л. Х., Хардинг Дж. У. (февраль 2015 г.). «Разработка низкомолекулярных аналогов ангиотензина IV для лечения болезней Альцгеймера и Паркинсона». Прогресс нейробиологии . 125 : 26–46. DOI : 10.1016 / j.pneurobio.2014.11.004 . PMID 25455861 . S2CID 41360989 .
- ^ Райт JW, Кребс LT, Stobb JW, Harding JW (январь 1995). «Система ангиотензина IV: функциональные последствия». Границы нейроэндокринологии . 16 (1): 23–52. DOI : 10.1006 / frne.1995.1002 . PMID 7768321 . S2CID 20552386 .
- ^ Yvan-Charvet L, Quignard-Boulange A (январь 2011). «Роль ренин-ангиотензиновой системы жировой ткани в метаболических и воспалительных заболеваниях, связанных с ожирением». Kidney International . 79 (2): 162–8. DOI : 10.1038 / ki.2010.391 . PMID 20944545 .
- ^ Kanaide Н, Итики Т, Нисимура Дж, Хирано К (ноябрь 2003 г.). «Клеточный механизм сужения сосудов, вызванный ангиотензином II: еще предстоит определить» . Циркуляционные исследования . 93 (11): 1015–7. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000105920.33926.60 . PMID 14645130 .
- ^ Skurk T, Ли YM, Hauner H (май 2001). «Ангиотензин II и его метаболиты стимулируют высвобождение белка PAI-1 из адипоцитов человека в первичной культуре» . Гипертония . 37 (5): 1336–40. DOI : 10.1161 / 01.HYP.37.5.1336 . PMID 11358950 .
- ^ Джезуальдо Л., Раньери Э, Монно Р., Россиелло М. Р., Колуччи М., Семераро Н., Грандальяно Г., Шена Ф. П., Урси М., Церулло Г. (август 1999 г.). «Ангиотензин IV стимулирует экспрессию ингибитора-1 активатора плазминогена в эпителиальных клетках проксимальных канальцев». Kidney International . 56 (2): 461–70. DOI : 10.1046 / j.1523-1755.1999.00578.x . PMID 10432384 .
- ^ a b Johnson AK, Gross PM (май 1993 г.). «Сенсорные окжелудочковые органы и гомеостатические пути мозга». Журнал FASEB . 7 (8): 678–86. DOI : 10.1096 / fasebj.7.8.8500693 . PMID 8500693 . S2CID 13339562 .
- ^ Бритва SW, Kadekaro M, Gross PM (декабрь 1989). «Высокая метаболическая активность в дорсальном блуждающем комплексе крыс Brattleboro». Исследование мозга . 505 (2): 316–20. DOI : 10.1016 / 0006-8993 (89) 91459-5 . PMID 2598049 . S2CID 32921413 .
- ^ Gross PM, Wainman DS, Бритва SW, Wall К.М., Фергюсон А.В. (март 1990). «Метаболическая активация эфферентных путей из постремной зоны крыс». Американский журнал физиологии . 258 (3, часть 2): R788-97. DOI : 10.1152 / ajpregu.1990.258.3.R788 . PMID 2316724 .
- ^ Boulpaep Е.Л., бор WF (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Сент-Луис, Миссури: Elsevier Saunders. п. 771. ISBN. 978-1-4160-2328-9.
Дальнейшее чтение [ править ]
- де Гаспаро М., Кэтт К.Дж., Инагами Т., Райт Дж.В., Унгер Т. (сентябрь 2000 г.). «Международный союз фармакологии. XXIII. Рецепторы ангиотензина II». Фармакологические обзоры . 52 (3): 415–72. PMID 10977869 .
- Почка Бреннера и Ректора , 7-е изд., Сондерс, 2004.
- Медицинский словарь Мосби , 3-е изд., CV Mosby Company, 1990.
- Обзор медицинской физиологии , 20-е изд., Уильям Ф. Ганонг, McGraw-Hill, 2001.
- Клиническая физиология кислотно-основных и электролитных нарушений , 5-е изд., Бертон Дэвид Роуз и Теодор В. Пост МакГроу-Хилл, 2001
- Лис К.Р., Макфадьен Р.Дж., Дойг Дж. К., Рид Дж. Л. (август 1993 г.). «Роль ангиотензина во внесосудистой системе». Журнал гипертонии человека . 7 Приложение 2: S7-12. PMID 8230088 .
- Weir MR, Dzau VJ (декабрь 1999 г.). «Ренин-ангиотензин-альдостероновая система: специфическая мишень для лечения гипертонии» . Американский журнал гипертонии . 12 (12 Pt 3): 205S – 213S. DOI : 10.1016 / S0895-7061 (99) 00103-X . PMID 10619573 .
- Берри С., Туиз Р., Доминичак А.Ф., Уэбб Р.С., Джонс Д.Г. (декабрь 2001 г.). «Рецепторы ангиотензина: передача сигналов, патофизиология сосудов и взаимодействие с церамидом». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 281 (6): H2337-65. DOI : 10.1152 / ajpheart.2001.281.6.H2337 . PMID 11709400 .
- Sernia C (январь 2001 г.). «Критическая оценка внутренней системы производства ангиотензина поджелудочной железы». Журнал поджелудочной железы . 2 (1): 50–5. PMID 11862023 .
- Varagic J, Frohlich ED (ноябрь 2002 г.). «Местная сердечная ренин-ангиотензиновая система: артериальная гипертензия и сердечная недостаточность». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 34 (11): 1435–42. DOI : 10,1006 / jmcc.2002.2075 . PMID 12431442 .
- Вольф G (2006). «Роль активных форм кислорода в опосредованном ангиотензином II росте, дифференцировке и апоптозе почек». Антиоксиданты и редокс-сигналы . 7 (9–10): 1337–45. DOI : 10.1089 / ars.2005.7.1337 . PMID 16115039 .
- Cazaubon S, Deshayes F, Couraud PO, Nahmias C (апрель 2006 г.). «[Эндотелин-1, ангиотензин II и рак]» . Médecine / Sciences . 22 (4): 416–22. DOI : 10.1051 / medsci / 2006224416 . PMID 16597412 .
- Ariza AC, Bobadilla NA, Halhali A (2007). «[Эндотелин 1 и ангиотензин II при преэклампсии]». Revista de Investigacion Clinica . 59 (1): 48–56. PMID 17569300 .
Внешние ссылки [ править ]
 | Викискладе есть медиафайлы по теме ангиотензина . |
- Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: I04.953
- Ангиотензины в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Расположение генома человека AGT и страница сведений о гене AGT в браузере генома UCSC .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P01019 (Ангиотензин) в PDBe-KB .
