Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с ангиотензин-превращающим ферментом 2 (ACE2) .
Ангиотензин-превращающий фермент
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.15.1
Количество CAS9015-82-1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
ТУЗ
PDB 1o86 EBI.jpg
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1O86 , 1O8A , 1UZE , 1UZF , 2C6F , 2C6N , 2IUL , 2IUX , 2OC2 , 2XY9 , 2XYD , 2YDM , 3BKK , 3BKL , 3NXQ , 4Aph , 4APJ , 3L3N , 4BXK , 4BZR , 4BZS , 4C2N , 4C2O , 4C2P , 4C2Q , 4C2R , 4CA5, 4CA6 , 4UFA , 4UFB , 5AMB , 5AM9 , 5AM8 , 5AMC , 5AMA

Идентификаторы
ПсевдонимыАПФ , фермент, превращающий ангиотензин I, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, фермент, превращающий ангиотензин
Внешние идентификаторыOMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCard: ACE
Расположение гена (человек)
Chr.Хромосома 17 (человека) [1]
Группа17q23.3Начинать63 477 061 п.н. [1]
Конец63 498 380 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Группа11 E1 | 11 68,84 смНачинать105 967 945 п.н. [2]
Конец105 989 964 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• трипептидил-пептидазу активность
• ион цинка связывание
• экзопептидаза активность
• эндопептидазы активность
• ион металла связывания
• митоген-активируемой протеинкиназа связывания
• брадикинин связывания рецептора
• пептидазы активности
• GO: связывание 0001948 белка
• связывания лекарственного средства
• карбоксипептидазы активности
• ион хлорида связывания
• связывание актина
• связывание с киназой митоген-активируемой протеинкиназы
• активность гидролазы
• активность металлодипептидазы
• активность металлопептидазы
• активность пептидил-дипептидазы
• активность дипептидил-пептидазы
Сотовый компонент• цитоплазма
• неотъемлемый компонент мембраны
• эндосома
• мембрана
• лизосома
• внеклеточная экзосома
• внешняя сторона плазматической мембраны
• внеклеточная область
• клеточная мембрана
• внеклеточная
Биологический процесс• регуляция почечного выброса ангиотензином
• процессинг антигена и презентация пептидного антигена через MHC класса I
• метаболический процесс бета-амилоида
• созревание ангиотензина
• ремоделирование кровеносных сосудов
• регуляция вазоконстрикции
• дифференцировка гемопоэтических стволовых клеток
• регуляция метаболического процесса ангиотензина
• регуляция миграция гладкомышечных клеток
• пролиферация мононуклеарных клеток
• регуляция системного артериального давления с помощью ренин-ангиотензина
• секреция арахидоновой кислоты
• катаболический процесс пептидов
• регуляция диаметра кровеносных сосудов
• протеолиз
• развитие почек
• нейтрофильный иммунитет
• позитивная регуляция системного артериального давления
• сперматогенез
• регуляция артериального давления
• посттранскрипционная регуляция экспрессии генов
• негативная регуляция экспрессии генов
• негативная регуляция связывания белков
• позитивная регуляция связывания с белками
• катаболический процесс гормона
• сердечное сокращение
• положительная регуляция активности протеинтирозинкиназы
• пролиферация клеток в костном мозге
• положительная регуляция аутофосфорилирования пептидилтирозина
• регуляция пролиферации гемопоэтических стволовых клеток
• негативная регуляция сборки щелевого соединения
• позитивная регуляция S-нитрозилирования пептидил-цистеина
• позитивная регуляция артериального давления
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1636

11421

Ансамбль

ENSG00000159640

ENSMUSG00000020681

UniProt

P12821

P09470

RefSeq (мРНК)
NM_000789
NM_001178057
NM_152830
NM_152831
NM_001382700

NM_001382701
NM_001382702

NM_009598
NM_207624
NM_001281819

RefSeq (белок)
NP_000780
NP_001171528
NP_690043
NP_001369629
NP_001369630

NP_001369631

NP_001268748
NP_033728
NP_997507

Расположение (UCSC)Chr 17: 63,48 - 63,5 МбChr 11: 105.97 - 105.99 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ангиотензин-превращающий фермент ( EC 3.4.15.1 ), или АПФ , является центральным компонентом ренин-ангиотензиновой системы (РАС), который контролирует кровяное давление, регулируя объем жидкости в организме. Он превращает гормон ангиотензин I в активный сосудосуживающий ангиотензин II . Следовательно, АПФ косвенно увеличивает кровяное давление, вызывая сужение кровеносных сосудов. Ингибиторы АПФ широко используются в качестве фармацевтических препаратов для лечения сердечно-сосудистых заболеваний . [5]

Фермент был открыт Леонардом Т. Скеггсом-младшим в 1956 году. [6] Первая кристаллическая структура АПФ семенников человека была решена в 2002 году Р. Натеш в лаборатории К. Рави Ачарья, и эта работа была опубликована в journal Nature, январь 2003 г. [7] Он расположен в основном в капиллярах легких, но также может быть обнаружен в эндотелиальных и эпителиальных клетках почек . [8]

Другие менее известные функции ACE являются деградация брадикинина , [9] вещества Р [10] и амилоидного бета-белка . [11]

Номенклатура [ править ]

ACE также известен под следующими именами:

  • дипептидилкарбоксипептидаза I
  • пептидаза P
  • дипептид гидролаза
  • пептидил дипептидаза
  • фермент, превращающий ангиотензин
  • кининаза II
  • фермент, превращающий ангиотензин I
  • карбоксикатепсин
  • дипептидилкарбоксипептидаза
  • «фермент, превращающий гипертензин» пептидил дипептидаза I
  • пептидил-дипептид гидролаза
  • пептидипептид гидролаза
  • пептидил дипептидаза эндотелиальных клеток
  • пептидил дипептидаза-4
  • PDH
  • пептидил дипептид гидролаза
  • DCP
  • CD143

Функция [ править ]

АПФ гидролизует пептиды путем удаления дипептида с С-конца. Аналогичным образом он превращает неактивный декапептид ангиотензин I в октапептид ангиотензин II путем удаления дипептида His-Leu. [12]

предложенный каталитический механизм ACE

АПФ - это центральный компонент ренин-ангиотензиновой системы (РАС), который контролирует кровяное давление, регулируя объем жидкости в организме.

Принципиальная схема системы ренин – ангиотензин – альдостерон

Ангиотензин II является сильнодействующим вазоконстриктором в зависимости от концентрации субстрата. [13] Ангиотензин II связывается с рецептором ангиотензина II типа 1 (AT1) , что вызывает ряд действий, которые приводят к сужению сосудов и, следовательно, к повышению артериального давления.

Анатомическая диаграмма ренин-ангиотензиновой системы, показывающая роль АПФ в легких. [14]

АПФ также является частью системы кинин-калликреин , где он расщепляет брадикинин , мощный сосудорасширяющий агент , и другие вазоактивные пептиды. [15]

Кининаза II - это то же самое, что и ангиотензин-превращающий фермент. Таким образом, тот же фермент (ACE), который генерирует сосудосуживающее средство (ANG II), также избавляется от вазодилататоров (брадикинин). [14]

Механизм [ править ]

АПФ - металлопротеиназа цинка . [16] Ион цинка важен для его активности, так как он непосредственно участвует в катализе гидролиза пептидов. Следовательно, АПФ может ингибироваться хелатирующими металлами агентами. [17]

АПФ в комплексе с ингибитором лизиноприлом, катион цинка показан серым цветом, анионы хлорида - желтым. На основе PyMOL-визуализации PDB 1o86. На рисунке показано, что лизиноприл является конкурентным ингибитором, поскольку он имеет структуру, аналогичную ангиотензину I, и связывается с активным сайтом АПФ. Структура комплекса АПФ и лизиноприла была решена в 2002 г. и опубликована в 2003 г. [7]

Было обнаружено, что остаток E384 выполняет двойную функцию. Сначала он действует как общая основа для активации воды как нуклеофила. Затем он действует как обычная кислота, разрывая связь CN. [18]

Функция иона хлорида очень сложна и широко обсуждается. Активация анионов хлоридом - характерная особенность АПФ. [19] Экспериментально установлено, что активация гидролиза хлоридом сильно зависит от субстрата. Хотя он увеличивает скорость гидролиза, например, Hip-His-Leu, он ингибирует гидролиз других субстратов, таких как Hip-Ala-Pro. [18] В физиологических условиях фермент достигает примерно 60% своей максимальной активности по отношению к ангиотензину I, тогда как он достигает своей полной активности по отношению к брадикинину. Поэтому предполагается, что функция активации анионов в АПФ обеспечивает высокую субстратную специфичность. [19] Другие теории говорят, что хлорид может просто стабилизировать общую структуру фермента.[18]

Генетика [ править ]

Ген ACE, ACE , кодирует два изофермента . Соматический изофермент экспрессируется во многих тканях, в основном в легких, включая эндотелиальные клетки сосудов , эпителиальные клетки почек и клетки Лейдига яичек , тогда как зародышевые экспрессируются только в сперматозоидах . Ткань головного мозга содержит фермент АПФ, который участвует в локальном РАС и превращает Aβ42 (который агрегируется в бляшки) в Aβ40 (который считается менее токсичным) формы бета-амилоида.. Последний является преимущественно функцией участка N-домена фермента АПФ. Следовательно, ингибиторы АПФ, которые проникают через гематоэнцефалический барьер и обладают преимущественно выбранной N-концевой активностью, могут вызывать накопление Aβ42 и прогрессирование деменции. [ необходима цитата ]

Актуальность болезни [ править ]

Ингибиторы АПФ широко используются в качестве фармацевтических препаратов для лечения таких состояний, как высокое кровяное давление , сердечная недостаточность , диабетическая нефропатия и сахарный диабет 2 типа .

Ингибиторы АПФ конкурентно ингибируют АПФ. [20] Это приводит к снижению образования ангиотензина II и метаболизма брадикинина , что приводит к систематическому расширению артерий и вен и снижению артериального давления. Кроме того, ингибирование образования ангиотензина II снижает опосредованную ангиотензином II секрецию альдостерона корой надпочечников , что приводит к снижению реабсорбции воды и натрия и уменьшению внеклеточного объема. [21]

Влияние АПФ на болезнь Альцгеймера все еще широко обсуждается. У пациентов с болезнью Альцгеймера обычно наблюдается более высокий уровень АПФ в мозгу. Некоторые исследования показывают, что ингибиторы АПФ, которые способны преодолевать гематоэнцефалический барьер (ГЭБ), могут усиливать активность основных ферментов, разрушающих бета-амилоид-бета, таких как неприлизин, в головном мозге, что приводит к более медленному развитию болезни Альцгеймера. [22] Более поздние исследования показывают, что ингибиторы АПФ могут снизить риск болезни Альцгеймера в отсутствие аллелей аполипопротеина E4 (ApoE4) , но не будут иметь эффекта у носителей ApoE4. [23]Другая более поздняя гипотеза заключается в том, что более высокий уровень АПФ может предотвратить болезнь Альцгеймера. Предполагается, что АПФ может разрушать бета-амилоид в кровеносных сосудах головного мозга и, таким образом, помогает предотвратить прогрессирование заболевания. [24]

Отрицательная корреляция между ACE1 D-аллель частотой и распространенностью и смертностью COVID-19 была создана. [25]

Патология [ править ]

  • Повышенные уровни АПФ также обнаруживаются при саркоидозе и используются для диагностики и мониторинга этого заболевания. Повышенные уровни АПФ также обнаруживаются при лепре , гипертиреозе , остром гепатите , первичном билиарном циррозе , сахарном диабете , множественной миеломе , остеоартрите , амилоидозе , болезни Гоше , пневмокониозе , гистоплазмозе и милиарном туберкулезе .
  • Уровни сыворотки снижаются при почечной недостаточности , обструктивной болезни легких и гипотиреозе .

Влияние на спортивные результаты [ править ]

Ген ангиотензинпревращающего фермента имеет более 160 полиморфизмов, описанных на 2018 год [26].

Исследования показали, что разные генотипы ангиотензинпревращающего фермента могут по-разному влиять на спортивные результаты. [27] [28]

I / D-полиморфизм rs1799752 состоит из вставки (I) или отсутствия (D) последовательности аланина из 287 пар оснований в интрон 16 гена. [26] Генотип DD связан с более высокими уровнями белка ACE в плазме, генотип DI - с промежуточными уровнями, а генотип II - с более низкими уровнями. [26] Во время физических упражнений из-за более высоких уровней АПФ у носителей D-аллеля, следовательно, более высокой способности вырабатывать ангиотензин II, кровяное давление повысится быстрее, чем у носителей I-аллеля. Это приводит к более низкой максимальной частоте сердечных сокращений и более низкому максимальному потреблению кислорода (VO 2max). Следовательно, у носителей D-аллеля на 10% повышен риск сердечно-сосудистых заболеваний. Кроме того, D-аллель связан с большим увеличением роста левого желудочка в ответ на тренировку по сравнению с I-аллелем. [29] С другой стороны, носители I-аллеля обычно демонстрируют повышенную максимальную частоту сердечных сокращений из-за более низкого уровня АПФ, более высокого максимального потребления кислорода и, следовательно, демонстрируют повышенную выносливость. [29] Аллель I чаще встречается у элитных бегунов на длинные дистанции, гребцов и велосипедистов. Пловцы на короткие дистанции демонстрируют повышенную частоту D-аллеля, поскольку их дисциплина больше зависит от силы, чем от выносливости. [30] [31]

См. Также [ править ]

  • Ингибиторы АПФ
  • Ангиотензин-превращающий фермент 2 (ACE2)
  • Гипотензивная реакция на переливание крови
  • Ренин-ангиотензиновая система

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000159640 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020681 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Основы сердечной анестезии Каплана . Эльзевир. 2018. DOI : 10.1016 / c2012-0-06151-0 . ISBN 978-0-323-49798-5. Механизмы действия: ингибиторы АПФ действуют путем ингибирования одной из нескольких протеаз, ответственных за расщепление декапептида Ang I с образованием октапептида Ang II. Поскольку АПФ также является ферментом, расщепляющим брадикинин, ингибиторы АПФ увеличивают циркулирующий и тканевый уровни брадикинина (рис. 8.4).
  6. ^ Скеггс LT, Кан JR, Shumway NP (март 1956). «Подготовка и функция гипертензин-превращающего фермента» . Журнал экспериментальной медицины . 103 (3): 295–9. DOI : 10,1084 / jem.103.3.295 . PMC 2136590 . PMID 13295487 .  
  7. ^ а б Натеш Р., Швагер С.Л., Старрок Э.Д., Ачарья К.Р. (2003). «Кристаллическая структура человеческого комплекса ангиотензин-превращающий фермент-лизиноприл» . Природа . 421 (6922): 551–4. Bibcode : 2003Natur.421..551N . DOI : 10,1038 / природа01370 . PMID 12540854 . S2CID 4137382 .  
  8. ^ Kierszenbaum Авраам L. (2007). Гистология и клеточная биология: введение в патологию . Мосби Эльзевьер. ISBN 978-0-323-04527-8.
  9. ^ Fillardi PP (2015). ACEi и ARBS при гипертонии и сердечной недостаточности . Том 5. Швейцария: Springer International Publishing. С. 10–13. ISBN 978-3-319-09787-9.
  10. ^ Dicpinigaitis PV (январь 2006). «Кашель, вызванный ингибитором ангиотензинпревращающего фермента: клинические рекомендации ACCP, основанные на фактических данных». Сундук . 129 (1 доп.): 169S – 173S. DOI : 10.1378 / сундук.129.1_suppl.169S . PMID 16428706 . 
  11. ^ Хемминг ML, Selkoe DJ (ноябрь 2005). «Амилоидный бета-белок разрушается клеточным ангиотензин-превращающим ферментом (АПФ) и повышается ингибитором АПФ» . Журнал биологической химии . 280 (45): 37644–50. DOI : 10.1074 / jbc.M508460200 . PMC 2409196 . PMID 16154999 .  
  12. Перейти ↑ Coates D (июнь 2003 г.). «Ангиотензинпревращающий фермент (АПФ)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . Ренин-ангиотензиновые системы: современное состояние. 35 (6): 769–73. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (02) 00309-6 . PMID 12676162 . 
  13. ↑ Zhang R, Xu X, Chen T, Li L, Rao P (май 2000 г.). «Анализ ангиотензин-превращающего фермента с использованием электрофореза в капиллярной зоне». Аналитическая биохимия . 280 (2): 286–90. DOI : 10,1006 / abio.2000.4535 . PMID 10790312 . 
  14. ^ a b Boulpaep EL, Boron WF (2005). «Интеграция солевого и водного баланса». Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Филадельфия, Пенсильвания: Elsevier Saunders. С. 866–867. ISBN 978-1-4160-2328-9.
  15. ^ Imig JD (март 2004). «Ингибирование АПФ и брадикинин-опосредованные почечные сосудистые реакции: участие EDHF» . Гипертония . 43 (3): 533–5. DOI : 10.1161 / 01.HYP.0000118054.86193.ce . PMID 14757781 . 
  16. ↑ Wang W, McKinnie SM, Farhan M, Paul M, McDonald T, McLean B, Llorens-Cortes C, Hazra S, Murray AG, Vederas JC, Oudit GY (май 2016 г.). «Ангиотензин-превращающий фермент 2 метаболизирует и частично инактивирует пирапелин-13 и апелин-17: физиологические эффекты в сердечно-сосудистой системе». Гипертония . 68 (2): 365–77. DOI : 10.1161 / HYPERTENSIONAHA.115.06892 . PMID 27217402 . S2CID 829514 .  
  17. ^ Bunning P, Риордан JF (июль 1985). «Функциональная роль цинка в ферменте, превращающем ангиотензин: значение для механизма фермента». Журнал неорганической биохимии . 24 (3): 183–98. DOI : 10.1016 / 0162-0134 (85) 85002-9 . PMID 2995578 . 
  18. ^ a b c Чжан Ц., Ву С., Сюй Д. (июнь 2013 г.). «Каталитический механизм ангиотензин-превращающего фермента и эффекты хлорид-иона». Журнал физической химии B . 117 (22): 6635–45. DOI : 10.1021 / jp400974n . PMID 23672666 . 
  19. ^ а б Бюннинг П. (1983). «Каталитический механизм ангиотензинпревращающего фермента». Клиническая и экспериментальная гипертония Часть А . 5 (7–8): 1263–75. DOI : 10.3109 / 10641968309048856 . PMID 6315268 . 
  20. ^ "Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента (ace)" (PDF) . Британское общество гипертонии . Архивировано из оригинального (PDF) 18 ноября 2017 года.
  21. ^ Klabunde RE. «Ингибиторы АПФ» . Концепции сердечно-сосудистой фармакологии . cvpharmacology.com . Проверено 26 марта 2009 .
  22. Перейти ↑ Brooks L (2004). «Важность лечения артериального давления: ингибиторы АПФ могут замедлить болезнь Альцгеймера» . Medscape . Медицинская кардиология.
  23. ^ Qiu WQ, Mwamburi M, Besser LM, Zhu H, Li H, Wallack M, Phillips L, Qiao L, Budson AE, Stern R, Kowall N (01.01.2013). «Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента и снижение риска болезни Альцгеймера в отсутствие аллеля аполипопротеина E4» . Журнал болезни Альцгеймера . 37 (2): 421–8. DOI : 10,3233 / JAD-130716 . PMC 3972060 . PMID 23948883 .  
  24. ^ «Фермент ACE может усилить иммунный ответ и предотвратить болезнь Альцгеймера» . Наука 2.0 . Проверено 1 марта 2016 .
  25. ^ Джорис Р. Delanghe, Марейн М. Speeckaert, Марк Л. Де Buyzere (2020). «Полиморфизм ангиотензинпревращающего фермента хозяина может объяснить эпидемиологические данные при инфекциях COVID-19» . Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 505 : 192–193. DOI : 10.1016 / j.cca.2020.03.031 . PMC 7102561 . PMID 32220422 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  26. ^ a b c Синтра, Мариангела Торреглоса Руис; Баларин, Марли Апаресида Спадотто; Танака, Сара Кристина Сато Ваз; Сильва, Ванесса Йоррана Мота да; Марки, Алессандра Бернадете Трово де; Ресенде, Элизабет Апаресида Мантовани Родригес де; Лима, Марко Фабио Прата; Гомеш, Мариана Кефалас Оливейра (ноябрь 2018 г.). «Синдром поликистозных яичников: полиморфизм rs1799752 гена АПФ» . Revista da Associação Médica Brasileira . 64 (11): 1017–1022. DOI : 10.1590 / 1806-9282.64.11.1017 . PMID 30570054 . 
  27. ^ Флюк, Мартин; Крамер, Мануэль; Fitze, Daniel P .; Каспер, Стефани; Franchi, Martino V .; Вальдивьесо, Паола (8 мая 2019 г.). «Клеточные аспекты мышечной специализации демонстрируют эффекты взаимодействия генотипа и фенотипа у спортсменов» . Границы физиологии . 10 : 526. DOI : 10,3389 / fphys.2019.00526 . PMC 6518954 . PMID 31139091 .  
  28. Перейти ↑ Wang P, Fedoruk MN, Rupert JL (2008). «В ногу с АПФ: являются ли ингибиторы АПФ и антагонисты рецепторов ангиотензина II типа 1 потенциальными допинговыми агентами?». Спортивная медицина . 38 (12): 1065–79. DOI : 10.2165 / 00007256-200838120-00008 . PMID 19026021 . S2CID 7614657 .  
  29. ^ a b Montgomery HE, Clarkson P, Dollery CM, Prasad K, Losi MA, Hemingway H, Statters D, Jubb M, Girvain M, Varnava A, World M, Deanfield J, Talmud P, McEwan JR, McKenna WJ, Humphries S (Август 1997 г.). «Связь полиморфизма I / D гена ангиотензинпревращающего фермента с изменением массы левого желудочка в ответ на физическую нагрузку». Тираж . 96 (3): 741–7. DOI : 10.1161 / 01.CIR.96.3.741 . PMID 9264477 . 
  30. Перейти ↑ Sanders J, Montgomery H, Woods D (2001). "Kardiale Anpassung an Körperliches Training" [Сердечный ответ на физическую тренировку] (PDF) . Deutsche Zeitschrift für Sportmednizin (на немецком языке). Jahrgang 52 (3): 86–92.
  31. Перейти ↑ Costa AM, Silva AJ, Garrido ND, Louro H, de Oliveira RJ, Breitenfeld L (август 2009). «Связь между аллелем ACE D и элитным плаванием на короткие дистанции». Европейский журнал прикладной физиологии . 106 (6): 785–90. DOI : 10.1007 / s00421-009-1080-Z . PMID 19458960 . S2CID 21167767 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ню Т., Чен X, Сюй X (2002). «Полиморфизм вставки / делеции гена ангиотензинпревращающего фермента и сердечно-сосудистые заболевания: терапевтические последствия». Наркотики . 62 (7): 977–93. DOI : 10.2165 / 00003495-200262070-00001 . PMID  11985486 . S2CID  46986772 .
  • Ройтберг Г.Е., Тихонравов А.В., Дорош З.В. (2004). «[Роль полиморфизма гена ангиотензинпревращающего фермента в развитии метаболического синдрома]». Терапевтический Архив . 75 (12): 72–7. PMID  14959477 .
  • Виноградова С.В. (2005). «[Роль I / D полиморфизма гена ангиотензинпревращающего фермента в развитии метаболических нарушений у пациентов с сердечно-сосудистой патологией]». ТС︡итология И Генетика . 39 (1): 63–70. PMID  16018179 .
  • Кениг С., Люгер Т.А., Шольцен Т.Э. (октябрь 2006 г.). «Мониторинг нейропептид-специфических протеаз: обработка проопиомеланокортиновых пептидов адренокортикотропином и альфа-меланоцит-стимулирующим гормоном в коже» . Экспериментальная дерматология . 15 (10): 751–61. DOI : 10.1111 / j.1600-0625.2006.00472.x . PMID  16984256 . S2CID  32034934 .
  • Sabbagh AS, Otrock ZK, Mahfoud ZR, Zaatari GS, Mahfouz RA и др. (Март 2007 г.). «Полиморфизм гена ангиотензин-превращающего фермента и частоты аллелей в ливанской популяции: распространенность и обзор литературы». Отчеты по молекулярной биологии . 34 (1): 47–52. DOI : 10.1007 / s11033-006-9013-у . PMID  17103020 . S2CID  9939390 .
  • Кастельон Р., Хамди HK (2007). «Демистификация полиморфизма АПФ: от генетики к биологии». Текущий фармацевтический дизайн . 13 (12): 1191–8. DOI : 10,2174 / 138161207780618902 . PMID  17504229 .
  • Lazartigues E, Feng Y, Lavoie JL (2007). «Две лицевые стороны ренин-ангиотензиновой системы тканей: участие в сердечно-сосудистых заболеваниях». Текущий фармацевтический дизайн . 13 (12): 1231–45. DOI : 10,2174 / 138161207780618911 . PMID  17504232 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Proteopedia Angiotensin -converting_enzyme - структура ангиотензин-превращающего фермента в интерактивном 3D
  • Ангиотензин + преобразователь + фермент в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • Расположение генома человека ACE и страница сведений о гене ACE в браузере генома UCSC .