Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аннексин
Annexin.png
Структура человеческого аннексина III.
Идентификаторы
СимволАннексин
PfamPF00191
ИнтерПроIPR001464
PROSITEPDOC00195
SCOP22ran / SCOPe / SUPFAM
TCDB1.A.31
OPM суперсемейство41 год
Белок OPM1w3w
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Аннексин - это общее название группы клеточных белков . В основном они встречаются в эукариотических организмах (животных, растениях и грибах).

У человека аннексины находятся внутри клетки . Однако некоторые аннексины (аннексин A1, аннексин A2 и аннексин A5) также были обнаружены вне клеточной среды, например, в крови. Как аннексины транспортируются из клетки в кровь, в настоящее время неизвестно, поскольку в них отсутствует сигнальный пептид, необходимый для транспортировки белков из клетки. [ необходима цитата ]

Аннексин также известен как липокортин . [1] Липокортины подавляют фосфолипазу A2 . [2] Повышенная экспрессия гена, кодирующего аннексин-1, является одним из механизмов, с помощью которого глюкокортикоиды (например, кортизол ) подавляют воспаление .

Введение [ править ]

Семейство белков аннексинов продолжало расти с тех пор, как в 1977 году впервые было сообщено об их ассоциации с внутриклеточными мембранами. [3] Признание того, что эти белки являются членами большого семейства, впервые появилось на основе сравнения последовательностей белков и их перекрестной реактивности с антителами. [4] Вскоре после этого один из этих рабочих (Гейсов) придумал название « Аннексин» . [5]

По состоянию на 2002 г. было идентифицировано 160 белков аннексинов у 65 различных видов. [6] Эти критерии , что белок должен соответствовать , чтобы быть классифицирован как аннексин являются: он должен быть способны связываться отрицательно заряженные фосфолипидами в кальции зависимым образом и должен содержать 70 аминокислотной последовательность повторов называется аннексин повторить. Некоторые белки состоят из аннексина с другими доменами, такими как гельзолин. [7]

Основная структура аннексина состоит из двух основных доменов. Первый расположен на терминале COOH и называется «центральной» областью. Второй расположен на выходе NH2 и называется «головной» областью. [6] Центральная часть состоит из альфа-спирального диска. Выпуклая сторона этого диска имеет сайты связывания кальция 2 типа. Они важны для взаимодействия с фосфолипидами плазматической мембраны . [8] N-концевой участок расположен на вогнутой стороне сердцевины и важен для обеспечения сайта связывания цитоплазматических белков. В некоторых аннексинах он может фосфорилироваться и вызывать изменения сродства к кальцию в центральной области или изменять взаимодействие цитоплазматических белков.

Аннексины важны в различных клеточных и физиологических процессах, таких как обеспечение мембранного каркаса, который имеет отношение к изменениям формы клетки. Кроме того, было показано, что аннексины участвуют в транспортировке и организации везикул , экзоцитозе , эндоцитозе, а также в образовании ионных каналов кальция . [9] Аннексины также были обнаружены вне клетки во внеклеточном пространстве и связаны с фибринолизом , коагуляцией , воспалением и апоптозом . [10]

Первое исследование по идентификации аннексинов было опубликовано Creutz et al. (1978). [11] Эти авторы использовали бычьи надпочечники и идентифицировали кальций-зависимый белок, который отвечает за агрегацию гранул между собой и плазматической мембраной. Этот белок получил название синексин , которое происходит от греческого слова «синексис», что означает «встреча».

Структура [ править ]

Несколько подсемейств аннексинов были идентифицированы на основании структурных и функциональных различий. Тем не менее, все аннексины имеют общую организационную тему, которая включает две отдельные области, ядро ​​аннексина и амино (N) -конце. [9] Ядро аннексина высоко консервативно в семействе аннексинов, а N-конец сильно варьирует. [6] Вариабельность N-конца - это физическая конструкция для вариации между подсемействами аннексинов.

Ядро аннексина из 310 аминокислот имеет четыре повтора аннексина, каждый из которых состоит из 5 альфа-спиралей. [9] Исключением является аннексин A-VI, который имеет два основных домена аннексина, соединенных гибким линкером. [9] A-VI был получен путем дупликации и слияния генов AV и AX и поэтому не будет подробно обсуждаться. Четыре повтора аннексина образуют изогнутый белок и допускают функциональные различия, основанные на структуре кривой. [6] Вогнутая сторона ядра аннексина взаимодействует с N-концом и цитозольными вторичными посредниками , в то время как выпуклая сторона аннексина содержит сайты связывания кальция. [12]Каждое ядро ​​аннексина содержит один сайт связывания кальция типа II, также известный как тип аннексина; эти сайты связывания являются типичным местом взаимодействия ионных мембран. [6] Однако возможны и другие способы соединения мембран. Например, при связывании кальция AV экспонирует остаток триптофана , который может взаимодействовать с углеводородными цепями липидного бислоя . [12]

Разнообразная структура N-конца придает специфичность внутриклеточной передаче сигналов аннексина. У всех аннексинов считается, что N-конец находится внутри вогнутой стороны ядра аннексина и складывается отдельно от остальной части белка. [6] Структуру этой области можно разделить на две большие категории: короткие и длинные N-концы. Короткий N-конец, как показано на A-III, может состоять из 16 или менее аминокислот и перемещаться по вогнутому ядру белка, взаимодействуя через водородные связи . [9] Считается, что короткие N-концы стабилизируют комплекс аннексина для увеличения связывания кальция и могут быть сайтами посттрансляционных модификаций. [9] Длинные N-концы могут содержать до 40 остатков и играть более сложную роль в передаче сигналов аннексина. [6] Например, в AI N-конец сворачивается в амфипатическую альфа-спираль и вставляется в ядро ​​белка, смещая спираль D повторения аннексина III. [6] Однако, когда кальций связывается, N-конец выталкивается из ядра аннексина за счет конформационных изменений внутри белка. [9] Таким образом, N-конец может взаимодействовать с другими белками, особенно с семейством белков S-100 , и включает сайты фосфорилирования, которые обеспечивают дальнейшую передачу сигналов. [9] A-II может также использовать свой длинный N-конец для образования гетеротримеров между белком S100 и двумя периферическими аннексинами.[9] Структурное разнообразие аннексинов является основой функционального диапазона этих сложных внутриклеточных мессенджеров.

Сотовая локализация [ править ]

Мембрана [ править ]

Аннексины характеризуются их зависимой от кальция способностью связываться с отрицательно заряженными фосфолипидами (т.е. стенками мембран). [13] Они расположены на некоторых, но не на всех мембранных поверхностях внутри клетки, что может свидетельствовать о гетерогенном распределении Ca 2+ внутри клетки. [9]

Ядра [ править ]

Виды аннексинов (II, V, XI) были обнаружены внутри мембран. [9] Было показано, что активность тирозинкиназы увеличивает концентрацию аннексинов II, V в ядре. [9] Аннексин XI преимущественно находится в ядре и отсутствует в ядрышках. [14] Во время профазы аннексин XI перемещается в ядерную оболочку. [14]

Кость [ править ]

В везикулах костного матрикса много аннексинов, и предполагается, что они играют роль во входе Ca 2+ в везикулы во время образования гидроксиапатита . [15] Предметная область не была полностью изучена, однако было высказано предположение, что аннексины могут участвовать в закрытии шейки матрикса везикулы, когда она подвергается эндоцитозу. [9]

Роль в транспорте везикул [ править ]

Экзоцитоз [ править ]

Было обнаружено, что аннексины играют роль на пути экзоцитоза , особенно на более поздних стадиях, вблизи или на плазматической мембране. [13] Доказательства того, что аннексины или аннексин-подобные белки участвуют в экзоцитозе, были обнаружены у низших организмов, таких как Paramecium . [13] Благодаря распознаванию антител, есть доказательства того, что аннексин-подобные белки участвуют в позиционировании и прикреплении секреторных органелл в организме Paramecium . [13]

Аннексин VII был первым аннексином, обнаруженным при поиске белков, способствующих контакту и слиянию хромаффинных гранул . [9] Однако исследования in vitro показали, что аннексин VII не способствует слиянию мембран, а только их тесному прикреплению друг к другу. [11]

Эндоцитоз [ править ]

Было обнаружено, что аннексины участвуют в переносе, а также в сортировке эндоцитотических явлений. Аннексин один является субстратом тирозинкиназы EGF ( эпидермального фактора роста ), которая фосфорилируется на своем N-конце, когда рецептор интернализуется. [13] На N-конце аннексинов I и II были обнаружены уникальные нацеленные на эндосомы последовательности, которые могут быть полезны при сортировке эндоцитотических везикул. [9] Аннексины присутствуют в нескольких различных эндоцитотических процессах. Считается , что аннексин VI участвует в событиях образования почки, покрытых клатрином , в то время как аннексин II участвует как в холестериловом эфиреинтернализация и биогенез мультивезикулярных эндосом. [9]

Мембранные леса [ править ]

Аннексины могут действовать как каркасные белки, прикрепляя другие белки к клеточной мембране. Аннексины собираются в виде тримеров [8], где образованию тримеров способствует приток кальция и эффективное связывание с мембраной. Эта сборка тримеров часто стабилизируется другими мембраносвязанными ядрами аннексинов поблизости. В конце концов, достаточное количество тримеров аннексина соберется и свяжет клеточную мембрану. Это вызовет образование связанных с мембраной сетей аннексинов. Эти сети могут вызывать вдавливание и отпочкование пузырьков во время экзоцитоза. [16]

В то время как различные типы аннексинов могут функционировать как мембранные каркасы, аннексин AV является наиболее распространенным мембраносвязанным каркасом аннексинов. Аннексин AV может образовывать двумерные сети при связывании с фосфатидилсериновой единицей мембраны. [17] Аннексин AV эффективен в стабилизации изменений формы клеток во время эндоцитоза и экзоцитоза, а также других процессов клеточных мембран. Альтернативно, аннексины AI и A-II связывают фосфатидилсерин и фосфатидилхолиновые звенья в клеточной мембране и часто обнаруживаются в виде монослойных кластеров, не имеющих определенной формы. [18]

Кроме того, было показано, что аннексины AI и A-II связывают PIP2 (фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат) в клеточной мембране и способствуют сборке актина вблизи мембраны. [9] В последнее время функции аннексинов стали связывать с медицинскими приложениями. Эти медицинские последствия были обнаружены в исследованиях in vivo, в которых путь оплодотворенной яйцеклетки отслеживается до матки. После оплодотворения яйцо должно попасть в канал, отверстие которого в пять раз меньше диаметра яйца. Считается, что после того, как оплодотворенная яйцеклетка прошла через отверстие, аннексины способствуют складыванию мембраны аккордеонным образом, возвращая растянутую мембрану обратно в исходную форму. Хотя это было обнаружено у нематодАннексин NEX-1, считается, что аналогичный механизм имеет место у человека и других млекопитающих. [19]

Мембранная организация и торговля [ править ]

Было показано, что несколько аннексинов играют активную роль в организации мембраны. Аннексин A-II был широко изучен в этом аспекте функции аннексина, и было отмечено, что он активно участвует в организации липидов в бислое вблизи участков сборки актинового цитоскелета . Аннексин A-II может связывать PIP2 в клеточной мембране in vivo с относительно высокой аффинностью связывания. [20]

Кроме того, Аннексин A-II может связывать другие липиды мембран, такие как холестерин , где это связывание становится возможным за счет притока ионов кальция. [21] Связывание аннексина A-II с липидами в бислое регулирует организацию липидных рафтов в бислое в местах сборки актина . Фактически, аннексин A-II сам по себе является актин-связывающим белком и, следовательно, может образовывать область взаимодействия с актином благодаря своим нитевидным свойствам актина. В свою очередь, это обеспечивает дальнейшие межклеточные взаимодействия между монослоями клеток, таких как эпителиальные и эндотелиальные клетки . [22]Было показано, что в дополнение к аннексину A-II, аннексин A-XI также организует свойства клеточной мембраны. Считается, что аннексин A-XI принимает активное участие в последней стадии митоза : цитокинезе . Именно на этой стадии дочерние клетки отделяются друг от друга, потому что аннексин A-XI вставляет новую мембрану, которая, как полагают, необходима для отторжения. Считается, что без аннексина A-XI дочерние клетки не полностью разделяются и могут подвергаться апоптозу . [23]

Клиническое значение [ править ]

Апоптоз и воспаление [ править ]

Аннексин AI, по-видимому, является одним из наиболее активно участвующих в противовоспалительных ответах аннексинов . При инфекции или повреждении тканей, аннексин ИИ , как полагает, уменьшает воспаление тканей, взаимодействуя с аннексином ИИ рецепторами на лейкоцитах . В свою очередь, активация этих рецепторов направлена ​​на отправку лейкоцитов к месту инфекции и прямое воздействие на источник воспаления. [24] В результате это подавляет лейкоциты (особенно нейтрофилы).) экстравазация и подавление регулируют величину воспалительной реакции. Без аннексина AI, опосредующего этот ответ, экстравазация нейтрофилов очень активна и ухудшает воспалительный ответ в поврежденных или инфицированных тканях. [25]

Аннексин AI также участвует в механизмах апоптоза в клетке. При экспрессии на поверхности нейтрофилов аннексин AI способствует проапоптотическим механизмам. Альтернативно, когда аннексин AI экспрессируется на клеточной поверхности, он способствует удалению клеток, подвергшихся апоптозу. [26] [27]

Более того, аннексин AI имеет и другие медицинские последствия для лечения рака . Аннексин AI можно использовать в качестве белка клеточной поверхности для маркировки некоторых форм опухолей, на которые могут быть нацелены различные иммунотерапевтические препараты с антителами против аннексина AI. [28]

Коагуляция [ править ]

Аннексин AV играет важную роль в механизмах свертывания крови . Как и другие типы аннексинов, аннексин AV также может экспрессироваться на поверхности клетки и может образовывать двумерные кристаллы для защиты липидов клеточной мембраны от участия в механизмах коагуляции. [9] С медицинской точки зрения, фосфолипиды часто могут быть задействованы в аутоиммунных реакциях, наиболее часто наблюдаемых в случаях потери плода во время беременности. В таких случаях антитела против аннексина AV разрушают его двумерную кристаллическую структуру и раскрывают фосфолипиды в мембране, делая их доступными для участия в различных механизмах коагуляции. [29]

Фибринолиз [ править ]

В то время как несколько аннексинов могут участвовать в механизмах фибринолиза , аннексин A-II является наиболее важным посредником в этих ответах. Считается, что экспрессия аннексина A-II на поверхности клетки служит рецептором плазминогена , который производит плазмин . Плазмин инициирует фибринолиз, разрушая фибрин . Разрушение фибрина является естественной профилактической мерой, поскольку оно предотвращает образование тромбов фибриновыми сетями. [30]

Аннексин A-II имеет медицинские последствия, потому что его можно использовать при лечении различных сердечно-сосудистых заболеваний, которые развиваются при свертывании крови через фибриновые сети.

Типы / подсемейства [ править ]

  • Аннексин, тип I InterPro :  IPR002388
  • Аннексин, тип II InterPro :  IPR002389
  • Аннексин, тип III InterPro :  IPR002390
  • Аннексин, тип IV InterPro :  IPR002391
  • Аннексин, тип V InterPro :  IPR002392
  • Аннексин, тип VI InterPro :  IPR002393
  • Alpha giardin InterPro :  IPR008088
  • Аннексин, тип X InterPro :  IPR008156
  • Аннексин, тип VIII InterPro :  IPR009115
  • Аннексин, тип XXXI InterPro :  IPR009116
  • Аннексин, грибок типа XIV InterPro :  IPR009117
  • Аннексин, тип установки InterPro :  IPR009118
  • Аннексин, тип XIII InterPro :  IPR009166
  • Аннексин, тип VII InterPro :  IPR013286
  • Аннексин-подобный протеин InterPro :  IPR015472
  • Приложение XI InterPro :  IPR015475

Белки человека, содержащие этот домен [ править ]

ANXA1 ; ANXA10 ; ANXA11 ; ANXA13 ; ANXA2 ; ANXA3 ; ANXA4 ; ANXA5 ; ANXA6 ; ANXA7 ; ANXA8 ; ANXA8L1 ; ANXA8L2 ; ANXA9 ;

Ссылки [ править ]

  1. ^ Приложения в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  2. ^ определение липокортина
  3. Перейти ↑ Donnelly SR, Moss SE (июнь 1997 г.). «Аннексины секреторного пути» . Клетка. Мол. Life Sci . 53 (6): 533–8. DOI : 10.1007 / s000180050068 . PMID  9230932 . S2CID  36108081 .
  4. ^ Geisow MJ, Фрич U, Хексэй JM, Даш B, Johnson T (апрель 1986). «Повторение консенсусной последовательности в кальций-зависимых мембранных связывающих белках Torpedo и млекопитающих». Природа . 320 (6063): 636–38. DOI : 10.1038 / 320636a0 . PMID 2422556 . S2CID 4361070 .  
  5. ^ Geisow МДж, Уокер Дж, Boustead С, Тэйлор Вт (апрель 1987). «Аннексины - новое семейство Са 2+ -регулируемых фосфолипид-связывающих белков». Biosci. Rep . 7 (4): 289–98. DOI : 10.1007 / BF01121450 . PMID 2960386 . S2CID 20709760 .  
  6. ^ a b c d e f g h Герке В., Мосс С. (2002). «Аннексины: от структуры к функции». Physiol. Ред . 82 (2): 331–71. DOI : 10.1152 / Physrev.00030.2001 . PMID 11917092 . 
  7. ^ Ghoshdastider, U; Попп, Д; Burtnick, LD; Робинсон, RC (2013). «Расширяющееся суперсемейство белков домена гомологии гельсолина». Цитоскелет . 70 (11): 775–95. DOI : 10.1002 / cm.21149 . PMID 24155256 . S2CID 205643538 .  
  8. ^ a b Олинг Ф., Сантос Дж. С., Говорухина Н., Мазер-Дубют С., Бергсма-Шуттер В., Остергетель Г., Кигстра В., Ламберт О., Левит-Бентли А., Бриссон А. (декабрь 2000 г.). «Структура мембраносвязанных тримеров аннексина А5: гибридное крио-ЭМ - рентгеноструктурное исследование». J. Mol. Биол . 304 (4): 561–73. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.4183 . PMID 11099380 . 
  9. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r Герке В., Creutz CE, Moss SE (июнь 2005 г.). «Аннексины: связывание передачи сигналов Ca2 + с динамикой мембраны». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 6 (6): 449–61. DOI : 10.1038 / nrm1661 . PMID 15928709 . S2CID 37526262 .  
  10. ^ Ван Genderen HO, Кенис H, L Hofstra, Нарула J, Reutelingsperger CP (июнь 2008). «Внеклеточный аннексин A5: функции связывания фосфатидилсерина и двумерной кристаллизации». Биохим. Биофиз. Acta . 1783 (6): 953–63. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2008.01.030 . PMID 18334229 . 
  11. ^ a b Creutz Carl E .; Пазолес Кристофер Дж .; Поллард Харви Б. (апрель 1978 г.). «Идентификация и очистка мозгового вещества надпочечников (синексина), вызывающего кальций-зависимую агрегацию изолированных хромаффинных гранул» . Журнал биологической химии . 253 (8): 2858–66. PMID 632306 . 
  12. ^ a b Конча Н.О., руководитель JF, Kaetzel MA, Dedman JR, Seaton BA (сентябрь 1993 г.). «Кристаллическая структура аннексина V крысы: Са (2 +) - индуцированные конформационные изменения». Наука . 261 (5126): 1321–4. Bibcode : 1993Sci ... 261.1321C . DOI : 10.1126 / science.8362244 . PMID 8362244 . 
  13. ^ а б в г е Герке В., Мосс С.Е. (июнь 1997 г.). «Аннексины и мембранная динамика». Биохим. Биофиз. Acta . 1357 (2): 129–54. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (97) 00038-4 . PMID 9223619 . 
  14. ^ a b Tomas A, Moss S (2003). «Зависимая от кальция и клеточного цикла ассоциация аннексина 11 с ядерной оболочкой» . J. Biol. Chem. 278 (22): 20210–20216. DOI : 10.1074 / jbc.M212669200 . PMID 12601007 .  
  15. ^ Джендж BR, Wu LN, Wuthier RE (март 1990). «Дифференциальное фракционирование белков матричных везикул. Дальнейшая характеристика кислых фосфолипид-зависимых Са 2+ -связывающих белков» . J. Biol. Chem . 265 (8): 4703–10. PMID 2155235 . 
  16. ^ Кенис Н, ван Гендерен Н, Bennaghmouch А, Rinia HA, Фредерик Р, Нарула Дж, Хофстр л, Reutelingsperger СР (декабрь 2004 г.). «Фосфатидилсерин и аннексин А5, экспрессируемые на клеточной поверхности, открывают новый портал входа в клетки» . J. Biol. Chem . 279 (50): 52623–9. DOI : 10.1074 / jbc.M409009200 . PMID 15381697 . 
  17. ^ Pigault С, Follenius-Wund А, Шмутц М, Фрейсине Ю.М., Brisson А (февраль 1994 года). «Формирование двумерных массивов аннексина V на фосфатидилсерин-содержащих липосомах». J. Mol. Биол . 236 (1): 199–208. DOI : 10.1006 / jmbi.1994.1129 . PMID 8107105 . 
  18. ^ Janshoff А, Росс М, Герке В, Стеинем С (август 2001 г.). «Визуализация связывания аннексина I с кальций-индуцированными фосфатидилсериновыми доменами». ChemBioChem . 2 (7–8): 587–90. DOI : 10.1002 / 1439-7633 (20010803) 2: 7/8 <587 :: АИД-CBIC587> 3.0.CO; 2-Q . PMID 11828493 . 
  19. ^ Creutz CE, Snyder SL, Daigle С.Н., Redick J (март 1996). «Идентификация, локализация и функциональные последствия большого количества аннексина нематод» . J. Cell Biol . 132 (6): 1079–92. DOI : 10,1083 / jcb.132.6.1079 . PMC 2120750 . PMID 8601586 .  
  20. ^ Rescher U, Ruhe D, Людвиг С, Zobiack Н, Герке В (июль 2004 г.). «Аннексин 2 представляет собой фосфатидилинозитол (4,5) -бисфосфат-связывающий белок, задействованный в сайтах сборки актина на клеточных мембранах» . J. Cell Sci . 117 (Pt 16): 3473–80. DOI : 10,1242 / jcs.01208 . PMID 15226372 . 
  21. ^ Rescher U, V Герке (июнь 2004). «Аннексины - уникальные мембранные связывающие белки с разнообразными функциями» . J. Cell Sci . 117 (Pt 13): 2631–9. DOI : 10,1242 / jcs.01245 . PMID 15169834 . 
  22. ^ Hayes MJ, Rescher U, V Герке, Мосс SE (август 2004). «Аннексин-актиновые взаимодействия» . Трафик . 5 (8): 571–6. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2004.00210.x . PMID 15260827 . S2CID 11551148 .  
  23. ^ Tomas A, Futter C, Мосс SE (2004). «Аннексин 11 необходим для образования среднего тела и завершения терминальной фазы цитокинеза» . J. Cell Biol . 165 (6): 813–822. DOI : 10,1083 / jcb.200311054 . PMC 2172404 . PMID 15197175 .  
  24. ^ Prossnitz ER, Е. RD (1997). «Рецептор N-формилпептида: модель для изучения структуры и функции рецептора хемоаттрактанта». Pharmacol. Ther . 74 (1): 73–102. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (96) 00203-3 . PMID 9336017 . 
  25. ^ Ханнон R, Croxtall JD, Получение SJ, Roviezzo F, S Йона, Поль-Clark MJ, Gavins FN, Perretti M, Моррис JF, Букингемский JC, Flower RJ (февраль 2003). «Аберрантное воспаление и устойчивость к глюкокортикоидам в аннексине 1 - / - мыши». FASEB J . 17 (2): 253–5. DOI : 10,1096 / fj.02-0239fje . PMID 12475898 . S2CID 18895764 .  
  26. ^ Arur S, Уче UE, Rezaul К, М Фонг, Скрэнтон В, Коуон А.Е., Молер Вт, Хан ДК (апрель 2003 г.). «Аннексин I является эндогенным лигандом, который опосредует апоптотическое поглощение клеток». Dev. Cell . 4 (4): 587–98. DOI : 10.1016 / S1534-5807 (03) 00090-X . PMID 12689596 . 
  27. ^ Arur, S .; и другие. (2003). «Аннексин I является эндогенным лигандом, который опосредует апоптотическое поглощение клеток». Dev. Cell . 4 (4): 587–598. DOI : 10.1016 / S1534-5807 (03) 00090-X . PMID 12689596 . 
  28. ↑ Oh P, Li Y, Yu J, Durr E, Krasinska KM, Carver LA, Testa JE, Schnitzer JE (июнь 2004 г.). «Субтрактивное протеомное картирование поверхности эндотелия в легких и солидных опухолях для тканеспецифической терапии». Природа . 429 (6992): 629–35. Bibcode : 2004Natur.429..629O . DOI : 10,1038 / природа02580 . PMID 15190345 . S2CID 4386303 .  
  29. ↑ Rand JH (сентябрь 2000 г.). «Опосредованное антифосфолипидными антителами нарушение антитромботического щита аннексина-V: тромбогенный механизм антифосфолипидного синдрома». J. Autoimmun . 15 (2): 107–11. DOI : 10,1006 / jaut.2000.0410 . PMID 10968894 . 
  30. ^ Лин Q, Jacovina АТ, Deora А, Febbraio М, Симантов R, Силверстейн RL, Hempstead Б, Марк WH, Хаджар К.А. (январь 2004 г.). «Аннексин II регулирует гомеостаз и неоангиогенез фибрина in vivo» . J. Clin. Инвестируйте . 113 (1): 38–48. DOI : 10.1172 / JCI19684 . PMC 300771 . PMID 14702107 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бауэр Б., Энгельбрехт С., Баккер-Грюнвальд Т., Шольце Н. (апрель 1999 г.). «Функциональная идентификация альфа-1-лямблий как аннексина Giardia lamblia». FEMS Microbiol. Lett . 173 (1): 147–53. DOI : 10.1016 / S0378-1097 (99) 00064-6 . PMID  10220891 .
  • Мосс С.Е., Морган РО (2004). «Аннексины» . Genome Biol . 5 (4): 219. DOI : 10.1186 / GB-2004-5-4-219 . PMC  395778 . PMID  15059252 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Домашняя страница European Annexin , приобретена 20 августа 2005 г.
  • UMich Ориентация белков в мембранах семейства / суперсемейство-43 - Расчетное пространственное положение аннексинов в мембранах (исходное связанное состояние)
  • Повторный домен аннексинов в ПРОЗИТЕ