Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
БТРК
Белок BTRC PDB 1p22.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1П22 , 2П64

Идентификаторы
ПсевдонимыBTRC , BETA-TRCP, FBW1A, FBXW1, FBXW1A, FWD1, bTrCP, bTrCP1, betaTrCP, повтор бета-трансдуцина, содержащий убиквитин-протеинлигазу E3
Внешние идентификаторыOMIM : 603482 MGI : 1338871 HomoloGene : 39330 GeneCards : Белтелерадиокомпания
Расположение гена ( человек )
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение BTRC
Геномное расположение BTRC
Группа10q24.32Начинать101 354 033 п.н. [1]
Конец101 557 321 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 19 (мышь)
Chr.Хромосома 19 (мышь) [2]
Хромосома 19 (мышь)
Геномное расположение BTRC
Геномное расположение BTRC
Группа19 | 19 C3Начинать45 363 734 п.н. [2]
Конец45 530 013 п.н. [2]
Генная онтология
Молекулярная функция• Связывание с белками GO: 0001948
• активность лигазы
• связывание фосфорилированных белков с аминокислотами
• активность димеризации белков
• связывание бета-катенина
• GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 активность убиквитин- протеинлигазы
• активность убиквитин- протеинтрансферазы
• связывание мяРНК
Сотовый компонент• ядро клетки
• цитоплазма
• нуклеоплазма
• цитозоль
• убиквитинлигазный комплекс SCF
• процессом малой субъединицы
• субкомплекс прерибосомы 90S, содержащий Pwp2p
Биологический процесс• клеточный ответ на органическое циклическое соединение
• дестабилизация белка
• регуляция клеточного цикла
• катаболический процесс протеина
• G2 / M переход митотического клеточного цикла
• негативная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции
• регуляция I-kappaB киназы / NF- передача сигналов kappaB
• стресс-активируемый каскад MAPK
• негативная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• позитивная регуляция протеолиза
• регуляция катаболического процесса протеасомных белков
• регуляция циркадного ритма
• пролиферация эпителиальных клеток молочной железы
• ветвление, участвующее в морфогенезе протока молочной железы
• негативная регуляция сглаженного сигнального пути
• ритмический процесс
• передача сигналов NIK / NF-kappaB
• передача сигналов
• убиквитин-зависимый катаболический процесс белка
• регуляция канонического пути передачи сигналов Wnt
• дефосфорилирование белка
• позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• убиквитинирование белков
• позитивная регуляция циркадного ритма
• сигнальный путь Wnt
• полиубиквитинирование белков
• GO: 0022415 вирусный процесс
• посттрансляционная модификация
• SCF-зависимый протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс
• опосредованный интерлейкином-1 сигнальный путь
• протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс
• созревание SSU-рРНК из трицистронного транскрипта рРНК ( SSU-рРНК, 5.8S рРНК, LSU-рРНК)
• регуляция фазового перехода митотического клеточного цикла
• сигнальный путь стимулирующего лектинового рецептора С-типа
• сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон
• сигнальный путь Т-клеточного рецептора
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

8945

12234

Ансамбль

ENSG00000166167

ENSMUSG00000025217

UniProt

Q9Y297
Q5T1W7

Q3ULA2

RefSeq (мРНК)

NM_001256856
NM_003939
NM_033637

NM_001037758
NM_001286465
NM_001286466
NM_009771
NM_001360120

NM_001360122
NM_001360124
NM_001360126
NM_001360127

RefSeq (белок)

NP_001243785
NP_003930
NP_378663

NP_001032847
NP_001273394
NP_001273395
NP_033901
NP_001347049

NP_001347051
NP_001347053
NP_001347055
NP_001347056

Расположение (UCSC)Chr 10: 101,35 - 101,56 МбChr 19: 45.36 - 45.53 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

F-поле / WD повтор белок , содержащий 1A (FBXW1A) , также известный как βTrCP1 или Fbxw1 или hsSlimb или субъединицы рецептора pIkappaBalpha-E3 представляет собой белок , который у человека кодируется БТРК (бета-трансдуцина повтора , содержащего) гена . [5] [6]

Этот ген кодирует член семейства белков F-бокса, который характеризуется структурным мотивом из 40 остатков , F-боксом. F-бокс белки представляют собой один из четырех субъединиц убиквитин белка лигазы комплекса под названием Ф ( Skp1-Cul1-F-бокс белок ), которые часто, но не всегда, распознают субстраты в фосфорилирования-зависимым образом. Белки F-бокса делятся на 3 класса:

  • Fbxws, содержащие повторы WD40 ,
  • Fbxls, содержащие богатые лейцином повторы ,
  • и Fbxos, содержащие либо «другие» модули белок-белкового взаимодействия, либо не распознаваемые мотивы.

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к классу Fbxw, поскольку, помимо F-бокса, этот белок содержит несколько повторов WD40. Этот белок гомологичен Xenopus βTrCP, дрожжевому Met30 , Neurospora Scon2 и Drosophila Slimb . У млекопитающих, помимо βTrCP1, также существует белок паралога (называемый βTrCP2 или FBXW11 ), но до сих пор их функции кажутся избыточными и неразличимыми.

Открытие [ править ]

Человеческий βTrCP (обозначаемый как βTrCP1 и βTrCP2) изначально был идентифицирован как клеточная убиквитинлигаза, которая связывается вирусным белком Vpu ВИЧ-1 для устранения клеточного CD4 путем соединения его с протеолитическим механизмом. [7] Впоследствии было показано, что βTrCP регулирует множество клеточных процессов, опосредуя деградацию различных мишеней. [8] Регуляторы клеточного цикла составляют основную группу субстратов βTrCP. Во время фазы S βTrCP контролирует CDK1, способствуя деградации фосфатазы CDC25A [9], тогда как в G2 βTrCP вносит вклад в активацию CDK1, нацеливаясь на киназу WEE1 для деградации. [10] На ранних этапах митоза βTrCP опосредует деградацию EMI1,[11] [12] ингибитор комплекса APC / C убиквитин-лигаза, который отвечает за переход от анафазы к метафазе (индуцируя протеолиз секурина) и выход из митоза (за счет разрушения митотических CDK1, активирующих субъединицы циклина). Кроме того, βTrCP контролирует APC / C путем нацеливания на REST, тем самым устраняя его репрессию транскрипции на MAD2, важном компоненте контрольной точки сборки веретена, которая сохраняет APC / C в неактивном состоянии до тех пор, пока все хроматиды не будут прикреплены к микротрубкам веретена. [13]

Функция [ править ]

βTrCP играет важную роль в регуляции контрольных точек клеточного цикла. В ответ на генотоксический стресс он способствует отключению активности CDK1, опосредуя деградацию CDC25A в сотрудничестве с Chk1, [9] [14], тем самым предотвращая прогрессирование клеточного цикла до завершения репарации ДНК. Во время восстановления от репликации ДНК и повреждения ДНК βTrCP вместо этого нацеливается на Claspin Plk1-зависимым образом. [15] [16] [17]

βTrCP также стал важным игроком в трансляции белков, росте и выживании клеток. В ответ на митогены PDCD4, ингибитор фактора инициации трансляции eIF4A, быстро разрушается βTrCP- и S6K1-зависимым образом, обеспечивая эффективную трансляцию белка и рост клеток. [18] Другой мишенью βTrCP, которая участвует в трансляции белка, является eEF2K, который ингибирует удлинение трансляции за счет фосфорилирования фактора элонгации 2 эукариот (eEF2) и снижения его сродства к рибосоме. [19] βTrCP также взаимодействует с mTOR и CK1α, чтобы вызвать деградацию DEPTOR (ингибитор mTOR), тем самым создавая петлю автоамплификации, способствующую полной активации mTOR. [20] [21] [22]В то же время βTrCP опосредует деградацию проапоптотического белка BimEL, способствуя выживанию клеток. [23]

βTrCP также ассоциируется с фосфорилированными IkappaBalpha и мотивами деструкции бета-катенина , вероятно, функционируя во множественных программах транскрипции, регулируя пути NF-kappaB и WNT . [24] [25] βTrCP, как было показано, регулирует разъединение центриолей и лицензирование. βTrCP нацелен на межцентросомный линкерный белок Cep68 в прометафазе, который способствует разъединению центриолей и последующему разделению центриолей. [26]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что BTRC (ген) взаимодействует с:

  • β-катенин , [25] [27]
  • BimEL1 [23]
  • Cdc25A , [9] [14]
  • CDC34 , [28] [29]
  • Класпин , [15] [16] [17]
  • CUL1 , [28] [30] [31]
  • ДЕПТОР , [20] [21] [22]
  • DLG1 , [32]
  • EMI1 , [11] [12]
  • FBXW11 , [30]
  • IκBα , [30] [33]
  • НФКБ2 , [34] [35]
  • PDCD4 , [18]
  • РЕЛА , [33]
  • ОТДЫХ , [11] [36]
  • SKP1A , [7] [28] [30] [31] [37] и
  • WEE1 . [10]
  • C22orf25 [38]

Клиническое значение [ править ]

βTrCP ведет себя как онкопротеин в некоторых тканях. Повышенные уровни экспрессии βTrCP были обнаружены при раке прямой кишки [39], поджелудочной железы [40], гапатобластоме [41] и раке груди. [42]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000166167 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025217 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Фудзивара Т, М Suzuki, Tanigami А, Ikenoue Т, Омата М, Тиба Т, Танака К (май 1999 г.). «Ген BTRC, кодирующий белок F-box / WD40-повтор человека, отображается на хромосоме 10q24-q25». Геномика . 58 (1): 104–5. DOI : 10.1006 / geno.1999.5792 . PMID 10331953 . 
  6. ^ "Entrez Gene: BTRC, содержащий бета-трансдуцин повтор" .
  7. ^ a b Марготтин Ф., Бур С.П., Дюран Х., Селиг Л., Бенишоу С., Ричард В., Томас Д., Стребель К., Бенарус Р. (март 1998 г.). «Новый человеческий белок WD, h-beta TrCp, который взаимодействует с Vpu ВИЧ-1, соединяет CD4 с путем деградации ER через мотив F-бокса». Молекулярная клетка . 1 (4): 565–74. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80056-8 . PMID 9660940 . 
  8. ^ Frescas D, Пагано M (июнь 2008). «Дерегулированный протеолиз с помощью белков F-бокса SKP2 и бета-TrCP: склонность к раку» . Обзоры природы. Рак . 8 (6): 438–49. DOI : 10.1038 / nrc2396 . PMC 2711846 . PMID 18500245 .  
  9. ^ a b c Busino L, Donzelli M, Chiesa M, Guardavaccaro D, Ganoth D, Dorrello NV, Hershko A, Pagano M, Draetta GF (ноябрь 2003 г.). «Распад Cdc25A бета-TrCP во время S фазы и в ответ на повреждение ДНК». Природа . 426 (6962): 87–91. Bibcode : 2003Natur.426 ... 87В . DOI : 10,1038 / природа02082 . PMID 14603323 . S2CID 768783 .  
  10. ^ а б Ватанабэ Н., Араи Х, Нишихара Й, Танигучи М., Ватанабэ Н., Хантер Т., Осада Х (март 2004 г.). «Киназы M-фазы индуцируют фосфозависимое убиквитинирование соматического Wee1 с помощью SCFbeta-TrCP» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (13): 4419–24. Bibcode : 2004PNAS..101.4419W . DOI : 10.1073 / pnas.0307700101 . PMC 384762 . PMID 15070733 .  
  11. ^ a b c Guardavaccaro D, Kudo Y, Boulaire J, Barchi M, Busino L, Donzelli M, Margottin-Goguet F, Jackson PK, Yamasaki L, Pagano M (июнь 2003 г.). «Контроль мейотической и митотической прогрессии с помощью белка F-бокса бета-Trcp1 in vivo». Клетка развития . 4 (6): 799–812. DOI : 10.1016 / S1534-5807 (03) 00154-0 . PMID 12791266 . 
  12. ^ a b Марготтин-Гоге Ф, Хсу Дж.Й., Локтев А, Се Х.М., Рейманн Дж.Д., Джексон П.К. (июнь 2003 г.). «Профазное разрушение Emi1 убиквитинлигазой SCF (betaTrCP / Slimb) активирует комплекс, способствующий анафазе, что позволяет прогрессировать за пределы прометафазы». Клетка развития . 4 (6): 813–26. DOI : 10.1016 / S1534-5807 (03) 00153-9 . PMID 12791267 . 
  13. ^ Guardavaccaro Г, Д Frescas, Dorrello Н.В., Peschiaroli А, Мултани А.С., Кардосо Т, Lasorella А, Iavarone А, Чанг S, Эрнандо Е, М Пагано (март 2008 г.). «Контроль стабильности хромосом по оси бета-TrCP-REST-Mad2» . Природа . 452 (7185): 365–9. Bibcode : 2008Natur.452..365G . DOI : 10,1038 / природа06641 . PMC 2707768 . PMID 18354482 .  
  14. ↑ a b Jin J, Shirogane T, Xu L, Nalepa G, Qin J, Elledge SJ, Harper JW (декабрь 2003 г.). «SCFbeta-TRCP связывает передачу сигналов Chk1 с деградацией протеинфосфатазы Cdc25A» . Гены и развитие . 17 (24): 3062–74. DOI : 10,1101 / gad.1157503 . PMC 305258 . PMID 14681206 .  
  15. ^ а б Пескьяроли А., Доррелло Н.В., Гуардаваккаро Д., Венере М., Халазонетис Т., Шерман Н.Э., Пагано М. (август 2006 г.). «SCFbetaTrCP-опосредованная деградация Claspin регулирует восстановление после ответа контрольной точки репликации ДНК». Молекулярная клетка . 23 (3): 319–29. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.06.013 . PMID 16885022 . 
  16. ^ a b Mailand N, Bekker-Jensen S, Bartek J, Lukas J (август 2006 г.). «Разрушение класпина SCFbetaTrCP сдерживает активацию Chk1 и способствует восстановлению после генотоксического стресса». Молекулярная клетка . 23 (3): 307–18. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.06.016 . PMID 16885021 . 
  17. ^ a b Мамели И., ван Вугт М.А., Смитс В.А., Семпл Дж. И., Лемменс Б., Перракис А., Медема Р. Х., Фрейре Р. (октябрь 2006 г.). «Поло-подобная киназа-1 контролирует протеасомно-зависимую деградацию класпина во время восстановления контрольной точки». Текущая биология . 16 (19): 1950–5. DOI : 10.1016 / j.cub.2006.08.026 . PMID 16934469 . S2CID 2928268 .  
  18. ^ a b Доррелло Н.В., Пескьяроли А., Гуардаваккаро Д., Колберн Н.Х., Шерман Н.Е., Пагано М. (октябрь 2006 г.). «Опосредованная S6K1 и betaTRCP деградация PDCD4 способствует трансляции белка и росту клеток». Наука . 314 (5798): 467–71. Bibcode : 2006Sci ... 314..467D . DOI : 10.1126 / science.1130276 . PMID 17053147 . S2CID 84039829 .  
  19. ^ Научный сигнал. 2012 5 июня; 5 (227): ra40. DOI: 10.1126 / scisignal.2002718. SCFβTrCP-опосредованная деградация eEF2K сочетает удлинение синтеза белка с контрольной точкой повреждения ДНК G2. Kruiswijk F., Yuniati L., Magliozzi R., Bolder R., Lim R., Low T., Heck A., Pagano M. и Guardavaccaro D.
  20. ^ а б Дуан С., Скаар Дж. Р., Кучай С., Тоши А., Канарек Н., Бен-Нирия Ю., Пагано М. (октябрь 2011 г.). «mTOR создает петлю автоамплификации, запуская βTrCP- и CK1α-зависимую деградацию DEPTOR» . Молекулярная клетка . 44 (2): 317–24. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.09.005 . PMC 3212871 . PMID 22017877 .  
  21. ^ а б Чжао Y, Xiong X, Sun Y (октябрь 2011). «DEPTOR, ингибитор mTOR, является физиологическим субстратом SCF (βTrCP) E3 убиквитинлигазы и регулирует выживание и аутофагию» . Молекулярная клетка . 44 (2): 304–16. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.08.029 . PMC 3216641 . PMID 22017876 .  
  22. ^ a b Гао Д., Инузука Х, Тан М.К., Фукусима Х, Локасале JW, Лю П., Ван Л., Чжай Б., Чин Ю.Р., Шайк С., Лиссиотис К.А., Гиги СП, Токер А., Кэнтли Л.К., Асара Дж.М., Харпер Дж. , Вэй В. (октябрь 2011 г.). «mTOR управляет собственной активацией через SCF (βTrCP) -зависимую деградацию ингибитора mTOR DEPTOR» . Молекулярная клетка . 44 (2): 290–303. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.08.030 . PMC 3229299 . PMID 22017875 .  
  23. ^ а б Дехан Э, Бассерманн Ф, Гуардаваккаро Д., Василивер-Шамис Г., Коэн М., Лоуэс К. Н., Дастин М., Хуанг, округ Колумбия, Тонтон Дж, Пагано М. (январь 2009 г.). «betaTrCP- и Rsk1 / 2-опосредованная деградация BimEL ингибирует апоптоз» . Молекулярная клетка . 33 (1): 109–16. DOI : 10.1016 / j.molcel.2008.12.020 . PMC 2655121 . PMID 19150432 .  
  24. ↑ Winston JT, Strack P, Beer-Romero P, Chu CY, Elledge SJ, Harper JW (февраль 1999 г.). «Комплекс SCFbeta-TRCP-убиквитинлигаза специфически связывается с фосфорилированными мотивами деструкции в IkappaBalpha и бета-катенине и стимулирует убиквитинирование IkappaBalpha in vitro» . Гены и развитие . 13 (3): 270–83. DOI : 10,1101 / gad.13.3.270 . PMC 316433 . PMID 9990852 .  
  25. ^ a b Latres E, Chiaur DS, Pagano M (январь 1999 г.). «Человеческий белок F-бокса бета-Trcp связывается с комплексом Cul1 / Skp1 и регулирует стабильность бета-катенина» . Онкоген . 18 (4): 849–54. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202653 . PMID 10023660 . 
  26. ^ Природа клеточной биологии. 2015; 17 (1): 31-43. DOI: 10,1038 / NCB3076. Деградация Cep68 и расщепление PCNT опосредуют удаление Cep215 из PCM, чтобы обеспечить разделение, разъединение и лицензирование центриолей. Pagan JK, Marzio A, Jones MJ, Saraf A, Jallepalli PV, Florens L, Washburn MP, Pagano M.
  27. ^ Liu C, Kato Y, Z Zhang, Do В.М., Yankner Б.А., Он X (май 1999). «Бета-Trcp соединяет фосфорилирование-деградацию бета-катенина и регулирует формирование оси Xenopus» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (11): 6273–8. DOI : 10.1073 / pnas.96.11.6273 . PMC 26871 . PMID 10339577 .  
  28. ^ a b c Cenciarelli C, Chiaur DS, Guardavaccaro D, Parks W, Vidal M, Pagano M (октябрь 1999 г.). «Идентификация семейства белков человеческого F-бокса». Текущая биология . 9 (20): 1177–9. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (00) 80020-2 . PMID 10531035 . S2CID 7467493 .  
  29. ^ Semplici F, F Meggio, Пина Л.А., Оливьеро S (июнь 2002). «CK2-зависимое фосфорилирование E2-убиквитин-конъюгированного фермента UBC3B индуцирует его взаимодействие с бета-TrCP и усиливает деградацию бета-катенина» . Онкоген . 21 (25): 3978–87. DOI : 10.1038 / sj.onc.1205574 . PMID 12037680 . 
  30. ^ а б в г Suzuki H, Chiba T, Suzuki T, Fujita T, Ikenoue T, Omata M, Furuichi K, Shikama H, Tanaka K (январь 2000 г.). «Гомодимер двух белков F-бокса betaTrCP1 или betaTrCP2 связывается с IkappaBalpha для сигнально-зависимого убиквитинирования» . Журнал биологической химии . 275 (4): 2877–84. DOI : 10.1074 / jbc.275.4.2877 . PMID 10644755 . 
  31. ↑ a b Min KW, Hwang JW, Lee JS, Park Y, Tamura TA, Yoon JB (май 2003 г.). «TIP120A связывается с кулинами и модулирует активность убиквитинлигазы» . Журнал биологической химии . 278 (18): 15905–10. DOI : 10.1074 / jbc.M213070200 . PMID 12609982 . 
  32. Перейти ↑ Mantovani F, Banks L (октябрь 2003 г.). «Регулирование супрессора больших опухолей дисков посредством зависимого от фосфорилирования взаимодействия с бета-TrCP рецептором убиквитинлигазы» . Журнал биологической химии . 278 (43): 42477–86. DOI : 10.1074 / jbc.M302799200 . PMID 12902344 . 
  33. ^ a b Спенсер Э, Цзян Дж., Чен З.Дж. (февраль 1999 г.) «Сигнально-индуцированное убиквитинирование IkappaBalpha белком F-бокса Slimb / бета-TrCP» . Гены и развитие . 13 (3): 284–94. DOI : 10,1101 / gad.13.3.284 . PMC 316434 . PMID 9990853 .  
  34. ↑ Fong A, Sun SC (июнь 2002 г.). «Генетические доказательства важной роли белка, содержащего повторы бета-трансдуцина, в индуцибельном процессинге NF-каппа B2 / p100» . Журнал биологической химии . 277 (25): 22111–4. DOI : 10.1074 / jbc.C200151200 . PMID 11994270 . 
  35. ^ Ватсьяян J, G Цин, Сяо G, Ху J (сентябрь 2008). «Модификация SUMO1 NF-kappaB2 / p100 необходима для индуцированного стимулом фосфорилирования и процессинга p100» . EMBO Reports . 9 (9): 885–90. DOI : 10.1038 / embor.2008.122 . PMC 2529344 . PMID 18617892 .  
  36. ↑ Westbrook TF, Hu G, Ang XL, Mulligan P, Pavlova NN, Liang A, Ленг Y, Maehr R, Shi Y, Harper JW, Elledge SJ (март 2008 г.). «SCFbeta-TRCP контролирует онкогенную трансформацию и дифференцировку нейронов посредством деградации REST» . Природа . 452 (7185): 370–4. Bibcode : 2008Natur.452..370W . DOI : 10,1038 / природа06780 . PMC 2688689 . PMID 18354483 .  
  37. ^ Strack P, Caligiuri M, Pelletier M, Boisclair M, Theodoras A, Beer-Romero P, Glass S, Parsons T, Copeland RA, Auger KR, Benfield P, Brizuela L, Rolfe M (июль 2000 г.). «SCF (бета-TRCP) и зависимое от фосфорилирования убиквитинирование I каппа B альфа, катализируемое Ubc3 и Ubc4» . Онкоген . 19 (31): 3529–36. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203647 . PMID 10918611 . 
  38. ^ "База данных молекулярного взаимодействия" . Архивировано из оригинала на 2006-05-06 . Проверено 8 мая 2012 .
  39. ^ Ougolkov А, Чжан В, Ямашита К, Билим В, Май М, Фукс С.Ю., Минамото Т (август 2004 г.). «Связь между бета-TrCP, рецептором E3 убиквитин-лигазы, бета-катенином и NF-kappaB при колоректальном раке» . Журнал Национального института рака . 96 (15): 1161–70. DOI : 10,1093 / JNCI / djh219 . PMID 15292388 . 
  40. ^ Müerköster S, Arlt A, Sipos B, Witt M, Grossmann M, Klöppel G, Kalthoff H, Fölsch UR, Schäfer H (февраль 2005 г.). «Повышенная экспрессия субъединицы рецептора E3-убиквитинлигазы betaTRCP1 связана с активацией конститутивного ядерного фактора-kappaB и химиорезистентностью в клетках карциномы поджелудочной железы» . Исследования рака . 65 (4): 1316–24. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1626 . PMID 15735017 . 
  41. ^ Кох А, Ваха А, Хартманн Вт, Hrychyk А, Шюллер U, Ваха А, Уортон К.А., Фукс С.Ю., фон Швейнитц D, Питч Т (июнь 2005 г.). «Повышенная экспрессия антагонистов Wnt - обычное явление при гепатобластомах» . Клинические исследования рака . 11 (12): 4295–304. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-04-1162 . PMID 15958610 . 
  42. ^ Spiegelman VS, Тан W, Чан AM, Игараси M, Аронсон С.А., Сассун Д.А., Като M, Slaga TJ, Fuchs SY (сентябрь 2002). «Индукция гомолога рецептора убиквитинлигазы Slimb посредством передачи сигналов митогена» . Журнал биологической химии . 277 (39): 36624–30. DOI : 10.1074 / jbc.M204524200 . PMID 12151397 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Человек BTRC место генома и BTRC ген подробно страницу в браузере УСК генома .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Вестбрук Т.Ф., Ху Г., Анг XL, Маллиган П., Павлова Н.Н., Лян А., Ленг И., Маер Р., Ши И., Харпер Дж. У., Элледж С. Дж. (Март 2008 г.). «SCFbeta-TRCP контролирует онкогенную трансформацию и дифференцировку нейронов посредством деградации REST» . Природа . 452 (7185): 370–4. Bibcode : 2008Natur.452..370W . DOI : 10,1038 / природа06780 . PMC  2688689 . PMID  18354483 .
  • Маниатис Т. (март 1999 г.). «Комплекс убиквитинлигазы, необходимый для сигнальных путей NF-kappaB, Wnt / Wingless и Hedgehog» . Гены и развитие . 13 (5): 505–10. DOI : 10,1101 / gad.13.5.505 . PMID  10072378 .
  • Li L, Li HS, Pauza CD, Bukrinsky M, Zhao RY (2006). «Роль вспомогательных белков ВИЧ-1 в вирусном патогенезе и взаимодействиях хозяин-патоген» . Клеточные исследования . 15 (11–12): 923–34. DOI : 10.1038 / sj.cr.7290370 . PMID  16354571 .
  • Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. DOI : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID  8889548 .
  • Ярон А., Хацубай А., Дэвис М., Лавон И., Амит С., Мэннинг А. М., Андерсен Дж. С., Манн М., Меркурио Ф., Бен-Нерия И. (декабрь 1998 г.). «Идентификация рецепторного компонента IkappaBalpha-ubiquitin ligase». Природа . 396 (6711): 590–4. DOI : 10.1038 / 25159 . PMID  9859996 . S2CID  4408963 .
  • Winston JT, Strack P, Beer-Romero P, Chu CY, Elledge SJ, Harper JW (февраль 1999 г.). «Комплекс SCFbeta-TRCP-убиквитинлигаза специфически связывается с фосфорилированными мотивами деструкции в IkappaBalpha и бета-катенине и стимулирует убиквитинирование IkappaBalpha in vitro» . Гены и развитие . 13 (3): 270–83. DOI : 10,1101 / gad.13.3.270 . PMC  316433 . PMID  9990852 .
  • Спенсер Э., Цзян Дж., Чен З.Д. (февраль 1999 г.) «Сигнально-индуцированное убиквитинирование IkappaBalpha белком F-бокса Slimb / бета-TrCP» . Гены и развитие . 13 (3): 284–94. DOI : 10,1101 / gad.13.3.284 . PMC  316434 . PMID  9990853 .
  • Китагава М., Хатакеяма С., Сиране М., Мацумото М., Исида Н., Хаттори К., Накамичи И., Кикучи А., Накаяма К., Накаяма К. (май 1999 г.). «Белок F-бокса, FWD1, опосредует убиквитин-зависимый протеолиз бета-катенина» . Журнал EMBO . 18 (9): 2401–10. DOI : 10.1093 / emboj / 18.9.2401 . PMC  1171323 . PMID  10228155 .
  • Ву С., Гош С. (октябрь 1999 г.). «Бета-TrCP опосредует индуцированное сигналом убиквитинирование IkappaBbeta» . Журнал биологической химии . 274 (42): 29591–4. DOI : 10.1074 / jbc.274.42.29591 . PMID  10514424 .
  • Cenciarelli C, Chiaur DS, Guardavaccaro D, Parks W, Vidal M, Pagano M (октябрь 1999 г.). «Идентификация семейства белков человеческого F-бокса». Текущая биология . 9 (20): 1177–9. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (00) 80020-2 . PMID  10531035 . S2CID  7467493 .
  • Stone DM, Murone M, Luoh S, Ye W, Armanini MP, Gurney A, Phillips H, Brush J, Goddard A, de Sauvage FJ, Rosenthal A (декабрь 1999 г.). «Характеристика человеческого супрессора слитого, негативного регулятора фактора транскрипции цинкового пальца Gli». Журнал клеточной науки . 112. 112 (Pt 23): 4437–48. PMID  10564661 .
  • Suzuki H, Chiba T, Suzuki T, Fujita T, Ikenoue T, Omata M, Furuichi K, Shikama H, Tanaka K (январь 2000 г.). «Гомодимер двух белков F-бокса betaTrCP1 или betaTrCP2 связывается с IkappaBalpha для сигнально-зависимого убиквитинирования» . Журнал биологической химии . 275 (4): 2877–84. DOI : 10.1074 / jbc.275.4.2877 . PMID  10644755 .
  • Рид М.А., Браунелл Дж. Э., Гладышева Т. Б., Хоттелет М., Родитель Л. А., Коггинс М. Б., Пирс Дж. В., Подуст В. Н., Луо Р. С., Чау В., Паломбелла В. Дж. (Апрель 2000 г.) «Nedd8-модификация cul-1 активирует SCF (бета (TrCP)) - зависимое убиквитинирование IkappaBalpha» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (7): 2326–33. DOI : 10.1128 / MCB.20.7.2326-2333.2000 . PMC  85397 . PMID  10713156 .
  • Садот Э., Симха И., Иваи К., Цехановер А., Гейгер Б., Бен-Зеев А. (апрель 2000 г.). «Дифференциальное взаимодействие плакоглобина и бета-катенина с убиквитин-протеасомной системой» . Онкоген . 19 (16): 1992–2001. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203519 . PMID  10803460 .
  • Чиаур Д.С., Мурти С., Ченчарелли С., Паркс В., Лода М., Инхирами Г., Деметрик Д., Пагано М. (2000). «Пять человеческих генов, кодирующих белки F-бокса: картирование хромосом и анализ опухолей человека». Цитогенетика и клеточная генетика . 88 (3–4): 255–8. DOI : 10.1159 / 000015532 . PMID  10828603 . S2CID  431704 .
  • Ориан А., Гонен Х., Беркович Б., Фаджерман И., Эйтан Э, Исраэль А., Меркурио Ф, Иваи К., Шварц А. Л., Цехановер А. (июнь 2000 г.). «SCF (бета) (- TrCP) убиквитинлигаза-опосредованный процессинг NF-kappaB p105 требует фосфорилирования его С-конца киназой IkappaB» . Журнал EMBO . 19 (11): 2580–91. DOI : 10.1093 / emboj / 19.11.2580 . PMC  212749 . PMID  10835356 .
  • Strack P, Caligiuri M, Pelletier M, Boisclair M, Theodoras A, Beer-Romero P, Glass S, Parsons T., Copeland RA, Auger KR, Benfield P, Brizuela L, Rolfe M (июль 2000 г.). «SCF (бета-TRCP) и зависимое от фосфорилирования убиквитинирование I каппа B альфа, катализируемое Ubc3 и Ubc4» . Онкоген . 19 (31): 3529–36. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203647 . PMID  10918611 .
  • Клейнен М.Ф., Ши А.Х., Чжоу П., Кумар С., Soccio RE, Кедерша Н.Л., Гилл Дж., Хоули П.М. (август 2000 г.). «Белки hPLIC могут обеспечивать связь между аппаратом убиквитинирования и протеасомой». Молекулярная клетка . 6 (2): 409–19. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 00040-X . PMID  10983987 .