Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
См. Также: Секрет
Дополнение секретома, участвующее в процессе колонизации монодермальных бактерий, в терминах генной онтологии . [1]
Системы секреции у дидерм- ЛПС бактерий. [1]

Системы секреции бактерий - это белковые комплексы, присутствующие на клеточных мембранах бактерий для секреции веществ. В частности, они представляют собой клеточные устройства, используемые патогенными бактериями для выделения факторов вирулентности (в основном белков) для проникновения в клетки-хозяева. Их можно разделить на разные типы в зависимости от их конкретной структуры, состава и активности. Как правило, белки могут секретироваться двумя разными способами. Один процесс представляет собой одностадийный механизм, в котором белки из цитоплазмы бактерий транспортируются и доставляются непосредственно через клеточную мембрану в клетку-хозяин. Другой включает в себя двухэтапную активность, при которой белки сначала транспортируются из внутренней клеточной мембраны, а затем откладываются в периплазме.и, наконец, через внешнюю клеточную мембрану в хозяйскую клетку. [2]

Эти основные различия можно различить между грамотрицательными (дидерм) и грамположительными бактериями (монодерма). Но классификация отнюдь не ясна и полна. Существует как минимум восемь типов, специфичных для грамотрицательных бактерий, четыре - для грамположительных бактерий и два общих для обоих. [3] Кроме того, существует заметная разница между бактериями дидерм с липополисахаридом на внешней мембране (дидерм-ЛПС) и бактериями с миколовой кислотой (дидерм-миколат). [1]

Пути экспорта [ править ]

Путь экспорта ответственен за пересечение внутренней клеточной мембраны в дидермах и единственной клеточной мембраны в монодермах. [1]

Система безопасности [ править ]

Основная статья: Translocon

Общая секреция (Sec) включает секрецию развернутых белков, которые сначала остаются внутри клеток. У грамотрицательных бактерий секретируемый белок направляется либо во внутреннюю мембрану, либо в периплазму. Но у грамположительных бактерий белок может оставаться в клетке или в основном выводится из бактерий с помощью других систем секреции. Среди грамотрицательных бактерий систему Sec используют Vibrio cholerae , Klebsiella pneumoniae и Yersinia enterocolitica . Staphylococcus aureus и Listeria monocytogenes - грамположительные бактерии, использующие систему Sec. [4]

Система Sec использует два разных пути секреции: пути SecA и пути распознавания сигналов (SRP). SecA является моторным белком АТФазы и имеет множество родственных белков, включая SecD, SecE, SecF, SegG, SecM и SecY. SRP - это рибонуклеопротеин (комплекс белок-РНК), который распознает и нацеливает специфические белки на эндоплазматический ретикулум у эукариот и на клеточную мембрану у прокариот. Эти два пути требуют разных молекулярных шаперонов и, в конечном итоге, используют канал транспортировки белков SecYEG для транспортировки белков через внутреннюю клеточную мембрану. [5]В пути SecA SecB действует как шаперон, помогая транспорту белка в периплазму после полного синтеза пептидных цепей. В то время как в пути SRP YidC является шапероном и транспортирует белки к клеточной мембране, пока они все еще подвергаются синтезу пептидов. [6]

SecA или посттрансляционный путь [ править ]

Белки синтезируются в рибосомах путем последовательного добавления аминокислот, называемого трансляцией. В пути SecA фактор запуска шаперона (TF) сначала связывается с экспонированной N-концевой сигнальной последовательностью пептидной цепи. По мере продолжения удлинения пептидной цепи ТФ заменяется на SecB. SecB специфически поддерживает пептид в развернутом состоянии и способствует связыванию SecA. Затем комплекс может связываться с SecYEG, посредством чего SecA активируется путем связывания с АТФ. Под действием энергии АТФ SecA проталкивает белок через канал secYEG. Комплекс SecD / F также помогает вытягивать белок с другой стороны клеточной мембраны. [7]

Путь SRP [ править ]

На этом пути SRP конкурирует с TF и ​​связывается с N-концевой сигнальной последовательностью. Белки внутренней мембраны останавливают процесс удлинения цепи. Затем SRP связывается с мембранным рецептором FtsY. Комплекс пептидная цепь-SRP-FtsY затем транспортируется в SecY, где возобновляется удлинение пептида. [6]

Система тату [ править ]

Основная статья: Путь транслокации близнецов аргинина

Система двойной транслокации аргинина (Tat) похожа на Sec в процессе секреции белка, однако она отправляет белки только в их свернутом (третичном) состоянии. Его используют все виды бактерий, а также археи, хлоропласты и митохондрии растений. [8] У бактерий система Tat экспортирует белки из цитоплазмы через внутреннюю клеточную мембрану; тогда как в хлоропластах он присутствует в тилакоидной мембране, где он помогает импорту белков из стромы. [9] Белки Tat сильно варьируют у разных бактерий и подразделяются на три основных типа, а именно TatA, TatB и TatC. Например, хотя в Bacillus subtilis есть только два функциональных белка Tat , [10] их может быть более ста вStreptomyces coelicolor . [11] Сигнальные пептиды, которые могут распознавать белки Tat, характеризуются консенсусным мотивом Ser / Thr-Arg-Arg-X-Phe-Leu-Lys (где X может быть любой полярной аминокислотой). Это два последовательных аргинина, от которых произошло название «двойная транслокация аргинина». Замена любого из аргининов приводит к замедлению или нарушению секреции. [12]

Путь Wss / Esx [ править ]

Путь Wss / Esx ( система ESAT -6 ) иногда называют системой секреции типа VII (T7SS), несмотря на то, что он является путем экспорта. [1] Он присутствует в грамположительных бактериях (как WSS) и микобактериях (как Esx во всех дидерм-миколатах), таких как M. tuberculosis , M. bovis , Streptomyces coelicolor и S. aureus . В Bacillus subtilis и S. aureus она также называется системой T7b . Она состоит из двух основных компонентов: связанные с мембраной гексамерных АТФазы , который является членом FtsK семейства белков / SpoIIIE, [13]и любой из белков, родственных EsxA / EsxB, таких как EsaA, EsaD, EsxB, EsxD, а также системы Ess (EssA, EssB и EsxC, обнаруженные в S. aureus ). [14] EsxA и EsxB принадлежат к суперсемейству белков WXG100, которые образуют димерные спиральные шпильки.

У S. aureus T7SS секретирует большой токсин под названием EsaD, который является членом ферментов нуклеазы . EsaD обезвреживается (детоксифицируется) во время биосинтеза с помощью своего аналога антитоксина EsaG. Затем комплекс EsaD-EsaG связывается с EsaE. Часть EsaE связывается с EssC, который является ферментом АТФазой комплекса T7SS. Во время секреции EsaG остается в цитоплазме, и только EsaD и EsaE секретируются вместе. Но в некоторых штаммах S. aureus EsaD не продуцируется, а вместо этого образуются две копии EsaG-подобных белков. Это могло бы объяснить появление T7SS у непатогенных видов, таких как B. subtilis и S. coelicolor . [15]

Системы секрета [ править ]

Системы секреции ответственны за пересечение внешней клеточной мембраны или обеих мембран в дидермах. Текущая номенклатура относится только к дидерм-LPS, поскольку ничего не известно о том, что бактерии дидерм-миколат используют для пересечения своей внешней мембраны. [1]

Тип I [ править ]

Основная статья: Система секреции I типа
Схема T1SS

Система секреции типа I (T1SS или TOSS) обнаруживается у грамотрицательных бактерий. Это зависит от активности шаперона с использованием белков Hly и Tol. Система активируется, когда сигнальная последовательность HlyA связывает HlyB на клеточной мембране. Эта сигнальная последовательность является транспортером ABC. Комплекс HlyAB активирует HlyD, который разматывается и перемещается к внешней клеточной мембране. Конечный сигнал распознается TolC во внутренней мембране. HlyA секретируется из внешней мембраны через туннельный канал белка.

T1SS транспортирует различные молекулы, включая ионы, углеводы, лекарства, белки. Секретируемые молекулы различаются по размеру от небольшого пептида колицина V Escherichia coli , который составляет 10 кДа, до белка адгезии клеток Pseudomonas fluorescens LapA, который составляет 520 кДа. [16] Среди наиболее известных молекул - токсины RTX и ферменты липазы.

Тип II [ править ]

Основная статья: Система секреции типа II
Схема T2SS

Система секреции типа II (T2SS) зависит от системы Sec или Tat для начальной секреции внутри бактериальной клетки. Из периплазмы белки секретируются из секретинов внешней мембраны. Секретины представляют собой мультимерный (12–14 субъединиц) комплекс порообразующих белков. Секретин поддерживается 10-15 другими белками внутренней и внешней мембраны, составляя полный аппарат секреции. [17]

Тип III [ править ]

Основная статья: Система секреции третьего типа
Схема T3SS

Система секреции типа III (T3SS или TTSS) структурно подобна и связана с базальным тельцем бактериальных жгутиков . Обнаруженный у некоторых из самых вирулентных грамотрицательных бактерий, таких как Salmonella , Shigella , Yersinia , Vibrio , он используется для введения токсичных белков в эукариотические клетки. По своей структуре его часто описывают как инъекционные или иглы и шприцы. Обнаруженный на Yersinia pestis , было обнаружено, что T3SS может вводить токсины непосредственно из бактериальной цитоплазмы в цитоплазму клеток своего хозяина. [18]

Тип IV [ править ]

Основная статья: Система секреции типа IV
Схема T4SS

Система секреции типа IV (T4SS или TFSS) связана с системой конъюгации бактерий , с помощью которой разные бактерии могут обмениваться своими ДНК. Участвующие бактерии могут относиться к одному или к разным грамотрицательным видам бактерий. Он может транспортировать отдельные белки, а также комплексы белок-белок и ДНК-белок. Секреция передается непосредственно от клетки-реципиента через клеточные мембраны. Agrobacterium tumefaciens , из которой она была первоначально обнаружена, использует эту систему для отправки части Т-ДНК плазмиды Ti в клетки растений, в результате чего образуется коронный галл (опухоль). Helicobacter pylori использует его для доставки CagA в эпителиальные клетки желудка, чтобы вызвать рак желудка. [19] Bordetella pertussis , бактерия,вызывающая коклюш, частичносекретирует свой коклюшный токсин через T4SS. Легионелл , который вызывает легионеллёз (болезнь легионеров) имеет T4SS называется ИВМ / точка ( я NTRA с ellular м ultiplication / д токсикорезистентность в о rganelle т rafficking генов)что транспорт многих бактериальных белков в эукариотическом его хозяин. [20] Совсем недавно было показано, что фитопатоген Xanthomonas citriиспользует свой T4SS для секреции эффекторов, которые являются летальными для других видов бактерий, таким образом, делая эту систему основным детерминантом приспособленности межвидовой конкуренции бактерий. [21] [22] Прототипной системой секреции типа IVA является комплекс VirB Agrobacterium tumefaciens . [23]

Тип V [ править ]

См. Также: Тримерный автотранспортер адгезина § Система секреции типа V (T5SS)
Схема T5SS

Системы секреции типа V (T5SS) отличаются от других систем секреции тем, что они секретируют сами себя и вовлекают только внешнюю клеточную мембрану. Для прохождения секретируемого белка через внутреннюю клеточную мембрану T5SS зависит от системы Sec. У них есть β-бочкообразный домен, который вставляется во внешнюю клеточную мембрану и формирует канал, по которому вместе с ним может транспортироваться секретируемый белок. Для этой деятельности их также называют системами автовозов. [24] Когда секретируемые белки подвергаются воздействию снаружи, аутотранспортеры отсекаются (расщепляются), высвобождая белок из β-бочкообразного домена. Примером автотранспорта является тримерный автотранспортер адгезинов . [25]

Тип VI [ править ]

Основная статья: Система секреции типа VI

Системы секреции типа VI (T6SS) были обнаружены группой Джона Мекаланоса в Гарвардской медицинской школе в 2006 году из Vibrio cholerae и Pseudomonas aeruginosa . [26] [27] Они были обнаружены, когда мутации в генах Vibrio Cholerae Hcp и VrgG вызвали снижение вирулентности и патогенности. [28] [29] Помимо своей классической роли фактора патогенности, T6SS также участвует в защите от простых эукариотических хищников и во взаимодействиях между бактериями. [30] [31] Ген T6SS формирует кластер генов, состоящий из более чем 15 генов. HCPи гены VgrG являются наиболее универсальными генами. Структурное сходство T6SS с хвостовым шипом фага T4 позволяет предположить, что процесс инфицирования аналогичен процессу заражения фагом. [32]

Тип VII [ править ]

Основная статья: фимбрии Шаперона-Ашера

T7SS бактерий дидерм-ЛПС представляет собой путь шаперон-обхода (CUP). [1]

Тип VIII [ править ]

T8SS бактерий дидерм-ЛПС - это путь внеклеточной нуклеации-преципитации (ENP). [1]

Тип IX [ править ]

Системы секреции типа IX (T9SS) регулярно обнаруживаются в линии бактерий Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes , члены которой включают в себя внешнюю мембрану. Система по-разному участвует в одном типе скользящей подвижности, в правильном нацеливании определенных факторов вирулентности на поверхность клетки и в разложении комплекса биополимеров. [33] T9SS также известен как секреция порфирина (накопление порфирина на поверхности клетки) [1] после орального патогена Porphyromonas gingivalis . Описано не менее шестнадцати структурных компонентов системы, включая PorU, транспептидазу, сортирующую белки.который удаляет С-концевой сигнал сортировки из грузовых белков и вместо этого опосредует их прикрепление к липополисахариду .

Ссылки [ править ]

  1. ^ Б с д е е г ч я Chagnot, C; Зоргани, Массачусетс; Astruc, T; Десво, М. (14 октября 2013 г.). «Белковые детерминанты поверхностной колонизации у бактерий: бактериальная адгезия и образование биопленок с точки зрения секреции белка» . Границы микробиологии . 4 : 303. DOI : 10,3389 / fmicb.2013.00303 . PMC  3796261 . PMID  24133488 .
  2. ^ Bocian-Ostrzycka KM, Grzeszczuk MJ, Banaś А.М., Jagusztyn-Крыницка EK (май 2017). «Бактериальные тиолоксидоредуктазы - от фундаментальных исследований до новых антибактериальных стратегий» . Прикладная микробиология и биотехнология . 101 (10): 3977–3989. DOI : 10.1007 / s00253-017-8291-8 . PMC 5403849 . PMID 28409380 .  
  3. ^ Зеленый ЭР, Mecsas J (февраль 2016). Кудва И.Т. (ред.). «Системы бактериальной секреции: обзор» . Спектр микробиологии (5-е изд.). Американское общество микробиологии Press. 4 (1): 215–239. DOI : 10,1128 / microbiolspec.VMBF-0012-2015 . ISBN 9781555819286. PMC  4804464 . PMID  26999395 .
  4. ^ Bensing BA, Seepersaud R, Yen YT, Sullam PM (август 2014). «Селективный транспорт с помощью SecA2: расширяющееся семейство настроенных моторных белков» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1843 (8): 1674–86. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2013.10.019 . PMC 4007388 . PMID 24184206 .  
  5. ^ Кран JM, Randall LL (ноябрь 2017). «Escherichia coli» . EcoSal Plus . 7 (2): ESP – 0002–2017. DOI : 10,1128 / ecosalplus.ESP-0002-2017 . PMC 5807066 . PMID 29165233 .  
  6. ^ а б Чжу Л., Кабак HR, Далби Р. Э. (сентябрь 2013 г.). «Белок YidC, молекулярный шаперон для сворачивания белка LacY с помощью белкового аппарата SecYEG» . Журнал биологической химии . 288 (39): 28180–94. DOI : 10.1074 / jbc.M113.491613 . PMC 3784728 . PMID 23928306 .  
  7. ^ Lycklama A, Nijeholt JA, Дриссен AJ (апрель 2012). «Бактериальная Sec-транслоказа: структура и механизм» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 367 (1592): 1016–28. DOI : 10,1098 / rstb.2011.0201 . PMC 3297432 . PMID 22411975 .  
  8. ↑ Yen MR, Tseng YH, Nguyen EH, Wu LF, Saier MH (июнь 2002 г.). «Последовательность и филогенетические анализы системы экспорта белка двойного аргинина (Tat)». Архив микробиологии . 177 (6): 441–50. DOI : 10.1007 / s00203-002-0408-4 . PMID 12029389 . S2CID 25129008 .  
  9. ^ Ли PA, Tullman-Ercek D, G Георгиу (2006). «Бактериальный путь транслокации двойного аргинина» . Ежегодный обзор микробиологии . 60 : 373–95. DOI : 10.1146 / annurev.micro.60.080805.142212 . PMC 2654714 . PMID 16756481 .  
  10. ^ Jongbloed JD, Grieger U, Antelmann Н, Хекер М, Nijland R, S Брон, ван Dijl JM (декабрь 2004 г.). «Две минимальные транслоказы Tat в Bacillus» . Молекулярная микробиология . 54 (5): 1319–25. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2004.04341.x . PMID 15554971 . 
  11. ^ Li H, Jacques PE, Ghinet MG, Бжезинский R, Morosoli R (июль 2005). «Определение функциональности предполагаемых Tat-зависимых сигнальных пептидов в Streptomyces coelicolor A3 (2) с использованием двух разных репортерных белков». Микробиология . 151 (Pt 7): 2189–98. DOI : 10.1099 / mic.0.27893-0 . PMID 16000709 . 
  12. ^ Stanley NR, Palmer T, Berks BC (апрель 2000). «Двойной аргининовый консенсусный мотив сигнальных пептидов Tat участвует в Sec-независимом нацеливании на белок в Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 275 (16): 11591–6. DOI : 10.1074 / jbc.275.16.11591 . PMID 10766774 . 
  13. ^ Aly KA, Андерсон М, ор RJ, Missiakas D (декабрь 2017). «Выделение мембранного белкового комплекса для секреции типа VII у Staphylococcus aureus» . Журнал бактериологии . 199 (23): e00482–17. DOI : 10.1128 / JB.00482-17 . PMC 5686593 . PMID 28874412 .  
  14. ^ Kneuper H, Cao ZP, Twomey KB, Zoltner M, Jäger F, Cargill JS и др. (Сентябрь 2014 г.). «Неоднородность в организации транскрипции Ess и вариабельный вклад системы секреции белка Ess / типа VII в вирулентность у близкородственных штаммов Staphylocccus aureus» . Молекулярная микробиология . 93 (5): 928–43. DOI : 10.1111 / mmi.12707 . PMC 4285178 . PMID 25040609 .  
  15. ^ Као Z, Casabona М.Г., Kneuper Н, Чалмерс JD, Палмер Т (октябрь 2016). «Система секреции типа VII Staphylococcus aureus выделяет токсин нуклеазы, который нацелен на бактерии-конкуренты» . Природная микробиология . 2 : 16183. дои : 10.1038 / nmicrobiol.2016.183 . PMC 5325307 . PMID 27723728 .  
  16. ↑ Boyd CD, Smith TJ, El-Kirat-Chatel S, Newell PD, Dufrêne YF, O'Toole GA (август 2014). «Структурные особенности адгезина LapA биопленки Pseudomonas fluorescens, необходимые для LapG-зависимого расщепления, образования биопленок и локализации на клеточной поверхности» . Журнал бактериологии . 196 (15): 2775–88. DOI : 10.1128 / JB.01629-14 . PMC 4135675 . PMID 24837291 .  
  17. ^ Коротков К.В., Sandkvist М, Hol WG (апрель 2012). «Система секреции типа II: биогенез, молекулярная архитектура и механизм» . Обзоры природы. Микробиология . 10 (5): 336–51. DOI : 10.1038 / nrmicro2762 . PMC 3705712 . PMID 22466878 .  
  18. ^ Büttner D (июнь 2012). «Экспорт белка по расписанию: архитектура, сборка и регуляция систем секреции типа III из патогенных бактерий растений и животных» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 76 (2): 262–310. DOI : 10.1128 / MMBR.05017-11 . PMC 3372255 . PMID 22688814 .  
  19. Перейти ↑ Hatakeyama M, Higashi H (декабрь 2005 г.). «Helicobacter pylori CagA: новая парадигма бактериального канцерогенеза» . Наука о раке . 96 (12): 835–43. DOI : 10.1111 / j.1349-7006.2005.00130.x . PMID 16367902 . S2CID 5721063 .  
  20. ^ Cascales E, Christie PJ (ноябрь 2003). «Универсальные системы секреции бактерий IV типа» . Обзоры природы. Микробиология . 1 (2): 137–49. DOI : 10.1038 / nrmicro753 . PMC 3873781 . PMID 15035043 .  
  21. ^ Соуза Д.П., Ока Г.У., Альварес-Мартинес CE, Биссон-Филхо А.В., Дангер Г., Хобейка Л. и др. (Март 2015 г.). «Убийство бактерий через систему секреции типа IV» . Nature Communications . 6 : 6453. Bibcode : 2015NatCo ... 6.6453S . DOI : 10.1038 / ncomms7453 . PMID 25743609 . 
  22. ^ Sgro GG, Costa TR, Cenens W, Souza DP, Cassago A, Coutinho de Oliveira L и др. (Декабрь 2018 г.). «Крио-ЭМ структура основного комплекса секреторной системы уничтожения бактерий типа IV из Xanthomonas citri» . Природная микробиология . 3 (12): 1429–1440. DOI : 10.1038 / s41564-018-0262-Z . PMC 6264810 . PMID 30349081 .  
  23. ^ Christie PJ, Atmakuri К, Кришнамурти В, Якубовски S, Cascales Е (2005). «Биогенез, архитектура и функция бактериальных систем секреции IV типа» . Ежегодный обзор микробиологии . 59 : 451–85. DOI : 10.1146 / annurev.micro.58.030603.123630 . PMC 3872966 . PMID 16153176 .  
  24. ^ Thanassi DG, Stathopoulos C, Karkal A, Li H (2005). «Секреция белка в отсутствие АТФ: аутотранспортер, секреция двух партнеров и пути шаперона / ашера грамотрицательных бактерий (обзор)». Молекулярная мембранная биология . 22 (1–2): 63–72. DOI : 10.1080 / 09687860500063290 . PMID 16092525 . S2CID 2708575 .  
  25. Перейти ↑ Gerlach RG, Hensel M (октябрь 2007 г.). «Системы секреции белков и адгезины: молекулярный арсенал грамотрицательных патогенов». Международный журнал медицинской микробиологии . 297 (6): 401–15. DOI : 10.1016 / j.ijmm.2007.03.017 . PMID 17482513 . 
  26. ^ Pukatzki S, Ma AT, Sturtevant D, Krastins B, Sarracino D, Nelson WC, et al. (Январь 2006 г.). «Идентификация консервативной системы секреции бактериального белка в Vibrio cholerae с использованием модельной системы хозяина Dictyostelium» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (5): 1528–33. Bibcode : 2006PNAS..103.1528P . DOI : 10.1073 / pnas.0510322103 . JSTOR 30048406 . PMC 1345711 . PMID 16432199 .   
  27. ^ Mougous JD, манжета ME, Raunser S, Шен А, Чжоу М, Джиффорд СА, и др. (Июнь 2006 г.). «Локус вирулентности Pseudomonas aeruginosa кодирует аппарат секреции белка» . Наука . 312 (5779): 1526–30. Bibcode : 2006Sci ... 312.1526M . DOI : 10.1126 / science.1128393 . PMC 2800167 . PMID 16763151 .  
  28. ^ Bingle LE, Bailey CM, Pallen MJ (февраль 2008). «Секреция типа VI: руководство для начинающих» (PDF) . Текущее мнение в микробиологии . 11 (1): 3–8. DOI : 10.1016 / j.mib.2008.01.006 . PMID 18289922 .  
  29. ^ Cascales E (август 2008). «Инструментарий секреции типа VI» . EMBO Reports . 9 (8): 735–41. DOI : 10.1038 / embor.2008.131 . PMC 2515208 . PMID 18617888 .  
  30. ^ Schwarz S, Hood RD, Mougous JD (декабрь 2010). «Что делает секреция типа VI у всех этих насекомых?» . Тенденции в микробиологии . 18 (12): 531–7. DOI : 10.1016 / j.tim.2010.09.001 . PMC 2991376 . PMID 20961764 .  
  31. ^ Coulthurst SJ (2013). «Система секреции типа VI - широко распространенная и универсальная система нацеливания на клетки». Исследования в области микробиологии . 164 (6): 640–54. DOI : 10.1016 / j.resmic.2013.03.017 . PMID 23542428 . 
  32. ^ Silverman JM, Брюне YR, Cascales E, Mougous JD (2012). «Строение и регуляция системы секреции VI типа» . Ежегодный обзор микробиологии . 66 : 453–72. DOI : 10.1146 / annurev-micro-121809-151619 . PMC 3595004 . PMID 22746332 .  
  33. ^ Veith PD, Glew MD, Gorasia DG, Reynolds EC (октябрь 2017). «Секреция типа IX: образование покрытий на поверхности бактериальных клеток, участвующих в вирулентности, скользящей подвижности и разложении сложных биополимеров». Молекулярная микробиология . 106 (1): 35–53. DOI : 10.1111 / mmi.13752 . hdl : 11343/208056 . PMID 28714554 . S2CID 19387266 .