Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
β-глюкозидаза
Бета-глюкозидаза 3AHX.png
Структура бета-глюкозидазы А из бактерии Clostridium cellulovorans . [1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.21
Количество CAS9001-22-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Бета-глюкозидаза - это фермент, который катализирует гидролиз гликозидных связей до концевых невосстанавливающих остатков в бета-D-глюкозидах и олигосахаридах с высвобождением глюкозы. [2]

Структура [ править ]

Бета-глюкозидаза состоит из двух полипептидных цепей. Эти две цепи являются хиральными по своей природе, что означает, что цепи асимметричны и не накладываются друг на друга. [3] Каждая цепь состоит из 438 аминокислот и составляет субъединицу фермента. [4] Каждая из этих субъединиц содержит активный сайт. Активный центр служит местом, где связываются фермент и субстрат, и может происходить ферментативная реакция. Активный сайт имеет три потенциальных компонента: карман, щель и туннель. [5] Карманная структура полезна для распознавания моносахаридов, таких как глюкоза. Щель позволяет сахарам связываться с образованием полисахаридов. Туннель позволяет ферменту присоединяться к полисахариду, а затем высвобождать продукт, оставаясь прикрепленным к сахару.[5]

Функция [ править ]

Функция фермента - гидролиз преформ различных гликозидов и олигосахаридов. Наиболее существенным олигосахаридом с бета-глюкозидазой является целлюлоза. Целлюлоза - это полимер, состоящий из бета-1,4-связанных глюкозильных остатков. Бета-глюкозидазы, целлюлазы ( эндоглюканазы ), целлобиозидазы ( экзоглюканазы).) необходимы ряду организмов для его потребления. Эти ферменты являются мощными инструментами для разрушения стенок растительных клеток патогенами и другими организмами, потребляющими растительную биомассу. Бета-глюкозидазы необходимы многим организмам для переваривания различных питательных веществ. Этот фермент завершает реакцию двойного замещения, что означает, что фермент превращается в промежуточную форму, когда первый субстрат входит в активный центр, затем он высвобождает продукт до связывания другого субстрата и возвращается в исходную форму к концу реакции. [6]В случае бета-глюкозидазы в активный центр вовлечены два карбоксилатных остатка глюкозидов, целлобиозы, целлотриозы и целлотетраозы. Целью реакции является удаление остатков дисахарида целлобиозы с образованием глюкозы во время гидролиза биомассы. [7] В зависимости от того, что фермент реагирует с конечным продуктом, будет одна или две молекулы глюкозы.

Люди [ править ]

Человек не может переваривать целлюлозу растительных клеток. Это связано с тем, что фермент не присутствует в желудке человека, так как оптимальный pH составляет 5,6, в то время как pH желудка человека является кислым (от 1,5 до 3,5). [8] Однако людям действительно нужна бета-глюкозидаза, лизосомальная β-глюкозидаза, поскольку она играет важную роль в деградации гликосфинголипидов. Фермент расщепляет глюкозилцерамид на церамид и глюкозу. [9] Если происходит накопление, это приведет к болезни Гоше . Накопление жирных веществ может привести к ослаблению костей, повреждению печени, а также к увеличению и нарушению функции селезенки. [10]

Bonnethead Shark [ править ]

Акулы головастые водятся в тропических и субтропических водах, обитают в устьях рек с илистым или песчаным дном, богатым водорослями. Когда-то их считали исключительно плотоядными животными. Было известно, что шляпка действительно потребляла водоросли, но это было сочтено случайным и отклонено как не приносящее пользу акуле. [11] Однако недавние исследования задней кишки акулы показали, что она имеет высокий уровень активности бета-глюкозидазы. [12] Во время процесса пищеварения шляпной акулы кислая среда в желудке ослабляет клеточные стенки морских водорослей и позволяет бета-глюкозидазе проникать в клетку и переваривать целлюлозу. Уровень активности на уровне обезьяньего угря.. Обезьяний угорь - травоядное животное, а это означает, что шляпка способна выполнять ту же пищеварительную активность, что и у травоядного организма. Таким образом, капотоголовая акула теперь классифицируется как всеядное животное.

Красный краб с острова Рождества [ править ]

Остров Рождества красного краба является одним из видов крабов , расположенных исключительно в Остров Рождества в Индийском океане. Такие наземные крабы обладают множеством разновидностей бета-глюкозидазы, поскольку являются наземными травоядными животными. В случае с островом Рождества бета-глюкозидаза красного краба не только производит глюкозу, но и удаляет целлобиозу. [13] Это важно, поскольку целлобиоза является ингибитором ряда ферментов, включая эндо-β-1,4-глюканазу и целлобиогидролазу. Бета-глюкозидаза также может дополнять [ sic ? ] гидролиз малых олигомеров, которые продуцируются другими ферментами без помощи промежуточного фермента. [13] Это, в свою очередь, делает бета-глюкозидазу очень эффективным ферментом не только для пищеварительного тракта красного краба с острова Рождества, но и для других ракообразных.

Синонимы [ править ]

Синонимы, производные и родственные ферменты включают gentiobiase , целлобиазы , EMULSIN , [14] elaterase , арил-бета-глюкозидазы , бета-D-глюкозидазы , бета-глюкозид glucohydrolase , arbutinase , amygdalinase , п-нитрофенил бета-глюкозидазы , primeverosidase , amygdalase , linamarase , salicilinase , и бета-1,6-глюкозидазы .

глюкозидаза, бета, кислота 3 (цитозольная)
Идентификаторы
СимволGBA3
Альт. символыCBGL1, KLRP
Ген NCBI57733
HGNC19069
OMIM606619
RefSeqNM_020973
UniProtQ9H227
Прочие данные
Номер ЕС3.2.1.21
LocusChr. 4 п. 15.31
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

См. Также [ править ]

  • Амигдалин бета-глюкозидаза
  • Целлюлаза , набор ферментов, вырабатываемых в основном грибами, бактериями и простейшими, которые катализируют целлюлолиз (т.е. гидролиз целлюлозы)
  • Глюкозилцерамидаза , родственный фермент
  • Прунасин бета-глюкозидаза
  • Вицианин бета-глюкозидаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ PDB : 3AHX ; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ и др. (Январь 2011 г.). «Структурно-функциональный анализ трех β-глюкозидаз из бактерии Clostridium cellulovorans, гриба Trichoderma reesei и термитов Neotermes koshunensis». Журнал структурной биологии . 173 (1): 46–56. DOI : 10.1016 / j.jsb.2010.07.008 . PMID  20682343 .; визуализируется через PyMOL .
  2. ^ Cox M, Ленинджер AL, Нельсон DR (2000). Принципы биохимии Ленингера . Нью-Йорк: Worth Publishers. С.  306–308 . ISBN 1-57259-931-6.
  3. ^ Чида N, Сато Т (2012). «2.8 Синтез хирального пула: синтез хирального пула, начиная с углеводов». В Yamamoto H, Carreira EM (ред.). Во всеобъемлющей хиральности . С. 207–239. DOI : 10.1016 / B978-0-08-095167-6.00203-2 . ISBN 978-0-08-095168-3.
  4. ^ Dale MP, Kopfler WP, Хаит I, Байерс LD (май 1986). «Бета-глюкозидаза: субстрат, растворитель и изменение вязкости как пробы ступеней ограничения скорости» . Биохимия . 25 (9): 2522–9. DOI : 10.1021 / bi00357a036 . PMID 3087421 . 
  5. ^ a b Дэвис Г., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура . 3 (9): 853–9. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9 . PMID 8535779 . 
  6. ^ «Механизм« Пинг-понг »» . Химия LibreTexts . 2013-10-02 . Проверено 20 октября 2020 .
  7. ↑ Конар, Суканья (июнь 2019). «Исследование влияния глюкозы на активность и стабильность β-глюкозидазы: исследование моделирования динамики всех атомов» . САУ Омега . 4 (6): 11189-11196. DOI : 10.1021 / acsomega.9b00509 . PMC 6648728 . PMID 31460219 .  
  8. ^ «Углеводы - Целлюлоза» . chemistry.elmhurst.edu . Проверено 20 октября 2020 .
  9. ^ Миньо C, Gelot A, De Villemeur TB (2013-01-01). Dulac O, Lassonde H, Sarnat HB (ред.). «Болезнь Гоше» . Справочник по клинической неврологии . Детская неврология Часть III. Эльзевир. 113 : 1709–15. DOI : 10.1016 / B978-0-444-59565-2.00040-X . ISBN 9780444595652. PMID  23622393 .
  10. ^ Мишлен К., Вайнер А., Гуларт Л., Фачель А.А., Перейра М.Л., де Мелло А.С. и др. (Май 2004 г.). «Биохимическое исследование бета-глюкозидазы у людей с болезнью Гоше и здоровых субъектов». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 343 (1–2): 145–53. DOI : 10.1016 / j.cccn.2004.01.010 . PMID 15115687 . 
  11. ^ Ли SC, Papastamatiou Ю.П., немецкий DP (сентябрь 2018). «Переваривание водорослей пресловутым« хищником » » . Ход работы. Биологические науки . 285 (1886): 20181583. DOI : 10.1098 / rspb.2018.1583 . PMC 6158537 . PMID 30185641 .  
  12. ^ Jhaveri Р, Papastamatiou Ю.П. немецкого DP (ноябрь 2015). «Активность пищеварительных ферментов в кишечнике шляпной акулы (Sphyrna tiburo) дает представление об их пищеварительной стратегии и доказательства микробного пищеварения в заднем кишечнике» . Сравнительная биохимия и физиология. Часть A, Молекулярная и интегративная физиология . 189 : 76–83. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2015.07.013 . ЛВП : 10023/9230 . PMID 26239220 . S2CID 32666130 .  
  13. ^ a b Аллардайс Б.Дж., Линтон С.М., Саборовски Р. (сентябрь 2010 г.). «Последний кусочек головоломки целлюлазы: характеристика бета-глюкозидазы травоядного наземного краба гекарцинида Gecarcoidea natalis» . Журнал экспериментальной биологии . 213 (Pt 17): 2950–7. DOI : 10,1242 / jeb.041582 . PMID 20709923 . S2CID 3521384 .  
  14. ^ Mann FG, Сондерс BC (1975). Практическая органическая химия (4-е изд.). Лондон: Лонгман. С. 509–517. ISBN 9788125013808. Дата обращения 1 февраля 2016 .

Внешние ссылки [ править ]

  • бета-глюкозидаза в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • Список GO-базы данных 'GO: 0016162 активность 1,4-бета-целлобиозидазы целлюлозы'
  • Резюме оценки риска, CEPA 1999. Trichoderma reesei P59G