• цитоплазма • эндосома • мембрана • меланосома • рябь • комплекс интегрина альфа8-бета1 • синапс • волнистая мембрана • комплекс интегрина • перинуклеарная область цитоплазмы • проекция клетки • дендритный позвоночник • поверхность клетки • борозда дробления • комплекс интегрина альфа7-бета1 • внеклеточная экзосома • ламеллиподиум • неотъемлемый компонент мембраны • рециклирующая эндосома • комплекс интегрина альфа1-бета1 • интеркалированный диск • мембрана инвадоподия • филоподий • нервно-мышечное соединение • рецепторный комплекс • клеточная мембрана • комплекс интегрина альфа11-бета1 • абаксональная область миелиновой оболочки • синаптическая мембрана • комплекс интегрина альфа10-бета1 • соединение клеток • интегрин альфа2-бета1 комплекс • сарколемма • внешняя сторона плазматической мембраны • цитоплазматический пузырек • комплекс интегрина альфа3-бета1 • мембранный плот • очаговая адгезия • проекция глиальных клеток • коллатераль Шаффера - синапс CA1 • глутаматергический синапс • интегральный компонент синаптической мембраны • макромолекулярный комплекс
Биологический процесс
• адгезия лейкоцитов к клеткам • миграция клеток, участвующих в прорастании ангиогенеза • сборка стрессовых волокон • проникновение вируса • дифференцировка В-клеток • развитие нейронных проекций • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • регуляция катаболического процесса коллагена • негативная регуляция дифференцировки клеток • сердечная дифференцировка мышечных клеток • клеточный ответ на стимул липопротеинов низкой плотности • внутриутробное эмбриональное развитие • адгезия клетки к субстрату • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase • регуляция иммунного ответа • вирусный процесс GO: 0022415 • морфогенез дендритов • спецификация судьбы клетки • фаза G1 • гетеротипическая клетка-клетка адгезия • организация внеклеточного матрикса • межклеточная адгезия, опосредованная интегрином • клеточный защитный ответ • клеточная адгезия • образование радиальных глиальных каркасов • удлинение аксонов • связывание или скатывание лейкоцитов • опосредованный интегрином сигнальный путь • адгезия клеточного матрикса • организация саркомера • негативная регуляция аноикиса • миграция лейкоцитов • гомофильная клеточная адгезия через молекулы адгезии плазматической мембраны • визуальное обучение • кальций-независимая адгезия клеточного матрикса • развитие сердечной мышечной ткани • негативная регуляция передачи сигнала Rho-белка • интернализация рецепторов • регуляция клеточного цикла • позитивная регуляция пролиферации клеток • позитивная регуляция апоптотического процесса • дифференцировка мезодермальных клеток • миграция клеток • миграция зародышевых клеток • клеточная адгезия, опосредованная интегрином • организация базальной мембраны • положительная регуляция локализации белка на плазматической мембране • G1 / S-переход митотического клеточного цикла • фагоцитоз • цитокин-опосредованный сигнальный путь • организация клеточной проекции • сборка ламеллиподиума • положительная регуляция ангиогенеза • модуляция химической синаптической передачи • позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • позитивная регуляция активности рецепторов • положительное регулирование миграции клеток
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
3688
16412
Ансамбль
ENSG00000150093
ENSMUSG00000025809
UniProt
P05556
P09055
RefSeq (мРНК)
NM_002211 NM_033666 NM_033667 NM_033668 NM_033669
NM_133376
NM_010578
RefSeq (белок)
NP_002202 NP_391988 NP_596867
NP_034708
Расположение (UCSC)
Chr 10: 32.9 - 33.01 Мб
Chr 8: 128,69 - 128,73 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Интегрина бета-1 ( ITGB1 ), также известный как CD29 , представляет собой рецептор клеточной поверхности , которые в организме человека кодируется ITGB1 гена . [5] Этот интегрин связывается с интегрином альфа 1 и интегрином альфа 2 с образованием комплексов интегрина, которые действуют как рецепторы коллагена . Он также образует димеры с интегрином альфа 3 с образованием рецепторов интегрина для нетрина 1 и рилина . Эти и другие комплексы интегрина бета 1 исторически известны как антигены очень поздней активации (VLA).
Интегрин бета 1 выражается как минимум в четырех различных изоформах . В сердечной мышце и скелетных мышцах изоформа интегрина бета-1D специфически экспрессируется и локализуется в костамерах , где она способствует передаче латеральной силы от Z-дисков к внеклеточному матриксу . Аномальные уровни интегрина бета-1D были обнаружены при мышечной дистрофии пояса конечностей и полинейропатии .
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
3 Клиническое значение
4 взаимодействия
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Структура [ править ]
Интегрин бета-1 может существовать в виде различных изоформ посредством альтернативного сплайсинга . Было найдено шесть альтернативно сплайсированных вариантов этого гена, которые кодируют пять белков с альтернативными С-концами . [6] Рецепторы интегринов существуют в виде гетеродимеров, и описано более 20 различных гетеродимерных рецепторов интегринов. Все интегрины, альфа- и бета-формы, имеют большие внеклеточные и короткие внутриклеточные домены. [7] Цитоплазматический домен интегрина бета-1 связывается с актиновым цитоскелетом . [8] Интегрин бета-1 является наиболее часто экспрессируемым бета-интегрином и ассоциируется по крайней мере с 10 различными субъединицами интегрина-альфа.[7]
Функция [ править ]
Члены семейства интегринов представляют собой мембранные рецепторы, участвующие в клеточной адгезии и распознавании в различных процессах, включая эмбриогенез, гемостаз , восстановление тканей, иммунный ответ и метастатическую диффузию опухолевых клеток. [7] Интегрины связывают актиновый цитоскелет с внеклеточным матриксом и двунаправленно передают сигналы между внеклеточным матриксом и цитоплазматическими доменами. [9] [10]
Бета-интегрины в первую очередь ответственны за нацеливание димеров интегрина на соответствующие субклеточные участки, которые в адгезивных клетках в основном представляют собой очаговые адгезии . [8][11] Мутанты интегрина бета-1 теряют способность нацеливаться на места фокальных спаек . [12] [13]
Были идентифицированы три новые изоформы интегрина бета-1, названные бета-1B, бета-1C и бета-1D. Интегрина бета-1B транскрибируется , когда проксимальные 26 аминокислот по цитоплазматического домена в экзоне 6, сохраняются и затем сменяется 12 аминокислотного участке от соседнего интронной области. [14] Изоформа интегрина бета-1B, по- видимому, действует как доминантно-негативный фактор, подавляя клеточную адгезию. [15] Вторая изоформа интегрина бета-1 , названная бета-1С, как было описано, имеет дополнительные 48 аминокислот, присоединенные к 26 аминокислотам в цитоплазматическом домене;[16] функция этой изоформы была ингибирующие один на синтезе ДНК в фазе G1 от клеточного цикла . [17] Третья изоформа , называемая бета-1D, представляет собойспецифичнуюдля поперечно-полосатых мышц изоформу, которая заменяет каноническую изоформу бета-1Ав клетках сердечных и скелетных мышц . Эта изоформа образуется в результате сплайсинга в новый дополнительный экзон между экзонами 6 и 7. Цитоплазматический домен интегрина бета-1D заменяет дистальную 21 аминокислоту (присутствующую в интегрине бета-1А) альтернативным участком из 24аминокислоты (13 уникальных). [18] [19]
Integrin beta-1D, по-видимому, регулируется во время миофибрилогенеза [19], появляясь сразу после слияния миобластов в клетке C2C12 с повышением уровней на протяжении миофибриллярной дифференцировки. [20] интегрин беты-1D специфический локализован в costameres и интеркалированные диски из сердечной мышцы и costameres , myotendinous переходов и нервно - мышечных синапсов в скелетных мышцах , и , как представляется , функции в общем случае, как и другие интегрины, как кластеризация беты-1D интегрин на поверхность клеток СНОв результате тирозин фосфорилирования из pp125FAK и индуцированных митоген-активируемой протеинкиназы активации. [20]
Клиническое значение [ править ]
У пациентов с мышечной дистрофией пояса конечностей типа 2C было показано, что бета-1D-интегрин сильно снижен в биоптатах скелетных мышц , что согласуется со снижением альфа-7B-интегрина и филамина 2 . [21]
У пациентов с чувствительной моторной полинейропатией уровни интегрина альфа-7В , интегрина бета-1D и агрина были значительно снижены почти до неопределяемых уровней; и это соответствовало более низким уровням мРНК . [22]
Взаимодействия [ править ]
CD29 взаимодействует с
ACTN1 ; [23] [24]
CD46 , [25]
CD9 , [26] [27]
FHL2 , [28]
Филамин , [29] [30]
ЛНБ , [29]
CD81 , [27] [31]
GNB2L1 , [32] [33]
ITGB1BP1 , [34] [35]
LGALS8 , [36]
MAP4K4 , [37]
NME1 , [38]
PKC альфа , [32] [39]
TLN1 , [40] [41]
TSPAN4 , [42] и
YWHAB . [43]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000150093 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025809 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Гудфеллоу PJ, Неванлинна HA, Горман P, D Sheer, Lam G, Гудфеллоу PN (январь 1989). «Отнесение гена, кодирующего бета-субъединицу рецептора фибронектина человека (бета-FNR) к хромосоме 10p11.2». Анналы генетики человека . 53 (Pt 1): 15–22. DOI : 10.1111 / j.1469-1809.1989.tb01118.x . PMID 2524991 . S2CID 36485270 .
^ a b c Hynes RO (апрель 1992 г.). «Интегрины: универсальность, модуляция и передача сигналов в клеточной адгезии». Cell . 69 (1): 11–25. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90115-с . PMID 1555235 . S2CID 32774108 .
^ a b Састри С.К., Хорвиц А.Ф. (октябрь 1993 г.). «Цитоплазматические домены интегрина: медиаторы цитоскелетных связей и внеклеточной и внутриклеточной инициированной трансмембранной передачи сигналов». Текущее мнение в клеточной биологии . 5 (5): 819–31. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (93) 90031-к . PMID 8240826 .
^ Берридж К, Chrzanowska-Wodnicka М (1996). «Очаговые спайки, сократимость и сигнализация» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 12 : 463–518. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.12.1.463 . PMID 8970735 .
Перейти ↑ Schwartz MA, Schaller MD, Ginsberg MH (1995). «Интегрины: новые парадигмы передачи сигналов». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 11 : 549–99. DOI : 10.1146 / annurev.cb.11.110195.003001 . PMID 8689569 .
^ Лафламм SE, Акияма SK, Ямада KM (апрель 1992). «Регуляция распределения рецепторов фибронектина» . Журнал клеточной биологии . 117 (2): 437–47. DOI : 10,1083 / jcb.117.2.437 . PMC 2289425 . PMID 1373145 .
Перейти ↑ Akiyama SK, Yamada SS, Yamada KM, LaFlamme SE (июнь 1994). «Трансмембранная передача сигнала с помощью цитоплазматических доменов интегрина, экспрессируемых в односубъединичных химерах». Журнал биологической химии . 269 (23): 15961–4. PMID 7515874 .
^ Решка AA, Hayashi Y, Хорвицы AF (июнь 1992). «Идентификация аминокислотных последовательностей в цитоплазматическом домене интегрина бета 1, участвующих в ассоциации цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 117 (6): 1321–30. DOI : 10,1083 / jcb.117.6.1321 . PMC 2289496 . PMID 1376731 .
^ Altruda Р, Р Cervella, Tarone G, Ботта С, Бальзак F, G Stefanuto, Silengo л (ноябрь 1990). «Субъединица бета-1 интегрина человека с уникальным цитоплазматическим доменом, генерируемым альтернативным процессингом мРНК». Джин . 95 (2): 261–6. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (90) 90369-3 . PMID 2249781 .
^ Бальзак Р, РЕТТА С.Ф., Олбини А, Melchiorri А, Koteliansky В.Е., Geuna М, Silengo л, Tarone G (октябрь 1994 г.). «Экспрессия изоформы интегрина бета 1B в клетках СНО приводит к доминирующему негативному эффекту на адгезию и подвижность клеток» . Журнал клеточной биологии . 127 (2): 557–65. DOI : 10,1083 / jcb.127.2.557 . hdl : 2318/39410 . PMC 2120206 . PMID 7523423 .
^ Languino LR, Ruoslahti E (апрель 1992). «Альтернативная форма субъединицы интегрина бета 1 с вариантом цитоплазматического домена». Журнал биологической химии . 267 (10): 7116–20. PMID 1551917 .
^ Мередит Дж, Такада Y, Fornaro М, Languino Л.Р., Шварц М. А. (сентябрь 1995). «Ингибирование развития клеточного цикла с помощью альтернативно сплайсированного интегрина бета 1С». Наука . 269 (5230): 1570–2. Bibcode : 1995Sci ... 269.1570M . DOI : 10.1126 / science.7545312 . PMID 7545312 .
^ Жидкова Н., Белкин А. М., Мейн R (сентябрь 1995). «Новая изоформа интегрина бета-1, экспрессируемая в скелетных и сердечных мышцах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 214 (1): 279–85. DOI : 10.1006 / bbrc.1995.2285 . PMID 7545396 .
^ a b van der Flier A, Kuikman I, Baudoin C, van der Neut R, Sonnenberg A (август 1995). «Новая изоформа интегрина бета-1, полученная путем альтернативного сплайсинга: уникальная экспрессия в сердечных и скелетных мышцах». Письма FEBS . 369 (2–3): 340–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00814-р . PMID 7544298 . S2CID 86638879 .
^ a b Белкин А.М., Жидкова Н.И., Бальзак Ф., Альтруда Ф., Томатис Д., Майер А., Тарон Г., Котелянский В.Е., Берридж К. (январь 1996 г.). «Интегрин бета 1D вытесняет изоформу бета 1A в поперечно-полосатых мышцах: локализация в соединительных структурах и сигнальный потенциал в немышечных клетках» . Журнал клеточной биологии . 132 (1-2): 211-26. DOI : 10,1083 / jcb.132.1.211 . PMC 2120711 . PMID 8567725 .
^ Анастази G, Cutroneo G, Trimarchi F, G Санторо, Bruschetta D, Bramanti P, Pisani A, Фавалоро A (декабрь 2004). «Оценка саркогликанов, винкулин-талин-интегриновой системы и филамина 2 при альфа- и гамма-саркогликанопатии: иммуногистохимическое исследование». Международный журнал молекулярной медицины . 14 (6): 989–99. DOI : 10.3892 / ijmm.14.6.989 . PMID 15547664 .
^ Анастази G, Cutroneo G, G Санторо, Арко А, С Риццо, Bramanti Р, Ринальди С, Сидоти А, Амато А, Фавалоро А (сентябрь 2008). «Костамерные белки в скелетных мышцах человека во время мышечной бездеятельности» . Журнал анатомии . 213 (3): 284–95. DOI : 10.1111 / j.1469-7580.2008.00921.x . PMC 2732038 . PMID 18537849 .
^ Оти CA, Pavalko FM, Burridge K (август 1990). «Взаимодействие между альфа-актинином и субъединицей бета-1 интегрина in vitro» . Журнал клеточной биологии . 111 (2): 721–9. DOI : 10,1083 / jcb.111.2.721 . PMC 2116186 . PMID 2116421 .
^ Оти CA, Васкес GB, Burridge K, Эриксон BW (октябрь 1993). «Картирование сайта связывания альфа-актинина в цитоплазматическом домене интегрина бета 1». Журнал биологической химии . 268 (28): 21193–7. PMID 7691808 .
^ Lozahic S, Кристиэнсен D, Manie S, D Gerlier, Billard М, Boucheix С, Рубинштейн Е (март 2000). «CD46 (мембранный кофакторный белок) связывается с множеством интегринов бета1 и тетраспанами» . Европейский журнал иммунологии . 30 (3): 900–7. DOI : 10.1002 / 1521-4141 (200003) 30: 3 <900 :: АИД-IMMU900> 3.0.CO; 2-Х . PMID 10741407 .
^ Рэдфорд KJ, Торн РФ, Херси P (май 1996). «CD63 ассоциируется с 4 трансмембранными членами суперсемейства CD9 и CD81, а также с интегринами бета 1 в меланоме человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 222 (1): 13–8. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.0690 . PMID 8630057 .
^ a b Mazzocca A, Carloni V, Sciammetta S, Cordella C, Pantaleo P, Caldini A, Gentilini P, Pinzani M (сентябрь 2002 г.). «Экспрессия белков трансмембранного суперсемейства 4 (TM4SF) и их роль в подвижности звездчатых клеток печени и миграции при заживлении ран». Журнал гепатологии . 37 (3): 322–30. DOI : 10.1016 / S0168-8278 (02) 00175-7 . PMID 12175627 .
^ Wixler В, D Geerts, Laplantine Е, Westhoff Д, Смит Н, Aumailley М, Сонненберг А, Полссон М (Октябрь 2000). «Только LIM-белок DRAL / FHL2 связывается с цитоплазматическим доменом нескольких цепей альфа и бета интегринов и рекрутируется в адгезионные комплексы» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33669–78. DOI : 10.1074 / jbc.M002519200 . PMID 10906324 .
^ a b van der Flier A, Kuikman I, Kramer D, Geerts D, Kreft M, Takafuta T, Shapiro SS, Sonnenberg A (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, субклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина β» . Журнал клеточной биологии . 156 (2): 361–76. DOI : 10.1083 / jcb.200103037 . PMC 2199218 . PMID 11807098 .
^ Loo DT, Каннер SB, Aruffo A (сентябрь 1998). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23304–12. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23304 . PMID 9722563 .
^ Serru В, Ле Naour Ж, Billard М, Azorsa DO, Ланца F, Boucheix С, Е Рубинштейн (май 1999 г.). «Селективные комплексы тетраспан-интегрин (CD81 / альфа4бета1, CD151 / альфа3бета1, CD151 / альфа6бета1) в условиях, нарушающих взаимодействия тетраспана» . Биохимический журнал . 340 (Pt 1): 103–11. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3400103 . PMC 1220227 . PMID 10229664 .
^ a b Lee HS, Millward-Sadler SJ, Wright MO, Nuki G, Al-Jamal R, Salter DM (ноябрь 2002 г.). «Активация передачи сигналов Integrin-RACK1 / PKCalpha при механотрансдукции суставных хондроцитов человека». Остеоартроз и хрящ . 10 (11): 890–7. DOI : 10.1053 / joca.2002.0842 . PMID 12435334 .
^ Лилиенталь J, Chang DD (январь 1998). «Rack1, рецептор активированной протеинкиназы C, взаимодействует с бета-субъединицей интегрина» . Журнал биологической химии . 273 (4): 2379–83. DOI : 10.1074 / jbc.273.4.2379 . PMID 9442085 .
Перейти ↑ Chang DD, Wong C, Smith H, Liu J (сентябрь 1997 г.). «ICAP-1, новый белок, связанный с цитоплазматическим доменом интегрина бета1, связывается с консервативным и функционально важным мотивом последовательности NPXY интегрина бета1» . Журнал клеточной биологии . 138 (5): 1149–57. DOI : 10,1083 / jcb.138.5.1149 . PMC 2136751 . PMID 9281591 .
Перейти ↑ Chang DD, Hoang BQ, Liu J, Springer TA (март 2002). «Молекулярная основа взаимодействия между Icap1 альфа PTB доменом и бета 1 интегрином» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8140–5. DOI : 10.1074 / jbc.M109031200 . PMID 11741908 .
^ Хадари Ю.Р., Арбель-Горен R, Леви Y, Амстердам, Алон R, Zakut R, Зик Y (июль 2000). «Связывание галектина-8 с интегринами ингибирует клеточную адгезию и индуцирует апоптоз». Журнал клеточной науки . 113 (13): 2385–97. PMID 10852818 .
^ Poinat Р, Де Arcangelis А, Sookhareea S, Чжу Х, Hedgecock Е.М., Labouesse М, Жорж-Labouesse Е (апрель 2002 г.). «Консервативное взаимодействие между интегрином бета1 / PAT-3 и Nck-взаимодействующей киназой / MIG-15, которое обеспечивает навигацию комиссуральных аксонов у C. elegans». Текущая биология . 12 (8): 622–31. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (02) 00764-9 . PMID 11967148 . S2CID 9977605 .
↑ Fournier HN, Dupé-Manet S, Bouvard D, Lacombe ML, Marie C, Block MR, Albiges-Rizo C (июнь 2002 г.). «Цитоплазматический домен интегрина-ассоциированный белок 1альфа (ICAP-1альфа) напрямую взаимодействует с супрессором метастазов nm23-H2, и оба белка нацелены на вновь образованные участки клеточной адгезии при взаимодействии с интегрином» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20895–902. DOI : 10.1074 / jbc.M200200200 . PMID 11919189 .
^ Парсонс М., Кепплер, доктор медицины, Клайн А., Мессент А., Хамфрис М.Дж., Гилкрист Р., Харт И.Р., Квиттау-Превостел С., Хьюз В.Е., Паркер П.Дж., Нью-Йорк Т. (август 2002 г.). «Сайт-направленное нарушение взаимодействия протеинкиназы С с интегрином блокирует хемотаксис клеток карциномы» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (16): 5897–911. DOI : 10.1128 / MCB.22.16.5897-5911.2002 . PMC 133968 . PMID 12138200 .
Перейти ↑ Horwitz A, Duggan K, Buck C, Beckerle MC, Burridge K (1986). «Взаимодействие рецептора фибронектина плазматической мембраны с талином - трансмембранная связь» . Природа . 320 (6062): 531–3. Bibcode : 1986Natur.320..531H . DOI : 10.1038 / 320531a0 . PMID 2938015 . S2CID 4356748 .
^ Татибана I, J Bodorova, Berditchevski F, Zutter MM, Hemler ME (ноябрь 1997). «NAG-2, новый белок суперсемейства трансмембран-4 (TM4SF), который образует комплекс с интегринами и другими белками TM4SF» . Журнал биологической химии . 272 (46): 29181–9. DOI : 10.1074 / jbc.272.46.29181 . PMID 9360996 .
Перейти ↑ Han DC, Rodriguez LG, Guan JL (январь 2001 г.). «Идентификация нового взаимодействия между интегрином бета1 и 14-3-3бета» . Онкоген . 20 (3): 346–57. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204068 . PMID 11313964 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Evans JP (июль 2001 г.). «Фертилин бета и другие ADAM как лиганды интегрина: понимание клеточной адгезии и оплодотворения». BioEssays . 23 (7): 628–39. DOI : 10.1002 / bies.1088 . PMID 11462216 . S2CID 23712246 .
Армулик А (январь 2002 г.). «Варианты сплайсинга интегринов бета-1 человека: происхождение, биосинтез и функции». Границы биологических наук . 7 (1–3): d219-27. DOI : 10,2741 / armulik . PMID 11779688 .
Brakebusch C, Fässler R (сентябрь 2005 г.). «Функция бета-1 интегрина in vivo: адгезия, миграция и многое другое». Обзоры метастазов рака . 24 (3): 403–11. DOI : 10.1007 / s10555-005-5132-5 . PMID 16258728 . S2CID 24210890 .
Внешние ссылки [ править ]
CD29 + Antigen в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Человек ITGB1 место генома и ITGB1 страница детали гена в браузере УСК генома .
vтеБелки : кластеры дифференцировки (см. Также список человеческих кластеров дифференциации )
1–50
CD1
ac
1А
1B
1D
1E
CD2
CD3
γ
δ
ε
CD4
CD5
CD6
CD7
CD8
а
CD9
CD10
CD11
а
б
c
d
CD13
CD14
CD15
CD16
А
B
CD18
CD19
CD20
CD21
CD22
CD23
CD24
CD25
CD26
CD27
CD28
CD29
CD30
CD31
CD32
А
B
CD33
CD34
CD35
CD36
CD37
CD38
CD39
CD40
CD41
CD42
а
б
c
d
CD43
CD44
CD45
CD46
CD47
CD48
CD49
а
б
c
d
е
ж
CD50
51–100
CD51
CD52
CD53
CD54
CD55
CD56
CD57
CD58
CD59
CD61
CD62
E
L
п
CD63
CD64
А
B
C
CD66
а
б
c
d
е
ж
CD68
CD69
CD70
CD71
CD72
CD73
CD74
CD78
CD79
а
б
CD80
CD81
CD82
CD83
CD84
CD85
а
d
е
час
j
k
CD86
CD87
CD88
CD89
CD90
CD91 - CD92
CD93
CD94
CD95
CD96
CD97
CD98
CD99
CD100
101–150
CD101
CD102
CD103
CD104
CD105
CD106
CD107
а
б
CD108
CD109
CD110
CD111
CD112
CD113
CD114
CD115
CD116
CD117
CD118
CD119
CD120
а
б
CD121
а
б
CD122
CD123
CD124
CD125
CD126
CD127
CD129
CD130
CD131
CD132
CD133
CD134
CD135
CD136
CD137
CD138
CD140b
CD141
CD142
CD143
CD144
CD146
CD147
CD148
CD150
151–200
CD151
CD152
CD153
CD154
CD155
CD156
а
б
c
CD157
CD158 ( а
d
е
я
л )
CD159
а
c
CD160
CD161
CD162
CD163
CD164
CD166
CD167
а
б
CD168
CD169
CD170
CD171
CD172
а
б
грамм
CD174
CD177
CD178
CD179
а
б
CD180
CD181
CD182
CD183
CD184
CD185
CD186
CD191
CD192
CD193
CD194
CD195
CD196
CD197
CDw198
CDw199
CD200
201–250
CD201
CD202b
CD204
CD205
CD206
CD207
CD208
CD209
CDw210
а
б
CD212
CD213a
1
2
CD217
CD218 ( а
б )
CD220
CD221
CD222
CD223
CD224
CD225
CD226
CD227
CD228
CD229
CD230
CD233
CD234
CD235
а
б
CD236
CD238
CD239
CD240CE
CD240D
CD241
CD243
CD244
CD246
CD247 - CD248
CD249
251–300
CD252
CD253
CD254
CD256
CD257
CD258
CD261
CD262
CD263
CD264
CD265
CD266
CD267
CD268
CD269
CD271
CD272
CD273
CD274
CD275
CD276
CD278
CD279
CD280
CD281
CD282
CD283
CD284
CD286
CD288
CD289
CD290
CD292
CDw293
CD294
CD295
CD297
CD298
CD299
301–350
CD300A
CD301
CD302
CD303
CD304
CD305
CD306
CD307
CD309
CD312
CD314
CD315
CD316
CD317
CD318
CD320
CD321
CD322
CD324
CD325
CD326
CD328
CD329
CD331
CD332
CD333
CD334
CD335
CD336
CD337
CD338
CD339
CD340
CD344
CD349
CD350
vтеИнтегрины
Альфа
A1
A2
A3
A4
A5
A6
A7
A8
A9
A10
A11
ОБЪЯВЛЕНИЕ
AE
AL
ЯВЛЯЮСЬ
средний
ТОПОР
Бета
B1
Би 2
B3
B4
B5
B6
B7
B8
Димеры
Рецептор цитоадгезина:
Интегрин alpha6beta4
Гликопротеин IIb / IIIa
ITGA2B + ITGB3
Рецептор фибриногена:
Макрофаг-1 антиген
CD11b + CD18
Рецептор фибронектина:
Интегрин alpha2beta1
Интегрин alpha4beta1
Интегрин alpha5beta1
Рецептор лейкоцитарной адгезии:
LFA-1
CD11a + CD18
Макрофаг-1 антиген
CD11b + CD18
Интегрин alphaXbeta2
CD11c + CD18
Очень поздний рецептор антигена:
Интегрин alpha1beta1
Интегрин alpha2beta1
Интегрин alpha3beta1
VLA-4
CD49d + CD29
Альфа-5 бета-1
Интегрин alpha6beta1
Рецептор витронектина:
Альфа-v бета-3
Альфа-v бета-5
см. также дефицит рецепторов на поверхности клеток