• внутриклеточная мембраносвязанная органелла • нуклеоплазма • рецепторный комплекс CD40 • цитоплазматическая сторона плазматической мембраны • киназный комплекс IkappaB • ядро клетки • цитоплазма • цитозоль
Биологический процесс
• ответ на аминокислоту • фосфорилирование • регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли • сокращение скелетных мышц • морфогенез анатомической структуры • ответ на вирус • клеточный ответ на фактор некроза опухоли • стимулирующий сигнальный путь рецептора лектина С-типа • ответ на гидропероксид • ответ на органическое вещество • TRIF-зависимый сигнальный путь толл-подобного рецептора • сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон • фосфорилирование белка • ответ на липополисахарид • позитивная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • стресс-активируемый каскад MAPK • ответ на ацетат • иммунный ответ • передача сигнала Rho-белка • позитивная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB • дифференцировка поперечно-полосатых мышечных клеток • врожденная иммунная система • воспалительный ответ • сигнальный путь рецептора Т-клеток • ответ на токсическое вещество • ответ на лекарство • положительное регулирование транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • фосфорилирование I-kappaB • процессинг антигена и презентация экзогенного пептидного антигена через MHC класса I, TAP-зависимый • фосфорилирование пептидилсерина • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли • I-kappaB-киназа / передача сигналов NF-kappaB • клеточный ответ на реактивные формы кислорода • NIK / NF Передача сигналов -kappaB • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • клеточный ответ на ион кадмия • клеточный ответ на вирус • негативная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • MyD88-независимый путь передачи сигналов толл-подобного рецептора • передача сигналов, опосредованная интерлейкином-1 путь • реакция на холецистокинин
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
1147
12675
Ансамбль
ENSG00000213341
ENSMUSG00000025199
UniProt
O15111
Q60680
RefSeq (мРНК)
NM_001278 NM_001320928
NM_001162410 NM_007700
RefSeq (белок)
NP_001269 NP_001307857
н / д
Расположение (UCSC)
Chr 10: 100.19 - 100.23 Мб
Chr 19: 44.07 - 44.11 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Ингибитор ядерного фактора каппа-B - киназы субъединицы альфа (IKK & alpha ; ) , также известный как IKK1 или консервированной спираль-петля-спираль повсеместного киназы (Чук) является протеинкиназа , что в организме человека кодируется CHUK гена . [5] IKK-α является частью киназного комплекса IκB, который играет важную роль в регуляции фактора транскрипции NF-κB . [6] Однако IKK-α имеет много дополнительных клеточных мишеней и, как полагают, функционирует независимо от пути NF-κB, регулируя дифференцировку эпидермиса . [7] [8]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
1.1 Ответ NF-κB
1.2 Эпидермальная дифференциация
1.3 Миграция кератиноцитов
1.4 Другие клеточные цели
2 Клиническое значение
3 взаимодействия
4 ссылки
5 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Ответ NF-κB [ править ]
Основная статья: IκB киназа
IKK-α является членом семейства серин / треониновых протеинкиназ и образует в клетке комплекс с IKK-β и NEMO . Факторы транскрипции NF-κB обычно удерживаются в неактивном состоянии ингибирующими белками IκBs. IKK-α и IKK-β фосфорилируют белки IκB, маркируя их для деградации посредством убиквитинирования и позволяя факторам транскрипции NF-κB проникать в ядро. [9]
После активации факторы транскрипции NF-κB регулируют гены, которые участвуют во многих важных клеточных процессах, включая иммунный ответ, воспаление, гибель клеток и пролиферацию клеток.
Эпидермальная дифференциация [ править ]
Было показано, что IKK-α участвует в дифференцировке эпидермиса независимо от пути NF-κB. У мышей IKK-α необходим для выхода из клеточного цикла и дифференцировки эмбриональных кератиноцитов . IKK-α нулевые мыши имеют усеченную морду и конечности, блестящую кожу и умирают вскоре после рождения из-за обезвоживания. [10] Их эпидермис сохраняет популяцию пролиферативных клеток-предшественников и не имеет двух внешних наиболее дифференцированных клеточных слоев. Было показано, что эта функция IKK-α не зависит от активности протеинкиназы и пути NF-κB. Вместо этого считается, что IKK-α регулирует дифференцировку кожи, действуя как кофактор в сигнальном пути TGF-β / Smad2 / 3 . [7]
Также было показано, что гомолог IKK-α рыбок данио играет роль в дифференцировке эмбрионального эпителия. [11] Эмбрионы рыбок данио, рожденные от матерей, мутантных по IKK-α, не продуцируют дифференцированный внешний эпителиальный монослой. Вместо этого самые внешние клетки в этих эмбрионах являются гиперпролиферативными и не могут включать критические эпидермальные гены. Для этой функции IKK-α у рыбок данио необходимы разные домены белка, чем у мышей, но ни в том, ни в другом случае путь NF-κB, по-видимому, не задействован.
Миграция кератиноцитов [ править ]
Киназа IκB α (IKKα) является регулятором терминальной дифференцировки и пролиферации кератиноцитов и играет роль в развитии рака кожи. [12]
Активация трех основных зависимых от перекиси водорода путей, EGF , FOXO1 и IKK-α, происходит во время вызванной повреждением миграции эпидермальных кератиноцитов, адгезии, цитопротекции и заживления ран. [13] IKKα регулирует миграцию кератиноцитов человека путем наблюдения за окислительно-восстановительной средой после ранения. IKK-α сульфенилируется по консервативному остатку цистеина в киназном домене, что коррелирует с дерепрессией активности промотора EGF и повышенной экспрессией EGF, что указывает на то, что IKK-α стимулирует миграцию посредством динамических взаимодействий с промотором EGF в зависимости от окислительно-восстановительного состояния внутри клеток. [14]
Другие клеточные цели [ править ]
Сообщалось также, что IKK-α регулирует белок клеточного цикла циклин D1 NF-κB-независимым образом. [15] [16]
Клиническое значение [ править ]
Ингибирование киназы IκB (IKK) и связанных с IKK киназ, IKBKE (IKKε) и TANK-связывающей киназы 1 (TBK1), было исследовано в качестве терапевтического варианта для лечения воспалительных заболеваний и рака. [17]
Мутации IKK-α у людей связаны со смертельными пороками развития плода. [18] Фенотип этих мутантных плодов аналогичен фенотипу IKK-α мыши у мышей и характеризуется блестящей утолщенной кожей и усеченными конечностями.
Снижение активности IKK-α было зарегистрировано в большом проценте плоскоклеточных карцином человека, и было показано, что восстановление IKK-α на мышиных моделях рака кожи оказывает противоопухолевый эффект. [19]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что IKK-α взаимодействует с:
HDAC9 , [20]
AKT1 , [21] [22]
AKT2 , [23]
CTNNB1 , [24]
ФАНКА , [25] [26]
ИКБКГ [27] [28] [29] [30]
IKK2 , [26] [28] [29] [31] [32] [33] [34]
IRAK1 , [35] [36]
MAP3K14 , [37] [38] [39] [40]
MAP3K7 , [40] [41]
MAP3K8 , [42]
НФКБИА , [33] [40] [43] [44]
NCOA3 , [45]
ППМ1Б , [46]
PRKDC , [47] и
TRAF2 . [37] [48] [49]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000213341 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025199 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
Перейти ↑ Mock BA, Connelly MA, McBride OW, Kozak CA, Marcu KB (май 1995 г.). «CHUK, консервативная повсеместная киназа спираль-петля-спираль, картируется на хромосоме 10 человека и хромосоме 19 мыши». Геномика . 27 (2): 348–51. DOI : 10.1006 / geno.1995.1054 . PMID 7558004 .
^ Häcker H, Karin M (октябрь 2006). «Регулирование и функция IKK и IKK-родственных киназ». Sci. СТКЕ . 2006 (357): re13. DOI : 10.1126 / stke.3572006re13 . PMID 17047224 . S2CID 19617181 .
^ a b Descargues P, Sil AK, Karin M (октябрь 2008 г.). «IKKα, критический регулятор дифференцировки эпидермиса и супрессор рака кожи» . EMBO J . 27 (20): 2639–47. DOI : 10.1038 / emboj.2008.196 . PMC 2556095 . PMID 18818691 .
↑ Zhu F, Park E, Liu B, Xia X, Fischer SM, Hu Y (февраль 2009 г.). «Критическая роль киназы альфа IkappaB в развитии кожи эмбриона и канцерогенезе кожи» . Histol. Histopathol . 24 (2): 265–71. PMC 7243875 . PMID 19085841 .
^ Цютанг Ли; Цинсянь Лу; Джейсон Ю. Хван; Дирк Бюшер; Куо-Фен Ли; Хуан Карлос Изписуа-Бельмонте; Индер М. Верма (май 1999 г.). «Мыши с дефицитом IKK1 демонстрируют аномальное развитие кожи и скелета» . Genes Dev . 13 (10): 1322–8. DOI : 10.1101 / gad.13.10.1322 . PMC 316728 . PMID 10346820 .
^ Fukazawa C, Santiago C, Парк K, Deery W, Гомес де ла Торре Канни S, Holterhoff C, Wagner DS (октябрь 2010). «poky / chuk / ikk1 необходим для дифференциации эпидермиса эмбрионов рыбок данио» . Биология развития . 346 (2): 272–83. DOI : 10.1016 / j.ydbio.2010.07.037 . PMC 2956273 . PMID 20692251 .
Перейти ↑ Xie Y, Xie K, Gou Q, Chen N (2015). «IκB киназа α действует как опухолевый супрессор в опухолях эпителиального происхождения посредством NF-κB-независимого пути (обзор)» . Отчеты онкологии . 34 (5): 2225–32. DOI : 10.3892 / or.2015.4229 . PMID 26323241 .
^ Лисс TS, король BL, Rieger S (февраль 2016). «Сравнительное транскриптомное профилирование сигнальных сетей перекиси водорода в кератиноцитах рыбок данио и человека: последствия для сохранения, миграции и заживления ран» . Научные отчеты . 6 : 20328. DOI : 10.1038 / srep20328 . PMC 4742856 . PMID 26846883 .
^ Лисс TS, Rieger S (март 2017). «IKKα регулирует миграцию кератиноцитов человека посредством наблюдения за окислительно-восстановительной средой» . Журнал клеточной науки . 130 (5): 975–988. DOI : 10,1242 / jcs.197343 . PMC 5358334 . PMID 28122935 .
^ Квак YT, Li R, CR Becerra, Tripathy D, Френкель Е.П., Верма ООН (август 2005). «Киназа IkappaB альфа регулирует внутриклеточное распределение и оборот циклина D1 путем фосфорилирования» . J Biol Chem . 280 (40): 33945–52. DOI : 10.1074 / jbc.M506206200 . PMID 16103118 .
↑ Song L, Dong W, Gao M, Li J, Hu M, Guo N, Huang C (февраль 2010). «Новая роль IKKα в опосредовании UVB-индуцированной реакции остановки клеточного цикла G0 / G1 путем подавления экспрессии циклина D1» . Biochim Biophys Acta . 1803 (2): 323–32. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2010.01.006 . PMC 2850076 . PMID 20080131 .
^ Lahtela Дж, Nousiainen HO, Стефанович В, Tallila Дж, Viskari Н, Karikoski R, Джентиле М, Салоранта С, Varilo Т, Салонен Р, М Кестиля (октябрь 2010 г.). «Мутантный ЧУК и тяжелый порок развития плода». Медицинский журнал Новой Англии . 363 (17): 1631–1637. DOI : 10.1056 / NEJMoa0911698 . PMID 20961246 .
Перейти ↑ Liu B, Park E, Zhu F, Bustos T, Liu J, Shen J, Fischer SM, Hu Y (ноябрь 2006 г.). «Критическая роль IκB киназы α в развитии плоскоклеточного рака человека и мыши» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 103 (46): 17202–7. DOI : 10.1073 / pnas.0604481103 . PMC 1859910 . PMID 17079494 .
^ Асаре Y, Кэмпбелл-Джеймс Т.А., Боков Y, Ю. Л., Престел М, Эль Бункари О, Рот S, Мегенс RT, Штрауб Т, Томас К., Ян G, Шнайдер М, Циш Н., Тидт С., Сильвестр-Ройг С. , Braster Q, Huang Y, Schneider M, Malik R, Haffner C, Liesz A, Soehnlein O, Bernhagen J, Dichgans M (июнь 2020 г.). «Гистоновая деацетилаза 9 активирует IKK для регулирования уязвимости атеросклеротических бляшек». Циркуляционные исследования . 127 (6): 811–823. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.120.316743 . PMID 32546048 . S2CID 219726725 .
^ Ozes ON, Mayo LD, Gustin JA, Пфеффер SR, Пфеффер Л.М., Donner DB (сентябрь 1999). «Активация NF-kappaB фактором некроза опухоли требует серин-треонинкиназы Akt». Природа . 401 (6748): 82–5. DOI : 10.1038 / 43466 . PMID 10485710 . S2CID 4419076 .
↑ Ромашкова Ю.А., Макаров С.С. (сентябрь 1999 г.). «NF-kappaB является мишенью AKT в антиапоптотической передаче сигналов PDGF». Природа . 401 (6748): 86–90. DOI : 10.1038 / 43474 . PMID 10485711 . S2CID 205033347 .
^ Юань ZQ, Фельдман Р.И., вс M, Olashaw NE, Коппола D, Сассмен GE, Shelley SA, Nicosia С.В., Cheng JQ (август 2002). "Ингибирование JNK клеточным стрессом и фактором некроза опухоли альфа-индуцированным AKT2 посредством активации пути NF каппа B в эпителиальных клетках человека" . J. Biol. Chem . 277 (33): 29973–82. DOI : 10.1074 / jbc.M203636200 . PMID 12048203 .
Перейти ↑ Lamberti C, Lin KM, Yamamoto Y, Verma U, Verma IM, Byers S, Gaynor RB (ноябрь 2001 г.). «Регулирование функции бета-катенина киназами IkappaB» . J. Biol. Chem . 276 (45): 42276–86. DOI : 10.1074 / jbc.M104227200 . PMID 11527961 .
^ Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Хён H, HJ Gross, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (октябрь 2003). «Двухгибридные экраны дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, передаче сигналов клеток, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Exp. Cell Res . 289 (2): 211–21. DOI : 10.1016 / S0014-4827 (03) 00261-1 . PMID 14499622 .
^ a b Otsuki T, Young DB, Sasaki DT, Pando MP, Li J, Manning A, Hoekstra M, Hoatlin ME, Mercurio F, Liu JM (2002). «Белковый комплекс анемии Фанкони является новой мишенью сигнального комплекса IKK» . J. Cell. Биохим . 86 (4): 613–23. DOI : 10.1002 / jcb.10270 . PMID 12210728 . S2CID 42471384 .
^ Агу F, Е. F, Goffinont S, G Куртуа, Ямаока S, Israël A, Верон M (май 2002). «NEMO тримеризуется через свой С-концевой домен спиральной спирали» . J. Biol. Chem . 277 (20): 17464–75. DOI : 10.1074 / jbc.M201964200 . PMID 11877453 .
^ а б Чен Г., Цао П, Геддел Д.В. (февраль 2002 г.) «TNF-индуцированное рекрутирование и активация комплекса IKK требует Cdc37 и Hsp90». Мол. Cell . 9 (2): 401–10. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1 . PMID 11864612 .
^ a b Дэн Л., Ван С., Спенсер Э, Ян Л., Браун А., Ю Дж., Слотер С., Пикарт С., Чен З. Дж. (октябрь 2000 г.). «Для активации киназного комплекса IkappaB с помощью TRAF6 требуется димерный убиквитин-конъюгированный ферментный комплекс и уникальная полиубиквитиновая цепь». Cell . 103 (2): 351–61. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00126-4 . PMID 11057907 . S2CID 18154645 .
^ Shifera AS, Хорвицы MS (март 2008). «Мутации в домене цинкового пальца IKK гамма блокируют активацию NF-каппа B и индукцию IL-2 в стимулированных Т-лимфоцитах». Мол. Иммунол . 45 (6): 1633–45. DOI : 10.1016 / j.molimm.2007.09.036 . PMID 18207244 .
^ Zandi E, Rothwarf DM, Delhase M, Хаякава М, Karin M (октябрь 1997). «Киназный комплекс IkappaB (IKK) содержит две субъединицы киназы, IKKalpha и IKKbeta, необходимые для фосфорилирования IkappaB и активации NF-kappaB». Cell . 91 (2): 243–52. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80406-7 . PMID 9346241 . S2CID 6399108 .
^ Мая MJ, D'Acquisto F, Мэдж Л.А., Glöckner J, Pober JS, Гоша S (сентябрь 2000). «Селективное ингибирование активации NF-kappaB пептидом, который блокирует взаимодействие NEMO с киназным комплексом IkappaB». Наука . 289 (5484): 1550–4. DOI : 10.1126 / science.289.5484.1550 . PMID 10968790 .
^ а б Воронич Дж. Д., Гао X, Цао З., Роте М., Геддел Д. В. (октябрь 1997 г.). «IkappaB киназа-бета: активация NF-kappaB и образование комплекса с IkappaB киназой-альфа и NIK». Наука . 278 (5339): 866–9. DOI : 10.1126 / science.278.5339.866 . PMID 9346485 .
^ Йеунг KC, роза DW, Дхиллон А.С., Ярос Д, Густафссон М, Чаттерджи Д, McFerran В, Wyche Дж, Kolch Вт, Šedivý JM (ноябрь 2001 г.). «Белок-ингибитор киназы Raf взаимодействует с киназой, индуцирующей NF-κB, и TAK1 и ингибирует активацию NF-κB» . Мол. Клетка. Биол . 21 (21): 7207–17. DOI : 10.1128 / MCB.21.21.7207-7217.2001 . PMC 99896 . PMID 11585904 .
^ Виг Е, зеленый М, Лю У, Ю. Кентукки, Kwon HJ, Тянь - J, Goebl М.Г., Харрингтона М.А. (март 2001 г.). «SIMPL является регулятором активности ядерного фактора-каппаВ, специфичного к фактору некроза опухоли» . J. Biol. Chem . 276 (11): 7859–66. DOI : 10.1074 / jbc.M010399200 . PMID 11096118 .
^ Windheim M, Стаффорд M, Peggie M, Cohen P (март 2008). «Интерлейкин-1 (ИЛ-1) индуцирует полиубиквитинирование, связанное с Lys63, киназы 1, связанной с рецептором ИЛ-1, для облегчения связывания NEMO и активации киназы IκBα» . Мол. Клетка. Биол . 28 (5): 1783–91. DOI : 10.1128 / MCB.02380-06 . PMC 2258775 . PMID 18180283 .
^ a b Régnier CH, Song HY, Gao X, Goeddel DV, Cao Z, Rothe M (июль 1997 г.). «Идентификация и характеристика киназы IkappaB». Cell . 90 (2): 373–83. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80344-X . PMID 9244310 . S2CID 16217708 .
↑ Xiao G, Sun SC (июль 2000 г.). «Отрицательная регуляция киназы, индуцирующей каппа B-ядерный фактор, с помощью цис-действующего домена» . J. Biol. Chem . 275 (28): 21081–5. DOI : 10.1074 / jbc.M002552200 . PMID 10887201 .
^ Luftig М.А., Каайр-Макфарлэнд E, Mosialos G, КлеГГ E (май 2001). «Влияние мутации NIK aly на активацию NF-kappaB мембранным белком латентной инфекции вируса Эпштейна-Барра, рецептором лимфотоксина бета и CD40» . J. Biol. Chem . 276 (18): 14602–6. DOI : 10.1074 / jbc.C100103200 . PMID 11278268 .
^ a b c Ниномия-Цудзи Дж., Кисимото К., Хияма А., Иноуэ Дж., Цао З., Мацумото К. (март 1999 г.). «Киназа TAK1 может активировать NIK-I kappaB, а также каскад киназ MAP в сигнальном пути IL-1». Природа . 398 (6724): 252–6. DOI : 10.1038 / 18465 . PMID 10094049 . S2CID 4421236 .
^ Сакураи Х, Миёси Х, Торими В, Сугита Т (апрель 1999). «Функциональные взаимодействия бета-активированной киназы 1 трансформирующего фактора роста с киназами IkappaB для стимуляции активации NF-kappaB» . J. Biol. Chem . 274 (15): 10641–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.15.10641 . PMID 10187861 .
^ Lin X, Cunningham ET, Mu Y, Geleziunas R, Greene WC (февраль 1999). «Протоонкоген Cot киназа участвует в индукции CD3 / CD28 NF-kappaB, действуя через киназу, индуцирующую NF-kappaB, и киназы IkappaB». Иммунитет . 10 (2): 271–80. DOI : 10.1016 / S1074-7613 (00) 80027-8 . PMID 10072079 .
^ ДиДонато JA, Хаякава М, Rothwarf DM, Zandi E, Karin M (август 1997). «Цитокин-чувствительная киназа IkappaB, которая активирует фактор транскрипции NF-kappaB». Природа . 388 (6642): 548–54. DOI : 10.1038 / 41493 . PMID 9252186 . S2CID 4354442 .
^ Cohen L, Энзел WJ, Baeuerle PA (сентябрь 1998). «IKAP представляет собой каркасный белок киназного комплекса IkappaB». Природа . 395 (6699): 292–6. DOI : 10.1038 / 26254 . PMID 9751059 . S2CID 4327300 .
↑ Wu RC, Qin J, Hashimoto Y, Wong J, Xu J, Tsai SY, Tsai MJ, O'Malley BW (май 2002 г.). «Регулирование активности коактиватора SRC-3 (pCIP / ACTR / AIB-1 / RAC-3 / TRAM-1) с помощью киназы IκB» . Мол. Клетка. Биол . 22 (10): 3549–61. DOI : 10.1128 / MCB.22.10.3549-3561.2002 . PMC 133790 . PMID 11971985 .
↑ Prajapati S, Verma U, Yamamoto Y, Kwak YT, Gaynor RB (январь 2004 г.). «Связь протеинфосфатазы 2Cbeta с киназным комплексом IkappaB участвует в регуляции активности NF-kappaB» . J. Biol. Chem . 279 (3): 1739–46. DOI : 10.1074 / jbc.M306273200 . PMID 14585847 .
^ Лю L, Квак YT, Бекс F, Гарсиа Мартинес LF, Ли XH, Кроткий K, Lane WS, Гейнор РБ (июль 1998). «ДНК-зависимое фосфорилирование протеинкиназы IκBα и IκBβ регулирует свойства связывания ДНК NF-κB» . Мол. Клетка. Биол . 18 (7): 4221–34. DOI : 10,1128 / MCB.18.7.4221 . PMC 109006 . PMID 9632806 .
^ Девин А; Lin Y; Ямаока S; Ли З; Карин М; Лю Зг (июнь 2001 г.). «Α и β субъединицы киназы IκB (IKK) опосредуют TRAF2-зависимое привлечение IKK к рецептору 1 фактора некроза опухоли (TNF) в ответ на TNF» . Мол. Клетка. Биол . 21 (12): 3986–94. DOI : 10.1128 / MCB.21.12.3986-3994.2001 . PMC 87061 . PMID 11359906 .
↑ Li S, Wang L, Dorf ME (январь 2009 г.). «Фосфорилирование PKC TRAF2 опосредует рекрутирование IKKα / β и полиубиквитинирование, связанное с K63» . Мол. Cell . 33 (1): 30–42. DOI : 10.1016 / j.molcel.2008.11.023 . PMC 2643372 . PMID 19150425 .
