Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Карбонатдегидратаза
Карбоническая ангидраза.png
Ленточная диаграмма карбоангидразы II человека с ионом цинка, видимым в центре
Идентификаторы
Номер ЕС4.2.1.1
Количество CAS9001-03-0
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Карбоангидраза эукариотического типа
Идентификаторы
СимволCarb_anhydrase
PfamPF00194
ИнтерПроIPR001148
PROSITEPDOC00146
SCOP21can / SCOPe / SUPFAM
Мембранома333
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

В углекислые anhydrases (или карбонат dehydratases ) образуют семейство ферментов , которые катализируют взаимопревращение между диоксидом углерода и водой и диссоциированных ионов углекислоты (т.е. бикарбоната и ионов водорода ). [1] активный сайт большинства углекислых anhydrases содержит цинк - ион. Поэтому они классифицируются как металлоферменты . Фермент поддерживает кислотно-щелочной баланс и помогает транспортировать углекислый газ. [2]

Карбоангидраза помогает поддерживать кислотно-щелочной гомеостаз , регулировать pH и баланс жидкости. В зависимости от расположения роль фермента меняется незначительно. Например, карбоангидраза производит кислоту в слизистой оболочке желудка. В почках контроль ионов бикарбоната влияет на содержание воды в клетке. Контроль ионов бикарбоната также влияет на содержание воды в глазах. Ингибиторы карбоангидразы используются для лечения глаукомы, чрезмерного скопления воды в глазах. Блокирование этого фермента сдвигает жидкостный баланс в глазах пациента, чтобы уменьшить накопление жидкости, тем самым снимая давление. [2] [3]

Эффект Бора - это способ описать сродство гемоглобина к связыванию кислорода. Эффект Бора был описан Кристианом Бором в 1904 году и относится к сдвигу кривой диссоциации кислорода, вызванному изменением концентрации диоксида углерода или изменением pH. По сути, увеличение углекислого газа приводит к снижению pH крови, что снижает связывание кислорода с гемоглобином. [4] Обратное верно, когда уменьшение концентрации углекислого газа повышает pH крови, что увеличивает скорость связывания кислорода с гемоглобином. Связать эффект Бора с карбоангидразой просто: карбоангидраза ускоряет реакцию углекислого газа, вступающего в реакцию с водой, с образованием протонов водорода и ионов бикарбоната.

Для описания равновесия в реакции карбоангидразы используется принцип Ле Шателье. Ткани более кислые, чем легкие, потому что углекислый газ вырабатывается клеточным дыханием и вступает в реакцию с водой в тканях с образованием протонов водорода. Поскольку концентрация углекислого газа выше, равновесие смещается вправо, в сторону бикарбоната. Противоположное явление наблюдается в легких, где выделяется диоксид углерода, поэтому его концентрация ниже, поэтому равновесие смещается влево в сторону диоксида углерода, чтобы попытаться повысить его концентрацию. [5]

На этом изображении показан циклический механизм карбоангидразы.

Фон [ править ]

Фермент известен как вещество, которое действует в живых организмах как катализатор, который помогает ускорить химические реакции. [6] Карбоангидраза - один из важных ферментов, который содержится в эритроцитах, слизистой оболочке желудка, клетках поджелудочной железы и даже в почечных канальцах. Это очень старый фермент, который был открыт в 1932 году и разделен на три основных класса. [7] Первым классом является альфа-карбоангидраза, обнаруженная у млекопитающих, вторым классом является бета-карбоангидраза, обнаруженная в бактериях и растениях, и, наконец, третий класс - гамма-карбоангидраза, которая содержится в метаногеновых бактериях в горячих источниках. [8]Все три класса карбоангидразы имеют один и тот же активный центр с металлическим центром Zn, однако структурно они не похожи друг на друга. Основная роль карбоангидразы в организме человека - катализировать превращение диоксида углерода в угольную кислоту и обратно. Тем не менее, он также может помочь с переносом CO 2 в крови, что, в свою очередь, способствует дыханию. Он может даже участвовать в образовании соляной кислоты в желудке. [6] Таким образом, роль карбоангидразы зависит от того, где она находится в организме.

Реакция [ править ]

См. Также: угольная кислота

Реакция, которая показывает катализирование карбоангидразы в наших тканях, выглядит следующим образом: CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 - . Катализирование карбоангидразы в легких показано: H + + HCO 3 - H 2 CO 3 CO 2 + H 2 O. Причина, по которой реакции протекают в противоположных направлениях для тканей и легких, заключается в разных уровнях pH. нашел в них. Без катализатора карбоангидразы реакция протекает очень медленно, однако с катализатором реакция протекает в 10 7 раз быстрее.

Реакция, катализируемая карбоангидразой:

HCO 3 - + H + CO 2 + H 2 O

Угольная кислота имеет pK a около 6,36 (точное значение зависит от среды), поэтому при pH 7 протонируется небольшой процент бикарбоната.

Карбоангидраза - один из самых быстрых ферментов, и его скорость обычно ограничивается скоростью диффузии его субстратов . Типичные каталитические скорости различных форм этого фермента колеблются от 10 4 до 10 6 реакций в секунду. [9]

Некаталитическая обратная реакция является относительно медленной (кинетика в 15-секундном диапазоне). Вот почему газированный напиток не дегазируется мгновенно при открытии тары; однако он быстро дегазируется во рту при контакте с карбоангидразой, содержащейся в слюне. [10]

Ангидраза определяется как фермент, который катализирует удаление молекулы воды из соединения, и поэтому именно эта «обратная» реакция дала карбоангидразу ее название, потому что она удаляет молекулу воды из угольной кислоты.

В легких карбоангидраза превращает бикарбонат в двуокись углерода, пригодную для выдоха.

Механизм [ править ]

Крупный план активного центра карбоангидразы II человека, показывающий три остатка гистидина и гидроксидную группу, координирующую (пунктирные линии) ион цинка в центре. Из PDB : 1CA2 .

Цинка простетической группой в ферменте координируется в трех положениях гистидин боковых цепей . Четвертое координационное положение занимает вода . Четвертый гистидин близок к водному лиганду, что способствует образованию центра Zn-OH, который связывает CO 2 с образованием бикарбоната цинка. [11] Конструкция является примером общего кислотно-основного катализа (см. Статью « Кислотный катализ »). Активный центр также имеет карман, подходящий для углекислого газа, приближая его к гидроксидной группе.

Семьи [ править ]

Ленточная диаграмма карбоангидразы человека II. В центре виден активный ион цинка . Из PDB : 1CA2 .

Карбоангидраза была первоначально обнаружена в эритроцитах коров. [2]

Распознаются по крайней мере пять различных семейств CA: α, β, γ, δ и ζ. Эти семейства не имеют значительного сходства аминокислотных последовательностей и в большинстве случаев считаются примером конвергентной эволюции . Α-КА обнаружены у человека.

α-CA [ править ]

Это семейство КА есть у позвоночных , водорослей и некоторых бактерий .

Ферменты CA, обнаруженные у млекопитающих , делятся на четыре широкие подгруппы [12], которые, в свою очередь, состоят из нескольких изоформ:

  • в цитозольных центры сертификации (CA-I, СА-II , СА-III, CA-VII и СА XIII) ( СА1 , СА2 , СА3 , CA7 , CA13 )
  • митохондриальные CA (CA-VA и CA-VB) ( CA5A , CA5B )
  • секретируемые CA (CA-VI) ( CA6 )
  • мембранно-ассоциированных центров сертификации (СА-IV, СА-IX, СА-XII, СА-XIV и СА-XV) , ( СА4 , CA9 , CA12 , CA14 )

Существуют три дополнительных «акаталитических» изоформы карбоангидразы человека ( CA-VIII , CA-X и CA-XI ) ( CA8 , CA10 , CA11 ), функции которых остаются неясными. [13]

На этом изображении показаны лиганды и карманный тип карбоангидразы. [14]
Сравнение углекислых ангидраз млекопитающих
ИзоформаГенМолекулярная масса [15]Расположение (ячейка)Местоположение (ткань) [15]Удельная активность ферментов человека
(кроме CA XV мыши) (с -1 ) [16]		Чувствительность к сульфонамидам
(ацетазоламид в этой таблице) K I (нМ) [16]
CA-ICA129 кДацитозольэритроциты и желудочно-кишечный тракт2,0 × 10 5250
CA-IICA229 кДацитозольпочти повсеместно1,4 × 10 612
CA-IIICA329 кДацитозоль8% растворимого белка в мышцах I типа1,3 × 10 4240000
CA-IVCA435 кДавнеклеточный GPI- связанныйЖКТ , почки , эндотелий1,1 × 10 674
CA-VACA5A34,7 кДа (прогноз)митохондриипечень2,9 × 10 563
CA-VBCA5B36,4 кДа (прогноз)митохондриишироко распространенный9,5 × 10 554
CA-VICA639–42 кДасекреторныйслюна и молоко3,4 × 10 511
CA-VIICA729 кДацитозольшироко распространенный9,5 × 10 52,5
CA-IXCA954, 58 кДаклеточная мембрана -associatedнормальный желудочно-кишечный тракт , несколько видов рака1,1 × 10 616
CA-XIICA1244 кДавнеклеточно расположенный активный сайтпочки , некоторые виды рака4,2 × 10 55,7
CA-XIII [17]CA1329 кДацитозольшироко распространенный1,5 × 10 516
CA-XIVCA1454 кДавнеклеточно расположенный активный сайтпочка , сердце , скелетная мышца , мозг3,1 × 10 541 год
CA-XV [18]CA1534–36 кДавнеклеточный GPI- связанныйпочки , не экспрессируются в тканях человека4,7 × 10 572

β-CA [ править ]

Большинство хлоропластных КА прокариот и растений принадлежат к семейству бета. Были идентифицированы два образца подписи для этого семейства:

  • C- [SA] -DSR- [LIVM] -x- [AP]
  • [EQ] - [YF] -A- [LIVM] -x (2) - [LIVM] -x (4) - [LIVMF] (3) -xGHx (2) -CG

γ-CA [ править ]

Гамма-класс ХА происходит от метаногенов , метан-продуцирующих бактерий, которые растут в горячих источниках.

δ-CA [ править ]

Дельта-класс КА описан у диатомовых водорослей . Однако недавно [19] было поставлено под сомнение различие этого класса КА .

ζ-CA [ править ]

Дзета-класс КА встречается исключительно у бактерий у некоторых хемолитотрофов и морских цианобактерий, которые содержат ксо- карбоксисомы . [20] Недавний трехмерный анализ [19] предполагает, что ζ-CA имеет некоторое структурное сходство с β-CA, особенно рядом с участком иона металла. Таким образом, две формы могут быть отдаленными родственниками, даже если основная аминокислотная последовательность с тех пор значительно разошлась.

η-CA [ править ]

Семейство CAs eta было недавно обнаружено у организмов рода Plasmodium . Это группа ферментов, ранее считавшихся принадлежащими к альфа-семейству КА, однако было продемонстрировано, что η-КА обладают уникальными особенностями, такими как характер координации их ионов металлов. [21]

ι-CA [ править ]

Класс iota - это самый последний описанный класс CA. Он был обнаружен в морских диатомовых Thalassiosira pseudonana , и широко распространена среди морского фитопланктона. [22] У диатомовых водорослей ι-CA имеет важное значение для механизмов концентрации CO 2 и, в отличие от других классов CA, может использовать марганец вместо цинка в качестве кофактора металла. [22] Гомологи ι-CA были также подтверждены у грамотрицательных бактерий, которые могут присутствовать в виде гомодимера белка. [23]

Структура и функции [ править ]

В природе встречается несколько форм карбоангидразы. В наиболее изученной форме альфа-карбоангидразы, присутствующей у животных, ион цинка координирован имидазольными кольцами трех остатков гистидина , His94, His96 и His119. [24]

Основная функция фермента у животных - взаимное преобразование диоксида углерода и бикарбоната для поддержания кислотно-щелочного баланса в крови и других тканях и помощи в транспортировке диоксида углерода из тканей.

У млекопитающих существует не менее 14 различных изоформ. Растения содержат другую форму, называемую β-карбоангидраза , которая, с эволюционной точки зрения, представляет собой отдельный фермент, но участвует в той же реакции и также использует ион цинка в своем активном центре. У растений карбоангидраза помогает повысить концентрацию CO 2 в хлоропласте , чтобы увеличить скорость карбоксилирования фермента RuBisCO . Это реакция, которая объединяет CO 2 в органический углеродный сахар во время фотосинтеза , и может использовать только углеродную форму CO 2 , но не угольную кислоту или бикарбонат. [цитата необходима ]

Кадмийсодержащая карбоангидраза [ править ]

Было обнаружено, что морские диатомеи экспрессируют новую форму ζ-карбоангидразы. Было обнаружено, что T. weissflogii , вид фитопланктона, распространенный во многих морских экосистемах, содержит карбоангидразу с ионом кадмия вместо цинка. [25] Ранее считалось, что кадмий является токсичным металлом, не имеющим никакой биологической функции. Однако этот вид фитопланктона, похоже, адаптировался к низким уровням цинка в океане за счет использования кадмия, когда цинка недостаточно. [26] Хотя концентрация кадмия в морской воде также низкая (около 1х10 -16 молярных), есть экологические преимущества в возможности использовать любой металл в зависимости от того, какой из них более доступен в данный момент. Таким образом, этот тип карбоангидразы является камбиалистическим, что означает, что он может заменять металл в своем активном центре на другие металлы (а именно, цинк и кадмий). [27]

Сходства с другими углекислыми ангидразами [ править ]

Механизм карбоангидразы кадмия (CDCA) по существу такой же, как у других карбоангидраз, в превращении диоксида углерода и воды в бикарбонат и протон. [28] Кроме того, как и другие угольные ангидразы, CDCA заставляет реакцию протекать почти так же быстро, как скорость диффузии ее субстратов, и ее можно ингибировать с помощью сульфонамидных и сульфаматных производных. [28]

Отличия от других углекислых ангидраз [ править ]

В отличие от большинства других угольных ангидраз, ион металла активного центра не связан тремя остатками гистидина и ионом гидроксида. Вместо этого он связан двумя остатками цистеина, одним остатком гистидина и ионом гидроксида, что характерно для β-CA. [28] [29] Поскольку кадмий является мягкой кислотой , он будет более прочно связываться с лигандами мягких оснований . [27] В серы атомами на остатках цистеина являются мягкими основаниями, таким образом , связывания кадмия более плотно , чем азот на остатках гистидина бы. CDCA также имеет трехмерную складчатую структуру, которая не похожа на любую другую карбоангидразу, а ее аминокислотная последовательность не похожа на другие карбоангидразы.[28] Это мономер с тремя доменами, каждый из которых идентичен по аминокислотной последовательности и каждый содержит активный сайт с ионом металла. [29]

Еще одно ключевое различие между CDCA и другими углеангидразами заключается в том, что CDCA имеет механизм замены своего иона кадмия на ион цинка в случае, если цинк становится более доступным для фитопланктона, чем кадмий. Активный центр CDCA по существу «закрыт» цепочкой из девяти аминокислот с остатками глицина в положениях 1 и 9. Обычно этот порт остается закрытым, и ион кадмия удерживается внутри. Однако из-за гибкости и положения остатков глицина этот вентиль можно открыть для удаления иона кадмия. Затем на его место можно поместить ион цинка, и ворота за ним закроются. [28] Как пограничная кислота, цинк не будет связываться с лигандами цистеина так же прочно, как кадмий, но фермент по-прежнему будет активен и достаточно эффективен. Металл в активном центре может переключаться между цинком и кадмием в зависимости от того, какой из них более распространен в данный момент. Именно способность CDCA утилизировать кадмий или цинк, вероятно, дает T. weissflogii преимущество в выживании. [26]

Транспорт кадмия [ править ]

Кадмий по-прежнему считается смертельным для фитопланктона в больших количествах. Исследования показали, что T. weissflogii проявляет первоначальную токсическую реакцию на кадмий при воздействии на него. Токсичность металла снижается за счет транскрипции и трансляции фитохелатина , белков, которые могут связывать и транспортировать кадмий. После связывания фитохелатином кадмий больше не токсичен и может безопасно транспортироваться к ферменту CDCA. [25] Также было показано, что поглощение кадмия через фитохелатин приводит к значительному увеличению экспрессии CDCA. [25]

CDCA-подобные белки [ править ]

Другой фитопланктон из других источников воды был протестирован на наличие CDCA. Было обнаружено, что многие из них содержат белки, гомологичные CDCA, обнаруженным у T. weissflogii . [25] Сюда входят виды из Грейт-Бей, штат Нью-Джерси, а также в Тихом океане около экватора . У всех протестированных видов CDCA-подобные белки показали высокий уровень экспрессии даже при высоких концентрациях цинка и в отсутствие кадмия. [25] Сходство между этими белками и CDCA, экспрессируемыми T. weissflogii, варьировалось, но они всегда были похожи по крайней мере на 67%. [25]

Улавливание и связывание углерода [ править ]

Дополнительная информация: Улавливание и хранение углерода

Карбоангидраза в принципе может иметь отношение к улавливанию углерода . Некоторые углекислые ангидразы могут выдерживать температуры до 107 ° C и экстремальную щелочность (pH> 10). [30] Пилотный запуск с более стабильным СА на дымовом потоке, который состоял из 12–13% мольного состава CO, имел степень улавливания 63,6% в течение 60-часового периода без заметного влияния на производительность ферментов. CA был помещен в раствор N-метилдиэтаноламина (MDEA), где он служил для увеличения разницы концентраций (движущей силы) CO 2 между дымовым потоком электростанции и жидкой фазой в жидкостно-газовом контакторе. [30]

См. Также [ править ]

  • Ингибитор карбоангидразы

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Badger MR, Price GD (1994). «Роль карбоангидразы в фотосинтезе». Анну. Rev. Plant Physiol. Завод Мол. Биол . 45 : 369–392. DOI : 10.1146 / annurev.pp.45.060194.002101 .
  2. ^ a b c «PDB101: Молекула месяца: карбоангидраза» . RCSB: PDB-101 . Проверено 3 декабря 2018 .
  3. ^ Supuran CT (27 мая 2004). Карбоангидразы: каталитические и ингибирующие механизмы, распределение и физиологическая роль . Тейлор и Фрэнсис. doi : 10.1201 / 9780203475300-5 (неактивен 15 января 2021 г.). ISBN 9780203475300.CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  4. ^ "Эффект Бора" . www.pathwaymedicine.org . Проверено 23 ноября 2019 года .
  5. ^ "Принцип Ле Шателье" . www.chemguide.co.uk . Проверено 23 ноября 2019 года .
  6. ^ a b "Британский словарь" .
  7. ^ Марен TH (октябрь 1967). «Карбоангидраза: химия, физиология и ингибирование». Физиологические обзоры . 47 (4): 595–781. DOI : 10.1152 / Physrev.1967.47.4.595 . PMID 4964060 . S2CID 19954840 .  
  8. ^ Биологическая неорганическая химия. Структура и реакционная способность . pp. раздел IX.1.3.1. п. 180.
  9. ^ Lindskog S (1997). «Строение и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 . 
  10. ^ Тэтчер BJ, Доэрти AE, Орвиски E, Мартин BM, Хенкин RI (сентябрь 1998). «Густин из околоушной слюны человека - карбоангидраза VI». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 250 (3): 635–41. DOI : 10.1006 / bbrc.1998.9356 . PMID 9784398 . 
  11. Перейти ↑ Parkin G (февраль 2004 г.). «Синтетические аналоги, имеющие отношение к структуре и функциям ферментов цинка». Химические обзоры . 104 (2): 699–767. DOI : 10.1021 / cr0206263 . PMID 14871139 . S2CID 9857226 .  
  12. Перейти ↑ Breton S (июль 2001 г.). «Клеточная физиология углеангидраз» . JOP . 2 (4 Suppl): 159–64. PMID 11875253 . 
  13. ↑ Lovejoy DA, Hewett-Emmett D, Porter CA, Cepoi D, Sheffield A, Vale WW, Tashian RE (декабрь 1998 г.). «Эволюционно консервативный,« акаталитический »белок XI, родственный карбоангидразе, содержит мотив последовательности, присутствующий в нейропептиде саувагине: ген CA-RP XI человека (CA11) встроен между кластером секреторного гена и геном DBP по адресу 19q13.3». Геномика . 54 (3): 484–93. DOI : 10.1006 / geno.1998.5585 . PMID 9878252 . 
  14. ^ Boriack-Sjodin PA, Zeitlin S, Chen HH, Crenshaw L, Gross S, Dantanarayana A, et al. (Декабрь 1998 г.). «Структурный анализ связывания ингибитора карбоангидразы II человека» . Белковая наука . 7 (12): 2483–9. DOI : 10.1002 / pro.5560071201 . PMC 2143894 . PMID 9865942 .  
  15. ^ a b Если не указано иное: Boron WF (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Elsevier / Saunders. ISBN 978-1-4160-2328-9. Стр. Решебника 638
  16. ^ а б Хилво М., Баранаускене Л., Сальцано А.М., Скалони А., Матулис Д., Инноченти А. и др. (Октябрь 2008 г.). «Биохимическая характеристика CA IX, одного из наиболее активных изоферментов карбоангидразы» . Журнал биологической химии . 283 (41): 27799–809. DOI : 10.1074 / jbc.M800938200 . PMID 18703501 . 
  17. ^ Lehtonen J, Shen B, Vihinen M, Casini A, Scozzafava A, Supuran CT и др. (Январь 2004 г.). «Характеристика CA XIII, нового члена семейства изоферментов карбоангидразы» . Журнал биологической химии . 279 (4): 2719–27. DOI : 10.1074 / jbc.M308984200 . PMID 14600151 . 
  18. ^ Хилво М., Толванен М., Кларк А., Шен Б., Шах Г. Н., Вахид А. и др. (Ноябрь 2005 г.). «Характеристика CA XV, новой формы карбоангидразы, заякоренной GPI» . Биохимический журнал . 392 (Pt 1): 83–92. DOI : 10.1042 / BJ20051102 . PMC 1317667 . PMID 16083424 .  
  19. ^ a b Sawaya MR, Cannon GC, Heinhorst S, Tanaka S, Williams EB, Yeates TO, Kerfeld CA (март 2006 г.). «Структура бета-карбоангидразы карбоксисомной оболочки выявляет отдельный подкласс с одним активным центром по цене двух» . Журнал биологической химии . 281 (11): 7546–55. DOI : 10.1074 / jbc.M510464200 . PMID 16407248 . 
  20. ^ Так AK, Espie GS, Williams EB, Shively JM, Heinhorst S, Cannon GC (февраль 2004 г.). «Новая эволюционная линия карбоангидразы (класс эпсилон) является компонентом карбоксисомной оболочки» . Журнал бактериологии . 186 (3): 623–30. DOI : 10.1128 / JB.186.3.623-630.2004 . PMC 321498 . PMID 14729686 .  
  21. ^ Дель Прит S, Vullo D, Fisher GM, Andrews KT, Poulsen SA, Capasso C, Supuran CT (сентябрь 2014). «Открытие нового семейства углекислых ангидраз у возбудителя малярии Plasmodium falciparum - η-углекислых ангидраз». Письма по биоорганической и медицинской химии . 24 (18): 4389–4396. DOI : 10.1016 / j.bmcl.2014.08.015 . ЛВП : 10072/63103 . PMID 25168745 . 
  22. ^ а б Дженсен Э.Л., Клемент Р., Коста А., Маберли СК, Гонтеро Б. (август 2019 г.). «Новый широко распространенный подкласс карбоангидразы в морском фитопланктоне» . Журнал ISME . 13 (8): 2094–2106. DOI : 10.1038 / s41396-019-0426-8 . PMC 6776030 . PMID 31024153 .  
  23. ^ Дель Прит S, Nocentini A, Supuran CT, Capasso C (декабрь 2020). "Буркхолдерия территории" . Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 35 (1): 1060–1068. DOI : 10.1080 / 14756366.2020.1755852 . PMC 7191908 . PMID 32314608 .  
  24. ^ Кришнамурти В.М., Кауфман Г.К., Урбах А.Р., Гитлин I, Гудиксен К.Л., Вейбель Д.Б., Уайтсайдс GM (март 2008 г.). «Карбоангидраза как модель для биофизических и физико-органических исследований белков и связывания белок-лиганд» . Химические обзоры . 108 (3): 946–1051. DOI : 10.1021 / cr050262p . PMC 2740730 . PMID 18335973 .  
  25. ^ a b c d e f Park H, McGinn PJ, More FM (19 мая 2008 г.). «Экспрессия карбоангидразы кадмия диатомовых водорослей в морской воде» . Экология водных микробов . 51 : 183–193. DOI : 10,3354 / ame01192 .
  26. ↑ a b Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (май 2005 г.). «Биохимия: фермент кадмий из морских диатомовых водорослей». Природа . +435 (+7038): 42. Bibcode : 2005Natur.435 ... 42L . DOI : 10.1038 / 435042a . PMID 15875011 . S2CID 52819760 .  
  27. ^ a b Бертини I, Грей H, Штифель E, Валентайн J (2007). Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность (Первое изд.). Саусалито, Калифорния: Научные книги университета. ISBN 978-1-891389-43-6.
  28. ^ a b c d e Sigel A, Sigel H, Sigel RK (2013). Кадмий от токсичности к эссенциальности . Дордрехт: Спрингер. ISBN 978-94-007-5179-8.
  29. ↑ a b Xu Y, Feng L, Jeffrey PD, Shi Y, Morel FM (март 2008 г.). «Структура и металлообмен в карбоангидразе кадмия морских диатомовых водорослей». Природа . 452 (7183): 56–61. Bibcode : 2008Natur.452 ... 56X . DOI : 10,1038 / природа06636 . PMID 18322527 . S2CID 4420280 .  
  30. ^ а б Альвизо О., Нгуен Л.Дж., Сэвил К.К., Брессон Дж.А., Лакхапатри С.Л., Солис Е.О. и др. (Ноябрь 2014 г.). «Направленная эволюция сверхстабильной карбоангидразы для высокоэффективного улавливания углерода из дымовых газов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (46): 16436–41. Bibcode : 2014PNAS..11116436A . DOI : 10.1073 / pnas.1411461111 . PMC 4246266 . PMID 25368146 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Lyall V, Alam RI, Phan DQ, Ereso GL, Phan TH, Malik SA и др. (Сентябрь 2001 г.). «Снижение внутриклеточного pH вкусовых рецепторов крыс является ближайшим стимулом трансдукции кислого вкуса» . Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 281 (3): C1005-13. DOI : 10.1152 / ajpcell.2001.281.3.C1005 . PMID  11502578 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00918 (Карбоангидраза 2 человека) в PDBe-KB .