Цитохром b 5

Цитохром b5
Цитохром B5 (крысиный) связан со своим кофактором . Гем в черном, железо в оранжевом и связывающие железо остатки гистидина показаны в виде палочек. ( PDB : 1ICC )
Идентификаторы
Символ	CYB5A
Альт. символы	CYB5
Ген NCBI	1528
HGNC	2570
OMIM	250790
PDB	1JEX
RefSeq	NM_001914
UniProt	P00167
Прочие данные
Locus	Chr. 18 q23
Искать Структуры Швейцарская модель Домены ИнтерПро

Цитохромы b ₅ представляют собой повсеместно распространенные гемопротеины, переносящие электроны, которые обнаруживаются у животных , растений , грибов и пурпурных фототрофных бактерий . Микросомальная и митохондриальные варианты мембраносвязанный, в то время как бактериальные и те из эритроцитов и другие тканей животных являются водорастворимыми. Семейство белков, подобных цитохрому b _5, включает (помимо самого цитохрома b ₅ ) гемопротеиновые домены, ковалентно связанные с другими окислительно-восстановительными доменами флавоцитохрома цитохрома b.₂ ( L- лактатдегидрогеназа; EC 1.1.2.3 ), сульфитоксидаза ( EC 1.8.3.1 ), нитратредуктазы растений и грибов ( EC 1.7.1.1 , EC 1.7.1.2 , EC 1.7.1.3 ) и цитохром b растений и грибов Слитые белки ₅ / ациллипид-десатураза.

Структура [ править ]

Известны трехмерные структуры ряда цитохрома b ₅ и дрожжевого флавоцитохрома b ₂ . Складка принадлежит к классу α + β, с двумя гидрофобными ядрами на каждой стороне β-листа. Более крупное гидрофобное ядро ​​представляет собой карман для связывания гема, закрытый с каждой стороны парой спиралей, соединенных витком. Гидрофобное ядро ​​меньшего размера может иметь только структурную роль и образовано пространственно близкими N-концевыми и C-концевыми сегментами. Два гистидиновых остатка образуют пятый и шестой гем-лиганды, а пропионатный край гемовой группы лежит в открытии гемовой щели. Два изомера цитохрома b ₅, называемые формами A (основная) и B (второстепенная), отличаются поворотом гема на 180 ° вокруг оси, определяемой α- и γ-мезоуглеродами.

Цитохром b ₅ в некоторых биохимических реакциях [ править ]

EC 1.6.2.2 цитохром- b 5 редуктаза

НАДН + Н ⁺ + 2 феррицитохром b ₅ → НАД ⁺ + 2 ферроцитохром b ₅

ЭК 1.10.2.1 L - аскорбат - цитохром- b 5 редуктаза

L- аскорбат + феррицитохром b ₅ → монодегидроаскорбат + ферроцитохром b ₅

EC 1.14.18.2 CMP- N- ацетилнейраминатмонооксигеназа

CMP- N- ацетилнейраминат + 2 ферроцитохрома b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → CMP- N -гликольнейраминат + 2 феррицитохрома b ₅ + H ₂ O

EC 1.14.19.1 стеароил-КоА 9-десатураза

стеароил-CoA + 2 ферроцитохром b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → олеоил-CoA + 2 феррицитохром b ₅ + H ₂ O

EC 1.14.19.3 линолеоил -КоА 9-десатураза

линолеоил-CoA + 2 ферроцитохром b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → γ-линоленоил-CoA + 2 феррицитохром b ₅ + H ₂ O

См. Также [ править ]

• Цитохром b
• Дефицит цитохрома b 5
• Системы, содержащие P450
• Цитохром b 5 , тип А

Ссылки [ править ]

• Ледерер Ф (1994). «Цитохром b5-кратный: адаптируемый модуль». Биохимия . 76 (7): 674–92. DOI : 10.1016 / 0300-9084 (94) 90144-9 . PMID  7893819 .
• Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (февраль 2003 г.). «Роль десатураз слияния цитохрома b5 в синтезе полиненасыщенных жирных кислот». Простагландины, лейкотриены и незаменимые жирные кислоты . 68 (2): 135–43. DOI : 10.1016 / S0952-3278 (02) 00263-6 . PMID  12538077 .
• Ривера М., Барильяс-Мюри С., Кристенсен К.А., Литтл Дж. У., Уэллс М.А., Уокер Ф.А. (декабрь 1992 г.). «Синтез генов, бактериальная экспрессия и спектроскопические исследования ЯМР 1H цитохрома b5 наружной митохондриальной мембраны крысы». Биохимия . 31 (48): 12233–40. DOI : 10.1021 / bi00163a037 . PMID  1333795 .
• Шенкман Дж. Б., Янссон И. (февраль 2003 г.). «Многочисленные роли цитохрома b5». Фармакология и терапия . 97 (2): 139–52. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (02) 00327-3 . PMID  12559387 .

Внешние ссылки [ править ]

• PDB : 1B5A - Структура раствора цитохрома b ₅ крысы(форма A)
• PDB : 1B5B - Структура раствора цитохрома b ₅ крысы(форма B)
• PDB : 1CXY - Рентгеноструктура цитохрома b ₅₅₈ из Ectothiorhodospira vacuolata
• Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM): 250790 - Метгемоглобинемия из-за дефицита цитохрома b ₅