Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Цитоплазматический динеин на микротрубочке

Динеин - это семейство моторных белков цитоскелета, которые перемещаются по микротрубочкам в клетках . Они преобразуют химическую энергию, запасенную в АТФ, в механическую работу . Динеин транспортирует различные клеточные грузы , обеспечивает силы и смещения, важные для митоза , и управляет ритмом эукариотических ресничек и жгутиков . Все эти функции зависят от способности динеина перемещаться к минус-концу микротрубочек, известной как ретроградный транспорт , поэтому они называются «двигатели, направленные на минус-конец». Напротив, большинство кинезина моторные белки движутся к плюсовому концу микротрубочек.

Классификация [ править ]

Тяжелая цепь динеина, N-концевой участок 1
Идентификаторы
СимволDHC_N1
PfamPF08385
ИнтерПроIPR013594
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Тяжелая цепь динеина, N-концевой участок 2
Идентификаторы
СимволDHC_N2
PfamPF08393
ИнтерПроIPR013602
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Тяжелая цепь динеина и область D6 двигателя динеина
Идентификаторы
СимволDynein_heavy
PfamPF03028
ИнтерПроIPR004273
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Легкая промежуточная цепь динеина (DLIC)
Идентификаторы
СимволDLIC
PfamPF05783
Клан пфамCL0023
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
PDBhttp://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=4w7g
Легкая цепь динеина типа 1
структура димера pin / lc8 человека со связанным пептидом
Идентификаторы
СимволDynein_light
PfamPF01221
ИнтерПроIPR001372
PROSITEPDOC00953
SCOP21bkq / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Roadblock
Структура белка Roadblock / LC7 - RCSB PDB 1y4o
Идентификаторы
СимволРобл1, Робл2
PfamPF03259
ИнтерПроIPR016561
SCOP21y4o / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Динеины можно разделить на две группы: цитоплазматические динеины и аксонемные динеины, которые также называют цилиарными или жгутиковыми динеинами.

  • аксонема
    • тяжелая цепь: ДНКН1 , ДНКН2 , ДНКН3 , ДНКН5 , ДНКН6 , ДНКН7 , ДНКН8 , ДНКН9 , ДНКН10 , ДНКН11 , ДНКН12 , ДНКН13 , ДНКН14 , ДНКН17
    • промежуточная цепь: ДНКI1 , ДНКI2
    • легкая промежуточная цепь: DNALI1
    • легкая цепь: DNAL1 , DNAL4
  • цитоплазматический
    • тяжелая цепь: DYNC1H1 , DYNC2H1
    • промежуточная цепь: DYNC1I1 , DYNC1I2
    • легкая промежуточная цепь: DYNC1LI1 , DYNC1LI2 , DYNC2LI1
    • легкая цепь: DYNLL1 , DYNLL2 , DYNLRB1 , DYNLRB2 , DYNLT1 , DYNLT3

Функция [ править ]

Axonemal динеин вызывает скольжение микротрубочек в аксонешь из ресничек и жгутиков и обнаруживается только в клетках, имеющие эти структуры.

Цитоплазматический динеин, обнаруженный во всех клетках животных и, возможно, также в клетках растений, выполняет функции, необходимые для выживания клеток, такие как транспорт органелл и сборка центросом . [1] Цитоплазматический динеин процессивно движется по микротрубочке; то есть один или другой его стебель всегда прикреплен к микротрубочке, так что динеин может «проходить» значительное расстояние вдоль микротрубочки, не отделяясь.

Цитоплазматический динеин помогает расположить комплекс Гольджи и другие органеллы в клетке. [1] Он также помогает транспортировать грузы, необходимые для функционирования клеток, такие как везикулы , образованные эндоплазматическим ретикулумом , эндосомами и лизосомами (Karp, 2005). Динеин участвует в движении хромосом и позиционировании митотических веретен для деления клеток. [2] [3] Dynein несет органеллы, везикулы и , возможно , фрагменты микротрубочек вдоль аксонов из нейронов в направлении тела клетки в процессе , называемом ретроградной аксонный транспорт. [1]

Позиционирование митотического шпинделя [ править ]

Цитоплазматический динеин позиционирует веретено в месте цитокинеза , прикрепляясь к коре клетки и притягивая астральные микротрубочки, исходящие из центросомы . Постдокторант Томоми Киёмицу из Массачусетского технологического института обнаружил, что динеин играет роль моторного белка в выравнивании хромосом в середине клетки во время метафазы митоза. Динеин притягивает микротрубочки и хромосомы к одному концу клетки. Когда конец микротрубочек приближается к клеточной мембране, они испускают химический сигнал, который направляет динеин на другую сторону клетки. Он делает это неоднократно, поэтому хромосомы оказываются в центре клетки, что необходимо для митоза. [4] [5] [6] [7] Почкующиеся дрожжи были мощным модельным организмом для изучения этого процесса и показали, что динеин нацелен на плюс-концы астральных микротрубочек и доставляется в кору клетки посредством механизма разгрузки. [8] [9]

Репликация вирусов [ править ]

И динеин, и кинезин могут использоваться вирусами для опосредования процесса репликации вируса. Многие вирусы используют систему транспорта микротрубочек для транспортировки ядер нуклеиновых кислот / белков к местам внутриклеточной репликации после проникновения через клеточную мембрану. [10] Мало что известно о мотор-специфических сайтах связывания вирусов, но известно, что некоторые вирусы содержат богатые пролином последовательности (которые расходятся между вирусами), которые при удалении снижают связывание динактина , транспорт аксонов (в культуре), и нейроинвазия in vivo. [11] Это говорит о том, что богатые пролином последовательности могут быть основным сайтом связывания, кооптирующим динеин.

Структура [ править ]

Каждая молекула динеинового мотора представляет собой сложную белковую сборку, состоящую из множества более мелких полипептидных субъединиц. Цитоплазматический и аксонемальный динеин содержат одни и те же компоненты, но они также содержат некоторые уникальные субъединицы.

Цитоплазматические домены динеина 2 человека. Показан порядок областей, представляющих интерес для моторных доменов цитоплазматического динеина 2 человека, по мере их прохождения от линкера до С-конца. Это ориентировано на демонстрацию общего связанного положения Dynein на микротрубочке. Эффект «Зеркало» позволяет наблюдать Дайнейн с обеих сторон комплекса. [12]

Цитоплазматический динеин [ править ]

Цитоплазматический динеин, имеющий молекулярную массу около 1,5  мегадальтон (МДа), представляет собой димер димеров, содержащих примерно двенадцать полипептидных субъединиц: две идентичные «тяжелые цепи», массой 520 кДа, которые содержат АТФазную активность и, таким образом, ответственны за создание движения по микротрубочке; две промежуточные цепи 74 кДа, которые, как предполагается, прикрепляют динеин к его грузу; две легкие промежуточные цепи 53–59 кДа; и несколько легких цепей.

Генерирующая силу АТФазная активность каждой тяжелой цепи динеина расположена в его большой пончиковой «голове», которая связана с другими белками ААА , в то время как два выступа от головы соединяют ее с другими цитоплазматическими структурами. Один выступ, стержень спиральной спирали, связывается с поверхностью микротрубочки и «проходит» по ней посредством повторяющегося цикла отсоединения и повторного прикрепления. Другой выступ, удлиненный хвост, связывается с субъединицами легкой промежуточной, промежуточной и легкой цепей, которые прикрепляют динеин к его грузу. Чередующаяся активность спаренных тяжелых цепей в полном цитоплазматическом двигателе динеина позволяет одной молекуле динеина транспортировать свой груз, «идя» на значительное расстояние по микротрубочке, не отделяясь полностью.

В апо-состоянии динеина мотор не содержит нуклеотидов, кольцо домена AAA существует в открытой конформации [13], а MTBD существует в состоянии с высоким сродством. [14] Многое о доменах AAA остается неизвестным [15], но AAA1 хорошо известен как первичный сайт гидролиза АТФ в динеине. [16] Когда АТФ связывается с AAA1, он инициирует конформационное изменение кольца домена AAA в «закрытую» конфигурацию, перемещение опоры [13] и конформационное изменение линкера. [17] [18] Линкер изгибается и смещается с AAA5 на AAA2, оставаясь связанным с AAA1. [13] [18] Один прикрепленный альфа-спираль от ножки вытягивается контрфорсом, сдвигая спираль на половину гептадного повтора относительно ее партнера по спиральной спирали [14] [19] и изгибая ножку . [13] В результате MTBD динеина переходит в состояние низкого сродства, позволяя двигателю перемещаться к новым сайтам связывания. [20] [21] После гидролиза АТФ ножка вращается, продвигая динеин дальше по МТ. [17] После высвобождения фосфата MTBD возвращается в состояние высокого сродства и повторно связывает MT, запуская рабочий такт. [22] Линкер возвращается к прямой конформации и возвращается к AAA5 из AAA2 [23] [24] и создает рычажное действие, [25]производит наибольшее смещение динеина, достигаемое во время рабочего такта [17] . Цикл завершается высвобождением ADP, который возвращает кольцо домена AAA обратно в «открытую» конфигурацию. [21]

Динеин дрожжей может ходить по микротрубочкам, не отделяясь, однако у многоклеточных животных цитоплазматический динеин должен активироваться связыванием динактина , другого мультисубъединичного белка, который необходим для митоза , и адаптера груза. [26] Три-комплекс, который включает динеин, динактин и грузовой адаптер, является ультрапроцессорным и может проходить большие расстояния, не отделяясь, чтобы достичь внутриклеточного назначения груза. На данный момент идентифицированные грузовые адаптеры включают BicD2 , Hook3 , FIP3 и Spindly. [26] Легкая промежуточная цепь, которая является членом суперсемейства Ras., обеспечивает прикрепление нескольких грузовых адаптеров к двигателю dynein. [27] Другие хвостовые субъединицы также могут способствовать этому взаимодействию, что подтверждается структурой dynein-dynactin-BicD2 с низким разрешением. [28]

Одной из основных форм регуляции динеина в клетках является динактин. Он может потребоваться почти для всех функций цитоплазматического динеина. [29] В настоящее время это наиболее изученный динеиновый партнер. Динактин - это белок, который помогает во внутриклеточном транспорте по клетке, связываясь с цитоплазматическим динеином. Динактин может функционировать как каркас, с которым связываются другие белки. Он также действует как рекрутирующий фактор, который локализует динеин там, где он должен быть. [30] [31] Есть также некоторые свидетельства того, что он может регулировать кинезин-2. [32] Динактиновый комплекс состоит из более чем 20 субъединиц, [28] из которых p150 (Glued) является самой большой. [33]Нет окончательных доказательств того, что динактин сам по себе влияет на скорость мотора. Однако это влияет на процессивность мотора. [34] Регуляция связывания, вероятно, является аллостерической: эксперименты показали, что усиление процессивности динеинового мотора не зависит от домена связывания субъединицы p150 с микротрубочками. [35]

Аксонемал динеин [ править ]

Поперечный разрез аксонемы с плечами аксонемного динеина

Аксонемы динеины бывают разных форм, которые содержат одну, две или три неидентичных тяжелые цепи (в зависимости от организма и расположения в ресничке ). Каждая тяжелая цепь имеет глобулярный моторный домен со структурой в форме пончика, которая, как полагают, напоминает структуру других белков AAA , спиральный «стержень», который связывается с микротрубочкой, и удлиненный хвост (или «стержень»), который прикрепляется к соседнему микротрубочка той же аксонемы. Каждая молекула динеина, таким образом, образует поперечный мостик между двумя соседними микротрубочками аксонемы ресничек. Во время «силового удара», который вызывает движение, моторный домен ААА-АТФазы претерпевает конформационное изменение, которое заставляет стержень, связывающий микротрубочки, поворачиваться относительно хвоста, связывающего груз, в результате чего одна микротрубочка скользит относительно другой (Karp, 2005). Это скольжение вызывает изгибающее движение, необходимое для того, чтобы реснички ударяли и толкали клетку или другие частицы. Группы молекул динеина, ответственные за движение в противоположных направлениях, вероятно, активируются и инактивируются согласованным образом, так что реснички или жгутики могут двигаться вперед и назад. Радиальная спица была предложена в качестве (или один из) структур , которые синхронизируют это движение.

Регуляция активности аксонемального динеина является критической для частоты биений жгутиков и формы волны ресничек. Способы регуляции аксонемного динеина включают фосфорилирование, окислительно-восстановительный потенциал и кальций. Механические силы на аксонему также влияют на функцию аксонемного динеина. Тяжелые цепи внутреннего и внешнего плеч аксонемального динеина фосфорилируются / дефосфорилируются для контроля скорости скольжения микротрубочек. Тиоредоксины, связанные с другими ветвями аксонемы динеина, окисляются / восстанавливаются, чтобы регулировать место связывания динеина в аксонеме. Центерин и компоненты внешних плеч аксонемального динеина обнаруживают колебания концентрации кальция. Колебания кальция играют важную роль в изменении формы волны ресничек и частоты биений жгутиков (King, 2012). [36]

История [ править ]

Белок, ответственный за движение ресничек и жгутиков, был впервые обнаружен и назван динеином в 1963 году (Karp, 2005). 20 лет спустя был выделен и идентифицирован цитоплазматический динеин, существование которого предполагалось с момента открытия жгутикового динеина (Karp, 2005).

Расщепление хромосом во время мейоза [ править ]

Сегрегация гомологичных хромосом на противоположных полюсах клетки происходит во время первого деления мейоза . Правильная сегрегация важна для производства гаплоидных продуктов мейоза с нормальным набором хромосом. Формирование хиазм (событий кроссоверной рекомбинации), по-видимому, обычно способствует правильной сегрегации. Однако у делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe , когда хиазмы отсутствуют, динеин способствует сегрегации. [37] Dhc1, моторная субъединица динеина, необходима для хромосомной сегрегации как при наличии, так и при отсутствии хиазм. [37] Белок легкой цепи Dlc1 динеина также необходим для сегрегации, особенно при отсутствии хиазм.

См. Также [ править ]

  • Молекулярные моторы

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c Карп G, Beginnen K, Vogel S, Kuhlmann-Krieg S (2005). Molekulare Zellbiologie (на французском языке). Springer. ISBN 978-3-540-23857-7.
  2. ^ Samora CP, Mogessie B, Conway L, Ross JL, Straube A, McAinsh AD (август 2011). «MAP4 и CLASP1 действуют как предохранительный механизм для поддержания стабильного положения веретена в митозе». Природа клеточной биологии . 13 (9): 1040–50. DOI : 10.1038 / ncb2297 . PMID 21822276 . S2CID 8869880 .  
  3. ^ Kiyomitsu T, Чизмэн IM (февраль 2012). «Сигналы, производные от хромосом и полюсов веретена, генерируют внутренний код для положения и ориентации шпинделя» . Природа клеточной биологии . 14 (3): 311–7. DOI : 10.1038 / ncb2440 . PMC 3290711 . PMID 22327364 .  
  4. ^ https://www.researchgate.net/publication/325479623_Dynein-Dynactin-NuMA_clusters_generate_cortical_spindle-pulling_forces_as_a_multi-arm_ensemble
  5. ^ Eshel D, Urrestarazu Л.А., Vissers S, Jauniaux JC, ван Влита-Reedijk JC, Planta RJ, Gibbons IR (декабрь 1993). «Цитоплазматический динеин необходим для нормальной ядерной сегрегации у дрожжей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (23): 11172–6. Bibcode : 1993PNAS ... 9011172E . DOI : 10.1073 / pnas.90.23.11172 . PMC 47944 . PMID 8248224 .  
  6. ↑ Li YY, Yeh E, Hays T, Bloom K (ноябрь 1993 г.). «Нарушение ориентации митотического веретена в мутанте дрожжевого динеина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (21): 10096–100. Bibcode : 1993PNAS ... 9010096L . DOI : 10.1073 / pnas.90.21.10096 . PMC 47720 . PMID 8234262 .  
  7. ^ Карминати JL, Stearns T (август 1997). «Микротрубочки ориентируют митотическое веретено у дрожжей посредством динеин-зависимых взаимодействий с клеточной корой» . Журнал клеточной биологии . 138 (3): 629–41. DOI : 10,1083 / jcb.138.3.629 . PMC 2141630 . PMID 9245791 .  
  8. ↑ Lee WL, Oberle JR, Cooper JA (февраль 2003 г.). «Роль белка лиссэнцефалии Pac1 во время миграции ядра у почкующихся дрожжей» . Журнал клеточной биологии . 160 (3): 355–64. DOI : 10,1083 / jcb.200209022 . PMC 2172672 . PMID 12566428 .  
  9. Перейти ↑ Lee WL, Kaiser MA, Cooper JA (январь 2005 г.). «Модель разгрузки для функции динеина: дифференциальная функция двигательных субъединиц» . Журнал клеточной биологии . 168 (2): 201–7. DOI : 10.1083 / jcb.200407036 . PMC 2171595 . PMID 15642746 .  
  10. ^ Валле-Тенни Р, Т Опасо, Кансино Дж, Гофф С.П., Арриагада G (август 2016). «Регуляторы динеина важны для заражения вирусом экотропного лейкоза мышей» . Журнал вирусологии . 90 (15): 6896–6905. DOI : 10,1128 / JVI.00863-16 . PMC 4944281 . PMID 27194765 .  
  11. ^ Zaichick С.В., Bohannon К.П., Хьюз A, Sollars PJ, Пикард GE, Smith GA (февраль 2013 г. ). «Белок VP1 / 2 герпесвируса является эффектором опосредованного динеином капсидного транспорта и нейроинвазии» . Клеточный хозяин и микроб . 13 (2): 193–203. DOI : 10.1016 / j.chom.2013.01.009 . PMC 3808164 . PMID 23414759 .  
  12. ^ PDB : 4RH7 ; Картер А.П. (февраль 2013 г.). «Кристально чистое понимание того, как движется двигатель динеина» . Журнал клеточной науки . 126 (Pt 3): 705–13. DOI : 10,1242 / jcs.120725 . PMID 23525020 . 
  13. ^ a b c d Шмидт Х., Залите Р., Урнавичюс Л., Картер А. П. (февраль 2015 г.). «Структура человеческого цитоплазматического динеина-2, подготовленного для его энергетического удара» . Природа . 518 (7539): 435–438. Bibcode : 2015Natur.518..435S . DOI : 10,1038 / природа14023 . PMC 4336856 . PMID 25470043 .  
  14. ^ a b Картер AP, Вэйл RD (февраль 2010 г.). «Связь между кольцом AAA + и связывающим микротрубочки доменом динеина» . Биохимия и клеточная биология . 88 (1): 15–21. DOI : 10.1139 / o09-127 . PMC 2894566 . PMID 20130675 .  
  15. ^ Kardon JR, Vale RD (декабрь 2009). «Регуляторы цитоплазматического динеинового мотора» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 10 (12): 854–65. DOI : 10.1038 / nrm2804 . PMC 3394690 . PMID 19935668 .  
  16. ^ PDB : 1HN5 ; Моч Г., Гиббонс И. Р. (февраль 2001 г.). «Модель моторного компонента тяжелой цепи динеина на основе гомологии с семейством AAA олигомерных АТФаз». Структура . Лондон, Англия. 9 (2): 93–103. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00557-8 . PMID 11250194 . 
  17. ^ a b c Робертс AJ, Numata N, Walker ML, Kato YS, Malkova B, Kon T, Ohkura R, Arisaka F, Knight PJ, Sutoh K, Burgess SA (февраль 2009 г.). «AAA + Кольцо и механизм поворота линкера в двигателе dynein» . Cell . 136 (3): 485–95. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.11.049 . PMC 2706395 . PMID 19203583 .  
  18. ^ a b Робертс А.Дж., Малкова Б., Уокер М.Л., Сакакибара Х., Нумата Н., Кон Т., Окура Р., Эдвардс Т.А., Найт П.Дж., Суто К., Оива К., Берджесс С.А. (октябрь 2012 г.). «АТФ-управляемое ремоделирование линкерного домена в двигателе динеина» . Структура . 20 (10): 1670–80. DOI : 10.1016 / j.str.2012.07.003 . PMC 3469822 . PMID 22863569 .  
  19. ^ Kon T, Imamula K, Робертс AJ, Окура R, Knight PJ, Gibbons IR, Burgess SA, Sutoh K (март 2009). «Спираль, скользящая по спиральной спирали стебля, динеин связывает АТФазу и связывание микротрубочек» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 325–33. DOI : 10.1038 / nsmb.1555 . PMC 2757048 . PMID 19198589 .  
  20. ^ Картер AP (февраль 2013 г.). «Кристально чистое понимание того, как движется двигатель динеина» . Журнал клеточной науки . 126 (Pt 3): 705–13. DOI : 10,1242 / jcs.120725 . PMID 23525020 . 
  21. ^ a b Bhabha G, Cheng HC, Zhang N, Moeller A, Liao M, Speir JA, Cheng Y, Vale RD (ноябрь 2014 г.). «Аллостерическая коммуникация в моторной области динеина» . Cell . 159 (4): 857–68. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.10.018 . PMC 4269335 . PMID 25417161 .  
  22. ^ Bhabha G, Johnson GT, Schroeder CM, Vale RD (январь 2016). «Как Динеин движется по микротрубочкам» . Направления биохимических наук . 41 (1): 94–105. DOI : 10.1016 / j.tibs.2015.11.004 . PMC 4706479 . PMID 26678005 .  
  23. ^ Gennerich A, Картер AP, Reck-Петерсона SL, Vale RD (ноябрь 2007). «Индуцированное силой двунаправленное шагание цитоплазматического динеина» . Cell . 131 (5): 952–65. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.10.016 . PMC 2851641 . PMID 18045537 .  
  24. Перейти ↑ Burgess SA, Knight PJ (апрель 2004 г.). «Является ли динеиновый мотор лебедкой?». Текущее мнение в структурной биологии . 14 (2): 138–46. DOI : 10.1016 / j.sbi.2004.03.013 . PMID 15093827 . 
  25. ↑ Reck-Peterson SL, Yildiz A, Carter AP, Gennerich A, Zhang N, Vale RD (июль 2006 г.). «Одномолекулярный анализ процессивности динеина и шагового поведения» . Cell . 126 (2): 335–48. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.05.046 . PMC 2851639 . PMID 16873064 .  
  26. ^ a b Маккенни Р.Дж., Хьюн В., Таненбаум М.Э., Бхабха Г., Вейл Р.Д. (июль 2014 г.) «Активация подвижности цитоплазматического динеина динактин-каргоадаптерными комплексами» . Наука . 345 (6194): 337–41. Bibcode : 2014Sci ... 345..337M . DOI : 10.1126 / science.1254198 . PMC 4224444 . PMID 25035494 .  
  27. ^ Schroeder CM, Ostrem JM, Hertz NT, Vale RD (октябрь 2014). «Ras-подобный домен в легкой промежуточной цепи связывает мотор динеина с областью связывания груза» . eLife . 3 : e03351. DOI : 10.7554 / eLife.03351 . PMC 4359372 . PMID 25272277 .  
  28. ^ a b Урнавичюс Л., Чжан К., Диамант А.Г., Моц С., Шлагер М.А., Ю М., Патель Н.А., Робинсон К.В., Картер А.П. (март 2015 г.). «Структура динактинового комплекса и его взаимодействие с динеином» . Наука . 347 (6229): 1441–1446. Bibcode : 2015Sci ... 347.1441U . DOI : 10.1126 / science.aaa4080 . PMC 4413427 . PMID 25814576 .  
  29. ^ Карки S, Holzbaur EL (февраль 1999). «Цитоплазматический динеин и динактин в делении клеток и внутриклеточном транспорте». Текущее мнение в клеточной биологии . 11 (1): 45–53. DOI : 10.1016 / S0955-0674 (99) 80006-4 . PMID 10047518 . 
  30. ^ Мугамян AJ, Осборн GE, Lazarus JE, Maday S, Holzbaur EL (август 2013). «Упорядоченное привлечение динактина к плюсовому концу микротрубочек необходимо для эффективного инициирования ретроградного транспорта аксонов» . Журнал неврологии . 33 (32): 13190–203. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.0935-13.2013 . PMC 3735891 . PMID 23926272 .  
  31. ^ Мугамян AJ, Holzbaur EL (апрель 2012 г.). «Динактин необходим для инициации транспорта из дистального аксона» . Нейрон . 74 (2): 331–43. DOI : 10.1016 / j.neuron.2012.02.025 . PMC 3347924 . PMID 22542186 .  
  32. ^ Berezuk М.А., Schroer Т.А. (февраль 2007). «Динактин усиливает процессивность кинезина-2» . Трафик . 8 (2): 124–9. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2006.00517.x . PMID 17181772 . S2CID 46446471 .  
  33. ^ Schroer TA (2004-10-08). «Динактин». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 759–79. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.20.012103.094623 . PMID 15473859 . 
  34. ↑ King SJ, Schroer TA (январь 2000 г.). «Динактин увеличивает процессивность цитоплазматического двигателя динеина». Природа клеточной биологии . 2 (1): 20–4. DOI : 10.1038 / 71338 . PMID 10620802 . S2CID 20349195 .  
  35. ^ Kardon JR, Reck-Петерсона SL, Vale RD (апрель 2009). «Регулирование процессивности и внутриклеточной локализации динеина Saccharomyces cerevisiae с помощью динактина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (14): 5669–74. Bibcode : 2009PNAS..106.5669K . DOI : 10.1073 / pnas.0900976106 . PMC 2657088 . PMID 19293377 .  
  36. ↑ King SM (август 2012 г.). «Интегрированное управление аксонемальными динеиновыми моторами AAA (+)» . Журнал структурной биологии . 179 (2): 222–8. DOI : 10.1016 / j.jsb.2012.02.013 . PMC 3378790 . PMID 22406539 .  
  37. ^ а б Дэвис Л., Смит Г. Р. (июнь 2005 г.). «Динеин способствует расщеплению ахиазматов у Schizosaccharomyces pombe» . Генетика . 170 (2): 581–90. DOI : 10.1534 / genetics.104.040253 . PMC 1450395 . PMID 15802518 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Карп Г (2005). Клеточная и молекулярная биология: концепции и эксперименты (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. С.  346–358 . ISBN 978-0-471-19279-4.
  • Шроер Т.А. (2004). «Динактин». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 759–79. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.20.012103.094623 . PMID  15473859 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Ресурсный мотив Eukaryotic Linear Motif, класс LIG_Dynein_DLC8_1
  • Семинар Рона Вейла: «Молекулярные моторные белки»
  • Dynein в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • EC 3.6.4.2