Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Димер кинезина (красный) прикрепляется к микротрубочкам (синим и зеленым) и перемещается по ним.
Анимация «прогулки» кинезина по микротрубочке.

Кинезин представляет собой белок , принадлежащий к классу моторных белков , обнаруженных в эукариотических клетках.

Кинезины движутся по филаментам микротрубочек (МТ) и работают за счет гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ) (таким образом, кинезины являются АТФазами ), типом фермента. Активное движение кинезинов поддерживает несколько клеточных функций, включая митоз , мейоз и транспорт клеточного груза, например, аксональный транспорт . Большинство кинезинов движется к положительному концу микротрубочек, что в большинстве клеток влечет за собой транспортировку грузов, таких как белковые и мембранные компоненты, от центра клетки к периферии. [1] Этот вид транспорта известен как антероградный транспорт . Напротив, динеиныпредставляют собой моторные белки, которые движутся к минус-концу микротрубочки при ретроградном транспорте .

Открытие [ править ]

Кинезины были обнаружены в 1985 году на основании их подвижности в цитоплазме, выделенной из гигантского аксона кальмара. [2]

Оказалось, что они представляют собой двигатели антероградного внутриклеточного транспорта на основе МТ. [3] Член-основатель этого суперсемейства, кинезин-1, был выделен в виде гетеротетрамерного двигателя быстрого транспорта аксональных органелл, состоящего из 2 идентичных моторных субъединиц (KHC) и 2 «легких цепей» (KLC), путем аффинной очистки микротрубочек из экстрактов нервных клеток. . [4] Впоследствии из экстрактов яиц / эмбрионов иглокожих был очищен другой гетеротримерный двигатель на основе МТ, направленный на плюс-конец, названный кинезин-2, состоящий из 2 различных KHC-связанных моторных субъединиц и дополнительной субъединицы «KAP» [5 ] и наиболее известен своей ролью в транспортировке белковых комплексов (IFT частиц) вдоль аксонем во время биогенеза ресничек .[6] Молекулярно-генетические и геномные подходы привели к признанию того, что кинезины образуют разнообразное суперсемейство моторов, которые ответственны за множественные события внутриклеточной подвижности в эукариотических клетках. [7] [8] [9] [10] Например, геномы млекопитающих кодируют более 40 кинезиновых белков [11], организованных по крайней мере в 14 семейств, называемых кинезин-1 - кинезин-14. [12]

Структура [ править ]

Общая структура [ править ]

Члены суперсемейства кинезинов различаются по форме, но прототипный мотор кинезина-1 состоит из двух молекул тяжелой цепи кинезина (KHC), которые образуют белковый димер (пару молекул), который связывает две легкие цепи (KLC), уникальные для разных грузов.

Тяжелая цепь кинезина-1 включает глобулярную головку (моторный домен) на аминоконцевом конце, соединенную коротким гибким шейным линкером со стеблем - длинным центральным альфа-спиральным доменом со спиральной спиралью, который заканчивается карбоксильным концом. хвостовой домен, который связан с легкими цепями. Стебли двух KHC переплетаются, образуя спиральную катушку, которая направляет димеризацию двух KHC. В большинстве случаев транспортируемый груз связывается с легкими цепями кинезина в последовательности мотива TPR KLC, но в некоторых случаях груз связывается с С-концевыми доменами тяжелых цепей. [13]

Моторный домен кинезина [ править ]

Кинезин моторный домен
Кристаллографическая структура моторного домена кинезина человека, изображенная в виде рисунка цвета радуги ( N-конец = синий, C-конец = красный), в комплексе с ADP (палочная диаграмма, углерод = белый, кислород = красный, азот = синий, фосфор = оранжевый) и ион магния (серая сфера). [14]
Идентификаторы
СимволКинезин моторный домен
PfamPF00225
ИнтерПроIPR001752
УМНАЯSM00129
PROSITEPS50067
SCOP21bg2 / SCOPe / SUPFAM
CDDcd00106
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Голова - это сигнатура кинезина, и ее аминокислотная последовательность хорошо сохраняется среди различных кинезинов. Каждая головка имеет два отдельных сайта связывания : один для микротрубочек, а другой для АТФ. Связывание и гидролиз АТФ, а также высвобождение АДФ изменяют конформацию связывающих микротрубочки доменов и ориентацию шейного линкера по отношению к голове; это приводит к движению кинезина. Некоторые структурные элементы в Head, включая центральный домен бета-листа и домены Switch I и II, участвуют как опосредующие взаимодействия между двумя сайтами связывания и шейным доменом. Кинезины структурно связаны с G-белками , которые гидролизуют GTP.вместо АТФ. Несколько структурных элементов являются общими для двух семейств, в частности, домена Switch I и Switch II.

Подвижные и самоингибированные конформации кинезина-1. Самоингибируемая конформация: область IAK хвоста (зеленый) связывается с моторными доменами (желтым и оранжевым), чтобы ингибировать ферментативный цикл кинезина-1. Подвижная конформация: при отсутствии связывания с хвостом моторные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно перемещаться по микротрубочке (МТ). [15] PDB 2Y65; PDB 2Y5W.
Детальный вид самоингибирования кинезина-1 (показана одна из двух возможных конформаций). Выделение: положительно заряженные остатки (синий) области IAK взаимодействуют в нескольких местах с отрицательно заряженными остатками (красный) моторных доменов [15] PDB 2Y65

Базовая регуляция кинезина [ править ]

Кинезины, как правило, обладают низкой базальной ферментативной активностью, которая становится значительной при активации микротрубочек. [16] Кроме того, многие члены суперсемейства кинезинов могут самоингибироваться за счет связывания хвостового домена с моторным доменом. [17] Такое самоторможение затем можно устранить с помощью дополнительных правил, таких как привязка к грузу или грузовым адаптерам. [18] [19]

Грузовой транспорт [ править ]

В клетке мелкие молекулы, такие как газы и глюкоза , диффундируют туда, где они необходимы. Большие молекулы, синтезируемые в теле клетки, внутриклеточные компоненты, такие как везикулы, и органеллы, такие как митохондрии , слишком велики (и цитозоль слишком переполнен), чтобы иметь возможность диффундировать к месту назначения. Моторные белки выполняют роль транспортировки больших грузов по клетке к нужному месту назначения. Кинезины - это моторные белки, которые транспортируют такой груз, идя в одном направлении по дорожкам микротрубочек, гидролизуя одну молекулу аденозинтрифосфата (АТФ) на каждом этапе. [20] Считалось, что АТФгидролиз приводил в действие каждый шаг, высвобожденная энергия толкала голову вперед к следующему месту связывания. [21] Однако было высказано предположение, что головка диффундирует вперед, и сила связывания с микротрубочкой - это то, что тянет за собой груз. [22] Кроме того, вирусы, например ВИЧ, используют кинезины, чтобы позволить вирусным частицам перемещаться после сборки. [23]

Есть убедительные доказательства того, что грузы in vivo транспортируются с помощью нескольких двигателей. [24] [25] [26] [27]

Направление движения [ править ]

Моторные белки перемещаются в определенном направлении по микротрубочке. Микротрубочки полярны; Это означает, что головки связываются с микротрубочкой только в одной ориентации, в то время как связывание АТФ дает каждому шагу свое направление посредством процесса, известного как застегивание шейного линкера. [28]

Ранее было известно, что кинезин перемещает груз к плюсовому (+) концу микротрубочки, также известный как антероградный транспорт / ортоградный транспорт. [29] Однако недавно было обнаружено, что в почкующихся дрожжевых клетках кинезин Cin8 (член семейства Kinesin-5) также может двигаться к минус-концу или ретроградному транспорту. Это означает, что эти уникальные дрожжевые кинезиновые гомотетрамеры обладают новой способностью двигаться в двух направлениях. [30] [31] [32] Кинезин, как было показано, движется к минус-концу только в группе, при этом двигатели скользят в антипараллельном направлении в попытке разделить микротрубочки. [33]Эта двойная направленность наблюдалась в идентичных условиях, когда свободные молекулы Cin8 движутся к минус-концу, а поперечно-сшивающий Cin8 перемещается к плюс-концам каждой поперечно сшитой микротрубочки. Одно конкретное исследование тестировало скорость, с которой двигались двигатели Cin8, их результаты показали диапазон примерно 25-55 нм / с в направлении полюсов шпинделя. [34] На индивидуальной основе было обнаружено, что при изменении ионных условий двигатели Cin8 могут развивать скорость до 380 нм / с. [34] Предполагается, что двунаправленность дрожжевых двигателей кинезина-5, таких как Cin8 и Cut7, является результатом взаимодействия с другими двигателями Cin8 и помогает выполнять роль динеина в почкующихся дрожжах, в отличие от человеческого гомолога этих двигателей. , плюс направлен Eg5. [35]Это открытие в белках семейства кинезина-14 (таких как  Drosophila melanogaster NCD, почкующиеся дрожжи KAR3 и  Arabidopsis thaliana  ATK5) позволяет кинезину двигаться в противоположном направлении, к минус концу микротрубочек. [36] Это не типично для кинезина, скорее, это исключение из нормального направления движения.

Диаграмма, иллюстрирующая подвижность кинезина.

Другой тип моторного белка, известный как  динеины , движется к минус-концу микротрубочки. Таким образом, они транспортируют груз от периферии ячейки к центру. Примером этого может быть транспорт, происходящий от концевых бутонов нейронального аксона к телу клетки (соме). Это известно как  ретроградный транспорт .

Предлагаемые механизмы движения [ править ]

Кинезин осуществляет транспорт, «идя» по микротрубочке. Было предложено два механизма для объяснения этого движения.

  • В механизме «ручное управление» головки кинезина проходят одна мимо другой, чередуя ведущее положение.
  • В механизме «дюймового червя» всегда ведет одна кинезиновая головка, продвигаясь вперед на шаг до того, как ведомая голова догоняет.

Несмотря на некоторые сохраняющиеся разногласия, растущее количество экспериментальных данных указывает на то, что передаточный механизм более вероятен. [37] [38]

Связывание и гидролиз АТФ заставляют кинезин перемещаться по «качели» вокруг точки поворота. [39] [40] Этот механизм качелей объясняет наблюдения, что связывание АТФ с безнуклеотидным состоянием, связанным с микротрубочками, приводит к наклону моторного домена кинезина относительно микротрубочки. Критически важно, что до этого наклона шейный линкер не может принять свою состыкованную с моторной головкой, обращенную вперед конформацию. АТФ-индуцированный наклон дает возможность шейному линкеру состыковаться в этой обращенной вперед конформации. Эта модель основана на моделях CRYO-EM структуры кинезина, связанной с микротрубочками, которые представляют начальное и конечное состояния процесса, но не могут разрешить точные детали перехода между структурами.

Теоретическое моделирование [ править ]

Предложен ряд теоретических моделей кинезина молекулярного моторного белка. [41] [42] [43] Многие проблемы встречаются в теоретических исследованиях, учитывая остающуюся неопределенность в отношении роли белковых структур, точного способа преобразования энергии АТФ в механическую работу и роли тепловых флуктуаций. Это довольно активное направление исследований. Особенно необходимы подходы, которые лучше увязывают с молекулярной архитектурой белка и данными, полученными в результате экспериментальных исследований.

Динамика одиночных молекул уже хорошо описана [44], но кажется, что эти наномасштабные машины обычно работают в больших группах. Недавние экспериментальные исследования показали, что кинезины, двигаясь по микротрубочкам, взаимодействуют друг с другом [45] [46], причем взаимодействия являются короткодействующими и слабыми (1,6 ± 0,5 K B T). Одна из разработанных моделей учитывает эти взаимодействия частиц [44]где динамические скорости изменяются соответственно энергии взаимодействия. Если энергия положительна, скорость создания связей (q) будет выше, а скорость разрыва связей (r) будет ниже. Можно понять, что скорость входа и выхода из микротрубочек также будет изменяться под действием энергии (см. Рисунок 1 в ссылке 30). Если второй сайт занят, скорость входа будет α * q, а если предпоследний сайт занят, скорость выхода будет β * r. Этот теоретический подход согласуется с результатами моделирования Монте-Карло для этой модели, особенно для предельного случая очень большой отрицательной энергии. Обычный полностью асимметричный простой процесс исключения для результатов (или TASEP) может быть восстановлен из этой модели, сделав энергию равной нулю.

Митоз [ править ]

В последние годы было обнаружено, что молекулярные моторы на основе микротрубочек (включая ряд кинезинов) играют роль в митозе (делении клеток). Кинезины важны для правильной длины веретена и участвуют в раздвижении микротрубочек внутри веретена во время прометафазы и метафазы, а также в деполимеризации минус-концов микротрубочек на центросомах во время анафазы. [47] В частности, белки семейства Kinesin-5 действуют внутри веретена, раздвигая микротрубочки, в то время как семейство Kinesin-13 действует, чтобы деполимеризовать микротрубочки.

Члены суперсемейства кинезинов [ править ]

Члены суперсемейства кинезинов человека включают в себя следующие белки, которые в стандартизированной номенклатуре, разработанной сообществом исследователей кинезина, разделены на 14 семейств, называемых кинезин-1 - кинезин-14: [12]

  • 1A - KIF1A , 1B - KIF1B , 1C - KIF1C = кинезин-3
  • 2A - KIF2A , 2C - KIF2C = кинезин-13
  • 3B - KIF3B или 3C - KIF3C， 3A - KIF3A = кинезин-2
  • 4A - KIF4A , 4B - KIF4B = кинезин-4
  • 5A - KIF5A , 5B - KIF5B , 5C - KIF5C = кинезин-1
  • 6 - KIF6 = кинезин-9
  • 7 - KIF7 = кинезин-4
  • 9 - KIF9 = кинезин-9
  • 11 - KIF11 = кинезин-5
  • 12 - KIF12 = кинезин-12
  • 13A - KIF13A , 13B - KIF13B = кинезин-3
  • 14 - KIF14 = кинезин-3
  • 15 - KIF15 = кинезин-12
  • 16B - KIF16B = кинезин-3
  • 17 - KIF17 = кинезин-2
  • 18A - KIF18A , 18B - KIF18B = кинезин-8
  • 19 - KIF19 = кинезин-8
  • 20А - KIF20A , 20B - KIF20B = кинезин-6
  • 21A - KIF21A , 21B - KIF21B = кинезин-4
  • 22 - KIF22 = кинезин-10
  • 23 - KIF23 = кинезин-6
  • 24 - KIF24 = кинезин-13
  • 25 - KIF25 = кинезин-14
  • 26A - KIF26A , 26B - KIF26B = кинезин-11
  • 27 - KIF27 = кинезин-4
  • C1 - KIFC1 , C2 - KIFC2 , C3 - KIFC3 = кинезин-14

легкие цепи кинезина-1:

  • 1 - KLC1 , 2 - KLC2 , 3 - KLC3 , 4 - KLC4

белок, связанный с кинезином-2:

  • KIFAP3 (также известный как KAP-1, KAP3)

См. Также [ править ]

  • Аксональный транспорт
  • Дайнейн
  • Внутрилагеллярный транспорт вдоль ресничек
  • Кинезин 8
  • Кинезин 13
  • КРП
  • Молекулярный мотор
  • Транспорт многомоторными белками

Ссылки [ править ]

  1. ^ Берг - J, Tymoczko ДЛ, Stryer L (2002). «Кинезин и динеин движутся по микротрубочкам» . Биохимия. 5-е издание .
  2. ^ Наделяют С.А., Кулл FJ, Liu H (октябрь 2010). «Кинезины с первого взгляда» . Журнал клеточной науки . 123 (Pt 20): 3420–4. DOI : 10,1242 / jcs.064113 . PMID 20930137 . 
  3. Перейти ↑ Vale RD (февраль 2003 г.). «Молекулярный моторный набор инструментов для внутриклеточного транспорта». Cell . 112 (4): 467–80. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00111-9 . PMID 12600311 . S2CID 15100327 .  
  4. Перейти ↑ Vale RD, Reese TS, Sheetz MP (август 1985). «Идентификация нового белка, генерирующего силу, кинезина, участвующего в подвижности микротрубочек» . Cell . 42 (1): 39–50. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (85) 80099-4 . PMC 2851632 . PMID 3926325 .  
  5. ^ Коул Д.Г., Чинн СВ, Wedaman КП, зал К, Т Вуонг, Scholey JM (ноябрь 1993 года). «Новый гетеротримерный белок, родственный кинезину, очищенный из яиц морского ежа». Природа . 366 (6452): 268–70. Bibcode : 1993Natur.366..268C . DOI : 10.1038 / 366268a0 . PMID 8232586 . S2CID 4367715 .  
  6. ^ Розенбаум JL, Витман GB (ноябрь 2002). «Внутрилагеллярный транспорт». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 3 (11): 813–25. DOI : 10.1038 / nrm952 . PMID 12415299 . S2CID 12130216 .  
  7. ^ Ян JT, Лаймон Р.А., Goldstein LS (март 1989). «Трехдоменная структура тяжелой цепи кинезина, выявленная с помощью анализа последовательности ДНК и связывания микротрубочек». Cell . 56 (5): 879–89. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (89) 90692-2 . PMID 2522352 . S2CID 44318695 .  
  8. ↑ Aizawa H, Sekine Y, Takemura R, Zhang Z, Nangaku M, Hirokawa N (декабрь 1992 г.). «Семья кинезина в центральной нервной системе мышей» . Журнал клеточной биологии . 119 (5): 1287–96. DOI : 10,1083 / jcb.119.5.1287 . PMC 2289715 . PMID 1447303 .  
  9. ↑ Enos AP, Morris NR (март 1990 г.). «Мутация гена, кодирующего кинезиноподобный белок, блокирует ядерное деление у A. nidulans». Cell . 60 (6): 1019–27. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (90) 90350-N . PMID 2138511 . S2CID 27420513 .  
  10. ^ Meluh PB, Rose MD (март 1990). «KAR3, ген, связанный с кинезином, необходимый для слияния ядер дрожжей». Cell . 60 (6): 1029–41. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (90) 90351-E . PMID 2138512 . S2CID 19660190 .  
  11. ^ Hirokawa N, Нода Y, Tanaka Y, НИВА S (октябрь 2009). «Моторные белки суперсемейства кинезинов и внутриклеточный транспорт». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 10 (10): 682–96. DOI : 10.1038 / nrm2774 . PMID 19773780 . S2CID 18129292 .  
  12. ^ a b Лоуренс CJ, Доу Р.К., Кристи К.Р., Кливленд Д.В., Доусон С.К., Эндов С.А., Голдштейн Л.С., Гудсон Х.В., Хирокава Н., Ховард Дж., Малмберг Р.Л., Макинтош-младший, Мики Х, Митчисон Т.Дж., Окада Y, Редди А.С. , Saxton WM, Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (октябрь 2004 г.). «Стандартизированная номенклатура кинезинов» . Журнал клеточной биологии . 167 (1): 19–22. DOI : 10.1083 / jcb.200408113 . PMC 2041940 . PMID 15479732 .  
  13. ^ Hirokawa N, Пфистер KK, Yorifuji H, Wagner MC, Brady ST, Bloom GS (март 1989). «Субмолекулярные домены кинезина бычьего мозга, идентифицированные с помощью электронной микроскопии и декорирования моноклональных антител». Cell . 56 (5): 867–78. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (89) 90691-0 . PMID 2522351 . S2CID 731898 .  
  14. ^ PDB : 1BG2 ; Kull FJ, Sablin EP, Lau R, Fletterick RJ, Vale RD (апрель 1996 г.). «Кристаллическая структура моторного домена кинезина обнаруживает структурное сходство с миозином» . Природа . 380 (6574): 550–5. Bibcode : 1996Natur.380..550J . DOI : 10.1038 / 380550a0 . PMC 2851642 . PMID 8606779 .  
  15. ^ a b Kaan HY, Hackney DD, Kozielski F (август 2011 г.). «Структура моторно-хвостового комплекса кинезин-1 раскрывает механизм аутоингибирования» . Наука . 333 (6044): 883–5. Bibcode : 2011Sci ... 333..883K . DOI : 10.1126 / science.1204824 . PMC 3339660 . PMID 21836017 .  
  16. ^ Stewart RJ, Талер JP, Goldstein LS (июнь 1993). «Направление движения микротрубочек является внутренним свойством моторных доменов тяжелой цепи кинезина и белка ncd дрозофилы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (11): 5209–13. Bibcode : 1993PNAS ... 90.5209S . DOI : 10.1073 / pnas.90.11.5209 . PMC 46685 . PMID 8506368 .  
  17. ^ Verhey KJ, Hammond JW (ноябрь 2009). «Управление движением: регулирование кинезиновых моторов». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 10 (11): 765–77. DOI : 10.1038 / nrm2782 . PMID 19851335 . S2CID 10713993 .  
  18. ^ Сиддики Н., Светслот А.Дж., Бахманн А., Рот Д., Хуссейн Н., Брандт Дж и др. (Июнь 2019). «PTPN21 и Hook3 снимают аутоингибирование KIF1C и активируют внутриклеточный транспорт» . Nature Communications . 10 (1): 2693. Bibcode : 2019NatCo..10.2693S . DOI : 10.1038 / s41467-019-10644-9 . PMC 6584639 . PMID 31217419 .  
  19. ↑ Blasius TL, Cai D, Jih GT, Toret CP, Verhey KJ (январь 2007 г.). «Два связывающих партнера взаимодействуют, чтобы активировать молекулярный мотор кинезин-1» . Журнал клеточной биологии . 176 (1): 11–7. DOI : 10,1083 / jcb.200605099 . PMC 2063617 . PMID 17200414 .  
  20. ^ Schnitzer MJ, блок SM (июль 1997). «Кинезин гидролизует один АТФ за шаг 8 нм». Природа . 388 (6640): 386–90. Bibcode : 1997Natur.388..386S . DOI : 10.1038 / 41111 . PMID 9237757 . S2CID 4363000 .  
  21. Перейти ↑ Vale RD, Milligan RA (апрель 2000). «Как все движется: заглянуть под капот молекулярных моторных белков». Наука . 288 (5463): 88–95. Bibcode : 2000Sci ... 288 ... 88V . DOI : 10.1126 / science.288.5463.88 . PMID 10753125 . 
  22. ↑ Mather WH, Fox RF (октябрь 2006 г.). «Смещенный шаговый механизм кинезина: усиление молнии шейного линкера» . Биофизический журнал . 91 (7): 2416–26. Bibcode : 2006BpJ .... 91.2416M . DOI : 10.1529 / biophysj.106.087049 . PMC 1562392 . PMID 16844749 .  
  23. ^ Годен R, Аленкара BC, JOUVE M, Бер S, Le Bouder E, Schindler M, Varthaman A, Гобер FX, Benaroch P (октябрь 2012 г.). «Критическая роль кинезина KIF3A в жизненном цикле ВИЧ в первичных макрофагах человека» . Журнал клеточной биологии . 199 (3): 467–79. DOI : 10,1083 / jcb.201201144 . PMC 3483138 . PMID 23091068 .  
  24. ^ Gross SP, Вершинин M, Shubeita GT (июнь 2007). «Грузовой транспорт: два мотора иногда лучше, чем один». Текущая биология . 17 (12): R478–86. DOI : 10.1016 / j.cub.2007.04.025 . PMID 17580082 . S2CID 8791125 .  
  25. ^ Hancock WO (август 2008). «Внутриклеточный транспорт: кинезины работают вместе». Текущая биология . 18 (16): R715–7. DOI : 10.1016 / j.cub.2008.07.068 . PMID 18727910 . S2CID 7540556 .  
  26. ^ Кунвар А, Вершинин М, Сюй J, Gross SP (август 2008). «Шаги, стробирование и неожиданная кривая силы-скорости для транспорта с несколькими двигателями» . Текущая биология . 18 (16): 1173–83. DOI : 10.1016 / j.cub.2008.07.027 . PMC 3385514 . PMID 18701289 .  
  27. ^ Klumpp S, Lipowsky R (ноябрь 2005). «Совместная транспортировка грузов несколькими молекулярными моторами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (48): 17284–9. arXiv : q-bio / 0512011 . Bibcode : 2005PNAS..10217284K . DOI : 10.1073 / pnas.0507363102 . PMC 1283533 . PMID 16287974 .  
  28. ↑ Rice S, Lin AW, Safer D, Hart CL, Naber N, Carragher BO, Cain SM, Pechatnikova E, Wilson-Kubalek EM, Whittaker M, Pate E, Cooke R, Taylor EW, Milligan RA, Vale RD (декабрь 1999 г. ). «Структурное изменение моторного белка кинезина, которое управляет моторикой». Природа . 402 (6763): 778–84. Bibcode : 1999Natur.402..778R . DOI : 10.1038 / 45483 . PMID 10617199 . S2CID 573909 .  
  29. ^ Лодиш Н, Берк А, Zipursky SL, Мацудаира Р, Балтимор D, Дарнелл J (2000). «Кинезин, динеин и внутриклеточный транспорт» . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  30. ^ Roostalu Дж, Хентрих С, Р Bieling, Telley И.А., Schiebel Е, Суррей Т (апрель 2011). «Направленное переключение кинезина Cin8 через моторную муфту» . Наука . 332 (6025): 94–9. Bibcode : 2011Sci ... 332 ... 94R . DOI : 10.1126 / science.1199945 . PMID 21350123 . S2CID 90739364 .  
  31. ^ Fallesen Т, Roostalu Дж, Duellberg С, Pruessner G, Суррей Т (ноябрь 2017 г.). «Ансамбли двунаправленного кинезина Cin8 производят аддитивные силы в обоих направлениях движения» . Биофизический журнал . 113 (9): 2055–2067. Bibcode : 2017BpJ ... 113.2055F . DOI : 10.1016 / j.bpj.2017.09.006 . PMC 5685778 . PMID 29117528 .  
  32. ^ Edamatsu M (март 2014). «Двунаправленная подвижность кинезина-5 делящихся дрожжей, Cut7» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 446 (1): 231–4. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2014.02.106 . PMID 24589736 . 
  33. ^ Roostalu Дж, Хентрих С, Р Bieling, Telley И.А., Schiebel Е, Суррей Т (апрель 2011). «Направленное переключение кинезина Cin8 через моторную муфту». Наука . 332 (6025): 94–9. Bibcode : 2011Sci ... 332 ... 94R . DOI : 10.1126 / science.1199945 . PMID 21350123 . S2CID 90739364 .  
  34. ^ a b Герсон-Гурвиц А., Тиде С., Мовшович Н., Фридман В., Подольская М., Даниэли Т. и др. (Ноябрь 2011 г.). «Направленность отдельных моторов кинезина-5 и Cin8 модулируется петлей 8, ионной силой и геометрией микротрубочек» . Журнал EMBO . 30 (24): 4942–54. DOI : 10.1038 / emboj.2011.403 . PMC 3243633 . PMID 22101328 .  
  35. ^ Валентайн MT, Фордайс PM, блок SM (декабрь 2006). "Eg5 усиливается!" . Отделение клеток . 1 (1): 31. DOI : 10,1186 / 1747-1028-1-31 . PMC 1716758 . PMID 17173688 .  
  36. ^ Ambrose JC, Ли W, Marcus A, Ma H, R Cyr (апрель 2005). «Направленный на минус-конец кинезин с активностью трекингового белка на плюс-конце участвует в морфогенезе веретена» . Молекулярная биология клетки . 16 (4): 1584–92. DOI : 10.1091 / mbc.e04-10-0935 . PMC 1073643 . PMID 15659646 .  
  37. ^ Йылдыз A, Tomishige M, Vale RD, Selvin PR (январь 2004). «Кинезин ходит из рук в руки». Наука . 303 (5658): 676–8. Bibcode : 2004Sci ... 303..676Y . DOI : 10.1126 / science.1093753 . PMID 14684828 . S2CID 30529199 .  
  38. ^ Асбури CL (февраль 2005). «Кинезин: самый крошечный двуногий в мире». Текущее мнение в клеточной биологии . 17 (1): 89–97. DOI : 10.1016 / j.ceb.2004.12.002 . PMID 15661524 . 
  39. Перейти ↑ Sindelar CV, Downing KH (март 2010 г.). «Механизм на атомном уровне для активации молекулярных моторов кинезина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (9): 4111–6. Bibcode : 2010PNAS..107.4111S . DOI : 10.1073 / pnas.0911208107 . PMC 2840164 . PMID 20160108 .  
  40. ↑ Lay Summary (18 февраля 2010). «Самый маленький мотор в жизни, грузовик из ячеек, движется как качели» . PhysOrg.com . Проверено 31 мая 2013 года .
  41. ^ Atzberger PJ, Пескин CS (январь 2006). «Модель броуновской динамики кинезина в трех измерениях, включающая профиль силы растяжения грузового троса наматываемой спирали». Вестник математической биологии . 68 (1): 131–60. arXiv : 0910.5753 . DOI : 10.1007 / s11538-005-9003-6 . PMID 16794924 . S2CID 13534734 .  
  42. ^ Пескин CS, Остер G (апрель 1995). «Скоординированный гидролиз объясняет механическое поведение кинезина» . Биофизический журнал . 68 (4 доп.): 202S – 210S, обсуждение 210S – 211S. PMC 1281917 . PMID 7787069 .  
  43. ^ Могильнер A, Fisher AJ, Баскин RJ (июль 2001). «Структурные изменения в шейном линкере кинезина объясняют зависимость механического цикла двигателя от нагрузки». Журнал теоретической биологии . 211 (2): 143–57. DOI : 10,1006 / jtbi.2001.2336 . PMID 11419956 . 
  44. ^ a b Селис-Гарза Д., Теймури Х, Коломейский А.Б. (2015). «Корреляции и симметрия взаимодействий влияют на коллективную динамику молекулярных моторов». Журнал статистической механики: теория и эксперимент . 2015 (4): P04013. arXiv : 1503.00633 . Bibcode : 2015JSMTE..04..013C . DOI : 10.1088 / 1742-5468 / 2015/04 / p04013 . S2CID 14002728 . 
  45. Перейти ↑ Seitz A, Surrey T (январь 2006 г.). «Процессивное движение одиночных кинезинов на переполненных микротрубочках, визуализированных с помощью квантовых точек» . Журнал EMBO . 25 (2): 267–77. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600937 . PMC 1383520 . PMID 16407972 .  
  46. ^ Vilfan A, E Frey, Schwabl F, Thormählen M, Song YH, Mandelkow E (октябрь 2001). «Динамика и кооперативность украшения микротрубочек моторным белком кинезином». Журнал молекулярной биологии . 312 (5): 1011–26. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5020 . PMID 11580246 . 
  47. ^ Goshima G, Vale RD (август 2005). «Зависимая от клеточного цикла динамика и регуляция митотических кинезинов в клетках S2 дрозофилы» . Молекулярная биология клетки . 16 (8): 3896–907. DOI : 10,1091 / mbc.E05-02-0118 . PMC 1182325 . PMID 15958489 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Лоуренс CJ, Доу Р.К., Кристи К.Р., Кливленд Д.В., Доусон С.К., Эндов С.А., Голдштейн Л.С., Гудсон Х.В., Хирокава Н., Ховард Дж., Малмберг Р.Л., Макинтош-младший, Мики Х, Митчисон Т. , Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (октябрь 2004 г.). «Стандартизированная номенклатура кинезинов» . Журнал клеточной биологии . 167 (1): 19–22. DOI : 10.1083 / jcb.200408113 . PMC  2041940 . PMID  15479732 .

Внешние ссылки [ править ]

  • MBInfo - Кинезин транспортирует грузы по микротрубочкам
  • Анимированная модель кинезиновой ходьбы
  • Семинар Рона Вейла: «Молекулярные моторные белки»
  • Анимация движения кинезина библиотека изображений ASCB
  • Мерфи, В.Ф. (2004-05-12). «Движение на основе микротрубочек» . fabric.medicalengineer.co.uk . Архивировано из оригинала на 2007-07-22 . Проверено 10 декабря 2015 .
  • Внутренняя жизнь клетки, трехмерная анимация с кинезином, транспортирующим везикулу
  • Домашняя страница Kinesin
  • Кинезин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицине (MeSH)
  • EC 3.6.4.4
  • EC 3.6.4.5
  • Структуры кинезина для трехмерной электронной микроскопии из EM Data Bank (EMDB)