Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

фосфопируватгидратаза
Энолаза 2ONE wpmp.png
Димер дрожжевой енолазы. [1]
Идентификаторы
Номер ЕС4.2.1.11
Количество CAS9014-08-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Энолаза, N-концевой домен
PDB 1pdz EBI.jpg
Рентгеновская структура и каталитический механизм энолазы омаров
Идентификаторы
СимволЭнолаза_N
PfamPF03952
Клан пфамCL0227
ИнтерПроIPR020811
PROSITEPDOC00148
SCOP21элс / СФЕРА / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Энолаза
Кристаллическая структура димерной бета- энолазы человека ENO3 . [2]
Идентификаторы
СимволЭнолаза
PfamPF00113
ИнтерПроIPR000941
PROSITEPDOC00148
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDBPDB : 1e9i PDB : 1ebg PDB : 1ebh PDB : 1els PDB : 1iyx PDB : 1l8p PDB : 1nel PDB : 1oep PDB : 1 - он PDB : 1p43

Энолаза , также известная как фосфопируватгидратаза , представляет собой металлофермент, ответственный за катализ превращения 2-фосфоглицерата (2-PG) в фосфоенолпируват (PEP), девятую и предпоследнюю стадию гликолиза . Химическая реакция катализируется енолазами является:

2-фосфо-D-глицерат фосфоенолпируват + H 2 O

Энолаза принадлежит к семейству лиаз , в частности гидролаз, которые расщепляют углерод-кислородные связи. Систематическое название этого фермента - 2-фосфо-D-глицерат гидролаза (образующая фосфоенолпируват) .

Реакция обратима, в зависимости от концентрации субстратов в окружающей среде. [3] Оптимальный pH для человеческого фермента - 6,5. [4] Энолаза присутствует во всех тканях и организмах, способных к гликолизу или ферментации . Фермент был открыт Ломаном и Мейерхофом в 1934 г. [5] и с тех пор был выделен из различных источников, включая человеческие мышцы и эритроциты . [4] В организме человека дефицит ENO1 связан с наследственной гемолитической анемией , в то время как дефицит ENO3 связан с хранением гликогена болезни типа X .

Изоферменты [ править ]

У человека есть три субъединицы энолазы, α , β и γ , каждая из которых кодируется отдельным геном, который может объединяться с образованием пяти различных изоферментов : αα, αβ, αγ, ββ и γγ. [3] [6] Три из этих изоферментов (все гомодимеры) чаще встречаются в клетках взрослого человека, чем другие:

  • αα или ненейрональная енолаза (NNE). Также известна как энолаза 1 . Найдено в различных тканях, включая печень, мозг, почки, селезенку, жировую ткань. На определенном уровне он присутствует во всех нормальных клетках человека.
  • ββ или мышечно-специфическая енолаза (MSE). Также известна как энолаза 3 . Этот фермент в значительной степени ограничен мышцами, где он присутствует в мышцах в очень высоких количествах.
  • γγ или нейрон-специфическая энолаза (NSE). Также известна как энолаза 2 . Очень высокий уровень экспрессируется в нейронах и нервных тканях, где он может составлять до 3% от общего количества растворимого белка. Он экспрессируется на гораздо более низких уровнях в большинстве клеток млекопитающих.

Находясь в одной и той же клетке, разные изоферменты легко образуют гетеродимеры. [ необходима цитата ]

Структура [ править ]

Энолаза является членом большого надсемейства энолаз . Его молекулярная масса составляет 82 000–100 000 дальтон в зависимости от изоформы. [3] [4] В альфа-энолазе человека две субъединицы антипараллельны по ориентации, так что Glu 20 одной субъединицы образует ионную связь с Arg 414 другой субъединицы. [3] Каждая субъединица имеет два различных домена. Меньший N-концевой домен состоит из трех α-спиралей и четырех β-листов . [3] [6]Более крупный С-концевой домен начинается с двух β-листов, за которыми следуют две α-спирали, и заканчивается бочкой, состоящей из чередующихся β-листов и α-спиралей, расположенных так, что β-бета-листы окружены α-спиралями. [3] [6] Компактная глобулярная структура фермента является результатом значительных гидрофобных взаимодействий между этими двумя доменами.

Энолаза - это высококонсервативный фермент, для активности которого особенно важны пять остатков активного центра. По сравнению с енолазой дикого типа, мутантная енолаза, которая отличается остатками Glu 168 , Glu 211 , Lys 345 или Lys 396, имеет уровень активности, который снижается в 105 раз. [3] Кроме того, изменения, влияющие на His, 159 оставляют мутант только с 0,01% его каталитической активности. [3] Неотъемлемой частью енолазы являются два кофактора Mg 2+ в активном центре, которые служат для стабилизации отрицательных зарядов в субстрате. [3] [6]

В последнее время совместные функции нескольких энолаз, такие как взаимодействие с плазминогеном, вызвали интерес к каталитическим петлям ферментов и их структурному разнообразию. [7] [8]

  • Трехмерное изображение димера енолазы в антипараллельной ориентации. N-конец Glu 20 одного димера образует ионную связь с C-концом Arg 414 другого димера для стабилизации четвертичной структуры фермента.

  • Активный сайт енолазы в середине ствола С-концевого домена. Изображены два кофактора Mg 2+ и пять высококонсервативных остатков, необходимых для правильной каталитической функции: His 159 , Glu 168 , Glu 211 , Lys 345 , Lys 396 .

Механизм [ править ]

Механизм преобразования 2ПГ в ПЭП.

Предполагается, что с использованием изотопных зондов общий механизм превращения 2-PG в PEP представляет собой реакцию элиминирования E1cB с участием промежуточного карбаниона. [9] Следующий подробный механизм основан на исследованиях кристаллической структуры и кинетики . [3] [10] [11] [12] [13] [14] [15] Когда субстрат, 2-фосфоглицерат, связывается с α-енолазой, его карбоксильная группа координируется с двумя кофакторами ионов магния в активном центре. Это стабилизирует отрицательный заряд депротонированного кислорода, увеличивая кислотность альфа-водорода. Lys 345 энолазыдепротонирует альфа-водород, и результирующий отрицательный заряд стабилизируется за счет резонанса с кислородом карбоксилата и кофакторами ионов магния. После образования промежуточного карбаниона гидроксид на C3 удаляется в виде воды с помощью Glu 211 , и образуется PEP.

Кроме того, внутри фермента происходят конформационные изменения, способствующие катализу. В человеческой α-енолазе субстрат поворачивается в нужное положение после связывания с ферментом из-за взаимодействия с двумя каталитическими ионами магния, Gln 167 и Lys 396 . Перемещение петель от Ser 36 к His 43 , от Ser 158 к Gly 162 и от Asp 255 к Asn 256 позволяет Ser 39 координировать свою работу с Mg 2+.и закройте активный сайт. Помимо координации с каталитическими ионами магния, pKa альфа-водорода субстрата также снижается из-за протонирования фосфорильной группы His 159 и его близости к Arg 374 . Arg 374 также вызывает депротонирование Lys 345 в активном сайте, что активирует Lys 345 для его роли в механизме.

Диагностическое использование [ править ]

В недавних медицинских экспериментах были взяты образцы концентраций енолазы в попытке диагностировать определенные состояния и их тяжесть. Например, более высокие концентрации энолазы в спинномозговой жидкости сильнее коррелировали с астроцитомой низкой степени злокачественности, чем другие тестируемые ферменты ( альдолаза , пируваткиназа , креатинкиназа и лактатдегидрогеназа ). [16] То же исследование показало, что самая высокая скорость роста опухоли наблюдалась у пациентов с самым высоким уровнем энолазы спинномозговой жидкости. Повышенный уровень энолазы также был выявлен у пациентов, недавно перенесших инфаркт миокарда или нарушение мозгового кровообращения.. Было сделано предположение, что уровни нейрон-специфической энолазы CSF, сывороточного NSE и креатинкиназы (тип BB) являются показательными для прогностической оценки жертв остановки сердца. [17] Другие исследования были сосредоточены на прогностической ценности NSE у жертв цереброваскулярных нарушений. [18]

Аутоантитела к альфа-енолазе связаны с редким синдромом, называемым энцефалопатией Хашимото . [19]

Ингибиторы [ править ]

Низкомолекулярные ингибиторы енолазы были синтезированы как химические зонды (субстраты-аналоги) каталитического механизма фермента, а в последнее время были исследованы в качестве потенциальных средств лечения рака и инфекционных заболеваний. [20] [21] Большинство ингибиторов обладают хелатирующими свойствами металлов и связываются с ферментом за счет взаимодействия со структурным атомом магния Mg (A). [22] [23] Самым мощным из них является фосфоноацетогидроксамат [23], который в своей непротонированной форме имеет сродство pM к ферменту. Он имеет структурное сходство с предполагаемым промежуточным катализатором между PEP и 2-PG. Были предприняты попытки использовать этот ингибитор в качестве лекарственного средства против трипаносом [24].и совсем недавно в качестве противоракового агента, в частности, при глиобластоме , дефицитной по енолазе из-за гомозиготной делеции гена ENO1 как части локуса-супрессора опухоли 1p36 ( синтетическая летальность ). [25] Натуральный фосфонатный антибиотик SF2312 ( CAS 107729-45-3), который активен против грамположительных и отрицательных бактерий, особенно в анаэробных условиях, [26] является высокоэффективным ингибитором энолазы 4zcw, который связывается аналогично фосфоноацетогидроксамат 4za0 . [27] SF2312 подавляет активность энолазы как у эукариот, так и упрокариотическое происхождение [28], что отражает сильную эволюционную консервацию энолазы и древнее происхождение пути гликолиза. SF2312 представляет собой хиральную молекулу, в которой только 3S-энантиомер проявляет ингибирующую активность в отношении энолазы и биологическую активность против бактерий. [29] Совсем недавно было показано, что производное SF2312, названное HEX, и его пролекарство POMHEX проявляют противоопухолевую активность против глиомы с удаленным ENO1 на доклинической внутричерепной ортотопической модели мыши. [30] Аллостерическое связующее, ENOblock [21], первоначально было описано как ингибитор энолазы, но впоследствии было показано, что оно не ингибирует фермент, а, скорее, мешает ферментативному анализу энолазы in vitro. [31]Было обнаружено, что ENOblock изменяет клеточную локализацию енолазы, влияя на ее вторичные, негликолитические функции, такие как регуляция транскрипции. [32] Последующий анализ с использованием коммерческого теста также показал, что ENOblock может ингибировать активность енолазы в биологических условиях, таких как клетки и ткани животных. [32] Метилглиоксаль также был описан как ингибитор энолазы человека. [33]

Фторид - известный конкурент субстрата енолазы 2-PG. Фторид может образовывать комплекс с магнием и фосфатом, который связывается в активном центре вместо 2-PG. [4] Одно исследование показало, что фторид может ингибировать бактериальную энолазу in vitro . [34]

Ссылки [ править ]

  1. ^ PDB : 2ONE ; Чжан Э., Брюэр Дж. М., Минор В., Каррейра Л. А., Лебиода Л. (октябрь 1997 г.). «Механизм енолазы: кристаллическая структура асимметричного димера енолаза-2-фосфо-D-глицерат / енолаза-фосфоенолпируват при разрешении 2,0 A». Биохимия . 36 (41): 12526–34. DOI : 10.1021 / bi9712450 . PMID  9376357 .
  2. ^ PDB : 2XSX ; Воллмар М., Крыштофинская Э., Чайкуад А., Кройер Т., Кокинг Р., Вонделфт Ф., Баунтра С., Эроусмит С.Х., Вайгельт Дж., Эдвардс А., Юэ В.В., Опперманн U (2010). «Кристаллическая структура человеческой бета-энолазы ENOB». Будет опубликовано .
  3. ^ a b c d e f g h i j Pancholi V (июнь 2001 г.). «Многофункциональная альфа-енолаза: ее роль при заболеваниях». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 58 (7): 902–20. DOI : 10.1007 / pl00000910 . PMID 11497239 . S2CID 9191423 .  
  4. ^ a b c d Хорн Р.К., Фликверт Дж. П., Стаал Г.Э. (ноябрь 1974 г.) «Очистка и свойства энолазы эритроцитов человека». Международный журнал биохимии . 5 (11–12): 845–852. DOI : 10.1016 / 0020-711X (74) 90119-0 . hdl : 1874/18158 .
  5. ^ Лохмэны К & Мейергофу О (1934) Убере умереть enzymatische umwandlung фон phosphoglyzerinsäure в brenztraubensäure унд phosphorsäure (Ферментативное превращение фосфоглицериновой кислоты в пировиноградную и фосфорную кислоту). Biochem Z 273, 60–72.
  6. ^ a b c d Пешавария М., День IN (апрель 1991 г.). «Молекулярная структура гена мышечной специфической энолазы человека (ENO3)» . Биохимический журнал . 275 (Pt 2): 427–33. DOI : 10.1042 / bj2750427 . PMC 1150071 . PMID 1840492 .  
  7. ^ Ehinger S, Шуберта WD, Bergmann S, Hammerschmidt S, Heinz DW (октябрь 2004). «Связывающая плазмин (оген) альфа-енолаза из Streptococcus pneumoniae: кристаллическая структура и оценка сайтов связывания плазмин (оген)». Журнал молекулярной биологии . 343 (4): 997–1005. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.08.088 . PMID 15476816 . 
  8. ^ Рагунатан K, Harris PT, Spurbeck RR, Arvidson CG, Arvidson DN (июнь 2014). «Кристаллическая структура эффективного ингибитора гонококковой адгезии: енолаза из Lactobacillus gasseri». Письма FEBS . 588 (14): 2212–6. DOI : 10.1016 / j.febslet.2014.05.020 . PMID 24859038 . S2CID 9976031 .  
  9. ^ Dinovo EC, Бойер PD (1971). «Изотопные зонды механизма реакции енолазы» . J Biol Chem . 240 (14): 4586–93. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 62051-4 .
  10. ^ Poyner RR, Лафлин LT, Sowa Г.А., Рид GH (февраль 1996). «К идентификации кислотно-основных катализаторов в активном центре енолазы: сравнение свойств вариантов K345A, E168Q и E211Q». Биохимия . 35 (5): 1692–9. DOI : 10.1021 / bi952186y . PMID 8634301 . 
  11. ^ Рид GH, Poyner RR, Larsen TM, Ведекинд JE, Rayment I (декабрь 1996). «Структурные и механистические исследования енолазы». Текущее мнение в структурной биологии . 6 (6): 736–43. DOI : 10.1016 / S0959-440X (96) 80002-9 . PMID 8994873 . 
  12. ↑ Ведекинд Дж. Э., Рид Г. Х., Реймент I (апрель 1995 г.). «Октаэдрическая координация на участке металла с высоким сродством в енолазе: кристаллографический анализ комплекса MgII - фермент из дрожжей с разрешением 1,9 A». Биохимия . 34 (13): 4325–30. DOI : 10.1021 / bi00013a022 . PMID 7703246 . 
  13. ^ Ведекинд JE, Poyner RR, Рид GH, Rayment I (август 1994). «Хелатирование серина 39 в Mg2 + защелкивает ворота в активном центре енолазы: структура бис (Mg2 +) комплекса дрожжевой енолазы и промежуточного аналога фосфоноацетогидроксамата с разрешением 2,1-A». Биохимия . 33 (31): 9333–42. DOI : 10.1021 / bi00197a038 . PMID 8049235 . 
  14. ^ Ларсен TM, Ведекинд Дж. Э., Реймент I, Рид Г. Х. (апрель 1996 г.). «Карбоксилатный кислород субстрата связывает ионы магния в активном центре енолазы: структура дрожжевого фермента в комплексе с равновесной смесью 2-фосфоглицерата и фосфоенолпирувата с разрешением 1,8 A». Биохимия . 35 (14): 4349–58. DOI : 10.1021 / bi952859c . PMID 8605183 . 
  15. ^ Duquerroy S, Камю С, Янин J (октябрь 1995 года). «Рентгеновская структура и каталитический механизм энолазы омаров». Биохимия . 34 (39): 12513–23. DOI : 10.1021 / bi00039a005 . PMID 7547999 . 
  16. ^ Ройдс JA, Timperley WR, Taylor CB (декабрь 1981). «Уровни энолазы и других ферментов в спинномозговой жидкости как показатели патологического изменения» . Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 44 (12): 1129–35. DOI : 10.1136 / jnnp.44.12.1129 . PMC 491233 . PMID 7334408 .  
  17. ^ Ройня РО, Зомер Н, Kaste М, Viinikka л, Karonen SL (июль 1989). «Неврологический исход после остановки сердца вне больницы. Прогноз на основе анализа ферментов спинномозговой жидкости». Архив неврологии . 46 (7): 753–6. DOI : 10,1001 / archneur.1989.00520430047015 . PMID 2742544 . 
  18. ^ Ай Е, Ройдс JA, Дэвис-Джонс Г.А., Лютас Н.А., Timperley WR, Тейлор CB (июль 1984). «Энолаза спинномозговой жидкости при инсульте» . Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 47 (7): 724–9. DOI : 10.1136 / jnnp.47.7.724 . PMC 1027902 . PMID 6747647 .  
  19. ↑ Fujii A, Yoneda M, Ito T, Yamamura O, Satomi S, Higa H, Kimura A, Suzuki M, Yamashita M, Yuasa T, Suzuki H, Kuriyama M (май 2005 г.). «Аутоантитела против аминного конца альфа-енолазы являются полезным диагностическим маркером энцефалопатии Хашимото». Журнал нейроиммунологии . 162 (1–2): 130–6. DOI : 10.1016 / j.jneuroim.2005.02.004 . PMID 15833368 . S2CID 43249019 .  
  20. Перейти ↑ Anderson VE, Weiss PM, Cleland WW (июнь 1984). «Реакция промежуточных аналогов енолазы». Биохимия . 23 (12): 2779–86. DOI : 10.1021 / bi00307a038 . PMID 6380574 . 
  21. ^ a b Jung DW, Kim WH, Park SH, Lee J, Kim J, Su D, Ha HH, Chang YT, Williams DR. (2 апреля 2013 г.). «Уникальный низкомолекулярный ингибитор энолазы проясняет его роль в фундаментальных биологических процессах». ACS Химическая биология . 8 (6): 1271–1282. DOI : 10.1021 / cb300687k . PMID 23547795 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  22. ^ Poyner RR, Рид GH (август 1992). «Структура комплекса двухвалентного катиона с фосфоноацетогидроксаматом в активном центре енолазы». Биохимия . 31 (31): 7166–73. DOI : 10.1021 / bi00146a020 . PMID 1322695 . 
  23. ^ a b Zhang E, Hatada M, Brewer JM, Lebioda L (май 1994). «Каталитическое связывание ионов металла в енолазе: кристаллическая структура комплекса енолаза-Mn2 + -фосфоноацетогидроксамат при разрешении 2,4-А». Биохимия . 33 (20): 6295–300. DOI : 10.1021 / bi00186a032 . PMID 8193144 . 
  24. ↑ de AS Navarro MV, Gomes Dias SM, Mello LV, da Silva Giotto MT, Gavalda S, Blonski C, Garratt RC, Rigden DJ (октябрь 2007 г.). «Структурная гибкость енолазы Trypanosoma brucei, выявленная с помощью рентгеновской кристаллографии и молекулярной динамики» . Журнал FEBS . 274 (19): 5077–89. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2007.06027.x . PMID 17822439 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  25. ^ Muller FL, Colla S, Aquilanti E, Manzo VE, Genovese G, Lee J, Eisenson D, Narurkar R, Deng P, Nezi L, Lee MA, Hu B, Hu J, Sahin E, Ong D, Fletcher-Sananikone E , Хо Д., Квонг Л., Бреннан С., Ван Я., Чин Л., ДеПиньо Р.А. (август 2012 г.). «Удаление пассажиров порождает терапевтическую уязвимость при раке» . Природа . 488 (7411): 337–42. Bibcode : 2012Natur.488..337M . DOI : 10.1038 / nature11331 . PMC 3712624 . PMID 22895339 .  
  26. ^ Ватанабе Н, Yoshida Дж, Танака Е, Ито М, Miyadoh S, Shomura Т. (1986). «Исследования нового антибиотика фосфоновой кислоты SF-2312». Научный представитель Мэйдзи Сейка Кайша . 25 : 12–17.CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  27. ^ Леонард П.Г., Сатани Н., Максвелл Д., Лин Й.Х., Хаммуди Н., Пэн З., Писанески Ф., Линк TM, Ли Г.Р., Сан Д., Прасад Б.А., Ди Франческо М.Э., Чако Б., Асара Дж. М., Ван Я., Борнманн В., ДеПиньо Р.А., Мюллер Флорида (декабрь 2016 г.). «SF2312 - природный фосфонатный ингибитор енолазы» . Природа Химическая биология . 12 (12): 1053–1058. DOI : 10.1038 / nchembio.2195 . PMC 5110371 . PMID 27723749 .  
  28. ^ Krucinska J, Lombardo MN, Erlandsen H, Hazeen A, Duay SS, Pattis JG и др. (Ноябрь 2019 г.). «Функциональные и структурные основы ингибирования енолазы E. coli с помощью SF2312: имитатор карбанионного интермедиата» . Научные отчеты . 9 (1): 17106. Bibcode : 2019NatSR ... 917106K . DOI : 10.1038 / s41598-019-53301-3 . PMC 6863902 . PMID 31745118 .  
  29. ^ Писанески Ф., Лин Й.Х., Леонард П.Г., Сатани Н., Ян В.К., Хаммуди Н. и др. (Июль 2019 г.). «3 S энантиомер диски енолаза ингибирующей активности SF2312 и его аналоги» . Молекулы . 24 (13): 2510. DOI : 10,3390 / molecules24132510 . PMC 6651268 . PMID 31324042 .  
  30. ^ Lin YH, Satani N, Hammoudi N, Yan VC, Barekatain Y, Khadka S и др. (Декабрь 2020 г.). «Ингибитор енолазы для целенаправленного лечения рака с удаленным ENO1». Метаболизм природы . 2 (12): 1413–1426. DOI : 10.1038 / s42255-020-00313-3 . PMC  7744354. PMID 33230295 . 
  31. ^ Satani N, Lin YH, Хэммуди N, Raghavan S, Георгиу DK, Muller FL (28 декабря 2016). «ENOblock не ингибирует активность гликолитической ферментной энолазы» . PloS One . 11 (12): e0168739. Bibcode : 2016PLoSO..1168739S . DOI : 10.1371 / journal.pone.0168739 . PMC 5193436 . PMID 28030597 .  
  32. ^ а б Чо Х, Ум Дж., Ли Дж. Х., Ким У. Х., Кан У. С., Ким Ш. (Март 2017 г.). «ENOblock, уникальный низкомолекулярный ингибитор негликолитических функций енолазы, облегчает симптомы диабета 2 типа» . Научные отчеты . 7 : 44186. Bibcode : 2017NatSR ... 744186C . DOI : 10.1038 / srep44186 . PMC 5341156 . PMID 28272459 .  
  33. ^ Pietkiewicz Дж, Gamian А, Staniszewska М, Danielewicz Р (апрель 2009 г.). «Ингибирование специфической для мышц энолазы человека метилглиоксалем и необратимое образование конечных продуктов гликирования». Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 24 (2): 356–64. DOI : 10.1080 / 14756360802187679 . PMID 18830874 . S2CID 85416928 .  
  34. ^ Hüther FJ, Psarros N, ДУШНЕР H (апрель 1990). «Выделение, характеристика и кинетика ингибирования енолазы из Streptococcus rattus FA-1» . Инфекция и иммунитет . 58 (4): 1043–7. DOI : 10.1128 / IAI.58.4.1043-1047.1990 . PMC 258580 . PMID 2318530 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Холт А., Уолд Ф (декабрь 1961 г.). «Выделение и характеристика энолазы мышц кролика» . Журнал биологической химии . 236 (12): 3227–31. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 94000-7 . PMID  13908561 .
  • Boyer, PD, Lardy, H. и Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2 ed., Vol. 5, Academic Press, Нью-Йорк, 1961, стр. 471-494.
  • Westhead EW, Маклейн G (август 1964 г.). «Очистка енолазы пивных и пекарских дрожжей с получением одного активного компонента» . Журнал биологической химии . 239 (8): 2464–8. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 93875-5 . PMID  14235523 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Enolase в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)


vте Путь метаболизма гликолиза

Глюкоза

Гексокиназа

АТФ
ADP

Глюкозо-6-фосфат

Глюкозо-6-фосфат- изомераза

Фруктоза 6-фосфат

Фосфофруктокиназа-1

АТФ
ADP

1,6-бисфосфат фруктозы

Фруктозо-бисфосфат альдолаза

Дигидроксиацетонфосфат

+

+

Глицеральдегид 3-фосфат

Триозофосфат изомераза

2 × Глицеральдегид-3-фосфат

2 × 

Глицеральдегид-3- фосфатдегидрогеназа

НАД + + P i
НАДН + Н +
НАД + + P i
НАДН + Н +

2 × 1,3-бисфосфоглицерат

2 × 

Фосфоглицераткиназа

ADP
АТФ
ADP
АТФ

2 × 3-фосфоглицерат

2 × 

Фосфоглицерат мутаза

2 × 2-фосфоглицерат

2 × 

Phosphopyruvate гидратаз ( енолаз )

 
H 2 O
 
H 2 O

2 × Фосфоенолпируват

2 × 

Пируваткиназа

ADP
АТФ

2 × Пируват

2 ×