FLNA

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
2AAV , 2BP3 , 2BRQ , 2J3S , 2JF1 , 2K3T , 2K7P , 2MTP , 2W0P , 2WFN , 3CNK , 3HOC , 3HOP , 3HOR , 3ISW , 3RGH , 4M9P , 4P3W

Идентификаторы

Псевдонимы

FLNA , ABP-280, ABPX, CSBS, CVD1, FLN, FLN-A, FLN1, FMD, MNS, NHBP, OPD, OPD1, OPD2, XLVD, XMVD, филамин A, FGS2

Внешние идентификаторы

OMIM : 300017 MGI : 95556 HomoloGene : 1119 GeneCards : FLNA

Расположение гена ( человек )

Chr.	Х-хромосома (человека) ^[1]

Группа	Xq28	Начинать	154 348 524 п.н. ^[1]
Группа	Xq28	Конец	154 374 638 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Х-хромосома (мышь) ^[2]

Группа	X A7,3 \| X 37,89 см	Начинать	74 223 461 п.н. ^[2]
Группа	X A7,3 \| X 37,89 см	Конец	74 249 820 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• Rac ГТФ связывание • связывание Рал ГТФаза • белок гомодимеризации активность • ГО: 0032403 макромолекулярный комплекс связывания • транскрипционный фактор связывания • связывания с рецептором мю-типа опиоидных • активность преобразователя сигнала • актина нити связывания • небольшой GTPase связывания • киназы связывания • Rho ГТФ связывание • актина связывания • связывание СМАД • Fc-гамма - рецептор I комплекс связывания • G-белком рецептор связывания • ГТФаза связывания • связывания РНК • активность регулятора калиевого канала • связывание с ионным каналом • связывание кадгерина • связывание с белком GO: 0001948
Сотовый компонент	• цитоплазма • мембрана • очаговая адгезия • кортикальный цитоскелет • клеточная мембрана • комплекс Myb • дендритный стержень • внеклеточная область • тело нервной клетки • кора клетки • ядрышко • актиновая нить • актиновый цитоскелет • перинуклеарная область цитоплазмы • внеклеточная экзосома • цитоскелет • ядро клетки • апикальный дендрит • нитчатый актин • внеклеточный матрикс • межклеточное соединение • цитозоль • Z-диск
Биологический процесс	• актинового цитоскелета реорганизации • негативной регуляции транскрипции с РНК - полимеразы I промотора • негативной регуляции процесса катаболического белка • установление локализации белка • стабилизации белка • тромбоцитов дегрануляции • мРНК транскрипции из РНК - полимеразы II , промотор • негативной регуляции апоптоза процесса • кластеризация рецептора • отрицательная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции • цитоплазматическая секвестрация белка • активация тромбоцитов • сборка митотического веретена • положительного регулирование субстрата адгезии в зависимости от клетки расширяющей • локализации белка к клеточной поверхности • организации проекции клеток • аденилатциклаз рецептор допамина циклазного ингибирующему сигнальному путь • актин сшивки образование • положительного регулирование I-kappaB киназы / сигнализации NF-kappaB • положительная регуляцией интегрин-опосредованный сигнальный путь • агрегация тромбоцитов • сборка соединений клеток • регуляция миграции клеток • заживление ран, распространение клеток • сигнальный путь семафорин-плексин • образование радиальных глиальных каркасов • развитие коры головного мозга • морфогенез ресничек • локализация белка на плазматической мембране • положительная регуляция трансмембранного транспорта ионов калия • регуляция реполяризации мембраны во время потенциала действия клеток сердечной мышцы предсердия • регуляция реполяризации мембраны во время потенциала действия клеток сердечной мышцы • положительная регуляция нервного предшественника пролиферация клеток • положительная регуляция миграции нейронов
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


2316


192176

Ансамбль


ENSG00000196924


ENSMUSG00000031328

UniProt


P21333


Q8BTM8

RefSeq (мРНК)


NM_001110556 NM_001456


NM_001290421 NM_010227

RefSeq (белок)


NP_001104026 NP_001447


NP_001277350 NP_034357

Расположение (UCSC)

Chr X: 154,35 - 154,37 Мб

Chr X: 74.22 - 74.25 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Filamin А, альфа ( FLNA ) представляет собой белок , который у человека кодируется FLNA гена . ^[5]^[6]

Функция [ править ]

Актин-связывающий белок, или филамин , представляет собой белок массой 280 кДа, который сшивает актиновые филаменты в ортогональные сети в кортикальной цитоплазме и участвует в закреплении мембранных белков для актинового цитоскелета . Ремоделирование цитоскелета играет центральную роль в модуляции формы и миграции клеток. Филамин А, кодируемый геном FLNA, представляет собой широко экспрессируемый филамин, который регулирует реорганизацию актинового цитоскелета путем взаимодействия с интегринами , трансмембранными рецепторными комплексами и вторичными мессенджерами . ^[7]

Структура [ править ]

Структура белка включает актин- связывающий N-концевой домен, 24 внутренних повтора и 2 шарнирные области. ^[8]^[9]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что филамин взаимодействует с:

BRCA2 , ^[10]
CD29 ^[11]^[12]
CASR , ^[13]^[14]
FBLIM1 , ^[15]
FILIP1 , ^[16]
ЛНБ , ^[17]
НПХП1 , ^[18]
РАЛА , ^[19]
SH2B3 , ^[20]
ТРИО , ^[21] и
ВХЛ . ^[22]^[23]

Редактирование РНК [ править ]

Отредактированный остаток был ранее записан как однонуклеотидный полиморфизм (SNP) в dbSNP .

Тип [ редактировать ]

Редактирование РНК от A до I катализируется семейством аденозиндезаминаз, действующих на РНК (ADAR), которые специфически распознают аденозины в двухцепочечных областях пре-мРНК и дезаминируют их до инозина. Инозины распознаются как гуанозин механизмом трансляции клеток. Есть три члена семейства ADAR, ADAR 1-3, причем ADAR 1 и ADAR 2 являются единственными ферментативно активными членами. Считается, что ADAR3 играет регулирующую роль в мозге. ADAR1 и ADAR 2 широко экспрессируются в тканях, в то время как ADAR 3 ограничивается мозгом. Двухцепочечные области РНК образуются спариванием оснований между остатками в области, комплементарной области сайта редактирования. Эта дополнительная область обычно находится в соседнем интроне.но также может располагаться в экзонной последовательности. Область, которая образует пары оснований с областью редактирования, известна как редактируемая комплементарная последовательность (ECS).

Сайт [ править ]

Один сайт редактирования пре-мРНК FLNA расположен в пределах аминокислоты 2341 конечного белка. Глютамин (Q) , кодон изменяется из - за специфического сайта дезаминирование аденозина на месте монтажа к аргинином (R) кодона. Предполагается, что область редактирования будет образовывать двухцепочечную область длиной 32 пары оснований с комплементарной последовательностью примерно на 200 нуклеотидов ниже сайта редактирования. Этот ECS находится в интронной последовательности. ^[24] Редактирование на сайте Q / R, вероятно, будет включать как ADAR1, так и ADAR2. Нокауты ADAR2 на мышах показывают уменьшение редактирования на сайте Q / R. Двойные нокауты ADAR1 не влияют на редактирование. ^[25]

Структура [ править ]

Отредактированный аденозин расположен в 22 иммуноглулиноподобном повторе белка. Эта область представляет собой связывающий домен интегрина β ^[26] и связывающий домен RAC1 . ^[19] Замена аминокислот, вероятно, повлияет на электростатический потенциал связывающих доменов. ^[24]Сайт редактирования FLNA - это 2 нуклеотида от сайта сплайсинга, такого как сайт R / G GluR-2. Оба транскрипта имеют 7/8 идентичных нуклеотидов вокруг сайтов редактирования. Поскольку широко распространено мнение, что редактирование на сайте GLUR-2 Q / R влияет на сплайсинг, сходство последовательности и сайта редактирования может означать, что редактирование на сайте FLNA также может регулировать сплайсинг. Эксперименты с gluR-2 in vitro показали, что присутствие ADAR2 приводит к ингибированию сплайсинга. ^[27] Анализ данных EST для FLNA показывает, что существует связь между редактированием последнего кодона экзона и сохранением следующего интрона. ^[24]

Функция [ править ]

Изменение электростатического потенциала, вероятно, повлияет на связывание FLNA со многими белками, с которыми она взаимодействует. ^[28]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000196924 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031328 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Gorlin JB, Henske E, Warren ST, Kunst CB, D'Урсо M, Пальмиери G, Хартвиг JH, Брунс G, Квятковский DJ (октябрь 1993). «Актин-связывающий белок (ABP-280) ген филамина (FLN) отображает теломеру на локус цветового зрения (R / GCP) и центромеру на G6PD в Xq28». Геномика . 17 (2): 496–8. DOI : 10.1006 / geno.1993.1354 . PMID 8406501 .
^ Робертсон SP, Твигг SR, Сазерленд-Смит AJ, Бьянкалана V, Горлин RJ, Хорн D, Кенурик SJ, Ким CA, Морава E, Ньюбери-Экоб R, Орставик KH, Куоррелл О.В., Шварц CE, ножницы DJ, Сури M, Кендрик-Джонс Дж., Уилки АО (март 2003 г.). «Локальные мутации в гене, кодирующем цитоскелетный белок филамин А, вызывают различные пороки развития у людей» . Нат Жене . 33 (4): 487–91. DOI : 10.1038 / ng1119 . PMID 12612583 .
^ «Энтрез Ген: FLNA филамин A, альфа (актин связывающий белок 280)» .
^ Грабер P, Witt HT (февраль 1976). «Отношения между электрическим потенциалом, градиентом pH, потоком протонов и фосфорилированием в фотосинтетической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 423 (2): 141–63. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (76) 90174-2 . PMID 2316 .
^ "P21333 (FLNA_HUMAN): Филамин-А" . UniProt .
↑ Yuan Y, Shen Z (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие с BRCA2 предполагает роль филамина-1 (hsFLNa) в ответе на повреждение ДНК» . J. Biol. Chem . 276 (51): 48318–24. DOI : 10.1074 / jbc.M102557200 . PMID 11602572 .
^ Ван дер Флиер А, Kuikman я, Крамер Д, Geerts Д, Крефт М, Takafuta Т, Шапиро С., Сонненберг А (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, субклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина β» . J. Cell Biol . 156 (2): 361–76. DOI : 10.1083 / jcb.200103037 . PMC 2199218 . PMID 11807098 .
^ Loo DT, Каннер SB, Aruffo A (сентябрь 1998). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . J. Biol. Chem . 273 (36): 23304–12. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23304 . PMID 9722563 .
^ Hjälm G, MacLeod RJ, Kifor O, N Chattopadhyay, Brown EM (сентябрь 2001). «Филамин-А связывается с карбоксильным концом рецептора, чувствительного к кальцию, взаимодействие, которое участвует в опосредованной CaR активации митоген-активируемой протеинкиназы» . J. Biol. Chem . 276 (37): 34880–7. DOI : 10.1074 / jbc.M100784200 . PMID 11390380 .
^ Awata Н, Хуанг С, Handlogten М, Миллер РТ (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие рецептора, чувствительного к кальцию, и филамина, потенциального каркасного белка» . J. Biol. Chem . 276 (37): 34871–9. DOI : 10.1074 / jbc.M100775200 . PMID 11390379 .
↑ Tu Y, Wu S, Shi X, Chen K, Wu C (апрель 2003 г.). «Мигфилин и Mig-2 связывают фокальные адгезии с филамином и актиновым цитоскелетом и действуют в модуляции формы клеток». Cell . 113 (1): 37–47. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (03) 00163-6 . PMID 12679033 .
^ Нагано Т, Т Йонеды, Хатанак Y, Kubota С, Мураками Ж, Сато М (июль 2002 г.). «Белок, взаимодействующий с филамином А (FILIP), регулирует миграцию кортикальных клеток из зоны желудочков». Nat. Cell Biol . 4 (7): 495–501. DOI : 10.1038 / ncb808 . PMID 12055638 .
^ Шин В.Л., Feng Y, Грэхэм D, Takafuta Т, Шапиро С.С., Уолш СА (ноябрь 2002 г.). «Филамин А и филамин В совместно экспрессируются в нейронах в периоды миграции нейронов и могут физически взаимодействовать» . Гм. Мол. Genet . 11 (23): 2845–54. DOI : 10.1093 / HMG / 11.23.2845 . PMID 12393796 .
^ Donaldson JC, Dise RS, Ritchie MD, Хэнкс SK (август 2002). «Нефроцистин-консервативные домены, участвующие в нацеливании на эпителиальные межклеточные соединения, взаимодействии с филаминами и установлении клеточной полярности» . J. Biol. Chem . 277 (32): 29028–35. DOI : 10.1074 / jbc.M111697200 . PMID 12006559 .
^ a b Ohta Y, Suzuki N, Nakamura S, Hartwig JH, Stossel TP (март 1999 г.). «Малая GTPase RalA нацелена на филамин, чтобы вызвать филоподии» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (5): 2122–8. Bibcode : 1999PNAS ... 96.2122O . DOI : 10.1073 / pnas.96.5.2122 . PMC 26747 . PMID 10051605 .
↑ He X, Li Y, Schembri-King J, Jakes S, Hayashi J (август 2000). «Идентификация актин-связывающего белка, ABP-280, в качестве партнера по связыванию адаптивного белка Lnk человека». Мол. Иммунол . 37 (10): 603–12. DOI : 10.1016 / s0161-5890 (00) 00070-5 . PMID 11163396 .
^ Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Y Охты, Stossel TP, Debant A (декабрь 2000). «Rac1- и RhoG-специфический домен GEF Trio нацелен на филамин для ремоделирования актина цитоскелета». Nat. Cell Biol . 2 (12): 888–92. DOI : 10.1038 / 35046533 . PMID 11146652 .
^ Цутия Н, Iseda Т, Hino O (июль 1996 года). «Идентификация связывания нового белка (VBP-1) с продуктом гена-супрессора опухоли фон Хиппеля-Линдау (VHL)». Cancer Res . 56 (13): 2881–5. PMID 8674032 .
Перейти ↑ Zhou MI, Wang H, Ross JJ, Kuzmin I, Xu C, Cohen HT (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухолей фон Хиппеля-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменный белок Jade-1» . J. Biol. Chem . 277 (42): 39887–98. DOI : 10.1074 / jbc.M205040200 . PMID 12169691 .
^ a b c Леванон Е.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю., Шемеш Р., Джинович-Каруго К., Рехави Г., Янч М. Ф., Айзенберг Е. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени аденозина для редактирования РНК инозина» . Nucleic Acids Res . 33 (4): 1162–8. Bibcode : 2005q.bio ..... 2045L . DOI : 10.1093 / NAR / gki239 . PMC 549564 . PMID 15731336 .
^ Riedmann Е.М., Schopoff S, Hartner JC, Янч MF (июнь 2008). «Специфика ADAR-опосредованного редактирования РНК в недавно идентифицированных мишенях» . РНК . 14 (6): 1110–8. DOI : 10,1261 / rna.923308 . PMC 2390793 . PMID 18430892 .
Перейти ↑ Travis MA, van der Flier A, Kammerer RA, Mold AP, Sonnenberg A, Humphries MJ (июль 2004 г.). «Взаимодействие филамина А с цитоплазматическим доменом интегрина бета 7: роль альтернативного сплайсинга и фосфорилирования» . FEBS Lett . 569 (1–3): 185–90. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.04.099 . PMID 15225631 .
^ Брэтт E, Ohman M (март 2003). «Координация редактирования и сплайсинга пре-мРНК рецептора глутамата» . РНК . 9 (3): 309–18. DOI : 10,1261 / rna.2750803 . PMC 1370398 . PMID 12592005 .
^ Попович М., Мюллер R, Noegel А. Шлейхер М, Huber R, Holak TA (октябрь 2004). «Молекулярная структура стержневого домена диктиостелия филамина». J. Mol. Биол . 342 (5): 1637–46. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.08.017 . PMID 15364587 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Light S, Sagit R, Ithychanda SS, Qin J, Elofsson A (сентябрь 2012 г.). «Эволюция филамина - перспектива повтора белкового домена» . Журнал структурной биологии . 179 (3): 289–98. DOI : 10.1016 / j.jsb.2012.02.010 . PMC 3728663 . PMID 22414427 .
Stossel TP, Condeelis J, Cooley L, Hartwig JH, Noegel A, Schleicher M, Shapiro SS (2001). «Филамины как интеграторы клеточной механики и передачи сигналов». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 2 (2): 138–45. DOI : 10.1038 / 35052082 . PMID 11252955 .
ван дер Флиер А, Зонненберг А (2001). «Структурно-функциональные аспекты филаминов». Биохим. Биофиз. Acta . 1538 (2–3): 99–117. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (01) 00072-6 . PMID 11336782 .

Внешние ссылки [ править ]

Запись GeneReview / NCBI / NIH / UW о заболеваниях отопалатодигитального спектра
GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись о Х-связанной перивентрикулярной гетеротопии или двусторонней перивентрикулярной узловой гетеротопии

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000196924 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031328 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8406501-5] Gorlin JB, Henske E, Warren ST, Kunst CB, D'Урсо M, Пальмиери G, Хартвиг JH, Брунс G, Квятковский DJ (октябрь 1993). «Актин-связывающий белок (ABP-280) ген филамина (FLN) отображает теломеру на локус цветового зрения (R / GCP) и центромеру на G6PD в Xq28». Геномика . 17 (2): 496–8. DOI : 10.1006 / geno.1993.1354 . PMID 8406501 .

[pmid12612583-6] Робертсон SP, Твигг SR, Сазерленд-Смит AJ, Бьянкалана V, Горлин RJ, Хорн D, Кенурик SJ, Ким CA, Морава E, Ньюбери-Экоб R, Орставик KH, Куоррелл О.В., Шварц CE, ножницы DJ, Сури M, Кендрик-Джонс Дж., Уилки АО (март 2003 г.). «Локальные мутации в гене, кодирующем цитоскелетный белок филамин А, вызывают различные пороки развития у людей» . Нат Жене . 33 (4): 487–91. DOI : 10.1038 / ng1119 . PMID 12612583 .

[7] «Энтрез Ген: FLNA филамин A, альфа (актин связывающий белок 280)» .

[8] Грабер P, Witt HT (февраль 1976). «Отношения между электрическим потенциалом, градиентом pH, потоком протонов и фосфорилированием в фотосинтетической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 423 (2): 141–63. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (76) 90174-2 . PMID 2316 .

[9] "P21333 (FLNA_HUMAN): Филамин-А" . UniProt .

[pmid11602572-10] Yuan Y, Shen Z (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие с BRCA2 предполагает роль филамина-1 (hsFLNa) в ответе на повреждение ДНК» . J. Biol. Chem . 276 (51): 48318–24. DOI : 10.1074 / jbc.M102557200 . PMID 11602572 .

[pmid11807098-11] Ван дер Флиер А, Kuikman я, Крамер Д, Geerts Д, Крефт М, Takafuta Т, Шапиро С., Сонненберг А (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, субклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина β» . J. Cell Biol . 156 (2): 361–76. DOI : 10.1083 / jcb.200103037 . PMC 2199218 . PMID 11807098 .

[pmid9722563-12] Loo DT, Каннер SB, Aruffo A (сентябрь 1998). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . J. Biol. Chem . 273 (36): 23304–12. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23304 . PMID 9722563 .

[pmid11390380-13] Hjälm G, MacLeod RJ, Kifor O, N Chattopadhyay, Brown EM (сентябрь 2001). «Филамин-А связывается с карбоксильным концом рецептора, чувствительного к кальцию, взаимодействие, которое участвует в опосредованной CaR активации митоген-активируемой протеинкиназы» . J. Biol. Chem . 276 (37): 34880–7. DOI : 10.1074 / jbc.M100784200 . PMID 11390380 .

[pmid11390379-14] Awata Н, Хуанг С, Handlogten М, Миллер РТ (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие рецептора, чувствительного к кальцию, и филамина, потенциального каркасного белка» . J. Biol. Chem . 276 (37): 34871–9. DOI : 10.1074 / jbc.M100775200 . PMID 11390379 .

[pmid12679033-15] Tu Y, Wu S, Shi X, Chen K, Wu C (апрель 2003 г.). «Мигфилин и Mig-2 связывают фокальные адгезии с филамином и актиновым цитоскелетом и действуют в модуляции формы клеток». Cell . 113 (1): 37–47. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (03) 00163-6 . PMID 12679033 .

[pmid12055638-16] Нагано Т, Т Йонеды, Хатанак Y, Kubota С, Мураками Ж, Сато М (июль 2002 г.). «Белок, взаимодействующий с филамином А (FILIP), регулирует миграцию кортикальных клеток из зоны желудочков». Nat. Cell Biol . 4 (7): 495–501. DOI : 10.1038 / ncb808 . PMID 12055638 .

[pmid12393796-17] Шин В.Л., Feng Y, Грэхэм D, Takafuta Т, Шапиро С.С., Уолш СА (ноябрь 2002 г.). «Филамин А и филамин В совместно экспрессируются в нейронах в периоды миграции нейронов и могут физически взаимодействовать» . Гм. Мол. Genet . 11 (23): 2845–54. DOI : 10.1093 / HMG / 11.23.2845 . PMID 12393796 .

[pmid12006559-18] Donaldson JC, Dise RS, Ritchie MD, Хэнкс SK (август 2002). «Нефроцистин-консервативные домены, участвующие в нацеливании на эпителиальные межклеточные соединения, взаимодействии с филаминами и установлении клеточной полярности» . J. Biol. Chem . 277 (32): 29028–35. DOI : 10.1074 / jbc.M111697200 . PMID 12006559 .

[pmid10051605-19] Ohta Y, Suzuki N, Nakamura S, Hartwig JH, Stossel TP (март 1999 г.). «Малая GTPase RalA нацелена на филамин, чтобы вызвать филоподии» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (5): 2122–8. Bibcode : 1999PNAS ... 96.2122O . DOI : 10.1073 / pnas.96.5.2122 . PMC 26747 . PMID 10051605 .

[pmid11163396-20] He X, Li Y, Schembri-King J, Jakes S, Hayashi J (август 2000). «Идентификация актин-связывающего белка, ABP-280, в качестве партнера по связыванию адаптивного белка Lnk человека». Мол. Иммунол . 37 (10): 603–12. DOI : 10.1016 / s0161-5890 (00) 00070-5 . PMID 11163396 .

[pmid11146652-21] Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Y Охты, Stossel TP, Debant A (декабрь 2000). «Rac1- и RhoG-специфический домен GEF Trio нацелен на филамин для ремоделирования актина цитоскелета». Nat. Cell Biol . 2 (12): 888–92. DOI : 10.1038 / 35046533 . PMID 11146652 .

[pmid8674032-22] Цутия Н, Iseda Т, Hino O (июль 1996 года). «Идентификация связывания нового белка (VBP-1) с продуктом гена-супрессора опухоли фон Хиппеля-Линдау (VHL)». Cancer Res . 56 (13): 2881–5. PMID 8674032 .

[pmid12169691-23] Перейти ↑ Zhou MI, Wang H, Ross JJ, Kuzmin I, Xu C, Cohen HT (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухолей фон Хиппеля-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменный белок Jade-1» . J. Biol. Chem . 277 (42): 39887–98. DOI : 10.1074 / jbc.M205040200 . PMID 12169691 .

[a-24] Леванон Е.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю., Шемеш Р., Джинович-Каруго К., Рехави Г., Янч М. Ф., Айзенберг Е. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени аденозина для редактирования РНК инозина» . Nucleic Acids Res . 33 (4): 1162–8. Bibcode : 2005q.bio ..... 2045L . DOI : 10.1093 / NAR / gki239 . PMC 549564 . PMID 15731336 .

[pmid18430892-25] Riedmann Е.М., Schopoff S, Hartner JC, Янч MF (июнь 2008). «Специфика ADAR-опосредованного редактирования РНК в недавно идентифицированных мишенях» . РНК . 14 (6): 1110–8. DOI : 10,1261 / rna.923308 . PMC 2390793 . PMID 18430892 .

[pmid15225631-26] Перейти ↑ Travis MA, van der Flier A, Kammerer RA, Mold AP, Sonnenberg A, Humphries MJ (июль 2004 г.). «Взаимодействие филамина А с цитоплазматическим доменом интегрина бета 7: роль альтернативного сплайсинга и фосфорилирования» . FEBS Lett . 569 (1–3): 185–90. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.04.099 . PMID 15225631 .

[pmid12592005-27] Брэтт E, Ohman M (март 2003). «Координация редактирования и сплайсинга пре-мРНК рецептора глутамата» . РНК . 9 (3): 309–18. DOI : 10,1261 / rna.2750803 . PMC 1370398 . PMID 12592005 .

[pmid15364587-28] Попович М., Мюллер R, Noegel А. Шлейхер М, Huber R, Holak TA (октябрь 2004). «Молекулярная структура стержневого домена диктиостелия филамина». J. Mol. Биол . 342 (5): 1637–46. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.08.017 . PMID 15364587 .

[1]