Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Семейство гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансфераза)
Идентификаторы
СимволGlyco_transf_10
PfamPF00852
ИнтерПроIPR001503
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Фукозилтрансферазный представляет собой фермент , который переносит L - фукоз сахар из GDP-фукозов ( гуанозиндифосфат -fucose) субстрат - донора к акцепторной подложке. Акцепторным субстратом может быть другой сахар, такой как перенос фукозы на сахар ядра GlcNAc ( N-ацетилглюкозамина ), как в случае N-связанного гликозилирования, или на белок, как в случае O -связанного гликозилирования, производимого посредством О- фукозилтрансфераза . У млекопитающих существуют различные фукозилтрансферазы, подавляющее большинство из которых находится в аппарате Гольджи . O-фукозилтрансферазы, как недавно было показано, локализуются в эндоплазматическом ретикулуме (ER).

Некоторые из белков этой группы отвечают за молекулярную основу антигенов группы крови, поверхностных маркеров на внешней стороне мембраны эритроцитов. Большинство этих маркеров являются белками, но некоторые - углеводами, прикрепленными к липидам или белкам [Reid ME, Lomas-Francis C. The Blood Group Antigen FactsBook Academic Press, London / San Diego, (1997)]. Галактозид 3 (4) -L-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.65 ) относится к системе группы крови Льюиса и ассоциирована с антигеном Le (a / b).

Классификация [ править ]

Семейство гликозилтрансфераз 10 CAZY GT_10 включает ферменты с двумя известными активностями; галактозид-3 (4) -L-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.65 ) и галактозид-3-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.152 ). Галактозид-3-фукозилтрансферазы обнаруживают сходство с альфа-2 и альфа-6-фукозилтранферазами. [1] Биосинтез углеводного антигена сиалила Льюиса X (sLe (x)) зависит от активности галактозид-3-фукозилтрансферазы. Этот фермент катализирует перенос фукозы от GDP-бета-фукозы к 3-OH N-ацетилглюкозамина, присутствующему в акцепторах лактозамина. [2]

Роль в профилактике ИМП [ править ]

Высокая активность фукозилтрансферазы препятствует закреплению бактерий в уретре у женщин. [3] Это также опосредовано наличием небольшого количества мест адгезии бактерий в мочевом пузыре и уретре. Женщины с этими рецепторами, у которых отсутствует секреция слизистой оболочки фермента фукозилтрансферазы, чтобы помочь блокировать прикрепление бактерий, с большей вероятностью будут колонизировать кишечную палочку и другие колиформные бактерии из прямой кишки и с меньшей вероятностью иметь лактобактерии в периуретральной области, что приводит к частым эпизодам цистит. [4]

Белки человека, содержащие этот домен [ править ]

FUT1 ; FUT2 ; FUT3 ; FUT4 ; FUT5 ; FUT6 ; FUT7 ; FUT8 ; FUT9 ; FUT10 ; FUT11 ;

См. Также [ править ]

  • фукозилирование

Ссылки [ править ]

  1. ^ Бретон С, Ориоль R, Imberty А (1998). «Сохраненные структурные особенности фукозилтрансфераз эукариот и прокариот» . Гликобиология . 8 (1): 87–94. DOI : 10.1093 / glycob / 8.1.87 . PMID  9451017 .
  2. ^ Бриттен CJ, Bird MI (1997). «Химическая модификация альфа-3-фукозилтрансферазы; определение аминокислотных остатков, необходимых для активности фермента». Биохим. Биофиз. Acta . 1334 (1): 57–64. DOI : 10.1016 / s0304-4165 (96) 00076-1 . PMID 9042366 . 
  3. ^ FAQs.org. «Инфекции мочевыводящих путей» . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  4. ^ Medscape.org. «Инфекции мочевыводящих путей. Факторы, определяющие риск ИМП» . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )

Внешние ссылки [ править ]

  • Фукозилтрансферазы в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)