• негативная регуляция адгезии клетки к субстрату • регуляция апоптотического процесса • негативная регуляция развития проекций нейронов • костимуляция Т-клеток • клеточный ответ на органическое циклическое соединение • позитивная регуляция проникновения вируса в клетку-хозяин • дифференцировка плазматических клеток • позитивная регуляция агрегации эритроцитов • реакция на повреждение аксона • позитивная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB • позитивная регуляция дифференцировки дендритных клеток • дифференцировка миобластов • ответ на лекарство • клеточный ответ на стимул глюкозы • апоптотический процесс • передача сигнала • ответ на стресс изоляции • посттрансляционная модификация • метаболический процесс клеточного белка
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
3956
16852
Ансамбль
ENSG00000100097
ENSMUSG00000068220
UniProt
P09382
P16045
RefSeq (мРНК)
NM_002305
NM_008495
RefSeq (белок)
NP_002296
NP_032521
Расположение (UCSC)
Chr 22: 37.68 - 37.68 Мб
Chr 15: 78.93 - 78.93 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Галектин-1 представляет собой белок , который у человека кодируется LGALS1 гена . [5] [6]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Ген и белок
2 Функция
3 Роль в беременности
4 взаимодействия
5 См. Также
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
Ген и белок [ править ]
LGALS1 содержит четыре экзона . Белок галектин-1 имеет длину 135 аминокислот и высоко консервативен у разных видов. Его можно найти в ядре, цитоплазме, на поверхности клетки и во внеклеточном пространстве. У галектинов обычно отсутствует традиционная сигнальная последовательность, но они все еще секретируются через плазматическую мембрану. Эта нетрадиционная секреция требует функционального сайта связывания гликанов . Галектин 1 содержит единственный домен распознавания углеводов, через который он может связывать гликаны как мономер и как гомодимер. Димеры нековалентно связаны и спонтанно диссоциируют при низкой концентрации. [7] Галектин 1 не связывает гликаны при окислении. [8]Имея 6 остатков цистеина, степень окисления оказывает значительное влияние на структуру белка. Сообщается, что окисленная форма имеет альтернативные функции, не связанные с связыванием углеводов. [9]
Функция [ править ]
В galectins представляют собой семейство бета-галактозид-связывающих белков , участвующих в модуляции клетка-клетка и клетка-матрица. Галектин-1 может действовать как аутокринный негативный фактор роста, регулирующий пролиферацию клеток . [10] Экспрессия галектина-1 при лимфоме Ходжкина также опосредует иммуносупрессию CD8 + Т-клеток. [11]
Роль в беременности [ править ]
Считается, что галектин-1 играет роль в создании иммунной толерантности во время беременности . [12] Галектин-1 экспрессируется стромальными клетками эндометрия на протяжении менструального цикла, однако значительно увеличивается во время имплантации. Галектин-1 индуцирует дифференцировку дендритных клеток по фенотипу, который подавляет Т-хелперные клетки 1 и Т-хелперы 17 и ослабляет воспаление с помощью интерлейкина-10 и интерлейкина-27 . [13] Он также играет роль в образовании и экспрессии HLA-G в синцитии . [14]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что LGALS1 взаимодействует с GEMIN4 [15] HRAS . [16]
См. Также [ править ]
Галектин
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000100097 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068220 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Гитт MA, Barondes SH (февраль 1991). «Геномная последовательность и организация двух членов семейства генов человеческого лектина». Биохимия . 30 (1): 82–9. DOI : 10.1021 / bi00215a013 . PMID 1988031 .
Перейти ↑ Gauthier L, Rossi B, Roux F, Termine E, Schiff C (октябрь 2002 г.). «Галектин-1 представляет собой лиганд стромальных клеток рецептора пре-B-клеток (BCR), участвующий в образовании синапсов между пре-B и стромальными клетками и в запуске пре-BCR» . Proc Natl Acad Sci USA . 99 (20): 13014–9. DOI : 10.1073 / pnas.202323999 . PMC 130578 . PMID 12271131 .
Перейти ↑ Cho M, Cummings RD (1995). «Галектин-1, бета-галактозид-связывающий лектин в клетках яичников китайского хомячка. I. Физические и химические характеристики» . J. Biol. Chem . 270 (10): 5198–206. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5198 . PMID 7890630 .
^ Outenreath RL, Jones AL (1992). «Влияние эндогенного лектинового субстрата на культивируемые ганглиозные клетки дорсального корешка». J. Neurocytol . 21 (11): 788–95. DOI : 10.1007 / bf01237904 . PMID 1431997 .
^ Kadoya Т, Хори Н (2005). «Структурные и функциональные исследования галектина-1: новая активность, способствующая регенерации аксонов для окисленного галектина-1». Curr Drug Targets . 6 (4): 375–83. DOI : 10.2174 / 1389450054022007 . PMID 16026256 .
Перейти ↑ Gandhi, MK (15 августа 2007 г.). «Галектин-1 опосредованное подавление специфического Т-клеточного иммунитета к вирусу Эпштейна-Барра при классической лимфоме Ходжкина» . Кровь . 110 (4): 1326–9. DOI : 10.1182 / кровь-2007-01-066100 . PMC 1939905 . PMID 17438085 .
^ Муньос-Suano A, Гамильтон AB, Бец AG (май 2011). «Дай мне приют: иммунная система во время беременности». Иммунол. Ред . 241 (1): 20–38. DOI : 10.1111 / j.1600-065X.2011.01002.x . PMID 21488887 .
^ Ilarregui JM, Croci DO, Bianco Г.А., Тоскано М.А., Salatino M, Vermeulen ME, Geffner JR, Рабинович GA (сентябрь 2009). «Толерогенные сигналы, доставляемые дендритными клетками к Т-клеткам через иммунорегуляторную цепь, управляемую галектином-1, включающую интерлейкин 27 и интерлейкин 10». Nat. Иммунол . 10 (9): 981–91. DOI : 10.1038 / ni.1772 . PMID 19668220 .
^ Комнинос А.Н., Jayasena CN, Dhillo WS (2014). «Взаимосвязь между кишечными и жировыми гормонами и размножением». Гм. Репродукция. Обновить . 20 (2): 153–74. DOI : 10.1093 / humupd / dmt033 . PMID 24173881 .
Перейти ↑ Park JW, Voss PG, Grabski S, Wang JL, Patterson RJ (сентябрь 2001 г.). «Ассоциация галектина-1 и галектина-3 с Gemin4 в комплексах, содержащих белок SMN» . Nucleic Acids Res . 29 (17): 3595–602. DOI : 10.1093 / NAR / 29.17.3595 . PMC 55878 . PMID 11522829 .
^ Паз А, Haklai R, Elad-Sfadia G, Баллана Е, Kloog Y (ноябрь 2001 года). «Галектин-1 связывает онкогенный H-Ras, чтобы опосредовать закрепление Ras-мембраны и трансформацию клеток» . Онкоген . 20 (51): 7486–93. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204950 . PMID 11709720 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Баронды С.Х., Купер Д.Н., Гитт М.А., Леффлер Х. (1994). «Галектины. Структура и функции большого семейства лектинов животных». J. Biol. Chem . 269 (33): 20807–10. PMID 8063692 .
vтеPDB галерея
1gzw : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ГАЛЕКТИНА-1 ЧЕЛОВЕКА
1w6m : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА C2S ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГАЛЕКТИНА-1, КОМПЛЕКСНОГО С ГАЛАКТОЗОМ
1w6n : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА C2S ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГАЛЕКТИНА-1
1w6o : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА C2S ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГАЛЕКТИНА-1, КОМПЛЕКСНОГО С ЛАКТОЗОМ
1w6p : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА C2S ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГАЛЕКТИНА-1, КОМПЛЕКСНОГО С N-АЦЕТИЛ-ЛАКТОЗАМИНОМ
1w6q : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА R111H ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГАЛЕКТИНА-1
Эта статья о гене на 22-й хромосоме человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .