Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Галектин-1 представляет собой белок , который у человека кодируется LGALS1 гена . [5] [6]

Ген и белок [ править ]

LGALS1 содержит четыре экзона . Белок галектин-1 имеет длину 135 аминокислот и высоко консервативен у разных видов. Его можно найти в ядре, цитоплазме, на поверхности клетки и во внеклеточном пространстве. У галектинов обычно отсутствует традиционная сигнальная последовательность, но они все еще секретируются через плазматическую мембрану. Эта нетрадиционная секреция требует функционального сайта связывания гликанов . Галектин 1 содержит единственный домен распознавания углеводов, через который он может связывать гликаны как мономер и как гомодимер. Димеры нековалентно связаны и спонтанно диссоциируют при низкой концентрации. [7] Галектин 1 не связывает гликаны при окислении. [8]Имея 6 остатков цистеина, степень окисления оказывает значительное влияние на структуру белка. Сообщается, что окисленная форма имеет альтернативные функции, не связанные с связыванием углеводов. [9]

Функция [ править ]

В galectins представляют собой семейство бета-галактозид-связывающих белков , участвующих в модуляции клетка-клетка и клетка-матрица. Галектин-1 может действовать как аутокринный негативный фактор роста, регулирующий пролиферацию клеток . [10] Экспрессия галектина-1 при лимфоме Ходжкина также опосредует иммуносупрессию CD8 + Т-клеток. [11]

Роль в беременности [ править ]

Считается, что галектин-1 играет роль в создании иммунной толерантности во время беременности . [12] Галектин-1 экспрессируется стромальными клетками эндометрия на протяжении менструального цикла, однако значительно увеличивается во время имплантации. Галектин-1 индуцирует дифференцировку дендритных клеток по фенотипу, который подавляет Т-хелперные клетки 1 и Т-хелперы 17 и ослабляет воспаление с помощью интерлейкина-10 и интерлейкина-27 . [13] Он также играет роль в образовании и экспрессии HLA-G в синцитии . [14]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что LGALS1 взаимодействует с GEMIN4 [15] HRAS . [16]

См. Также [ править ]

  • Галектин

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000100097 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068220 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Гитт MA, Barondes SH (февраль 1991). «Геномная последовательность и организация двух членов семейства генов человеческого лектина». Биохимия . 30 (1): 82–9. DOI : 10.1021 / bi00215a013 . PMID 1988031 . 
  6. Перейти ↑ Gauthier L, Rossi B, Roux F, Termine E, Schiff C (октябрь 2002 г.). «Галектин-1 представляет собой лиганд стромальных клеток рецептора пре-B-клеток (BCR), участвующий в образовании синапсов между пре-B и стромальными клетками и в запуске пре-BCR» . Proc Natl Acad Sci USA . 99 (20): 13014–9. DOI : 10.1073 / pnas.202323999 . PMC 130578 . PMID 12271131 .  
  7. Перейти ↑ Cho M, Cummings RD (1995). «Галектин-1, бета-галактозид-связывающий лектин в клетках яичников китайского хомячка. I. Физические и химические характеристики» . J. Biol. Chem . 270 (10): 5198–206. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5198 . PMID 7890630 . 
  8. ^ Outenreath RL, Jones AL (1992). «Влияние эндогенного лектинового субстрата на культивируемые ганглиозные клетки дорсального корешка». J. Neurocytol . 21 (11): 788–95. DOI : 10.1007 / bf01237904 . PMID 1431997 . 
  9. ^ Kadoya Т, Хори Н (2005). «Структурные и функциональные исследования галектина-1: новая активность, способствующая регенерации аксонов для окисленного галектина-1». Curr Drug Targets . 6 (4): 375–83. DOI : 10.2174 / 1389450054022007 . PMID 16026256 . 
  10. ^ «Энтрез Ген: лектин LGALS1, галактозид-связывающий, растворимый, 1 (галектин 1)» .
  11. Перейти ↑ Gandhi, MK (15 августа 2007 г.). «Галектин-1 опосредованное подавление специфического Т-клеточного иммунитета к вирусу Эпштейна-Барра при классической лимфоме Ходжкина» . Кровь . 110 (4): 1326–9. DOI : 10.1182 / кровь-2007-01-066100 . PMC 1939905 . PMID 17438085 .  
  12. ^ Муньос-Suano A, Гамильтон AB, Бец AG (май 2011). «Дай мне приют: иммунная система во время беременности». Иммунол. Ред . 241 (1): 20–38. DOI : 10.1111 / j.1600-065X.2011.01002.x . PMID 21488887 . 
  13. ^ Ilarregui JM, Croci DO, Bianco Г.А., Тоскано М.А., Salatino M, Vermeulen ME, Geffner JR, Рабинович GA (сентябрь 2009). «Толерогенные сигналы, доставляемые дендритными клетками к Т-клеткам через иммунорегуляторную цепь, управляемую галектином-1, включающую интерлейкин 27 и интерлейкин 10». Nat. Иммунол . 10 (9): 981–91. DOI : 10.1038 / ni.1772 . PMID 19668220 . 
  14. ^ Комнинос А.Н., Jayasena CN, Dhillo WS (2014). «Взаимосвязь между кишечными и жировыми гормонами и размножением». Гм. Репродукция. Обновить . 20 (2): 153–74. DOI : 10.1093 / humupd / dmt033 . PMID 24173881 . 
  15. Перейти ↑ Park JW, Voss PG, Grabski S, Wang JL, Patterson RJ (сентябрь 2001 г.). «Ассоциация галектина-1 и галектина-3 с Gemin4 в комплексах, содержащих белок SMN» . Nucleic Acids Res . 29 (17): 3595–602. DOI : 10.1093 / NAR / 29.17.3595 . PMC 55878 . PMID 11522829 .  
  16. ^ Паз А, Haklai R, Elad-Sfadia G, Баллана Е, Kloog Y (ноябрь 2001 года). «Галектин-1 связывает онкогенный H-Ras, чтобы опосредовать закрепление Ras-мембраны и трансформацию клеток» . Онкоген . 20 (51): 7486–93. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204950 . PMID 11709720 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Баронды С.Х., Купер Д.Н., Гитт М.А., Леффлер Х. (1994). «Галектины. Структура и функции большого семейства лектинов животных». J. Biol. Chem . 269 (33): 20807–10. PMID  8063692 .