| Глюкозо-6-фосфат-изомераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер глюкозо-6-фосфат-изомеразы, кролик | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 5.3.1.9 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-41-6 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| С-концевой участок бактериальной фосфоглюкозоизомеразы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура изомеразы фосфоглюкозы / фосфоманнозы из pyrobaculum aerophilum в комплексе с фруктозо-6-фосфатом | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | bact-PGI_C | ||||||||
| Pfam | PF10432 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR019490 | ||||||||
| CDD | cd05016 | ||||||||
| |||||||||
| Изомеры фосфоглюкозы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | PGI | ||||||||
| Pfam | PF00342 | ||||||||
| SCOP2 | 1pgi / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd05015 | ||||||||
| |||||||||
| GPI | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | GPI , AMF, GNPI, NLK, PGI, PHI, SA-36, SA36, глюкозо-6-фосфат-изомераза | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | OMIM : 172400 MGI : 95797 HomoloGene : 145 GeneCards : GPI | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Расположение (UCSC) | Chr 19: 34.36 - 34.4 Мб | Chr 7: 34,2 - 34,23 Мб | |||||||||||||||||||||||
| PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Глюкоза-6-фосфат - изомеразы ( ГПИ ), альтернативно известный как фосфоглюкозоизомераза изомеразы / фосфоглюкоизомераза ( ПГИ ) или phosphohexose изомеразы ( ФИ ), представляет собой фермент , который у человека кодируется GPI гена на хромосоме 19. [5] Этот ген кодирует член семейства белков глюкозо-фосфат-изомеразы. Кодируемый белок был идентифицирован как подрабатывающий белок на основании его способности выполнять механически различные функции. В цитоплазме продукт гена действует как гликолитический фермент (глюкозо-6-фосфат-изомераза), который взаимно превращает глюкозо-6-фосфат.(G6P) и фруктозо-6-фосфат (F6P). Внеклеточно кодируемый белок (также называемый нейролейкином) функционирует как нейротрофический фактор, который способствует выживанию скелетных моторных нейронов и сенсорных нейронов, и как лимфокин, который индуцирует секрецию иммуноглобулинов . Кодируемый белок также называется аутокринным фактором подвижности (AMF) на основании дополнительной функции секретируемого опухолью цитокина и ангиогенного фактора. Дефекты этого гена являются причиной несфероцитарной гемолитической анемии, а серьезный дефицит ферментов может быть связан с водянкой плода, немедленной неонатальной смертью и неврологическими нарушениями. Альтернативная сваркаприводит к множеству вариантов транскрипции. [предоставлено RefSeq, январь 2014 г.] [6]
Структура [ править ]
Функциональный GPI представляет собой димер массой 64 кДа, состоящий из двух идентичных мономеров. [7] [8] Два мономера, в частности, взаимодействуют через два выступа в объятиях. Активный центр каждого мономера образован щелью между двумя доменами и границей раздела димера. [7]
Мономеры GPI состоят из двух доменов, один из которых состоит из двух отдельных сегментов, называемых большим доменом, а другой - из промежуточного сегмента, называемого малым доменом. [9] Каждый из двух доменов представляет собой αβα-сэндвичи, при этом малый домен содержит пятицепочечный β-лист, окруженный α-спиралями, в то время как большой домен имеет шестицепочечный β-лист. [7] Большой домен, расположенный на N-конце и C-конце каждого мономера, также содержит выступы в виде «плеча». [9] [10] Некоторые остатки в малом домене служат для связывания фосфата, в то время как другие остатки, особенно His 388, от большого и С-концевого доменов, имеют решающее значение для стадии раскрытия сахарного кольца, катализируемой этим ферментом. Поскольку изомеризационная активность происходит на границе раздела димеров, димерная структура этого фермента имеет решающее значение для его каталитической функции. [10]
Предполагается, что фосфорилирование серина этого белка вызывает конформационные изменения его секреторной формы. [8]
Механизм [ править ]
Механизм, который GPI использует для взаимного преобразования глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата (альдоза в кетозу), состоит из трех основных этапов: раскрытие глюкозного кольца, изомеризация глюкозы во фруктозу через промежуточный эндиол и закрытие фруктозного кольца. [11]
Изомеризация глюкозы [ править ]
| D - Глюкоза | Фосфоглюкозоизомераза | D - Фруктоза | |
| Фосфоглюкозоизомераза | |||
| α- D - глюкозо-6-фосфат | Фосфоглюкозоизомераза | β- D - фруктозо-6-фосфат | |
| Фосфоглюкозоизомераза | |||
Соединение C00668 в базе данных KEGG Pathway. Фермент 5.3.1.9 в базе данных KEGG Pathway. Соединение C05345 в базе данных KEGG Pathway. Реакция R00771 в базе данных пути KEGG .
Глюкозо-6-фосфат связывается с GPI в форме пиранозы. Кольцо открывается по механизму «пуш-пул» с помощью His388, который протонирует кислород C5, и Lys518, который депротонирует гидроксильную группу C1. Это создает альдозу с открытой цепью. Затем подложку поворачивают вокруг связи C3-C4, чтобы позиционировать ее для изомеризации. На этом этапе Glu357 депротонирует C2 с образованием промежуточного цис- эндиолата, стабилизированного Arg272. Для завершения изомеризации Glu357 отдает свой протон C1, гидроксильная группа C2 теряет свой протон и образуется кетозо-фруктозо-6-фосфат с открытой цепью. Наконец, кольцо замыкается путем повторного вращения подложки вокруг связи C3-C4 и депротонирования гидроксила C5 с помощью Lys518. [12]
Функция [ править ]
Этот ген принадлежит к семейству GPI. [6] Белок, кодируемый этим геном, представляет собой димерный фермент, который катализирует обратимую изомеризацию G6P и F6P. [13] [14] Поскольку реакция обратима, ее направление определяется концентрациями G6P и F6P. [10]
глюкоза - 6-фосфат ↔ фруктозо - 6-фосфата
Белок выполняет разные функции внутри и вне клетки. В цитоплазме белок участвует в гликолизе и глюконеогенезе , а также в пентозофосфатном пути. [10] Вне клетки он функционирует как нейротрофический фактор для спинномозговых и сенсорных нейронов, называемый нейролейкином . [14] Тот же белок также секретируется раковыми клетками, где он называется аутокринным фактором подвижности [15] и стимулирует метастазирование . [16] Также известно, что внеклеточный GPI действует как фактор созревания. [10] [14]
Нейролейкин [ править ]
Хотя изначально он рассматривался как отдельные белки, технология клонирования показала, что GPI почти идентичен белку нейролейкину . [17] Нейролейкин является нейротрофическим фактором спинномозговых и сенсорных нейронов. Он содержится в больших количествах в мышцах, головном мозге, сердце и почках. [18] Нейролейкин также действует как лимфокин, секретируемый Т-клетками, стимулируемыми лектином. Он индуцирует секрецию иммуноглобулина в В-клетках как часть ответа, который активирует секретирующие антитела клетки. [19]
Фактор аутокринной подвижности [ править ]
Эксперименты по клонированию также показали, что GPI идентичен белку, известному как фактор аутокринной подвижности (AMF). [20] AMF продуцируется и секретируется раковыми клетками и стимулирует рост и подвижность клеток как фактор роста . [21] Считается, что AMF играет ключевую роль в метастазировании рака , активируя пути MAPK / ERK или PI3K / AKT . [22] [23] [24] В пути PI3K / AKT, AMF взаимодействует с gp78 / AMFR регулировать ER высвобождение кальция, и , следовательно , защищает от апоптозав ответ на стресс ER. [22]
Прокариотическая бифункциональная глюкозо-6-фосфат-изомераза [ править ]
У некоторых архей и бактерий активность глюкозо-6-фосфат-изомеразы происходит через бифункциональный фермент, который также проявляет активность фосфоманнозо-изомеразы (PMI). Хотя этот бифункциональный фермент не имеет близкого родства с эукариотическими GPI, он достаточно похож, так что последовательность включает кластер треонинов и серинов, который формирует сайт связывания фосфата сахара в обычном GPI. Считается, что фермент использует одни и те же каталитические механизмы как для раскрытия цикла глюкозы, так и для изомеризации для взаимного превращения G6P в F6P. [25]
Клиническое значение [ править ]
Дефицит GPI является причиной 4% гемолитических анемий из-за дефицита гликолитических ферментов. [13] [14] [26] [27] Недавно было выявлено несколько случаев дефицита GPI. [28]
Повышенные уровни сыворотки GPI были использованы в качестве прогностического биомаркера для колоректального , молочной железы , легких , почек , желудочно - кишечного тракта и других видов рака . [8] [14] Как AMF, GPI регулирует миграцию клеток во время инвазии и метастазирования . [8] Одно исследование показало, что внешние слои сфероидов опухоли молочной железы (BTS) секретируют GPI, который вызывает эпителиально-мезенхимальный переход.(EMT), инвазия и метастазирование в BTS. Было обнаружено, что ингибиторы GPI ERI4P и 6PG блокируют метастазирование BTS, но не гликолиз BTS или жизнеспособность фибробластов. Кроме того, GPI секретируется исключительно опухолевыми клетками, а не нормальными клетками. По этим причинам ингибиторы GPI могут быть более безопасным и целенаправленным подходом для противораковой терапии. [29] GPI также участвует в петле положительной обратной связи с HER2 , основной терапевтической мишенью рака молочной железы, поскольку GPI усиливает экспрессию HER2, а сверхэкспрессия HER2 усиливает экспрессию GPI, и так далее. В результате активность GPI, вероятно, придает устойчивость клеток рака молочной железы к терапии на основе HER2 с использованием герцептина / трастузумаба, и ее следует рассматривать как дополнительную мишень при лечении пациентов.[24]
См. Также [ править ]
- Фермент фруктоза -1-фосфат-альдолаза , превращающий фруктозу в глюкозу.
Взаимодействия [ править ]
Известно, что GPI взаимодействует с:
- AMFR , [22] [24] и
- HER2 . [24]
Интерактивная карта проезда [ править ]
Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. [§ 1]
- ^ Интерактивную карту путей можно отредактировать на WikiPathways: " GlycolysisGluconeogenesis_WP534 " .
Ссылки [ править ]
- ^ a b c ENSG00000105220 GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000282019, ENSG00000105220 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036427 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ "UniProtKB: P06744 (G6PI_HUMAN)" .
- ^ a b «Ген Entrez: GPI-глюкозо-фосфат-изомераза» .
- ^ a b c Джеффри CJ, Bahnson BJ, Chien W, Ringe D, Petsko GA (февраль 2000 г.). «Кристаллическая структура кроличьей фосфоглюкозоизомеразы, гликолитического фермента, который подрабатывает нейролейкином, аутокринным фактором подвижности и медиатором дифференцировки». Биохимия . 39 (5): 955–64. DOI : 10.1021 / bi991604m . PMID 10653639 .
- ^ a b c d Haga A, Niinaka Y, Raz A (2000). «Фосфогексозоизомераза / аутокринный фактор подвижности / нейролейкин / фактор созревания представляет собой многофункциональный фосфопротеин». Биохим. Биофиз. Acta . 1480 (1-2): 235–44. DOI : 10.1016 / s0167-4838 (00) 00075-3 . PMID 11004567 .
- ^ a b Sun YJ, Chou CC, Chen WS, Wu RT, Meng M, Hsiao CD (май 1999 г.). «Кристаллическая структура многофункционального белка: фосфоглюкозоизомераза / аутокринный фактор подвижности / нейролейкин» . Proc Natl Acad Sci USA . 96 (10): 5412–5417. DOI : 10.1073 / pnas.96.10.5412 . PMC 21873 . PMID 10318897 .
- ^ a b c d e Cordeiro, AT; Годой, PH; Сильва, Швейцария; Garratt, RC; Oliva, G; Тиманн, Огайо (21 февраля 2003 г.). «Кристаллическая структура человеческой фосфоглюкозоизомеразы и анализ начальных каталитических стадий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1645 (2): 117–22. DOI : 10.1016 / s1570-9639 (02) 00464-8 . PMID 12573240 .
- Перейти ↑ Read J, Pearce J, Li X, Muirhead H, Chirgwin J, Davies C (июнь 2001). «Кристаллическая структура человеческой фосфоглюкозоизомеразы с разрешением 1,6 A: значение для каталитического механизма, цитокиновой активности и гемолитической анемии». J Mol Biol . 309 (2): 447–63. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.4680 . PMID 11371164 .
- ^ Грэхэм Соломонс JT, Циммерли Е.М., Бернс S, Кришнамурти N, Лебедь М.К., Крингс S, Мьюрхед Н, Chirgwin Дж, Дэвис С (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура фосфоглюкозоизомеразы мыши с разрешением 1,6А и ее комплекс с глюкозо-6-фосфатом раскрывают каталитический механизм раскрытия сахарного кольца». J Mol Biol . 342 (3): 847–60. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.07.085 . PMID 15342241 .
- ^ a b Kugler W, Lakomek M (март 2000). «Дефицит глюкозо-6-фосфат изомеразы». Передовая практика и исследования в области клинической гематологии . 13 (1): 89–101. DOI : 10,1053 / beha.1999.0059 . PMID 10916680 .
- ^ a b c d e Сомаровту, S; Бродкин, HR; D'Aquino, JA; Ringe, D; Ондрехен, MJ; Beuning, PJ (1 ноября 2011 г.). «История двух изомераз: компактные и расширенные активные центры в кетостероидизомеразе и фосфоглюкозоизомеразе». Биохимия . 50 (43): 9283–95. DOI : 10.1021 / bi201089v . PMID 21970785 .
- ^ Добаши Y, Ватанабэ Х, Сато Y, и др. (Декабрь 2006 г.). «Дифференциальная экспрессия и патологическое значение экспрессии аутокринного фактора подвижности / глюкозо-6-фосфат-изомеразы в карциномах легких человека». J. Pathol . 210 (4): 431–40. DOI : 10.1002 / path.2069 . PMID 17029220 . S2CID 39800980 .
- ^ Ватанабе Н, Takehana К, М Дата, Shinozaki и Т, Рац A (1 июля 1996 года). «Фактором аутокринной подвижности опухолевых клеток является полипептид нейролейкин / фосфогексозоизомераза» . Cancer Res . 56 (13): 2960–3. PMID 8674049 .
- ^ Чапут М, Клаас В, D Portetelle, Cludts я, Cravador А, Burny А, Гра Н, Зубной камень (март 1988). «Нейротрофический фактор нейролейкин на 90% гомологичен фосфогексозоизомеразе». Природа . 332 (6163): 454–5. DOI : 10.1038 / 332454a0 . PMID 3352744 . S2CID 4260489 .
- Перейти ↑ Gurney ME, Heinrich SP, Lee MR, Yin HS (октябрь 1986). «Молекулярное клонирование и экспрессия нейролейкина, нейротрофического фактора спинномозговых и сенсорных нейронов». Наука . 234 (4776): 566–74. DOI : 10.1126 / science.3764429 . PMID 3764429 .
- ^ Герни ME, Apatoff BR, Копье GT, Бомель MJ, Антел JP, Bania MB, Редер AT (октябрь 1986). «Нейролейкин: лимфокиновый продукт стимулированных лектином Т-клеток». Наука . 234 (4776): 574–81. DOI : 10.1126 / science.3020690 . PMID 3020690 .
- ^ Ватанабе Н, Takehana К, М Дата, Shinozaki и Т, Рац А (июль 1996 года). «Фактором аутокринной подвижности опухолевых клеток является полипептид нейролейкин / фосфогексозоизомераза» . Cancer Res . 56 (13): 2960–3. PMID 8674049 .
- ^ Silletti S, Рац A (июль 1993). «Фактор аутокринной моторики - фактор роста». Biochem Biophys Res Commun . 194 (1): 454–5. DOI : 10.1006 / bbrc.1993.1840 . PMID 8392842 .
- ^ а б в Фу, М; Ли, Л; Альбрехт, Т; Джонсон, JD; Kojic, LD; Наби, ИР (июнь 2011 г.). «Фактор аутокринной подвижности / фосфоглюкозоизомераза регулирует стресс ER и гибель клеток посредством контроля высвобождения кальция ER» . Гибель клеток и дифференциация . 18 (6): 1057–70. DOI : 10.1038 / cdd.2010.181 . PMC 3131941 . PMID 21252914 .
- ^ Лиотта LA, Mandler R, G Murano, Кац Д. Гордон RK, Chiang PK, Schiffmann E (май 1986). «Фактор аутокринной подвижности опухолевых клеток» . Proc Natl Acad Sci USA . 83 (10): 3302–6. DOI : 10.1073 / pnas.83.10.3302 . PMC 323501 . PMID 3085086 .
- ^ а б в г Хо, DH; Nangia-Makker, P; Балан, В; Hogan, V; Tait, L; Ван, Y; Раз, А (15 февраля 2013 г.). «Фактор аутокринной подвижности способствует расщеплению HER2 и передаче сигналов в клетках рака груди» . Исследования рака . 73 (4): 1411–9. DOI : 10,1158 / 0008-5472.can-12-2149 . PMC 3577983 . PMID 23248119 .
- ^ Лебедь М.К., Хансен T, Schönheit P, Davies C (сентябрь 2004). «Новая фосфоглюкозоизомераза (PGI) / фосфоманнозоизомераза из кренархея Pyrobaculum aerophilum является членом надсемейства PGI: структурные доказательства при разрешении 1,16-A» . J. Biol. Chem . 279 (38): 39838–45. DOI : 10.1074 / jbc.M406855200 . PMID 15252053 .
- ^ Walker JI, Лейтон DM, Bellingham AJ, Morgan MJ, Фаик P (март 1993). «Нарушения последовательности ДНК при дефиците глюкозо-6-фосфат-изомеразы человека». Гм. Мол. Genet . 2 (3): 327–9. DOI : 10.1093 / HMG / 2.3.327 . PMID 8499925 .
- ^ Канно Н, Фуджи Н, Хироо А, Ишид Y, Ог S, Фукумото Y, Мацузав К, Огава S, S Мива (сентябрь 1996). «Молекулярный анализ дефицита глюкозо-фосфат-изомеразы, ассоциированного с наследственной гемолитической анемией» . Кровь . 88 (6): 2321–5. DOI : 10.1182 / blood.V88.6.2321.bloodjournal8862321 . PMID 8822954 .
- ^ «Дефицит GPI» .
- ^ Галлардо-Перес, JC; Риверо-Сегура, штат Северная Каролина; Марин-Эрнандес, А; Морено-Санчес, Р. Родригес-Энрикес, С. (июнь 2014 г.). «Ингибирование GPI / AMF блокирует развитие метастатического фенотипа зрелых сфероидов многоклеточной опухоли» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1843 (6): 1043–53. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2014.01.013 . PMID 24440856 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Уокер Дж. И., Фаик П., Морган М. Дж. (1990). «Характеристика 5'-конца гена глюкозо-фосфат-изомеразы человека (GPI)». Геномика . 7 (4): 638–43. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90212-D . PMID 2387591 .
- Браунштейн Б.Х., Сильверман Г.А., Литтл Р.Д. и др. (1989). «Выделение однокопийных генов человека из библиотеки дрожжевых клонов искусственных хромосом». Наука . 244 (4910): 1348–51. DOI : 10.1126 / science.2544027 . PMID 2544027 .
- Мизрахи Y (1989). «Нейротрофическая активность мономерной глюкофосфоизомеразы блокируется вирусом иммунодефицита человека (ВИЧ-1) и пептидами из гликопротеина оболочки ВИЧ-1». J. Neurosci. Res . 23 (2): 217–24. DOI : 10.1002 / jnr.490230212 . PMID 2547084 . S2CID 42567893 .
- Гурни М.Э., Апатов Б.Р., Спир Г.Т. и др. (1986). «Нейролейкин: лимфокиновый продукт стимулированных лектином Т-клеток». Наука . 234 (4776): 574–81. DOI : 10.1126 / science.3020690 . PMID 3020690 .
- Фаик П., Уокер Д.И., Редмилл А.А., Морган М.Дж. (1988). «Глюкозо-6-фосфатизомераза и нейролейкин мыши имеют идентичные 3'-последовательности». Природа . 332 (6163): 455–7. DOI : 10.1038 / 332455a0 . PMID 3352745 . S2CID 4306026 .
- Занелла А., Иззо С., Ребулла П. и др. (1981). «Первый стабильный вариант глюкозо-фосфатизомеразы эритроцитов, связанный с тяжелой гемолитической анемией». Являюсь. J. Hematol . 9 (1): 1–11. DOI : 10.1002 / ajh.2830090102 . PMID 7435496 . S2CID 10479146 .
- Фаик П., Уокер Д.И., Морган М.Дж. (1994). «Идентификация новой тандемно повторяющейся последовательности, присутствующей в интроне гена глюкозо-фосфат-изомеразы (GPI) у мыши и человека». Геномика . 21 (1): 122–7. DOI : 10.1006 / geno.1994.1233 . PMID 7545951 .
- Сюй В., Бейтлер Э (1995). «Характеристика генных мутаций дефицита глюкозо-фосфат-изомеразы человека, связанного с хронической гемолитической анемией» . J. Clin. Инвестируйте . 94 (6): 2326–9. DOI : 10.1172 / JCI117597 . PMC 330061 . PMID 7989588 .
- Сюй В., Ли П., Бейтлер Е. (1996). «Человеческая глюкозо-фосфат-изомераза: картирование экзонов и структура гена». Геномика . 29 (3): 732–9. DOI : 10.1006 / geno.1995.9944 . PMID 8575767 .
- Барончиани Л., Занелла А., Бьянки П. и др. (1996). «Изучение молекулярных дефектов у пациентов с дефицитом глюкозо-фосфат-изомеразы, страдающих хронической гемолитической анемией» . Кровь . 88 (6): 2306–10. DOI : 10.1182 / blood.V88.6.2306.bloodjournal8862306 . PMID 8822952 .
- Beutler E, West C, Britton HA и др. (1998). «Мутации дефицита глюкозофосфатизомеразы (GPI), связанные с наследственной несфероцитарной гемолитической анемией (HNSHA)». Blood Cells Mol. Дис . 23 (3): 402–9. DOI : 10.1006 / bcmd.1997.0157 . PMID 9446754 .
- Канно Х, Фудзи Х, Мива С. (1998). «Экспрессия и ферментативная характеристика вариантов человеческой глюкозо-фосфат-изомеразы (GPI), составляющих дефицит GPI». Blood Cells Mol. Дис . 24 (1): 54–61. DOI : 10.1006 / bcmd.1998.0170 . PMID 9616041 .
- Куглер В., Бреме К., Ласпе П. и др. (1998). «Молекулярные основы неврологической дисфункции в сочетании с гемолитической анемией при дефиците глюкозо-6-фосфатизомеразы (GPI) человека». Гм. Genet . 103 (4): 450–4. DOI : 10.1007 / s004390050849 . PMID 9856489 . S2CID 8313584 .
- Беляева О.В., Балановский О.П., Эшворт Л.К. и др. (1999). «Тонкое картирование маркера полиморфного повтора СА на хромосоме 19 человека и его использование в популяционных исследованиях». Джин . 230 (2): 259–66. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00056-6 . PMID 10216265 .
- Якиревич E, Наот Y (2000). «Клонирование глюкозо-фосфат-изомеразы / нейролейкин-подобного антигена сперматозоидов, участвующих в агглютинации сперматозоидов» . Биол. Репродукция . 62 (4): 1016–23. DOI : 10.1095 / biolreprod62.4.1016 . PMID 10727272 .
- Хага А, Нийнака Й, Раз А (2000). «Фосфогексозоизомераза / аутокринный фактор подвижности / нейролейкин / фактор созревания представляет собой многофункциональный фосфопротеин». Биохим. Биофиз. Acta . 1480 (1-2): 235–44. DOI : 10.1016 / s0167-4838 (00) 00075-3 . PMID 11004567 .
Внешние ссылки [ править ]
- Глюкозо-6-фосфат-изомераза в PROSITE
- Фосфоглюкозоизомераза
- Дефицит глюкозо-фосфат-изомеразы
| vте Путь метаболизма гликолиза |
|---|
Глюкоза Гексокиназа АТФ ADP Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-6-фосфат- изомераза Фруктоза 6-фосфат Фосфофруктокиназа-1 АТФ ADP 1,6-бисфосфат фруктозы Фруктозо-бисфосфат альдолаза Дигидроксиацетонфосфат + + Глицеральдегид 3-фосфат Триозофосфат изомераза 2 × Глицеральдегид-3-фосфат 2 × Глицеральдегид-3- фосфатдегидрогеназа НАД + + P i НАДН + Н + НАД + + P i НАДН + Н + 2 × 1,3-бисфосфоглицерат 2 × Фосфоглицераткиназа ADP АТФ ADP АТФ 2 × 3-фосфоглицерат 2 × Фосфоглицерат мутаза 2 × 2-фосфоглицерат 2 × Phosphopyruvate гидратаз ( енолаз ) H 2 O H 2 O 2 × Фосфоенолпируват 2 × Пируваткиназа ADP АТФ 2 × Пируват 2 × |
