Гексокиназа-1 (НК1) представляет собой фермент , который у человека кодируется hk1 гена на хромосоме 10. гексокиназ фосфорилирует глюкозу для получения глюкозо-6-фосфата (G6P), первый шаг в большинстве метаболизма глюкозы путей. Этот ген кодирует повсеместную форму гексокиназы, которая локализуется на внешней мембране митохондрий . Мутации в этом гене были связаны с гемолитической анемией из-за дефицита гексокиназы. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к пяти вариантам транскрипта, которые кодируют различные изоформы , некоторые из которых являются тканеспецифичными. Каждая изоформа имеет свойN-конец ; остальная часть белка идентична среди всех изоформ. Описан шестой вариант транскрипта, но из-за наличия нескольких стоп-кодонов он, как полагают, не кодирует белок. [предоставлено RefSeq, апрель 2009 г.] [5]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
1.1 Ген
1.2 Белок
2 Функция
3 Клиническое значение
3.1 Нейродегенеративные расстройства
3.2 Пигментный ретинит
4 взаимодействия
5 Интерактивная карта проезда
6 См. Также
7 ссылки
8 Дальнейшее чтение
Структура [ править ]
HK1 является одной из четырех высокогомологичных изоформ гексокиназы в клетках млекопитающих. [6] [7]
Джин [ править ]
Ген HK1 занимает примерно 131 т.п.н. и состоит из 25 экзонов . Альтернативный сплайсинг его 5'-экзонов дает разные транскрипты в разных типах клеток: экзоны 1-5 и экзон 8 (экзоны T1-6) являются экзонами, специфичными для семенников; экзон 6, расположенный примерно в 15 т.п.н. ниже экзонов, специфичных для семенников, является специфическим для эритроида экзоном (экзон R); и экзон 7, расположенный примерно в 2,85 т.п.н. ниже экзона R, является первым 5'-экзоном для повсеместно экспрессируемой изоформы HK1. Более того, экзон 7 кодирует порин-связывающий домен (PBD), консервативный в генах HK1 млекопитающих . Между тем, оставшиеся 17 экзонов являются общими для всех изоформ HK1.
Помимо экзона R, для экспрессии HK-R в эритроидных клетках необходим участок проксимального промотора, который содержит элемент GATA, сайт SP1, CCAAT и Ets-связывающий мотив. [6]
Белок [ править ]
Этот ген кодирует гомодимер 100 кДа с регуляторным N-концевым доменом (1-475), каталитическим C-концевым доменом (остатки 476-917) и альфа-спиралью, соединяющей две его субъединицы. [6] [8] [9] [10] Оба терминальных домена состоят из большого субдомена и малого субдомена. Гибкая область С-концевого большого субдомена ( остатки 766-810) может принимать различные положения и, как предполагается, взаимодействует с основанием АТФ. Более того, глюкоза и G6P связываются в непосредственной близости в N- и C-концевых доменах и стабилизируют общее конформационное состояние C-концевого домена. [8] [9]Согласно одной модели, G6P действует как аллостерический ингибитор, который связывает N-концевой домен, чтобы стабилизировать его закрытую конформацию, которая затем стабилизирует конформацию C-концевого гибкого субдомена, который блокирует АТФ. Вторая модель утверждает, что G6P действует как активный ингибитор, который стабилизирует закрытую конформацию и конкурирует с АТФ за C-концевой сайт связывания. [8] Результаты нескольких исследований показывают, что С-конец способен как к каталитическому, так и к регуляторному действию. [11] Между тем, гидрофобный N-конец сам по себе не обладает ферментативной активностью, но содержит регуляторный сайт G6P и PBD, который отвечает за стабильность белка и связывание с внешней митохондриальной мембраной (OMM). [6][12] [10] [13]
Функция [ править ]
В качестве одного из двух митохондриальных изоформ гексокиназы и член семейства киназ сахара, НК1 катализирует лимитирующей скорость и первый шаг обязательным метаболизма глюкозы, которая является АТФ-зависимое фосфорилирование глюкозы в G6P. [8] [7] [10] [14] Физиологические уровни G6P могут регулировать этот процесс, ингибируя HK1 как отрицательную обратную связь , хотя неорганический фосфат (P i ) может ослаблять ингибирование G6P. [8] [12] [10] Однако, в отличие от HK2 и HK3 , HK1 непосредственно не регулируется P i , что лучше подходит для его повсеместного использования.катаболическая роль. [7] Фосфорилируя глюкозу, HK1 эффективно предотвращает выход глюкозы из клетки и, таким образом, направляет глюкозу на энергетический метаболизм. [8] [13] [12] [10] Более того, его локализация и прикрепление к OMM способствует взаимодействию гликолиза с митохондриальным окислительным фосфорилированием , что значительно увеличивает производство АТФ за счет прямой рециркуляции митохондриального АТФ / АДФ для удовлетворения энергетических потребностей клетки. . [14] [10] [15] В частности, связанный с OMM HK1 связывает VDAC1, чтобы вызвать открытие митохондриальной переходной поры проницаемости и высвобождение митохондриального АТФ, чтобы дополнительно подпитывать гликолитический процесс.[10] [7]
Другой важной функцией HK1, связанного с OMM, является выживание клеток и защита от окислительного повреждения . [14] [7] Активация киназы Akt опосредуется связыванием HK1-VDAC1 как часть опосредованного фактором роста фосфатидилинозитол-3-киназы (PI3) / выживания клеток Akt внутриклеточного сигнального пути, таким образом предотвращая высвобождение цитохрома с и последующий апоптоз. [14] [6] [10] [7] Фактически, есть доказательства того, что связывание VDAC антиапоптотической HK1 и проапоптотической креатинкиназой являются взаимоисключающими, что указывает на то, что отсутствие HK1 позволяет креатинкиназе связывать и откройте VDAC. [7]Кроме того, HK1 продемонстрировал антиапоптотическую активность за счет антагонизма белков Bcl-2, расположенных в OMM, которые затем ингибируют апоптоз, индуцированный TNF . [6] [13]
В префронтальной коре HK1 предположительно образует белковый комплекс с EAAT2 , Na + / K + АТФазой и аконитазой , который функционирует для удаления глутамата из перисинаптического пространства и поддержания низких базальных уровней в синаптической щели . [15]
В частности, HK1 является наиболее широко экспрессируемой изоформой из четырех гексокиназ и конститутивно экспрессируется в большинстве тканей, хотя в основном она обнаруживается в головном мозге , почках и эритроцитах (эритроцитах). [6] [8] [13] [7] [15] [10] [16] Его высокое содержание в сетчатке , особенно во внутреннем сегменте фоторецептора, внешнем плексиформном слое, внутреннем ядерном слое, внутреннем плексиформном слое и слое ганглиозных клеток. , свидетельствует о его решающей метаболической цели. [17] Он также экспрессируется в клетках, полученных из гемопоэтических стволовых клеток , таких как эритроциты, лейкоциты., и тромбоциты , а также из эритроидных клеток-предшественников. [6] Следует отметить, что HK1 является единственной изоформой гексокиназы, обнаруженной в клетках и тканях, функция которых в наибольшей степени зависит от метаболизма глюкозы, включая мозг, эритроциты, тромбоциты, лейкоциты и фибробласты . [18] У крыс это также преобладающая гексокиназа в тканях плода, вероятно, из-за их постоянной утилизации глюкозы. [12] [16]
Клиническое значение [ править ]
Мутации в этом гене связаны с типом 4H болезни Шарко – Мари – Тута , также известной как наследственная моторная и сенсорная нейропатия по Руссовскому типу (HMSNR). [19] Из-за решающей роли HK1 в гликолизе, дефицит гексокиназы был идентифицирован как причина эритроэнзимопатий, связанных с наследственной несфероцитарной гемолитической анемией (HNSHA). Аналогичным образом, дефицит HK1 приводит к повреждению белого вещества головного мозга, уродствам и психомоторной отсталости, а также к латентному сахарному диабету и панмиелопатии . [6] Между тем, HK1 сильно экспрессируется при раке., и его антиапоптотические эффекты наблюдались в высокогликолитических клетках гепатомы . [13] [6]
Нейродегенеративные расстройства [ править ]
HK1 может быть причинно связан с настроением и психотическими расстройствами , включая униполярную депрессию (UPD), биполярное расстройство (BPD) и шизофрению, как благодаря его роли в энергетическом метаболизме, так и выживании клеток. Например, накопление лактата в мозге пациентов с BPD и SCHZ потенциально является результатом отделения HK1 от OMM и, соответственно, гликолиза от окислительного фосфорилирования митохондрий. В случае SCHZ уменьшение прикрепления HK1 к OMM в теменной коре привело к снижению способности обратного захвата глутамата и, таким образом, выбросу глутамата из синапсов.. Высвобожденный глутамат активирует внесинаптические рецепторы глутамата, что приводит к изменению структуры и функции глутаматных цепей, синаптической пластичности , фронтальной корковой дисфункции и, в конечном итоге, когнитивных нарушений, характерных для SCHZ. [15] Точно так же отслоение митохондрий Hk1 было связано с гипотиреозом , который включает аномальное развитие мозга и повышенный риск депрессии , в то время как его прикрепление приводит к росту нервов . [14] В болезни Паркинсона , НК1 отрыв от VDAC с помощью Parkin -опосредованной Ubiquitylation и деградации разрушает МРТР на деполяризованымитохондрии, следовательно, блокируя митохондриальную локализацию паркина и останавливая гликолиз. [7] Необходимы дальнейшие исследования для определения относительной отслойки HK1, необходимой в различных типах клеток при различных психических расстройствах. Это исследование также может способствовать разработке методов лечения, направленных на устранение причин отслоения, от генных мутаций до вмешательства со стороны таких факторов, как бета-амилоидный пептид и инсулин . [14]
Пигментный ретинит [ править ]
Гетерозиготные мутации миссенса в hk1 гене (изменение в положении 847 от глутамата в лизин) была связаны с пигментным ретинитом . [20] [17] Так как эта мутация замены расположена далеко от известных функциональных сайтов и не нарушает гликолитическую активность фермента, вероятно, что мутация действует посредством другого биологического механизма, уникального для сетчатки. [20]Примечательно, что исследования сетчатки мышей выявили взаимодействия между Hk1, митохондриальным металло-шапероном Cox11 и шаперонным белком Ranbp2, которые служат для поддержания нормального метаболизма и функции в сетчатке. Таким образом, мутация может нарушить эти взаимодействия и привести к деградации сетчатки. [17] В качестве альтернативы, эта мутация может действовать через антиапоптотическую функцию фермента, поскольку нарушение регуляции ассоциации гексокиназы и митохондрий рецепторами инсулина может вызвать апоптоз фоторецепторов и дегенерацию сетчатки. [20] [17] В этом случае лечение, которое сохраняет ассоциацию гексокиназа-митохондрии, может служить потенциальным терапевтическим подходом. [17]
Взаимодействия [ править ]
Известно, что HK1 взаимодействует с:
VDAC , [7]
Паркин , [7]
EAAT2 , [15]
Na + / K + АТФаза , [15] и
Аконитаза . [15]
Интерактивная карта проезда [ править ]
Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. [§ 1]
^ Интерактивную карту путей можно отредактировать на WikiPathways: " GlycolysisGluconeogenesis_WP534 " .
См. Также [ править ]
Гексокиназа
HK2
HK3
Глюкокиназа
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000156515 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037012 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Энтрез Ген: гексокиназа 1 HK1» .
^ a b c d e f g h i j Мураками К., Канно Х., Танкабелич Дж., Фуджи Х. (2002). «Экспрессия генов и биологическое значение гексокиназы в эритроидных клетках». Acta Haematologica . 108 (4): 204–9. DOI : 10.1159 / 000065656 . PMID 12432216 . S2CID 23521290 .
^ a b c d e f g h i j k Okatsu K, Iemura S, Koyano F, Go E, Kimura M, Natsume T., Tanaka K, Matsuda N (ноябрь 2012 г.). «Митохондриальная гексокиназа HKI представляет собой новый субстрат убиквитинлигазы Паркина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 428 (1): 197–202. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2012.10.041 . PMID 23068103 .
^ Б с д е е г Алешин А.Е., Zeng C, Bourenkov GP, Bartunik HD, Фромм HJ, Honzatko РБ (январь 1998). «Механизм регуляции гексокиназы: новое понимание кристаллической структуры рекомбинантной гексокиназы мозга человека в комплексе с глюкозой и глюкозо-6-фосфатом». Структура . 6 (1): 39–50. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (98) 00006-9 . PMID 9493266 .
^ a b Алешин А.Е., Кирби С., Лю X, Буренков Г.П., Бартуник HD, Фромм Х.Д., Хонзатко РБ (март 2000 г.). «Кристаллические структуры мутантной мономерной гексокиназы I обнаруживают множественные сайты связывания АДФ и конформационные изменения, относящиеся к аллостерической регуляции». Журнал молекулярной биологии . 296 (4): 1001–15. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.3494 . PMID 10686099 .
^ a b c d e f g h i Роби Р. Б., Хэй Н. (август 2006 г.). «Митохондриальные гексокиназы, новые медиаторы антиапоптотического действия факторов роста и Akt» . Онкоген . 25 (34): 4683–96. DOI : 10.1038 / sj.onc.1209595 . PMID 16892082 .
^ Карденас, ML; Корниш-Боуден, А ; Урета, Т. (5 марта 1998 г.). «Эволюция и регуляторная роль гексокиназ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1401 (3): 242–64. DOI : 10.1016 / s0167-4889 (97) 00150-X . PMID 9540816 .
^ a b c d Printz RL, Osawa H, Ardehali H, Koch S, Granner DK (февраль 1997 г.). «Ген гексокиназы II: структура, регуляция и организация промотора». Труды биохимического общества . 25 (1): 107–12. DOI : 10,1042 / bst0250107 . PMID 9056853 .
^ a b c d e Schindler A, Foley E (декабрь 2013 г.). «Гексокиназа 1 блокирует апоптотические сигналы в митохондриях». Сотовая связь . 25 (12): 2685–92. DOI : 10.1016 / j.cellsig.2013.08.035 . PMID 24018046 .
^ Б с д е е Regenold WT, Pratt M, S, Nekkalapu Шапиро PS, Kristian T, Fiskum G (Jan 2012). «Митохондриальная отслойка гексокиназы 1 при настроении и психотических расстройствах: последствия для энергетического метаболизма мозга и нейротрофической передачи сигналов». Журнал психиатрических исследований . 46 (1): 95–104. DOI : 10.1016 / j.jpsychires.2011.09.018 . PMID 22018957 .
^ Б с д е е г Shan D, D, Mount Moore S, V, Арутюнян Meador-Woodruff JH, McCullumsmith RE (май 2014). «Аномальное разделение гексокиназы 1 предполагает нарушение комплекса белка транспорта глутамата при шизофрении» . Исследование шизофрении . 154 (1–3): 1–13. DOI : 10.1016 / j.schres.2014.01.028 . PMC 4151500 . PMID 24560881 .
^ а б Рид, S; Мастерс, C (1985). «О онтогенетических свойствах и тканевых взаимодействиях гексокиназы». Механизмы старения и развития . 31 (2): 197–212. DOI : 10.1016 / s0047-6374 (85) 80030-0 . PMID 4058069 . S2CID 40877603 .
^ а б в г д Ванг Ф, Ван И, Чжан Б, Чжао Л., Любасюк В., Ван К., Сюй М, Ли И, Ву Ф, Вэнь Ц, Бернштейн П.С., Линь Д., Чжу С., Ван Х, Чжан К. , Чен Р. (ноябрь 2014 г.). «Миссенс-мутация в HK1 приводит к аутосомно-доминантному пигментному ретиниту» . Исследовательская офтальмология и визуализация . 55 (11): 7159–64. DOI : 10.1167 / iovs.14-15520 . PMC 4224578 . PMID 25316723 .
^ Gjesing А.П., Нильсен А.А., Brandslund я, Кристенсен С, Sandbæk А, Т Йоргенсен, Витте D, Bonnefond А, Фрогелю Р, Т Хансен, Педерсен вывода (25 июля 2011). «Исследования генетического варианта HK1 в отношении количественных метаболических признаков и распространенности диабета 2 типа» . BMC Medical Genetics . 12 : 99. DOI : 10,1186 / 1471-2350-12-99 . PMC 3161933 . PMID 21781351 .
^ Интернет Менделирующее наследование в человеке (OMIM): 605285
^ a b c Салливан Л.С., Кобольдт, округ Колумбия, Боун С.Дж., Ланг С., Блэнтон С.Х., Кадена Е., Эйвери К.Э., Льюис Р.А., Уэбб-Джонс К., Уитон Д.Х., Берч Д.Г., Кусса Р., Рен Х, Лопес И., Чакарова С. , Коенекоп Р.К., Гарсия КА, Фултон Р.С., Уилсон Р.К., Вайншток Г.М., Дайгер С.П. (ноябрь 2014 г.). «Доминантная мутация гексокиназы 1 (HK1) вызывает пигментный ретинит» . Исследовательская офтальмология и визуализация . 55 (11): 7147–58. DOI : 10.1167 / iovs.14-15419 . PMC 4224580 . PMID 25190649 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Даниэле А., Альтруда Ф, Ферроне М, Силенго Л., Ромео Дж., Арчидиаконо Н., Рокки М. (1992). «Картирование гена гексокиназы 1 человека на 10q11 ---- qter». Человеческая наследственность . 42 (2): 107–10. DOI : 10.1159 / 000154049 . PMID 1572668 .
Маньяни М., Бьянки М., Касабьянка А., Стокки В., Даниэле А., Альтруда Ф., Ферроне М., Силенго Л. (июль 1992 г.). «Рекомбинантная человеческая мини-гексокиназа каталитически активна и регулируется гексозо-6-фосфатами» . Биохимический журнал . 285 (1): 193–9. DOI : 10.1042 / bj2850193 . PMC 1132765 . PMID 1637300 .
Маньяни М., Серафини Дж., Бьянки М., Касабьянка А., Стокки В. (январь 1991 г.). «Микрогетерогенность гексокиназы человека I типа обусловлена различными аминоконцевыми последовательностями». Журнал биологической химии . 266 (1): 502–5. PMID 1985912 .
Адамс В., Гриффин Л.Д., Гелб Б.Д., МакКейб Е.Р. (июнь 1991 г.). «Протеинкиназная активность гексокиназы головного мозга крысы». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 177 (3): 1101–6. DOI : 10.1016 / 0006-291X (91) 90652-N . PMID 2059200 .
Мураками К., Блей Ф., Тилтон В., моряк С., Пиомелли С. (февраль 1990 г.). «Изофермент гексокиназы, специфичный для красных кровяных телец человека (HKR)» . Кровь . 75 (3): 770–5. DOI : 10.1182 / blood.V75.3.770.770 . PMID 2297576 .
Ниши С., Сейно С., Белл Г.И. (декабрь 1988 г.). «Гексокиназа человека: последовательности амино- и карбоксиконцевых половин гомологичны». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 157 (3): 937–43. DOI : 10.1016 / S0006-291X (88) 80964-1 . PMID 3207429 .
Райксен Дж., Аккерман Дж. В., ван ден Вал Бейк А. В., Хофстеде Д. П., Стаал Дж. Э. (январь 1983 г.). «Генерализованный дефицит гексокиназы в клетках крови пациента с несфероцитарной гемолитической анемией» . Кровь . 61 (1): 12–8. DOI : 10.1182 / blood.V61.1.12.12 . PMID 6848140 .
Бьянки М, Маньяни М (1995). «Мутации гексокиназы, вызывающие несфероцитарную гемолитическую анемию». Клетки крови, молекулы и болезни . 21 (1): 2–8. DOI : 10.1006 / bcmd.1995.0002 . PMID 7655856 .
Blachly-Dyson E, Zambronicz EB, Yu WH, Adams V, McCabe ER, Adelman J, Colombini M, Forte M (январь 1993 г.). «Клонирование и функциональная экспрессия в дрожжах двух человеческих изоформ внешнего канала митохондриальной мембраны, потенциал-зависимого анионного канала». Журнал биологической химии . 268 (3): 1835–41. PMID 8420959 .
Алешин А.Е., Зенг С., Фромм Х.Д., Хонзатко РБ (август 1996 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ гексокиназы головного мозга человека». Письма FEBS . 391 (1–2): 9–10. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (96) 00688-6 . PMID 8706938 . S2CID 44367910 .
Visconti PE, Olds-Clarke P, Moss SB, Kalab P, Travis AJ, de las Heras M, Kopf GS (январь 1996 г.). «Свойства и локализация тирозин-фосфорилированной формы гексокиназы в сперме мышей». Молекулярное воспроизводство и развитие . 43 (1): 82–93. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-2795 (199601) 43: 1 <82 :: AID-MRD11> 3.0.CO; 2-6 . PMID 8720117 .
Мори К., Накамура Н., Уэлч Дж. Э., Шиота К., Эдди Е. М. (май 1996 г.). «Яичко-специфическая экспрессия мРНК для уникальной гексокиназы человека 1 типа, лишенной порин-связывающего домена» . Молекулярное воспроизводство и развитие . 44 (1): 14–22. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-2795 (199605) 44: 1 <14 :: AID-MRD2> 3.0.CO; 2-W . PMID 8722688 .
Мураками К., Пиомелли С. (февраль 1997 г.). «Идентификация кДНК изофермента гексокиназы, специфичного для эритроцитов человека» . Кровь . 89 (3): 762–6. DOI : 10.1182 / blood.V89.3.762 . PMID 9028305 .
Руццо А., Андреони Ф., Маньяни М. (январь 1998 г.). «В гене гексокиназы человека присутствует эритроид-специфический экзон» . Кровь . 91 (1): 363–4. DOI : 10.1182 / blood.V91.1.363 . PMID 9414310 .
Трэвис А.Дж., Фостер Дж.А., Розенбаум Н.А., Висконти П.Е., Гертон Г.Л., Копф Г.С., Мосс С.Б. (февраль 1998 г.). «Нацеливание гексокиназы типа 1, специфичной для зародышевых клеток, лишенной порин-связывающего домена, на митохондрии, а также на головку и фиброзную оболочку сперматозоидов мыши» . Молекулярная биология клетки . 9 (2): 263–76. DOI : 10.1091 / mbc.9.2.263 . PMC 25249 . PMID 9450953 .
Алешин А.Е., Зенг Ц., Буренков Г.П., Бартуник Х.Д., Фромм Х.Д., Хонзатко РБ (январь 1998 г.). «Механизм регуляции гексокиназы: новое понимание кристаллической структуры рекомбинантной гексокиназы мозга человека в комплексе с глюкозой и глюкозо-6-фосфатом». Структура . 6 (1): 39–50. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (98) 00006-9 . PMID 9493266 .
Руццо А., Андреони Ф., Маньяни М. (апрель 1998 г.). «Структура гена гексокиназы человека I типа и нуклеотидная последовательность 5'-фланкирующей области» . Биохимический журнал . 331 (2): 607–13. DOI : 10.1042 / bj3310607 . PMC 1219395 . PMID 9531504 .
Алешин А.Е., Зенг С., Бартуник Х.Д., Фромм Х.Д., Хонзатко РБ (сентябрь 1998 г.). «Регулирование гексокиназы I: кристаллическая структура рекомбинантной гексокиназы мозга человека в комплексе с глюкозой и фосфатом». Журнал молекулярной биологии . 282 (2): 345–57. DOI : 10.1006 / jmbi.1998.2017 . PMID 9735292 .
Мураками К., Канно Х, Мива С., Пиомелли С. (июнь 1999 г.). «Изофермент HKR человека: организация гена гексокиназы I, эритроид-специфического промотора и сайта инициации транскрипции». Молекулярная генетика и метаболизм . 67 (2): 118–30. DOI : 10.1006 / mgme.1999.2842 . PMID 10356311 .
vтеPDB галерея
1bg3 : КОМПЛЕКС ГЕКСОКИНАЗЫ ТИПА I МОЗГА КРЫСЫ С ГЛЮКОЗОЙ И ИНГИБИТОРОМ ГЛЮКОЗЫ-6-ФОСФАТА
1cza : МУТАНТНЫЙ МОНОМЕР РЕКОМБИНАНТНОЙ ГЕКСОКИНАЗЫ ЧЕЛОВЕКА ТИПА I, КОМПЛЕКСНЫЙ С ГЛЮКОЗой, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТОМ И АДФ
1dgk : МУТАНТНЫЙ МОНОМЕР РЕКОМБИНАНТНОЙ ГЕКСОКИНАЗЫ ЧЕЛОВЕКА ТИПА I С ГЛЮКОЗОЙ И АДФ НА АКТИВНОМ САЙТЕ
1hkb : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА РЕКОМБИНАНТНОЙ ГЕКСОКИНАЗЫ ЧЕЛОВЕКА ТИПА I, КОМПЛЕКСИРОВАННОЙ С ГЛЮКОЗой И ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТОМ
1hkc : РЕКОМБИНАНТНАЯ ГЕКСОКИНАЗА ЧЕЛОВЕКА ТИПА I, КОМПЛЕКСНАЯ С ГЛЮКОЗОЙ И ФОСФАТОМ
1qha : ГЕКСОКИНАЗА ЧЕЛОВЕКА ТИПА I, КОМПЛЕКСНАЯ С АНАЛОГОМ АТФ AMP-PNP
vтеМетаболизм : углеводный обмен : ферменты гликолиза / глюконеогенеза.
