Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Грибковый гидрофобин
Hydrophobin.png
Структура гидрофобина HFBII из Trichoderma reesei
Идентификаторы
СимволГидрофобин_2
PfamPF06766
ИнтерПроIPR010636
PROSITEPDOC00739
SCOP21к2м / СФЕРА / СУПФАМ
OPM суперсемейство96
Белок OPM1r2м
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Гидрофобин
Идентификаторы
СимволГидрофобин
PfamPF01185
ИнтерПроIPR001338
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Гидрофобины представляют собой группу небольших (~ 100 аминокислот ) белков , богатых цистеином , которые экспрессируются только мицелиальными грибами , лишайниками или нет. Они известны своей способностью образовывать гидрофобное (водоотталкивающее) покрытие на поверхности объекта. [1] Впервые они были обнаружены и выделены в Schizophyllum commune в 1991 году. [2] На основании различий в паттернах гидропатии и биофизических характеристиках.свойства, их можно разделить на две категории: класс I и класс II. Гидрофобины могут самоорганизовываться в монослой на гидрофильных: гидрофобных поверхностях, таких как вода: воздух. Монослой класса I содержит ту же структуру ядра, что и амилоидные фибриллы, и положителен в отношении конго красного и тиофлавина T. Монослой, образованный гидрофобинами класса I, имеет высокоупорядоченную структуру и может быть диссоциирован только концентрированным трифторацетатом или муравьиной кислотой. Сборка монослоя включает большие структурные перестройки по отношению к мономеру. [3]

Грибы образуют сложные воздушные структуры и споры даже в водной среде.

Гидрофобины были идентифицированы у лишайников [4], а также у нелихенизированных аскомицетов и базидиомицетов ; существуют ли они в других группах, неизвестно. [5] Гидрофобины обычно находятся на внешней поверхности конидий и стенки гифы и могут участвовать в обеспечении контакта и коммуникации между грибком и окружающей средой. [6] Некоторые члены семьи содержат несколько копий домена.

Было обнаружено, что гидрофобины структурно и функционально подобны цератоплатанинам , другой группе небольших богатых цистеином белков [7], которые также содержат высокий процент гидрофобных аминокислот [5] и также связаны с ростом гиф. [8] [9]

Это семейство белков включает в себя стерженьковой белки из Neurospora сгазза (ген EAS) и Emericella nidulans (ген Röda ), эти белки являются основным компонентом гидрофобной оболочки , покрывающей поверхность многих грибковых спор . [10] [11]

Геномное секвенирование двух грибов из сухой или соленой окружающей среды ( Wallemia sebi и W. ichthyophaga ) показало, что эти виды содержат предсказанные гидрофобины с необычно высокой долей кислых аминокислот и, следовательно, с потенциально новыми характеристиками. [12] Считается, что высокая доля кислых аминокислот является адаптацией белков к высоким концентрациям соли. [13]

Структура [ править ]

Гидрофобины характеризуются наличием 8 консервативных остатков цистеина, которые образуют 4 дисульфидные связи. [14] Они способны изменить смачиваемость поверхностей за счет спонтанной самосборки мономерных белков в амфипатические монослои на гидрофобных: гидрофильных поверхностях. Несмотря на эту общую черту, гидрофобины подразделяются на два класса на основе различий в их мономерной структуре, например расстояния между остатками цистеина, и на основе различных физико-химических свойств амфипатических монослоев, которые они образуют. [14] [15] Обширный структурный анализ индивидуальных гидрофобинов из двух классов выявил, что морфологические и физические различия между полимерными формами класса I и класса II являются результатом значительных структурных различий на уровне сборки мономеров.

Класс I [ править ]

Гидрофобины класса I характеризуются довольно разнообразной аминокислотной последовательностью между разными типами (за исключением консервативных остатков цистеина), и по сравнению с классом II они имеют длинное и различное межцистеиновое расстояние. [16] Они образуют rodlets , которые были идентифицированы в качестве функциональных амилоидов из - за их амилоида-подобных характеристик , как видно в рентгеновских дифракционных исследований и подтвержденных по их способности связываться с амилоида-специфических красителей , таких как Конго красный и Тиофлавин Т . [17] Образование rodlets включает конформационных изменений [18] , что приводит к образованию чрезвычайно прочной β-складчатой структуры [19]которые можно деполимеризовать только обработкой сильными кислотами. [20] Родлеты могут спонтанно формировать упорядоченные монослои путем латеральной сборки, демонстрируя правильную фибриллярную морфологию на гидрофобных: гидрофильных поверхностях. [21] Наиболее хорошо охарактеризованным гидрофобином класса I является EAS , который покрывает споры гриба Neurospora crassa , за которым следует характеристика DewA из Aspergillus nidulans . [22]

Класс II [ править ]

Гидрофобины класса II имеют в целом более консервативную аминокислотную последовательность между различными типами и, в отличие от класса I, имеют короткие регулярные промежутки между цистеинами. [16] В отличие от класса I, монослой гидрофобинов класса II, образованный на гидрофобных: гидрофильных интерфейсах, не является фибриллярным и не связан ни с образованием амилоидных структур, ни с большими конформационными изменениями. [21] Тем не менее, исследования с помощью атомно-силовой микроскопии с высоким разрешением показали образование заметного гексагонального повторяющегося рисунка на поверхностях, покрытых гидрофобином класса II HBFI, что означает, что эти белки также способны образовывать упорядоченную сеть в поверхностных пленках. [23]

Кристаллические структуры или HFBI и HFBII из Trichoderma reesei были первыми гидрофобинами класса II, которые должны были быть определены.

Самосборка Родлета гидрофобинов I класса [ править ]

Особый интерес представляет понимание механизма, лежащего в основе самосборки мономеров класса I, который приводит к образованию жестких, упорядоченных монослоев амфипатических родлетов из-за их внутренних свойств и из-за значительной информации, полученной в результате нескольких исследований характеристик гидрофобинов класса I EAS и DewA. . Эти механизмы были тщательно изучены с помощью целевого мутагенеза в попытке идентифицировать ключевые области аминокислотной последовательности, управляющие самосборкой родлеток. Модель мономерной формы EAS была предложена Kwan et al. (2006) из структурных данных, полученных в результате экспериментов по ЯМР-спектроскопии и дифракции рентгеновских лучей, которые показали наличие четырехцепочечной антипараллельной β-цилиндрической основной структуры в EAS, которая позволяет мономеру связываться через основную цепь.H-соединение . [17] Вокруг этого β-цилиндрического ядра есть вторичные элементы, такие как петли Cys3-Cys4 и Cys7-Cys8. Эта модель согласуется с амилоидоподобной структурой, которую образуют стержни класса I, в которой β-тяжи ориентированы перпендикулярно оси поперечного β-каркаса волокна. [24]

Сайт-направленный мутагенез EAS дал понимание специфических структурных изменений, ответственных за самосборку мономеров в rodlets и последующее образование амфипатического монослоя в гидрофобных: гидрофильных интерфейсах. Kwan et al. (2008) сообщили, что длинная гидрофобная петля Cys3-Cys4 не требуется для сборки стержней, потому что ее делеция не влияет на укладку и физические свойства мономерного белка, а также на морфологию формы полимерных стержней. [25] Вместо этого было обнаружено, что область короткой петли Cys7-Cys8, содержащая в основном незаряженные полярные остатки, является критической для сборки стержней. [14]

Характеристика вторичных элементов EAS, участвующих в сборке стержней, дала понимание механизма, лежащего в основе самосборки гидрофобинов класса I, но важные структурные различия с DewA, другим гидрофобином класса I, предполагают, что механизмы, приводящие в действие сборку стержней, различаются среди разных типов гидрофобинов. Как и EAS, DewA также имеет β-цилиндрическую структуру сердечника, но существенно отличается от нее из-за значительного содержания спиральных вторичных элементов. [26] Уникальной особенностью DewA является его способность существовать в виде двух типов конформеров в растворе, оба из которых способны образовывать сборки стержней, но с разной скоростью. [22]Несмотря на эти различия в структурных механизмах и механизмах самосборки, как EAS, так и DewA образуют надежные фибриллярные монослои, это означает, что должно существовать несколько путей, белковых последовательностей и третичных конформаций, способных самоорганизовываться в амфипатические монослои. Дальнейшее изучение EAS и DewA и их механизмов самосборки стержней откроет возможности для рационального дизайна гидрофобинов с новыми биотехнологическими приложениями.

Возможность использования [ править ]

Начиная с самых первых исследований, которые дали представление о свойствах гидрофобинов, эти небольшие белки рассматривались как отличные кандидаты для технологического использования. [15] Детальное понимание молекулярных механизмов, лежащих в основе самосборки гидрофобина в амфипатический монослой в гидрофобных: гидрофильных интерфейсах, представляет большой академический интерес, но в основном коммерческий. Это связано с тем, что глубокое понимание элементов, управляющих этими механизмами, позволит создавать гидрофобины (или другие биомолекулы) для нано- и биотехнологических приложений. Примером может служить то, что гидрофобиновое покрытие углеродных нанотрубок увеличивает их растворимость и снижает их токсичность, открытие, которое увеличивает перспективы использования углеродных нанотрубок в качестве носителей длядоставка лекарств . [27] Другие области потенциального использования гидрофобинов включают:

  • Производство и нанесение покрытий на наноустройства и медицинские имплантаты для повышения биосовместимости .
  • Эмульгаторы в пищевой промышленности и средствах личной гигиены.
  • Высокая стабильность гидрофобинов может быть очень полезна при покрытии поверхностей при длительном использовании или в суровых условиях.
  • Может быть желательной легкая диссоциация монослоя гидрофобина класса II, и этого легко можно добиться с помощью детергентов и спиртов.
  • Сообщалось об использовании гидрофобинов в очистке белков , [28] [29] [30] доставке лекарств [31] [32] [33] и прикреплении клеток [34] [35] [36] .

Подробнее о потенциальных биотехнологических применениях гидрофобинов см. Hektor & Scholtmeijer (2005) [37] и Cox & Hooley (2009). [38]

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Sunde M, Kwan AH, Templeton MD, Beever RE, Mackay JP (октябрь 2008 г.). «Структурный анализ гидрофобинов». Микрон . 39 (7): 773–84. DOI : 10.1016 / j.micron.2007.08.003 . PMID  17875392 .
  2. ^ Вессельс J, De Vries O, Асгейрсдоттир SA, Schuren F (август 1991). «Гены гидрофобина, участвующие в формировании воздушных гиф и плодовых тел у Schizophyllum» . Растительная клетка . 3 (8): 793–799. DOI : 10.1105 / tpc.3.8.793 . PMC 160046 . PMID 12324614 .  
  3. ^ Моррис К., Linser R, Wilde KL, Duff AP, Sunde M, Kwan AH (декабрь 2012). «Твердотельная ЯМР-спектроскопия функционального амилоида из грибного гидрофобина: хорошо упорядоченное ядро ​​β-слоя среди структурной неоднородности». Angewandte Chemie . 51 (50): 12621–5. DOI : 10.1002 / anie.201205625 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0018-A6D2-4 . PMID 23125123 . 
  4. ^ Питер Döbbeler, Герхард Rambold (2004). Вклад в лихенологию . Gebrüder Borntraeger Verlagsbuchhandlung. п. 207.
  5. ^ а б Wösten HA (2001). «Гидрофобины: многоцелевые белки». Ежегодный обзор микробиологии . 55 : 625–46. DOI : 10.1146 / annurev.micro.55.1.625 . hdl : 1874/13610 . PMID 11544369 . 
  6. ^ Уайтфорд JR, Spanu PD (апрель 2001). «Гидрофобин HCf-1 Cladosporium fulvum необходим для эффективного водного диспергирования конидий». Генетика и биология грибов . 32 (3): 159–68. DOI : 10.1006 / fgbi.2001.1263 . PMID 11343402 . 
  7. ^ Чен Н, Ковальчук А, KERIO S, Asiegbu FO (20 января 2017). «Распространение и биоинформатический анализ семейства белков цератоплатанинов в Дикарии». Mycologia . 105 (6): 1479–88. DOI : 10.3852 / 13-115 . PMID 23928425 . S2CID 23984426 .  
  8. ^ Baccelli I, Comparini C, Bettini PP, Martellini F, Ruocco M, L Pazzagli, Бернарди R, Scala A (февраль 2012). «Экспрессия гена цератоплатанина связана с ростом гиф и образованием хламидоспор у Ceratocystis platani» . Письма о микробиологии FEMS . 327 (2): 155–63. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.2011.02475.x . PMID 22136757 . 
  9. ^ Wösten HA, ван Веттер М. А., Lugones LG, ван дер Мей HC, Busscher HJ, уэсселзской JG (январь 1999). «Как грибок выходит из воды, чтобы вырасти в воздухе». Текущая биология . 9 (2): 85–8. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (99) 80019-0 . PMID 10021365 . S2CID 15134716 .  
  10. Перейти ↑ Stringer MA, Dean RA, Sewall TC, Timberlake WE (июль 1991). «Rodletless, новый мутант развития Aspergillus, индуцированный направленной инактивацией гена» . Гены и развитие . 5 (7): 1161–71. DOI : 10,1101 / gad.5.7.1161 . PMID 2065971 . 
  11. ^ Lauter FR, Russo В.Е., Yanofsky C (декабрь 1992). «Регуляция развития и световая регуляция eas, структурного гена стержневого белка Neurospora» . Гены и развитие . 6 (12A): 2373–81. DOI : 10,1101 / gad.6.12a.2373 . PMID 1459459 . 
  12. ^ Zajc Дж, Ль У, Даи Вт, Ян Z, Х J, Gostinčar С, Гундой-Cimerman Н (сентябрь 2013 г. ). «Секвенирование генома и транскриптома галофильного гриба Wallemia ichthyophaga: haloadaptations присутствуют и отсутствуют» . BMC Genomics . 14 : 617. DOI : 10.1186 / 1471-2164-14-617 . PMC 3849046 . PMID 24034603 .  
  13. ^ Madern D, Ebel C, Закхая G (апрель 2000). «Галофильная адаптация ферментов». Экстремофилы . 4 (2): 91–8. DOI : 10.1007 / s007920050142 . PMID 10805563 . S2CID 32590023 .  
  14. ^ a b c Macindoe I, Kwan AH, Ren Q, Morris VK, Yang W, Mackay JP, Sunde M (апрель 2012 г.). «Самосборка функциональных амфипатических амилоидных монослоев с помощью грибкового гидрофобина EAS» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (14): E804–11. DOI : 10.1073 / pnas.1114052109 . PMC 3325668 . PMID 22308366 .  
  15. ^ a b Wessels JG (сентябрь 1994 г.). «Регуляция развития формирования клеточной стенки грибов». Ежегодный обзор фитопатологии . 32 (1): 413–37. DOI : 10.1146 / annurev.py.32.090194.002213 .
  16. ^ а б Wessels JG (1997). «Гидрофобины: белки, изменяющие характер поверхности грибов». Успехи в микробной физиологии Том 38 . Успехи микробной физиологии . 38 . С. 1–45. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (08) 60154-X . ISBN 9780120277384. PMID  8922117 .
  17. ^ a b Кван А.Х., Вайнфилд Р.Д., Сунде М., Мэтьюз Дж. М., Хаверкамп Р.Г., Темплтон, Мэриленд, Маккей, JP (март 2006). «Структурные основы сборки родлеток в гидрофобинах грибов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (10): 3621–6. Bibcode : 2006PNAS..103.3621K . DOI : 10.1073 / pnas.0505704103 . PMC 1533775 . PMID 16537446 .  
  18. ^ Eichner T, Рэдфорд SE (июль 2011). «Разнообразие механизмов сборки общей амилоидной складки» . Молекулярная клетка . 43 (1): 8–18. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.05.012 . PMID 21726806 . 
  19. ^ Beever RE, Redgwell RJ, Dempsey GP (декабрь 1979). «Очистка и химическая характеристика стержневого слоя конидий Neurospora crassa» (PDF) . Журнал бактериологии . 140 (3): 1063–70. DOI : 10.1128 / jb.140.3.1063-1070.1979 . PMC 216753 . PMID 160407 .   
  20. ^ Де Фриза О.М., Fekkes МП, Wösten HA, уэсселзской JG (апрель 1993). «Нерастворимые гидрофобиновые комплексы в стенках Schizophyllum commune и других мицелиальных грибов». Архив микробиологии . 159 (4): 330–5. DOI : 10.1007 / BF00290915 . S2CID 25891213 . 
  21. ^ a b Ren Q, Kwan AH, Sunde M (ноябрь 2013 г.). «Две формы и два лица, несколько состояний и многоцелевое использование: свойства и применение самособирающихся гидрофобинов грибов». Биополимеры . 100 (6): 601–12. DOI : 10.1002 / bip.22259 . PMID 23913717 . 
  22. ^ a b Моррис В.К., Кван А.Х., Сунде М (январь 2013 г.). «Анализ структуры и конформационных состояний DewA дает представление о сборке грибковых гидрофобинов». Журнал молекулярной биологии . 425 (2): 244–56. DOI : 10.1016 / j.jmb.2012.10.021 . PMID 23137797 . 
  23. ^ Szilvay GR, Paananen A, Лаурикайнен K, Vuorimaa E, Lemmetyinen H, J Peltonen, Линдер MB (март 2007). «Самоорганизующиеся гидрофобиновые белковые пленки на границе раздела воздух-вода: структурный анализ и молекулярная инженерия». Биохимия . 46 (9): 2345–54. DOI : 10.1021 / bi602358h . PMID 17297923 . 
  24. ^ Sunde M, Serpell LC, Bartlam M, Fraser PE, Pepys MB, Blake CC (октябрь 1997 г.). «Общая структура ядра амилоидных фибрилл по данным синхротронной дифракции рентгеновских лучей». Журнал молекулярной биологии . 273 (3): 729–39. DOI : 10.1006 / jmbi.1997.1348 . PMID 9356260 . 
  25. ^ Kwan AH, Macindoe I, Vukasin П.В., Моррис В.К., Кассы I, Gupte R, Марк AE, Templeton MD, Mackay JP, Sunde M (октябрь 2008). «Петля Cys3-Cys4 гидрофобинового EAS не требуется для образования стержней и поверхностной активности». Журнал молекулярной биологии . 382 (3): 708–20. DOI : 10.1016 / j.jmb.2008.07.034 . PMID 18674544 . 
  26. Перейти ↑ Morris VK, Kwan AH, Mackay JP, Sunde M (апрель 2012 г.). «Назначение химических сдвигов ¹H, ¹³C и ¹⁵N в основной и боковой цепи гидрофобина DewA из Aspergillus nidulans». Назначение биомолекулярного ЯМР . 6 (1): 83–6. дои : 10.1007 / s12104-011-9330-5 . PMID 21845363 . S2CID 29402126 .  
  27. ↑ Ян В., Рен Кью, Ву Ю.Н., Моррис В.К., Рей А.А., Брет Ф, Кван А.Х., Сунде М. (январь 2013 г.). «Поверхностная функционализация углеродных наноматериалов путем самоорганизации белков гидрофобина». Биополимеры . 99 (1): 84–94. DOI : 10.1002 / bip.22146 . PMID 23097233 . 
  28. ↑ Linder MB, Qiao M, Laumen F, Selber K, Hyytiä T, Nakari-Setälä T, Penttilä ME (сентябрь 2004 г.). «Эффективная очистка рекомбинантных белков с использованием гидрофобинов в качестве меток в двухфазных системах на основе поверхностно-активных веществ». Биохимия . 43 (37): 11873–82. DOI : 10.1021 / bi0488202 . PMID 15362873 . 
  29. ^ Коллен A, Penttilä M, Stålbrand H, Tjerneld F, Veide A (январь 2002). «Экстракция слитых белков эндоглюканазы I (Ce17B) из фильтрата культуры Trichoderma reesei в водной двухфазной системе поли (этиленгликоль) -фосфат». Журнал хроматографии A . 943 (1): 55–62. DOI : 10.1016 / S0021-9673 (01) 01433-9 . PMID 11820281 . 
  30. ^ Йоэнсуу JJ, Конли AJ, Lienemann M, Brändle JE, Линдер MB, Menassa R (февраль 2010). «Слитые гидрофобины для высокоуровневой временной экспрессии и очистки белка в Nicotiana benthamiana» . Физиология растений . 152 (2): 622–33. DOI : 10.1104 / pp.109.149021 . PMC 2815860 . PMID 20018596 .  
  31. ^ Haas Jimoh Akanbi M, Сообщение E, измеритель-Arkema A, Каток R, Robillard GT, Ван X, Wösten HA, Scholtmeijer K (февраль 2010). «Использование гидрофобинов в составе нерастворимых в воде лекарственных средств для перорального применения». Коллоиды и поверхности. B, Биоинтерфейсы . 75 (2): 526–31. DOI : 10.1016 / j.colsurfb.2009.09.030 . PMID 19836932 . 
  32. ^ Бибо Л.М., Sarparanta М, Мякиля Е, Laaksonen Т, Р Laaksonen, Салонен Дж, Линдер МБ, Хирвонен Дж, Airaksinen AJ, Сантос ГА (май 2012). «Клеточные взаимодействия нанопористых частиц кремния с модифицированной поверхностью». Наноразмер . 4 (10): 3184–92. Bibcode : 2012Nanos ... 4.3184B . DOI : 10.1039 / c2nr30397c . PMID 22508528 . 
  33. ^ Сарпаранта М., Бимбо Л.М., Ритконен Дж., Мякиля Е., Лааксонен Т.Дж., Лааксонен П., Ниман М., Салонен Дж., Линдер МБ, Хирвонен Дж., Сантос Х.А., Айраксинен А.Дж. (март 2012 г.). «Внутривенная доставка функционализированных гидрофобином наночастиц пористого кремния: стабильность, адсорбция белков плазмы и биораспределение». Молекулярная фармацевтика . 9 (3): 654–63. DOI : 10.1021 / mp200611d . PMID 22277076 . 
  34. ^ Накари-Setälä Т, Azeredo Дж, Энрикеш М, Оливейра R, Тейшейра Дж, Линдер М, М Пенттили (июль 2002 г.). «Экспрессия грибкового гидрофобина в клеточной стенке Saccharomyces cerevisiae: влияние на свойства поверхности клетки и иммобилизация» . Прикладная и экологическая микробиология . 68 (7): 3385–91. DOI : 10,1128 / AEM.68.7.3385-3391.2002 . PMC 126783 . PMID 12089019 .  
  35. ↑ Niu B, Huang Y, Zhang S, Wang D, Xu H, Kong D, Qiao M (май 2012). «Экспрессия и характеристика гидрофобина HGFI, слитого с клеточно-специфическим пептидом TPS в Pichia pastoris». Экспрессия и очистка белков . 83 (1): 92–7. DOI : 10.1016 / j.pep.2012.03.004 . PMID 22440542 . 
  36. ^ Boeuf S, Throm T, Gutt B, Strunk T, Hoffmann M, Seebach E, Mühlberg L, Brocher J, Gotterbarm T, Wenzel W, Fischer R, Richter W. (март 2012 г.). «Разработка гидрофобина DewA для создания поверхностей, усиливающих адгезию человеческих, но не бактериальных клеток». Acta Biomaterialia . 8 (3): 1037–47. DOI : 10.1016 / j.actbio.2011.11.022 . PMID 22154865 . 
  37. ^ Гектор HJ, Scholtmeijer K (август 2005). «Гидрофобины: белки с потенциалом». Текущее мнение в области биотехнологии . 16 (4): 434–9. DOI : 10.1016 / j.copbio.2005.05.004 . PMID 15950452 . 
  38. ^ Cox PW, хули P (февраль 2009). «Гидрофобины: новые перспективы биотехнологии». Обзоры биологии грибов . 23 (1–2): 40–7. DOI : 10.1016 / j.fbr.2009.09.001 . hdl : 2436/117149 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Шольтмейер К (2000). Экспрессия и инженерия генов гидрофобина (кандидатская диссертация). Университет Гронингена.
  • Hakanpää J, Paananen A, Askolin S, Nakari-Setälä T, Parkkinen T, Penttilä M, Linder MB, Rouvinen J (январь 2004 г.). «Структура атомного разрешения гидрофобина HFBII, самособирающегося амфифила» . Журнал биологической химии . 279 (1): 534–9. DOI : 10.1074 / jbc.M309650200 . PMID  14555650 .
  • Wösten HA, de Vocht ML (сентябрь 2000 г.). «Гидрофобины, грибковая оболочка распуталась». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры биомембран . 1469 (2): 79–86. DOI : 10.1016 / S0304-4157 (00) 00002-2 . PMID  10998570 .
  • Aimanianda V, Bayry J, Bozza S, Kniemeyer O, Perruccio K, Elluru SR, Clavaud C, Paris S, Brakhage AA, Kaveri SV, Romani L, Latgé JP (август 2009 г.). «Поверхностный гидрофобин предотвращает иммунное распознавание спор грибов, переносимых по воздуху». Природа . 460 (7259): 1117–21. Bibcode : 2009Natur.460.1117A . DOI : 10,1038 / природа08264 . PMID  19713928 . S2CID  4333767 .


Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001338