Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
интерферон гамма
Идентификаторы
ПсевдонимыИнтерферон-гаммаIPR002069интерферон-гамма
Внешние идентификаторыГенные карты : [1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

н / д

н / д

Ансамбль

н / д

н / д

UniProt

н
а

н / д

RefSeq (мРНК)

н / д

н / д

RefSeq (белок)

н / д

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поискн / дн / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Интерферон гамма
PDB 1eku EBI.jpg
Кристаллическая структура биологически активного одноцепочечного мутанта гамма-интерферона человека
Идентификаторы
СимволIFN гамма
PfamPF00714
Клан пфамCL0053
ИнтерПроIPR002069
SCOP21рфб / СФЕРА / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Интерферон гамма
Клинические данные
Торговые наименованияActimmune
AHFS / Drugs.comМонография
MedlinePlusa601152
Код УВД
Идентификаторы
  • Человеческий интерферон гамма-1b
Количество CAS
DrugBank
ChemSpider
  • никто
UNII
  • 21К6М2И7АГ
ЧЭМБЛ
  • ChEMBL1201564 ☒N
Химические и физические данные
ФормулаС 761 H 1206 N 214 O 225 S 6
Молярная масса17 145 0,65  г · моль -1
 ☒NпроверитьY (что это?) (проверить)  

Интерферон гамма ( IFNγ ) представляет собой димеризованный растворимый цитокин, который является единственным членом класса интерферонов II типа . [1] Существование этого интерферона, который в начале своей истории был известен как иммунный интерферон, был описан EF Wheelock как продукт лейкоцитов человека, стимулированных фитогемагглютинином , а другими - как продукт антиген-стимулированных лимфоцитов. [2] Также было показано, что он вырабатывается лимфоцитами человека. [3] или туберкулин- сенсибилизированные перитонеальные лимфоциты мыши [4], зараженныеPPD ; Было показано, что полученные супернатанты ингибируют рост вируса везикулярного стоматита . Эти отчеты также содержали основное наблюдение, лежащее в основе широко применяемого в настоящее время анализа высвобождения гамма-интерферона, используемого для тестирования на туберкулез . В организме человека белок IFN & gamma ; кодируется IFNG гена . [5] [6]

Функция [ править ]

IFNγ, или интерферон типа II, является цитокином, который имеет решающее значение для врожденного и адаптивного иммунитета против вирусных , некоторых бактериальных и протозойных инфекций . IFNγ является важным активатором макрофагов и индуктором экспрессии молекул класса II главного комплекса гистосовместимости . Аберрантная экспрессия IFNγ связана с рядом аутовоспалительных и аутоиммунных заболеваний . Важность IFNγ в иммунной системе отчасти связана с его способностью напрямую подавлять репликацию вируса и, что наиболее важно, с его иммуностимулирующим действием.и иммуномодулирующие эффекты. IFNγ продуцируется преимущественно естественными клетками-киллерами (NK) и естественными Т-клетками- киллерами (NKT) как часть врожденного иммунного ответа, а также эффекторными Т-клетками цитотоксических Т-лимфоцитов ( CTL ) CD4 Th1 и CD8 при развитии антигенспецифического иммунитета [7 ] [8] как часть адаптивного иммунного ответа. IFNγ также продуцируется нецитотоксическими врожденными лимфоидными клетками (ILC), семейством иммунных клеток, впервые обнаруженных в начале 2010-х годов. [9]

Структура [ править ]

Мономер IFNγ состоит из ядра из шести α-спиралей и протяженной развернутой последовательности в С-концевой области. [10] [11] Это показано в структурных моделях ниже. Α-спирали в ядре структуры пронумерованы от 1 до 6.

Рис. 1. Линейное и мультипликационное изображение мономера IFNγ. [11]

Биологически активный димер образуется путем антипараллельной блокировки двух мономеров, как показано ниже. В модели из мультфильма один мономер показан красным цветом, другой - синим.

Рис. 2. Линейное и мультипликационное изображение димера IFNγ. [11]

Привязка рецептора [ править ]

Рисунок 3. Димер IFN, взаимодействующий с двумя молекулами рецептора IFNGR1 . [11]
Смотрите также: Интерферон-гамма-рецептор

Клеточные ответы на IFNγ активируются через его взаимодействие с гетеродимерным рецептором, состоящим из рецептора 1 гамма-интерферона (IFNGR1) и рецептора 2 гамма-интерферона (IFNGR2). Связывание IFNγ с рецептором активирует путь JAK-STAT . IFNγ также связывается с гепарансульфатом гликозаминогликана (HS) на поверхности клетки. Однако, в отличие от многих других связывающих гепарансульфат белков, где связывание способствует биологической активности , связывание IFNγ с HS ингибирует его биологическую активность. [12]

Все структурные модели IFNγ [11] , показанные на рисунках 1-3, укорачены на своих С-концах на 17 аминокислот. Полная длина IFNγ составляет 143 аминокислоты, длина модели - 126 аминокислот. Сродство к гепарансульфату находится исключительно в удаленной последовательности из 17 аминокислот. [13] В этой последовательности из 17 аминокислот лежат два кластера основных аминокислот, обозначенные D1 и D2 соответственно. Гепарансульфат взаимодействует с обоими этими кластерами. [14] В отсутствие гепарансульфата присутствие последовательности D1 увеличивает скорость образования комплексов IFNγ-рецептор. [12]Взаимодействие между кластером аминокислот D1 и рецептором может быть первым шагом в образовании комплекса. Связываясь с D1, HS может конкурировать с рецептором и предотвращать образование активных рецепторных комплексов.

Биологическое значение взаимодействия гепарансульфатов с IFNγ неясно; однако связывание кластера D1 с HS может защитить его от протеолитического расщепления . [14]

Биологическая активность [ править ]

IFN- , секретируется Т - хелперных клеток ( в частности, Т ч 1 клетки), цитотоксические Т - клетки (Т C - клетки), макрофагов, эпителиальных клеток слизистых оболочек и клеток NK . IFNγ является единственным интерфероном типа II и серологически отличается от интерферонов типа I; он неустойчив к кислотам, тогда как варианты типа I кислотоустойчивы.

IFNγ обладает противовирусными, иммунорегуляторными и противоопухолевыми свойствами. [15] Он изменяет транскрипцию до 30 генов, вызывая различные физиологические и клеточные реакции. Среди эффектов:

  • Способствует активности NK-клеток {{cn | date = февраль 2021}
  • Повышает презентацию антигена и лизосомную активность макрофагов .
  • Активирует индуцибельную синтазу оксида азота (iNOS)
  • Вызывает выработку IgG2a и IgG3 активированными плазматическими B-клетками.
  • Заставляет нормальные клетки увеличивать экспрессию молекул MHC класса I , а также MHC класса II на антигенпрезентирующих клетках, а именно, за счет индукции генов процессинга антигена , включая субъединицы иммунопротеасомы (MECL1, LMP2, LMP7), а также TAP и ERAAP в дополнение, возможно, к прямой активации тяжелых цепей MHC и самого B2-микроглобулина
  • Способствует адгезии и связыванию, необходимому для миграции лейкоцитов
  • Вызывает экспрессию внутренних факторов защиты - например, в отношении ретровирусов соответствующие гены включают TRIM5alpha , APOBEC и Tetherin , представляющие непосредственно противовирусные эффекты.
  • Готовит альвеолярные макрофаги против вторичных бактериальных инфекций. [16] [17]

IFNγ является первичным цитокином, который определяет клетки T h 1: клетки T h 1 секретируют IFNγ, который, в свою очередь, заставляет более недифференцированные клетки CD4 + (клетки Th0) дифференцироваться в клетки T h 1, [18] представляя петлю положительной обратной связи , подавление дифференцировки T h 2 клеток. (Эквивалентные определяющие цитокины для других клеток включают IL-4 для клеток T h 2 и IL-17 для клеток Th17 .)

NK-клетки и цитотоксические Т-клетки CD8 + также продуцируют IFNγ. IFNγ подавляет образование остеокластов , быстро разрушая адаптерный белок RANK TRAF6 в сигнальном пути RANK - RANKL , который в противном случае стимулирует выработку NF-κB .

Активность в формировании гранулемы [ править ]

Гранулемы является способ тела иметь дело с веществом , он не может удалить или стерилизовать. Инфекционные причины гранулем (инфекции, как правило, являются наиболее частой причиной гранулем) включают туберкулез , проказу , гистоплазмоз , криптококкоз , кокцидиоидомикоз , бластомикоз и токсоплазмоз. Примеры неинфекционных гранулематозных заболеваний: саркоидоз , болезнь Крона , бериллиоз , гигантоклеточный артериит , гранулематоз с полиангиитом , эозинофильный гранулематоз с полиангиитом., легочные ревматоидные узелки и аспирация пищи и других твердых частиц в легкие. Здесь в первую очередь обсуждается инфекционная патофизиология гранулем.

Ключевая связь между IFNγ и гранулемами заключается в том, что IFNγ активирует макрофаги, так что они становятся более мощными в уничтожении внутриклеточных организмов. Активация макрофагов IFNγ из клеток-помощников T h 1 при микобактериальных инфекциях позволяет макрофагам преодолевать подавление созревания фаголизосом, вызванное микобактериями (чтобы оставаться в живых внутри макрофагов). {{Cn | date = February 2021} Первые шаги в IFNγ- индуцированное образование гранулемы представляет собой активацию хелперных клеток T h 1 макрофагами, высвобождающими IL-1 и IL-12 в присутствии внутриклеточных патогенов, и презентацию антигенов от этих патогенов. Далее T h1 хелперные клетки собираются вокруг макрофагов и высвобождают IFNγ, который активирует макрофаги. Дальнейшая активация макрофагов вызывает цикл дальнейшего уничтожения внутриклеточных бактерий и дальнейшую презентацию антигенов хелперным клеткам T h 1 с дальнейшим высвобождением IFNγ. Наконец, макрофаги окружают хелперные клетки T h 1 и становятся фибробластоподобными клетками, ограждающими инфекцию.

Активность во время беременности [ править ]

Клетки-убийцы матки ( NK ) секретируют высокие уровни хемоаттрактантов , таких как IFNγ, у мышей. IFNγ расширяет и истончает стенки спиральных артерий матери, чтобы усилить приток крови к месту имплантации. Это ремоделирование способствует развитию плаценты, поскольку она проникает в матку в поисках питательных веществ. Мыши с нокаутом IFNγ не могут инициировать нормальную индуцированную беременностью модификацию децидуальных артерий. Эти модели показывают аномально низкое количество клеток или некроз децидуальной оболочки. [19]

Производство [ править ]

Рекомбинантный гамма-интерферон человека, как дорогой биофармацевтический препарат, был экспрессирован в различных системах экспрессии, включая прокариотические, простейшие, грибковые (дрожжи), клетки растений, насекомых и млекопитающих. Гамма-интерферон человека обычно экспрессируется в Escherichia coli , продаваемой как ACTIMMUNE®, однако образующийся продукт прокариотической системы экспрессии не гликозилируется с коротким периодом полужизни в кровотоке после инъекции; процесс очистки бактериальной экспрессирующей системы также очень дорогостоящий. Другие системы экспрессии, такие как Pichia pastoris , не показали удовлетворительных результатов с точки зрения урожайности. [20] [21]

Терапевтическое использование [ править ]

Интерферон-γ 1b одобрен Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США для лечения хронической гранулематозной болезни [22] и остеопетроза . [23]

Он не был одобрен для лечения идиопатического фиброза легких (IPF). В 2002 году производитель InterMune выпустил пресс-релиз, в котором говорилось, что данные фазы III продемонстрировали улучшение выживаемости при IPF и снижение смертности на 70% у пациентов с легким и умеренным заболеванием. Министерство юстиции США заявило, что релиз содержит ложные и вводящие в заблуждение заявления. Исполнительный директор InterMune Скотт Харконен был обвинен в подтасовке данных судебного процесса, в 2009 году был осужден за мошенничество с использованием электронных средств связи и приговорен к штрафам и общественным работам. Харконен обжаловал приговор в Апелляционном суде девятого округа США и проиграл. [24] Харконен был полностью помилован 20 января 2021 года. [25]

Он изучается в Детской больнице Филадельфии для лечения атаксии Фридрейха . [26]

Хотя это не было официально одобрено, также было показано, что интерферон-γ эффективен при лечении пациентов с умеренным и тяжелым атопическим дерматитом . [27] [28] [29]

Возможное использование в иммунотерапии [ править ]

Гамма-интерферон еще не одобрен для лечения какой-либо иммунотерапии рака . Однако улучшение выживаемости наблюдалось при введении гамма-интерферона пациентам с раком мочевого пузыря и меланомой . Наиболее многообещающий результат был достигнут у пациенток со 2-й и 3-й стадиями рака яичников . Напротив, подчеркивалось: «Интерферон-γ, секретируемый CD8-положительными лимфоцитами, активирует PD-L1 на раковых клетках яичников и способствует росту опухоли». [30] в пробирке исследование IFN-гамма в раковых клетках , является более обширным и результаты показывают антипролиферативную активность IFN-гамма , ведущий к ингибированию роста или гибели клеток, как правило , индуцированноеапоптоз, но иногда аутофагия . [20] Кроме того, сообщалось, что гликозилирование у млекопитающих рекомбинантного гамма-интерферона человека, экспрессируемого в HEK293 , улучшает его терапевтическую эффективность по сравнению с негликозилированной формой, которая экспрессируется в E. coli . [31]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что интерферон-γ взаимодействует с гамма-рецептором 1 интерферона . [32] [33]

Заболевания [ править ]

Было показано, что интерферон-γ играет ключевую роль в иммунном ответе против некоторых внутриклеточных патогенов, включая болезнь Шагаса . [34] Было также установлено, что он играет роль в развитии себорейного дерматита. [35]

Регламент [ править ]

Есть свидетельства того, что экспрессия гамма-интерферона регулируется псевдоузловым элементом в его 5 'UTR . [36] Есть также свидетельства того, что гамма-интерферон прямо или косвенно регулируется микроРНК : miR-29. [37] Кроме того, есть доказательства того, что экспрессия гамма-интерферона регулируется через GAPDH в Т-клетках. Это взаимодействие происходит в 3'UTR, где связывание GAPDH предотвращает трансляцию последовательности мРНК. [38]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Серый PW, Goeddel DV (август 1982 г.). «Структура гена иммунного интерферона человека». Природа . 298 (5877): 859–63. Bibcode : 1982Natur.298..859G . DOI : 10.1038 / 298859a0 . PMID  6180322 . S2CID  4275528 .
  2. ^ Уилок EF (июль 1965). «Интерфероноподобный вирус-ингибитор, индуцированный в лейкоцитах человека фитогемагглютинином». Наука . 149 (3681): 310–1. Bibcode : 1965Sci ... 149..310W . DOI : 10.1126 / science.149.3681.310 . PMID 17838106 . S2CID 1366348 .  
  3. ^ Зеленый JA, Cooperband SR, Kibrick S (июнь 1969 г.). «Иммуноспецифическая индукция продукции интерферона в культурах лимфоцитов крови человека». Наука . 164 (3886): 1415–7. Bibcode : 1969Sci ... 164.1415G . DOI : 10.1126 / science.164.3886.1415 . PMID 5783715 . S2CID 32651832 .  
  4. ^ Milstone LM, Ваксман BH (ноябрь 1970). «Высвобождение ингибитора вируса из сенсибилизированных туберкулином перитонеальных клеток, стимулированных антигеном». Журнал иммунологии . 105 (5): 1068–71. PMID 4321289 . 
  5. ↑ Naylor SL, Sakaguchi AY, Shows TB, Law ML, Goeddel DV, Gray PW (март 1983). «Ген иммунного интерферона человека расположен на хромосоме 12» . Журнал экспериментальной медицины . 157 (3): 1020–7. DOI : 10,1084 / jem.157.3.1020 . PMC 2186972 . PMID 6403645 .  
  6. ^ «Энтрез Джин: IFNGR2» .
  7. ^ «Энтрез Джин: INFG» .
  8. ^ Schoenborn JR, Wilson CB (2007). «Регулирование интерферона-γ во время врожденных и адаптивных иммунных ответов». Регулирование гамма-интерферона во время врожденных и адаптивных иммунных ответов . Успехи иммунологии . 96 . С. 41–101. DOI : 10.1016 / S0065-2776 (07) 96002-2 . ISBN 978-0-12-373709-0. PMID  17981204 .
  9. ↑ Artis D, Spits H (январь 2015 г.). «Биология врожденных лимфоидных клеток». Природа . 517 (7534): 293–301. Bibcode : 2015Natur.517..293A . DOI : 10,1038 / природа14189 . PMID 25592534 . S2CID 4386692 .  
  10. ^ Ealick SE, Кук WJ, Виджай Кумар-S, M Carson, Nagabhushan TL, Trotta PP, Bugg CE (май 1991). «Трехмерная структура рекомбинантного человеческого гамма-интерферона». Наука . 252 (5006): 698–702. Bibcode : 1991Sci ... 252..698E . DOI : 10.1126 / science.1902591 . PMID 1902591 . 
  11. ^ a b c d e PDB : 1FG9 ; Thiel DJ, le Du MH, Walter RL, D'Arcy A, Chène C, Fountoulakis M и др. (Сентябрь 2000 г.). «Наблюдение неожиданной третьей рецепторной молекулы в кристаллической структуре человеческого интерферон-гамма-рецепторного комплекса». Структура . 8 (9): 927–36. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00184-2 . PMID 10986460 . 
  12. ^ Б Садир R, E Forest, Lortat-Jacob H (май 1998). «Последовательность связывания гепарансульфата интерферона-гамма увеличивала скорость образования комплекса интерферон-гамма-интерферон-гамма-рецептор» . Журнал биологической химии . 273 (18): 10919–25. DOI : 10.1074 / jbc.273.18.10919 . PMID 9556569 . 
  13. ^ Vanhaverbeke С, Simorre ДП, Садир Р, Р Ганса, Lortat-Якоба Н (ноябрь 2004 г.). «ЯМР-характеристика взаимодействия между С-концевым доменом гамма-интерферона и олигосахаридами, полученными из гепарина» . Биохимический журнал . 384 (Pt 1): 93–9. DOI : 10.1042 / BJ20040757 . PMC 1134092 . PMID 15270718 .  
  14. ^ a b Lortat-Jacob H, Grimaud JA (март 1991). «Интерферон-гамма связывается с гепарансульфатом с помощью кластера аминокислот, расположенных в С-концевой части молекулы» . Письма FEBS . 280 (1): 152–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80225-R . PMID 1901275 . S2CID 45942972 .  
  15. ^ Schroder К, Герцог PJ, Равазьте T, Юм Д. (февраль 2004). «Интерферон-гамма: обзор сигналов, механизмов и функций» . Журнал биологии лейкоцитов . 75 (2): 163–89. DOI : 10,1189 / jlb.0603252 . PMID 14525967 . S2CID 15862242 .  
  16. ^ Hoyer FF, Naxerova K, Schloss MJ, Hulsmans M, Nair AV, Dutta P, et al. (Ноябрь 2019 г.). «Тканевые реакции макрофагов на удаленную травму влияют на результат последующего местного иммунного заражения» . Иммунитет . 51 (5): 899–914.e7. DOI : 10.1016 / j.immuni.2019.10.010 . PMC 6892583 . PMID 31732166 .  
  17. ^ Яо Й, Джеанатан М., Хаддади С., Барра Н.Г., Васеги-Шанджани М., Дамьянович Д. и др. (Ноябрь 2018 г.). «Индукция автономных альвеолярных макрофагов памяти требует помощи Т-клеток и критична для тренированного иммунитета» . Cell . 175 (6): 1634–1650.e17. DOI : 10.1016 / j.cell.2018.09.042 . PMID 30433869 . 
  18. ^ Лакхирам, Риши Вишал; Чжоу, Руи; Верма, Аша Деви; Ся, Бинг (2012). «CD4 + Т-клетки: дифференциация и функции» . Журнал иммунологических исследований . 2012 . DOI : 10.1155 / 2012/925135 .
  19. ^ Ашкар AA, Di Santo JP, Крой BA (июль 2000). «Интерферон гамма способствует инициированию модификации сосудов матки, децидуальной целостности и созреванию естественных клеток-киллеров матки во время нормальной беременности у мышей» . Журнал экспериментальной медицины . 192 (2): 259–70. DOI : 10,1084 / jem.192.2.259 . PMC 2193246 . PMID 10899912 .  
  20. ^ a b Разаги А., Оуэнс Л., Хейманн К. (декабрь 2016 г.). «Обзор рекомбинантного гамма-интерферона человека как иммунотерапевтического: влияние производственных платформ и гликозилирования». Журнал биотехнологии . 240 : 48–60. DOI : 10.1016 / j.jbiotec.2016.10.022 . PMID 27794496 . 
  21. ^ Razaghi A, E Tan, Lua LH, Owens L, Картикеян OP, Хайман K (январь 2017). «Является ли Pichia pastor реальной платформой для промышленного производства рекомбинантного гамма-интерферона человека?» . Биологические препараты . 45 : 52–60. DOI : 10.1016 / j.biologicals.2016.09.015 . PMID 27810255 . 
  22. Перейти ↑ Todd PA, Goa KL (январь 1992). «Интерферон гамма-1b. Обзор его фармакологии и терапевтического потенциала при хронической гранулематозной болезни». Наркотики . 43 (1): 111–22. DOI : 10.2165 / 00003495-199243010-00008 . PMID 1372855 . S2CID 46986837 .  
  23. ^ Ключ LL, Риз WL, Rodriguiz RM, Хэтчер HC (июль 1992). «Рекомбинантная гамма-терапия интерфероном человека при остеопетрозе». Журнал педиатрии . 121 (1): 119–24. DOI : 10.1016 / s0022-3476 (05) 82557-0 . PMID 1320672 . 
  24. ↑ Silverman E (сентябрь 2013 г.). «Маркетинг лекарств. Граница между научной неопределенностью и продвижением змеиного масла». BMJ . 347 : f5687. DOI : 10.1136 / bmj.f5687 . PMID 24055923 . S2CID 27716008 .  
  25. ^ «Заявление пресс-секретаря относительно грантов исполнительной власти о помиловании» . whitehouse.gov . 20 января 2021 г. - через Национальный архив .
  26. ^ Сейер Л., Грили Н., Фёрстер Д., Стросер С., Гелбард С., Донг И. и др. (Июль 2015 г.). «Открытое пилотное исследование интерферона гамма-1b при атаксии Фридрейха». Acta Neurologica Scandinavica . 132 (1): 7–15. DOI : 10.1111 / ane.12337 . PMID 25335475 . S2CID 207014054 .  
  27. ^ Akhavan A, D Rudikoff (июнь 2008). «Атопический дерматит: системная иммуносупрессивная терапия». Семинары по кожной медицине и хирургии . 27 (2): 151–5. DOI : 10.1016 / j.sder.2008.04.004 . PMID 18620137 . 
  28. ^ Schneider LC, Баз Z, Zarcone C, D Zurakowski (март 1998). «Длительная терапия атопического дерматита рекомбинантным гамма-интерфероном (rIFN-гамма)». Анналы аллергии, астмы и иммунологии . 80 (3): 263–8. DOI : 10.1016 / S1081-1206 (10) 62968-7 . PMID 9532976 . 
  29. ^ Hanifin JM, Schneider LC, Leung DY, Ellis CN, Jaffe HS, Izu AE и др. (Февраль 1993 г.). «Рекомбинантная гамма-терапия интерфероном при атопическом дерматите». Журнал Американской академии дерматологии . 28 (2 Pt 1): 189–97. DOI : 10.1016 / 0190-9622 (93) 70026-р . PMID 8432915 . 
  30. ^ Абико К., Мацумура Н., Хаманиши Дж., Хорикава Н., Мураками Р., Ямагути К. и др. (Апрель 2015 г.). «IFN-γ из лимфоцитов индуцирует экспрессию PD-L1 и способствует прогрессированию рака яичников» . Британский журнал рака . 112 (9): 1501–9. DOI : 10.1038 / bjc.2015.101 . PMC 4453666 . PMID 25867264 .  
  31. ^ Razaghi А, Villacrés С, Юнг В, Mashkour N, Батлера М, Оуэнс л, Heimann К (октябрь 2017 г.). «Повышенная терапевтическая эффективность экспрессированного рекомбинантного гамма-интерферона млекопитающих против клеток рака яичников». Экспериментальные исследования клеток . 359 (1): 20–29. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2017.08.014 . PMID 28803068 . S2CID 12800448 .  
  32. ↑ Thiel DJ, le Du MH, Walter RL, D'Arcy A, Chène C, Fountoulakis M и др. (Сентябрь 2000 г.). «Наблюдение неожиданной третьей рецепторной молекулы в кристаллической структуре человеческого интерферон-гамма-рецепторного комплекса». Структура . 8 (9): 927–36. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00184-2 . PMID 10986460 . 
  33. ↑ Котенко С.В., Изотова Л.С., Поллак Б.П., Мариано TM, Доннелли Р.Дж., Мутукумаран Г. и др. (Сентябрь 1995 г.). «Взаимодействие между компонентами рецепторного комплекса интерферона гамма» . Журнал биологической химии . 270 (36): 20915–21. DOI : 10.1074 / jbc.270.36.20915 . PMID 7673114 . 
  34. ^ Леон Родригес DA, Кармона FD, Echeverría LE, González CI, Martin J (март 2016). «Варианты гена IL18 влияют на восприимчивость к болезни Шагаса» . PLOS «Забытые тропические болезни» . 10 (3): e0004583. DOI : 10.1371 / journal.pntd.0004583 . PMC 4814063 . PMID 27027876 .  
  35. ^ Trznadel-Гродзка Е, Błaszkowski М, Н Rotsztejn (ноябрь 2012 года). «Исследования себорейного дерматита. Часть I. Роль отдельных цитокинов в патогенезе себорейного дерматита» . Postepy Higieny I Medycyny Doswiadczalnej . 66 : 843–7. DOI : 10.5604 / 17322693.1019642 . PMID 23175340 . 
  36. ^ Бен-Asouli Y, Y Банаи, Пел-Или Y, Шир A, Kaempfer R (январь 2002). «Человеческая гамма-мРНК интерферона саморегулирует свою трансляцию через псевдоузел, который активирует индуцируемую интерфероном протеинкиназу PKR». Cell . 108 (2): 221–32. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00616-5 . PMID 11832212 . S2CID 14722737 .  
  37. ^ Asirvatham AJ, Gregorie CJ, Ху Z, Magner WJ, Томази ТБ (апрель 2008). «Мишени микроРНК в иммунных генах и компонентах оборудования Dicer / Argonaute и ARE» . Молекулярная иммунология . 45 (7): 1995–2006. DOI : 10.1016 / j.molimm.2007.10.035 . PMC 2678893 . PMID 18061676 .  
  38. ^ Chang CH, Curtis JD, Maggi LB, Faubert B, Villarino AV, O'Sullivan D, et al. (Июнь 2013). «Посттранскрипционный контроль эффекторной функции Т-клеток с помощью аэробного гликолиза» . Cell . 153 (6): 1239–51. DOI : 10.1016 / j.cell.2013.05.016 . PMC 3804311 . PMID 23746840 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Зал СК (1997). Шум в крови: жизнь, смерть и иммунная система . Нью-Йорк: Генри Холт. ISBN 978-0-8050-5841-3.
  • Икеда Х, Старый ЖЖ, Шрайбер Р.Д. (апрель 2002 г.). «Роль гамма-интерферона в защите от развития опухолей и иммуноредактирования рака». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (2): 95–109. DOI : 10.1016 / S1359-6101 (01) 00038-7 . PMID  11900986 .
  • Чеслер Д.А., Рейсс С.С. (декабрь 2002 г.). «Роль IFN-гамма в иммунном ответе на вирусные инфекции центральной нервной системы». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (6): 441–54. DOI : 10.1016 / S1359-6101 (02) 00044-8 . PMID  12401479 .
  • Dessein A, Kouriba B, Eboumbou C, Dessein H, Argiro L, Marquet S и др. (Октябрь 2004 г.). «Интерлейкин-13 в коже и гамма-интерферон в печени играют ключевую роль в иммунной защите при шистосомозе человека». Иммунологические обзоры . 201 : 180–90. DOI : 10.1111 / j.0105-2896.2004.00195.x . PMID  15361241 .
  • Джозеф А.М., Кумар М., Митра Д. (январь 2005 г.). «Неф:« необходимый и усиливающий фактор »при ВИЧ-инфекции». Текущие исследования ВИЧ . 3 (1): 87–94. DOI : 10.2174 / 1570162052773013 . PMID  15638726 .
  • Коупленд К.Ф. (декабрь 2005 г.). «Модуляция транскрипции ВИЧ-1 цитокинами и хемокинами». Миниобзоры по медицинской химии . 5 (12): 1093–101. DOI : 10.2174 / 138955705774933383 . PMID  16375755 .
  • Чиба Х., Кодзима Т., Осанай М., Савада Н. (январь 2006 г.). «Значение интерферона-гамма-триггера интернализации белков плотного соединения при воспалительном заболевании кишечника». STKE науки . 2006 (316): pe1. DOI : 10.1126 / stke.3162006pe1 . PMID  16391178 . S2CID  85320208 .
  • Теллидес Дж., Побер Дж. С. (март 2007 г.). «Ось гамма-интерферон при артериосклерозе трансплантата». Циркуляционные исследования . 100 (5): 622–32. CiteSeerX  10.1.1.495.2743 . DOI : 10.1161 / 01.RES.0000258861.72279.29 . PMID  17363708 . S2CID  254247 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P01579 (Интерферон гамма) в PDBe-KB .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в общественном достоянии .