Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Фиолетовый бактериородопсин в галобактерии в Cargill «s соль пруды - испарители в заливе Сан - Франциско , расположенный в Ньюарк, штат Калифорния [1]
Бактериородопсиноподобный белок
1m0l opm.png
Тример бактериородопсина
Идентификаторы
СимволБак_родопсин
PfamPF01036
ИнтерПроIPR001425
PROSITEPDOC00291
SCOP22brd / SCOPe / SUPFAM
TCDB3.E.1
OPM суперсемейство6
Белок OPM1vgo
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Микробные родопсины , также известные как бактериальные родопсины, представляют собой связывающие сетчатку белки, которые обеспечивают светозависимый перенос ионов и сенсорные функции у галофильных [2] [3] и других бактерий. Это интегральные мембранные белки с семью трансмембранными спиралями, последняя из которых содержит точку прикрепления (консервативный лизин) для сетчатки .

Это семейство белков включает световые протонные насосы , ионные насосы и ионные каналы , а также датчики света. Например, белки галобактерий включают бактериородопсин и архаэродопсин , которые представляют собой протонные насосы, управляемые светом ; галородопсин , хлоридный насос с приводом от света; и сенсорная родопсина, который опосредует как photoattractant (в красном) и фотофобии (в ультра-фиолетовых) ответов. Белки других бактерий включают протеородопсин .

Вопреки своему названию, микробные родопсины обнаружены не только у архей и бактерий , но также у эукариот (таких как водоросли ) и вирусов ; хотя они редко встречаются в сложных многоклеточных организмах . [4] [5]

Номенклатура [ править ]

Первоначально родопсин был синонимом « визуального пурпура », визуального пигмента (светочувствительной молекулы), обнаруживаемого в сетчатке лягушек и других позвоночных , используемого для зрения при тусклом свете и обычно обнаруживаемого в палочковых клетках . Это все еще значение родопсина в узком смысле слова - любой белок, эволюционно гомологичный этому белку. В широком негенетическом смысле родопсин относится к любой молекуле, независимо от того, связаны они генетическим происхождением или нет (в основном нет), состоящей из опсина и хромофора (обычно это вариант сетчатки). Все родопсины животных возникли (путем дупликации и дивергенции генов) в конце истории большогоСемейство генов рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR), которое само возникло после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от самых ранних животных. Хромофор сетчатки находится исключительно в опсиновой ветви этого большого семейства генов, что означает, что его появление в другом месте представляет собой конвергентную эволюцию, а не гомологию. Последовательность микробных родопсинов сильно отличается от любого из семейств GPCR. [6]

Термин бактериальный родопсин первоначально относился к первому открытому микробному родопсину, известному сегодня как бактериородопсин . Первый бактериородопсин оказался архейного происхождения из Halobacterium salinarum . [7] С тех пор были открыты другие микробные родопсины, что сделало термин бактериальный родопсин неоднозначным. [8] [9]

Таблица [ править ]

Ниже приведен список некоторых из наиболее известных микробных родопсинов и некоторых их свойств.

ФункцияИмяСокр.Ref.
протонный насос (H +)бактериородопсинBR[10]
протонный насос (H +)протеородопсинPR[10]
протонный насос (H +)архаэродопсинАрка[11]
протонный насос (H +)ксантородопсинxR[12]
протонный насос (H +)Gloeobacter родопсинGR[13]
катионный канал (+)канал родопсинChR[14]
катионный насос (Na +)Krokinobacter eikastus rhodopsin 2KR2[15]
анионный насос (Cl-)галородопсинHR[10]
фотосенсорсенсорный родопсин ISR-I[10]
фотосенсорсенсорный родопсин IISR-II[10]
фотосенсорОпсин I нейроспорыNOP-I[14] [16]
светоактивированный ферментродопсингуанилциклазаRhGC[17]

Семейство переносящих ионы микробного родопсина [ править ]

Ион-транслокация Микробного Родопсин (MR) Семейный ( КИ # 3.E.1 ) является членом TOG подсемейственного вторичных носителей. Члены семейства MR катализируют управляемую светом транслокацию ионов через цитоплазматические мембраны микробов или служат в качестве световых рецепторов. Большинство белков семейства MR имеют примерно одинаковый размер (250-350 аминоацильных остатков) и имеют семь трансмембранных спиральных гаечных ключей с их N-концами снаружи и их C-концами внутри. В семействе MR 9 подсемейств: [18]

  1. Бактериородопсины выкачивают протоны из клетки;
  2. Галородопсины перекачивают хлорид (и другие анионы, такие как бромид, йодид и нитрат) в клетку;
  3. Сенсорные родопсины, которые обычно функционируют как рецепторы фототактического поведения, способны откачивать протоны из клетки, если они диссоциированы от их белков-преобразователей;
  4. грибковые чапароны - это индуцированные стрессом белки с плохо определенной биохимической функцией, но это подсемейство также включает H + -напорный родопсин; [19]
  5. бактериальный родопсин, называемый протеородопсином , представляет собой управляемый светом протонный насос, который действует так же, как и бактериородопсины;
  6. нейроспора густой сетчатки , содержащий рецептор служит в качестве фоторецептора (Neurospora ospin I); [20]
  7. светозависимый протонный канал зеленых водорослей, канал родопсин-1;
  8. Сенсорные родопсины цианобактерий.
  9. Светоактивированная родопсин / гуанилилциклаза

Были опубликованы филогенетический анализ микробных родопсинов и подробный анализ потенциальных примеров горизонтального переноса генов . [21]

Структура [ править ]

Среди структур с высоким разрешением для членов MR семей являются архейными белками, бактериородопсин [22] , archaerhodopsin [23] , сенсорная родопсина II , [24] halorhodopsin , [25] а также Anabaena цианобактерий сенсорного родопсин (ТС # 3 .E.1.1.6 ) [26] и другие.

Функция [ править ]

Ассоциация сенсорных родопсинов с их белками-преобразователями, по-видимому, определяет, действуют ли они как переносчики или рецепторы. Ассоциация сенсорного рецептора родопсина с его преобразователем происходит через трансмембранные спиральные домены двух взаимодействующих белков. В любой галофильной архее есть два сенсорных родопсина: один (SRI) положительно реагирует на оранжевый свет, но отрицательно на синий свет, а другой (SRII) только отрицательно реагирует на синий свет. У каждого датчика есть свой родственный рецептор. Доступна рентгеновская структура SRII в комплексе с его преобразователем (HtrII) с разрешением 1,94 Å ( 1H2S ). [27] Были рассмотрены молекулярные и эволюционные аспекты передачи светового сигнала микробными сенсорными рецепторами. [28]

Гомологи [ править ]

Гомологи включают предполагаемые белки-шапероны грибов, ретиналь-содержащий родопсин из Neurospora crassa , [29] H + -пампинговый родопсин из Leptosphaeria maculans , [19] протонные насосы, содержащие сетчатку, выделенные из морских бактерий, [30] активированный зеленым светом фоторецептор цианобактерий, который не перекачивает ионы и взаимодействует с небольшим (14 кДа) растворимым белком-преобразователем [26] [31] и светозависимыми H + -каналами из зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii . [32] Н. сгазз NOP-1 белок обладает фотохимическим и законсервирован Н +остатки транслокации, которые предполагают, что этот предполагаемый фоторецептор является медленным H + насосом. [19] [33] [34]

Большинство гомологов семейства MR у дрожжей и грибов имеют примерно такой же размер и топологию, что и архейные белки (283-344 аминоацильных остатка; 7 предполагаемых трансмембранных α-спиральных сегментов), но они вызваны тепловым шоком и токсичными растворителями. белки неизвестной биохимической функции. Было высказано предположение, что они действуют как управляемые pmf шапероны, которые сворачивают внеклеточные белки, но только косвенные доказательства поддерживают этот постулат. [20] Семейство MR отдаленно связано с семейством 7 TMS LCT ( TC # 2.A.43 ). [20] Репрезентативные члены семейства MR можно найти в базе данных классификации транспортеров .

Бактериородопсин [ править ]

Основная статья: Бактериородопсин

Бактериородопсин перекачивает один ион H + из цитозоля во внеклеточную среду на каждый поглощенный фотон. Были предложены специфические транспортные механизмы и пути. [25] [35] [36] Механизм включает:

  1. фотоизомеризация сетчатки и начальные изменения ее конфигурации,
  2. депротонирование основания Шиффа сетчатки и сопряженное высвобождение протона на поверхность внеклеточной мембраны,
  3. событие переключения, которое позволяет репротонировать основание Шиффа с цитоплазматической стороны.

Шесть структурных моделей описывают трансформации сетчатки и ее взаимодействие с водой 402, Asp85 и Asp212 в атомарных деталях, а также смещения функциональных остатков дальше от основания Шиффа . Эти изменения служат объяснением того, как релаксация искаженного сетчатки вызывает движения атомов воды и белка, которые приводят к векторным переносам протонов к основанию Шиффа и от него. [35] Деформация спирали связана с векторным транспортом протонов в фотоцикле бактериородопсина. [37]

Большинство остатков, участвующих в тримеризации, не консервативны в бактериородопсине, гомологичном белке, способном образовывать тримерную структуру в отсутствие бактериородопсина. Несмотря на большое изменение аминокислотной последовательности, форма гидрофобного пространства внутритримера, заполненного липидами, является высококонсервативной между архаэродопсином-2 и бактериородопсином. Поскольку трансмембранная спираль, обращенная к этому пространству, претерпевает большие конформационные изменения во время цикла протонной перекачки, вполне вероятно, что тримеризация является важной стратегией захвата специальных липидных компонентов, которые имеют отношение к активности белка. [38]

Архаэродопсин [ править ]

Структура основного состояния архаэродопсина-3, показывающая ковалентно связанную группу сетчатки: PDB: 6S6C. [23]
Основная статья: Архаэродопсин

Архаэродопсины являются переносчиками ионов H +, управляемыми светом . Они отличаются от бактериородопсина тем, что бордовая мембрана, в которой они экспрессируются, включает бактериоруберин, второй хромофор, который, как считается, защищает от фотообесцвечивания . Бактериородопсин также лишен структуры петли омега , которая наблюдалась на N-конце структур некоторых архаэродопсинов.

Архаэродопсин-2 (AR2) обнаружен в бордовой мембране Halorubrum sp . Это протонный насос с приводом от света. Тригональные и гексагональные кристаллы показали, что тримеры расположены на сотовой решетке. [38]В этих кристаллах бактериоруберин связывается с щелями между субъединицами тримера. Полиеновая цепь второго хромофора отклонена от нормали к мембране под углом около 20 градусов и с цитоплазматической стороны окружена спиралями AB и DE соседних субъединиц. Этот своеобразный способ связывания предполагает, что бактериоруберин играет структурную роль в тримеризации AR2. По сравнению со структурой aR2 в другой кристаллической форме, не содержащей бактериоруберина, канал высвобождения протона принимает более закрытую конформацию в кристалле P321 или P6 (3); т.е. нативная конформация белка стабилизируется в тримерном комплексе белок-бактерируберин.

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетике для исследований в области нейробиологии. [39]

Channelrhodopsins [ править ]

Основная статья: Каналродопсин

Каналродопсин- 1 (ChR1) или каннелопсин-1 (Chop1; Cop3; CSOA) C. reinhardtii тесно связан с сенсорными родопсинами архей. Он имеет 712 аминокислотных остатков с сигнальным пептидом, за которым следует короткая амфипатическая область, а затем гидрофобный N-концевой домен с семью вероятными TMS (остатки 76-309), за которым следует длинный гидрофильный C-концевой домен из примерно 400 остатков. Часть С-концевого гидрофильного домена гомологична интерсектину (белок 1А домена EH и SH3) животных (AAD30271).

Chop1 служит светозависимым протонным каналом и опосредует фототаксис и фотофобные реакции у зеленых водорослей. [32] На основании этого фенотипа Chop1 может быть отнесен к категории TC # 1.A , но поскольку он принадлежит к семейству, в котором хорошо охарактеризованные гомологи катализируют активный перенос ионов, он отнесен к семейству MR. Экспрессия гена chop1 или укороченной формы этого гена, кодирующего только гидрофобное ядро ​​(остатки 1-346 или 1-517) в ооцитах лягушки в присутствии полностью транс-ретиналя, дает светозависимую проводимость, которая показывает характеристики канал пассивно, но избирательно проницаем для протонов. Эта активность канала, вероятно, генерирует биоэлектрические токи. [32]

Гомологом ChR1 у C. reinhardtii является канальный родопсин-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Этот белок на 57% идентичен, на 10% похож на ChR1. Он образует катион-селективный ионный канал, активируемый поглощением света. Он переносит как одновалентные, так и двухвалентные катионы. Он снижает чувствительность к небольшой проводимости при постоянном освещении. Восстановление после десенсибилизации ускоряется внеклеточным H + и отрицательным мембранным потенциалом. Это может быть фоторецептор для адаптированных к темноте клеток. [40]Кратковременное увеличение гидратации трансмембранных α-спиралей на (1/2) = 60 мкс совпадает с началом проникновения катионов. Аспартат 253 принимает протон, высвобождаемый основанием Шиффа (t (1/2) = 10 мкс), причем последнее репротонируется аспарагиновой кислотой 156 (t (1/2) = 2 мс). Внутренние акцепторные и донорные группы протонов, соответствующие D212 и D115 в бактериородопсине, явно отличаются от других микробных родопсинов, указывая на то, что их пространственные положения в белке были перемещены в ходе эволюции. E90 депротонирует исключительно в непроводящем состоянии. Наблюдаемые реакции переноса протона и конформационные изменения белка связаны с закрытием катионного канала. [41]

Галородопсины [ править ]

Основная статья: Галородопсин

Бактериородопсин перекачивает один ион Cl - из внеклеточной среды в цитозоль на каждый поглощенный фотон. Хотя ионы движутся в противоположном направлении, генерируемый ток (определяемый движением положительного заряда) такой же, как для бактериородопсина и архаэродопсинов.

Морской бактериальный родопсин [ править ]

Сообщается, что морской бактериальный родопсин действует как протонный насос. Однако он также напоминает сенсорный родопсин II архей, а также Orf гриба Leptosphaeria maculans (AF290180). Эти белки идентичны друг другу на 20-30%.

Транспортная реакция [ править ]

Общая транспортная реакция для бактерио- и сенсорных родопсинов следующая: [18]

H + (вход) + hν → H + (выход).

Что для галородопсина:

Cl - (выход) + hν → Cl - ( вход ).

См. Также [ править ]

  • Бактериородопсин
  • Протеородопсин
  • Опсин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Орен, Аарон (2002). «Молекулярная экология чрезвычайно галофильных архей и бактерий» . FEMS Microbiology Ecology . 39 (1): 1–7. DOI : 10.1111 / j.1574-6941.2002.tb00900.x . ISSN  0168-6496 . PMID  19709178 .
  2. ^ Oesterhelt, Дитер; Титтор, Йорг (1989). «Два насоса, один принцип: перенос ионов на свету в галобактериях». Направления биохимических наук . 14 (2): 57–61. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (89) 90044-3 . ISSN 0968-0004 . PMID 2468194 .  
  3. ^ Lottspeich Р, Oesterhelt Д, Blanck А, Феррандо Е, Schegk Е. С. (1989). «Первичная структура сенсорного родопсина I, прокариотического фоторецептора» . EMBO J . 8 (13): 3963–3971. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08579.x . PMC 401571 . PMID 2591367 .  
  4. ^ Бёф, Доминик; Аудик, Стефан; Брилле-Геген, Лорейн; Кэрон, Кристоф; Жантон, Кристиан (2015). «MicRhoDE: кураторская база данных для анализа микробного разнообразия и эволюции родопсина» . База данных . 2015 : bav080. DOI : 10,1093 / базы данных / bav080 . ISSN 1758-0463 . PMC 4539915 . PMID 26286928 .   
  5. ^ Яво, Хирому; Кандори, Хидеки; Коидзуми, Аманэ (5 июня 2015 г.). Оптогенетика: светочувствительные белки и их применение . Springer. С. 3–4. ISBN 978-4-431-55516-2. Проверено 30 сентября 2015 года .
  6. ^ Нордстрем KJ, Sallman Алмен M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011). «Независимый поиск HH, анализ на основе Needleman-Wunsch и анализ мотивов выявили общую иерархию для большинства семейств рецепторов, связанных с G-белком» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471–80. DOI : 10.1093 / molbev / msr061 . PMID 21402729 . 
  7. ^ Гроте, Матиас; О'Мэлли, Морин А. (01.11.2011). «Просвещение в науках о жизни: история исследований галобактериального и микробного родопсина» . FEMS Microbiology Reviews . 35 (6): 1082–1099. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.2011.00281.x . ISSN 1574-6976 . PMID 21623844 .  
  8. ^ "родопсин, сущ." . OED Online . Издательство Оксфордского университета. 19 декабря 2012 г.
  9. ↑ Мейсон, Пегги (26 мая 2011 г.). Медицинская нейробиология . ОУП США. п. 375. ISBN 978-0-19-533997-0. Проверено 21 сентября 2015 года .
  10. ^ a b c d e Yoshizawa, S .; Kumagai, Y .; Kim, H .; Ogura, Y .; Hayashi, T .; Iwasaki, W .; ДеЛонг, EF; Когуре, К. (2014). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс световых насосов хлоридов в бактериях» . Труды Национальной академии наук . 111 (18): 6732–6737. Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y . DOI : 10.1073 / pnas.1403051111 . ISSN 0027-8424 . PMC 4020065 . PMID 24706784 .   
  11. ^ Чжан, Фэн; Виерок, Йоханнес; Ижар, Офер; Fenno, Lief E .; Цунода, Сатоши; Кианьянмомени, Араш; Пригге, Матиас; Берндт, Андре; Кушман, Джон; Polle, Юрген; Магнусон, Джон; Гегеманн, Питер; Дейссерот, Карл (2011). "Семейство микробных опсинов оптогенетических инструментов" . Cell . 147 (7): 1446–1457. DOI : 10.1016 / j.cell.2011.12.004 . ISSN 0092-8674 . PMC 4166436 . PMID 22196724 .   
  12. ^ Sudo, Y .; Ихара, К .; Кобаяши, С .; Suzuki, D .; Ирида, H .; Кикукава, Т .; Kandori, H .; Хомма, М. (2010). «Микробный родопсин с уникальным составом сетчатки демонстрирует как сенсорные свойства родопсина II, так и свойства, подобные бактериородопсину» . Журнал биологической химии . 286 (8): 5967–5976. DOI : 10.1074 / jbc.M110.190058 . ISSN 0021-9258 . PMC 3057805 . PMID 21135094 .   
  13. ^ Моризуми, Т; Ou, WL; Van Eps, N; Иноуэ, К; Кандори, H; Браун, LS; Эрнст, ОП (2 августа 2019 г.). «Рентгеноструктурная структура и олигомеризация Gloeobacter Rhodopsin» . Научные отчеты . 9 (1): 11283. Bibcode : 2019NatSR ... 911283M . DOI : 10.1038 / s41598-019-47445-5 . PMC 6677831 . PMID 31375689 . S2CID 199389292 .   
  14. ^ a b Хайнцен, Кристиан (2012). «Фотопигменты растений и грибов». Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (4): 411–432. DOI : 10.1002 / wmts.36 . ISSN 2190-460X . 
  15. ^ Като, Hideaki E .; Иноуэ, Кейчи; Абе-Йошизуми, Рей; Като, Ёситака (2015). «Конструктивная основа механизма транспорта Na + с помощью насоса Na + с легким приводом». Природа . 521 (7550): 48–53. Bibcode : 2015Natur.521 ... 48K . DOI : 10,1038 / природа14322 . ISSN 0028-0836 . PMID 25849775 . S2CID 4451644 .   
  16. ^ Ольмедо, Мария; Ругер-Эррерос, Кармен; Луке, Ева М .; Коррочано, Луис М. (2013). "Регулирование транскрипции светом в Neurospora crassa: модель для фотобиологии грибов?" . Обзоры грибковой биологии . 27 (1): 10–18. DOI : 10.1016 / j.fbr.2013.02.004 . ISSN 1749-4613 . 
  17. ^ Scheib, U; Stehfest, K; Ну и дела, CE; Koerschen, HG; Fudim, R; Эртнер, ТО; Хегеманн, П (2015). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль передачи сигналов цГМФ» . Научная сигнализация . 8 (389): RS8. DOI : 10.1126 / scisignal.aab0611 . PMID 26268609 . S2CID 13140205 .  
  18. ^ a b Saier, MH Jr. "3.E.1 Семейство переносящих ионы микробного родопсина (MR)" . База данных классификации транспортеров . Saier Lab Bioinformatics Group / SDSC.
  19. ^ a b c Ващук, Стивен А .; Безерра, Аранди Дж .; Ши, Личи; Браун, Леонид С. (2005-05-10). «Leptosphaeria rhodopsin: бактериородопсиноподобный протонный насос из эукариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–6883. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W . DOI : 10.1073 / pnas.0409659102 . ISSN 0027-8424 . PMC 1100770 . PMID 15860584 .   
  20. ^ a b c Zhai, Y .; Heijne, WH; Smith, DW; Сайер, MH (2001-04-02). «Гомологи архейных родопсинов у растений, животных и грибов: структурные и функциональные предикаты предполагаемого грибкового шаперонного белка». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1511 (2): 206–223. DOI : 10.1016 / s0005-2736 (00) 00389-8 . ISSN 0006-3002 . PMID 11286964 .  
  21. ^ Шарма, Адриан К .; Spudich, John L .; Дулиттл, У. Форд (01.11.2006). «Микробные родопсины: функциональная универсальность и генетическая подвижность». Тенденции в микробиологии . 14 (11): 463–469. DOI : 10.1016 / j.tim.2006.09.006 . ISSN 0966-842X . PMID 17008099 .  
  22. ^ Luecke, H .; Schobert, B .; Рихтер, HT; Cartailler, JP; Ланьи, JK (1999-10-08). «Структурные изменения бактериородопсина во время переноса ионов с разрешением 2 ангстрем». Наука . 286 (5438): 255–261. DOI : 10.1126 / science.286.5438.255 . ISSN 0036-8075 . PMID 10514362 .  
  23. ^ a b Бада Хуарес JF, судья PJ, Адам S, Axford D, Vinals J, Birch J, Kwan TO, Hoi KK, Yen HY, Vial A, Milhiet PE, Robinson CV, Schapiro I, Moraes I, Watts A (2021 г. ). «Структуры переносчика архаэродопсина 3 показывают, что нарушение порядка внутренних водных сетей лежит в основе сенсибилизации рецепторов» . Nature Communications . 12 : 629. DOI : 10.1038 / s41467-020-20596-0 . PMC 7840839 . PMID 33504778 .  
  24. ^ Royant, A .; Nollert, P .; Эдман, К .; Neutze, R .; Ландау, Э.М.; Pebay-Peyroula, E .; Наварро, Дж. (28 августа 2001 г.). «Рентгеновская структура сенсорного родопсина II с разрешением 2,1-А» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (18): 10131–10136. DOI : 10.1073 / pnas.181203898 . ISSN 0027-8424 . PMC 56927 . PMID 11504917 .   
  25. ^ а б Кольбе, М .; Besir, H .; Essen, LO; Остерхельт, Д. (26 мая 2000 г.). «Структура галлородопсина с хлоридным насосом, управляемым светом, при разрешении 1,8 А». Наука . 288 (5470): 1390–1396. DOI : 10.1126 / science.288.5470.1390 . ISSN 0036-8075 . PMID 10827943 .  
  26. ^ а б Вогли, Лутц; Синещеков Олег А .; Триведи, Вишва Д.; Сасаки, Дзюн; Spudich, John L .; Люке, Хартмут (19 ноября 2004 г.). «Сенсорный родопсин Anabaena: фотохромный датчик цвета на 2,0 А» . Наука . 306 (5700): 1390–1393. DOI : 10.1126 / science.1103943 . ISSN 1095-9203 . PMC 5017883 . PMID 15459346 .   
  27. ^ Горделий, Валентин I .; Лабан, Йорг; Мухаметзянов, Руслан; Ефремов, Руслан; Гранзин, Иоахим; Шлезингер, Рамона; Бюльд, Георг; Савополь, Тюдор; Шейдиг, Аксель Дж. (2002-10-03). «Молекулярная основа трансмембранной передачи сигналов сенсорным комплексом преобразователя родопсина II». Природа . 419 (6906): 484–487. Bibcode : 2002Natur.419..484G . DOI : 10,1038 / природа01109 . ISSN 0028-0836 . PMID 12368857 . S2CID 4425659 .   
  28. ↑ Иноуэ, Кейчи; Цукамото, Такаши; Судо, Юки (2014-05-01). «Молекулярные и эволюционные аспекты микробных сенсорных родопсинов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1837 (5): 562–577. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2013.05.005 . ISSN 0006-3002 . PMID 23732219 .  
  29. ^ Матурана, А .; Arnaudeau, S .; Ryser, S .; Banfi, B .; Hossle, JP; Schlegel, W .; Krause, KH; Деморекс, Н. (10 августа 2001 г.). «Гем-гистидиновые лиганды в gp91 (phox) модулируют протонную проводимость НАДФН-оксидазой фагоцитов» . Журнал биологической химии . 276 (32): 30277–30284. DOI : 10.1074 / jbc.M010438200 . ISSN 0021-9258 . PMID 11389135 .  
  30. ^ Béjà, O .; Aravind, L .; Кунин, Э.В. Suzuki, MT; Hadd, A .; Нгуен, LP; Йованович, С.Б .; Гейтс, СМ; Фельдман, РА (2000-09-15). «Бактериальный родопсин: свидетельство нового типа фототрофии в море». Наука . 289 (5486): 1902–1906. Bibcode : 2000Sci ... 289.1902B . DOI : 10.1126 / science.289.5486.1902 . ISSN 0036-8075 . PMID 10988064 .  
  31. ^ Юнг, Кван-Хван; Триведи, Вишва Д.; Спудич, Джон Л. (2003-03-01). «Демонстрация сенсорного родопсина в эубактериях» . Молекулярная микробиология . 47 (6): 1513–1522. DOI : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03395.x . ISSN 0950-382X . PMID 12622809 . S2CID 12052542 .   
  32. ^ a b c Нагель, Георг; Оллиг, Дорис; Фурманн, Маркус; Катерия, Сунил; Musti, Анна Мария; Бамберг, Эрнст; Хегеманн, Питер (2002-06-28). «Каналродопсин-1: светозащитный протонный канал в зеленых водорослях». Наука . 296 (5577): 2395–2398. Bibcode : 2002Sci ... 296.2395N . DOI : 10.1126 / science.1072068 . ISSN 1095-9203 . PMID 12089443 . S2CID 206506942 .   
  33. ^ Браун, LS; Диумаев А.К .; Lanyi, JK; Спудич, EN; Спудич, Дж. Л. (31 августа 2001 г.). «Цикл фотохимической реакции и перенос протонов в родопсине Neurospora» . Журнал биологической химии . 276 (35): 32495–32505. DOI : 10.1074 / jbc.M102652200 . ISSN 0021-9258 . PMID 11435422 .  
  34. ^ Браун, Леонид С. (2004-06-01). «Грибковые родопсины и опсин-родственные белки: эукариотические гомологи бактериородопсина с неизвестными функциями». Фотохимические и фотобиологические науки . 3 (6): 555–565. DOI : 10.1039 / b315527g . ISSN 1474-905X . PMID 15170485 .  
  35. ^ a b Lanyi, Янош К .; Шоберт, Бриджит (25 апреля 2003 г.). «Механизм транспорта протонов в бактериородопсине из кристаллографических структур промежуточных продуктов K, L, M1, M2 и M2 'фотоцикла». Журнал молекулярной биологии . 328 (2): 439–450. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (03) 00263-8 . ISSN 0022-2836 . PMID 12691752 .  
  36. ^ Шоберт, Бриджит; Браун, Леонид С .; Ланьи, Янош К. (11 июля 2003 г.). «Кристаллографические структуры промежуточных продуктов M и N бактериородопсина: сборка водородной цепи молекул воды между Asp-96 и основанием Шиффа сетчатки». Журнал молекулярной биологии . 330 (3): 553–570. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (03) 00576-х . ISSN 0022-2836 . PMID 12842471 .  
  37. ^ Royant, A .; Эдман, К .; Урсби, Т .; Pebay-Peyroula, E .; Ландау, Э.М.; Нейтце, Р. (2000-08-10). «Деформация спирали связана с векторным транспортом протонов в фотоцикле бактериородопсина». Природа . 406 (6796): 645–648. Bibcode : 2000Natur.406..645R . DOI : 10.1038 / 35020599 . ISSN 0028-0836 . PMID 10949307 . S2CID 4345380 .   
  38. ^ а б Ёсимура, Кейко; Кояма, Цутому (01.02.2008). «Структурная роль бактерируберина в тримерной структуре архаэродопсина-2». Журнал молекулярной биологии . 375 (5): 1267–1281. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.11.039 . ISSN 1089-8638 . PMID 18082767 .  
  39. ^ Flytzanis N, et al. (2014). «Варианты Archaerhodopsin с повышенной чувствительностью к напряжению флуоресценции в нейронах млекопитающих и Caenorhabditis elegans» . Nature Communications . 5 : 4894. Bibcode : 2014NatCo ... 5.4894F . DOI : 10.1038 / ncomms5894 . PMC 4166526 . PMID 25222271 .  
  40. ^ Нагель, Георг; Селлас, Танжеф; Хун, Вольфрам; Катерия, Сунил; Адеишвили, Нона; Бертольд, Питер; Оллиг, Дорис; Гегеманн, Питер; Бамберг, Эрнст (25 ноября 2003 г.). «Каналродопсин-2, катион-селективный мембранный канал с прямым светоуправлением» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (24): 13940–13945. Bibcode : 2003PNAS..10013940N . DOI : 10.1073 / pnas.1936192100 . ISSN 0027-8424 . PMC 283525 . PMID 14615590 .   
  41. ^ Лоренц-Фонфрия, Виктор А .; Реслер, Том; Краузе, Нильс; Нак, Мелани; Госсинг, Майкл; Фишер фон Моллард, Габриэле; Баманн, Кристиан; Бамберг, Эрнст; Шлезингер, Рамона (2013-04-02). «Временные изменения протонирования в канале родопсин-2 и их значение для стробирования канала» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (14): E1273–1281. Bibcode : 2013PNAS..110E1273L . DOI : 10.1073 / pnas.1219502110 . ISSN 1091-6490 . PMC 3619329 . PMID 23509282 .