Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с ретинолом .
Эта статья о молекуле. По вопросам, относящимся к анатомическим особенностям, см. Retina .
Полностью трансретинальный
Скелетная формула сетчатки
Шаровидная модель молекулы сетчатки
Имена
Название ИЮПАК
(2 E , 4 E , 6 E , 8 E ) -3,7-Диметил-9- (2,6,6-триметилциклогексен-1-ил) нона-2,4,6,8-тетраеналь
Другие имена
  • Ретинен
  • Ретинальдегид
  • Альдегид витамина А
  • RAL
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ChemSpider
ECHA InfoCard100,003,760 Отредактируйте это в Викиданных
UNII
  • InChI = 1S / C20H28O / c1-16 (8-6-9-17 (2) 13-15-21) 11-12-19-18 (3) 10-7-14-20 (19,4) 5 / h6,8-9,11-13,15H, 7,10,14H2,1-5H3 / b9-6 +, 12-11 +, 16-8 +, 17-13 +
    Ключ: NCYCYZXNIZJOKI-OVSJKPMPSA-N
  • CC1 = C (C (CCC1) (C) C) / C = C / C (= C / C = C / C (= C / C = O) / C) / C
Характеристики
С 20 Н 28 О
Молярная масса284,443  г · моль -1
ВнешностьОранжевые кристаллы из петролейного эфира [1]
Температура плавленияОт 61 до 64 ° C (от 142 до 147 ° F; от 334 до 337 K) [1]
Почти нерастворим
Растворимость в жиреРастворимый
Родственные соединения
Родственные соединения
ретинол ; ретиноевая кислота ; бета-каротин ; дегидроретинальный ; 3-гидроксиретинал; 4-гидроксиретинал
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Ретиналь (также известный как ретинальдегид ) представляет собой полиеновый хромофор , связанный с белками, называемыми опсинами , и является химической основой зрения животных.

Сетчатка позволяет определенным микроорганизмам преобразовывать свет в метаболическую энергию.

Есть много форм витамина А - все они превращаются в сетчатку, что невозможно без них. Сам по себе сетчатка считается формой витамина А при употреблении в пищу животными. Количество различных молекул, которые могут быть преобразованы в сетчатку, варьируется от вида к виду. Сетчатки первоначально назывались Ретиненом , [2] и переименованы [3] после того , как было обнаружено, что витамин А альдегид . [4] [5]

Позвоночные животные глотают сетчатку непосредственно из мяса или производят сетчатку из каротиноидов - либо из α-каротина, либо из β-каротина, оба из которых являются каротинами . Они также производят его из β-криптоксантина , типа ксантофилла . Эти каротиноиды должны быть получены из растений или других фотосинтезирующих организмов. Никакие другие каротиноиды не могут быть преобразованы животными в сетчатку. Некоторые плотоядные животные вообще не могут преобразовывать каротиноиды. Другие основные формы витамина А - ретинол и частично активная форма, ретиноевая кислота - могут вырабатываться из сетчатки.

Беспозвоночные, такие как насекомые и кальмары, используют гидроксилированные формы сетчатки в своих зрительных системах, которые возникают в результате преобразования других ксантофиллов .

Метаболизм витамина А [ править ]

Живые организмы производят сетчатку (RAL) путем необратимого окислительного расщепления каротиноидов. [6] Например:

бета-каротин + O 2 → 2 сетчатки

катализируется бета-каротин 15,15'-монооксигеназой [7] или бета-каротин 15,15'-диоксигеназой. [8] Так же, как каротиноиды являются предшественниками сетчатки, сетчатка является предшественником других форм витамина А. Ретиналь взаимно превращается с ретинолом (ROL), транспортной формой и формой хранения витамина А:

сетчатка + НАДФН + Н + ⇌ ретинол + НАДФ +
ретинол + НАД + ⇌ сетчатка + НАДН + Н +

катализируется ретинол дегидрогеназа (RDHs) [9] и алкоголь дегидрогеназа (ADHS). [10] Ретинол называют витамином А, спиртом или, чаще, просто витамином А. Ретиналь также может окисляться до ретиноевой кислоты (РА):

сетчатка + NAD + + H 2 O → ретиноевая кислота + NADH + H + (катализируется RALDH)
ретиналь + O 2 + H 2 O → ретиноевая кислота + H 2 O 2 (катализируется оксидазой сетчатки)

катализируются дегидрогеназами сетчатки [11], также известными как дегидрогеназы ретинальдегида (RALDH) [10], а также оксидазами сетчатки . [12] ретиноевой кислоты, иногда называемый витамин А кислота , является важной сигнальной молекулой и гормона у позвоночных животных.

Видение [ править ]

Сетчатка - конъюгированный хромофор . В человеческом глазе , сетчатка начинается в 11- цис -retinal конфигурации, которая - при захвате фотона правильной длины волны - выпрямляется в общероссийский трансе -retinal конфигурации. Это изменение конфигурации воздействует на белок опсин в сетчатке , который запускает каскад химических сигналов, который может привести к восприятию света или изображений человеческим мозгом. Спектр поглощения хромофора зависит от его взаимодействия с белком опсина, с которым он связан, так что разные комплексы ретиналь-опсин будут поглощать фотоны с разными длинами волн (т. Е. С разными цветами света).

Опсины [ править ]

Белок опсин окружает молекулу сетчатки, ожидая обнаружения фотона. Как только сетчатка захватывает фотон, изменение конфигурации сетчатки отталкивается от окружающего белка опсина. Опсин может посылать химический сигнал в мозг человека, сигнализируя об обнаружении света. Затем ретиналь повторно загружается в свою 11- цис- конфигурацию за счет фосфорилирования АТФ, и цикл начинается снова.
GPCR- родопсин животного (цвет радуги) встроен в липидный бислой (красные головы и синие хвосты) с трансдуцином под ним. G t α окрашен в красный цвет, G t β - в синий, а G t γ - в желтый. Существует связанное ВВП молекула в G т -субъединицы и связанные сетчатки (черная) в родопсине. N-конец - конец родопсина красного цвета , а С-конец синего цвета. Закрепление трансдуцина на мембране показано черным цветом.

Опсинов представляют собой белки и ретинальные связывания зрительных пигментов найдены в фоторецепторных клеток в сетчатке глаз. Опсин состоит из семи трансмембранных альфа-спиралей, соединенных шестью петлями. В стержневых клетках молекулы опсина встроены в мембраны дисков, которые полностью находятся внутри клетки. N-концевая головка молекулы проходит во внутреннюю части диска, и С-конце хвост простирается в цитоплазму клетки. В колбочковых клетках диски определяются плазматической мембраной клетки , так что головка N-конца выходит за пределы клетки. Сетчатка ковалентно связывается с лизиномна трансмембранной спирали, ближайшей к С-концу белка через связь основания Шиффа . Образование связи основания Шиффа включает удаление атома кислорода из сетчатки и двух атомов водорода из свободной аминогруппы лизина, что дает H 2 O. Ретинилиден - это двухвалентная группа, образованная удалением атома кислорода из сетчатки, поэтому опсины были названы ретинилиденовые белки .

Опсины представляют собой прототипы рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). [13] Бычий родопсин, опсин палочек крупного рогатого скота, был первым GPCR, для которого была определена его рентгеновская структура . [14] Бычий родопсин содержит 348 аминокислотных остатков. Хромофор сетчатки связывается по Lys 296 .

Хотя млекопитающие используют сетчатку исключительно в качестве хромофора опсина, другие группы животных дополнительно используют четыре хромофора, тесно связанные с сетчаткой: 3,4-дидегидроретиналь (витамин A 2 ), (3 R ) -3-гидроксиретиналь, (3 S ) -3- гидроксиретинал (как витамин A 3 ), так и (4 R ) -4-гидроксиретинал (витамин A 4 ). Многие рыбы и земноводные используют 3,4-дидегидроретиналь, также называемый дегидроретиналом . За исключением двукрылых подотряда Cyclorrhapha (так называемые высшие мухи), все исследованные насекомые используют ( R ) - энантиомер 3-гидроксиретиналя. (R ) -энантиомер следует ожидать, если 3-гидроксиретиналь продуцируется непосредственно из каротиноидов ксантофилла . Циклоррафаны, включая Drosophila , используют (3 S ) -3-гидроксиретинал. [15] [16] Было обнаружено, что светлячковые кальмары используют (4 R ) -4-гидроксиретинал.

Визуальный цикл [ править ]

Визуальный цикл
Смотрите также: Родопсин § Структура

Зрительный цикл - это круговой ферментативный путь , который является передним концом фототрансдукции. Восстанавливает 11- цис- ретинал. Например, зрительный цикл стержневых клеток млекопитающих выглядит следующим образом:

  1. полностью транс- ретиниловый эфир + H 2 O → 11- цис- ретинол + жирная кислота ; RPE65 isomerohydrolases, [17]
  2. 11- цис- ретинол + НАД + → 11- цис- ретиналь + НАДН + H + ; 11- цис- ретинолдегидрогеназы,
  3. 11- цис- ретиналь + апородопсин → родопсин + H 2 O; образует связь основания Шиффа с лизином , -CH = N + H-,
  4. родопсин + hν → метародопсин II, т.е. 11- цис фотоизомеризуется до all- транс ,
    родопсин + hν → фотородопсин → батородопсин → люмиродопсин → метародопсин I → метародопсин II,
  5. метародопсин II + Н 2 О → aporhodopsin + all - транс - -retinal,
  6. все- транс- ретиналь + НАДФН + H + → все- транс- ретинол + НАДФ + ; все- транс -retinol дегидрогеназ ,
  7. все- транс- ретинол + жирная кислота → полностью- транс- ретиниловый эфир + H 2 O; лецитин-ретинол-ацилтрансферазы (LRAT). [18]

Шаги 3, 4, 5 и 6 происходят во внешних сегментах стержневой ячейки ; Шаги 1, 2 и 7 происходят в клетках пигментного эпителия сетчатки (RPE).

Изомерогидролазы RPE65 гомологичны бета-каротинмонооксигеназам; [6] гомологичный фермент ninaB у Drosophila обладает как ретиналь-образующей каротиноид-оксигеназной активностью, так и активностью полностью транс- к 11- цис- изомеразе. [19]

Микробные родопсины [ править ]

Основная статья: микробный родопсин

All- trans -retinal также является важным компонентом микробных опсинов, таких как бактериородопсин , каналродопсин и галородопсин . В этих молекулах свет заставляет полностью транс- ретиналь превращаться в 13- цис- ретиналь, который затем возвращается обратно в полностью транс- ретиналь в темном состоянии. Эти белки не связаны эволюционно с опсинами животных и не являются GPCR; тот факт, что они оба используют сетчатку, является результатом конвергентной эволюции . [20]

История [ править ]

Американский биохимик Джордж Уолд и другие наметили визуальный цикл к 1958 году. За свою работу Уолд вместе с Халданом Кеффером Хартлайном и Рагнаром Гранитом получил долю Нобелевской премии по физиологии и медицине 1967 года . [21]

См. Также [ править ]

  • Визуальная фототрансдукция
  • Визуальное восприятие
  • Сенсорная система
  • Гипотеза пурпурной земли

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Merck Index , 13-е издание, 8249
  2. ^ WALD, ДЖОРДЖ (14 июля 1934). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении». Природа . 134 (3376): 65. Bibcode : 1934Natur.134 ... 65W . DOI : 10.1038 / 134065a0 . S2CID  4022911 .
  3. Перейти ↑ Wald, G (11 октября 1968). «Молекулярные основы зрительного возбуждения». Наука . 162 (3850): 230–9. Bibcode : 1968Sci ... 162..230W . DOI : 10.1126 / science.162.3850.230 . PMID 4877437 . 
  4. ^ МОРТОН, РА; ГУДВИН, TW (1 апреля 1944 г.). «Приготовление ретинена in vitro». Природа . 153 (3883): 405–406. Bibcode : 1944Natur.153..405M . DOI : 10.1038 / 153405a0 . S2CID 4111460 . 
  5. ^ ШАР, S; ГУДВИН, ТВ; МОРТОН, Р.А. (1946). «Ретинен-1-витаминный альдегид». Биохимический журнал . 40 (5–6): lix. PMID 20341217 . 
  6. ^ a b фон Линтиг, Йоханнес; Фогт, Клаус (2000). «Заполнение пробела в исследованиях витамина А: молекулярная идентификация фермента, отщепляющего бета-каротин до сетчатки» . Журнал биологической химии . 275 (16): 11915–11920. DOI : 10.1074 / jbc.275.16.11915 . PMID 10766819 . 
  7. ^ Woggon, Wolf-D. (2002). «Окислительное расщепление каротиноидов, катализируемое моделями ферментов и бета-каротин 15,15´-монооксигеназой» . Чистая и прикладная химия . 74 (8): 1397–1408. DOI : 10,1351 / pac200274081397 .
  8. ^ Ким, Ён-Су; Ким, Нам-Хи; Ём, Су-Джин; Ким, Сон-Вон; О, Док-Кун (2009). «In vitro характеристика рекомбинантного белка Blh из некультивируемых морских бактерий как β-каротин 15,15'-диоксигеназа» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15781–93. DOI : 10.1074 / jbc.M109.002618 . PMC 2708875 . PMID 19366683 .  
  9. ^ Лиден, Мартин; Эрикссон, Ульф (2006). «Понимание метаболизма ретинола: структура и функция ретинолдегидрогеназ» . Журнал биологической химии . 281 (19): 13001–13004. DOI : 10.1074 / jbc.R500027200 . PMID 16428379 . 
  10. ^ a b Дестер, G (сентябрь 2008 г.). «Синтез ретиноевой кислоты и передача сигналов во время раннего органогенеза» . Cell . 134 (6): 921–31. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.09.002 . PMC 2632951 . PMID 18805086 .  
  11. ^ Лин, Мин; Чжан, Мин; Авраам, Михаил; Смит, Сьюзен М .; Наполи, Джозеф Л. (2003). «Дегидрогеназа сетчатки 4 мыши (RALDH4), молекулярное клонирование, клеточная экспрессия и активность в биосинтезе 9-цис-ретиноевой кислоты в интактных клетках» . Журнал биологической химии . 278 (11): 9856–9861. DOI : 10.1074 / jbc.M211417200 . PMID 12519776 . 
  12. ^ "KEGG ENZYME: 1.2.3.11 оксидаза сетчатки" . Проверено 10 марта 2009 .
  13. Перейти ↑ Lamb, TD (1996). «Усиление и кинетика активации в каскаде фототрансдукции G-белков» . Труды Национальной академии наук . 93 (2): 566–570. Bibcode : 1996PNAS ... 93..566L . DOI : 10.1073 / pnas.93.2.566 . PMC 40092 . PMID 8570596 .  
  14. ^ Пальчевский, Кшиштоф ; Кумасака, Такаши; Хори, Т; Бенке, Калифорния; Motoshima, H; Фокс, BA; Ле Тронг, я; Теллер, округ Колумбия; и другие. (2000). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Bibcode : 2000Sci ... 289..739P . CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . DOI : 10.1126 / science.289.5480.739 . PMID 10926528 .  
  15. ↑ Секи, Такахару; Исоно, Кунио; Ито, Масаёши; Кацута, Юко (1994). «Мухи в группе Cyclorrhapha используют (3S) -3-Hydroxyretinal как уникальный хромофор визуального пигмента» . Европейский журнал биохимии . 226 (2): 691–696. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb20097.x . PMID 8001586 . 
  16. ↑ Секи, Такахару; Исоно, Кунио; Одзаки, Каору; Цукахара, Ясуо; Шибата-Кацута, Юко; Ито, Масаёши; Ирие, Тошиаки; Катагири, Масанао (1998). «Метаболический путь образования хромофора зрительного пигмента у Drosophila melanogaster: All-trans (3S) -3-hydroxyretinal формируется из полностью транс-ретиналя через (3R) -3-hydroxyretinal в темноте» . Европейский журнал биохимии . 257 (2): 522–527. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1998.2570522.x . PMID 9826202 . 
  17. ↑ Моисеев, Геннадий; Чен, Инь; Такахаши, Юске; Wu, Bill X .; Ма, Цзянь-син (2005). «RPE65 - изомерогидролаза в зрительном цикле ретиноидов» . Труды Национальной академии наук . 102 (35): 12413–12418. Bibcode : 2005PNAS..10212413M . DOI : 10.1073 / pnas.0503460102 . PMC 1194921 . PMID 16116091 .  
  18. ^ Цзинь, Минхао; Юань, Цюань; Ли, Сунгари; Трэвис, Габриэль Х. (2007). «Роль LRAT на активность ретиноид-изомеразы и мембранную ассоциацию Rpe65» . Журнал биологической химии . 282 (29): 20915–20924. DOI : 10.1074 / jbc.M701432200 . PMC 2747659 . PMID 17504753 .  
  19. ^ Оберхаузер, Витус; Вулстра, Олаф; Бангерт, Аннетт; фон Линтиг, Йоханнес; Фогт, Клаус (2008). «NinaB сочетает в себе активность каротиноидной оксигеназы и ретиноид-изомеразы в одном полипептиде» . Труды Национальной академии наук . 105 (48): 19000–5. Bibcode : 2008PNAS..10519000O . DOI : 10.1073 / pnas.0807805105 . PMC 2596218 . PMID 19020100 .  
  20. ^ Чен, Де-Лян; Ван, Гуан-ю; Сюй, Бинг; Ху, Кунь-Шэн (2002). «Изомеризация сетчатки полностью из транс-в 13-цис в адаптированном к свету бактериородопсине при кислом pH». Журнал фотохимии и фотобиологии B: Биология . 66 (3): 188–194. DOI : 10.1016 / S1011-1344 (02) 00245-2 . PMID 11960728 . 
  21. ^ 1967 Нобелевская премия по медицине

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Прадо-Кабреро, Альфонсо; Шерзингер, Дэниел; Авалос, Хавьер; Аль-Бабили, Салим (2007). «Биосинтез сетчатки в грибах: характеристика каротиноидной оксигеназы CarX из Fusarium fujikuroi» . Эукариотическая клетка . 6 (4): 650–657. DOI : 10.1128 / EC.00392-06 . PMC  1865656 . PMID  17293483 .
  • Kloer, Daniel P .; Рух, Сандра; Аль-Бабили, Салим; Бейер, Питер; Шульц, Георг Э. (2005). "Структура сетчатки-образующей каротиноидной оксигеназы" . Наука . 308 (5719): 267–269. Bibcode : 2005Sci ... 308..267K . DOI : 10.1126 / science.1108965 . PMID  15821095 . S2CID  6318853 .
  • Шмидт, Хольгер; Курцер, Роберт; Айзенрайх, Вольфганг; Шваб, Вильфрид (2006). «Каротеназа AtCCD1 из Arabidopsis thaliana является диоксигеназой» . Журнал биологической химии . 281 (15): 9845–9851. DOI : 10.1074 / jbc.M511668200 . PMID  16459333 .
  • Ван, Дао; Цзяо, Ючэнь; Монтелл, Крейг (2007). «Рассечение пути, необходимого для выработки витамина А и фототрансдукции дрозофилы» . Журнал клеточной биологии . 177 (2): 305–316. DOI : 10,1083 / jcb.200610081 . PMC  2064138 . PMID  17452532 .
  • Уолд, Джордж (1967). «Нобелевская лекция: Молекулярные основы визуального возбуждения» (PDF) . Проверено 23 февраля 2009 .
  • Фернальд, Рассел Д. (2006). «Генетический свет на эволюцию глаз». Наука . 313 (5795): 1914–1918. Bibcode : 2006Sci ... 313.1914F . DOI : 10.1126 / science.1127889 . PMID  17008522 . S2CID  84439732 .
  • Briggs, Winslow R .; Спудич, Джон Л., ред. (2005). Справочник по фотосенсорным рецепторам . Вайли. ISBN 978-3-527-31019-7.
  • Бейлор, Д.А.; Баранина, ТД; Яу, К.В. (1979). «Отклики палочек сетчатки на одиночные фотоны» . Журнал физиологии . 288 : 613–634. doi : 10.1113 / jphysiol.1979.sp012716 (неактивный 2021-01-10). PMC  1281447 . PMID  112243 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  • Гехт, Селиг; Шлаер, Саймон; Пиренн, Морис Анри (1942). «Энергия, кванта и видение» . Журнал общей физиологии . 25 (6): 819–840. DOI : 10,1085 / jgp.25.6.819 . PMC  2142545 . PMID  19873316 .
  • Барлоу, HB; Левик, WR; Юн, М. (1971). «Ответы на единичные кванты света в ганглиозных клетках сетчатки кошки». Исследование зрения . 11 (Дополнение 3): 87–101. DOI : 10.1016 / 0042-6989 (71) 90033-2 . PMID  5293890 .
  • Вентер, Дж. Крейг ; Ремингтон, К; Гейдельберг, JF; Halpern, AL; Rusch, D; Eisen, JA; Ву, Д; Паульсен, я; и другие. (2004). «Экологическое секвенирование генома из дробовика Саргассова моря». Наука . 304 (5667): 66–74. Bibcode : 2004Sci ... 304 ... 66V . CiteSeerX  10.1.1.124.1840 . DOI : 10.1126 / science.1093857 . PMID  15001713 . S2CID  1454587 . Океаны полны родопсина 1 типа.
  • Ващук, Стивен А .; Безерра, Аранди Дж .; Ши, Личи; Браун, Леонид С. (2005). "Leptosphaeria rhodopsin: Бактериородопсиноподобный протонный насос эукариот" . Труды Национальной академии наук . 102 (19): 6879–6883. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W . DOI : 10.1073 / pnas.0409659102 . PMC  1100770 . PMID  15860584 .
  • Су, Чжи-Инь; Ло, Дун-Ген; Теракита, Акихиса; Шичида, Йошинори; Ляо, Си-Вэнь; Kazmi, Manija A .; Sakmar, Thomas P .; Яу, Кинг-Вай (2006). "Компоненты фототрансдукции теменного глаза и их потенциальные эволюционные последствия" . Наука . 311 (5767): 1617–1621. Bibcode : 2006Sci ... 311.1617S . DOI : 10.1126 / science.1123802 . PMID  16543463 . S2CID  28604455 .
  • Ло, Дун-Ген; Сюэ, Тянь; Яу, Кинг-Вай (2008). «Как начинается видение: Одиссея» . Труды Национальной академии наук . 105 (29): 9855–9862. Bibcode : 2008PNAS..105.9855L . DOI : 10.1073 / pnas.0708405105 . PMC  2481352 . PMID  18632568 . Хороший исторический обзор.
  • Шефер, Гюнтер; Энгельхард, Мартин; Мюллер, Фолькер (1999). «Биоэнергетика архей» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 63 (3): 570–620. DOI : 10.1128 / MMBR.63.3.570-620.1999 . PMC  103747 . PMID  10477309 .
  • Fan, Jie; Вудрафф, Майкл Л; Cilluffo, Marianne C; Крауч, Розали К.; Файн, Гордон L (2005). «Активация трансдукции опсином в палочках темнокожих мышей с нокаутом Rpe65» . Журнал физиологии . 568 (1): 83–95. DOI : 10.1113 / jphysiol.2005.091942 . PMC  1474752 . PMID  15994181 .
  • Садекар, Сумедха; Раймонд, Джейсон; Бланкеншип, Роберт Э. (2006). «Сохранение отдаленно связанных мембранных белков: центры фотосинтетической реакции разделяют общее структурное ядро» . Молекулярная биология и эволюция . 23 (11): 2001–2007. DOI : 10.1093 / molbev / msl079 . PMID  16887904 .
  • Ёкояма, сёдзо; Радлвиммер, Ф. Бернхард (2001). «Молекулярная генетика и эволюция красного и зеленого цветового зрения у позвоночных» . Генетика . 158 (4): 1697–1710. PMC  1461741 . PMID  11545071 .
  • Рэкер, Эфраим; Стоекениус, Вальтер (1974). «Восстановление пурпурных мембранных пузырьков, катализирующих поглощение протонов под действием света и образование аденозинтрифосфата» . Журнал биологической химии . 249 (2): 662–663. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 43080-9 . PMID  4272126 .
  • Кавагути, Рики; Ю, Цзямей; Хонда, Джейн; Ху, Джейн; Уайтлегдж, Джулиан; Пинг, Пейпей; Виита, Патрик; Бок, декан; Солнце, Хуэй (2007). «Мембранный рецептор ретинол-связывающего белка опосредует клеточное поглощение витамина А». Наука . 315 (5813): 820–825. Bibcode : 2007Sci ... 315..820K . DOI : 10.1126 / science.1136244 . PMID  17255476 . S2CID  25258551 .
  • Amora, Tabitha L .; Ramos, Lavoisier S .; Галан, Дженни Ф .; Бирдж, Роберт Р. (2008). «Спектральная настройка пигментов темно-красного конуса» . Биохимия . 47 (16): 4614–20. DOI : 10.1021 / bi702069d . PMC  2492582 . PMID  18370404 .
  • Пошли, Роберт; Сандхольм, Дейдж (2007). «Лестница к коническому пересечению: компьютерное исследование изомеризации сетчатки». Журнал физической химии . 111 (36): 8766–8773. Bibcode : 2007JPCA..111.8766S . DOI : 10.1021 / jp073908l . PMID  17713894 .
  • Салом, Давид; Лодовски, Дэвид Т .; Стенкамп, Рональд Э .; Ле Тронг, Изольда; Гольчак, Марцин; Ястшебская, Беата; Харрис, Тим; Ballesteros, Juan A .; Пальчевский, Кшиштоф (2006). «Кристаллическая структура фотоактивированного депротонированного промежуточного соединения родопсина» . Труды Национальной академии наук . 103 (44): 16123–16128. Bibcode : 2006PNAS..10316123S . DOI : 10.1073 / pnas.0608022103 . PMC  1637547 . PMID  17060607 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Первые шаги видения - Национальный музей здоровья
  • Зрение и молекулярные изменения, вызванные светом
  • Анатомия сетчатки и зрительные способности
  • Сетчатка