Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Трехмерная структура бычьего родопсина. Семь трансмембранных доменов показаны разными цветами. Хромофора отображается красным цветом.
Молекула сетчатки внутри белка опсина поглощает фотон света. Поглощение фотона заставляет сетчатку превращаться из 11-цис-ретинального изомера в полностью транс-ретинальный изомер. Это изменение формы сетчатки отталкивается от внешнего белка опсина, чтобы начать сигнальный каскад, который в конечном итоге может привести к передаче химических сигналов в мозг в виде визуального восприятия. Сетчатка перезагружается организмом, так что сигналы могут повторяться снова.

Опсинов представляют собой группу белков из светочувствительных через хромофора ретиналя (или вариант) , найденного в клетках фоторецепторов в сетчатке . Пять классических групп опсинов участвуют в зрении , опосредуя преобразование фотона света в электрохимический сигнал, первый шаг в каскаде зрительной трансдукции. Другой опсин, обнаруженный в сетчатке млекопитающих, меланопсин , участвует в циркадных ритмах и зрачковом рефлексе, но не в зрении.

Классификация опсинов [ править ]

Опсины можно классифицировать несколькими способами, включая функцию (зрение, фототаксис, фотопериодизм и т. Д.), Тип хромофора ( сетчатка , флавин , билин ), молекулярную структуру ( третичная , четвертичная ), выходной сигнал ( фосфорилирование , восстановление , окисление ) и т. Д. . [1]

Есть две группы белков, называемых опсинами. [2] [3] опсины типа I работают на прокариот и некоторыми водорослями ( в качестве компонента channelrhodopsins ) и грибов , [4] , тогда как животные используют опсины II типа. За пределами этих групп (например, в растениях или плакозоанах ) опсины не обнаружены . [2]

Когда-то считалось, что типы I и II связаны между собой из-за структурного и функционального сходства. С появлением генетического секвенирования стало очевидно, что идентичность последовательностей не выше, чем могла быть объяснена случайным образом. Однако в последние годы были разработаны новые методы, специфичные для глубокой филогении . В результате несколько исследований нашли доказательства возможной филогенетической связи между ними. [5] [6] [7] Однако это не обязательно означает, что последним общим предком опсинов типа I и II был сам опсин, светочувствительный рецептор: все опсины животных возникли (путем дупликации и дивергенции генов) поздно. история большого рецептора, сопряженного с G-белком (GPCR)семейство генов , которое само возникло после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от самых ранних животных. Хромофор сетчатки находится исключительно в опсиновой ветви этого большого семейства генов, что означает, что его появление в другом месте представляет собой конвергентную эволюцию , а не гомологию . Последовательность микробных родопсинов сильно отличается от любого из семейств GPCR. [8] Согласно одной из гипотез, опсины как типа I, так и типа II принадлежат к суперсемейству рецепторов, сопряженных с белком-переносчиком опсина (TOG) , предполагаемой кладе, которая включает рецептор, сопряженный с G-белком (GPCR), Ion- транслоцирующий микробный родопсин (MR) и семь других. [9]

Опсины типа I [ править ]

Основная статья: микробный родопсин

Опсины типа I (также известные как микробные опсины) представляют собой белки с семью трансмембранными доменами. Большинство из них представляют собой ионные каналы или насосы, а не собственно рецепторы и не связываются с G-белком . Опсины типа I встречаются во всех трех сферах жизни: архей , бактерий и эукариот . У эукариот опсины типа I обнаруживаются в основном в одноклеточных организмах, таких как зеленые водоросли, и в грибах. У большинства сложных многоклеточных эукариот опсины типа I были заменены другими светочувствительными молекулами, такими как криптохром и фитохром в растениях, и опсинами типа II у Metazoa (животные). [10]

Микробные опсины часто известны по форме молекулы родопсина, то есть родопсин (в широком смысле) = опсин + хромофор. Среди многих видов микробных опсинов - протонная помпа бактериородопсина (BR) и ксантородопсина (xR), хлоридная помпа галлородопсина (HR), фотосенсоры сенсорного родопсина I (SRI) и сенсорного родопсина II (SRII), а также протеородопсин (PR ), Neurospora opsin I (NOPI), Chlamydomonas сенсорные родопсины A (CSRA), Chlamydomonas сенсорные родопсины B (CSRB), каналродопсин ( ChR ) и архаэродопсин (Arch). [11]

Некоторые опсины типа I, такие как протео- и бактериородопсин , используются различными группами бактерий для сбора энергии света для осуществления метаболических процессов, не связанных с хлорофиллом . Кроме того, halorhodopsins из галобактерии и channelrhodopsins некоторых водорослей, например Volvox , служить им в качестве легких ионных каналов , среди прочего , также для phototactic целей. Сенсорные родопсины существуют в галобактериях, которые вызывают фототаксический ответ, взаимодействуя с белками, встроенными в мембрану преобразователя , которые не имеют отношения к G-белкам. [12]

Опсины типа I (такие как канальный родопсин , галородопсин и архаэродопсин ) используются в оптогенетике для включения или выключения нейрональной активности. Опсины типа I предпочтительны, если активность нейронов должна модулироваться с большей частотой, потому что они реагируют быстрее, чем опсины типа II. Это связано с тем, что опсины типа I представляют собой ионные каналы или протонно- ионные насосы и, таким образом, активируются непосредственно светом, в то время как опсины типа II активируют G-белки, которые затем активируют эффекторные ферменты, производящие метаболиты, чтобы открывать ионные каналы. [13]

Опсины типа II [ править ]

Опсины типа II (или опсины животных) являются членами белков с семью трансмембранными доменами (35–55 кДа ) суперсемейства рецепторов, связанных с G-белками (GPCR). [14]

Опсины типа II филогенетически делятся на четыре группы: C-опсины (ресничные), Cnidops ( книдарийные опсины), R-опсины ( рабдомерные ) и опсины Go / RGR (также известные как RGR / Go или опсины группы 4). Опсины Go / RGR делятся на четыре подкласса: Go-опсины, RGR , перопсины и нейропсины . C-опсины, R-опсины и опсины Go / RGR обнаружены только в Bilateria . [15] [16]

Зрительные опсины типа II традиционно классифицируются как цилиарные или рабдомерные. Цилиарные опсины, обнаруженные у позвоночных и книдарий , прикрепляются к цилиарным структурам, таким как палочки и колбочки . Рабдомерные опсины прикреплены к собирающим свет органеллам, называемым рабдомерами. Эта классификация проходит через филогенетические категории (клады), поэтому термины «цилиарный» и «рабдомерный» могут быть двусмысленными. Здесь «C-опсины (цилиарные)» относятся к кладе, обнаруживаемой исключительно в Bilateria, и исключают цилиарные опсины книдарий, такие как те, которые обнаруживаются в коробчатой ​​медузе.. Точно так же «R-опсин (рабдомерный)» включает меланопсин, хотя он не встречается на рабдомерах у позвоночных. [15]

К-опсины (ресничные) [ править ]

Цилиарные опсины (или ц-опсины) экспрессируются в цилиарных фоторецепторных клетках и включают зрительные опсины и энцефалопсины позвоночных. [17] Они преобразуют световые сигналы в нервные импульсы через ионные каналы, управляемые циклическими нуклеотидами, которые работают за счет увеличения разницы зарядов на клеточной мембране (т.е. гиперполяризации . [2] )

Зрительные опсины позвоночных [ править ]

Зрительные опсины позвоночных - это подмножество C-опсинов (цилиарных). Они выражаются в сетчатке позвоночных и опосредуют зрение. Их можно подразделить на палочковые опсины и четыре типа колбочковых опсинов. [17] Стержневые опсины (родопсины, обычно обозначаемые Rh), [18] используются при тусклом свете, термически стабильны и обнаруживаются в палочковидных фоторецепторных клетках . Конические опсины, используемые в цветном зрении, представляют собой менее стабильные опсины, расположенные в фоторецепторных клетках колбочек . Конические опсины далее подразделяются в соответствии с их максимумами поглощения ( λ max ), длиной волны, при которой наблюдается наибольшее поглощение света. Эволюционные отношения, выведенные с помощью аминокислотыпоследовательность опсинов также часто используется для классификации опсинов колбочек в их соответствующие группы. Оба метода позволяют прогнозировать четыре общие группы опсина колбочек в дополнение к родопсину. [19]

 
 

LWS

 
 
 

SWS1

 
 
 

SWS2

 
 
 

Лh2

 
 
 

Лh1

 
 
 
 
 
 

У позвоночных обычно есть четыре колбочковых опсина (LWS, SWS1, SWS2 и Rh2), унаследованные от первого позвоночного (и, таким образом, предшествующие первому позвоночному), а также стержневой опсин, родопсин (Rh1), который появился после первого позвоночного, но до первый Gnathostome (челюстное позвоночное). Эти пять опсинов возникли в результате серии дупликаций генов, начиная с LWS и заканчивая Rh1. Каждый из них с тех пор превратился в многочисленные варианты и, таким образом, составляет семейство или подтип опсинов. [20] [21]

ИмяСокр.Фото
рецепторов		λ максЦветЧеловеческий вариант
Чувствительный к длинным волнамLWSКонус500–570 нмЗеленый, желтый, красныйOPN1LW «красный» / OPN1MW «зеленый»
Чувствительный к коротким волнам 1SWS1Конус355–445 нмУльтрафиолет, фиолетовыйOPN1SW «синий» (вымерли в монотремах )
Чувствительный к коротким волнам 2SWS2Конус400–470 нмФиолетовый, синий(Вымершие у терианских млекопитающих )
Родопсиноподобный 2Лh2Конус480–530 нмЗеленый(Вымершие у млекопитающих)
Родопсин-подобный 1
(родопсин позвоночных)		Лh1стержень~ 500 нмЦвет морской волныOPN2 / Rho, родопсин человека

У людей есть следующий набор белков фоторецепторов, отвечающих за зрение:

  • Родопсин (Rh1, OPN2, RHO) - экспрессируется в палочковидных клетках , используется в ночном видении.
  • Три колбочковых опсина (также известные как фотопсины ) - экспрессируются в колбочковых клетках , используются для цветового зрения
    • Длинноволновый чувствительный ( OPN1LW ) Опсин - λ max 560 нм, в желто-зеленой области электромагнитного спектра. [22] Может называться «красный опсин», «эритролабия», «лопсин» или «LWS-опсин». Обратите внимание, что, несмотря на его обычное название «красный» опсин, пиковая чувствительность этого опсина не находится в красной области спектра. Однако он более чувствителен к красному цвету, чем два других человеческих опсина. [22] Этот рецептор также имеет вторичный ответ на высоких частотах фиолетового цвета. [23] [24]
    • Средне-чувствительный ( OPN1MW ) Opsin - λ max 530 нм, в зеленой области электромагнитного спектра. [22] Может называться «зеленый опсин», «хлоролаб», «мопсин» или «MWS-опсин».
    • Чувствительный к коротким длинам волн ( OPN1SW ) Opsin - λ max 430 нм, в синей области электромагнитного спектра. [22] Может называться «синий опсин», «цианолабид», «опсин» или «SWS-опсин».

Пинопсины [ править ]

Первый шишковидный опсин (пинопсин) был обнаружен в шишковидной железе курицы . Это опсин, чувствительный к синему ( λ max = 470 нм). [25]

широкий спектр экспрессии в головном мозге, особенно в шишковидной железе

Опсин древних позвоночных (VA) [ править ]

Опсин древних позвоночных (VA) имеет три изоформы: VA короткая (VAS), VA средняя (VAM) и VA длинная (VAL). Он экспрессируется во внутренней сетчатке, в горизонтальных и амакриновых клетках , а также в шишковидной железе и габенулярной области мозга. [26] Он чувствителен примерно к 500 нм [14], что встречается у большинства классов позвоночных, но не у млекопитающих. [27]

Парапинопсины [ править ]

Первый parapinopsin (ПП) опсина был найден в parapineal органе на сома . [28] Парапинопсин миноги является УФ-чувствительным опсином ( λ max = 370 нм). [29] Костистые имеют две группы парапинопсинов: одна чувствительна к УФ ( λ max = 360-370 нм), другая - к синему ( λ max = 460-480 нм) свету. [30]

Париетопсины [ править ]

Первый париетопсин был обнаружен в фоторецепторных клетках теменного глаза ящерицы. Париетопсин ящерицы чувствителен к зеленому цвету ( λ max = 522 нм), и, несмотря на то, что он является c-опсином, как и зрительные опсины позвоночных, он не вызывает гиперполяризацию через Gt-белок, но вызывает деполяризацию через Go-белок. [31] [32]

OPN3 (энцефалопсин или панопсин) [ править ]

Панопсины обнаружены во многих тканях (кожа, [33] мозг, [34] [35] яички, [34] сердце, печень, [35] почки, скелетные мышцы, легкие, поджелудочная железа и сетчатка [35] ). Первоначально они были обнаружены в мозге человека и мыши и поэтому были названы энцефалопсином. [34]

Первый панопсин у беспозвоночных был обнаружен в цилиарных фоторецепторных клетках кольчатых червей Platynereis dumerilii и получил название c (подвздошный) -опсин. [36] Этот к-опсин чувствителен к УФ- излучению ( λ max = 383 нм) и может быть настроен на 125 нм для одной аминокислоты (диапазон λ max = 377 - 502 нм). [37] Таким образом, неудивительно, что второй, но чувствительный к циану c-opsin ( λ max = 490 нм) существует у Platynereis dumerilii . [38] Первый c-opsin опосредует гравитаксис, индуцированный УФ-излучением личинки . Гравитаксис формируется с фототаксисомпропорционально-хроматический глубиномер . [39] На разной глубине свет в воде состоит из разных длин волн : сначала исчезают красные (> 600 нм), УФ и фиолетовые (<420 нм) длины волн. Чем выше глубина, тем уже спектр, так что остается только голубой свет (480 нм). [40] Таким образом, личинки могут определять свою глубину по цвету. Цвет, в отличие от яркости, остается почти постоянным независимо от времени суток или погоды, например, в пасмурную погоду. [41] [42]

Панопсины также экспрессируются в мозге некоторых насекомых. [17] Панопсины москита и иглобрюха поглощают максимум при 500 нм и 460 нм соответственно. Оба активируют in vitro белки Gi и Go. [43]

Панопсины костистых рыб называются множественными тканевыми опсинами костистых рыб (TMT).

Опсин множественных тканей костистости (TMT) [ править ]

Опсины костистых рыб экспрессируются во многих тканях и поэтому называются опсинами множественных тканей костистых рыб (TMT). [44] Опсины TMT образуют три группы, которые наиболее тесно связаны с четвертой группой - панопсинами. [45] [46] Фактически, опсины TMT костистых рыб ортологичны панопсинам других позвоночных. У них также одинаковые интроны и одно и то же место, что подтверждает их принадлежность друг к другу. [44]

Книдарианские опсины [ править ]

Книдарии , в состав которых входят медузы, кораллы и морские анемоны , являются основными животными со сложными глазами. Опсины медуз в рапалии соединяются с Gs-белками, повышая уровень внутриклеточного цАМФ. [47] [48] Коралловые опсины могут связываться с Gq-белками и Gc-белками. Gc-белки представляют собой подтип G-белков, специфичных для книдарий. [49] Книдариевые опсины были идентифицированы как одна группа и так называемые книдопы, [15] однако по крайней мере некоторые из них принадлежат к-опсинам, р-опсинам и Go / RGR-опсинам, обнаруженным у билатерий . [14] [50] [51]

р-опсины (рабдомерные) / Gq-связанные [ править ]

Рабдомерные опсины (или r-опсины) также известны как Gq-опсины, потому что они соединяются с Gq-белком. R-опсины используются моллюсками и членистоногими. Членистоногие, по-видимому, обретают цветовое зрение так же, как и позвоночные, за счет использования трех (или более) отдельных групп опсинов, разных как по филогении, так и по спектральной чувствительности. [17] Р-опсин меланопсин также экспрессируется у позвоночных, где он регулирует циркадные ритмы и опосредует зрачковый рефлекс. [17]

В отличие от c-opsins, r-opsins связаны с каноническими переходными ионными каналами рецепторного потенциала; они приводят к устранению разности электрических потенциалов на клеточной мембране (т.е. деполяризации ). [2]

Идентификация кристаллической структуры родопсина кальмара [52] , вероятно, улучшит наше понимание его функции в этой группе.

Членистоногие используют разные опсины в разных типах глаз, но, по крайней мере, у Limulus опсины, экспрессируемые в боковых и сложных глазах, идентичны на 99% и, по-видимому, недавно разошлись. [53]

Меланопсина OPN4 [ править ]

Участвует в циркадных ритмах , зрачковых рефлексах и цветокоррекции в условиях высокой яркости. Филогенетически является членом группы R-опсинов (рабдомеров), функционально и структурно является r-опсином, но не встречается в рабдомерах.

Go / RGR (группа 4) опсины [ править ]

Опсины Go / RGR включают Go-опсины, RGR-опсины, нейропсины и перопсины.

Go-opsins [ править ]

Го-опсины отсутствуют у высших позвоночных [15] и экдизозойных . [54] Они находятся в цилиарных фоторецепторные клетках гребешка глаза [55] и базальные хордовых Amphioxus . [56] Однако у Platynereis dumerilii Go-опсин экспрессируется в рабдомерных фоторецепторных клетках глаза. [40]

Опсины RGR [ править ]

Опсины RGR, также известные как рецепторы, связанные с G-белками сетчатки , экспрессируются в пигментном эпителии сетчатки (RPE) и клетках Мюллера . [57] Они предпочтительно связывают в темноте полностью транс-ретиналь, а не 11-цис-ретиналь. [58] RGR-опсины считались фотомеразами [19], но вместо этого они регулируют движение и производство ретиноидов. [17] [59] В частности, они независимо от света ускоряют производство 11-цис-ретинола (предшественника 11-цис-ретиналя) из полностью транс-ретиниловых эфиров. [60]Однако все транс-ретиниловые эфиры становятся доступными в зависимости от света с помощью RGR-опсинов. Неизвестно, регулируют ли RGR-опсины это посредством G-белка или другого сигнального механизма. [61] Опсин RGR крупного рогатого скота максимально поглощает на разных длинах волн в зависимости от значения pH. При высоком pH он максимально поглощает синий (469 нм) свет, а при низком pH он максимально поглощает УФ (370 нм) свет. [62]

Перопсин [ править ]

Peropsin , визуальный пигмент-подобный рецептор, является белком , который в организме человека кодируется RRH гена . [63]

Нейропсины [ править ]

Нейропсины чувствительны к УФА, обычно на длине волны 380 нм. Они обнаружены в головном мозге, семенниках, коже и сетчатке человека и грызунов, а также в мозге и сетчатке глаза птиц. У птиц и грызунов они опосредуют ультрафиолетовое зрение. [33] [64] [65] Они соединяются с Gi-белками. [64] [65] У человека нейропсин кодируется геном OPN5 . В сетчатке человека его функция неизвестна. У мышей он фото-захватывает сетчатку и роговицу, по крайней мере, ex vivo. [66]

Несекретный [ править ]

Экстраретинальные (или экстраокулярные) родопсиноподобные опсины (Exo-Rh) [ править ]

Эти опсины шишковидной железы, обнаруженные у Actinopterygii (лучеплавниковых рыб), по-видимому, возникли в результате дупликации гена Rh1 (родопсина). Эти опсины, по-видимому, выполняют функции, аналогичные функциям пинопсина, обнаруженного у птиц и рептилий. [67] [68]

Структура и функции [ править ]

Белки опсина ковалентно связываются с хромофором ретинальдегида на основе витамина А посредством связи основания Шиффа с остатком лизина в седьмой трансмембранной альфа-спирали . У позвоночных хромофор является либо 11- цис- ретинальным (A1), либо 11- цис- 3,4-дидегидроретинальным (A2) и обнаруживается в связывающем кармане опсина сетчатке. Поглощение фотона света приводит к фотоизомеризации хромофора из 11- цис в полностью трансконформация. Фотоизомеризация вызывает конформационное изменение белка опсина, вызывая активацию каскада фототрансдукции. Опсин остается нечувствительным к свету в транс- форме. Он регенерируется путем замены полностью транс- ретиналя вновь синтезированным 11- цис- ретиналем, полученным из эпителиальных клеток сетчатки. Опсины функциональны, будучи связанными с любым хромофором, при этом связанный с A2 опсин λ max имеет более длинную длину волны, чем связанный с A1 опсин.

Опсины содержат семь трансмембранных α-спиральных доменов, соединенных тремя внеклеточными и тремя цитоплазматическими петлями. Многие аминокислотные остатки, называемые функционально консервативными остатками , являются высококонсервативными между всеми группами опсина, что указывает на важную функциональную роль. Все положения остатков, обсуждаемые далее, относятся к бычьему родопсину из 348 аминокислот, кристаллизованному Palczewski et al. [69]Lys296 консервативен во всех известных опсинах и служит сайтом для связывания основания Шиффа с хромофором. Cys138 и Cys110 образуют высококонсервативный дисульфидный мостик. Glu113 служит противоионом, стабилизируя протонирование связи Шиффа между Lys296 и хромофором. Glu134-Arg135-Tyr136 - еще один высококонсервативный мотив, участвующий в распространении сигнала трансдукции после поглощения фотона.

Определенные аминокислотные остатки, называемые сайтами настройки спектра , оказывают сильное влияние на значения λ max . Используя сайт-направленный мутагенез , можно выборочно мутировать эти остатки и исследовать возникающие в результате изменения светопоглощающих свойств опсина. Важно отличать участки спектральной настройки , остатки, которые влияют на длину волны, на которой опсин поглощает свет, от функционально консервативных участков., остатки, важные для правильного функционирования опсина. Они не исключают друг друга, но по практическим причинам легче исследовать участки спектральной настройки, которые не влияют на функциональность опсина. Для всестороннего обзора сайтов настройки спектра см. Yokoyama [70] и Deeb. [71] Влияние участков настройки спектра на λ max различается между разными группами опсинов и между группами опсинов разных видов.

Опсины в человеческом глазу, мозгу и коже [ править ]

Сокр.Имяλ максЦветГлазМозгКожаХромосомная локализация а
OPN1LWL-конус (красный конус) опсин557 нмЖелтыйКонусN / AN / AXq28 [19]
OPN1MWМ-конус (зеленый конус) опсин527 нмЗеленыйКонусN / AN / AXq28 [19]
OPN1SWS-конус (синий конус) опсин420 нмфиолетовыйКонусN / AМеланоциты, кератиноциты [33]7q32.1 [19]
OPN2 (RHO)Родопсин505 нмЦвет морской волныстерженьN / AМеланоциты, кератиноциты [33]3q22.1 [19]
OPN3Энцефалопсин, панопсинSMЦвет морской волныСтержень, конус, OPL, IPL, GCL [72]Кора головного мозга, мозжечок, полосатое тело, таламус, гипоталамус [34] [73]Меланоциты, кератиноциты [33]1q43 [19]
OPN4Меланопсин480 нм [74]Голубое небоipRGC [74]N / AN / A10q23.2 [19]
OPN5Нейропсин380 нм [64]Ультрафиолет [64]Нервная сетчатка, РПЭ [75]Передний гипоталамус [76]Меланоциты, кератиноциты [33]6п12.3 [19]
RRHПеропсинКлетки РПЭ - микроворсинкиN / AN / A4q25 [19]
RGRРецептор, связанный с G-белком сетчаткиКлетки РПЭN / AN / A10q23.1 [19]

РПЭ, пигментный эпителий сетчатки ; ipRGC, внутренние светочувствительные ганглиозные клетки сетчатки ; OPL, внешний плексиформный слой ; IPL, внутренний плексиформный слой ; GCL, слой ганглиозных клеток

См. Также [ править ]

  • Ретинилиденовый белок
  • Визуальный цикл
  • Визуальная фототрансдукция
  • Микробный родопсин
  • Каналродопсины

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор опсинов и текущие исследования: Shichida Y, Matsuyama T (октябрь 2009 г.). «Эволюция опсинов и фототрансдукция» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 364 (1531): 2881–95. DOI : 10.1098 / rstb.2009.0051 . PMC  2781858 . PMID  19720651 .
  • Иллюстрация в Колледже Болдуина-Уоллеса
  • Opsin в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Ссылки [ править ]

  1. ↑ Björn LO (2 января 2015 г.). Фотобиология: наука о свете и жизни . Springer. п. 169. ISBN. 978-1-4939-1468-5. Проверено 3 сентября 2015 года .
  2. ^ a b c d Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (июль 2010 г.). «Эволюция фототрансдукции от предкового пути, закрытого циклическими нуклеотидами» . Ход работы. Биологические науки . 277 (1690): 1963–9. DOI : 10.1098 / rspb.2009.1797 . PMC 2880087 . PMID 20219739 .  
  3. ↑ Fernald RD (сентябрь 2006 г.). «Проливая генетический свет на эволюцию глаз» (PDF) . Наука . 313 (5795): 1914–8. Bibcode : 2006Sci ... 313.1914F . DOI : 10.1126 / science.1127889 . PMID 17008522 .  
  4. ^ Waschuk SA, Bezerra AG, Ши L, Brown LS (май 2005). «Leptosphaeria rhodopsin: бактериородопсиноподобный протонный насос из эукариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–83. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W . DOI : 10.1073 / pnas.0409659102 . PMC 1100770 . PMID 15860584 .  
  5. Перейти ↑ Shen L, Chen C, Zheng H, Jin L (2013). «Эволюционная связь между микробными родопсинами и родопсинами многоклеточных» . Журнал "Научный мир" . 2013 : 435651. дои : 10,1155 / 2013/435651 . PMC 3583139 . PMID 23476135 .  
  6. ^ Devine EL, Oprian DD, Теобальд DL (август 2013). «Перемещение лизина активного центра в родопсине и последствия для эволюции ретинилиденовых белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–5. Bibcode : 2013PNAS..11013351D . DOI : 10.1073 / pnas.1306826110 . PMC 3746867 . PMID 23904486 .  
  7. ↑ Zhang Z, Jin Z, Zhao Y, Zhang Z, Li R, Xiao J, Wu J (август 2014). «Систематическое исследование прототипов рецепторов пары G-белков: действительно ли они произошли от прокариотических генов?» . Системная биология ИЭПП . 8 (4): 154–61. DOI : 10,1049 / МТВ-syb.2013.0037 . PMID 25075528 . 
  8. ^ Нордстрем KJ, Sallman Алмен M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011). «Независимый поиск HH, анализ на основе Needleman-Wunsch и анализ мотивов выявили общую иерархию для большинства семейств рецепторов, связанных с G-белком» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471–80. DOI : 10.1093 / molbev / msr061 . PMID 21402729 . 
  9. ^ Yee DC, Шлыков MA, Västermark A, Reddy VS, Arora S, вс EI, Saier MH (ноябрь 2013). «Суперсемейство рецепторов, связанных с транспортером опсин-G (TOG)» . Журнал FEBS . 280 (22): 5780–800. DOI : 10.1111 / febs.12499 . PMC 3832197 . PMID 23981446 .  
  10. ^ Йошизав S, Кумагайте У, Ким Н, Огур Y, Хаяси Т, Ивасаки Вт, и др. (Май 2014 г.). «Функциональная характеристика флавобактерий родопсинов раскрывает уникальный класс световых насосов хлоридов в бактериях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): 6732–7. Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y . DOI : 10.1073 / pnas.1403051111 . PMC 4020065 . PMID 24706784 .  
  11. Перейти ↑ Grote M, Engelhard M, Hegemann P (май 2014 г.). «Об ионных насосах, датчиках и каналах - перспективы микробных родопсинов между наукой и историей» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1837 (5): 533–45. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2013.08.006 . PMID 23994288 . 
  12. ^ Ромплер Н, Stäubert С, D Тора, Шульц А, Hofreiter М, Шёнеберг Т (февраль 2007 г.). «Путешествие во времени, связанное с G-белком: эволюционные аспекты исследования GPCR» . Молекулярные вмешательства . 7 (1): 17–25. DOI : 10,1124 / mi.7.1.5 . PMID 17339603 . 
  13. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A и др. (Декабрь 2011 г.). "Семейство микробных опсинов оптогенетических инструментов" . Cell . 147 (7): 1446–57. DOI : 10.1016 / j.cell.2011.12.004 . PMC 4166436 . PMID 22196724 .  
  14. ^ a b Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (ноябрь 2012 г.). «Эволюция опсинов многоклеточных животных открывает простой путь к зрению животных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18868–72. Bibcode : 2012PNAS..10918868F . DOI : 10.1073 / pnas.1204609109 . PMC 3503164 . PMID 23112152 .  
  15. ^ a b c d Портер М.Л., Бласик Дж. Р., Бок М. Дж., Кэмерон Э. Г., Прингл Т., Кронин Т. В., Робинсон П. Р. (январь 2012 г.). «Проливая новый свет на эволюцию опсинов» . Ход работы. Биологические науки . 279 (1726): 3–14. DOI : 10.1098 / rspb.2011.1819 . PMC 3223661 . PMID 22012981 .  
  16. ^ Delroisse Дж, Ульрих-Luter Е, Ортега-Мартинес О, S Дюпон, Arnone М.И., Mallefet Дж, Flammang Р (ноябрь 2014). «Высокое разнообразие опсинов в невизуальной инфаунальной хрупкой звезде» . BMC Genomics . 15 (1): 1035. DOI : 10.1186 / 1471-2164-15-1035 . PMC 4289182 . PMID 25429842 .  
  17. ^ Б с д е е Shichida Y, T (Matsuyama октября 2009 года). «Эволюция опсинов и фототрансдукция» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 364 (1531): 2881–95. DOI : 10.1098 / rstb.2009.0051 . PMC 2781858 . PMID 19720651 .  
  18. ^ Gulati S, Jastrzebska В, Бэнерджи S, Placeres Аl, Miszta Р, Гао С, и др. (Март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): E2608 – E2615. DOI : 10.1073 / pnas.1617446114 . PMC 5380078 . PMID 28289214 .  
  19. ^ Б с д е е г ч я J K Terakita А (2005). «Опсины» . Геномная биология . 6 (3): 213. DOI : 10,1186 / GB-2005-6-3-213 . PMC 1088937 . PMID 15774036 .  
  20. ^ Hunt DM, Carvalho LS, запугав JA, Davies WL (октябрь 2009). «Эволюция и спектральная настройка зрительных пигментов у птиц и млекопитающих» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 364 (1531): 2941–55. DOI : 10.1098 / rstb.2009.0044 . PMC 2781856 . PMID 19720655 .  
  21. ^ Trezise AE, Collin SP (октябрь 2005). «Опсины: эволюция в ожидании». Текущая биология . 15 (19): R794-6. DOI : 10.1016 / j.cub.2005.09.025 . PMID 16213808 . 
  22. ^ a b c d Соломон С.Г., Ленни П. (апрель 2007 г.). «Аппарат цветового зрения» (PDF) . Обзоры природы. Неврология . 8 (4): 276–86. DOI : 10.1038 / nrn2094 . PMID 17375040 .  
  23. ^ «Цветовое пространство, физическое пространство и преобразования Фурье» . Математические страницы .
  24. ^ "Увидеть цвет" . Отрывки из «Теории цвета» . Архивировано из оригинала на 2012-08-01.
  25. Перейти ↑ Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (ноябрь 1994). «Пинопсин - это фоторецептивная молекула шишковидной железы цыпленка». Природа . 372 (6501): 94–7. Bibcode : 1994Natur.372 ... 94O . DOI : 10.1038 / 372094a0 . PMID 7969427 . 
  26. ^ Philp AR, Гарсия-Фернандес JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Фостер Р. (июнь 2000). «Древний опсин позвоночных (VA) и экстраретинальная фоторецепция у атлантического лосося (Salmo salar)». Журнал экспериментальной биологии . 203 (Pt 12): 1925–36. PMID 10821749 . 
  27. ^ Poletini МО, Ramos BC, Moraes М.Н., Castrucci AM (2015). «Невизуальные опсины и регуляция периферических часов светом и гормонами». Фотохимия и фотобиология . 91 (5): 1046–55. DOI : 10.1111 / php.12494 . PMID 26174318 . 
  28. ^ Blackshaw S, Snyder SH (ноябрь 1997). «Парапинопсин, новый опсин сома, локализованный в парапинеальном органе, определяет новое семейство генов» . Журнал неврологии . 17 (21): 8083–92. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767 . PMID 9334384 .  
  29. ^ Койанаги М, Кавано Е, Kinugawa Y, Оиши Т, Shichida Y, Тамоцу S, Terakita А (апрель 2004 г.). «Бистабильный УФ-пигмент в шишковидной железе миноги» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (17): 6687–91. Bibcode : 2004PNAS..101.6687K . DOI : 10.1073 / pnas.0400819101 . PMC 404106 . PMID 15096614 .  
  30. ^ Койанаги М, Вада S, Кавано-Ямашита Е, Хара Y, Kuraku S, Косака С, и др. (Сентябрь 2015 г.). «Диверсификация невизуального фотопигмента парапинопсина в спектральной чувствительности для различных функций пинеальной железы» . BMC Biology . 13 (1): 73. DOI : 10,1186 / s12915-015-0174-9 . PMC 4570685 . PMID 26370232 .  
  31. ^ Su CY, Luo DG, Terakita A, Shichida Y, Liao HW, Kazmi MA и др. (Март 2006 г.). «Компоненты фототрансдукции теменного глаза и их потенциальные эволюционные последствия». Наука . 311 (5767): 1617–21. Bibcode : 2006Sci ... 311.1617S . DOI : 10.1126 / science.1123802 . PMID 16543463 . 
  32. ^ Койанаги M, Terakita A (май 2014). «Разнообразие пигментов на основе опсинов животного происхождения и их оптогенетический потенциал» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1837 (5): 710–6. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2013.09.003 . PMID 24041647 . 
  33. ^ a b c d e f Haltaufderhyde K, Ozdeslik RN, Wicks NL, Najera JA, Oancea E (2015). «Экспрессия опсина в эпидермальной коже человека» . Фотохимия и фотобиология . 91 (1): 117–23. DOI : 10.1111 / php.12354 . PMC 4303996 . PMID 25267311 .  
  34. ^ a b c d Blackshaw S, Снайдер SH (май 1999 г.). «Энцефалопсин: новый экстраретинальный опсин млекопитающих, дискретно локализованный в головном мозге» . Журнал неврологии . 19 (10): 3681–90. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724 . PMID 10234000 .  
  35. ^ а б в Хэлфорд С., Фридман М.С., Беллингхэм Дж., Инглис С.Л., Поупаласундарам С., Сони Б.Г. и др. (Март 2001 г.). «Характеристика нового гена опсина человека с широкой тканевой экспрессией и идентификация встроенных и фланкирующих генов на хромосоме 1q43». Геномика . 72 (2): 203–8. DOI : 10.1006 / geno.2001.6469 . PMID 11401433 . 
  36. ^ Арендт D, Tessmar-Raible К, Сниман Н, Dorresteijn AW, Виттбродтом J (октябрь 2004 г.). «Цилиарные фоторецепторы с опсином позвоночного типа в головном мозге беспозвоночных». Наука . 306 (5697): 869–71. Bibcode : 2004Sci ... 306..869A . DOI : 10.1126 / science.1099955 . PMID 15514158 . 
  37. ^ Цукамото H, Чен, Кубо Y, Y Furutani (август 2017). «Цилиарный опсин в мозге зоопланктона морских кольчатых червей чувствителен к ультрафиолету, и чувствительность регулируется одним аминокислотным остатком» . Журнал биологической химии . 292 (31): 12971–12980. DOI : 10.1074 / jbc.M117.793539 . PMC 5546036 . PMID 28623234 .  
  38. ^ Айерс Т, Цукамото Н, Gühmann М, Veedin Раджан В.Б., Tessmar-Raible К (апрель 2018). «Опсин о-типа опосредует теневой рефлекс у кольчатых червей Platynereis dumerilii» . BMC Biology . 16 (1): 41. DOI : 10,1186 / s12915-018-0505-8 . PMC 5904973 . PMID 29669554 .  
  39. ^ Verasztó C, Gühmann M, Jia H, Rajan VB, Bezares-Calderón LA, Piñeiro-Lopez C, et al. (Май 2018). «Цепи цилиарных и рабдомерных фоторецепторных клеток образуют измеритель спектральной глубины в морском зоопланктоне» . eLife . 7 . DOI : 10.7554 / eLife.36440 . PMC 6019069 . PMID 29809157 .  
  40. ^ a b Gühmann M, Jia H, Randel N, Verasztó C, Bezares-Calderón LA, Michiels NK, et al. (Август 2015 г.). «Спектральная настройка фототаксиса Go-Opsin в рабдомерных глазах Platynereis» . Текущая биология . 25 (17): 2265–71. DOI : 10.1016 / j.cub.2015.07.017 . PMID 26255845 . 
  41. ↑ Nilsson DE (октябрь 2009 г.). «Эволюция глаз и визуально управляемое поведение» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 364 (1531): 2833–47. DOI : 10.1098 / rstb.2009.0083 . PMC 2781862 . PMID 19720648 .  
  42. ↑ Nilsson DE (март 2013 г.). «Эволюция глаза и его функциональные основы» . Визуальная неврология . 30 (1-2): 5-20. DOI : 10.1017 / S0952523813000035 . PMC 3632888 . PMID 23578808 .  
  43. ^ Койанаги М, Такада Е, Нагаты Т, Цукамото Н, Terakita А (март 2013). «Гомологи Opn3 позвоночных потенциально служат светочувствительным датчиком в нефоторецептивной ткани» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 4998–5003. Bibcode : 2013PNAS..110.4998K . DOI : 10.1073 / pnas.1219416110 . PMC 3612648 . PMID 23479626 .  
  44. ^ a b Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (апрель 2003 г.). «Костистые множественные ткани (tmt) опсин: кандидат на фотопигмент, регулирующий периферические часы рыбок данио?». Исследование мозга. Молекулярное исследование мозга . 112 (1–2): 135–45. DOI : 10.1016 / S0169-328X (03) 00059-7 . PMID 12670711 . 
  45. ^ Fischer RM, Fontinha BM, Kirchmaier S, Steger J, Bloch S, Inoue D, et al. (11 июня 2013 г.). «Совместная экспрессия VAL- и TMT-опсинов обнаруживает древние фотосенсорные интернейроны и моторнейроны в головном мозге позвоночных» . PLOS Биология . 11 (6): e1001585. DOI : 10.1371 / journal.pbio.1001585 . PMC 3679003 . PMID 23776409 .  
  46. ^ Сакаи К, Т Ямашита, Imamoto Y, Y Shichida (22 октября 2015 года). «Разнообразие активных состояний у TMT Opsins» . PLOS ONE . 10 (10): e0141238. Bibcode : 2015PLoSO..1041238S . DOI : 10.1371 / journal.pone.0141238 . PMC 4619619 . PMID 26491964 .  
  47. ^ Койанаги M, Таканен K, Цукамото H, Ohtsu K, Токунаг F, Terakita A (октябрь 2008). «Зрение медузы начинается с передачи сигналов цАМФ, опосредованной каскадом опсина-G» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15576–80. Bibcode : 2008PNAS..10515576K . DOI : 10.1073 / pnas.0806215105 . PMC 2563118 . PMID 18832159 .  
  48. ^ Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H, et al. (Июль 2015 г.). «Геном кубозойных животных проливает свет на функциональную диверсификацию опсинов и эволюцию фоторецепторов» . Научные отчеты . 5 : 11885. Bibcode : 2015NatSR ... 511885L . DOI : 10.1038 / srep11885 . PMC 5155618 . PMID 26154478 .  
  49. ^ Мейсон Б., Шмале М., Гиббс П., Миллер М.В., Ван К., Левай К. и др. (5 декабря 2012 г.). «Доказательства множественных путей фототрансдукции в кораллах, создающих рифы» . PLOS ONE . 7 (12): e50371. Bibcode : 2012PLoSO ... 750371M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0050371 . PMC 3515558 . PMID 23227169 .  
  50. Перейти ↑ Suga H, Schmid V, Gehring WJ (январь 2008 г.). «Эволюция и функциональное разнообразие опсинов медуз». Текущая биология . 18 (1): 51–5. DOI : 10.1016 / j.cub.2007.11.059 . PMID 18160295 . 
  51. ^ Feuda R, Rota-Stabelli О, Oakley TH, Пизани D (июль 2014). «Гребневые опсины и истоки фототрансдукции животных» . Геномная биология и эволюция . 6 (8): 1964–71. DOI : 10.1093 / GbE / evu154 . PMC 4159004 . PMID 25062921 .  
  52. ^ Мураками M, Kouyama T (май 2008). «Кристаллическая структура родопсина кальмара». Природа . 453 (7193): 363–7. Bibcode : 2008Natur.453..363M . DOI : 10,1038 / природа06925 . PMID 18480818 . 
  53. Перейти ↑ Smith WC, Price DA, Greenberg RM, Battelle BA (июль 1993). «Опсины боковых глаз и глазков подковообразного краба, Limulus polyphemus» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (13): 6150–4. Bibcode : 1993PNAS ... 90.6150S . DOI : 10.1073 / pnas.90.13.6150 . PMC 46885 . PMID 8327495 .  
  54. Перейти ↑ Hering L, Mayer G (сентябрь 2014 г.). «Анализ репертуара опсинов тихоходки Hypsibius dujardini дает представление об эволюции генов опсинов у панартропод» . Геномная биология и эволюция . 6 (9): 2380–91. DOI : 10.1093 / GbE / evu193 . PMC 4202329 . PMID 25193307 .  
  55. ^ Кодзима D, Terakita А, Т Ишикава, Цукахар Y, Маэд А, Shichida Y (сентябрь 1997). «Новый Go-опосредованный каскад фототрансдукции в зрительных клетках гребешка» . Журнал биологической химии . 272 (37): 22979–82. DOI : 10.1074 / jbc.272.37.22979 . PMID 9287291 . 
  56. ^ Койанаги M, Terakita A, Kubokawa K, Shichida Y (ноябрь 2002). «Гомологи Amphioxus Go-связанного родопсина и перопсина, имеющие в качестве хромофоров 11-цис- и полностью-транс-ретиналы». Письма FEBS . 531 (3): 525–8. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (02) 03616-5 . PMID 12435605 . 
  57. ↑ Jiang M, Pandey S, Fong HK (декабрь 1993 г.). «Гомолог опсина в сетчатке и пигментном эпителии». Исследовательская офтальмология и визуализация . 34 (13): 3669–78. PMID 8258527 . 
  58. ↑ Hao W, Fong HK (март 1999). «Эндогенный хромофор опсина, связанного с G-белком сетчатки, из пигментного эпителия» . Журнал биологической химии . 274 (10): 6085–90. DOI : 10.1074 / jbc.274.10.6085 . PMID 10037690 . 
  59. ^ Нагаты T, Койанаги M, Terakita A (20 октября 2010). «Молекулярная эволюция и функциональное разнообразие фотопигментов на основе опсина» . Проверено 7 мая 2018 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  60. ^ Венцель А., Оберхаузер В., Пью Э. Н., Лэмб Т. Д., Гримм С., Самарджия М. и др. (Август 2005 г.). «Рецептор, связанный с G-белком сетчатки (RGR), усиливает изомерогидролазную активность независимо от света» . Журнал биологической химии . 280 (33): 29874–84. DOI : 10.1074 / jbc.M503603200 . PMID 15961402 . 
  61. Перейти ↑ Radu RA, Hu J, Peng J, Bok D, Mata NL, Travis GH (июль 2008 г.). «Ретинальный пигментный эпителий-ретинальный рецептор-опсин G-белка опосредует светозависимую транслокацию всех транс-ретиниловых эфиров для синтеза зрительного хромофора в пигментных эпителиальных клетках сетчатки» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19730–8. DOI : 10.1074 / jbc.M801288200 . PMC 2443657 . PMID 18474598 .  
  62. ↑ Hao W, Fong HK (май 1996). «Опсин, поглощающий синий и ультрафиолетовый свет из пигментного эпителия сетчатки». Биохимия . 35 (20): 6251–6. DOI : 10.1021 / bi952420k . PMID 8639565 . 
  63. ↑ Sun H, Gilbert DJ, Copeland NG, Jenkins NA, Nathans J (сентябрь 1997 г.). «Перопсин, новый визуальный пигментоподобный белок, расположенный в апикальных микроворсинках пигментного эпителия сетчатки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (18): 9893–8. Bibcode : 1997PNAS ... 94.9893S . DOI : 10.1073 / pnas.94.18.9893 . PMC 23288 . PMID 9275222 .  
  64. ^ a b c d Кодзима Д., Мори С., Тории М., Вада А., Моришита Р., Фукада Ю. (17 октября 2011 г.). «УФ-чувствительный фоторецепторный белок OPN5 у людей и мышей» . PLOS ONE . 6 (10): e26388. Bibcode : 2011PLoSO ... 626388K . DOI : 10.1371 / journal.pone.0026388 . PMC 3197025 . PMID 22043319 .  
  65. ^ а б Ямасита Т., Охучи Х., Томонари С., Икеда К., Сакаи К., Шичида Ю. (декабрь 2010 г.). «Opn5 - это чувствительный к ультрафиолету бистабильный пигмент, который сочетается с подтипом Gi белка G» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22084–9. Bibcode : 2010PNAS..10722084Y . DOI : 10.1073 / pnas.1012498107 . PMC 3009823 . PMID 21135214 .  
  66. ^ Бур ЭД, Юэ WW, Рен X, Цзян З, Ляо Х.В., Мэй X и др. (Октябрь 2015 г.). «Нейропсин (OPN5) -опосредованное фотоэнтапсирование местных циркадных осцилляторов в сетчатке и роговице млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13093–8. Bibcode : 2015PNAS..11213093B . DOI : 10.1073 / pnas.1516259112 . PMC 4620855 . PMID 26392540 .  
  67. Перейти ↑ Mano H, Kojima D, Fukada Y (ноябрь 1999 г.). «Экзо-родопсин: новый родопсин, экспрессируемый в шишковидной железе рыбок данио». Исследование мозга. Молекулярное исследование мозга . 73 (1–2): 110–8. DOI : 10.1016 / S0169-328X (99) 00242-9 . PMID 10581404 . 
  68. ^ Tarttelin EE, Fransen MP, Edwards PC, Hankins MW, Schertler GF, Vogel R и др. (Ноябрь 2011 г.). «Адаптация опсина экзо-стержня, экспрессируемого шишковидной железой, к фоторецепции, не формирующей изображение, посредством усиленного распада Meta II» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 68 (22): 3713–23. DOI : 10.1007 / s00018-011-0665-у . PMC 3203999 . PMID 21416149 .  
  69. ^ Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA и др. (Август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–45. Bibcode : 2000Sci ... 289..739P . CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . DOI : 10.1126 / science.289.5480.739 . PMID 10926528 .  
  70. ↑ Yokoyama S (июль 2000 г.). «Молекулярная эволюция зрительных пигментов позвоночных». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 19 (4): 385–419. DOI : 10.1016 / S1350-9462 (00) 00002-1 . PMID 10785616 . 
  71. ^ Диб SS (май 2005). «Молекулярные основы изменения цветового зрения человека». Клиническая генетика . 67 (5): 369–77. DOI : 10.1111 / j.1399-0004.2004.00343.x . PMID 15811001 . 
  72. ^ White JH, Chiano M, Wigglesworth M, Geske R, Riley J, White N и др. (Июль 2008 г.). «Идентификация нового гена восприимчивости к астме на хромосоме 1qter и его функциональная оценка» . Молекулярная генетика человека . 17 (13): 1890–903. DOI : 10,1093 / HMG / ddn087 . PMID 18344558 . 
  73. ^ Nissilä Дж, Mänttäri S, Särkioja Т, Туоминен Н, Такала Т, Timonen М, Саарела S (ноябрь 2012 года). «Изобилие белка энцефалопсина (OPN3) в мозге взрослых мышей» . Журнал сравнительной физиологии А . 198 (11): 833–9. DOI : 10.1007 / s00359-012-0754-х . PMC 3478508 . PMID 22991144 .  
  74. ^ a b Бейлс HJ, Лукас RJ (май 2013 г.). «Человеческий меланопсин образует пигмент, максимально чувствительный к синему свету (λmax ≈ 479 нм), поддерживающий активацию сигнальных каскадов G (q / 11) и G (i / o)» . Ход работы. Биологические науки . 280 (+1759): 20122987. DOI : 10.1098 / rspb.2012.2987 . PMC 3619500 . PMID 23554393 .  
  75. ^ Tarttelin EE, Bellingham J, Hankins MW, Фостер Р. Лукас RJ (ноябрь 2003). «Нейропсин (Opn5): новый опсин, обнаруженный в нервной ткани млекопитающих» . Письма FEBS . 554 (3): 410–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01212-2 . PMID 14623103 . 
  76. ^ Ямасита Т, Оно К., Охучи Х, Юмото А, Гото Х, Томонари С. и др. (Февраль 2014). «Эволюция Opn5 млекопитающих как специализированного пигмента, поглощающего УФ-лучи, путем мутации одной аминокислоты» . Журнал биологической химии . 289 (7): 3991–4000. DOI : 10.1074 / jbc.M113.514075 . PMC 3924266 . PMID 24403072 .