Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Archaerhodopsin белок представляют собой семейство из сетчатки отработанных фоторецепторов , найденных в Archaea родах Halobacterium и Halorubrum . Подобно гомологичному белку бактериородопсина (bR), архаэродопсины собирают энергию солнечного света, чтобы выкачать ионы H + из клетки, создавая движущую силу протонов, которая используется для синтеза АТФ . Они имеют некоторое структурное сходство с белком GPCR родопсином млекопитающих , но не являются истинными гомологами.

Архаэродопсины отличаются от bR тем, что бордовая мембрана, в которой они экспрессируются, включает бактериоруберин, второй хромофор, который, как считается, защищает от фотообесцвечивания . bR также лишен структуры петли омега , которая наблюдалась на N-конце структур некоторых архаэродопсинов.

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетике для исследований в области нейробиологии. [1]

Этимология [ править ]

Термин archaerhodopsin является портманто из архебактерий (The домена , в котором обнаружены белки) и родопсина (фоторецептора отвечает за зрение в глазу млекопитающего ). [2]

архей из Древнегреческий ἀρχαῖα (arkhaîa, «древний»), множественное число и стерилизуют форма ἀρχαῖος (arkhaîos, «древний»). [3]
родопсин от древнегреческого ῥόδον (родон, «роза») из-за его розоватого цвета и ὄψις (ópsis, «взгляд»). [4]

Члены семейства архаэродопсинов [ править ]

На сегодняшний день идентифицировано семь членов семейства архаэродопсинов.

ИмяСокр.ОрганизмГенБанкUniProtPDBRef.
Архаэродопсин-1AR1Halobacterium sp. Aus-1J05165P690521УАЗ[2]
Архаэродопсин-2AR2Halobacterium sp. Aus-2S56354P295633WQJ[5]
Архаэродопсин-3AR3 или ArchHalorubrum sodomenseGU045593P967876S6C[6]
Архаэродопсин-4AR4Halobacterium sp. xz515AF306937 [7]
Архаэродопсин-BD1AR-BD1 или HxARHalorubrum xinjiangenseAY510709Q6R5N7[8]
Архаэродопсин-ОнСлышатьHalorubrum ejinorenseLC073751[9]
Архаэродопсин-TP009AR-TP009Halorubrum sp. TP009[10]

Архаэродопсины-1 и -2 (AR1 и AR2) [ править ]

Архаэродопсины 1 и 2 (AR1 и AR2) были первыми идентифицированными архаэродопсинами, которые экспрессируются Halobacterium sp. Aus-1 и Aus-2 соответственно. Оба вида были впервые изолированы в Западной Австралии в конце 1980-х годов. [2] [5] [11] В кристаллические структуры обоих белков были решены Kunio Ихарой, Tsutomo Kouyama и сотрудниками в Nagoya University вместе с сотрудниками в Спринг-8 синхротрона . [12]

Архаэродопсин-3 (AR3 или Arch) [ править ]

AR3 экспрессируется Halorubrum sodomense . [6] Этот организм был впервые идентифицирован в Мертвом море в 1980 году и требует более высокой концентрации ионов Mg 2+ для роста, чем родственные галофилы . [13] Ген aop3 был клонирован Ихарой ​​и его коллегами из Университета Нагоя в 1999 году, и было обнаружено, что этот белок имеет 59% идентичности последовательности с бактериородопсином . [6] Кристаллическая структура AR3 была решена Энтони Уоттсом из Оксфордского университета и Изабель Мораес из Национальной физической лаборатории.вместе с сотрудниками Diamond Light Source . [14]

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетике для исследований в области нейробиологии. [1]

AR3 недавно был представлен как флуоресцентный датчик напряжения. [15]

Архаэродопсин-4 (AR4) [ править ]

AR4 экспрессируется в Halobacterium разновидностей xz 515 . Впервые этот организм был обнаружен в соленом озере в Тибете . [7] [16] Ген, кодирующий AR4, был идентифицирован Х. Ван и его коллегами в 2000 году. [17] В большинстве гомологов бактериородопсина высвобождение H + во внеклеточную среду происходит до того, как замещающий ион захватывается с цитозольной стороны мембраны, однако в кислых условиях естественной среды обитания организма порядок этих стадий в фотоцикле AR4 меняется на обратный. [18]

Архаэродопсин-BD1 (AR-BD1) [ править ]

AR-BD1 (также известный как HxAR) экспрессируется Halorubrum xinjiangense . [8] Этот организм был впервые выделен из озера Сяо-Эр-Куле в Синьцзяне , Китай . [19]

Archaerhodopsin-He (HeAr) [ править ]

HeAR выражается Halorubrum ejinorense . [9] Этот организм был впервые выделен из озера Эджинор во Внутренней Монголии , Китай . [20]

Archaerhodopsin-TP009 (AR-TP009 или ArchT) [ править ]

AR-TP009 экспрессируется Halorubrum sp. TP009 . Его способность действовать как глушитель нейронов была исследована на пирамидных нейронах коры головного мозга мышей . [10]

Общие характеристики [ править ]

Происшествие [ править ]

Модель поверхности архаэродопсина.

Подобно другим членам микробного семейства родопсинов , архаэродопсины экспрессируются в специализированных, богатых белком доменах клеточной поверхностной мембраны , обычно называемой бордовой мембраной. В дополнение к эфирным липидам бордовая мембрана содержит бактериоруберин ( каротиноидный пигмент с 50 атомами углерода ), который, как считается, защищает от фотообесцвечивания. Изображения под атомно-силовым микроскопом бордовых мембран нескольких архаэродопсинов показывают, что белки являются тримерными и расположены в гексагональной решетке . [21]Бактерируберин также участвует в олигомеризации и может способствовать белок-белковым взаимодействиям в нативной мембране. [22] [23]

Функция [ править ]

Архаэродопсины являются активными переносчиками , использующими энергию солнечного света для выкачивания ионов H + из клетки для создания движущей силы протонов, которая используется для синтеза АТФ . Удаление кофактора сетчатки (например, обработкой гидроксиламином ) отменяет функцию переносчика и резко изменяет спектры поглощения белков. Способность AR3 перекачивать протоны была продемонстрирована на рекомбинантных клетках E. coli [24], а AR4 - в липосомах . [18]

В состоянии покоя или основном состоянии архаэродопсина связанный ретиналь находится в полностью транс- форме, но при поглощении фотона света он изомеризуется до 13- цис . Белок, окружающий хромофор, реагирует на изменение формы и претерпевает упорядоченную последовательность конформационных изменений , которые вместе известны как фотоцикл. Эти изменения изменяют полярность локальной среды, окружающей титруемые боковые цепи аминокислот внутри белка, что позволяет перекачивать H + из цитоплазмы на внеклеточную сторону мембраны. В промежуточных состояниях фотохимического могут быть идентифицированы по ихмаксимумы поглощения . [18] [25]

Структуры [ править ]

Основная структура или структура состояния покоя PDB Archaerhodopsin-3: 6S6C. [14]

Кристаллические структуры покоящихся или основных состояний AR1 (разрешение 3,4 Å), AR2 (разрешение 1,8 Å) и AR3 (1,07 и 1,3 Å) депонированы в банке данных белков . [12] [26] [14] Белки обладают семью трансмембранными α-спиралями и двухцепочечным внеклеточным β-слоем . Сетчатка ковалентно связана через основание Шиффа с остатком лизина на спирали G. [12] [14] [примечание 1] Консервативная последовательность DLLxDGR, близкая к внеклеточному N-концу обоих белков, образует сильно изогнутую петлю омега.это участвовало в связывании бактерируберина. [22] Расщепление первых 6 аминокислот и превращение Gln7 в пироглутаматный (PCA) остаток также наблюдались в AR3, как ранее сообщалось для бактериородопсина. [14]

Использование в исследованиях [ править ]

Архаэродопсины управляют гиперполяризацией клеточной мембраны, секретируя протоны в присутствии света, тем самым подавляя возбуждение потенциала действия нейронов. [27] Этот процесс связан с увеличением внеклеточного pH, связанным с активностью этих белков. Эти характеристики позволяют архаэродопсинам быть широко используемыми инструментами для оптогенетических исследований, поскольку они действуют как факторы ингибирования передачи в присутствии света. [28] При экспрессии во внутриклеточных мембранах активность протонной помпы увеличивает цитозольный pH., эта функциональность может быть использована для оптогенетического закисления лизосом и синаптических везикул при нацеливании на эти органеллы . [29]

История [ править ]

В 1960-х годах у Halobacterium salinarum была обнаружена протонная помпа, управляемая светом , и названная Bacteriorhodopsin. В последующие годы были проведены различные исследования мембраны H. salinarum, чтобы определить механизм этих световых протонных насосов.

В 1988 году другая группа Манабу Йошида из Университета Осаки сообщила о новом светочувствительном протонном насосе из штамма Halobacterium, который они назвали Archaerhodopsin. [2] Год спустя та же группа сообщила о выделении гена, кодирующего архаэродопсин. [11] [30]

Заметки [ править ]

  1. ^ Спираль G - ближайшая трансмембранная спираль к С-концу .

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Flytzanis NC, Bedbrook CN, Chiu H, Engqvist MK, Xiao C, Chan KY, Sternberg PW, Arnold FH, Gradinaru V (2014). «Варианты Archaerhodopsin с повышенной чувствительностью к напряжению флуоресценции в нейронах млекопитающих и Caenorhabditis elegans» . Nature Communications . 5 : 4894. Bibcode : 2014NatCo ... 5.4894F . DOI : 10.1038 / ncomms5894 . PMC  4166526 . PMID  25222271 .
  2. ^ a b c d Mukohata Y, Sugiyama Y, Ihara K, Yoshida M (март 1988 г.). «Австралийская галобактерия содержит новый белок сетчатки протонного насоса: архаэродопсин». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 151 (3): 1339–45. DOI : 10.1016 / S0006-291X (88) 80509-6 . PMID 2833260 . 
  3. ^ Archaea в Викисловаре Бесплатный словарь
  4. ^ Родопсин в Викисловарь Бесплатный словарь
  5. ^ а б Уэгаки К., Сугияма Ю., Мукохата Ю. (апрель 1991 г.). «Archaerhodopsin-2 из Halobacterium sp. Aus-2 также обнаруживает незаменимые аминокислотные остатки для световых протонных насосов». Архивы биохимии и биофизики . 286 (1): 107–10. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (91) 90014-A . PMID 1654776 . 
  6. ^ a b c Ихара К., Умемура Т., Катагири И., Китадзима-Ихара Т., Сугияма Ю., Кимура Ю., Мукохата Ю. (январь 1999 г.). «Эволюция родопсинов архей: изменения скорости эволюции за счет дупликации генов и функциональной дифференциации». Журнал молекулярной биологии . 285 (1): 163–74. DOI : 10.1006 / jmbi.1998.2286 . PMID 9878396 . 
  7. ^ a b Li Q, Sun Q, Zhao W, Wang H, Xu D (июнь 2000 г.). «Недавно выделенный архаэродопсин из штамма китайских галобактерий и его способность перекачивать протоны». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1466 (1-2): 260-6. DOI : 10.1016 / S0005-2736 (00) 00188-7 . PMID 10825447 . 
  8. ^ а б Гэн X, Дай Г, Чао Л., Вэнь Д., Кикукава Т., Иваса Т. (2019). «Две последовательные полярные аминокислоты на конце спирали E важны для быстрого оборота фотоцикла архаэродопсина». Фотохимия и фотобиология . 95 : 980–989. DOI : 10.1111 / php.13072 . PMID 30548616 . 
  9. ^ а б Чаолуоменг, Дай Г., Кикукава Т., Ихара К., Иваса Т. (2015). «Микробные родопсины видов Halorubrum, выделенные из соленого озера Эджинур во Внутренней Монголии Китая». Photochem. Photobiol. Sci . 14 (11): 1974–82. DOI : 10.1039 / c5pp00161g . PMID 26328780 . 
  10. ^ а б Сюэ Х, Чоу BY, Чжоу Х, Клапоэтке, NC, Чыонг А, Раджимер Р, Ян А, Баратта М.В., Винкл Дж, Десимон Р, Бойден ES (2011). «Оптический нейронный глушитель с высокой светочувствительностью: разработка и применение для оптогенетического контроля коры головного мозга приматов» . Границы системной нейробиологии . 5 (18): 1–8. DOI : 10.3389 / fnsys.2011.00018 . PMC 3082132 . PMID 21811444 .  
  11. ^ а б Сугияма Ю., Маэда М., Футаи М., Мукухата Ю. (1989). «Выделение гена, кодирующего новый белок сетчатки, Archaerhodopsin, из Halobacterium Sp. Aus-1». J. Biol. Chem . 264 (35): 20859–62. PMID 2592356 . 
  12. ^ a b c Энами Н., Ёсимура К., Мураками М., Окумура Х, Ихара К., Кояма Т. (2006). «Кристаллические структуры Archaerhodopsin-1 и -2: общий структурный мотив в архейных световых протонных насосах». J. Mol. Биол . 358 (3): 675–685. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.02.032 . PMID 16540121 . 
  13. Перейти ↑ Oren A (1983). « Halobacterium sodomense зр. Ноябрь Мертвого моря Halobacterium с чрезвычайно высоким требованием магния» . Международный журнал систематической бактериологии . 33 (2): 381–386. DOI : 10.1099 / 00207713-33-2-381 .
  14. ^ a b c d e Бада Хуарес Дж. Ф., судья П. Дж., Адам С., Аксфорд Д., Виналс Дж., Берч Дж., Кван Т. О., Хой К. К., Йен Хай, Фиал А, Милхиет П. Е., Робинсон К. В., Шапиро И., Мораес И., Уоттс А (2021 г.). «Структуры переносчика архаэродопсина 3 показывают, что нарушение порядка внутренних водных сетей лежит в основе сенсибилизации рецепторов» . Nature Communications . 12 : 629. DOI : 10.1038 / s41467-020-20596-0 . PMC 7840839 . PMID 33504778 .  
  15. ^ Kralj JM, Дуглас AD, Hochbaum DR, Маклорена D, Cohen AE (ноябрь 2011). «Оптическая запись потенциалов действия в нейронах млекопитающих с использованием микробного родопсина» . Методы природы . 9 (1): 90–5. DOI : 10.1038 / nmeth.1782 . PMC 3248630 . PMID 22120467 .  
  16. Перейти ↑ Wang Y, Ma D, Zhao Y, Ming M, Wu J, Ding J (2012). «Световые протонные насосы архаэродопсина и бактериородопсина и композитные материалы полимерной матрицы этих функциональных белков» . Acta Polymerica Sinica . 12 (7): 698–713. DOI : 10.3724 / SP.J.1105.2012.12051 .
  17. ↑ Wang, S. Zhan, Q. Sun, D. Xu, W. Zhao, W. Huang, Q. Li., 2000. Первичная структура спирали C - спирали G нового белка сетчатки в H.sp.xz515. Подбородок. Sci. Бюл., 45: 1108-1113.
  18. ^ a b c Мин М., Лу М., Балашов С.П., Эбрей Т.Г., Ли Кью, Дин Дж. (2006). «Зависимость от pH перекачки протонов под действием света архаэродопсином из Тибета: сравнение с бактериородопсином» . Биофиз. Дж . 90 (9): 3322–32. Bibcode : 2006BpJ .... 90.3322M . DOI : 10.1529 / biophysj.105.076547 . PMC 1432102 . PMID 16473896 .  
  19. Перейти ↑ Feng J, Zhou PJ, Liu SJ (2004). «Halorubrum xinjiangense sp. Nov., Новый галофил, выделенный из соленых озер в Китае» . Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 54 (5): 1789–1791. DOI : 10.1099 / ijs.0.63209-0 . PMID 15388744 . 
  20. ^ Castillo AM, Гутьеррес MC, Kamekura M, Y Xue, Ma Y, Коуэн Д., Джонс Б.Е., Грант WD, Ventosa A (2007). «Halorubrum Ejinorense Sp. Nov., изолированный из озера Эджинор, Внутренняя Монголия, Китай» . Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 57 (11): 2538–2542. DOI : 10.1099 / ijs.0.65241-0 . PMID 17978215 . 
  21. ↑ Тан Л, Сун Q, Ли Q, Хуанг Y, Вэй Q, Чжан Y, Ху Дж, Чжан Z (2001). «Визуализация бактериородопсиноподобных молекул бордовых мембран из тибетских галобактерий xz515 с помощью атомно-силового микроскопа». Китайский научный бюллетень . 46 (22): 1897–1900. Bibcode : 2001ChSBu..46.1897T . DOI : 10.1007 / BF02901167 . S2CID 96378194 . 
  22. ^ а б Ёсимура К., Кояма Т. (2008). «Структурная роль бактерируберина в тримерной структуре архаэродопсина-2». Журнал молекулярной биологии . 375 (5): 1267–81. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.11.039 . PMID 18082767 . 
  23. ^ Чао С, Дин Х, Цуй Х, Ян Y, Чен С, Ваттс А, Чжао Х (2018). «Исследование in situ функции бактерируберина в двойном хромофорном фоторецепторе Archaerhodopsin-4». Энгью. Chem . 57 (29): 8937–8941. DOI : 10.1002 / anie.201803195 . PMID 29781190 . 
  24. ^ Gunapathy S, S Kratx, Чен Q, Hellingwerf К, де Грут Н, К Ротшильда, де - ручка W (2019). «Активные аналоговые пигменты с красным смещением и ближней инфракрасной области спектра на основе архаэродопсина-3» . Фотохимия и фотобиология . 95 (4): 959–968. DOI : 10.1111 / php.13093 . PMC 6849744 . PMID 30860604 .  
  25. ↑ Geng X, Dai G, Chao L, Wen D, Kikukawa T, Iwasa T (2019). «Две последовательные полярные аминокислоты в конце спирали E важны для быстрого оборота фотоцикла архаэродопсина». Фотохимия и фотобиология . 95 (4): 980–989. DOI : 10.1111 / php.13072 . PMID 30548616 . 
  26. ^ Kouyama Т, Фуджи R, S Канада, Наканиши Т, Чан СК, Мидори М (2014). «Структура архаэродопсина-2 при разрешении 1,8 Å» . Acta Crystallogr D . 70 (10): 2692–701. DOI : 10.1107 / S1399004714017313 . PMC 4188009 . PMID 25286853 .  
  27. ^ Чоу BY, Хан Х, Добры А.С., Цянь Х, Чыонг А.С., Ли М, Хеннингер М.А., Белфорт Г.М., Лин Y, Монахан ПЭ, Бойден Е.С. (январь 2010). «Высокоэффективное генетически нацеленное оптическое нейронное молчание с помощью световых протонных насосов» . Природа . 463 (7277): 98–102. Bibcode : 2010Natur.463 ... 98C . DOI : 10,1038 / природа08652 . PMC 2939492 . PMID 20054397 .  
  28. ^ Эль-Габи М, Чжан У, Вольф К, Schwiening CJ, Полсен О, Шиптон О.А. (2016). «Архаэродопсин избирательно и обратимо подавляет синаптическую передачу через измененный pH» . Отчеты по ячейкам . 16 (8): 2259–68. DOI : 10.1016 / j.celrep.2016.07.057 . PMC 4999416 . PMID 27524609 .  
  29. ^ Рост Б. Р., Шнайдер Ф, Грауэль М. К., Возни С., Бенц С., Благословение А., Розенмунд Т., Йенч Т. Дж., Шмитц Д., Хегеманн П., Розенмунд С. (декабрь 2015 г.). «Оптогенетическое закисление синаптических везикул и лизосом» . Природа Неврологии . 18 (12): 1845–1852. DOI : 10.1038 / nn.4161 . PMC 4869830 . PMID 26551543 .  
  30. Перейти ↑ Oren, A (1994). «Разнообразие ферментов галофильных архей» (PDF) . Microbiología . 10 (3): 217–228. PMID 7873098 . Архивировано из оригинального (PDF) 4 июля 2012 года . Проверено 8 апреля 2018 года .