Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эта статья о визуальном родопсине позвоночных. Для других типов родопсина см. Ретинилиденовый белок .
RHO
Родопсин 3D.jpeg
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4ZWJ , 5DGY

Идентификаторы
ПсевдонимыRHO , CSNBAD1, OPN2, RP4, родопсин, родопсин, визуальный фиолетовый
Внешние идентификаторыOMIM : 180380 MGI : 97914 HomoloGene : 68068 GeneCards : RHO
Расположение гена ( человек )
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человека) [1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение RHO
Геномное расположение RHO
Группа3q22.1Начинать129 528 639 п.н. [1]
Конец129 535 344 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 6 (мышь)
Chr.Хромосома 6 (мышь) [2]
Хромосома 6 (мышь)
Геномное расположение RHO
Геномное расположение RHO
Группа6 E3 | 6 53,72 смНачинать115 931 748 п.н. [2]
Конец115 940 036 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE RHO 206455 s в формате fs.png

PBB GE RHO 206454 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• активность преобразователя сигнала
• связывание иона металла
• фоторецептор активность
• ГО: 0001948 связывание белка
• G-белком рецептора , активность
• 11-цис - ретиналя связывания
• G-белком фоторецепторов активность
Сотовый компонент• Мембрана везикул, ассоциированная с Гольджи
• Аппарат Гольджи
• Мембрана Гольджи
• Внешний сегмент фоторецептора
• Межклеточное соединение
• Интегральный компонент плазматической мембраны
• Мембрана
• Внутренний сегмент фоторецептора
• Цилиарная мембрана
• клеточная мембрана
• Мембрана внутреннего сегмента фоторецептора
• Мембрана внешнего сегмента фоторецептора
• Интегральный компонент мембраны
• мембрана фоторецепторного диска
• клеточная проекция
Биологический процесс• развитие сетчатки глаза камерного типа
• сенсорное восприятие светового раздражителя
• передача сигнала
• реакция на раздражитель
• обнаружение светового раздражителя
• поглощение видимого света
• клеточный ответ на световой раздражитель
• фосфорилирование белка
• ответ на световой раздражитель
• опосредованная регуляция родопсина сигнальный путь
• метаболический процесс ретиноидов
• фототрансдукция
• фототрансдукция, видимый свет
• поддержание фоторецепторных клеток
• зрительное восприятие
• связь белок-хромофор
• сигнальный путь рецептора, связанный с G-белком
• сигнальный путь, опосредованный родопсином
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

6010

212541

Ансамбль

ENSG00000163914

ENSMUSG00000030324

UniProt

P08100

P15409

RefSeq (мРНК)

NM_000539

NM_145383

RefSeq (белок)

NP_000530

NP_663358

Расположение (UCSC)Chr 3: 129,53 - 129,54 МбChr 6: 115.93 - 115.94 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Родопсин (также известный как зрительный пурпур ) представляет собой свет , чувствительный к рецепторный белок участвует в визуальной фототрансдукции . Он назван в честь древнегреческого ῥόδον ( rhódon ) для розы из-за ее розоватого цвета и ὄψις ( ópsis ) для зрения . [5] Родопсин является биологическим пигментом найден в стержнях в сетчатке и является G-белками рецепторов (GPCR) , . Относится к опсинам. Родопсин чрезвычайно чувствителен к свету и поэтому обеспечивает зрение в условиях низкой освещенности. [6] Когда родопсин подвергается воздействию света, он сразу же фотообесцвечивается . У человека он полностью регенерируется примерно через 30 минут, после чего стержни становятся более чувствительными. [7]

Родопсин был открыт Францем Кристианом Боллем в 1876 году. [8] [9]

Структура [ править ]

Родопсин состоит из двух компонентов: белковой молекулы, также называемой скотопсином, и ковалентно связанного кофактора, называемого ретиналем . Скотопсин представляет собой опсин , светочувствительный рецептор , связанный с G-белком, который внедряется в липидный бислой клеточных мембран с использованием семи трансмембранных доменов белков . Эти домены образуют карман, в котором фотореактивный хромофор , сетчатка, лежит горизонтально по отношению к клеточной мембране и связан с лизином.остаток в седьмом трансмембранном домене белка. Тысячи молекул родопсина находятся в каждом внешнем сегменте диска стержневой клетки-хозяина. Сетчатка вырабатывается сетчаткой из витамина А , из пищевого бета-каротина . Изомеризация 11- цис- ретиналя в полностью транс- ретиналь под действием света вызывает серию конформационных изменений («обесцвечивание») опсина, в конечном итоге приводя его к форме, называемой метародопсин II (Meta II), которая активирует связанный G белок , трансдуцин , запускающий вторичный мессенджер циклического гуанозинмонофосфата (цГМФ)каскад. [7] [10] [11]

Родопсин палочек наиболее сильно поглощает зелено-синий свет и, следовательно, выглядит красновато-пурпурным, поэтому его также называют «визуально-пурпурным». [12] Он отвечает за монохромное зрение в темноте. [7]

Бычий родопсин
Визуальный цикл

Некоторые близкородственные опсины различаются только несколькими аминокислотами и длинами волн света, которые они поглощают сильнее всего. У людей есть восемь других опсинов, помимо родопсина, а также криптохром (светочувствительный, но не опсин). [13] [14]

В йодопсине находится в колбочках сетчатки и являются основой цветового зрения . Они имеют максимумы поглощения для желтовато-зеленого (фотопсин I), зеленого (фотопсин II) и голубовато-фиолетового (фотопсин III) света. Оставшийся опсин, меланопсин , содержится в светочувствительных ганглиозных клетках и сильнее всего поглощает синий свет.

В родопсине альдегидная группа сетчатки ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина на протеине в протонированном основании Шиффа (-NH + = CH-). [15] Когда родопсин поглощает свет, его кофактор сетчатки изомеризуется из 11-цис-конфигурации в полностью-транс-конфигурацию, и впоследствии белок подвергается ряду релаксации, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Промежуточные соединения, образующиеся в ходе этого процесса, были впервые исследованы в лаборатории Джорджа Вальда , получившего Нобелевскую премию за это исследование в 1967 году. [16] Динамика фотоизомеризации впоследствии была исследована с помощью ИК-спектроскопии с временным разрешением и УФ / видимой области.спектроскопия. Первый фотопродукт, называемый фотородопсином, образуется в течение 200 фемтосекунд после облучения, за которым в течение пикосекунд следует второй, называемый батородопсин, с искаженными полностью транс-связями. Этот промежуточный продукт может быть захвачен и изучен при криогенных температурах, и первоначально он был назван прелюмиродопсином. [17] В последующих промежуточных соединениях люмиродопсина и метародопсина I связь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, а белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, которое инициирует возбуждение нейронов, включает превращение метародопсина I вметародопсин II , который связан с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый. [18]

Структура родопсина была подробно изучена с помощью рентгеновской кристаллографии на кристаллах родопсина. [19] Некоторые модели (например, механизм велосипеда педали , механизм хула-твист ) пытается объяснить , как группа сетчатки может изменять свою конформацию , не сталкиваясь с обволакивающим родопсином белком карманом. [20] [21] [22] Недавние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который был парадигмой рецепторов, связанных с G-белком в течение многих лет. [23]

Фототрансдукция [ править ]

Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком, при фототрансдукции .

Функция [ править ]

Продукт световой активации, метародопсин II, инициирует путь зрительной фототрансдукции , стимулируя трансдуцин G-белка (G t ), что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта связанная с GTP субъединица, в свою очередь, активирует фосфодиэстеразу цГМФ . цГМФ-фосфодиэстераза гидролизует (расщепляет) цГМФ , снижая его локальную концентрацию, поэтому она больше не может активировать цГМФ-зависимые катионные каналы . Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они высвобождают передатчики.

Деактивация [ править ]

Мета II (метародопсин II) быстро дезактивируется после активации трансдуцина родопсинкиназой и аррестином . [24] Пигмент родопсин должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает замену полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Meta II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Meta II, основание Шиффа, которое обычно удерживает все транс-ретиналь и апопротеин опсин (апородопсин), гидролизуется и становится Meta III. В наружном сегменте палочек Meta III распадается на отдельные полностью трансретинальные и опсиновые. [24]Второй продукт распада Meta II представляет собой комплекс опсина, полностью транс-ретиналя, в котором полностью транс-ретиналь перемещен во вторые сайты связывания. Переходит ли распад Meta II в Meta III или полностью трансретинальный опсиновый комплекс, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH способствует реакции распада на Meta III. [24]

Заболевание сетчатки [ править ]

Мутация гена родопсина является основным фактором различных ретинопатий, таких как пигментный ретинит . Как правило, вызывающий заболевание белок объединяется с убиквитином в телец включения, разрушает сеть промежуточных филаментов и снижает способность клетки разрушать нефункционирующие белки, что приводит к апоптозу фоторецепторов . [25] Другие мутации родопсина приводят к Х-сцепленной врожденной стационарной куриной слепоте , в основном из-за конститутивной активации, когда мутации происходят вокруг хромофорсвязывающего кармана родопсина. [26]Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой трафик после Гольджи, нарушение регуляции активации, нестабильность внешнего сегмента стержня и связывание аррестина. [26]

Микробные родопсины [ править ]

Основная статья: микробный родопсин

Некоторые прокариоты экспрессируют протонные насосы, называемые бактериородопсинами , архаэродопсинами , протеородопсинами , гелиородопсинами и ксантородопсинами, для осуществления фототрофии . [27] Как и зрительные пигменты животных, они содержат хромофор сетчатки (хотя это полностью транс , а не 11- цис- форма) и семь трансмембранных альфа-спиралей ; однако они не связаны с G-белком. Прокариотические галородопсины - это активируемые светом хлоридные насосы. [27] Одноклеточные жгутиковые водоросли содержатchannelrhodopsins, которые действуют как светозависимые катионные каналы, когда экспрессируются в гетерологичных системах. Многие другие про- и эукариотические организмы (в частности, грибы, такие как Neurospora ) экспрессируют насосы ионов родопсина или сенсорные родопсины, функция которых пока неизвестна. Совсем недавно были обнаружены микробные родопсины с активностью гуанилциклазы . [28] [29] [30] Хотя все микробные родопсины имеют значительную гомологию последовательностей друг с другом, они не имеют обнаруживаемой гомологии последовательностей с рецептором, связанным с G-белком.(GPCR), к которому относятся зрительные родопсины животных. Тем не менее, микробные родопсины и GPCR, возможно, эволюционно связаны, основываясь на сходстве их трехмерных структур. Следовательно, они были отнесены к одному и тому же суперсемейству в Структурной классификации белков (SCOP). [31]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000163914 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030324 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Восприятие (2008), гостевое редакционное эссе , Восприятие, стр. 1
  6. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). «Структура и функции родопсина». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов) . Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3.
  7. ^ a b c Стюарт Дж. А., Бридж Р. Р. (1996). «Характеристика первичных фотохимических событий в бактериородопсине и родопсине». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов) . Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3.
  8. ^ Энциклопедия неврологических наук . Академическая пресса. 29 апреля 2014. С. 441–. ISBN 978-0-12-385158-1.
  9. ↑ Giese AC (24 сентября 2013 г.). Фотофизиология: общие принципы; Действие света на растения . Эльзевир. п. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7. Проверено 23 сентября 2015 года .
  10. Перейти ↑ Hofmann KP, Heck M (1996). «Индуцированные светом белок-белковые взаимодействия на мембране стержневого фоторецепторного диска». В Ли AG (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996) (набор из 2 томов) . Гринвич, Коннектикут: JAI Press. С. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3.
  11. Перейти ↑ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1 марта 2010 г.). «Webvision: Фоторецепторы» . Университет Юты. Архивировано из оригинального 16 августа 2000 года.
  12. ^ Роджерс К. "Родопсин" . Encyclopdia Britannica . Britannica.com . Проверено 30 января 2016 года .
  13. ^ Terakita A (2005). «Опсины» . Геномная биология . 6 (3): 213. DOI : 10,1186 / GB-2005-6-3-213 . PMC 1088937 . PMID 15774036 .  
  14. ^ Фоли LE, Gegear RJ, Репперт SM (июнь 2011). «Человеческий криптохром проявляет светозависимую магниточувствительность» . Nature Communications . 2 : 356. Bibcode : 2011NatCo ... 2..356F . DOI : 10.1038 / ncomms1364 . PMC 3128388 . PMID 21694704 .  
  15. ^ Bownds D, Wald G (январь 1965). «Реакция хромофора родопсина с борогидридом натрия». Природа . 205 (4968): 254–7. Bibcode : 1965Natur.205..254B . DOI : 10.1038 / 205254a0 . PMID 14270706 . S2CID 4226447 .  
  16. ^ Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года» . Nobelprize.org . Nobel Media AB 2014 . Проверено 12 декабря 2015 .
  17. ^ Yoshizawa T, Wald G (март 1963). «Прелюмиродопсин и отбеливание зрительных пигментов». Природа . 197 (30 марта): 1279–86. Bibcode : 1963Natur.197.1279Y . DOI : 10.1038 / 1971279a0 . PMID 14002749 . S2CID 4263392 .  
  18. ↑ Мэтьюз Р., Хаббард Р., Браун П. К., Уолд Г. (ноябрь 1963 г.). «Таутомерные формы метародопсина» . Журнал общей физиологии . 47 (2): 215–40. DOI : 10,1085 / jgp.47.2.215 . PMC 2195338 . PMID 14080814 .  
  19. ^ Gulati S, Jastrzebska В, Бэнерджи S, Placeres Аl, Miszta Р, Гао S, Гундерсон К, Tochtrop Г.П., Filipek S, Катаяма К, Кайзер PD, Моги М, Стюарт П., Palczewski К (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации» . Труды Национальной академии наук . 114 (13): E2608-15. DOI : 10.1073 / pnas.1617446114 . PMC 5380078 . PMID 28289214 .  
  20. ^ Nakamichi H, Окада T (июнь 2006). «Кристаллографический анализ первичной зрительной фотохимии». Angewandte Chemie . 45 (26): 4270–3. DOI : 10.1002 / anie.200600595 . PMID 16586416 . 
  21. Перейти ↑ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (июнь 2006 г.). «Квантово-механические исследования на кристаллографической модели батородопсина». Angewandte Chemie . 45 (26): 4274–7. DOI : 10.1002 / anie.200600585 . PMID 16729349 . 
  22. Перейти ↑ Weingart O (сентябрь 2007 г.). «Скрученная связь C11 = C12 хромофора родопсина - фотохимическая горячая точка». Журнал Американского химического общества . 129 (35): 10618–9. DOI : 10.1021 / ja071793t . PMID 17691730 . 
  23. ^ Chabre M, Лемер M (июль 2005). «Мономерный рецептор, связанный с G-белком, как функциональная единица». Биохимия . 44 (27): 9395–403. DOI : 10.1021 / bi050720o . PMID 15996094 . 
  24. ^ a b c Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K, Hofmann KP (январь 2003 г.). «Сигнальные состояния родопсина. Формирование запасной формы метародопсина III из активного метародопсина II» . Журнал биологической химии . 278 (5): 3162–9. DOI : 10.1074 / jbc.M209675200 . PMC 1364529 . PMID 12427735 .  
  25. ^ Салиба RS, Munro PM, Luthert PJ, Cheetham ME (июль 2002). «Клеточная судьба мутантного родопсина: контроль качества, деградация и формирование агресом» . Журнал клеточной науки . 115 (Pt 14): 2907–18. PMID 12082151 . 
  26. ^ a b Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (апрель 2005 г.). «Механизмы гибели клеток при пигментном ретините родопсина: значение для терапии». Тенденции молекулярной медицины . 11 (4): 177–85. DOI : 10.1016 / j.molmed.2005.02.007 . PMID 15823756 . 
  27. ^ a b Bryant DA, Frigaard NU (ноябрь 2006 г.). «Прокариотический фотосинтез и фототрофия в свете». Тенденции в микробиологии . 14 (11): 488–96. DOI : 10.1016 / j.tim.2006.09.001 . PMID 16997562 . 
  28. ↑ Gao SQ, Nagpal J, Schneider MW, Kozjak-Pavlovic V, Nagel G, Gottschalk A (июль 2015 г.). «Оптогенетическая манипуляция цГМФ в клетках и животных с помощью строго регулируемого светом гуанилилциклазы опсина CyclOp» . Nature Communications . 6 (8046): 8046. Bibcode : 2015NatCo ... 6.8046G . DOI : 10.1038 / ncomms9046 . PMC 4569695 . PMID 26345128 .  
  29. ^ Шейб U, Stehfest К, Джи CE, Körschen HG, Fudim R, Oertner Т.Г., Hegemann Р (август 2015 г.). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль передачи сигналов цГМФ» . Научная сигнализация . 8 (389): RS8. DOI : 10.1126 / scisignal.aab0611 . PMID 26268609 . S2CID 13140205 .  
  30. ^ Scheib U, Broser M, Constantin OM, Yang S, Gao S, Mukherjee S и др. (Май 2018). «Родопсин-циклазы для фотоуправления цГМФ / цАМФ и 2.3 Å структуры аденилатциклазного домена» . Nature Communications . 9 (1): 2046. Bibcode : 2018NatCo ... 9.2046S . DOI : 10.1038 / s41467-018-04428-ш . PMC 5967339 . PMID 29799525 .  
  31. ^ «Надсемейство: реакционный центр бактериальной фотосистемы II, субъединицы L и M» . SCOP .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • См. Также бактериородопсин , используемый некоторыми галобактериями в качестве светового протонного насоса .
  • Хамфрис П., Кенна П., Фаррар Г.Дж. (май 1992 г.). «О молекулярной генетике пигментного ретинита». Наука . 256 (5058): 804–8. Bibcode : 1992Sci ... 256..804H . DOI : 10.1126 / science.1589761 . PMID  1589761 .
  • Эдвардс SC (июль 1995 г.). «Участие цГМФ и кальция в фотоответе в фоторецепторных клетках позвоночных». Журнал Медицинской ассоциации Флориды . 82 (7): 485–8. PMID  7673885 .
  • аль-Магтх М., Грегори С., Инглхерн С., Хардкасл А., Бхаттачарья С. (1993). «Мутации родопсина в аутосомно-доминантном пигментном ретините». Мутация человека . 2 (4): 249–55. DOI : 10.1002 / humu.1380020403 . PMID  8401533 . S2CID  28459589 .
  • Гаррига П., Манйоса Дж. (Сентябрь 2002 г.). «Глазной фоторецепторный белок родопсин. Структурные последствия для заболевания сетчатки» . Письма FEBS . 528 (1–3): 17–22. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (02) 03241-6 . PMID  12297272 . S2CID  41860711 .
  • Инглхерн С.Ф., Кин Т.Дж., Башир Р., Джей М., Фицке Ф., Берд А.С., Кромби А., Бхаттачарья С. (апрель 1992 г.). «Завершенный скрининг мутаций гена родопсина в группе пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом». Молекулярная генетика человека . 1 (1): 41–5. DOI : 10.1093 / HMG / 1.1.41 . PMID  1301135 .
  • Фаррар Дж. Дж., Финдли Дж. Б., Кумар-Сингх Р., Кенна П., Хамфрис М. М., Шарп Е., Хамфрис П. (декабрь 1992 г.). «Аутосомно-доминантный пигментный ретинит: новая мутация в гене родопсина в исходном 3q-сцепленном семействе». Молекулярная генетика человека . 1 (9): 769–71. DOI : 10.1093 / HMG / 1.9.769 . PMID  1302614 .
  • Робинсон П.Р., Коэн Г.Б., Жуковский Е.А., Опрян Д.Д. (октябрь 1992 г.). «Конститутивно активные мутанты родопсина». Нейрон . 9 (4): 719–25. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (92) 90034-B . PMID  1356370 . S2CID  13172583 .
  • Фудзики К., Хотта Й, Хаякава М., Сакума Х., Шионо Т., Норо М., Сакума Т., Тамай М., Хикиджи К., Кавагути Р. (июнь 1992 г.). «Точечные мутации гена родопсина, обнаруженные в японских семьях с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом (ADRP)» . Японский журнал генетики человека . 37 (2): 125–32. DOI : 10.1007 / BF01899733 . PMID  1391967 .
  • Олссон Дж. Э., Гордон Дж. У., Павлик Б. С., Крыша Д., Хейс А., Молдей Р. С., Мукаи С., Коули Г. С., Берсон Е. Л., Дрыджа Т. П. (ноябрь 1992 г.). «Трансгенные мыши с мутацией родопсина (Pro23His): мышиная модель аутосомно-доминантного пигментного ретинита». Нейрон . 9 (5): 815–30. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (92) 90236-7 . PMID  1418997 . S2CID  37524461 .
  • Андреассон С., Эхингер Б., Абрахамсон М., Фекс Г. (сентябрь 1992 г.). «Семья из шести поколений с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом и мутацией гена родопсина (аргинин-135-лейцин)». Офтальмологическая педиатрия и генетика . 13 (3): 145–53. DOI : 10.3109 / 13816819209046483 . PMID  1484692 .
  • Инглхерн С.Ф., Лестер Д.Х., Башир Р., Атиф Ю., Кин Т.Дж., Сертедаки А., Линдси Дж., Джей М., Берд А.С., Фаррар Г.Дж. (март 1992 г.). «Рекомбинация между родопсином и локусом D3S47 (C17) в семьях пигментного родопсина ретинита» . Американский журнал генетики человека . 50 (3): 590–7. PMC  1684283 . PMID  1539595 .
  • Фишман Г.А., Стоун Е.М., Гилберт Л.Д., Шеффилд В.К. (май 1992 г.). «Офтальмологические находки, связанные с мутацией 106 кодона гена родопсина. Изменение глицина на аргинин при аутосомно-доминантном пигментном ретините». Архив офтальмологии . 110 (5): 646–53. DOI : 10.1001 / archopht.1992.01080170068026 . PMID  1580841 .
  • Кин Т.Дж., Инглхерн С.Ф., Лестер Д.Х., Башир Р., Джей М., Берд А.С., Джей Б., Бхаттачарья СС (сентябрь 1991 г.). «Аутосомно-доминантный пигментный ретинит: четыре новые мутации в родопсине, одна из них в месте прикрепления сетчатки». Геномика . 11 (1): 199–205. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90119-Y . PMID  1765377 .
  • Dryja TP, Hahn LB, Cowley GS, McGee TL, Berson EL (октябрь 1991 г.). «Спектр мутаций гена родопсина у пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (20): 9370–4. Bibcode : 1991PNAS ... 88.9370D . DOI : 10.1073 / pnas.88.20.9370 . PMC  52716 . PMID  1833777 .
  • Гал А, Артлих А., Людвиг М., Нимейер Г., Олек К., Швингер Э, Шинцель А. (октябрь 1991 г.). «Мутация Pro-347-Arg гена родопсина при аутосомно-доминантном пигментном ретините». Геномика . 11 (2): 468–70. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90159-C . PMID  1840561 .
  • Сунг Ч., Давенпорт С.М., Хеннесси Дж. С., Маумени И. Х., Якобсон С. Г., Хекенливли Дж. Р., Новаковски Р., Фишман Дж., Гоурас П., Натанс Дж. (Август 1991 г.). «Мутации родопсина в аутосомно-доминантном пигментном ретините» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (15): 6481–5. Bibcode : 1991PNAS ... 88.6481S . DOI : 10.1073 / pnas.88.15.6481 . PMC  52109 . PMID  1862076 .
  • Якобсон С.Г., Кемп С.М., Сунг С.Х., Натанс Дж. (Сентябрь 1991 г.). «Функция сетчатки и уровни родопсина при аутосомно-доминантном пигментном ретините с мутациями родопсина». Американский журнал офтальмологии . 112 (3): 256–71. DOI : 10.1016 / s0002-9394 (14) 76726-1 . PMID  1882937 .
  • Шеффилд В.К., Фишман Г.А., Бек Дж. С., Кимура А. Е., Стоун Е. М. (октябрь 1991 г.). «Идентификация новых мутаций родопсина, связанных с пигментным ретинитом, с помощью денатурирующего гель-электрофореза с зажимом GC» . Американский журнал генетики человека . 49 (4): 699–706. PMC  1683182 . PMID  1897520 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Родопсин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Колб Х., Фернандес Э., Нельсон Р., Джонс Б.В. (1 марта 2010 г.). «Домашняя страница Webvision: Организация сетчатки и зрительной системы» . Университет Юты.
  • Протеин родопсина
  • Фотоизомеризация родопсина , анимация.
  • Родопсин и глаз , аннотация с рисунками.