Регулон Ниф представляет собой набор из семи оперона , используемых для регулирования фиксации азота в колиформные бактерии Klebsiella пневмонии при анаэробных и микроаэрофилии условиях. [1] Он включает 17 генов nif и расположен между опероном his и ши-А бактерии.
Ниф Регулон [ править ]
Реглон nif включает 7 оперонов: nifRLA , nifJ , nifHDK , nifEN , nifUSVM , nifWF , nifBQ .
Оперон nifRLA : жесткая регуляция экспрессии генов азотфиксации (nif) опосредуется продуктами оперона nifRLA. NifA активирует транскрипцию генов nif альтернативной формой РНК-полимеразы , s54-холоферментом . NifL - это негативный регуляторный ген, который ингибирует активацию других генов nif белком nifA. NifR представляет собой сайт связывания репрессора между промотором оперона nifRLA и геном nifL. Белка, кодируемого геном nifR, не обнаружено. [2]
Оперон nifHDK : включает три структурных гена: nifK, nifD и nifH . nifK кодирует B-субъединицу Компонента 1 нитрогеназы. nifD кодирует альфа-субъединицу компонента 1 нитрогеназы. nifH кодирует компонент 2 нитрогеназы.
Опероны nifEN и nifBQ : они включают гены nifE , nifN , nifB и nifQ, которые отвечают за образование функционального белка Mo-Fe. (Каталитический сайт Mo-Fe-co для нитрогеназы.) NifQ не является абсолютно необходимым.
Оперон nifJ : Ген nifJ кодирует белок пируват-флаводоксин-оксидоредуктаза . Этот фермент участвует в переносе электронов на нитрогеназу.
Оперон nifUSVM : гены nifS , nifV и nifM кодируют белок, необходимый для обработки компонента II. Функция гена nifU не определена.
Оперон nifWF : функция nifW не определена. Ген nifF опосредует перенос электрона от белка nifJ к белку Fe нитрогеназы. [3]
Регламент [ править ]
Регулон Nif регулируется в ответ на различные сигналы окружающей среды, чтобы азотфиксация происходила только при необходимости:
Кислород [ править ]
Участком действия O2 является белок nifL, который в основном представляет собой флавопротеин с FAD в качестве кофактора, воспринимающего окислительно-восстановительный потенциал. Fnr ( регулятор восстановления нитрата фумарата ) - это молекула, передающая сигнал, которая преобразует кислородный статус в белок nifL. В отсутствие кислорода белок nifL находится в восстановленной форме (FADH2 в качестве кофактора) и не может ингибировать действие белка nifA. В присутствии кислорода окисленный nifL (FAD как кофактор) ингибирует белок nifA и отключает все остальные опероны. [4]
NH4 + [ править ]
Присутствие ионов аммония в больших количествах в окружающей среде подавляет транскрипцию нитрогеназы и всех других генов nif. NH4 + действует как корепрессор глутамин синтетазы , ковалентно модифицируя ее ( аденилилирование ). Это модифицирует фермент, связывающийся с областью nifR оперона nifRLA, и предотвращает транскрипцию генов nifL и nifA. Таким образом, нет инициации транскрипции других генов с помощью полимеразы σ-РНК. [4]
Белок Glnk [ править ]
В условиях роста, ограничивающих азот, ингибирование белка nifA белком nifL предотвращается антагонистическим действием белка Glnk на белки nifL. [2]
Гомолог регуляторной генной системы NifL-NifA среди эукариот не обнаружен. Однако было обнаружено, что Entamoeba histolytica обладает упрощенной и неизбыточной NIF (азотфиксацией) -подобной системой для образования кластеров Fe-S, состоящей только из каталитического компонента, NifS, и компонента каркаса, NifU. Было обнаружено, что EhNifS и EhNifU необходимы и достаточны для образования кластеров Fe-S не-нитрогеназных белков Fe-S в анаэробных условиях. Это первая демонстрация наличия и биологического значения NIF-подобной системы у эукариот. [2]
" Список литературы [ править ]
- Перейти ↑ Brill, WJ (сентябрь 1980 г.). «Биохимическая генетика азотфиксации» . Микробиологические обзоры . 44 (3): 449–67. PMC 373188 . PMID 6999325 .
- ^ a b c Миленков, М; Thummer, R; Glöer, J; Grötzinger, J; Юнг, S; Шмитц, РА (февраль 2011 г.). «Понимание мембранной ассоциации Klebsiella pneumoniae NifL в условиях фиксации азота из мутационного анализа» . Журнал бактериологии . 193 (3): 695–705. DOI : 10.1128 / jb.00775-10 . PMC 3021237 . PMID 21057007 .
- ^ Deistung, J; Торнели, Р. Н. (1 октября 1986 г.). «Электронный перенос на нитрогеназу. Характеристика флаводоксина из Azotobacter chroococcum и сравнение его окислительно-восстановительных потенциалов с таковыми у флаводоксинов из Azotobacter vinelandii и Klebsiella pneumoniae (продукт гена nifF)» . Биохимический журнал . 239 (1): 69–75. DOI : 10.1042 / bj2390069 . PMC 1147240 . PMID 3541922 .
- ^ а б Шмитц, РА; Клоппрогге, К; Граббе, Р. (май 2002 г.). «Регулирование азотфиксации в Klebsiella pneumoniae и Azotobacter vinelandii: NifL, трансформирующих два сигнала окружающей среды в активатор транскрипции nif NifA». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 4 (3): 235–42. PMID 11931553 .
