Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сравните РНК-зависимую РНК-полимеразу .
ДНК-направленная РНК-полимераза
5iy8.jpg
РНК-полимераза гетеро27мер, человек
Идентификаторы
Номер ЕС2.7.7.6
Количество CAS9014-24-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
РНК-полимераза (фиолетовый) раскручивает двойную спираль ДНК и использует одну цепь (темно-оранжевый) в качестве шаблона для создания однонитевой матричной РНК (зеленый).

В молекулярной биологии , РНК - полимераза (сокращенно РНКП или RNApol и официально ДНК-полимеразы , направленной РНК ), представляет собой фермент , который синтезирует РНК из ДНК матрицы.

Используя фермент геликазу , РНКП локально открывает двухцепочечную ДНК, так что одну цепь экспонированных нуклеотидов можно использовать в качестве матрицы для синтеза РНК, процесса, называемого транскрипцией . Фактор транскрипции , и связанная с ним транскрипцией медиатор комплекс должны быть присоединены к ДНК - сайту связывания называется областью промотора , прежде чем РНКП может инициировать ДНК разматывать в этой позиции. RNAP не только инициирует транскрипцию РНК, но и направляет нуклеотиды в положение, облегчает прикрепление и удлинение , обладает внутренними возможностями проверки и замены, а также способностью распознавания терминации. Вэукариот , RNAP может строить цепи длиной 2,4 миллиона нуклеотидов.

РНКП продуцирует РНК, которая функционально предназначена либо для кодирования белка , то есть матричная РНК (мРНК); или некодирующие (так называемые «гены РНК»). Существует по крайней мере четыре функциональных типа генов РНК:

  1. транспортная РНК (тРНК) - переносит определенные аминокислоты в растущие полипептидные цепи в рибосомном сайте синтеза белка во время трансляции ;
  2. рибосомальная РНК (рРНК) - встраивается в рибосомы;
  3. микро РНК (miRNA) - регулирует активность генов; и,
  4. каталитическая РНК ( рибозим ) - функционирует как ферментативно активная молекула РНК.

РНК-полимераза необходима для жизни и содержится во всех живых организмах и многих вирусах . В зависимости от организма РНК-полимераза может быть белковым комплексом (мультисубъединичная РНКП) или состоять только из одной субъединицы (односубъединичная РНКП, ssRNAP), каждая из которых представляет независимую линию. Первый обнаружен как у бактерий , архей , так и у эукариот и имеет схожую структуру ядра и механизм. [1] Последний обнаружен в фагах, а также в хлоропластах и митохондриях эукариот и связан с современными ДНК-полимеразами . [2] Эукариотические и архейные РНКП имеют больше субъединиц, чем бактериальные, и контролируются по-разному.

Бактерии и археи имеют только одну РНК-полимеразу. У эукариот есть несколько типов ядерных РНКП, каждый из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК:

  • РНК-полимераза I синтезирует пре-рРНК 45 S (35S у дрожжей ), которая созревает и образует основные участки РНК рибосомы.
  • РНК - полимеразы II синтезирует предшественников мРНК и наиболее рРНК и микроРНК.
  • РНК-полимераза III синтезирует тРНК, рРНК 5S и другие малые РНК, обнаруженные в ядре и цитозоле .
  • РНК-полимеразы IV и V, обнаруженные в растениях, менее изучены; они производят миРНК . В дополнение к ssRNAP, хлоропласты также кодируют и используют бактериоподобную RNAP.

Структура [ править ]

Ядро дрожжевой РНК-полимеразы II (PDB 1WCM).
Гомологические субъединицы окрашены одинаково: [1] α1 / RPB3 - оранжевый , α2 / RPB11 - желтый , β / RPB2 - пшеничный , β '/ RPB1 - красный , ω / RPB6 - розовый .

Нобелевская премия по химии 2006 г. была присуждена Роджеру Д. Корнбергу за создание подробных молекулярных изображений РНК-полимеразы на различных этапах процесса транскрипции. [3]

У большинства прокариот один вид РНК-полимеразы транскрибирует все типы РНК. «Ядро» РНК-полимеразы E. coli состоит из пяти субъединиц: двух альфа (α) субъединиц 36  кДа , бета (β) субъединицы 150 кДа, первичной бета-субъединицы (β ') 155 кДа и небольшой омеги. (ω) субъединица. Фактор сигма (σ) связывается с ядром, образуя холофермент. После начала транскрипции фактор может развязаться и позволить ферменту продолжить свою работу. [4] [5] Комплекс ядерной РНК-полимеразы образует структуру «клешня краба» или «зажим-челюсть» с внутренним каналом, проходящим по всей длине. [6]РНК-полимеразы эукариот и архей имеют схожую структуру ядра и работают аналогичным образом, хотя имеют много дополнительных субъединиц. [7]

Все RNAP содержат кофакторы металлов , в частности, катионы цинка и магния, которые помогают в процессе транскрипции. [8] [9]

Функция [ править ]

Электронно-микроскопический снимок из нитей ДНК , украшенный сотнями молекул РНК - полимеразы слишком малы , чтобы быть решена. Каждая РНКП транскрибирует цепь РНК , которая, как можно видеть, ответвляется от ДНК. «Начало» указывает на 3'-конец ДНК, где РНКП инициирует транскрипцию; «Конец» указывает на 5'-конец , где полностью транскрибируются более длинные молекулы РНК.

Контроль над процессом транскрипции генов влияет на паттерны экспрессии генов и, таким образом, позволяет клетке адаптироваться к изменяющейся среде, выполнять особые роли в организме и поддерживать основные метаболические процессы, необходимые для выживания. Поэтому неудивительно, что активность РНКП длительная, сложная и строго регулируется. У бактерий Escherichia coli идентифицировано более 100 факторов транскрипции , которые изменяют активность РНКП. [10]

RNAP может инициировать транскрипцию на определенных последовательностях ДНК, известных как промоторы . Затем он производит цепь РНК, которая комплементарна цепи ДНК-матрицы. Процесс добавления нуклеотидов к цепи РНК известен как удлинение; У эукариот RNAP может строить цепи длиной до 2,4 миллиона нуклеотидов (полная длина гена дистрофина ). RNAP будет предпочтительно высвобождать свой РНК-транскрипт в определенных последовательностях ДНК, кодируемых на концах генов, которые известны как терминаторы .

Продукция RNAP включает:

  • Информационной РНК (мРНК) -template для синтеза белков с помощью рибосом .
  • Некодирующая РНК или «гены РНК» - широкий класс генов, кодирующих РНК, не транслируемую в белок. Наиболее яркими примерами генов РНК являются РНК- переносчик (тРНК) и рибосомная РНК (рРНК), обе из которых участвуют в процессе трансляции . Однако с конца 1990-х годов было обнаружено много новых генов РНК, и поэтому гены РНК могут играть гораздо более важную роль, чем считалось ранее.
    • Трансферная РНК (тРНК) - переносит определенные аминокислоты в растущие полипептидные цепи в рибосомном сайте синтеза белка во время трансляции.
    • Рибосомная РНК (рРНК) - компонент рибосом.
    • Микро РНК - регулирует активность генов
    • Каталитическая РНК ( рибозим ) - ферментативно активные молекулы РНК.

RNAP выполняет синтез de novo . Это возможно благодаря специфическим взаимодействиям с инициирующим нуклеотидом, которые жестко удерживают RNAP на месте, облегчая химическую атаку на поступающий нуклеотид. Такие специфические взаимодействия объясняют, почему RNAP предпочитает запускать транскрипты с АТФ (за которым следуют GTP, UTP и затем CTP). В отличие от ДНК-полимеразы , RNAP включает в себя активность геликазы , поэтому для раскручивания ДНК не требуется отдельный фермент.

Действие [ править ]

Смотрите также: Транскрипция (биология) § Основные шаги

Инициирование [ править ]

Связывание РНК-полимеразы в бактериях включает в себя сигма-фактор, распознающий область корового промотора, содержащую элементы -35 и -10 (расположенные перед началом транскрибируемой последовательности), а также, на некоторых промоторах, C-концевой домен субъединицы α, распознающий промотор выше по течению. элементы. [11] Существует несколько взаимозаменяемых сигма-факторов, каждый из которых распознает определенный набор промоторов. Например, в E. coli σ 70 экспрессируется в нормальных условиях и распознает промоторы для генов, необходимых в нормальных условиях (« гены домашнего хозяйства »), тогда как σ 32 распознает промоторы для генов, необходимых при высоких температурах (« гены теплового шока»У архей и эукариот функции бактериального генерального фактора транскрипции сигма выполняются множеством общих факторов транскрипции, которые работают вместе. Замкнутый комплекс РНК-полимераза-промотор обычно называют « комплексом преинициации транскрипции » [12]. [13]

После связывания с ДНК РНК-полимераза переключается с закрытого комплекса на открытый. Это изменение включает разделение цепей ДНК с образованием развернутого участка ДНК размером приблизительно 13 п.н., называемого « пузырем транскрипции ». Суперспирализация играет важную роль в активности полимеразы из-за раскручивания и перемотки ДНК. Поскольку участки ДНК перед RNAP разматываются, возникают компенсаторные положительные суперспирали. Области за RNAP перемотаны, и присутствуют отрицательные суперспирали. [13]

Побег промоутера [ править ]

Затем РНК-полимераза начинает синтезировать исходный гетеродуплекс ДНК-РНК с рибонуклеотидными основаниями, спаренными с цепью матричной ДНК в соответствии с взаимодействиями пар оснований Уотсона-Крика. Как отмечалось выше, РНК-полимераза контактирует с промоторной областью. Однако эти стабилизирующие контакты подавляют способность фермента получать доступ к ДНК дальше по течению и, таким образом, синтез полноразмерного продукта. Чтобы продолжить синтез РНК, РНК-полимераза должна ускользнуть от промотора. Он должен поддерживать контакты промотора, в то же время раскручивая более низкую ДНК для синтеза, «сжимая» более низкую ДНК в инициирующий комплекс. [14]Во время перехода от промотора РНК-полимераза считается «промежуточным продуктом стресса». Термодинамически стресс накапливается в результате действий по раскручиванию ДНК и уплотнению ДНК. Как только гетеродуплекс ДНК-РНК становится достаточно длинным (~ 10 п.н.), РНК-полимераза освобождает свои вышестоящие контакты и эффективно достигает перехода от промотора к фазе элонгации. Гетеродуплекс в активном центре стабилизирует комплекс элонгации.

Однако побег промоутера - не единственный результат. РНК-полимераза также может снимать стресс, освобождая свои нижележащие контакты, останавливая транскрипцию. Приостановленный транскрибирующий комплекс имеет два варианта: (1) высвободить зарождающийся транскрипт и начать заново с промотора или (2) восстановить новый 3'OH на зарождающемся транскрипте в активном центре за счет каталитической активности РНК-полимеразы и возобновить скручивание ДНК для достижения побег промоутера. Прерывистая инициация , непродуктивный цикл РНК-полимеразы перед переходом от промотора, приводит к образованию коротких фрагментов РНК размером около 9 п.н. в процессе, известном как прерванная транскрипция. Степень прерванной инициации зависит от присутствия факторов транскрипции и силы промоторных контактов. [15]

Удлинение [ править ]

Транскрипция РНК-полимеразы II: процесс удлинения транскрипта, облегченный разборкой нуклеосом.
RNAP от T. aquaticus, изображенный во время удлинения. Части фермента были сделаны прозрачными, чтобы сделать путь РНК и ДНК более ясным. Магния ион (желтый) находится в активном центре фермента.

Транскрипционный комплекс длиной 17 пар оснований содержит гибрид ДНК-РНК длиной 8 пар оснований, то есть 8 пар оснований включают транскрипт РНК, связанный с цепью матрицы ДНК. [ необходима цитата ] По мере развития транскрипции рибонуклеотиды добавляются к 3'-концу транскрипта РНК, и комплекс РНКП перемещается по ДНК. Характерные скорости удлинения у прокариот и эукариот составляют около 10–100 нт / сек. [16]

Остатки аспартила ( asp ) в RNAP будут удерживать ионы Mg 2+ , которые, в свою очередь, будут координировать фосфаты рибонуклеотидов. Первый Mg 2+ будет удерживать α-фосфат NTP, который будет добавлен. Это позволяет осуществлять нуклеофильную атаку 3'OH из транскрипта РНК, добавляя еще один NTP к цепи. Второй Mg 2+ будет удерживать пирофосфат NTP. [17] Общее уравнение реакции:

(NMP) n + NTP → (NMP) n + 1 + PP i

Верность [ править ]

В отличие от проверочных механизмов ДНК-полимеразы, механизмы РНКП были исследованы совсем недавно. Вычитка начинается с отделения неправильно включенного нуклеотида от матрицы ДНК. Это приостанавливает транскрипцию. Затем полимераза возвращается на одну позицию и расщепляет динуклеотид, содержащий несовпадающий нуклеотид. В РНК-полимеразе это происходит в том же самом активном центре, который используется для полимеризации, и поэтому заметно отличается от ДНК-полимеразы, где проверка проводится на отдельном активном сайте нуклеазы. [18]

Общий коэффициент ошибок составляет от 10 -4 до 10 -6 . [19]

Прекращение действия [ править ]

Основная статья: Терминатор (генетика)

У бактерий прекращение транскрипции РНК может быть rho-зависимым или rho-независимым. Первый основан на rho-факторе , который разрушает гетеродуплекс ДНК-РНК и вызывает высвобождение РНК. [20] Последнее, также известное как внутреннее завершение , зависит от палиндромной области ДНК. Транскрипция области вызывает образование структуры «шпильки» из петли транскрипции РНК и связывания с собой. Эта структура шпильки часто богата парами оснований GC, что делает ее более стабильной, чем сам гибрид ДНК-РНК. В результате гибрид ДНК-РНК из 8 п.н. в транскрипционном комплексе переходит в гибрид из 4 п.н. Эти последние 4 пары оснований представляют собой слабые пары оснований AU, и весь транскрипт РНК выпадет из ДНК.

Терминация транскрипции у эукариот менее изучена, чем у бактерий, но включает расщепление нового транскрипта с последующим независимым от матрицы добавлением аденинов на его новом 3'-конце в процессе, называемом полиаденилированием . [21]

Другие организмы [ править ]

Учитывая, что ДНК и РНК-полимеразы осуществляют зависимую от матрицы нуклеотидную полимеризацию, можно ожидать, что эти два типа ферментов будут структурно родственными. Однако рентгеновские кристаллографические исследования обоих типов ферментов показывают, что, за исключением того, что они содержат критический ион Mg 2+ в каталитическом центре, они практически не связаны друг с другом; действительно, матрично-зависимые ферменты нуклеотидной полимеризации, по-видимому, независимо возникали дважды в течение ранней эволюции клеток. Одна линия привела к появлению современных ДНК-полимераз и обратных транскриптаз, а также к нескольким односубъединичным РНК-полимеразам (ssRNAP) из фагов и органелл. [2] Другая линия мульти-субъединичной РНКП сформировала все современные клеточные РНК-полимеразы. [22][1]

Бактерии [ править ]

У бактерий один и тот же фермент катализирует синтез мРНК и некодирующей РНК (нкРНК) .

РНКП - большая молекула. Основной фермент состоит из пяти субъединиц (~ 400 кДа ): [23]

  • β ': субъединица β' является самой большой субъединицей и кодируется геном rpoC. [24] Субъединица β 'содержит часть активного центра, ответственного за синтез РНК, и некоторые из детерминант для неспецифических взаимодействий с ДНК и формирующейся РНК. В цианобактериях и хлоропластах он разделен на две субъединицы. [25]
  • β: субъединица β является второй по величине субъединицей и кодируется геном rpoB . Субъединица β содержит остальную часть активного центра, ответственного за синтез РНК, и остальные детерминанты для неспецифических взаимодействий с ДНК и возникающей РНК.
  • α: субъединица α является третьей по величине субъединицей и присутствует в двух копиях на молекулу RNAP, α I и α II (одна и две). Каждая субъединица α содержит два домена: αNTD (N-концевой домен) и αCTD (C-концевой домен). αNTD содержит детерминанты сборки RNAP. αCTD (C-концевой домен) содержит детерминанты для взаимодействия с промоторной ДНК, обеспечивая неспецифические для последовательности взаимодействия на большинстве промоторов и специфичные для последовательности взаимодействия на промоторах, содержащих вышестоящие элементы, и содержит детерминанты для взаимодействий с регуляторными факторами.
  • ω: субъединица ω самая маленькая субъединица. Субъединица ω облегчает сборку RNAP и стабилизирует собранную RNAP. [26]

Для связывания промоторов ядро ​​РНКП связывается с сигма- фактором инициации транскрипции (σ) с образованием холофермента РНК-полимеразы. Sigma снижает сродство RNAP к неспецифической ДНК, одновременно увеличивая специфичность для промоторов, что позволяет транскрипции инициировать в правильных сайтах. Таким образом, полный холофермент состоит из 6 субъединиц: β'βα I и α II ωσ (~ 450 кДа).

Эукариоты [ править ]

Структура эукариотической РНК-полимеразы II (голубой) в комплексе с α-аманитином (красный), сильным ядом, содержащимся в грибах «смертельной шапочки» и нацеленным на этот жизненно важный фермент.

У эукариот есть несколько типов ядерных РНКП, каждый из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК. Все они структурно и механически связаны друг с другом и с бактериальным РНКП:

  • РНК-полимераза I синтезирует пре- рРНК 45S (35S у дрожжей), которая созревает в рРНК 28S, 18S и 5,8S, которые образуют основные участки РНК рибосомы . [27]
  • РНК-полимераза II синтезирует предшественники мРНК и большинства мяРНК и микроРНК . [28] Это наиболее изученный тип, и из-за высокого уровня контроля, необходимого для транскрипции, для его связывания с промоторами требуется ряд факторов транскрипции .
  • РНК-полимераза III синтезирует тРНК , рРНК 5S и другие малые РНК, обнаруженные в ядре и цитозоле . [29]
  • РНК-полимераза IV синтезирует миРНК в растениях. [30]
  • РНК-полимераза V синтезирует РНК, участвующие в siRNA- направленном образовании гетерохроматина у растений. [31]

Хлоропласты эукариот содержат РНКП, очень похожую на бактериальную РНКП («пластид-кодируемая полимераза, PEP»). Они используют сигма-факторы, закодированные в ядерном геноме. [32]

Хлоропласт также содержит вторую, структурно и механически не связанную, одинарную субъединицу RNAP («кодируемая ядром полимераза, NEP»). Митохондрии эукариот используют POLRMT (человека), односубъединичную РНКП , кодируемую ядром. [2] Такие фагоподобные полимеразы в растениях называют RpoT. [32]

Археи [ править ]

Археи имеют один тип РНКП, отвечающий за синтез всех РНК. Архейская RNAP структурно и механически сходна с бактериальной RNAP и эукариотической ядерной RNAP IV, и особенно тесно структурно и механически связана с эукариотической ядерной RNAP II. [7] [33] История открытия РНК-полимеразы архей началась совсем недавно. Первый анализ RNAP архей был проведен в 1971 году, когда был выделен и очищен RNAP из экстремального галофила Halobacterium cutirubrum . [34] Кристаллические структуры РНКП из Sulfolobus solfataricus и Sulfolobus shibatae.установить общее количество идентифицированных архейных субъединиц на уровне тринадцати. [7] [35]

У архей есть субъединица, соответствующая эукариотическому Rpb1, разделенная на две части. В комплексе S. shibatae нет гомолога эукариотическому Rpb9 ( POLR2I ) , хотя TFS (гомолог TFIIS) был предложен как один, основанный на сходстве. Существует дополнительная субъединица, названная Rpo13; вместе с Rpo5 он занимает пространство, заполненное вставкой, обнаруживаемой в бактериальных β 'субъединицах (1,377–1,420 в Taq ). [7] Более раннее исследование структуры S. solfataricus с низким разрешением не обнаружило Rpo13 и присвоило пространство только Rpo5 / Rpb5. Rpo3 примечателен тем, что это железо-серный белок . Субъединица AC40 RNAP I / III, обнаруженная у некоторых эукариот, имеет сходные последовательности [35]но железо не связывает. [36] Эта область в любом случае выполняет структурную функцию. [37]

Субъединица RNAP архей ранее использовала номенклатуру «RpoX», где каждой субъединице присваивается буква, не связанная с какими-либо другими системами. [1] В 2009 году была предложена новая номенклатура, основанная на нумерации субъединиц Pol II эукариот «Rpb». [7]

Вирусы [ править ]

РНК-полимераза Т7, продуцирующая мРНК (зеленая) из матрицы ДНК. Белок показан в виде фиолетовой ленты. Изображение получено из PDB 1MSW

Ортопоксвирусы и некоторые другие нуклеоцитоплазматические большие ДНК-вирусы синтезируют РНК, используя кодируемую вирусами мультисубъединичную РНКП. Они наиболее похожи на эукариотические РНКП, но некоторые субъединицы минифицированы или удалены. [38] На какой именно RNAP они больше всего похожи, является предметом споров. [39] Большинство других вирусов, которые синтезируют РНК, используют несвязанные механизмы.

Многие вирусы используют односубъединичную ДНК-зависимую РНКП (ssRNAP), которая структурно и механически связана с односубъединичной РНКП эукариотических хлоропластов (RpoT) и митохондрий ( POLRMT ) и, более отдаленно, с ДНК-полимеразами и обратными транскриптазами . Возможно, наиболее широко изученной такой односубъединичной РНКП является РНК-полимераза бактериофага Т7 . ssRNAP не могут быть проверены. [2]

Профаг SPβ B. subtilis использует YonO , гомолог β + β 'субъединиц msRNAP, для образования мономерной (оба бочонка в одной цепи) RNAP, отличной от обычной ssRNAP «правой руки». Вероятно, он очень давно отличился от канонической пятизвенной msRNAP, еще до появления последнего универсального общего предка . [40] [41]

Другие вирусы используют РНК-зависимую РНКП (РНКП, в которой РНК используется в качестве матрицы вместо ДНК). Это происходит в отрицательных вирусов цепь РНК и вирусы дцРНК , оба из которых существуют для части их жизненного цикла в качестве двухцепочечной РНК. Однако некоторые вирусы с положительной цепью РНК , такие как полиовирус , также содержат РНК-зависимую РНКП. [42]

История [ править ]

RNAP был независимо открыт Чарльзом Ло, Одри Стивенс и Джерардом Гурвицем в 1960 году. [43] К этому времени половина Нобелевской премии по медицине 1959 года была присуждена Северо Очоа за открытие того, что, как предполагалось, было RNAP, [44], но оказалось, что это полинуклеотидфосфорилаза .

Очищение [ править ]

РНК-полимеразу можно выделить следующими способами:

  • По колонке с фосфоцеллюлозой . [45]
  • По глицеринового градиентного центрифугирования . [46]
  • По колонке ДНК .
  • На колонке ионной хроматографии . [47]

А также комбинации вышеперечисленных приемов.

См. Также [ править ]

  • Альфа-аманитин
  • Primase

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Вернер Ф., Громанн Д. (февраль 2011 г.). «Эволюция мультисубъединичных РНК-полимераз в трех областях жизни». Обзоры природы. Микробиология . 9 (2): 85–98. DOI : 10.1038 / nrmicro2507 . PMID  21233849 .См. Также Cramer 2002: Cramer P (2002). «Многосубъединичные РНК-полимеразы». Curr Opin Struct Biol . 12 (1): 89–97. DOI : 10.1016 / s0959-440x (02) 00294-4 . PMID 11839495 . 
  2. ^ a b c d Cermakian N, Ikeda TM, Miramontes P, Lang BF, Gray MW, Cedergren R (декабрь 1997 г.). «Об эволюции односубъединичных РНК-полимераз» . Журнал молекулярной эволюции . 45 (6): 671–81. Bibcode : 1997JMolE..45..671C . CiteSeerX 10.1.1.520.3555 . DOI : 10.1007 / PL00006271 . PMID 9419244 .  
  3. ^ Нобелевская премия по химии 2006 г.
  4. ^ Griffiths AJF, Miller JH, Suzuki DT и др. Введение в генетический анализ. 7-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2000. Глава 10.
  5. ↑ Finn RD, Orlova EV, Gowen B, Buck M, van Heel M (декабрь 2000 г.). «Ядро РНК-полимеразы Escherichia coli и структуры холофермента» . Журнал EMBO . 19 (24): 6833–44. DOI : 10.1093 / emboj / 19.24.6833 . PMC 305883 . PMID 11118218 .  
  6. ^ Zhang G, Кэмпбелл EA, Minakhin L, Рихтер C, Северинов K, Darst SA (сентябрь 1999). «Кристаллическая структура ядерной РНК-полимеразы Thermus aquaticus при разрешении 3,3 A». Cell . 98 (6): 811–24. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81515-9 . PMID 10499798 . 
  7. ^ a b c d e Корхин Y, Unligil UM, Littlefield O, Нельсон PJ, Стюарт DI, Sigler PB, Bell SD, Abrescia NG (май 2009 г.). «Эволюция сложных РНК-полимераз: полная структура РНК-полимеразы архей» . PLOS Биология . 7 (5): e1000102. DOI : 10.1371 / journal.pbio.1000102 . PMC 2675907 . PMID 19419240 .  
  8. ^ Альбертс B (2014-11-18). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN 9780815344322. OCLC  887605755 .
  9. ^ Марков Д, Нарышкина Т, Мустаев А, Северинов К (сентябрь 1999). «Сайт связывания цинка в самой большой субъединице ДНК-зависимой РНК-полимеразы участвует в сборке фермента» . Гены и развитие . 13 (18): 2439–48. DOI : 10.1101 / gad.13.18.2439 . PMC 317019 . PMID 10500100 .  
  10. ^ Ishihama A (2000). «Функциональная модуляция РНК-полимеразы Escherichia coli». Ежегодный обзор микробиологии . 54 : 499–518. DOI : 10.1146 / annurev.micro.54.1.499 . PMID 11018136 . 
  11. ^ InterPro :  IPR011260
  12. ↑ Roeder RG (ноябрь 1991 г.). «Сложности инициации эукариотической транскрипции: регуляция сборки преинициационного комплекса». Направления биохимических наук . 16 (11): 402–8. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (91) 90164-Q . PMID 1776168 . 
  13. ^ a b Уотсон Дж. Д., Бейкер Т. А., Белл С. П., Ганн А. А., Левин М., Лосик Р. М. (2013). Молекулярная биология гена (7-е изд.). Пирсон.
  14. Перейти ↑ Revyakin A, Liu C, Ebright RH, Strick TR (ноябрь 2006 г.). «Прерывистая инициация и продуктивная инициация с помощью РНК-полимеразы включают сжатие ДНК» . Наука . 314 (5802): 1139–43. Bibcode : 2006Sci ... 314.1139R . DOI : 10.1126 / science.1131398 . PMC 2754787 . PMID 17110577 .  
  15. ↑ Goldman SR, Ebright RH , Nickels BE (май 2009 г.). «Прямое обнаружение абортивных транскриптов РНК in vivo» . Наука . 324 (5929): 927–8. Bibcode : 2009Sci ... 324..927G . DOI : 10.1126 / science.1169237 . PMC 2718712 . PMID 19443781 .  
  16. ^ Майло Р., Филипс Р. "Клеточная биология в цифрах: что быстрее, транскрипция или перевод?" . book.bionumbers.org . Архивировано 20 апреля 2017 года . Проверено 8 марта 2017 года .
  17. ^ Светлов V, Нудлер E (январь 2013). «Основной механизм транскрипции РНК-полимеразой II» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - механизмы регуляции генов . 1829 (1): 20–8. DOI : 10.1016 / j.bbagrm.2012.08.009 . PMC 3545073 . PMID 22982365 .  
  18. ↑ Sydow JF, Cramer P (декабрь 2009 г.). «Точность РНК-полимеразы и проверка транскрипции» (PDF) . Текущее мнение в структурной биологии . 19 (6): 732–9. DOI : 10.1016 / j.sbi.2009.10.009 . PMID 19914059 .  
  19. ^ Philips R, Milo R. "Какова частота ошибок при транскрипции и переводе?" . Проверено 26 марта 2019 .
  20. ^ Ричардсон JP (сентябрь 2002 г.). «Rho-зависимая терминация и АТФазы в терминации транскрипта». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1577 (2): 251–260. DOI : 10.1016 / S0167-4781 (02) 00456-6 . PMID 12213656 . 
  21. ^ Lykke-Andersen S, Jensen TH (октябрь 2007). «Перекрывающиеся пути диктуют прекращение транскрипции РНК-полимеразы II». Биохимия . 89 (10): 1177–82. DOI : 10.1016 / j.biochi.2007.05.007 . PMID 17629387 . 
  22. ^ Стиллер JW, Duffield EC, Hall BD (сентябрь 1998). «Амитохондриальные амебы и эволюция ДНК-зависимой РНК-полимеразы II» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (20): 11769–74. Bibcode : 1998PNAS ... 9511769S . DOI : 10.1073 / pnas.95.20.11769 . PMC 21715 . PMID 9751740 .  
  23. ^ Ebright RH (декабрь 2000). «РНК-полимераза: структурное сходство между бактериальной РНК-полимеразой и эукариотической РНК-полимеразой II». Журнал молекулярной биологии . 304 (5): 687–98. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.4309 . PMID 11124018 . 
  24. ↑ Монастырская Г.С., Губанов В.В., Гурьев С.О., Саломатина И.С., Шуваева Т.М., Липкин В.М., Свердлов Е.Д. (июль 1982 г.). «Первичная структура РНК-полимеразы E. coli, нуклеотидная последовательность гена rpoC и аминокислотная последовательность бета'-субъединицы» . Исследования нуклеиновых кислот . 10 (13): 4035–44. DOI : 10.1093 / NAR / 10.13.4035 . PMC 320776 . PMID 6287430 .  
  25. ^ Bergsland KJ, Haselkorn R (июнь 1991). «Эволюционные взаимоотношения между эубактериями, цианобактериями и хлоропластами: данные из гена rpoC1 штамма PCC 7120 Anabaena sp.» . Журнал бактериологии . 173 (11): 3446–55. DOI : 10.1128 / jb.173.11.3446-3455.1991 . PMC 207958 . PMID 1904436 .  
  26. ^ Мэтью Р., Чаттерджи Д. (октябрь 2006 г.). «История развития омега-субъединицы бактериальной РНК-полимеразы». Тенденции в микробиологии . 14 (10): 450–5. DOI : 10.1016 / j.tim.2006.08.002 . PMID 16908155 . 
  27. ^ Grummt I (1999). Регулирование рибосомальных млекопитающих транскрипции генов с помощью РНК - полимераза I . Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. 62 . С. 109–54. DOI : 10.1016 / S0079-6603 (08) 60506-1 . ISBN 9780125400626. PMID  9932453 .
  28. ^ Ли У, Ким М, Han J, Yeom KH, Ли S, Пэк SH, Ким В. Н. (октябрь 2004). «Гены микроРНК транскрибируются РНК-полимеразой II» . Журнал EMBO . 23 (20): 4051–60. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600385 . PMC 524334 . PMID 15372072 .  
  29. ↑ Уиллис И.М. (февраль 1993 г.). «РНК-полимераза III. Гены, факторы и специфичность транскрипции». Евро. J. Biochem . 212 (1): 1–11. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17626.x . PMID 8444147 . 
  30. ^ Г - н AJ, Jensen MB, Dalmay T, Baulcombe DC (апрель 2005). «РНК-полимераза IV направляет подавление эндогенной ДНК». Наука . 308 (5718): 118–20. Bibcode : 2005Sci ... 308..118H . DOI : 10.1126 / science.1106910 . PMID 15692015 . 
  31. ^ Wierzbicki AT, Реам TS, Haag JR, Pikaard CS (май 2009). «Транскрипция РНК-полимеразы V направляет ARGONAUTE4 к хроматину» . Генетика природы . 41 (5): 630–4. DOI : 10.1038 / ng.365 . PMC 2674513 . PMID 19377477 .  
  32. ^ a b Schweer J, Türkeri H, Kolpack A, Link G (декабрь 2010 г.). «Роль и регуляция пластидных сигма-факторов и их функциональных взаимодействующих элементов во время транскрипции хлоропластов - недавние уроки Arabidopsis thaliana». Европейский журнал клеточной биологии . 89 (12): 940–6. DOI : 10.1016 / j.ejcb.2010.06.016 . PMID 20701995 . 
  33. ↑ Вернер Ф (сентябрь 2007 г.). «Строение и функции РНК-полимераз архей» . Молекулярная микробиология . 65 (6): 1395–404. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2007.05876.x . PMID 17697097 . 
  34. ↑ Louis BG, Fitt PS (февраль 1971 г.). "Энзимология нуклеиновых кислот чрезвычайно галофильных бактерий. Halobacterium cutirubrum дезоксирибонуклеиновая кислота-зависимая полимераза рибонуклеиновой кислоты" . Биохимический журнал . 121 (4): 621–7. DOI : 10.1042 / bj1210621 . PMC 1176638 . PMID 4940048 .  
  35. ^ a b Хирата А., Кляйн Б.Дж., Мураками К.С. (февраль 2008 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура РНК-полимеразы архей» . Природа . 451 (7180): 851–4. Bibcode : 2008Natur.451..851H . DOI : 10,1038 / природа06530 . PMC 2805805 . PMID 18235446 .  
  36. ↑ Fernández-Tornero C, Moreno-Morcillo M, Rashid UJ, Taylor NM, Ruiz FM, Gruene T, Legrand P, Steuerwald U, Müller CW (октябрь 2013 г.). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I». Природа . 502 (7473): 644–9. Bibcode : 2013Natur.502..644F . DOI : 10,1038 / природа12636 . PMID 24153184 . 
  37. ↑ Jennings ME, Lessner FH, Karr EA, Lessner DJ (февраль 2017 г.). «Кластеры [4Fe-4S] Rpo3 являются ключевыми детерминантами в образовании пост-Rpo3 / Rpo11 гетеродимера РНК-полимеразы в Methanosarcina acetivorans» . МикробиологияOpen . 6 (1): e00399. DOI : 10.1002 / mbo3.399 . PMC 5300874 . PMID 27557794 .  
  38. ↑ Мирзаханян Y, Гершон П.Д. (сентябрь 2017 г.). "Многосубъединичные ДНК-зависимые РНК-полимеразы вируса осповакцины и других нуклеоцитоплазматических вирусов большой ДНК: впечатления от эпохи структуры" . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 81 (3). DOI : 10.1128 / MMBR.00010-17 . PMC 5584312 . PMID 28701329 .  
  39. ^ Guglielmini Дж, В переменный ток, Krupovic М, Фортер Р, М Гайи (сентябрь 2019). «Диверсификация гигантских и крупных эукариотических вирусов дцДНК предшествовала возникновению современных эукариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (39): 19585–19592. DOI : 10.1073 / pnas.1912006116 . PMC 6765235 . PMID 31506349 .  
  40. ^ Форрест D, Джеймс K, Yuzenkova Y, Зенкин N (июнь 2017). «Однопептидная ДНК-зависимая РНК-полимераза, гомологичная многосубъединичной РНК-полимеразе» . Nature Communications . 8 : 15774. DOI : 10.1038 / ncomms15774 . PMC 5467207 . PMID 28585540 .  
  41. ^ Sauguet L (сентябрь 2019 г.). «Расширенное« двухствольное »надсемейство полимераз: структура, функция и эволюция». Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. DOI : 10.1016 / j.jmb.2019.05.017 . PMID 31103775 . 
  42. ^ Ahlquist P (май 2002). «РНК-зависимые РНК-полимеразы, вирусы и сайленсинг РНК». Наука . 296 (5571): 1270–3. Bibcode : 2002Sci ... 296.1270A . DOI : 10.1126 / science.1069132 . PMID 12016304 . 
  43. Перейти ↑ Hurwitz J (декабрь 2005 г.). «Открытие РНК-полимеразы» . Журнал биологической химии . 280 (52): 42477–85. DOI : 10.1074 / jbc.X500006200 . PMID 16230341 . 
  44. ^ Нобелевская премия 1959 г.
  45. ↑ Kelly JL, Lehman IR (август 1986). «Митохондриальная РНК-полимераза дрожжей. Очистка и свойства каталитической субъединицы». Журнал биологической химии . 261 (22): 10340–7. PMID 3525543 . 
  46. ^ Хонда А, Mukaigawa Дж, Yokoiyama А, Като А, Уед S, Нагат К, М Кристала, Найяк ДП, Ishihama А (апрель 1990 года). «Очистка и молекулярная структура РНК-полимеразы вируса гриппа A / PR8». Журнал биохимии . 107 (4): 624–8. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123097 . PMID 2358436 . 
  47. Перейти ↑ Hager DA, Jin DJ, Burgess RR (август 1990 г.). «Использование ионообменной хроматографии высокого разрешения Mono Q для получения высокочистой и активной РНК-полимеразы Escherichia coli». Биохимия . 29 (34): 7890–4. DOI : 10.1021 / bi00486a016 . PMID 2261443 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • DNAi - DNA Interactive, включая информацию и Flash-ролики о РНК-полимеразе.
  • РНК + полимераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • EC 2.7.7.6
  • РНК-полимераза - синтез РНК из ДНК-матрицы

( Копия Wayback Machine )

  • Трехмерные макромолекулярные структуры РНК-полимеразы из банка данных EM (EMDB)
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR011773