Оксистерин-связывающий белок

Кристаллографическая структура оксистерин-связывающего белка (рисунок цвета радуги, N-конец = синий, C-конец = красный), связанного с 7-гидроксихолестерином (карандашная диаграмма, углерод = белый, кислород = красный). [1]

Идентификаторы

Условное обозначение

Oxysterol_BP

Pfam

ИнтерПро

PROSITE

OPM суперсемейство

Белок OPM

Мембранома

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры

В оксистеролах-связывающий белок (OSBP) белки о связанных (ORPs) представляют собой семейство липидных белков передачи (LTPS). Конкретно, они составляют семейство стеринов и фосфоинозитидов, связывающих и переносящих белки у эукариот ^[2] , которые сохраняются от дрожжей к человеку. Они представляют собой липид-связывающие белки, участвующие во многих клеточных процессах, связанных с оксистерином , включая передачу сигналов, везикулярный перенос, липидный метаболизм и невезикулярный транспорт стеролов.

В дрожжевых клетках некоторые ОВП могут функционировать как переносчики стеролов или липидов, хотя штаммы дрожжей, лишенные ОВП, не имеют значительных дефектов в транспорте стеролов между эндоплазматическим ретикулумом и плазматической мембраной. ^[3] Хотя предполагается, что перенос стеролов происходит в областях, где мембраны органелл близко прилегают друг к другу, нарушение участков контакта эндоплазматического ретикулума и плазматической мембраны не оказывает значительного воздействия на перенос стеролов, хотя гомеостаз фосфолипидов нарушается. ^[4] Различные ОВП ограничиваются участками мембранных контактов (MCS), где эндоплазматический ретикулум (ER) соприкасается с другими мембранами, ограничивающими органеллы. ОВП дрожжей также участвуют в везикулярном переносе, в котором они влияют на Sec14-зависимый биогенез везикул Гольджи ^[5]и, позже, при экзоцитозе после Гольджи, они влияют на зависящее от комплекса экзоцисты прикрепление пузырьков к плазматической мембране. ^[6] В клетках млекопитающих некоторые ОВП действуют как сенсоры стерола, которые регулируют сборку белковых комплексов в ответ на изменения уровня холестерина. ^[7] Таким образом, ОВП, скорее всего, влияют на липидный состав мембран органелл, оказывая влияние на передачу сигналов и транспорт везикул, а также на метаболизм липидов в клетках. ^[8]

Оксистерин - это метаболит холестерина, который может вырабатываться ферментативными или радикальными процессами. Оксистерины, представляющие собой 27-углеродные продукты окисления холестерина как ферментативными, так и неферментативными механизмами, составляют большое семейство липидов, участвующих во множестве физиологических процессов. Исследования, идентифицирующие специфические клеточные мишени оксистерина, показывают, что некоторые оксистерины могут быть регуляторами клеточного метаболизма липидов посредством контроля транскрипции генов. Кроме того, было показано, что они участвуют в других процессах, таких как функции регуляции иммунитета и гомеостаз мозга . ^[9]^[10]

Структура [ править ]

Доменная организация белков, связанных с оксистерин-связывающим белком (OSBP), от человека.

Все родственные оксистерину белки (ORP) содержат основной липид-связывающий домен (ORD), который имеет характерную аминокислотную последовательность EQVSHHPP. Наиболее изученными ОВП являются человеческие и дрожжевые, и единственный OSBP-ОВП, структура которого полностью известна, - это дрожжевой Kes1p, также называемый Osh4p. В OSBP-ORP обнаружено шесть различных типов белковых доменов и структурных мотивов . ^[11]

Доменная организация белков, связанных с оксистерин-связывающим белком (OSBP), из S.cervisiae.

Легенда о доменной структуре OSBP-ORP

Мотив FFAT [ править ]

Это два фенилаланина в кислом тракте. Он связан эндоплазматической сетью со многими белками, участвующими в метаболизме липидов. Он содержится в большинстве ОВП млекопитающих и примерно в 40% ОВП дрожжей.

Анкиринский мотив [ править ]

Считается, что он принимает участие в белок-белковых взаимодействиях, но доподлинно это не известно. В некоторых белках он также способствует локализации каждого белка в месте контакта с мембраной (зона тесного контакта между эндоплазматическим ретикулумом и второй органеллой).

Трансмембранный домен [ править ]

Он присутствует только в некоторых белках человека. Это гидрофобная область, которая удерживает белок на клеточной мембране.

PH (гомология плекстрина) домен [ править ]

Он связывает фосфоинозитиды, обычно только те, которые имеют низкое сродство, и другие лиганды. Он также распознает органеллы, обогащенные PIP.

ЗОЛОТО (динамика Гольджи) домен [ править ]

Как и мотив анкирина, он, вероятно, опосредует взаимодействия между белками. Он содержится только в одном дрожжевом белке и не встречается ни в одном ОВП человека.

ORD (домен, связанный с OSBP) [ править ]

Он содержит последовательность EQVSHHPP. Он имеет гидрофобный карман, который связывает стерол, а также содержит множество поверхностей связывания с мембраной, которые позволяют белку иметь способность вызывать агрегацию липосом.

Основные функции [ править ]

Движение липидов между клеточными мембранами.

Как часть семейства белков переноса липидов (БПЛ), ОВП выполняют разные и разнообразные функции. Эти функции включают передачу сигналов, везикулярный транспорт , липидный метаболизм и невезикулярный транспорт стеролов. ^[12] ОВП были изучены в клетках многих организмов, таких как клетки человека или дрожжи. Было высказано предположение, что в дрожжах, где мембраны органелл тесно соприкасаются, ОВП работают как переносчики стеролов, хотя только несколько ОВП фактически связывают стеролы, и в целом дрожжевые ОВП незаменимы для переноса стеролов in vivo. Они также являются частью везикулярного транспорта Гольджи к плазматической мембране, но их роль пока не ясна. У млекопитающих ОВП участвуют в качестве сенсоров стеролов, которые регулируют сборку белковых комплексов.когда уровень холестерина колеблется. ^[13]

OSBP-ORP помогают стабилизировать мембрану при переходных изменениях в распределении липидов.

Они могут функционировать как липидные сенсоры, которые изменяют их взаимодействия с другими белками в ответ на связывание или высвобождение липидных лигандов.

ОВП могут регулировать доступ других липид-связывающих белков к мембране, представляя липид второму липид-связывающему белку.

ОВП могут регулировать доступ других липид-связывающих белков к мембране, предотвращая доступ липид-связывающего белка к липиду в мембране.

Они используют следующие механизмы:

1 -Они могут извлекать и доставлять липиды от одной мембраны к другой. Вероятно, в месте контакта мембраны .

2- ORP помогают установить мембрану, когда происходят временные изменения в распределении липидов. Они добавляют или удаляют липиды в разных областях мембраны. Исключение определенных липидов в определенных областях приводит к таким процессам, как связывание с мембраной или передача сигналов.

3 -Они работают как липидные сенсоры, изменяя взаимодействия с другими белками из-за связывания или высвобождения липидных лигандов. Это происходит главным образом в местах контакта внутренних органелл.

4. Доступ других липид-связывающих белков к мембране регулируется ОВП двумя способами. Один из способов - представить липид второму липид-связывающему белку. (5) Другой способ - предотвратить доступ липид-связывающего белка к липиду в мембране. Эти два механизма не исключают друг друга, поэтому ORP могут использовать оба.

OSBP-ORP человеческие белки [ править ]

У человека имеется 12 генов ORP, и сплайсинг генерирует 16 различных белковых продуктов. ^[14]^[15] ^[16]

Условное обозначение	Имя	Длина (аа)	Хромосома	Молекулярная функция
OSBP ^[17] (OSBP1)	Оксистерин-связывающий белок 1	807	11q12.1	связывание оксистерина связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата специфическое связывание белкового домена активность переносчика стерола
OSBP2 ^[18] (KIAA1664, ORP-4, ORP4)	Оксистерин-связывающий белок 2	916	22q12.2	связывание холестерина
OSBPL1A ^[19] (ORP-1, ORP1)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 1	950	18q11.2	связывание холестерина связывание фосфолипидов
OSBPL2 ^[20] «(KIAA0772, ORP2)» ^[21]	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 2	480	20q13.33	связывание хорестерина
OSBPL3 ^[22] (ORP-3, ORP3, KIAA0704)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 3	887	7п15.3	связывание хорестерина
OSBPL5 ^[23] (KIAA1534, ORP5)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 5	879	11п15.4	связывание хорестерина связывание оксистерина связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата связывание фосфатидилсерина активность переносчика фосфолипидов
OSBPL6 ^[24] (ORP6)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 6	934	2q31.2	связывание липидов
OSBPL7 ^[25] (ORP7, MGC71150)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 7	842	17q21	связывание хорестерина
OSBPL8 ^[26] (OSBP10, ORP8, MST120, MSTP120)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 8	889	12q14	связывание холестерина связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата связывание фосфатидилсерина активность переносчика фосфолипидов
OSBPL9 ^[27] (ORP9, OSBP4)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 9	736	1п32.3	связывание липидов
OSBPL10 ^[28] (ORP10, OSBP9)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 10	764	3п23	связывание холестерина связывание фосфатидилсерина
OSBPL11 ^[29] (ORP-11, ORP11, FLJ13012, FLJ13164)	Оксистерин-связывающий белок, родственный белку 11	747	3q21.2	связывание липидов

OSBP-ORPs дрожжевые белки [ править ]

В дрожжах ( Saccharomyces cerevisiæ ) мы можем найти 7 генов ORP, называемых OSH1-7, но у них также есть некоторые дополнительные названия. ^[30]^[31]

Условное обозначение	Имя	Длина (аа)	Молекулярная функция	Субклеточное расположение
ОШ1 ^[32] (SWH1, YAR042W, YAR044W)	Гомолог 1 оксистерин-связывающего белка	1188	Связывание 1-фосфатидилинозитола связывание липидов связывание оксистерина активность переносчика стерола	Цитоплазма Мембрана аппарата Гольджи Наружная мембрана ядра
OSH2 ^[33] (YDL019C, D2845)	Гомолог 2 оксистерин-связывающего белка	1283	Связывание 1-фосфатидилинозитола связывание липидов связывание оксистерина активность переносчика стерола	Клеточная мембрана
OSH3 ^[34] (YHR073W)	Гомолог 3 оксистерин-связывающего белка	996	Связывание 1-фосфатидилинозитола связывание липидов связывание оксистерина активность переносчика стерола	Цитоплазма
OSH4 ^[35] (KES1, YPL145C, LPI3C, P2614)	Гомолог 4 оксистерин-связывающего белка	434	связывание липидов связывание оксистерина связывание фосфатидной кислоты связывание фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата активность переносчика стерола	Мембрана аппарата Гольджи
OSH5 ^[36] (HES1, YOR237W, O5234)	Гомолог 5 оксистерин-связывающего белка	434	связывание липидов связывание оксистерина активность переносчика стерола	-
OSH6 ^[37] (YKR003W, YK102)	Гомолог 6 оксистерин-связывающего белка	448	связывание липидов связывание оксистерина связывание фосфатидной кислоты связывание фосфатидилинозитол-3,4-бисфосфата связывание фосфатидилинозитол-3,5-бисфосфата связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата связывание фосфатидилинозитол-5-фосфата связывание фосфатидилсерина активность переносчика фосфолипидов	Мембрана эндоплазматического ретикулума
OSH7 ^[38] (YHR001W)	Гомолог 7 оксистерин-связывающего белка	437	связывание липидов связывание оксистерина связывание фосфатидилинозитол-4-фосфата связывание фосфатидилсерина активность переносчика фосфолипидов	Мембрана эндоплазматического ретикулума

Роль в болезни [ править ]

Было обнаружено, что некоторые оксистерины способствуют воспалению и окислительному повреждению, а также гибели клеток при появлении и особенно развитии некоторых из наиболее важных хронических заболеваний , таких как атеросклероз , нейродегенеративные заболевания, воспалительные заболевания кишечника , возрастные макулярные заболевания. дегенерация и другие патологические состояния, связанные с абсорбцией холестерина . ^[39]

Кроме того, недавнее исследование предлагает метод скрининга и диагностики болезни Ниманна-Пика с помощью скрининга оксистерола в плазме, который оказался менее инвазивным, более чувствительным, специфическим и более экономичным, чем нынешняя практика. ^[40]

Ссылки [ править ]

^ ПДБ : 1ЖТ ; Im YJ, Raychaudhuri S, Prinz WA, Hurley JH (сентябрь 2005 г.). «Структурный механизм восприятия стеролов и транспорта OSBP-родственными белками» . Природа . 437 (7055): 154–8. DOI : 10,1038 / природа03923 . PMC 1431608 . PMID 16136145 .
^ Вебер-Boyvat М, Чжун Вт, Ян Д, Olkkonen В.М. (июль 2013 г. ). «Оксистерин-связывающие белки: функции в клеточной регуляции помимо липидного метаболизма». Биохимическая фармакология . 86 (1): 89–95. DOI : 10.1016 / j.bcp.2013.02.016 . PMID 23428468 .
^ Георгиев, AG (2011). «Белки Osh регулируют организацию стеринов в мембране, но не требуются для движения стеролов между ER и PM» . Трафик . 12 (10): 1341–55. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2011.01234.x . PMC 3171641 . PMID 21689253 .
^ Quon, E (2018). «Сайты контакта эндоплазматического ретикулума и плазматической мембраны интегрируют регуляцию стерола и фосфолипидов» . PLOS Биология . 16 (5): e2003864. DOI : 10.1371 / journal.pbio.2003864 . PMC 5983861 . PMID 29782498 .
^ Ли, X (апрель 2002 г.). «Анализ функции гомолога оксистерин-связывающего белка Kes1p в регуляции Sec14p-зависимого транспорта белка из дрожжевого комплекса Гольджи» . J. Cell Biol . 157 (1): 63–77. DOI : 10,1083 / jcb.200201037 . PMC 2173257 . PMID 11916983 .
Перейти ↑ Alfaro, G (2011). «Стерол-связывающий белок Kes1 / Osh4p является регулятором поляризованного экзоцитоза» . Трафик . 12 (11): 1521–36. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2011.01265.x . PMID 21819498 .
^ Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .
^ Вебер-Boyvat М, Чжун Вт, Ян Д, Olkkonen В.М. (июль 2013 г. ). «Оксистерин-связывающие белки: функции в клеточной регуляции помимо липидного метаболизма». Биохимическая фармакология . 86 (1): 89–95. DOI : 10.1016 / j.bcp.2013.02.016 . PMID 23428468 .
^ Mutemberezi В, Guillemot-Легри О, Муччиоли Г.Г. (октябрь 2016). «Оксистерины: от метаболитов холестерина до ключевых медиаторов». Прогресс в исследованиях липидов . 64 : 152–169. DOI : 10.1016 / j.plipres.2016.09.002 . PMID 27687912 .
^ Ван Reyk Д.М., Браун AJ, Hult'en Л.М., декан RT, Джессеп W (1 января 2006). «Оксистерины в биологических системах: источники, метаболизм и патофизиологическое значение» . Отчет о окислительно-восстановительном потенциале . 11 (6): 255–62. DOI : 10.1179 / 135100006X155003 . PMID 17207307 .
^ Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .
↑ Ngo M, Ridgway ND (март 2009 г.). «Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 9 (ORP9), представляет собой белок-переносчик холестерина, который регулирует структуру и функцию Гольджи» . Молекулярная биология клетки . 20 (5): 1388–99. DOI : 10,1091 / mbc.E08-09-0905 . PMC 2649274 . PMID 19129476 .
^ Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .
^ Lehto M, Laitinen S, Chinetti G, Johansson M, Ehnholm C, Staels B, Ikonen E, Olkkonen VM (август 2001). «Семейство белков, родственных OSBP, у человека». Журнал липидных исследований . 42 (8): 1203–13. PMID 11483621 .
^ "Семейство генов связывающих оксистерин белков (OSBP) | Комитет по номенклатуре генов HUGO" . www.genenames.org . Проверено 11 октября +2016 .
^ " " связывающие оксистерин "белки в UniProtKB" . www.uniprot.org . Проверено 11 октября +2016 .
^ Универсальный ресурсный номер белка P22059 для «OSBP - оксистерин-связывающий белок 1 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q969R2 для «Oxysterol-binding protein 2 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BXW6 для «OSBPL1A - оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 1 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9H1P3 для «OSBPL2 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 2 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Escajadillo T, Ван H, Li L, Li D, Канализационные MB (май 2016). «Связанный с оксистерином белок-2, связанный с белком (ORP2), регулирует биосинтез кортизола и гомеостаз холестерина» . Молекулярная и клеточная эндокринология . 427 : 73–85. DOI : 10.1016 / j.mce.2016.03.006 . PMC 4833515 . PMID 26992564 .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9H4L5 для «OSBPL3 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 3 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный доступный номер белкового ресурса Q9H0X9 для «OSBPL5 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 5 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF3 для «OSBPL6 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 6 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF2 для «OSBPL7 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 7 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF1 для «OSBPL8 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 8 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q96SU4 для «Оксистерин-связывающего белка, родственного белку 9 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BXB5 для «Оксистерин-связывающего белка, родственного белку 10 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q9BXB4 для «OSBPL11 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 11 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .
^ Бех CT, Прохладный L, Phillips J, Rine J (март 2001). «Перекрывающиеся функции гомологов дрожжевых оксистерин-связывающих белков» . Генетика . 157 (3): 1117–40. PMC 1461579 . PMID 11238399 .
^ " " связывающие оксистерин "белки в UniProtKB" . www.uniprot.org . Проверено 17 октября +2016 .
^ Универсальный номер доступа к белковым ресурсам P35845 для «SWH1 - гомолог 1 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q12451 для «OSH2 - гомолог 2 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка P38713 для «OSH3 - гомолог 3 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка P35844 для «гомолога 4 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка P35843 для «Белка HES1 - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный ресурсный номер белка Q02201 для «OSH6 - гомолог 6 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
^ Универсальный номер доступа к белковым ресурсам P38755 для «OSH7 - гомолог 7 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .
Перейти ↑ Poli G, Biasi F, Leonarduzzi G (январь 2013 г.). «Оксистерины в патогенезе основных хронических заболеваний» . Редокс-биология . 1 : 125–30. DOI : 10.1016 / j.redox.2012.12.001 . PMC 3757713 . PMID 24024145 .
^ van Karnebeek CD, Mohammadi T, Tsao N, Sinclair G, Sirrs S, Stockler S, Marra C (февраль 2015 г.). «Экономическая оценка здоровья скрининга на оксистерин плазмы в диагностике болезни Ниманна-Пика типа C среди умственно отсталых с использованием дискретного моделирования событий». Молекулярная генетика и метаболизм . 114 (2): 226–32. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2014.07.004 . PMID 25095726 .

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000648

[pmid16136145-1] ПДБ : 1ЖТ ; Im YJ, Raychaudhuri S, Prinz WA, Hurley JH (сентябрь 2005 г.). «Структурный механизм восприятия стеролов и транспорта OSBP-родственными белками» . Природа . 437 (7055): 154–8. DOI : 10,1038 / природа03923 . PMC 1431608 . PMID 16136145 .

[2] Вебер-Boyvat М, Чжун Вт, Ян Д, Olkkonen В.М. (июль 2013 г. ). «Оксистерин-связывающие белки: функции в клеточной регуляции помимо липидного метаболизма». Биохимическая фармакология . 86 (1): 89–95. DOI : 10.1016 / j.bcp.2013.02.016 . PMID 23428468 .

[3] Георгиев, AG (2011). «Белки Osh регулируют организацию стеринов в мембране, но не требуются для движения стеролов между ER и PM» . Трафик . 12 (10): 1341–55. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2011.01234.x . PMC 3171641 . PMID 21689253 .

[4] Quon, E (2018). «Сайты контакта эндоплазматического ретикулума и плазматической мембраны интегрируют регуляцию стерола и фосфолипидов» . PLOS Биология . 16 (5): e2003864. DOI : 10.1371 / journal.pbio.2003864 . PMC 5983861 . PMID 29782498 .

[5] Ли, X (апрель 2002 г.). «Анализ функции гомолога оксистерин-связывающего белка Kes1p в регуляции Sec14p-зависимого транспорта белка из дрожжевого комплекса Гольджи» . J. Cell Biol . 157 (1): 63–77. DOI : 10,1083 / jcb.200201037 . PMC 2173257 . PMID 11916983 .

[6] Перейти ↑ Alfaro, G (2011). «Стерол-связывающий белок Kes1 / Osh4p является регулятором поляризованного экзоцитоза» . Трафик . 12 (11): 1521–36. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2011.01265.x . PMID 21819498 .

[7] Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .

[8] Вебер-Boyvat М, Чжун Вт, Ян Д, Olkkonen В.М. (июль 2013 г. ). «Оксистерин-связывающие белки: функции в клеточной регуляции помимо липидного метаболизма». Биохимическая фармакология . 86 (1): 89–95. DOI : 10.1016 / j.bcp.2013.02.016 . PMID 23428468 .

[9] Mutemberezi В, Guillemot-Легри О, Муччиоли Г.Г. (октябрь 2016). «Оксистерины: от метаболитов холестерина до ключевых медиаторов». Прогресс в исследованиях липидов . 64 : 152–169. DOI : 10.1016 / j.plipres.2016.09.002 . PMID 27687912 .

[10] Ван Reyk Д.М., Браун AJ, Hult'en Л.М., декан RT, Джессеп W (1 января 2006). «Оксистерины в биологических системах: источники, метаболизм и патофизиологическое значение» . Отчет о окислительно-восстановительном потенциале . 11 (6): 255–62. DOI : 10.1179 / 135100006X155003 . PMID 17207307 .

[11] Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .

[12] Ngo M, Ridgway ND (март 2009 г.). «Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 9 (ORP9), представляет собой белок-переносчик холестерина, который регулирует структуру и функцию Гольджи» . Молекулярная биология клетки . 20 (5): 1388–99. DOI : 10,1091 / mbc.E08-09-0905 . PMC 2649274 . PMID 19129476 .

[13] Raychaudhuri S, Prinz WA (10 ноября 2010). «Разнообразные функции белков, связывающих оксистерин» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 26 : 157–77. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.042308.113334 . PMC 3478074 . PMID 19575662 .

[14] Lehto M, Laitinen S, Chinetti G, Johansson M, Ehnholm C, Staels B, Ikonen E, Olkkonen VM (август 2001). «Семейство белков, родственных OSBP, у человека». Журнал липидных исследований . 42 (8): 1203–13. PMID 11483621 .

[15] "Семейство генов связывающих оксистерин белков (OSBP) | Комитет по номенклатуре генов HUGO" . www.genenames.org . Проверено 11 октября +2016 .

[16] " " связывающие оксистерин "белки в UniProtKB" . www.uniprot.org . Проверено 11 октября +2016 .

[17] Универсальный ресурсный номер белка P22059 для «OSBP - оксистерин-связывающий белок 1 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[18] Универсальный ресурсный номер белка Q969R2 для «Oxysterol-binding protein 2 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[19] Универсальный ресурсный номер белка Q9BXW6 для «OSBPL1A - оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 1 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[20] Универсальный ресурсный номер белка Q9H1P3 для «OSBPL2 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 2 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[21] Escajadillo T, Ван H, Li L, Li D, Канализационные MB (май 2016). «Связанный с оксистерином белок-2, связанный с белком (ORP2), регулирует биосинтез кортизола и гомеостаз холестерина» . Молекулярная и клеточная эндокринология . 427 : 73–85. DOI : 10.1016 / j.mce.2016.03.006 . PMC 4833515 . PMID 26992564 .

[22] Универсальный ресурсный номер белка Q9H4L5 для «OSBPL3 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 3 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[23] Универсальный доступный номер белкового ресурса Q9H0X9 для «OSBPL5 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 5 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[24] Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF3 для «OSBPL6 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 6 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[25] Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF2 для «OSBPL7 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 7 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[26] Универсальный ресурсный номер белка Q9BZF1 для «OSBPL8 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 8 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[27] Универсальный ресурсный номер белка Q96SU4 для «Оксистерин-связывающего белка, родственного белку 9 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[28] Универсальный ресурсный номер белка Q9BXB5 для «Оксистерин-связывающего белка, родственного белку 10 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[29] Универсальный ресурсный номер белка Q9BXB4 для «OSBPL11 - Оксистерин-связывающий белок, связанный с белком 11 - Homo sapiens (Human)» в UniProt .

[30] Бех CT, Прохладный L, Phillips J, Rine J (март 2001). «Перекрывающиеся функции гомологов дрожжевых оксистерин-связывающих белков» . Генетика . 157 (3): 1117–40. PMC 1461579 . PMID 11238399 .

[31] " " связывающие оксистерин "белки в UniProtKB" . www.uniprot.org . Проверено 17 октября +2016 .

[32] Универсальный номер доступа к белковым ресурсам P35845 для «SWH1 - гомолог 1 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[33] Универсальный ресурсный номер белка Q12451 для «OSH2 - гомолог 2 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[34] Универсальный ресурсный номер белка P38713 для «OSH3 - гомолог 3 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[35] Универсальный ресурсный номер белка P35844 для «гомолога 4 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[36] Универсальный ресурсный номер белка P35843 для «Белка HES1 - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[37] Универсальный ресурсный номер белка Q02201 для «OSH6 - гомолог 6 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[38] Универсальный номер доступа к белковым ресурсам P38755 для «OSH7 - гомолог 7 оксистерин-связывающего белка - Saccharomyces cerevisiae (штамм ATCC 204508 / S288c) (пекарские дрожжи)» в UniProt .

[39] Перейти ↑ Poli G, Biasi F, Leonarduzzi G (январь 2013 г.). «Оксистерины в патогенезе основных хронических заболеваний» . Редокс-биология . 1 : 125–30. DOI : 10.1016 / j.redox.2012.12.001 . PMC 3757713 . PMID 24024145 .

[pmid25095726-40] van Karnebeek CD, Mohammadi T, Tsao N, Sinclair G, Sirrs S, Stockler S, Marra C (февраль 2015 г.). «Экономическая оценка здоровья скрининга на оксистерин плазмы в диагностике болезни Ниманна-Пика типа C среди умственно отсталых с использованием дискретного моделирования событий». Молекулярная генетика и метаболизм . 114 (2): 226–32. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2014.07.004 . PMID 25095726 .

[2]