Белки периферической мембраны - это мембранные белки, которые лишь временно прикрепляются к биологической мембране, с которой они связаны. Эти белки прикрепляются к интегральным мембранным белкам или проникают в периферические области липидного бислоя . Регуляторные белковые субъединицы многих ионных каналов и трансмембранных рецепторов , например, можно определить как периферические мембранные белки. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки имеют тенденцию собираться в водорастворимом компоненте или фракции всех белков, экстрагированных во время процедуры очистки белка . Белки сЯкоря GPI являются исключением из этого правила и могут иметь очищающие свойства, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.
Было показано, что обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует передачу сигналов клетки и многие другие важные клеточные события с помощью различных механизмов. [1] Например, тесная ассоциация между многими ферментами и биологическими мембранами может привести их в непосредственную близость с их липидным субстратом (ами). [2] Связывание с мембраной может также способствовать перестройке, диссоциации или конформационным изменениям во многих структурных доменах белков, что приводит к активации их биологической активности . [3] [4] Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней или внешней поверхности, либо на листочках их резидентной мембраны. [5] Это облегчает сборку мультибелковых комплексов за счет увеличения вероятности любых подходящих межбелковых взаимодействий .
Связывание с липидным бислоем
Белки периферической мембраны могут взаимодействовать с другими белками или непосредственно с липидным бислоем . В последнем случае они известны как амфитропные белки. [3] Некоторые белки, такие как G-белки и определенные протеинкиназы , одновременно взаимодействуют с трансмембранными белками и липидным бислоем. Некоторые полипептидные гормоны , антимикробные пептиды и нейротоксины накапливаются на поверхности мембраны до того, как обнаруживаются и взаимодействуют с их рецепторами-мишенями на клеточной поверхности, которые сами могут быть белками периферических мембран.
Фосфолипидный бислой , который образует на поверхности клеток мембрана состоит из гидрофобной внутренней области сердцевины , расположенный между двумя областями гидрофильности , один на внутренней поверхности и один на наружной поверхности клеточной мембраны (см липидный бислой статью для более детального структурного описания клеточная мембрана). Было показано, что внутренняя и внешняя поверхности или межфазные области модельных фосфолипидных бислоев имеют толщину примерно от 8 до 10 Å , хотя она может быть шире в биологических мембранах, которые включают большие количества ганглиозидов или липополисахаридов . [6] Гидрофобная внутренняя сердцевина типичных биологических мембран может иметь толщину от 27 до 32 Å, по оценке методом малоуглового рассеяния рентгеновских лучей (SAXS) . [7] Граничная область между гидрофобным внутренним ядром и гидрофильными межфазными областями очень узкая, около 3 Å (см. Статью о липидном бислое для описания составляющих его химических групп). Перемещение наружу от гидрофобной области сердцевины , и в межфазной гидрофильной области, эффективная концентрация воды быстро изменяется через этот пограничный слой, от почти нуля до концентрации около 2 M . [8] [9] Фосфатные группы внутри фосфолипидных бислоев полностью гидратированы или насыщены водой и расположены примерно на 5 Å вне границы области гидрофобного ядра (см. Рисунки). [10]
Некоторые водорастворимые белки необратимо связываются с липидными бислоями и могут образовывать трансмембранные альфа-спиральные или бета-цилиндрические каналы. Такие превращения происходят в порообразующих токсинах, таких как колицин А, альфа-гемолизин и другие. Они также могут встречаться в BcL-2-подобном белке , в некоторых амфифильных антимикробных пептидах и в некоторых аннексинах . Эти белки обычно описываются как периферические, поскольку одно из их конформационных состояний растворимо в воде или лишь слабо связано с мембраной. [11]
Механизмы связывания мембраны
Ассоциация белка с липидным бислоем может включать значительные изменения в третичной структуре белка. Они могут включать сворачивание участков белковой структуры, которые ранее были развернуты, или перегруппировку при сворачивании, или рефолдинг ассоциированной с мембраной части белков. Он также может включать образование или диссоциацию белковых четвертичных структур или олигомерных комплексов и специфическое связывание ионов , лигандов или регуляторных липидов .
Типичные амфитропные белки должны сильно взаимодействовать с липидным бислоем, чтобы выполнять свои биологические функции. К ним относятся ферментативная обработка липидов и других гидрофобных веществ, закрепление мембраны, а также связывание и перенос небольших неполярных соединений между различными клеточными мембранами. Эти белки могут быть закреплены на бислое в результате гидрофобных взаимодействий между бислоем и незащищенными неполярными остатками на поверхности белка, посредством специфических нековалентных связывающих взаимодействий с регуляторными липидами или посредством их присоединения к ковалентно связанным липидным якорям .
Было показано, что сродство связывания с мембраной многих периферических белков зависит от конкретного липидного состава мембраны, с которой они связаны. [12]
Неспецифическая гидрофобная ассоциация
Амфитропные белки связываются с липидными бислоями через различные гидрофобные якорные структуры. Такие как амфифильные α-спирали , открытые неполярные петли, посттрансляционно ацилированные или липидированные аминокислотные остатки или ацильные цепи специфически связанных регуляторных липидов, таких как фосфатидилинозитолфосфаты . Было показано, что гидрофобные взаимодействия важны даже для высококатионных пептидов и белков, таких как многоосновный домен белка MARCKS или гистактофилин, когда присутствуют их естественные гидрофобные якоря. [13]
Ковалентно связанные липидные якоря
Заякоренные в липидах белки ковалентно присоединяются к ацильным цепям различных жирных кислот на цитоплазматической стороне клеточной мембраны посредством пальмитоилирования , миристоилирования или пренилирования . На экзоплазматической стороне клеточной мембраны липидно-заякоренные белки ковалентно присоединены к липидам гликозилфосфатидилинозитолу (GPI) и холестерину . [14] [15] Ассоциация белков с мембранами за счет использования ацилированных остатков является обратимым процессом , так как ацильная цепь может быть похоронена в гидрофобном связывающем кармане белка после диссоциации от мембраны. Этот процесс происходит внутри бета-субъединиц G-белков . Возможно, из-за этой дополнительной потребности в структурной гибкости липидные якоря обычно связаны с очень гибкими сегментами третичной структуры белков, которые не могут быть хорошо разрешены с помощью кристаллографических исследований белков .
Специфическое белок-липидное связывание
Некоторые цитозольные белки привлекаются к различным клеточным мембранам путем распознавания определенных типов липидов, обнаруженных в данной мембране. [16] Связывание белка со специфическим липидом происходит через специфические мембранные структурные домены, которые встречаются внутри протеина и имеют специфические карманы связывания для липидных головных групп липидов, с которыми они связываются. Это типичный биохимическое белково - лиганд взаимодействия, и стабилизируется за счет образования межмолекулярных водородных связей , ван - дер - ваальсовых взаимодействий , а также гидрофобных взаимодействий между белком и липидный лиганда . Такие комплексы также стабилизируются за счет образования ионных мостиков между аспартатными или глутаматными остатками белка и липидными фосфатами через промежуточные ионы кальция (Ca 2+ ). Такие ионные мостики могут возникать и являются стабильными, когда ионы (такие как Ca 2+ ) уже связаны с белком в растворе до связывания липидов. Формирование ионных мостиков наблюдается в белково-липидном взаимодействии между доменами типа С2 и аннексинами .
Электростатические взаимодействия белков и липидов
Любой положительно заряженный белок будет притягиваться к отрицательно заряженной мембране за счет неспецифических электростатических взаимодействий. Однако не все периферические пептиды и белки являются катионными, и только определенные стороны мембраны заряжены отрицательно. К ним относятся цитоплазматическая сторона плазматических мембран , внешний листок наружных бактериальных мембран и митохондриальные мембраны. Таким образом, электростатическое взаимодействие играют важную роль в мембране ориентации на электронных носителей , таких как цитохром с , катионные токсины , такие как charybdotoxin и специфическими мембранными-таргетинга областях , таких как некоторые PH домены , домены С1 и домены С2 .
Электростатические взаимодействия сильно зависят от ионной силы раствора. Эти взаимодействия являются относительно слабыми в физиологической ионной силе ( 0,14 М NaCl ): ~ 3 до 4 ккал / моль для небольших катионных белков, таких как цитохром с , charybdotoxin или hisactophilin . [13] [17] [18]
Пространственное положение в мембране
Ориентация и глубина проникновения многих амфитропных белков и пептидов в мембраны изучаются с помощью сайт-направленного спинового мечения , [19] химического мечения, измерения сродства связывания с мембраной мутантов белка , [20] флуоресцентной спектроскопии, [21] растворной или твердотельной ЯМР-спектроскопия , [22] НПВО ИК-Фурье-спектроскопия , [23] рентгеновская дифракция или нейтронная дифракция [24] и вычислительные методы. [25] [26] [27] [28]
Были идентифицированы два различных способа ассоциации белков с мембраной. Типичные водорастворимые белки не имеют открытых неполярных остатков или каких-либо других гидрофобных якорей. Следовательно, они полностью остаются в водном растворе и не проникают в липидный бислой, что было бы экономически затратно. Такие белки взаимодействуют с бислоями только электростатически, например, в этом режиме с мембранами взаимодействуют рибонуклеаза и полилизин . Однако типичные амфитропные белки имеют различные гидрофобные якоря, которые проникают в межфазную область и достигают углеводородной внутренней части мембраны. Такие белки «деформируют» липидный бислой, снижая температуру перехода липидная жидкость-гель. [29] Связывание обычно является сильно экзотермической реакцией. [30] Аналогичным образом происходит ассоциация амфифильных α-спиралей с мембранами. [24] [31] Внутренне неструктурированные или развернутые пептиды с неполярными остатками или липидными якорями также могут проникать в межфазную область мембраны и достигать углеводородного ядра, особенно когда такие пептиды являются катионными и взаимодействуют с отрицательно заряженными мембранами. [32] [33] [34]
Категории
Ферменты
Периферические ферменты участвуют в метаболизме различных компонентов мембраны, таких как липиды ( фосфолипазы и холестериноксидазы ), олигосахариды клеточной стенки ( гликозилтрансфераза и трансгликозидазы ) или белки ( сигнальная пептидаза и тиоэстеразы пальмитоил-протеина ). Липазы также могут переваривать липиды, образующие в воде мицеллы или неполярные капли.
Класс | Функция | Физиология | Состав |
---|---|---|---|
Альфа / бета гидролазная складка | Катализирует гидролиз химических связей. [35] | Включает в себя бактериальный , грибковые , желудка и поджелудочной железы липазы , Palmitoyl белка тиоэстеразы , cutinase и холинэстераз | |
Фосфолипаза А2 (секреторная и цитозольная) | Гидролиз sn-2 жирнокислотной связи фосфолипидов . [36] | Переваривание липидов, разрушение мембран и передача липидных сигналов . | |
Фосфолипаза C | Гидролизует PIP2, фосфатидилинозит , на два вторых мессенджера, инозитолтрифосфат и диацилглицерин . [37] | Липидная сигнализация | |
Холестериноксидазы | Окисляет и изомеризует холестерин до холест-4-ен-3-она. [38] | Истощает клеточные мембраны холестерина, используемого в патогенезе бактерий . | |
Каротиноидная оксигеназа | Расщепляет каротиноиды . [39] | Каротиноиды действуют как у растений, так и у животных как гормоны (включая витамин А у людей), пигменты , ароматизаторы , цветочные ароматы и защитные соединения. | |
Липоксигеназы | Железный отработанные ферменты , которые катализируют в диоксигенирование полиненасыщенных жирных кислот . [40] | У животных липоксигеназы участвуют в синтезе медиаторов воспаления, известных как лейкотриены . | |
Альфа-токсины | Расщепляет фосфолипиды в клеточной мембране, подобно фосфолипазе С. [41] | Бактериальный патогенез, особенно Clostridium perfringens . | |
Сфингомиелиназа C | Фосфодиэстеразы , расщепляет фосфодиэфирные облигации. [42] | Обработка липидов, таких как сфингомиелин . | |
Гликозилтрансферазы : MurG и трансгликозидазы | Катализирует перенос сахарных фрагментов от активированных донорных молекул к специфическим акцепторным молекулам, образуя гликозидные связи. [43] | Биосинтез дисахаридов , олигосахаридов и полисахаридов (гликоконъюгатов), MurG участвует в биосинтезе бактериального пептидогликана . | |
Феррохелатаза | Превращает протопорфирин IX в гем . [44] | Участвующие в метаболизме порфиринов , протопорфирины используются для укрепления яичной скорлупы . | |
Семейство белков, связанных с миотубулярином | Липидная фосфатаза , дефосфорилирующая PtdIns3P и PtdIns (3,5) P2 . [45] | Требуется для дифференцировки мышечных клеток. | |
Дигидрооротатдегидрогеназы | Окисление дигидрооротата (DHO) до оротата. [46] | Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов в прокариотических и эукариотических клетках. | |
Гликолят оксидаза | Катализирует окисление α- гидроксикислот до соответствующих α- кетокислот . [47] | У зеленых растений фермент участвует в фотодыхании . У животных фермент участвует в производстве оксалата . |
Домены, нацеленные на мембрану («липидные зажимы»)
Направляющие на мембрану домены специфически связываются с головными группами своих липидных лигандов, встроенных в мембрану. Эти липидные лиганды присутствуют в разных концентрациях в разных типах биологических мембран (например, PtdIns3P можно найти в основном в мембранах ранних эндосом , PtdIns (3,5) P2 в поздних эндосомах и PtdIns4P в Гольджи ). [16] Следовательно, каждый домен нацелен на определенную мембрану.
- С1-домены [1] связывают диацилглицерин и сложные эфиры форбола .
- Домены C2 [2] связывают фосфатидилсерин или фосфатидилхолин.
- Домены гомологии плэкстрина [3] , домены PX [4] и домены Табби [5] связывают различные фосфоинозитиды.
- Домены FYVE [6] более специфичны для PtdIns3P.
- Домены ENTH [7] связывают PtdIns (3,4) P2 или PtdIns (4,5) P2 .
- Домен ANTH [8] связывает PtdIns (4,5) P2.
- Белки из семейства ERM (эзрин / радиксин / моэзин) [9] связывают PtdIns (4,5) P2.
- Другие фосфоинозитид- связывающие белки включают фосфотирозин- связывающий домен [10] и определенные PDZ-домены . Они связывают PtdIns (4,5) P2.
- Дискоидиновые домены факторов свертывания крови [11]
- ENTH , VHS и Anth домены [12]
Структурные домены
Структурные домены опосредуют прикрепление других белков к мембранам. Их связывание с мембранами может быть опосредовано ионами кальция (Ca 2+ ), которые образуют мостики между кислотными остатками белка и фосфатными группами липидов, как в аннексинах или доменах GLA.
Класс | Функция | Физиология | Состав |
---|---|---|---|
Аннексины | Кальций- зависимое связывание внутриклеточной мембраны / фосфолипидов . [48] | Функции включают перенос везикул , слияние мембран и образование ионных каналов . | |
Синапсин I | Обволакивает синаптические пузырьки и связывается с несколькими элементами цитоскелета . [49] | Функции регуляции высвобождения нейромедиаторов . | |
Синуклеин | Неизвестная клеточная функция. [50] | Считается, что играет роль в регулировании стабильности и / или обновления плазматической мембраны . Связан как с болезнью Паркинсона, так и с болезнью Альцгеймера . | |
GLA-домены свертывающей системы | Гамма-карбоксиглутаматные (GLA) домены ответственны за высокоаффинное связывание ионов кальция. [51] | Участвует в функции факторов свертывания в каскаде свертывания крови. | |
Спектрин и α- актинин -2 | Обнаружен в нескольких белках цитоскелета и микрофиламентов . [52] | Поддержание целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета. |
Переносчики небольших гидрофобных молекул
Эти периферические белки функционируют как переносчики неполярных соединений между различными типами клеточных мембран или между мембранами и цитозольными белковыми комплексами. Переносимые вещества: фосфатидилинозит, токоферол, ганглиозиды, гликолипиды, производные стерола, ретинол, жирные кислоты, вода, макромолекулы, эритроциты, фосфолипиды и нуклеотиды.
- Белки-переносчики гликолипидов
- Липокалин в том числе ретинола связывающих белков и жирные кислоты -связывающих белков
- Полиизопреноид-связывающий белок, такой как домен белка YceI
- Белки-активаторы ганглиозида GM2
- Домен CRAL-TRIO ( белки-переносчики α- токоферола и фосфатидилинозита sec14p)
- Белки-носители стеролов
- Белки-переносчики фосфатидилинозита и STAR-домены
- Оксистерин-связывающий белок
Электронные носители
Эти белки участвуют в цепях переноса электронов . Они включают цитохром с , купредоксины , протеин железа с высоким потенциалом , адренодоксинредуктазу, некоторые флавопротеины и другие.
Полипептидные гормоны, токсины и антимикробные пептиды
Многие гормоны, токсины , ингибиторы или антимикробные пептиды специфически взаимодействуют с трансмембранными белковыми комплексами. Они также могут накапливаться на поверхности липидного бислоя до связывания своих белков-мишеней. Такие полипептидные лиганды часто заряжены положительно и электростатически взаимодействуют с анионными мембранами.
Некоторые водорастворимые белки и пептиды также могут образовывать трансмембранные каналы . Обычно они подвергаются олигомеризации , значительным конформационным изменениям и необратимо связываются с мембранами. Определена трехмерная структура одного из таких трансмембранных каналов - α-гемолизина . В других случаях экспериментальная структура представляет собой водорастворимую конформацию, которая взаимодействует с липидным бислоем периферически, хотя некоторые из каналообразующих пептидов являются довольно гидрофобными и поэтому изучались методом ЯМР-спектроскопии в органических растворителях или в присутствии мицелл .
Класс | Белки | Физиология |
---|---|---|
Ядовитые токсины |
| Хорошо известные типы биотоксинов включают нейротоксины , цитотоксины , гемотоксины и некротоксины . Биотоксины выполняют две основные функции: уничтожение ( токсины змей , скорпионов и шишек ) и защиту ( токсины пчел и муравьев ). [53] |
Токсины морского анемона |
| Ингибирование натриевых и калиевых каналов и образование пор мембран являются основными действиями более 40 известных пептидных токсинов морского анемона. Морские анемоны - хищные животные и используют токсины для хищничества и защиты; токсин анемона аналогичен токсичности наиболее токсичных фосфорорганических боевых отравляющих веществ. [54] |
Бактериальные токсины |
| Микробные токсины являются основными факторами вирулентности для множества патогенных бактерий. Некоторые токсины - это токсины, образующие поры, которые разрушают клеточные мембраны. Другие токсины подавляют синтез белка или активируют пути вторичных мессенджеров, вызывая драматические изменения в путях передачи сигналов, критических для поддержания множества клеточных функций. Некоторые бактериальные токсины могут действовать непосредственно на иммунную систему , действуя как суперантигены и вызывая массивную пролиферацию Т-клеток , которая чрезмерно расширяет иммунную систему. Ботулинический токсин - это нейротоксин, который предотвращает стыковку / слияние нейросекреторных везикул с плазматической мембраной нервных синапсов , ингибируя высвобождение нейромедиаторов . [55] |
Грибковые токсины |
| Эти пептиды характеризуются наличием необычной аминокислоты, α-аминоизомасляной кислоты , и проявляют антибиотические и противогрибковые свойства из-за их активности по формированию мембранных каналов. [56] |
Антимикробные пептиды |
| Способы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают бактерии, разнообразны и включают разрушение мембран, нарушение метаболизма и нацеливание на цитоплазматические компоненты. В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды, по-видимому, обладают бактерицидным действием, а не бактериостатическим . |
Defensins |
| Дефенсины - это разновидность антимикробного пептида; и являются важным компонентом практически всех врожденных защит хозяина от микробного вторжения. Дефенсины проникают через мембраны микробных клеток за счет электрического притяжения и образуют поры в мембране, обеспечивающие отток, что в конечном итоге приводит к лизису микроорганизмов. [57] |
Нейрональные пептиды |
| Эти белки возбуждают нейроны, вызывают поведенческие реакции, являются мощными вазодилататорами и ответственны за сокращение многих типов гладких мышц . [58] |
Регуляторы апоптоза |
| Члены семейства Bcl-2 регулируют проницаемость внешней мембраны митохондрий . Сам Bcl-2 подавляет апоптоз в различных типах клеток, включая лимфоциты и нейрональные клетки . |
Смотрите также
- Антимикробные пептиды
- Липопротеины
- Мембранные белки
- Трансмембранные белки
Рекомендации
- ^ Cafiso, Дэвид С. (2005). «Структура и взаимодействие доменов C2 на поверхности мембраны». У Тамма, Л.К. (ред.). Белок-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. С. 403–22. ISBN 3-527-31151-3.
- ^ Гош М., Такер, Делавэр, и др. (2006). «Свойства семейства фосфолипаз А 2 группы IV (обзор)». Прогресс в исследованиях липидов . 45 (6): 487–510. DOI : 10.1016 / j.plipres.2006.05.003 . PMID 16814865 .
- ^ а б Джонсон Дж, Корнелл Р. (2002). «Амфитропные белки: регуляция обратимых мембранных взаимодействий (обзор)». Mol Membr Biol . 16 (3): 217–35. DOI : 10.1080 / 096876899294544 . PMID 10503244 .
- ^ Guruvasuthevan RT, Craig JW, et al. (2006). «Доказательства того, что введение в мембрану цитозольного домена Bcl-xL регулируется электростатическим механизмом» . Журнал молекулярной биологии . 359 (4): 1045–1058. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.03.052 . PMC 1785297 . PMID 16650855 .
- ^ Takida S, Wedegaertner PB (2004). «Независимое от экзоцитарного пути нацеливание на плазматическую мембрану гетеротримерных G-белков» . Письма FEBS . 567 (2–3): 209–213. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.04.062 . PMID 15178324 . S2CID 36940600 .
- ^ Макинтош, Т.Дж.; Видаль А; Саймон С.А. (2003). «Энергетика пептидно-липидных взаимодействий: модификация межфазными диполями и холестерином». Актуальные темы в мембранах . 52 . Академическая пресса. С. 205–253. ISBN 978-0-12-643871-0.
- ^ Митра К., Убарретксена-Беландия I, Тагучи Т., Уоррен Г., Энгельман Д. (2004). «Модуляция двуслойной толщины мембран экзоцитозного пути мембранными белками, а не холестерином» . Proc Natl Acad Sci USA . 101 (12): 4083–4088. Bibcode : 2004PNAS..101.4083M . DOI : 10.1073 / pnas.0307332101 . PMC 384699 . PMID 15016920 .
- ^ Марш, Д. (2001). «Профили полярности и проницаемости в липидных мембранах» . Труды Национальной академии наук . 98 (14): 7777–7782. Bibcode : 2001PNAS ... 98.7777M . DOI : 10.1073 / pnas.131023798 . PMC 35418 . PMID 11438731 .
- ^ Марш Д. (2002). «Мембранные профили водопроницаемости от центробежных этикеток». Европейский биофизический журнал . 31 (7): 559–562. DOI : 10.1007 / s00249-002-0245-Z . PMID 12602343 . S2CID 36212541 .
- ^ Нэгл Дж., Тристрам-Нэгл С. (2000). «Строение липидных бислоев» . Biochim Biophys Acta . 1469 (3): 159–195. DOI : 10.1016 / S0304-4157 (00) 00016-2 . PMC 2747654 . PMID 11063882 .
- ^ Гоньи, Ф (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в качестве посетителей (Обзор)». Молекулярная мембранная биология . 19 (4): 237–45. DOI : 10.1080 / 0968768021000035078 . PMID 12512770 . S2CID 20892603 .
- ^ Макинтош Т., Саймон С. (2006). «Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 35 (1): 177–198. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022 . PMID 16689633 .
- ^ а б Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (1996). «Связывание гистактофилинов I и II с липидными мембранами регулируется pH-зависимым переключателем миристоил-гистидина». Биохимия . 35 (34): 11036–11044. DOI : 10.1021 / bi960789j . PMID 8780505 .
- ^ Сильвиус, младший (2003). «Липидированные пептиды как инструменты для понимания мембранных взаимодействий липид-модифицированных белков». Актуальные темы в мембранах . 52 . Академическая пресса. С. 371–395. ISBN 978-0-12-643871-0.
- ^ Baumann, NA; Меннон, АК (2002). «Липидные модификации белков». In Vance, DE; Вэнс, Дж. Э. (ред.). Биохимия липидов, липопротеинов и мембран (4-е изд.). Elsevier Science. С. 37–54. ISBN 978-0-444-51139-3.
- ^ а б Чо В. и Стахелин Р. В. (июнь 2005 г.). «Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов и мембранном переносе клеток» . Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 : 119–151. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337 . PMID 15869386 . Проверено 23 января 2007 .
- ^ Бен-Тал Н., Хониг Б., Миллер С., Маклафлин С. (октябрь 1997 г.). «Электростатическое связывание белков с мембранами. Теоретические предсказания и экспериментальные результаты с харибдотоксином и фосфолипидными пузырьками» . Биофизический журнал . 73 (4): 1717–1727. Bibcode : 1997BpJ .... 73.1717B . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (97) 78203-1 . PMC 1181073 . PMID 9336168 .
- ^ Шанкарам, МБ; Марш, Д. (1993). «Белково-липидные взаимодействия с белками периферических мембран». В Уоттс, А. (ред.). Белково-липидные взаимодействия . Эльзевир. С. 127–162. ISBN 0-444-81575-9.
- ^ Мальмберг Н., Фальке Дж. (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2» . Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 (1): 71–90. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534 . PMC 3637887 . PMID 15869384 .
- ^ Спенсер А., Тюресон Е., Отто Дж., Песня I, Смит Т., ДеВитт Д., Гаравито Р., Смит В. (1999). «Мембранные связывающие домены простагландин-эндопероксид H-синтаз 1 и 2. Пептидное картирование и мутационный анализ» . Журнал биологической химии . 274 (46): 32936–32942. DOI : 10.1074 / jbc.274.46.32936 . PMID 10551860 .
- ^ Латроп Б., Гадд М., Билтонен Р., Правило G (2001). «Изменения аффинности Ca2 + при активации фосфолипазы A2 Agkistrodon piscivorus piscivorus». Биохимия . 40 (11): 3264–3272. DOI : 10.1021 / bi001901n . PMID 11258945 .
- ^ Кутателадзе Т, Овердейн М (2001). «Структурный механизм стыковки эндосом с помощью домена FYVE». Наука . 291 (5509): 1793–1796. Bibcode : 2001Sci ... 291.1793K . DOI : 10.1126 / science.291.5509.1793 . PMID 11230696 .
- ^ Татулян С., Цинь С., Панде А., Хе Х (2005). «Расположение мембранных белков с помощью новых белковых инженерных и биофизических подходов» . Журнал молекулярной биологии . 351 (5): 939–947. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.06.080 . PMID 16055150 .
- ^ а б Христова К., Уимли В.К., Мишра В.К., Анантарамия Г.М., Сегрест Дж.П., Уайт С.Х. (2 июля 1999 г.). «Амфипатическая альфа-спираль на границе раздела мембран: структурное исследование с использованием нового метода дифракции рентгеновских лучей». Журнал молекулярной биологии . 290 (1): 99–117. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.2840 . PMID 10388560 .
- ^ Мюррей Д., Хониг Б. (2002). «Электростатический контроль мембранного нацеливания доменов C2». Молекулярная клетка . 9 (1): 145–154. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00426-9 . PMID 11804593 .
- ^ Ефремов Р., Нольде Д., Коньшина А., Сырцев Н., Арсеньев А. (2004). «Пептиды и белки в мембранах: чему мы можем научиться с помощью компьютерного моделирования?». Современная лекарственная химия . 11 (18): 2421–42. DOI : 10.2174 / 0929867043364496 . PMID 15379706 .
- ^ Ломизе А, Погожева И., Ломизе М, Мосберг Х (2006). «Размещение белков в мембранах: вычислительный подход» . Белковая наука . 15 (6): 1318–1333. DOI : 10.1110 / ps.062126106 . PMC 2242528 . PMID 16731967 .
- ^ Ломизе А., Ломизе М., Погожева И. «Сравнение с экспериментальными данными» . Ориентация белков в мембранах . Мичиганский университет . Проверено 8 февраля 2007 .
- ^ Папахаджопулос Д., Москарелло М., Эйлар Э., Исак Т. (1975). «Влияние белков на термотропные фазовые переходы фосфолипидных мембран». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 401 (3): 317–335. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (75) 90233-3 . PMID 52374 .
- ^ Силиг Дж (2004). «Термодинамика липид-пептидных взаимодействий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1666 (1-2): 40-50. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2004.08.004 . PMID 15519307 .
- ^ Даркес MJ, Дэвис С.М., Брэдшоу JP (1997). «Взаимодействие тахикининов с фосфолипидными мембранами: нейтронографическое исследование». Physica B . 241 : 1144–1147. Bibcode : 1997PhyB..241.1144D . DOI : 10.1016 / S0921-4526 (97) 00811-9 .
- ^ Эллена Дж. Ф., Моултроп Дж., Ву Дж., Раух М., Джейсингн С., Замок Джей Ди, Кафисо Д. С. (ноябрь 2004 г.). «Положение мембраны основного ароматического пептида, который секвестрирует фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения и ЯМР высокого разрешения» . Биофизический журнал . 87 (5): 3221–3233. Bibcode : 2004BpJ .... 87.3221E . DOI : 10.1529 / biophysj.104.046748 . PMC 1304792 . PMID 15315949 .
- ^ Маркотт I, Дюфурк Э, Уэлле М, Аугер М (2003). «Взаимодействие нейропептида мет-энкефалина с цвиттерионными и отрицательно заряженными бицеллами по данным твердотельного ЯМР 31P и 2H» . Биофизический журнал . 85 (1): 8105–8109. Bibcode : 2003BpJ .... 85..328M . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (03) 74477-4 . PMC 1303088 . PMID 12829487 .
- ^ Чжан В., Крокер Е., Маклафлин С., Смит С. (2003). «Связывание пептидов с основными и ароматическими остатками с двухслойными мембранами: фенилаланин в миристоилированном богатом аланином эффекторном домене субстрата С-киназы проникает в гидрофобное ядро бислоя» . Журнал биологической химии . 278 (24): 21459–21466. DOI : 10.1074 / jbc.M301652200 . PMID 12670959 .
- ^ «Запись Pfam Abhydrolase 1» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: фосфолипаза А2» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: фосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза C, домен X» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: Холестериноксидаза» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: белок пигментной эпителиальной мембраны сетчатки» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: липоксигеназа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ Запись PDBsum: Альфа-токсин
- ^ «Запись Pfam: фосфодиэстераза I типа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: группа гликозилтрансфераз 1» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: Феррохелатаза» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: миотубулярин-связанный» . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: дигидрооротатдегидрогеназа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: FMN-зависимая дегидрогеназа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: Аннексин» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Пфам вход Синапсин Н» . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Синуклеин входа Pfam» . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ «Запись Pfam: Gla» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ "Pfam entry Spectrin" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
- ^ Роша, Эрве; Martin-Eauclaire, Marie-France, ред. (2000). Токсины животных: факты и протоколы . Базель: Birkhũser Verlag. ISBN 3-7643-6020-8.
- ^ Паточка, Иржи и Анна Strunecka. (1999) Токсины морской анемона. Архивировано 15 июня 2013 г. в Wayback Machine Информационный бюллетень ASA.
- ^ Шмитт К., Мейсик К., О'Брайен А. (1999). «Бактериальные токсины: друзья или враги?» . Возникающие инфекционные заболевания . 5 (2): 224–234. DOI : 10.3201 / eid0502.990206 . PMC 2640701 . PMID 10221874 .
- ^ Чу Дж, Уоллес Б. (2001). «Пептайболы: модели ионных каналов» (PDF) . Труды биохимического общества . 29 (Pt 4): 565–70. DOI : 10.1042 / BST0290565 . PMID 11498029 .
- ^ Оппенгейм, JJ, A Biragyn, LW Kwak и D Yang (2003). «Роль антимикробных пептидов, таких как дефенсины, в врожденном и адаптивном иммунитете» . Анналы ревматических болезней . 62 (90002): ii17–21. DOI : 10.1136 / ard.62.suppl_2.ii17 . PMC 1766745 . PMID 14532141 .CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
- ^ "Пфам въезд Тачикинин" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
Общие ссылки
- Лукас К. Тамм (редактор) (2005). Белок-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 3-527-31151-3.CS1 maint: дополнительный текст: список авторов ( ссылка )
- Чо В. и Стахелин Р. В. (июнь 2005 г.). «Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов и мембранном переносе клеток». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 (1): 119–151. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337 . PMID 15869386 .
- Гони FM (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в качестве посетителей» (PDF) . Мол. Membr. Биол . 19 (4): 237–245. DOI : 10.1080 / 0968768021000035078 . PMID 12512770 . S2CID 20892603 .
- Джонсон Дж, Корнелл Р. (1999). «Амфитропные белки: регуляция обратимых мембранных взаимодействий (обзор)» (PDF) . Mol Membr Biol . 16 (3): 217–235. DOI : 10.1080 / 096876899294544 . PMID 10503244 .
- Ситон Б.А. и Робертс М.Ф. Белки периферических мембран. С. 355–403. В биологических мембранах (ред. К. Мерц и Б. Ру), Birkhauser Boston, 1996.
- Бенга Г. Белок-липидные взаимодействия в биологических мембранах, стр. 159–188. В книге «Структура и свойства биологических мембран» , т. 1 (Ред. Г. Бенга) Boca Raton CRC Press, 1985.
- Кессель А. и Бен-Тал Н. 2002. Детерминанты свободной энергии пептидной ассоциации с липидными бислоями. In Current Topics in Membranes 52: 205–253.
- Мальмберг Н., Фальке Дж. (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2» . Annu Rev Biophys Biomol Struct . 34 (1): 71–90. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534 . PMC 3637887 . PMID 15869384 .
- Макинтош Т., Саймон С. (2006). «Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков». Annu Rev Biophys Biomol Struct . 35 (1): 177–198. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022 . PMID 16689633 .
Внешние ссылки
- Белки периферических мембран в базе данных OPM
- ДОЛОП Геномно -ориентированная база данных бактериальных липопротеинов
- База данных пептаибола
- База данных по антимикробным пептидам, заархивированная 20 июля 2011 г. на Wayback Machine