Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Различные структуры антимикробных пептидов

Антимикробные пептиды ( AMP ), также называемые пептидами защиты хозяина ( HDP ), являются частью врожденного иммунного ответа, обнаруживаемого среди всех классов жизни. Между прокариотическими и эукариотическими клетками существуют фундаментальные различия, которые могут представлять собой мишени для антимикробных пептидов . Эти пептиды являются мощными антибиотиками широкого спектра действия, которые демонстрируют потенциал в качестве новых терапевтических агентов. Было продемонстрировано, что противомикробные пептиды убивают грамотрицательные и грамположительные бактерии [1], оболочечные вирусы, грибы и даже трансформированные или раковые клетки.[2] В отличие от большинства обычных антибиотиков, кажется, что антимикробные пептиды часто дестабилизируют биологические мембраны , могут образовывать трансмембранные каналы , а также могут иметь способность повышать иммунитет, действуя как иммуномодуляторы .

Структура [ править ]

Противомикробные пептиды животных, растений и грибов, организованные по содержанию их вторичной структуры. Размер кружка указывает общую молекулярную массу каждого пептида.

Антимикробные пептиды представляют собой уникальную и разнообразную группу молекул, которые делятся на подгруппы на основе их аминокислотного состава и структуры. [3] Антимикробные пептиды обычно содержат от 12 до 50 аминокислот. Эти пептиды включают два или более положительно заряженных остатка, обеспечиваемых аргинином , лизином или, в кислой среде, гистидином , и большую часть (обычно> 50%) гидрофобных остатков. [4] [5] [6] Вторичные структуры этих молекул следуют 4 темам, включая i) α-спиральную , ii) β-цепочечную из-за наличия 2 или более дисульфидных связей., iii) β-шпилька или петля из-за наличия одной дисульфидной связи и / или циклизации пептидной цепи, и iv) удлинение. [7] Многие из этих пептидов не имеют структуры в свободном растворе и складываются в свою окончательную конфигурацию при разделении на биологические мембраны. Он содержит гидрофильные аминокислотные остатки, выровненные вдоль одной стороны, и гидрофобные аминокислотные остатки, выровненные вдоль противоположной стороны спиральной молекулы. [3] Эта амфипатичность антимикробных пептидов позволяет им разделяться на липидный бислой мембраны. Способность связываться с мембранами - отличительная черта антимикробных пептидов [8] [9].хотя в пермеабилизации мембраны нет необходимости. Эти пептиды обладают разнообразной антимикробной активностью, от мембранной проницаемости до действия на ряд цитоплазматических мишеней.

ТипхарактеристикаAMP
Анионные пептидыбогат глутаминовой и аспарагиновой кислотамиМаксимин H5 от амфибий, Дермицидин от человека
Линейные катионные α-спиральные пептидынедостаток цистеинаЦекропины , андропин, морицин , цератотоксин и мелиттин от насекомых, магайнин , дермасептин , бомбинин, бревинин-1, эскулентины и буфорин II от амфибий, CAP18 от кроликов, LL37 от человека
Катионный пептид, обогащенный определенной аминокислотойбогат пролином, аргинином, фенилаланином, глицином, триптофаномабаецин и дрозоцин , апидецин, диптерицин и аттацин насекомых, пропенин свиней, индолицидин крупного рогатого скота.
Анионные и катионные пептиды, содержащие цистеин и образующие дисульфидные связисодержат 1 ~ 3 дисульфидной связи1 связь: бревинины, 2 связи: протегрин от свиньи, тахиплезины от подковообразных крабов, 3 связи: дефензины от человека, более 3: дрозомицин у плодовых мушек

Действия [ править ]

Механизмы действия антимикробных пептидов

Способы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают микробы, различны [10] и могут различаться для разных видов бактерий. [11] Некоторые антимикробные пептиды убивают как бактерии, так и грибки, например, псориазин убивает кишечную палочку и несколько мицелиальных грибов. [12] цитоплазматической мембраны является частой мишенью, но пептиды могут также мешать ДНК и синтез белка , сворачивания белка, и синтез клеточных стенок. [10]Первоначальный контакт между пептидом и организмом-мишенью является электростатическим, поскольку большинство бактериальных поверхностей являются анионными или гидрофобными, как, например, в антимикробном пептиде Писцидин. Их аминокислотный состав, амфипатичность, катионный заряд и размер позволяют им прикрепляться к бислоям мембран и вставляться в них с образованием пор с помощью механизмов «ствол-стержень», «ковер» или «тороидальные поры». С другой стороны, они могут проникать в клетку, чтобы связывать внутриклеточные молекулы, которые имеют решающее значение для жизни клетки. [13]Модели внутриклеточного связывания включают ингибирование синтеза клеточной стенки, изменение цитоплазматической мембраны, активацию автолизина, ингибирование синтеза ДНК, РНК и белка, а также ингибирование определенных ферментов. Однако во многих случаях точный механизм убийства неизвестен. Одним из новых методов исследования таких механизмов является интерферометрия с двойной поляризацией . [14] [15] В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды, по-видимому, обладают бактерицидным [2], а не бактериостатическим действием . Обычно антимикробную активность этих пептидов определяют путем измерения минимальной ингибирующей концентрации (МИК), которая представляет собой самую низкую концентрацию лекарства, подавляющего рост бактерий.[16]

AMP могут обладать множественной активностью, включая антиграмположительные бактериальные, антиграмматические бактериальные, противогрибковые, противовирусные, антипаразитарные и противораковые. Большой функциональный анализ AMP показывает, что среди всех активностей AMP, амфипатичности и заряда, два основных свойства AMP лучше всего различают AMP с антиграмм-отрицательной бактериальной активностью и без нее. [17] Это означает, что, будучи AMP с антиграмотрицательной бактериальной активностью, может предпочесть или даже потребовать сильную амфипатичность и чистый положительный заряд.

Иммуномодуляция [ править ]

В дополнение к непосредственному уничтожению бактерий, они, как было продемонстрировано, обладают рядом иммуномодулирующих функций, которые могут быть задействованы в устранении инфекции, включая способность изменять экспрессию гена хозяина, действовать как хемокины и / или индуцировать продукцию хемокинов , ингибируя индуцированную липополисахаридом про -продуцирование воспалительных цитокинов , способствующих заживлению ран и модулирование ответов дендритных клетоки клетки адаптивного иммунного ответа. Модели на животных показывают, что пептиды защиты хозяина имеют решающее значение как для предотвращения, так и для избавления от инфекции. Похоже, что многие пептиды, первоначально выделенные и названные «антимикробными пептидами», обладают более значительными альтернативными функциями in vivo (например, гепсидин [18] ). Дускетид, например, представляет собой иммуномодулятор, который действует через p62, белок, участвующий в передаче сигналов инфекции на основе толл-подобных рецепторов. Пептид изучается в клинических испытаниях фазы III Soligenix (SGNX), чтобы установить, может ли он помочь в восстановлении радиационно-индуцированных повреждений слизистой оболочки полости рта, возникающих во время лучевой терапии рака головы и шеи. [19]

Механизмы действия [ править ]

Сканирующие электронные микроскопические изображения (увеличение 50 000X), демонстрирующие действие экспериментального антимикробного пептида (NN2_0050) на клеточную мембрану E. coli (K12 MG1655) [1] ВВЕРХУ: неповрежденные клеточные мембраны в контрольной группе. НИЖЕ: повреждение клеточных мембран и утечка бактериальной хромосомы (зеленый) в группе лечения.

Противомикробные пептиды, обладающие чистым положительным зарядом, притягиваются и включаются в отрицательно заряженные бактериальные мембраны. Считается, что, попав внутрь мембраны, они вызывают разрушение посредством трех возможных механизмов :

  • тороидальное порообразование
  • формирование ковра
  • формирование ствола клепки

Хотя особенности каждого механизма различаются, все предполагают вызванный пептидом разрыв мембраны, что приводит к утечке цитоплазмы, что в конечном итоге приводит к смерти.

Недавняя работа нарисовала более сложную картину активности антимикробных пептидов. Противомикробные пептиды могут также действовать как метаболические ингибиторы, ингибиторы ДНК, РНК и синтеза белка, а также ингибиторы синтеза клеточной стенки или образования перегородки. Также известно, что они вызывают агрегацию рибосом и делокализуют мембранные белки.

Еще больше усложняет ситуацию то, что многие природные антимикробные пептиды обладают слабой бактерицидной активностью. Теперь известно, что вместо прямого подавления роста бактерий они действуют согласованно с иммунной системой хозяина посредством механизмов, включая индукцию хемокинов, высвобождение гистамина и модуляцию ангиогенеза. На эти иммуномодулирующие эффекты только недавно начали обращать внимание.

Для определения механизмов антимикробной пептидной активности использовали несколько методов. [11] [13] В частности, твердотельные ЯМР- исследования предоставили объяснение разрушения мембраны антимикробными пептидами с разрешением на атомном уровне. [20] [21] В последние годы рентгеновская кристаллография использовалась для детального описания того, как семейство растительных дефенсинов разрывает мембраны путем выявления ключевых фосфолипидов в клеточных мембранах патогена. [22] [23] Считается, что человеческие дефенсины действуют посредством аналогичного механизма, воздействуя на липиды клеточных мембран как часть своей функции. Фактически человеческий бета-дефенсин 2теперь было показано, что они убивают патогенные грибы Candida albicans посредством взаимодействия со специфическими фосфолипидами. [24] С вычислительной точки зрения, моделирование молекулярной динамики может пролить свет на молекулярный механизм и специфические взаимодействия пептидов с липидами, ионами и растворителем. [25]

МетодыПриложения
Микроскопиядля визуализации воздействия антимикробных пептидов на микробные клетки
Атомно-эмиссионная спектроскопиядля обнаружения потери внутриклеточного калия (указание на нарушение целостности бактериальной мембраны)
Флуоресцентные красителидля измерения способности антимикробных пептидов повышать проницаемость мембранных везикул
Формирование ионного каналадля оценки образования и стабильности поры, индуцированной антимикробным пептидом
Круговой дихроизм и ориентированный круговой дихроизмдля измерения ориентации и вторичной структуры антимикробного пептида, связанного с липидным бислоем
Двойная поляризационная интерферометриядля измерения различных механизмов действия антимикробных пептидов
Твердотельная ЯМР-спектроскопиядля измерения вторичной структуры, ориентации и проникновения антимикробных пептидов в липидные бислои в биологически релевантном жидкокристаллическом состоянии
Дифракция нейтронов и рентгеновских лучейдля измерения дифракционных картин пор, индуцированных пептидами, внутри мембран в ориентированных многослойных слоях или жидкостях
Моделирование молекулярной динамикидля изучения молекулярного поведения и поиска специфических пептидно-липидных взаимодействий
Масс-спектрометриидля измерения протеомного ответа микроорганизмов на антимикробные пептиды

Терапевтические исследования и использование [ править ]

Противомикробные пептиды использовались в качестве терапевтических агентов; их использование обычно ограничивается внутривенным введением или местным применением из-за их короткого периода полураспада. По состоянию на январь 2018 г. в клинической практике использовались следующие антимикробные пептиды: [26]

  • Бацитрацин при пневмонии местно
  • Боцепревир , гепатит С (пероральный, циклический пептид)
  • Далбаванцин , бактериальные инфекции, в / в
  • Даптомицин , бактериальные инфекции, в / в
  • Энфувиртид , ВИЧ, подкожная инъекция
  • Оритаванцин , бактериальные инфекции, внутривенно
  • Тейкопланин , бактериальные инфекции, в / в
  • Телапревир , гепатит С, пероральный циклический пептид
  • Телаванцин , бактериальная инфекция, в / в
  • Ванкомицин , бактериальная инфекция, IV.
  • Гуаванин 2 , бактериальная инфекция против грамположительных и грамотрицательных.

Активность помимо антибактериальных функций [ править ]

Было обнаружено, что AMP выполняют функции, отличные от уничтожения бактерий и грибков. Эти действия включают противовирусные эффекты, а также роль в защите хозяина, такую ​​как противораковые функции и роль в неврологии. [27] Это привело к движению за ребрендинг AMP как «пептиды защиты хоста», чтобы охватить широкий спектр действий, которые могут иметь AMP. [28]

Противораковые свойства [ править ]

Некоторые цекропины (например, цекропин A и цекропин B) обладают противораковыми свойствами и называются противораковыми пептидами (ACP). [29] : 3 гибридных ACP на основе цекропина A были изучены на предмет противораковых свойств. [29] : 7.1 Дефенсин плодовой мушки предотвращает рост опухоли, который, как предполагается, связывается с опухолевыми клетками из-за модификаций клеточных мембран, типичных для большинства раковых клеток, таких как воздействие фосфатидилсерина . [30]

Свойства антибиотиков [ править ]

Цекропина А может уничтожить планктонную и сидячую биопленку образующую уропатогенной кишечная палочка (УПЭК) клетку, либо отдельно , либо в сочетании с антибиотиками налидиксовой кислотой , синергически очистками инфекции в естественных условиях (в насекомых - хозяин большой восковой моль ) без выключения-мишени цитотоксичности. Многоцелевой механизм действия включает в себя проницаемость внешней мембраны с последующим разрушением биопленки, вызванным ингибированием активности эффлюксного насоса и взаимодействием с внеклеточными и внутриклеточными нуклеиновыми кислотами. [31]

Другое исследование [ править ]

Недавно было проведено исследование по выявлению потенциальных антимикробных пептидов прокариот [32] водных организмов, таких как рыбы, [33] [34] и моллюски [35], а также однополых птиц, таких как ехидны. [36] [37]

Избирательность [ править ]

В конкуренции бактериальных клеток и клеток-хозяев с антимикробными пептидами антимикробные пептиды будут преимущественно взаимодействовать с бактериальной клеткой по отношению к клеткам млекопитающих, что позволяет им убивать микроорганизмы, не будучи значительно токсичными для клеток млекопитающих. [38] Селективность - очень важная характеристика антимикробных пептидов, которая может гарантировать их функцию в качестве антибиотиков в системах защиты хозяина.

Что касается раковых клеток, они сами также секретируют человеческие антимикробные пептиды, включая дефенсин , и в некоторых случаях сообщается, что они более устойчивы, чем окружающие нормальные клетки. Следовательно, мы не можем сделать вывод, что избирательность против раковых клеток всегда высока. [39] [40]

Факторы [ править ]

Есть несколько факторов, которые тесно связаны со свойством селективности антимикробных пептидов, среди которых наибольший вклад вносит катионное свойство. Поскольку поверхность бактериальных мембран более отрицательно заряжена, чем клетки млекопитающих, антимикробные пептиды будут проявлять различное сродство к бактериальным мембранам и мембранам клеток млекопитающих. [41]

Кроме того, на селективность влияют и другие факторы. Хорошо известно, что холестерин обычно широко распределяется в мембранах клеток млекопитающих в качестве стабилизирующих мембран агентов, но отсутствует в мембранах бактериальных клеток; и присутствие этих холестеринов также обычно снижает активность антимикробных пептидов либо из-за стабилизации липидного бислоя, либо из-за взаимодействий между холестерином и пептидом. Таким образом, холестерин в клетках млекопитающих будет защищать клетки от атаки антимикробных пептидов. [42]

Кроме того, хорошо известно , что трансмембранный потенциал влияет на пептидно-липидные взаимодействия. [43] Существует внутри-отрицательный трансмембранный потенциал, существующий от внешнего листка до внутреннего листка клеточных мембран, и этот внутри-отрицательный трансмембранный потенциал будет способствовать проницаемости мембраны, вероятно, облегчая встраивание положительно заряженных пептидов в мембраны. Для сравнения: трансмембранный потенциал бактериальных клеток более отрицательный, чем у нормальных клеток млекопитающих, поэтому бактериальная мембрана будет подвержена атаке положительно заряженных антимикробных пептидов.

Кроме того , он также полагал , что увеличение ионной силы , [42] , которая в целом снижает активность большинство антимикробных пептидов, способствует частично селективности антимикробных пептидов ослабления электростатических взаимодействий , необходимых для первоначального взаимодействия.

Молекулярные основы клеточной селективности антимикробных пептидов

Механизм [ править ]

Клеточные мембраны бактерий богаты кислыми фосфолипидами , такими как фосфатидилглицерин и кардиолипин . [38] [44]Эти головные группы фосфолипидов сильно заряжены отрицательно. Следовательно, самые внешние створки бислоя, которые подвергаются воздействию внешней части бактериальных мембран, более привлекательны для атаки положительно заряженных антимикробных пептидов. Таким образом, взаимодействие между положительными зарядами антимикробных пептидов и отрицательно заряженными бактериальными мембранами - это в основном электростатические взаимодействия, которые являются основной движущей силой клеточной ассоциации. Кроме того, поскольку антимикробные пептиды образуют структуры с положительно заряженной поверхностью, а также с гидрофобной поверхностью, существуют также некоторые гидрофобные взаимодействия между гидрофобными областями антимикробных пептидов и цвиттерионными фосфолипиды (электрически нейтральные) поверхности бактериальных мембран, которые в данном случае действуют лишь как второстепенный эффект.

Напротив, внешняя часть мембран растений и млекопитающих в основном состоит из липидов без каких-либо чистых зарядов, поскольку большинство липидов с отрицательно заряженными головными группами в основном изолированы во внутреннем листке плазматических мембран. [41] Таким образом, в случае клеток млекопитающих внешние поверхности мембран обычно состоят из цвиттерионного фосфатидилхолина и сфингомиелина , хотя небольшая часть внешних поверхностей мембраны содержит некоторые отрицательно заряженные ганглиозиды.. Следовательно, гидрофобное взаимодействие между гидрофобной стороной амфипатических антимикробных пептидов и цвиттерионными фосфолипидами на клеточной поверхности клеточных мембран млекопитающих играет важную роль в образовании связывания пептидов с клетками. [45] Однако гидрофобное взаимодействие является относительно слабым по сравнению с электростатическим взаимодействием, таким образом, антимикробные пептиды будут предпочтительно взаимодействовать с бактериальными мембранами. [ необходима цитата ]

Интерферометрия с двойной поляризацией использовалась in vitro для изучения и количественной оценки ассоциации с головной группой, встраивания в бислой, образования пор и возможного разрушения мембраны. [46] [47]

Контроль [ править ]

Много усилий было вложено в контроль селективности клеток. Например, были предприняты попытки изменить и оптимизировать физико-химические параметры пептидов для контроля избирательности, включая суммарный заряд, спиральность , гидрофобность на остаток (H), гидрофобный момент (μ) и угол, образованный положительно заряженной полярной спиралью. лицо (Φ). [43] Другие механизмы, такие как введение D- аминокислоти фторированные аминокислоты в гидрофобной фазе, как полагают, разрушают вторичную структуру и, таким образом, уменьшают гидрофобное взаимодействие с клетками млекопитающих. Также было обнаружено, что замена Pro → Nlys в Pro-содержащих антимикробных пептидах с β-поворотом является многообещающей стратегией для создания новых селективных для малых бактериальных клеток антимикробных пептидов с внутриклеточными механизмами действия. [48] Было высказано предположение, что прямое прикрепление магаинина к поверхности субстрата снижает неспецифическое связывание клеток и приводит к повышению предела обнаружения бактериальных клеток, таких как Salmonella и E. coli . [49]

Бактериальная резистентность [ править ]

Бактерии используют различные стратегии устойчивости, чтобы избежать уничтожения антимикробных пептидов. [13] Некоторые микроорганизмы изменяют чистые поверхностные заряды. Staphylococcus aureus переносит D-аланин из цитоплазмы на поверхность тейхоевой кислоты, которая снижает общий отрицательный заряд за счет введения основных аминогрупп. [50] S. aureus также модифицирует свои анионные мембраны через MprF с L-лизином, увеличивая положительный суммарный заряд. [50] Взаимодействие антимикробных пептидов с мембранными мишенями может быть ограничено капсульным полисахаридом Klebsiella pneumoniae . [51] Изменения происходят в липиде A. Salmonella.виды снижают текучесть своей внешней мембраны за счет увеличения гидрофобных взаимодействий между увеличенным количеством ацильных хвостов липида A путем добавления миристата к липиду A с 2-гидроксимиристатом и образования гептаацилированного липида A путем добавления пальмитата. Считается, что повышенный гидрофобный момент замедляет или отменяет вставку антимикробного пептида и образование пор. Остатки претерпевают изменения в мембранных белках. У некоторых грамотрицательных бактерий изменение продукции белков внешней мембраны коррелирует с устойчивостью к уничтожению антимикробными пептидами. [52] Нетипируемый Hemophilus influenzae транспортирует AMP внутрь клетки, где они разлагаются. Кроме того, H. influenzaeмодифицирует свои мембраны, чтобы создать впечатление, будто бактерия уже была успешно атакована AMP, защищая ее от атак других AMP. [53] АТФ-связывающие кассетные транспортеры импортируют антимикробные пептиды, а насос оттока при делении клеток резистентности экспортирует антимикробные пептиды. [54] Оба переносчика связаны с устойчивостью к антимикробным пептидам. Бактерии продуцируют протеолитические ферменты, которые могут разрушать антимикробные пептиды, что приводит к их устойчивости. [55] Везикулы внешней мембраны, продуцируемые грамотрицательными бактериями, связывают антимикробные пептиды и изолируют их от клеток, тем самым защищая клетки. [56]Также известно, что везикулы наружной мембраны содержат различные протеазы, пептидазы и другие литические ферменты, которые могут играть роль в разложении внеклеточных молекул пептидов и нуклеиновых кислот, которые, если им позволено достигнуть бактериальных клеток, могут быть опасны для клеток. Передача сигналов Cyclic-di-GMP также участвует в регуляции устойчивости к антимикробным пептидам у Pseudomonas aeruginosa [57].

Хотя эти примеры показывают, что резистентность может развиваться естественным путем, растет беспокойство по поводу того, что использование фармацевтических копий антимикробных пептидов может сделать резистентность более частой и быстрой. В некоторых случаях устойчивость к этим пептидам, используемым в качестве фармацевтического средства для лечения медицинских проблем, может привести к устойчивости не только к медицинскому применению пептидов, но и к физиологической функции этих пептидов. [58] [59]

Подход «троянского коня» к решению этой проблемы основан на врожденной потребности патогенов в железе. «Контрабанда» противомикробных препаратов в возбудителя болезни осуществляется путем связывания их с сидерофорами для транспортировки. Несмотря на простоту концепции, потребовались многие десятилетия работы, чтобы преодолеть трудное препятствие - транспортировку противомикробных препаратов через клеточные мембраны патогенов. Были проанализированы уроки, извлеченные из успехов и неудач препаратов, конъюгированных с сидерофором, которые оценивались в ходе разработки новых агентов с использованием подхода «троянского коня». [60]

Примеры [ править ]

Плодовые мушки заражены бактериями, продуцирующими GFP. Красные глаза, у которых отсутствуют гены антимикробных пептидов, восприимчивы к инфекции, в то время как у белоглазых мух возникает иммунный ответ дикого типа.

Противомикробные пептиды производятся видами на всем древе жизни, в том числе:

  • бактерии ( например, бактериоцин и многие другие)
  • грибы ( например, пептаиболы , плектазин и многие другие)
  • cnidaria ( например, гидрамацин , аурелин)
  • многие из насекомых и членистоногих ( например , цекропина , attacin , мелиттин , мастопаран , drosomycin ) [61]
  • амфибии, лягушки ( магайнин , дермасептин , ауреин и др.) [62] [63]
  • птицы ( например, птичьи дефенсины ) [64]
  • и млекопитающие ( например, кателицидины , альфа- и бета- дефенсины , пептиды regIII )

В последние годы увеличилось количество исследований по разработке искусственно созданных имитаторов антимикробных пептидов, таких как SNAPP , отчасти из-за непомерно высокой стоимости производства AMP природного происхождения. [65] Примером этого является катионный пептид C18G для лица, который был разработан из C-концевого домена фактора IV тромбоцитов человека. [66] В настоящее время наиболее широко используемым антимикробным пептидом является низин ; будучи единственным антимикробным пептидом, одобренным FDA , он обычно используется в качестве искусственного консерванта. [67] [ необходима ссылка ]

Биоинформатика [ править ]

Существует несколько биоинформатических баз данных для каталогизации антимикробных пептидов, таких как ADAM (База данных антимикробных пептидов), [68] APD (База данных антимикробных пептидов), BioPD (База данных биологически активных пептидов), CAMP (Коллекция последовательностей и структур антимикробных пептидов). , [69] DBAASP (База данных антимикробной активности и структуры пептидов) и LAMP (связывающие AMP).

Базы данных по антимикробным пептидам можно разделить на две категории в зависимости от источника содержащихся в них пептидов: конкретные базы данных и общие базы данных. В этих базах данных есть различные инструменты для анализа и прогнозирования антимикробных пептидов. Например, CAMP содержит прогнозирование AMP, калькулятор функций, поиск BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, спиральное колесо и т. Д. Кроме того, ADAM позволяет пользователям искать или просматривать взаимосвязи между последовательностью AMP и структурой. Противомикробные пептиды часто включают широкий спектр категорий, таких как противогрибковые, антибактериальные и противотуберкулезные пептиды.

dbAMP: [70] Предоставляет онлайн-платформу для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами на данных транскриптома и протеома. dbAMP - это онлайн-ресурс, посвященный различным темам, таким как аннотации антимикробных пептидов (AMP), включая информацию о последовательности, антимикробную активность, посттрансляционные модификации (PTM), структурную визуализацию, антимикробную активность, виды-мишени с минимальной ингибирующей концентрацией (MIC), физико-химические свойства, или взаимодействия АМФ-белок.

Такие инструменты, как PeptideRanker, [71] PeptideLocator, [72] и AntiMPmod [73] [74], позволяют прогнозировать антимикробные пептиды, тогда как другие были разработаны для прогнозирования противогрибковой и противотуберкулезной активности. [75] [76]

См. Также [ править ]

  • Кателицидин
  • Диптерицин
  • Aurein
  • Копсин
  • Белки периферической мембраны
  • Количество виртуальных колоний

Ссылки [ править ]

  1. ^ Ageitos JM Sanchez-Перес A, Кали-Мат P, Villa TG (июнь 2017). «Антимикробные пептиды (AMP): древние соединения, которые представляют собой новое оружие в борьбе с бактериями» . Биохимическая фармакология . 133 (6): 117–138. DOI : 10.1016 / j.bcp.2016.09.018 . PMID  27663838 .
  2. ^ a b Редди К.В., Йедери Р.Д., Аранья С. (декабрь 2004 г.). «Антимикробные пептиды: предпосылки и перспективы» . Международный журнал противомикробных агентов . 24 (6): 536–47. DOI : 10.1016 / j.ijantimicag.2004.09.005 . PMID 15555874 . 
  3. ^ a b Yeaman MR, Yount NY (март 2003 г.). «Механизмы действия и резистентности антимикробных пептидов» . Фармакологические обзоры . 55 (1): 27–55. DOI : 10,1124 / pr.55.1.2 . PMID 12615953 . S2CID 6731487 .  
  4. ^ Papagianni M (сентябрь 2003). «Синтезированные рибосомами пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функции и применения» . Достижения биотехнологии . 21 (6): 465–99. DOI : 10.1016 / S0734-9750 (03) 00077-6 . PMID 14499150 . 
  5. ^ Ситары N Нагарадж R (2002). «Антимикробные пептиды для защиты хозяина: важность структуры для активности» . Текущий фармацевтический дизайн . 8 (9): 727–42. DOI : 10,2174 / 1381612023395358 . PMID 11945168 . 
  6. ^ Дюрр UH, Sudheendra США, Ramamoorthy A (сентябрь 2006). «LL-37, единственный человеческий член семейства антимикробных пептидов кателицидина» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1758 (9): 1408–25. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2006.03.030 . PMID 16716248 . 
  7. ^ Dhople V, Krukemeyer A, Ramamoorthy A (сентябрь 2006 г.). «Человеческий бета-дефенсин-3, антибактериальный пептид с множеством биологических функций» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1758 (9): 1499–512. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2006.07.007 . PMID 16978580 . 
  8. ^ Hancock RE, Rozek A (январь 2002). «Роль мембран в активности антимикробных катионных пептидов» . Письма о микробиологии FEMS . 206 (2): 143–9. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.2002.tb11000.x . PMID 11814654 . 
  9. ^ Varkey J, Singh S, Нагарадж R (ноябрь 2006). «Антибактериальная активность линейных пептидов, охватывающих карбокси-концевой бета-листовой домен дефенсинов членистоногих» . Пептиды . 27 (11): 2614–23. DOI : 10.1016 / j.peptides.2006.06.010 . PMID 16914230 . S2CID 21104756 .  
  10. ^ a b Nguyen LT, Haney EF, Vogel HJ (сентябрь 2011 г.). «Расширяющийся объем антимикробных пептидных структур и способов их действия» . Тенденции в биотехнологии . 29 (9): 464–72. DOI : 10.1016 / j.tibtech.2011.05.001 . PMID 21680034 . 
  11. ^ а б О'Дрисколл Н.Х., Лабовитиади О., Кушни Т.П., Мэтьюз К.Х., Мерсер Д.К., Лэмб А.Дж. (март 2013 г.). «Производство и оценка состава вафель, содержащих антимикробный пептид, для местного применения» . Современная микробиология . 66 (3): 271–8. DOI : 10.1007 / s00284-012-0268-3 . PMID 23183933 . S2CID 18671683 .  
  12. ^ Hein KZ, Takahashi H, Tsumori T, Yasui Y, Nanjoh Y, Toga T, Wu Z, Grötzinger J, Jung S, Wehkamp J, Schroeder BO, Schroeder JM, Morita E (октябрь 2015 г.). «Псориазин с пониженным содержанием дисульфидов является фунгицидом широкого спектра действия, вызывающим апоптоз человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13039–44. Bibcode : 2015PNAS..11213039H . DOI : 10.1073 / pnas.1511197112 . PMC 4620902 . PMID 26438863 .  
  13. ^ a b c Брогден К.А. (март 2005 г.). «Противомикробные пептиды: порообразователи или ингибиторы метаболизма у бактерий?» . Обзоры природы. Микробиология . 3 (3): 238–50. DOI : 10.1038 / nrmicro1098 . PMID 15703760 . S2CID 23625167 .  
  14. ^ Херст DJ, Lee TH, Сван MJ, Unabia S, Парк Y, Хам KS, Агилар MI (апрель 2011). «Влияние структуры ацильной цепи и фазового состояния бислоя на связывание и проникновение в поддерживаемый липидный бислой HPA3» . Европейский биофизический журнал: EBJ . 40 (4): 503–14. DOI : 10.1007 / s00249-010-0664-1 . PMID 21222117 . S2CID 22514308 .  
  15. ↑ Lee TH, Heng C, Swann MJ, Gehman JD, Separovic F, Aguilar MI (октябрь 2010 г.). «Количественный анализ разупорядочения липидов ауреином 1.2 в режиме реального времени во время адсорбции, дестабилизации и лизиса мембраны» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1798 (10): 1977–86. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2010.06.023 . PMID 20599687 . 
  16. ^ Turnidge JD, Bell JM (1996). «Тестирование чувствительности противомикробных препаратов в жидких средах». В Лориане V (ред.). Антибиотики в лабораторной медицине (4-е изд.). Балтимор, штат Мэриленд: Уильямс и Уилкинс. С. 52–111. ISBN 978-0-683-05169-8. Национальный комитет лабораторной безопасности и стандартов (NCLSS)
  17. ↑ Wang CK, Shih LY, Chang KY (ноябрь 2017 г.). «Крупномасштабный анализ антимикробной активности в отношении амфипатичности и заряда показывает новую характеристику антимикробных пептидов» . Молекулы (Базель, Швейцария) . 22 (11): 2037. DOI : 10.3390 / modules22112037 . PMC 6150348 . PMID 29165350 .  
  18. ^ Hunter HN, Fulton DB, Ganz T, Vogel HJ (октябрь 2002). «Структура раствора гепсидина человека, пептидного гормона с антимикробной активностью, который участвует в захвате железа и наследственном гемохроматозе» . Журнал биологической химии . 277 (40): 37597–603. DOI : 10.1074 / jbc.M205305200 . PMID 12138110 . 
  19. ^ Кудримоти, Махеш; Кертис, Амаринта; Азави, Самар; Уорден, Фрэнсис; Кац, Сэнфорд; Адкинс, Дуглас; Бономи, Марсело; Старшая, Дженна; Сонис, Стивен Т .; Штраубе, Ричард; Донини, Ореола (10 декабря 2016 г.). «Дускетид: новый регулятор врожденной защиты, демонстрирующий значительное и последовательное сокращение продолжительности орального мукозита в доклинических данных и рандомизированном плацебо-контролируемом клиническом исследовании фазы 2а» . Журнал биотехнологии . 239 : 115–125. DOI : 10.1016 / j.jbiotec.2016.10.010 . PMID 27746305 . 
  20. ^ Hallock KJ, Ли DK, Ramamoorthy A (май 2003). «MSI-78, аналог антимикробных пептидов магаинина, разрушает структуру липидного бислоя за счет деформации положительной кривизны» . Биофизический журнал . 84 (5): 3052–60. Bibcode : 2003BpJ .... 84.3052H . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (03) 70031-9 . PMC 1302867 . PMID 12719236 .  
  21. ^ Henzler Wildman К., Ли Д. К., Ramamoorthy A (июнь 2003). «Механизм разрушения липидного бислоя человеческим антимикробным пептидом LL-37» (PDF) . Биохимия . 42 (21): 6545–58. DOI : 10.1021 / bi0273563 . PMID 12767238 .  
  22. ^ Järva M, Lay FT, Phan TK, Humble C, Пун IK, Bleackley MR, Андерсон MA, Hulett MD, Kvansakul M (май 2018). «Рентгеновская структура ковровидного антимикробного комплекса разрушения мембраны дефенсин-фосфолипид» . Nature Communications . 9 (1): 1962. Bibcode : 2018NatCo ... 9.1962J . DOI : 10.1038 / s41467-018-04434-у . PMC 5958116 . PMID 29773800 .  
  23. ^ Пун И.К., Бакстер А.А., Lay FT, Mills GD, Adda CG, Payne JA, Phan TK, Ryan GF, White JA, Veneer PK, van der Weerden NL, Anderson MA, Kvansakul M, Hulett MD (апрель 2014 г.). «Фосфоинозитид-опосредованная олигомеризация дефенсина вызывает лизис клеток» . eLife . 3 : e01808. DOI : 10.7554 / elife.01808 . PMC 3968744 . PMID 24692446 .  
  24. ^ Ярва, Майкл; Фан, Тхань Кха; Lay, Fung T .; Кария, София; Квансакул, Марк; Хьюлетт, Марк Д. (2018-07-01). «Человеческий β-дефенсин 2 убивает Candida albicans посредством фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат-опосредованной мембранной проницаемости» . Успехи науки . 4 (7): eaat0979. Bibcode : 2018SciA .... 4..979J . DOI : 10.1126 / sciadv.aat0979 . ISSN 2375-2548 . PMC 6059731 . PMID 30050988 .   
  25. ^ Balatti, Galo E .; Амброджио, Эрнесто Э .; Fidelio, Gerardo D .; Мартини, М. Флоренсия; Пикхольц, Моника (2017-10-20). «Дифференциальное взаимодействие антимикробных пептидов с липидными структурами, изученное с помощью моделирования крупнозернистой молекулярной динамики» . Молекулы (Базель, Швейцария) . 22 (10): 1775. DOI : 10.3390 / modules22101775 . ISSN 1420-3049 . PMC 6151434 . PMID 29053635 .   
  26. ↑ Gomes B, Augusto MT, Felício MR, Hollmann A, Franco OL, Gonçalves S, Santos NC (9 января 2018 г.). «Разработка улучшенных активных пептидов для терапевтических подходов против инфекционных заболеваний» . Достижения биотехнологии . 36 (2): 415–429. DOI : 10.1016 / j.biotechadv.2018.01.004 . PMID 29330093 . 
  27. ^ Хэнсон, Массачусетс; Леметр, B (2020). «Новые взгляды на функцию антимикробного пептида дрозофилы в защите хозяина и за ее пределами» . Curr Opp Imm . 62 : 22–30. DOI : 10.1016 / j.coi.2019.11.008 . PMID 31835066 . 
  28. ^ Mookherjee N, Anderson MA, Haagsman HP, Дэвидсон DJ (2020). «Антимикробные защитные пептиды хозяина: функции и клинический потенциал» (PDF) . Nat Rev Drug Discov . 19 (5): 311–332. DOI : 10.1038 / s41573-019-0058-8 . PMID 32107480 . S2CID 211526624 .   
  29. ^ a b Хоскин DW, Рамамурти A (февраль 2008 г.). «Исследования противораковой активности антимикробных пептидов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1778 (2): 357–75. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2007.11.008 . PMC 2238813 . PMID 18078805 .  
  30. ^ Parvy ДП, Ю. У, Dostálová А, Кондо S, Kurjan А, Bulet Р, Леметр В, Видал М, Кордеро JB (2019). «Противомикробный пептид дефенсин взаимодействует с фактором некроза опухоли, приводя к гибели опухолевых клеток у дрозофилы» . eLife . 8 . DOI : 10.7554 / eLife.45061 . PMC 6667213 . PMID 31358113 .  
  31. ^ Kalsy МЫ, ударяют М, Хардт М, Dobrindt U, Zdybicka-Барабас А, Cytrynska МЫ, Vilcinskas А, Мукхержите К (2020). «Противомикробный пептид насекомого цекропин А разрушает уропатогенные биопленки Escherichia coli» . NPJ Биопленки и микробиомы . 6 (1): 6. DOI : 10.1038 / s41522-020-0116-3 . PMC 7016129 . PMID 32051417 .  
  32. ^ Hassan M, Kjos M, Nes IF, Дип DB, Lotfipour F (2012). «Природные антимикробные пептиды бактерий: характеристики и возможности применения для борьбы с устойчивостью к антибиотикам» . J Appl Microbiol . 113 (4): 723–36. DOI : 10.1111 / j.1365-2672.2012.05338.x . PMID 22583565 . 
  33. ^ Kumaresan В, Р Бхатт, Ганеш М.Р., Харикришнан R, Arasu М, Аль-Даби Н.А., Pasupuleti М, Маримутху К, Arockiaraj J (2015). «Новый антимикробный пептид, полученный из лизоцима типа рыба-гусь, разрушает мембрану Salmonella enterica» . Мол Иммунол . 68 (2): 421–33. DOI : 10.1016 / j.molimm.2015.10.001 . PMID 26477736 . 
  34. ^ Arasu А, Kumaresan В, Ганеш М.Р., Pasupuleti М, Arasu М.В., Аль-Даби Н.А., Arockiaraj J (2017). «Бактерицидная активность мембрансвязывающего пептида, производного от галектина 4 рыбы, меченного олиготриптофаном» . Dev Comp Immunol . 71 : 37–48. DOI : 10.1016 / j.dci.2017.01.019 . PMID 28126555 . S2CID 22374102 .  
  35. ^ Arockiaraj Дж, Чаурасия М.К., Kumaresan В, Palanisamy R, R Харикришнан, Pasupuleti М, Каши М (2015). «Лектин, связывающий маннозу Macrobrachium rosenbergii: синтез пептидов MrMBL-N20 ​​и MrMBL-C16 и их антимикробная характеристика, биоинформатика и анализ относительной экспрессии генов» . Fish Shellfish Immunol . 43 (2): 364–74. DOI : 10.1016 / j.fsi.2014.12.036 . PMID 25575476 . 
  36. ^ Somasekhar, M (24 апреля 2019). «В молоке колючего муравьеда может быть альтернатива антибиотикам» . BusinessLine . Ченнаи, Индия: Кастури & Sons Ltd . Проверено 17 января 2021 года .
  37. ^ «Молоко откладывающих яйца млекопитающих может помочь в создании новых антибиотиков» . Deccan Herald . Индия: Принтеры Майсур. Press Trust of India. 25 апреля 2019 . Проверено 17 января 2021 года .
  38. ^ a b Мацузаки К. (август 2009 г.). «Контроль клеточной селективности антимикробных пептидов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (Обзорная статья). 1788 (8): 1687–92. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2008.09.013 . PMID 18952049 . 
  39. ^ Саваки К, Mizukawa Н, Yamaai Т, Т Есимото, Накано М, Сугахар Т (2002). «Высокая концентрация бета-дефенсина-2 при плоскоклеточной карциноме полости рта». Anticancer Res . 22 (4): 2103–7. PMID 12174890 . 
  40. ^ KIDA-Такаока, Саори (2014). «Окружающие клетки влияют на характер экспрессии генов бета-дефенсинов человека при плоскоклеточной карциноме in vitro» . Anticancer Res . 34 (11): 6443–9. PMID 25368244 . Проверено 7 февраля 2019 . 
  41. ^ a b Hancock RE, Sahl HG (декабрь 2006 г.). «Противомикробные и защитные пептиды хозяина как новые противоинфекционные терапевтические стратегии» . Природная биотехнология (Обзорная статья). 24 (12): 1551–7. DOI : 10.1038 / nbt1267 . PMID 17160061 . S2CID 22384207 .  
  42. ^ a b Zasloff M (январь 2002 г.). «Антимикробные пептиды многоклеточных организмов» . Природа (Обзорная статья). 415 (6870): 389–95. Bibcode : 2002Natur.415..389Z . DOI : 10.1038 / 415389a . PMID 11807545 . S2CID 205028607 .  
  43. ^ a b Мацудзаки К., Сугисита К., Фудзи Н., Миядзима К. (март 1995 г.). «Молекулярная основа мембранной селективности антимикробного пептида, магаинина 2» . Биохимия . 34 (10): 3423–9. DOI : 10.1021 / bi00010a034 . PMID 7533538 . 
  44. ↑ Chou HT, Kuo TY, Chiang JC, Pei MJ, Yang WT, Yu HC, Lin SB, Chen WJ (август 2008 г.). «Разработка и синтез катионных антимикробных пептидов с улучшенной активностью и селективностью против Vibrio spp» . Международный журнал противомикробных агентов . 32 (2): 130–8. DOI : 10.1016 / j.ijantimicag.2008.04.003 . PMID 18586467 . 
  45. ^ Tennessen JA (ноябрь 2005). «Молекулярная эволюция антимикробных пептидов животных: широко распространенный умеренный положительный отбор» . Журнал эволюционной биологии (обзорная статья). 18 (6): 1387–94. DOI : 10.1111 / j.1420-9101.2005.00925.x . PMID 16313451 . 
  46. ↑ Yu L, Guo L, Ding JL, Ho B, Feng SS, Popplewell J, Swann M, Wohland T (февраль 2009 г.). «Взаимодействие искусственного антимикробного пептида с липидными мембранами» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1788 (2): 333–44. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2008.10.005 . PMID 19013127 . 
  47. ^ Ли TH, зал K, Mechler A, Martin L, Popplewell J, Ронан G, Агилар MI (2009). «Молекулярная визуализация и ориентационные изменения антимикробных пептидов в мембранах». Пептиды для молодости . Успехи экспериментальной медицины и биологии . 611 . С. 313–5. Bibcode : 2009peyo.book..313L . DOI : 10.1007 / 978-0-387-73657-0_140 . ISBN 978-0-387-73656-3. PMID  19400207 .
  48. ↑ Zhu WL, Lan H, Park Y, Yang ST, Kim JI, Park IS, You HJ, Lee JS, Park YS, Kim Y, Hahm KS, Shin SY (октябрь 2006 г.). «Влияние замены остатков Pro -> пептоидом на клеточную селективность и механизм антибактериального действия антимикробного пептида тритптицина-амида» . Биохимия . 45 (43): 13007–17. DOI : 10.1021 / bi060487 + . PMID 17059217 . 
  49. ^ Кулагина Н.В., Lassman ME, Ligler FS, Taitt CR (октябрь 2005). «Антимикробные пептиды для обнаружения бактерий в биосенсорных анализах» . Аналитическая химия . 77 (19): 6504–8. DOI : 10.1021 / ac050639r . PMID 16194120 . 
  50. ^ a b Peschel A, Otto M, Jack RW, Kalbacher H, Jung G, Götz F (март 1999 г.). «Инактивация оперона dlt у Staphylococcus aureus придает чувствительность к дефензинам, протегринам и другим антимикробным пептидам» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8405–10. DOI : 10.1074 / jbc.274.13.8405 . PMID 10085071 . 
  51. Перейти ↑ Campos MA, Vargas MA, Regueiro V, Llompart CM, Albertí S, Bengoechea JA (декабрь 2004 г.). Weiser JN (ред.). «Капсульный полисахарид опосредует устойчивость бактерий к антимикробным пептидам» . Инфекция и иммунитет . 72 (12): 7107–14. DOI : 10.1128 / IAI.72.12.7107-7114.2004 . PMC 529140 . PMID 15557634 .  
  52. ^ Китай B, N'Guyen BT де Bruyere M, Корнелис GR (апрель 1994). «Роль YadA в устойчивости Yersinia enterocolitica к фагоцитозу полиморфно-ядерными лейкоцитами человека» . Инфекция и иммунитет . 62 (4): 1275–81. DOI : 10.1128 / IAI.62.4.1275-1281.1994 . PMC 186269 . PMID 8132334 .  
  53. ↑ Shelton CL, Raffel FK, Beatty WL, Johnson SM, Mason KM (ноябрь 2011 г.). «Опосредованный переносчиком сока импорт и последующая деградация антимикробных пептидов у Haemophilus» . PLOS Патогены . 7 (11): e1002360. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1002360 . PMC 3207918 . PMID 22072973 .  
  54. ^ Никайдо H (октябрь 1996). «Насосы многократного оттока грамотрицательных бактерий» . Журнал бактериологии . 178 (20): 5853–9. DOI : 10.1128 / jb.178.20.5853-5859.1996 . PMC 178438 . PMID 8830678 .  
  55. ^ Whitelock JM, Мердок А.Д., Iozzo Р.В., Underwood PA (апрель 1996). «Разрушение перлекана, происходящего из эндотелиальных клеток человека, и высвобождение связанного основного фактора роста фибробластов под действием стромелизина, коллагеназы, плазмина и гепараназ» . Журнал биологической химии . 271 (17): 10079–86. DOI : 10.1074 / jbc.271.17.10079 . PMID 8626565 . 
  56. ^ Кулкарни HM, Swamy C, Jagannadham MV (март 2014). «Молекулярная характеристика и функциональный анализ везикул внешней мембраны антарктической бактерии Pseudomonas syringae позволяет предположить возможную реакцию на условия окружающей среды». Журнал протеомных исследований . 13 (3): 1345–58. DOI : 10.1021 / pr4009223 . PMID 24437924 . 
  57. ^ Чуа SL, Тан SY, Rybtke MT, Chen Y, Rice SA, Kjelleberg S, Tolker-Nielsen T, Ян L, Givskov M (май 2013). «Бис- (3'-5 ') - циклический димерный GMP регулирует устойчивость к антимикробным пептидам у Pseudomonas aeruginosa» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 57 (5): 2066–75. DOI : 10,1128 / AAC.02499-12 . PMC 3632963 . PMID 23403434 .  
  58. ^ Habets MG, Брокхерст MA (июнь 2012). «Терапевтические антимикробные пептиды могут нарушить естественный иммунитет» . Письма биологии . 8 (3): 416–8. DOI : 10.1098 / RSBL.2011.1203 . PMC 3367763 . PMID 22279153 .  
  59. Перейти ↑ Bahar AA, Ren D (ноябрь 2013 г.). «Противомикробные пептиды» . Фармацевтика . 6 (12): 1543–75. DOI : 10,3390 / ph6121543 . PMC 3873676 . PMID 24287494 .  
  60. ^ Гумиенна-Контекка, Эльжбета; Карвер, Пегги Л. (2019). «Глава 7. Создание троянского коня: конъюгаты сидерофор-лекарство для лечения инфекционных заболеваний». В Сигеле, Астрид; Фрайзингер, Ева; Сигель, Роланд КО; Карвер, Пегги Л. (приглашенный редактор) (ред.). Основные металлы в медицине: терапевтическое использование и токсичность ионов металлов в клинике . Ионы металлов в науках о жизни . 19 . Берлин: de Gruyter GmbH. С. 181–202. DOI : 10.1515 / 9783110527872-013 . ISBN 978-3-11-052691-2. PMID  30855108 .
  61. ^ "Противомикробные пептиды насекомых OPM" . База данных «Ориентации белков в мембранах» (OPM) .
  62. ^ Шимановский, Ф .; Балатти, GE; Ambroggio, E .; Хьюго, АА; Мартини, MF; Fidelio, GD; Gómez-Zavaglia, A .; Pickholz, M .; Перес, П.Ф. (01.06.2019). «Дифференциальная активность литических α-спиральных пептидов на лактобациллах и липосомах, полученных из лактобацилл» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1861 (6): 1069–1077. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2019.03.004 . ISSN 1879-2642 . PMID 30878358 .  
  63. ^ "Антимикробные пептиды амфибий" . База данных «Ориентации белков в мембранах» (OPM) .
  64. ^ Ян М; Чжан С; и другие. (Сентябрь 2016 г.). «Структурно-функциональный анализ птичьего β-дефенсина-6 и β-дефенсина-12: роль заряда и дисульфидных мостиков» . BMC Microbiology . 16 : 210. DOI : 10,1186 / s12866-016-0828-у . PMC 5016922 . PMID 27613063 .  
  65. ↑ Niedermaier H (9 февраля 2012 г.). «Синтетические миметики антимикробных пептидов: новая волна антибиотиков» . Кафедра химии . Университет Джорджии. Архивировано из оригинального 28 октября 2016 года . Проверено 27 октября 2016 года .
  66. ^ Kohn Е.М., Ширли DJ, Arotsky L, Picciano AM, Риджуэй Z, Urban MW, Carone BR, Капуто GA (февраль 2018). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G» . Молекулы . 23 (2): 329. DOI : 10.3390 / modules23020329 . PMC 6017431 . PMID 29401708 .  
  67. ↑ Shin JM, Gwak JW, Kamarajan P, Fenno JC, Rickard AH, Kapila YL (июнь 2016 г.). «Биомедицинские применения низина» . Журнал прикладной микробиологии . 120 (6): 1449–65. DOI : 10.1111 / jam.13033 . PMC 4866897 . PMID 26678028 .  
  68. ↑ Lee HT, Lee CC, Yang JR, Lai JZ, Chang KY (февраль 2015 г.). «Масштабная структурная классификация антимикробных пептидов» . BioMed Research International . 2015 : 475062. дои : 10,1155 / 2015/475062 . PMC 4426897 . PMID 26000295 .  
  69. ^ Waghu FH, Gopi L, Бараи RS, Ramteke P, Низами B, Idicula-Thomas S (январь 2014). «CAMP: Сборник последовательностей и структур антимикробных пептидов» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Выпуск базы данных): D1154–8. DOI : 10.1093 / NAR / gkt1157 . PMC 3964954 . PMID 24265220 .  
  70. ^ Jhong JH, Чи YH, Ли WC, Лин TH, Huang KY, Ли TY (8 января 2019). «dbAMP: интегрированный ресурс для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами по данным транскриптома и протеома» . Nucleic Acids Res . 2019 (D1): D285 – D297. DOI : 10.1093 / NAR / gky1030 . PMC 6323920 . PMID 30380085 .  
  71. Перейти ↑ Mooney C, Haslam NJ, Pollastri G, Shields DC (8 октября 2012 г.). «На пути к усовершенствованному открытию и дизайну функциональных пептидов: общие черты различных классов позволяют обобщенно прогнозировать биоактивность» . PLOS ONE . 7 (10): e45012. Bibcode : 2012PLoSO ... 745012M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0045012 . PMC 3466233 . PMID 23056189 .  
  72. Перейти ↑ Mooney C, Haslam NJ, Holton TA, Pollastri G, Shields DC (май 2013 г.). «PeptideLocator: предсказание биоактивных пептидов в белковых последовательностях» . Биоинформатика . 29 (9): 1120–6. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btt103 . PMID 23505299 . 
  73. ^ Mueller AT, Gabernet G, Шипение JA, Schneider G (4 мая 2017). «modlAMP: Python для антимикробных пептидов» . Биоинформатика . 33 (17): 2753–2755. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btx285 . PMID 28472272 . 
  74. ^ Агроэл P, Raghava GP (26 октября 2018). «Прогнозирование антимикробного потенциала химически модифицированного пептида по его третичной структуре» . Границы микробиологии . 9 : 2551. DOI : 10,3389 / fmicb.2018.02551 . PMC 6212470 . PMID 30416494 .  
  75. ^ Агроэл Р, S Bhalla, Чаудхари К, Р Кумар, Шарма М, Рагхава ГП (26 февраля 2018 годы). «Подход In Silico для прогнозирования противогрибковых и пептидов» . Границы микробиологии . 9 : 323. DOI : 10,3389 / fmicb.2018.00323 . PMC 5834480 . PMID 29535692 .  
  76. ^ Усмани SS, Bhalla S, Raghava GP (26 августа 2018). «Прогнозирование противотуберкулезных пептидов на основе информации о последовательности с использованием ансамблевого классификатора и гибридных признаков» . Границы фармакологии . 9 : 954. DOI : 10.3389 / fphar.2018.00954 . PMC 6121089 . PMID 30210341 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • ADAM (база данных антимикробных пептидов) на ntou.edu.tw
  • AntiFP Прогнозирование противогрибковых пептидов
  • AntiMPmod Прогнозирование антимикробного потенциала модифицированных пептидов
  • Антимикробные + катионные + пептиды в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • AntiTbPred Прогнозирование противотуберкулезных пептидов
  • База данных антимикробных пептидов в Медицинском центре Университета Небраски
  • Антимикробный сканер пептидов Сервер прогнозирования AMP на основе глубокого обучения
  • AntiTbPdb База данных по антитуберкулезным пептидам
  • BioPD в Научном центре здоровья Пекинского университета
  • CAMP: Коллекция антимикробных пептидов в Национальном институте исследований репродуктивного здоровья (NIRRH)
  • DBAASP - База данных антимикробной активности и структуры пептидов]
  • LAMP в Университете Фудань
  • PeptideLocator Прогнозирование функциональных пептидов, включая антимикробные пептиды, в последовательности белка
  • PeptideRanker Биоактивный пептид, включая антимикробный пептид, прогноз
  • modlAMP Пакет Python для вычислительной работы с антимикробными пептидами, включая обработку последовательностей, -проектирование, -предсказание, расчет дескрипторов и построение графиков