Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аргинин
Скелетная формула аргинина
Аргинин-из-xtal-3D-bs-17.png
Аргинин-из-xtal-3D-sf.png
Имена
Другие имена
2-амино-5-гуанидинопентановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
3DMet
1725411, 1725412 D , 1725413 L
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.000.738 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • Д / Л: 230-571-3
364938 D
КЕГГ
MeSHАргинин
Номер RTECS
  • Д / Л: CF1934200 L
UNII
Панель управления CompTox ( EPA )
  • Д / Л: DTXSID6041056
ИнЧИ
  • InChI = 1S / C6H14N4O2 / c7-4 (5 (11) 12) 2-1-3-10-6 (8) 9 / h4H, 1-3,7H2, (H, 11,12) (H4,8, 9,10) проверитьY
    Ключ: ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N проверитьY
Улыбки
  • D / L: NC (CCCNC (N) = N) C (O) = O
  • D Цвиттерион : [NH3 +] C (CCCNC (N) = N) C ([O -]) = O
  • L Протонированный цвиттерион: [NH3 +] C (CCCNC (N) = [NH2 +]) C ([O -]) = O
Характеристики
Химическая формула
C 6 H 14 N 4 O 2
Молярная масса174,204  г · моль -1
ВнешностьБелые кристаллы
ЗапахБез запаха
Температура плавления260 ° С; 500 ° F; 533 К
Точка кипения 368 ° С (694 ° F, 641 К)
Растворимость в воде
14,87 г / 100 мл (20 ° С)
Растворимостьмало растворим в этаноле
нерастворим в этиловом эфире
журнал P-1,652
Кислотность (p K a )2,18 (карбоксил), 9,09 (амино), 13,2 (гуанидино)
Термохимия
Теплоемкость ( C )
232,8 Дж · К −1 моль −1 (при 23,7 ° C)
Стандартная мольная энтропия ( S o 298 )
250,6 Дж -1 моль -1
Std энтальпия формации (Δ F H ⦵ 298 )
−624,9–−622,3 кДж моль −1
Std энтальпии сгорания (Δ с Н ⦵ 298 )
−3,7396–−3,7370 МДж моль −1
Фармакология
Код УВД
B05XB01 ( ВОЗ ) S
Опасности
Паспорт безопасностиСм .: страницу данных
www.sigmaaldrich.com
Пиктограммы GHS
Сигнальное слово GHSПредупреждение
Положения об опасности GHS
H319
Меры предосторожности GHS
P305 + 351 + 338
Смертельная доза или концентрация (LD, LC):
LD 50 ( средняя доза )
5110 мг / кг (крыса, перорально)
Родственные соединения
Родственные алкановые кислоты
  • N- метил- D- аспарагиновая кислота
  • бета -Methylamino- L - аланин
  • Гуанидинопропионовая кислота
  • Теанин
  • Пантотеновая кислота
Родственные соединения
  • Пантенол
Страница дополнительных данных
Структура и свойства
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Аргинин , также известный как l- аргинин (символ Arg или R ), [1] представляет собой α- аминокислоту, которая используется в биосинтезе белков . [2] Он содержит α- аминогруппу, группу α- карбоновой кислоты и боковую цепь, состоящую из 3-углеродной алифатической прямой цепи, оканчивающейся гуанидиновой группой. При физиологическом pH карбоновая кислота депротонируется (-COO - ), аминогруппа протонируется (-NH 3 + ), а гуанидиновая группа также протонируется с образованием гуанидиниевой формы (-C- (NH 2) 2 + ), превращая аргинин в заряженную алифатическую аминокислоту. [3] Это предшественник биосинтеза оксида азота . Он кодируется с помощью кодонов ГЕ, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.

Аргинин классифицируется как полужидкая или условно незаменимая аминокислота в зависимости от стадии развития и состояния здоровья человека. [4] Недоношенные дети не могут синтезировать или вырабатывать аргинин внутренне, что делает аминокислоту необходимой для них. [5] Большинство здоровых людей не нуждаются в добавках аргинина, потому что он является компонентом всех белковосодержащих продуктов [6] и может синтезироваться в организме из глютамина через цитруллин . [7]

История [ править ]

Аргинин был впервые выделен в 1886 году из проростков желтого люпина немецким химиком Эрнстом Шульце и его помощником Эрнстом Штайгером. [8] [9] Он назвал его от греческого ágeryros (ἄργυρος), что означает «серебро» из-за серебристо-белого цвета кристаллов нитрата аргинина. [10] В 1897 году Шульце и Эрнст Винтерштейн (1865–1949) определили структуру аргинина. [11] Шульце и Винтерштейн синтезировали аргинин из орнитина и цианамида в 1899 году, [12] но некоторые сомнения относительно структуры аргинина сохранялись [13] до синтеза Соренсена в 1910 году.[14]

Источники [ править ]

Производство [ править ]

Его традиционно получают гидролизом различных дешевых источников белка, например желатина . [15] Его получают в промышленных масштабах путем ферментации. Таким образом можно производить 25-35 г / литр, используя глюкозу в качестве источника углерода. [16]

Источники питания [ править ]

Аргинин является условно незаменимой аминокислотой для человека и грызунов [17], поскольку он может потребоваться в зависимости от состояния здоровья или жизненного цикла человека. Здоровые взрослые люди обычно производят достаточно аргинина для удовлетворения потребностей собственного организма, но незрелым и быстрорастущим людям требуется дополнительный аргинин в своем рационе. [18] Дополнительный аргинин с пищей необходим здоровым людям, находящимся в условиях физиологического стресса, например, во время восстановления после ожогов, травм и сепсиса [18], или если основные участки биосинтеза аргинина, тонкий кишечник и почки , имеют пониженную функцию. [17]

Аргинин - незаменимая аминокислота для птиц, поскольку у них нет цикла мочевины . [19] Для некоторых плотоядных животных, например кошек, собак [20] и хорьков, аргинин необходим, [17] потому что после еды их высокоэффективный катаболизм белка производит большое количество аммиака, который необходимо переработать в цикле мочевины. и если присутствует недостаточно аргинина, результирующая токсичность аммиака может быть летальной. [21] На практике это не проблема, потому что мясо содержит достаточно аргинина, чтобы избежать такой ситуации. [21]

Животные источники аргинина включают мясо, молочные продукты и яйца [22] [23], а растительные источники включают семена всех типов, например зерна, бобы и орехи. [23]

Биосинтез [ править ]

Аргинин синтезируется из цитруллина в метаболизме аргинина и пролина путем последовательного действия цитозольных ферментов аргининосукцинатсинтетазы и аргининосукцинатлиазы . Это энергетически затратный процесс, потому что для каждой синтезируемой молекулы аргининосукцината одна молекула аденозинтрифосфата (АТФ) гидролизуется до аденозинмонофосфата (АМФ), потребляя два эквивалента АТФ.

Цитруллин может быть получен из нескольких источников:

  • из самого аргинина через синтазу оксида азота , как побочный продукт производства оксида азота для сигнальных целей
  • из орнитина через расщепление пролина или глутамина / глутамата
  • из асимметричного диметиларгинина через DDAH

Пути, связывающие аргинин, глутамин и пролин , двунаправлены. Таким образом, чистое использование или производство этих аминокислот сильно зависит от типа клетки и стадии развития.

Биосинтез аргинина.

На основании всего тела, синтез аргинина происходит главным образом через оси кишечника-почек: в эпителиальные клетки по тонкой кишке производят цитруллина, прежде всего из глутамина и глутамата , которые несут в кровоток к проксимальных канальцах клеток в почках , которые извлекают цитруллин из кровотока и превращают его в аргинин, который возвращается в кровоток. Это означает, что нарушение функции тонкого кишечника или почек может снизить синтез аргинина, увеличивая потребность в питании.

Синтез аргинина из цитруллина также происходит на низком уровне во многих других клетках, и способность клеток к синтезу аргинина может быть заметно увеличена в обстоятельствах, которые увеличивают продукцию индуцибельной NOS . Это позволяет цитруллину, побочному продукту образования оксида азота, катализируемого NOS, рециркулировать в аргинин по пути, известному как путь цитруллин-NO или аргинин-цитруллин. Это демонстрируется тем фактом, что во многих типах клеток синтез NO может в некоторой степени поддерживаться цитруллином, а не только аргинином. Однако эта рециркуляция не является количественной, поскольку цитруллин накапливается в NO-продуцирующих клетках вместе с нитратами и нитритами , стабильными конечными продуктами распада NO. [24]

Функция [ править ]

Аргинин играет важную роль в делении клеток , заживлении ран , удаление аммиака из организма, иммунной функции , [25] и высвобождения гормонов. [4] [26] [27] Это предшественник синтеза оксида азота (NO), [28] что делает его важным в регуляции кровяного давления . [29] [30] [31] [32]

Белки [ править ]

Боковая цепь аргинина является амфипатической , потому что при физиологическом pH она содержит положительно заряженную группу гуанидиния, которая является высокополярной, на конце гидрофобной алифатической углеводородной цепи. Поскольку глобулярные белки имеют гидрофобную внутреннюю часть и гидрофильные поверхности, [33] аргинин обычно находится снаружи белка, где гидрофильная головная группа может взаимодействовать с полярным окружением, например, принимая участие в водородных связях и солевых мостиках. [34] По этой причине он часто находится на границе между двумя белками. [35] Алифатическая часть боковой цепи иногда остается ниже поверхности белка. [34]

Остатки аргинина в белках могут быть уменьшены ферментами PAD с образованием цитруллина в процессе посттрансляционной модификации, называемом цитруллинированием. Это важно для развития плода, является частью нормального иммунного процесса, а также контроля экспрессии генов, но является также имеет значение при аутоиммунных заболеваниях . [36] : 275 Другая посттрансляционная модификация аргинина включает метилирование белковыми метилтрансферазами . [36] : 176

Предшественник [ править ]

Аргинин является непосредственным предшественником NO, важной сигнальной молекулы, которая может действовать как вторичный посредник , а также как межклеточный посредник, который регулирует расширение сосудов, а также выполняет функции в реакции иммунной системы на инфекцию.

Аргинин также является предшественником мочевины , орнитина и агматина ; необходим для синтеза креатина ; и может также использоваться для синтеза полиаминов (в основном через орнитин и в меньшей степени через агматин, цитруллин и глутамат). Присутствие асимметричного диметиларгинина (ADMA), близкого родственника, ингибирует реакцию оксида азота; поэтому ADMA считается маркером сосудистых заболеваний , так же как L- аргинин считается признаком здорового эндотелия .

Структура [ править ]

Делокализация заряда в гуанидиниевой группе l- аргинина

Аминокислоту боковой цепи аргинина состоит из 3-углеродной алифатической прямой цепью, дальний конец которой ограничен с помощью гуанидина группы, которая имеет р К из 12.48, и поэтому всегда протонированные и положительно заряженные при физиологическом рН . Из-за сопряжения между двойной связью и неподеленными парами азота положительный заряд делокализован, что позволяет образовывать множественные водородные связи .

Исследование [ править ]

Гормон роста [ править ]

Аргинин, вводимый внутривенно, используется в тестах на стимуляцию гормона роста [37], поскольку он стимулирует секрецию гормона роста . [38] Обзор клинических испытаний показал, что пероральный аргинин увеличивает выработку гормона роста, но снижает секрецию гормона роста, которая обычно связана с физическими упражнениями. [39] Однако более недавнее исследование показало, что хотя пероральный прием аргинина повышал уровень L- аргинина в плазме, он не вызывал повышения уровня гормона роста. [40]

Высокое кровяное давление [ править ]

Мета-анализ показал, что L- аргинин снижает артериальное давление с объединенными оценками 5,4 мм рт. Ст. Для систолического артериального давления и 2,7 мм рт. Ст. Для диастолического артериального давления. [31]

Добавка с l- аргинином снижает диастолическое артериальное давление и продлевает срок беременности у женщин с гестационной гипертензией , в том числе у женщин с высоким артериальным давлением в рамках преэклампсии . Он не снизил систолическое артериальное давление и не улучшил вес при рождении . [41]

Шизофрения [ править ]

Как жидкостная хроматография, так и жидкостная хроматография / масс-спектрометрические анализы показали, что ткань мозга умерших шизофреников показывает измененный метаболизм аргинина. Анализы также подтвердили значительное снижение уровня гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), но повышение уровня агматина. концентрация и соотношение глутамат / ГАМК в случаях шизофрении. Регрессионный анализ показал положительную корреляцию между активностью аргиназы и возрастом начала заболевания, а также между уровнем L-орнитина и продолжительностью заболевания. Более того, кластерный анализ показал, что L-аргинин и его основные метаболиты L-цитруллин, L-орнитин и агматин образуют отдельные группы, которые были изменены в группе шизофрении. Несмотря на это, биологическая основа шизофрении все еще плохо изучена, ряд факторов, таких как гиперфункция дофамина, глутаматергическая гипофункция, ГАМКергический дефицит, дисфункция холинергической системы, стрессовая уязвимость и нарушения нервного развития, были связаны с этиологией и / или патофизиологией болезнь. [42]

См. Также [ править ]

  • Глютамат аргинина
  • AAKG
  • Канаванин и каналин - токсичные аналоги аргинина и орнитина.

Безопасность [ править ]

L-аргинин признан безопасным (GRAS-статус) при потреблении до 20 граммов в день. [43]

Ссылки [ править ]

  1. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
  2. ^ Совместная комиссия IUPAC-IUBMB по биохимической номенклатуре. «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Рекомендации по органической и биохимической номенклатуре, символам и терминологии и т . Д. Архивировано 29 мая 2007 года . Проверено 17 мая 2007 .
  3. ^ Glasel JA, Deutscher MP (1995-11-20). Введение в биофизические методы исследования белков и нуклеиновых кислот . Академическая пресса. п. 456. ISBN. 978-0-08-053498-5.
  4. ^ a b Tapiero H, Mathé G, Couvreur P, Tew KD (ноябрь 2002 г.). «L-аргинин». (рассмотрение). Биомедицина и фармакотерапия . 56 (9): 439–445. DOI : 10.1016 / s0753-3322 (02) 00284-6 . PMID 12481980 . 
  5. ^ Wu G, Jaeger LA, Bazer FW, Роудс JM (август 2004). «Дефицит аргинина у недоношенных детей: биохимические механизмы и последствия для питания». (рассмотрение). Журнал пищевой биохимии . 15 (8): 442–51. DOI : 10.1016 / j.jnutbio.2003.11.010 . PMID 15302078 . 
  6. ^ «Лекарства и добавки Аргинин» . Проверено 15 января 2015 года .
  7. ^ Шкипер, Анналинн (1998). Справочник диетолога по энтеральному и парентеральному питанию . Джонс и Бартлетт Обучение. п. 76. ISBN 978-0-8342-0920-6.
  8. Перейти ↑ Apel F (июль 2015 г.). "Биография фон Эрнста Шульце" (PDF) . Проверено 6 ноября 2017 .
  9. Перейти ↑ Schulze E, Steiger E (1887). "Ueber das Arginin" [Об аргинине ]. Zeitschrift für Physiologische Chemie . 11 (1–2): 43–65.
  10. ^ «БИОЭТИМОЛОГИЯ: ПРОИСХОЖДЕНИЕ В БИО-МЕДИЦИНСКИХ ТЕРМИНАХ: аргинин (Arg R)» . Проверено 25 июля 2019 .
  11. ↑ Schulze E, Winterstein E (сентябрь 1897 г.). "Ueber ein Spaltungs-product des Arginins" [О продукте расщепления аргинина]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 30 (3): 2879–2882. DOI : 10.1002 / cber.18970300389 . Структура аргинина представлена ​​на стр. 2882.
  12. ↑ Schulze E, Winterstein E (октябрь 1899 г.). «Ueber die Construction des Arginins» [О составе аргинина]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 32 (3): 3191–3194. DOI : 10.1002 / cber.18990320385 .
  13. ^ Коэн JB (1919). Органическая химия для продвинутых студентов, часть 3 (2-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк, США: Longmans, Green & Co. p. 140.
  14. ^ Sölrensen SP (январь 1910). "Uber die Synthese des dl -arginins (α-Amino-δ-guanido- n -valeriansäure) und der isomeren α-Guanido-δ-амино- n -valeriansäure" [О синтезе рацемического аргинина (α-амино-δ- гуанидо- н- валериановая кислота) и изомерной α-гуанидо-δ-амино- н- валериановой кислоты]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 43 (1): 643–651. DOI : 10.1002 / cber.191004301109 .
  15. ^ Бренд, E .; Сандберг, М. (1932). «d-аргинина гидрохлорид». Орг. Synth . 12 : 4. DOI : 10,15227 / orgsyn.012.0004 .
  16. ^ Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ханс-Петер; Лойхтенбергер, Вольфганг; Weckbecker, Кристоф (2006). "Аминокислоты". Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. DOI : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .
  17. ^ а б в Игнарро LJ (2000-09-13). Оксид азота: биология и патобиология . Академическая пресса. п. 189. ISBN. 978-0-08-052503-7.
  18. ^ а б Borlase BC (1994). Энтеральное питание . Джонс и Бартлетт Обучение. п. 48. ISBN 978-0-412-98471-6.
  19. ^ Freedland RA, Briggs S (2012-12-06). Биохимический подход к питанию . Springer Science & Business Media. п. 45. ISBN 9789400957329.
  20. ^ Потребности собак в питательных веществах . Национальная академия прессы. 1985. с. 65. ISBN 978-0-309-03496-8.
  21. ^ a b Wortinger A, Бернс K (2015-06-11). Питание и лечение заболеваний для ветеринарных врачей и медсестер . Джон Вили и сыновья. п. 232. ISBN. 978-1-118-81108-5.
  22. ^ Spano М.А., Крускала LJ, Томас DT (2017-08-30). Питание для спорта, физических упражнений и здоровья . Кинетика человека. п. 240. ISBN 978-1-4504-1487-6.
  23. ^ a b Уотсон Р. Р., Зибади С. (28 ноября 2012 г.). Биоактивные факторы питания и экстракты растений в дерматологии . Springer Science & Business Media. п. 75. ISBN 978-1-62703-167-7.
  24. ^ Моррис SM (октябрь 2004 г.). «Ферменты обмена аргинина» . (рассмотрение). Журнал питания . 134 (10 Suppl): 2743S – 2747S, обсуждение 2765S – 2767S. DOI : 10.1093 / JN / 134.10.2743S . PMID 15465778 . 
  25. ^ Мауро С, Frezza С (2015-07-13). Метаболические проблемы иммунных клеток при здоровье и болезнях . Frontiers Media SA. п. 17. ISBN 9782889196227.
  26. ^ Stechmiller JK, Чилдресс B, L Коуэн (февраль 2005). «Добавки аргинина и заживление ран». (рассмотрение). Питание в клинической практике . 20 (1): 52–61. DOI : 10.1177 / 011542650502000152 . PMID 16207646 . 
  27. ^ Витте MB, Barbul A (2003). «Физиология аргинина и ее значение для заживления ран». (рассмотрение). Ремонт и регенерация ран . 11 (6): 419–23. DOI : 10.1046 / j.1524-475X.2003.11605.x . PMID 14617280 . S2CID 21239136 .  
  28. Перейти ↑ Andrew PJ, Mayer B (август 1999). «Ферментативная функция синтаз оксида азота» . (рассмотрение). Сердечно-сосудистые исследования . 43 (3): 521–31. DOI : 10.1016 / S0008-6363 (99) 00115-7 . PMID 10690324 . 
  29. ^ Gokce N (октябрь 2004). «L-аргинин и гипертония» . Журнал питания . 134 (10 Suppl): 2807S – 2811S, обсуждение 2818S – 2819S. DOI : 10.1093 / JN / 134.10.2807S . PMID 15465790 . 
  30. ^ Rajapakse NW, De Miguel C, Das S, Мэтсон DL (декабрь 2008). «Экзогенный L-аргинин улучшает индуцированную ангиотензином II гипертензию и повреждение почек у крыс» . (начальный). Гипертония . 52 (6): 1084–90. DOI : 10.1161 / HYPERTENSIONAHA.108.114298 . PMC 2680209 . PMID 18981330 .  
  31. ^ а б Дун Джи, Цинь LQ, Чжан З., Чжао Ю, Ван Дж, Аригони Ф, Чжан В. (декабрь 2011 г.). «Влияние пероральных добавок L-аргинина на артериальное давление: метаанализ рандомизированных двойных слепых плацебо-контролируемых исследований». рассмотрение. Американский журнал сердца . 162 (6): 959–65. DOI : 10.1016 / j.ahj.2011.09.012 . PMID 22137067 . 
  32. ^ Кибе Р., Курихара С., Сакаи Ю. и др. (2014). «Повышение уровня полиаминов просвета толстой кишки, продуцируемых кишечной микробиотой, задерживает старение у мышей» . Научные отчеты о природе . 4 (4548). DOI : 10.1038 / srep04548 .
  33. ^ Mathews CK, Ван Holde KE, KG Ахерн (2000). Биохимия (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Бенджамин Каммингс. С.  180 . ISBN 978-0805330663. OCLC  42290721 .
  34. ^ a b Барнс MR (16 апреля 2007 г.). Биоинформатика для генетиков: учебник по биоинформатике для анализа генетических данных . Джон Вили и сыновья. п. 326. ISBN. 9780470026199.
  35. ^ Kleanthous C (2000). Распознавание белков и белков . Издательство Оксфордского университета. п. 13. ISBN 9780199637607.
  36. ^ a b Гриффитс JR, Анвин RD (2016-10-12). Анализ посттрансляционных модификаций белков с помощью масс-спектрометрии . Джон Вили и сыновья. ISBN 9781119250883.
  37. ^ Национальная медицинская библиотека США (сентябрь 2009 г., тест стимуляции гормона роста
  38. ^ Альба-Рот Дж, Мюллер О.А., Schopohl Дж, фон Вердер К (декабрь 1988). «Аргинин стимулирует секрецию гормона роста, подавляя секрецию эндогенного соматостатина». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 67 (6): 1186–9. DOI : 10,1210 / jcem-67-6-1186 . PMID 2903866 . S2CID 7488757 .  
  39. ^ Kanaley JA (январь 2008). «Гормон роста, аргинин и упражнения». Текущее мнение о клиническом питании и метаболическом лечении . 11 (1): 50–4. DOI : 10.1097 / MCO.0b013e3282f2b0ad . PMID 18090659 . S2CID 22842434 .  
  40. ↑ Forbes SC, Bell GJ (июнь 2011 г.). «Острые эффекты низких и высоких доз перорального приема L-аргинина у молодых активных мужчин в состоянии покоя». Прикладная физиология, питание и обмен веществ . 36 (3): 405–11. DOI : 10.1139 / h11-035 . PMID 21574873 . 
  41. ↑ Gui S, Jia J, Niu X, Bai Y, Zou H, Deng J, Zhou R (март 2014 г.). «Добавка аргинина для улучшения исходов у матери и новорожденного при гипертоническом расстройстве беременности: систематический обзор» . (рассмотрение). Журнал системы ренин-ангиотензин-альдостерон . 15 (1): 88–96. DOI : 10.1177 / 1470320313475910 . PMID 23435582 . 
  42. ^ Лю, P; Цзин, Y; Колли, Северная Дакота; Дин, B; Билки, Дания; Чжан, Х (16 августа 2016 г.). «Измененный мозговой метаболизм аргинина при шизофрении» . Трансляционная психиатрия . 6 (8): e871. DOI : 10.1038 / tp.2016.144 . PMC 5022089 . PMID 27529679 .  
  43. ^ Шао А, Hathcock JN (апрель 2008). «Оценка риска для аминокислот таурин, L-глутамин и L-аргинин». Нормативная токсикология и фармакология . 50 (3): 376–99. DOI : 10.1016 / j.yrtph.2008.01.004 . PMID 18325648 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Веб-книга NIST по химии
  • Обсуждение аргинина в клинике Майо.
  • Обсуждение аргинина в Национальном институте здравоохранения.