Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Трехмерная структура альфа-спирали в белке крамбине

Альфа - спирали ( α-спираль ) является общим мотивом в вторичной структуры из белков и является правая рука - спиральная конформация , в которой каждые магистральная Н-Н группы водородных связей в основной цепи С = О группой аминокислоты , расположенной четыре остатков ранее по последовательности белка.

Альфа-спираль также называется классической α-спиралью Полинга – Кори – Брэнсона . Название 3,6 13 -спираль также используется для этого типа спирали, обозначающего среднее количество остатков на виток спирали, при этом 13 атомов участвуют в кольце, образованном водородной связью.

Среди типов локальной структуры белков α-спираль является наиболее экстремальной и наиболее предсказуемой по последовательности, а также наиболее распространенной.

Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
Изображение выше содержит интерактивные ссылки.
Интерактивная диаграмма , из водородных связей в вторичной структуре белка . Мультфильм выше, атомы азота ниже с синим, кислород в красном ( PDB : 1AXC )


Открытие [ править ]

Вид сверху той же спирали, показанной выше. Четыре карбонильные группы направлены вверх в сторону наблюдателя, разнесенные по кругу примерно на 100 ° друг от друга, что соответствует 3,6 аминокислотным остаткам на оборот спирали.

В начале 1930-х годов Уильям Эстбери показал, что при значительном растяжении наблюдаются резкие изменения в дифракции рентгеновских лучей влажных волокон шерсти или волос. Данные свидетельствуют о том, что нерастянутые волокна имели спиральную молекулярную структуру с характерным повторением ≈5,1 ангстрема (0,51 нанометра ).

Первоначально Эстбери предложила для волокон структуру изогнутой цепи. Позже он присоединился к другим исследователям (в частности, к американскому химику Морису Хаггинсу ), предложившему следующее:

  • нерастянутые белковые молекулы образовали спираль (которую он назвал α-формой)
  • растяжение заставляло спираль раскручиваться, образуя расширенное состояние (которое он назвал β-формой).

Несмотря на некорректность в деталях, модели этих форм, предложенные Эстбери, были правильными по сути и соответствовали современным элементам вторичной структуры , α-спирали и β-нити (номенклатура Астбери была сохранена), которые были разработаны Лайнусом Полингом , Робертом Кори и Герман Брэнсон в 1951 году (см. Ниже); в этой статье показаны как правые, так и левые спирали, хотя в 1960 г. кристаллическая структура миоглобина [1] показала, что правая форма является наиболее распространенной. Ганс Нейрат был первым, кто показал, что модели Астбери не могут быть верными в деталях, потому что они включают столкновения атомов. [2]Бумага Нейрата и данные ASTBURY вдохновили HS Taylor , [3] Maurice Хаггинс [4] и Брэгг и соавторы [5] , чтобы предложить модели кератина , несколько напоминающих современный альфа-спираль.

Два ключевых событий в моделировании современного альфа-спираль были: правильная геометрия связи, благодаря кристаллической структуре определениям из аминокислот и пептидов и предсказаний Полинг из плоских пептидных связей; и его отказ от предположения о целом числе остатков на оборот спирали. Переломный момент наступил ранней весной 1948 года, когда Полинг простудился и лег спать. Ему было скучно, он нарисовал на полоске бумаги полипептидную цепь примерно правильных размеров и свернул ее в спираль, стараясь сохранить плоские пептидные связи. После нескольких попыток он создал модель с физически вероятными водородными связями. Затем Полинг работал с Кори и Брэнсоном, чтобы подтвердить свою модель перед публикацией. [6] В 1954 году Полинг был удостоен своей первой Нобелевской премии «за исследования природы химической связи и ее применения для выяснения структуры сложных веществ» [7]. (например, белки), включая структуру α-спирали.

Структура [ править ]

Геометрия и водородная связь [ править ]

Аминокислоты в α-спирали расположены в правой спиральной структуре, где каждый аминокислотный остаток соответствует повороту спирали на 100 ° (т. Е. Спираль имеет 3,6 остатка на виток) и трансляции 1,5 Å ( 0,15 нм) по спиральной оси. Дуниц [8] описывает, как первая статья Полинга по этой теме на самом деле показывает левостороннюю спираль, энантиомер истинной структуры. Иногда встречаются короткие отрезки левой спирали с большим содержанием ахиральных аминокислот глицина , но они неблагоприятны для других нормальных биологических L- аминокислот.. Шаг альфа-спирали (расстояние по вертикали между последовательными витками спирали) составляет 5,4 Å (0,54 нм), что является произведением 1,5 и 3,6. Наиболее важно то, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее; эта повторяющаяся водородная связь i  + 4 → i является наиболее заметной характеристикой α-спирали. Официальная международная номенклатура [9] [10] определяет два способа определения α-спиралей, правило 6.2 с точки зрения повторения φ , ψторсионные углы (см. ниже) и правило 6.3 с точки зрения комбинированного рисунка пека и водородных связей. Α-спирали можно идентифицировать в структуре белка с помощью нескольких вычислительных методов, одним из которых является DSSP (определение  вторичной структуры белка). [11]

Контраст видов конца спирали между α (квадратное смещение) и 3 · 10 (треугольное)

Подобные структуры включают спираль 3 10 ( водородная связь i  + 3 → i ) и π-спираль ( водородная связь i  + 5 → i ). Α-спираль может быть описана как спираль 3,6 13 , так как расстояние i  + 4 добавляет на три атома больше к H-связанной петле по сравнению с более плотной спиралью 3 10 , и в среднем 3,6 аминокислоты входят в одно кольцо α-спираль. Нижние индексы относятся к числу атомов (включая водород) в замкнутом контуре, образованном водородной связью. [12]

График Рамачандрана ( график φ ,  ψ ) с точками данных для α-спиральных остатков, образующих плотный диагональный кластер ниже и слева от центра, вокруг глобального минимума энергии для конформации скелета. [13]

Остатки в α-спиралях обычно имеют двугранные углы основной цепи ( φ ,  ψ ) около (-60 °, -45 °), как показано на изображении справа. В более общем виде они принимают двугранные углы, так что двугранный угол ψ одного остатка и двугранный угол φ следующего остатка в сумме составляют примерно -105 °. Как следствие, α-спиральные двугранные углы, как правило, попадают на диагональную полосу на диаграмме Рамачандрана (с наклоном -1) в диапазоне от (-90 °, -15 °) до (-35 °, -70 °). . Для сравнения, сумма двугранных углов для спирали 3 10 составляет примерно -75 °, тогда как для π-спирали примерно -130 °. Общая формула для угла поворота Ωна остаток любой полипептидной спирали с транс- изомерами определяется уравнением [14] [15]

3 cos Ω = 1 - 4 cos 2 φ + ψ/2

Α-спираль плотно упакована; внутри спирали почти нет свободного места. Боковые цепи аминокислот находятся за пределами спирали и направлены примерно «вниз» (то есть к N-концу), как ветви вечнозеленого дерева ( эффект рождественской елки ). Эта направленность иногда используется в предварительных картах электронной плотности с низким разрешением для определения направления белкового остова. [16]

Стабильность [ править ]

См. Также: Сшитый пептид

Спирали, наблюдаемые в белках, могут иметь длину от четырех до более чем сорока остатков, но типичная спираль содержит около десяти аминокислот (около трех витков). Как правило, короткие полипептиды не демонстрируют значительной -спиральной структуры в растворе, поскольку энтропийные затраты, связанные со сворачиванием полипептидной цепи, не компенсируются достаточным количеством стабилизирующих взаимодействий. В общем, водородные связи основной цепи α-спиралей считаются немного слабее, чем в β-листах , и легко разрушаются молекулами окружающей воды. Однако в более гидрофобных средах, таких как плазматическая мембрана , или в присутствии сорастворителей, таких как трифторэтанол(TFE) или выделенные из растворителя в газовой фазе [17] олигопептиды легко принимают стабильную α-спиральную структуру. Кроме того, в пептиды могут быть включены поперечные связи для конформационной стабилизации спиральных складок. Сшивки стабилизируют спиральное состояние за счет энтропийной дестабилизации развернутого состояния и удаления энтальпически стабилизированных «ложных» складок, которые конкурируют с полностью спиральным состоянием. [18] Было показано, что α-спирали более стабильны, устойчивы к мутациям и поддаются конструированию, чем β-цепи в природных белках [19], а также в искусственно созданных белках. [20]

Α-Спираль в контурах электронной плотности сверхвысокого разрешения, с атомами кислорода красным цветом, атомами азота синим и водородными связями в виде зеленых пунктирных линий (файл PDB 2NRL, 17–32). N-конечная остановка находится здесь наверху.

Экспериментальное определение [ править ]

Поскольку α-спираль определяется ее водородными связями и конформацией основной цепи, наиболее подробное экспериментальное свидетельство α-спиральной структуры получено с помощью рентгеновской кристаллографии с атомным разрешением, такой как пример, показанный справа. Ясно, что все карбонильные атомы кислорода основной цепи направлены вниз (к С-концу), но слегка расширяются, а Н-связи приблизительно параллельны оси спирали. Белковые структуры с помощью ЯМР-спектроскопии также хорошо показывают спирали с характерными наблюдениями ядерных связей эффекта Оверхаузера (NOE) между атомами на соседних витках спирали. В некоторых случаях отдельные водородные связи можно наблюдать непосредственно как небольшую скалярную связь в ЯМР.

Есть несколько методов с более низким разрешением для задания общей спиральной структуры. В ЯМР химические сдвиги (в частности, C & alpha ; , С β и С ') и остаточные дипольные муфты часто являются характеристикой спиралей. Спектр кругового дихроизма спиралей в дальнем УФ (170–250 нм) также идиосинкразический, демонстрируя ярко выраженный двойной минимум в области 208 и 222 нм. Инфракрасная спектроскопия используется редко, поскольку спектр α-спирали напоминает спектр случайной катушки (хотя он может быть обнаружен, например, путем обмена между водородом и дейтерием ). Наконец, криоэлектронная микроскопия теперь способен различать отдельные α-спирали в белке, хотя их отнесение к остаткам все еще является активной областью исследований.

Длинные гомополимеры аминокислот, если они растворимы, часто образуют спирали. Такие длинные изолированные спирали также можно обнаружить другими методами, такими как диэлектрическая релаксация , двулучепреломление потока и измерения постоянной диффузии . Строго говоря, эти методы обнаруживают только характерную вытянутую (длинную сигару) гидродинамическую форму спирали или ее большой дипольный момент .

Аминокислотные склонности [ править ]

Различные аминокислотные последовательности имеют разную склонность к формированию α-спиральной структуры. Незаряженные метионин , аланин , лейцин , глутамат и лизин («МАЛЕК» в однобуквенном коде аминокислот ) имеют особенно высокую склонность к образованию спиралей, тогда как пролин и глицин имеют плохую склонность к образованию спиралей. [21] Пролин либо разрывает спираль, либо изгибает ее, потому что не может отдавать амидную водородную связь.(не имеющий амидного водорода), а также потому, что его боковая цепь стерически вмешивается в основу предыдущего поворота - внутри спирали это вызывает изгиб примерно 30 ° оси спирали. [12] Однако пролин часто рассматривается как первый остаток спирали, это предполагается из-за его структурной жесткости. С другой стороны, глицин также имеет тенденцию разрушать спирали, потому что его высокая конформационная гибкость делает энтропийно дорогостоящим принятие относительно ограниченной α-спиральной структуры.

Таблица склонностей стандартных аминокислот к альфа-спирали [ править ]

Расчетные различия в свободной энергии Δ (Δ G ), рассчитанные в ккал / моль на остаток в α-спиральной конфигурации, относительно аланина, произвольно установленного равным нулю. Более высокие числа (более положительные свободные энергии) менее предпочтительны. Возможны значительные отклонения от этих средних чисел в зависимости от идентичности соседних остатков.

Различия в свободной энергии на остаток [22]
Аминокислота3-
буквенный		1-
буква		Винтовой штраф
ккал / молькДж / моль
АланинАлаА0,000,00
АргининArgр0,210,88
АспарагинAsnN0,652,72
Аспарагиновая кислотаЖерехD0,692,89
ЦистеинCysC0,682,85
Глютаминовая кислотаGluE0,401,67
ГлутаминGlnQ0,391,63
ГлицинGlyграмм1,004,18
ГистидинЕгоЧАС0,612,55
ИзолейцинИлья0,411,72
ЛейцинЛеяL0,210,88
ЛизинLysK0,261.09
МетионинВстретилисьM0,241,00
ФенилаланинPheF0,542,26
ПролинProп3,1613,22
СеринСерS0,502,09
ТреонинThrТ0,662,76
ТриптофанTrpW0,492,05
ТирозинТюрY0,532,22
ВалинВалV0,612,55

Дипольный момент [ править ]

Спираль имеет общий дипольный момент из-за совокупного эффекта отдельных микродиполей от карбонильных групп пептидной связи, указывающих вдоль оси спирали. [23] Эффекты этого макродиполя вызывают некоторые разногласия. α-спирали часто встречаются с N-концом, связанным с отрицательно заряженной группой, иногда с боковой цепью аминокислоты, такой как глутамат или аспартат., или иногда фосфат-ион. Некоторые считают, что спиральный макродиполь электростатически взаимодействует с такими группами. Другие считают, что это вводит в заблуждение, и более реалистично сказать, что потенциал водородной связи свободных групп NH на N-конце α-спирали может быть удовлетворен за счет водородной связи; это также можно рассматривать как совокупность взаимодействий между локальным microdipoles , такими как C = O ··· H-N . [24] [25]

Спиральные катушки [ править ]

Спирали типа «спиральная спираль» представляют собой высокостабильные формы, в которых две или более спиралей наматываются друг на друга в виде структуры «суперспираль». Спиральные спирали содержат очень характерный мотив последовательности, известный как гептадный повтор , в котором мотив повторяется через каждые семь остатков вдоль последовательности ( аминокислотные остатки, а не пары оснований ДНК). Первый и особенно четвертый остатки (известные как положения a и d ) почти всегда гидрофобны ; четвертый остаток обычно лейцин  - это дает начало названию структурного мотива, называемого лейциновой застежкой-молнией., который является разновидностью спиральной катушки. Эти гидрофобные остатки собираются вместе внутри спирального пучка. В общем, пятый и седьмой остатки (позиции e и g ) имеют противоположные заряды и образуют солевой мостик, стабилизированный электростатическими взаимодействиями. Волокнистые белки, такие как кератин или «стебли» миозина или кинезина, часто имеют структуру спиральной спирали, как и некоторые димеризующиеся белки. Пара спиральных спиралей - пучок из четырех спиралей  - является очень распространенным структурным мотивом в белках. Например, он встречается в гормоне роста человека и нескольких разновидностях гормона роста.цитохром . Белок Ропа , который способствует репликации плазмиды в бактериях, интересный случай , в котором один полипептид образует биспиральный и два мономера собирается , чтобы образовать четыре спирали пучок с.

Устройство лица [ править ]

Аминокислоты, составляющие определенную спираль, могут быть нанесены на спиральное колесо , представление, которое иллюстрирует ориентацию составляющих аминокислот (см. Статью о лейциновой молнии для такой диаграммы). Часто в глобулярных белках , а также в специализированных структурах, таких как спиральные спирали и лейциновые молнии , α-спираль будет иметь две «грани» - одна из них содержит преимущественно гидрофобные аминокислоты, ориентированные внутрь белка, в гидрофобное ядро , и один, содержащий преимущественно полярные аминокислоты, ориентированные на открытую для растворителя поверхность белка.

Изменения в ориентации связывания также происходят для олигопептидов с лицевой структурой. Этот паттерн особенно характерен для антимикробных пептидов , и было разработано множество моделей, чтобы описать, как это связано с их функцией. Общим для многих из них является то, что гидрофобная сторона антимикробного пептида образует поры в плазматической мембране после связывания с жировыми цепями в ядре мембраны. [26] [27]

Крупномасштабные сборки [ править ]

Молекула гемоглобина состоит из четырех связывающих гем субъединиц, каждая из которых в основном состоит из α-спиралей.

Миоглобин и гемоглобин , первые два белка, структуры которых были определены с помощью рентгеновской кристаллографии , имеют очень похожие складки, состоящие примерно на 70% из α-спирали, а остальные представляют собой неповторяющиеся области или «петли», соединяющие спирали. При классификации белков по их доминирующей складке в базе данных Структурная классификация белков поддерживается большая категория специально для белков, содержащих все α.

Таким образом, гемоглобин имеет еще более крупномасштабную четвертичную структуру , в которой функциональная молекула, связывающая кислород, состоит из четырех субъединиц.

Функциональные роли [ править ]

Спирали спиральной спирали лейциновой молнии и ДНК-связывающие спирали : фактор транскрипции Макс ( файл PDB 1HLO)
Бычий родопсин ( файл PDB 1GZM) с пучком из семи спиралей, пересекающих мембрану (поверхности мембраны отмечены горизонтальными линиями)

Связывание ДНК [ править ]

α-Спирали имеют особое значение в мотивах связывания ДНК , включая мотивы спираль-поворот-спираль, мотивы лейциновой молнии и мотивы цинковых пальцев . Это из-за того удобного структурного факта, что диаметр α-спирали составляет около 12 Å (1,2 нм), включая средний набор боковых цепей, примерно такой же, как ширина большой бороздки в B-форме ДНК , а также потому, что Спиральные димеры со спиральными спиралями (или лейциновая застежка-молния) могут легко позиционировать пару взаимодействующих поверхностей, чтобы контактировать с симметричным повтором, обычным для двойной спирали ДНК. [28] Примером обоих аспектов является фактор транскрипции. Макс (см. Изображение слева), который использует спиральную спиральную катушку для димеризации, позиционируя другую пару спиралей для взаимодействия в двух последовательных витках большой бороздки ДНК.

Мембранный охват [ править ]

α-Спирали также являются наиболее распространенным элементом структуры белка, который пересекает биологические мембраны ( трансмембранный белок ), [29] предполагается, потому что спиральная структура может удовлетворять все водородные связи основной цепи внутри, не оставляя полярных групп, открытых для мембраны, если боковые цепи гидрофобны. Белки иногда закрепляются одной спиралью, проходящей через мембрану, иногда парой, а иногда и пучком спиралей, наиболее классически состоящим из семи спиралей, расположенных вверх и вниз по кольцу, например, для родопсинов (см. Изображение справа) или для рецепторов, связанных с G-белком (GPCR).

Механические свойства [ править ]

α-Спирали при осевой деформации растяжения, характерное условие нагружения, которое возникает во многих богатых альфа-спиралями филаментах и ​​тканях, приводит к характерному трехфазному поведению касательного модуля жесткость-мягкость-жесткость. [30] Фаза I соответствует режиму малых деформаций, во время которого спираль растягивается однородно, за ней следует фаза II, в которой альфа-спиральные витки разрываются, опосредованно разрывом групп Н-связей. Фаза III обычно связана с растяжением ковалентной связи с большой деформацией.

Динамические характеристики [ править ]

Альфа-спирали в белках могут иметь низкочастотное аккордеоноподобное движение, наблюдаемое с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния [31] и анализируемое с помощью модели квазиконтинуума. [32] [33] Спирали, не стабилизированные третичными взаимодействиями, демонстрируют динамическое поведение, которое в основном может быть связано с истиранием спиралей с концов. [34]

Переход спираль – катушка [ править ]

См. Также: Модель перехода спираль – катушка.

Гомополимеры аминокислот (таких как полилизин ) могут принимать α-спиральную структуру при низкой температуре, которая «расплавляется» при высоких температурах. Этот переход спираль-клубок когда-то считался аналогом денатурации белка . В статистической механики этого перехода можно смоделировать с помощью элегантную переноса матричного метода, характеризуется двумя параметрами: склонность инициировать спираль и склонность продлить спирали.

В искусстве [ править ]

Джулиан Восс-Андреэ~d «с альфа - спираль для Полинг (2004), порошковой стали с покрытием, высота 10 футов (3 м). Скульптура стоит перед домом, где прошло детство Полинга, на бульваре Хоторн, 3945 SE в Портленде, штат Орегон , США.

По крайней мере пять художников явно ссылались на α-спираль в своих работах: Джули Ньюдолл в живописи и Джулиан Фосс-Андреэ , Батшеба Гроссман , Байрон Рубин и Майк Тайка в скульптуре.

Художница из Сан-Франциско Джули Ньюдолл [35] , имеющая степень в области микробиологии с незначительным искусством, с 1990 года специализируется на картинах, вдохновленных микроскопическими изображениями и молекулами. В ее картине «Восстание альфа-спирали» (2003) изображены человеческие фигуры. расположены по спирали α. По словам художника, «цветы отражают различные типы боковых цепей, которые каждая аминокислота держит в мире». [35]Эта же метафора также повторяется со стороны ученого: «β-листы не показывают жесткой повторяющейся регулярности, но текут в изящных извилистых кривых, и даже α-спираль имеет правильную форму, больше похожую на стебель цветка, узлы ветвления которого показывают влияние окружающей среды, истории развития и эволюции каждой части в соответствии с ее собственной идиосинкразической функцией ». [12]

Джулиан Фосс-Андреэ - скульптор немецкого происхождения, имеющий ученую степень в области экспериментальной физики и скульптуры. С 2001 года Восс-Андреа создает «белковые скульптуры» [36], основанные на структуре белка, причем α-спираль является одним из его любимых объектов. Фосс-Андреа создал скульптуры α-спирали из различных материалов, включая бамбук и целые деревья. Памятник Восс-Андреэ, созданный в 2004 году, чтобы отметить память Линуса Полинга , первооткрывателя α-спирали, сделан из большой стальной балки, преобразованной в структуру α-спирали. Ярко-красная скульптура высотой 10 футов (3 м) стоит перед домом, где прошло детство Полинга, в Портленде, штат Орегон .

Ленточные диаграммы α-спиралей являются важным элементом вытравленных лазером кристаллических скульптур белковых структур, созданных художницей Батшебой Гроссман , таких как структуры инсулина , гемоглобина и ДНК-полимеразы . [37] Байрон Рубин - бывший белковый кристаллограф, а ныне профессиональный скульптор в области металлических белков, нуклеиновых кислот и молекул лекарств, многие из которых содержат α-спирали, такие как субтилизин , гормон роста человека и фосфолипаза А2 . [38]

Майк Тайка - вычислительный биохимик из Вашингтонского университета, работающий с Дэвидом Бейкером . Tyka создает скульптуры из белковых молекул с 2010 года из меди и стали, включая убиквитин и тетрамер калиевых каналов . [39]

См. Также [ править ]

  • 3 10 спиралей
  • Бета-лист
  • Давыдовский солитон
  • Складывание (химия)
  • Ручки в отверстия набивка
  • Пи спираль
  • Proteopedia Helices_in_Proteins

Ссылки [ править ]

  1. ^ Кендрю JC , Дикерсон RE, Strandberg BE, Харт Р.Г., Дэвис DR, Phillips DC, Shore VC (февраль 1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 185 (4711): 422–7. Bibcode : 1960Natur.185..422K . DOI : 10.1038 / 185422a0 . PMID  18990802 . S2CID  4167651 .
  2. Перейти ↑ Neurath H (1940). «Внутримолекулярное сворачивание полипептидных цепей в зависимости от структуры белка». Журнал физической химии . 44 (3): 296–305. DOI : 10.1021 / j150399a003 .
  3. ^ Тейлор HS (1942). «Большие молекулы через атомные очки». Труды Американского философского общества . 85 (1): 1–12. JSTOR 985121 . 
  4. Перейти ↑ Huggins M (1943). «Строение волокнистых белков». Химические обзоры . 32 (2): 195–218. DOI : 10.1021 / cr60102a002 .
  5. ^ Брэгг WL , Кендрю JC , Perutz MF (1950). «Конфигурации полипептидных цепей в кристаллических белках». Труды Лондонского королевского общества. Серия А. Математические и физические науки . 203 (1074): 321– ?. Bibcode : 1950RSPSA.203..321B . DOI : 10.1098 / rspa.1950.0142 . S2CID 93804323 . 
  6. Перейти ↑ Pauling L , Corey RB , Branson HR (апрель 1951). «Структура белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–11. Полномочный код : 1951PNAS ... 37..205P . DOI : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID 14816373 .  
  7. ^ "Нобелевская премия по химии 1954" .
  8. ^ Dunitz J (2001). "Левая α-спираль Полинга". Angewandte Chemie International Edition . 40 (22): 4167–4173. DOI : 10.1002 / 1521-3773 (20011119) 40:22 <4167 :: АИД-ANIE4167> 3.0.CO; 2-Q . PMID 29712120 . 
  9. ^ Комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре (1970). «Аббревиатуры и символы для описания конформации полипептидных цепей». Журнал биологической химии . 245 : 6489–6497.
  10. ^ «Конформации полипептидов 1 и 2» . www.sbcs.qmul.ac.uk . Проверено 5 ноября 2018 .
  11. ^ Kabsch W, Sander C (декабрь 1983). «Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических элементов». Биополимеры . 22 (12): 2577–637. DOI : 10.1002 / bip.360221211 . PMID 6667333 . 
  12. ^ а б в Ричардсон Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Достижения в химии белков . 34 : 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 .
  13. ^ Ловелл SC, Davis IW, Arendall ВБ, де Баккер PI, Word JM, Prisant М.Г., Ричардсон JS, Ричардсон DC (февраль 2003). «Подтверждение структуры по геометрии Calpha: отклонения фи, пси и Сбета». Белки . 50 (3): 437–50. DOI : 10.1002 / prot.10286 . PMID 12557186 . 
  14. ^ Дикерсон RE, Гейс I (1969), структура и действие белков , Harper, Нью - Йорк
  15. ^ Зорко, Matjaž (2010). «Структурная организация белков» . В Лангеле, Юло; Cravatt, Бенджамин Ф .; Грэслунд, Астрид; фон Хейне, Гуннар ; Земля, Тиит; Ниссен, Шерри; Зорко, Матяж (ред.). Введение в пептиды и белки . Бока-Ратон: CRC Press . С. 36–57. ISBN 9781439882047.
  16. ^ Тервиллигер ТС (март 2010). «Быстрое построение модели альфа-спиралей в картах электронной плотности» . Acta Crystallographica Раздел D . 66 (Pt 3): 268–75. DOI : 10.1107 / S0907444910000314 . PMC 2827347 . PMID 20179338 .  
  17. ^ Hudgins RR, Джарролд MF (1999). «Формирование спирали в несольватированных пептидах на основе аланина: спиральные мономеры и спиральные димеры». Журнал Американского химического общества . 121 (14): 3494–3501. DOI : 10.1021 / ja983996a .
  18. ^ Kutchukian PS, Ян JS, Verdine GL, Шахнович EI (апрель 2009). «Всеатомная модель стабилизации альфа-спиральной структуры пептидов углеводородными скобками» . Журнал Американского химического общества . 131 (13): 4622–7. DOI : 10.1021 / ja805037p . PMC 2735086 . PMID 19334772 .  
  19. ^ Abrusan G, Marsh JA (2016). «Альфа-спирали более устойчивы к мутациям, чем бета-цепи» . PLOS Вычислительная биология . 12 (12): e1005242. Bibcode : 2016PLSCB..12E5242A . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1005242 . PMC 5147804 . PMID 27935949 .  
  20. ^ Rocklin GJ, et al. (2017). «Глобальный анализ сворачивания белков с использованием массового параллельного проектирования, синтеза и тестирования» . Наука . 357 (6347): 168–175. Bibcode : 2017Sci ... 357..168R . DOI : 10.1126 / science.aan0693 . PMC 5568797 . PMID 28706065 .  
  21. ^ Pace CN, Шольц JM (июль 1998). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков» . Биофизический журнал . 75 (1): 422–7. Bibcode : 1998BpJ .... 75..422N . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (98) 77529-0 . PMC 1299714 . PMID 9649402 .  
  22. ^ Пейс, К. Ник; Шольц, Дж. Мартин (1998). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков». Биофизический журнал . 75 . С. 422–427. Bibcode : 1998BpJ .... 75..422N . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (98) 77529-0 .
  23. ^ Hol РГ, Ван Duijnen PT, Berendsen HJ (1978). «Диполь альфа-спирали и свойства белков». Природа . 273 (5662): 443–446. Bibcode : 1978Natur.273..443H . DOI : 10.1038 / 273443a0 . PMID 661956 . S2CID 4147335 .  
  24. ^ Он JJ, Quiocho FA (октябрь 1993). «Доминирующая роль локальных диполей в стабилизации нескомпенсированных зарядов на сульфате, изолированном в периплазматическом активном транспортном белке» . Белковая наука . 2 (10): 1643–7. DOI : 10.1002 / pro.5560021010 . PMC 2142251 . PMID 8251939 .  
  25. Перейти ↑ Milner-White EJ (ноябрь 1997 г.). «Частичный заряд атома азота в пептидных связях» . Белковая наука . 6 (11): 2477–82. DOI : 10.1002 / pro.5560061125 . PMC 2143592 . PMID 9385654 .  
  26. ^ Кон, Эрик М .; Ширли, Дэвид Дж .; Ароцкий, Любовь; Пиччиано, Анджела М .; Риджуэй, Захари; Урбан, Майкл В .; Кароне, Бенджамин Р .; Капуто, Грегори А. (04.02.2018). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G» . Молекулы . 23 (2): 329. DOI : 10.3390 / modules23020329 . PMC 6017431 . PMID 29401708 .  
  27. ^ Toke, Orsolya (2005). «Противомикробные пептиды: новые кандидаты в борьбе с бактериальными инфекциями» . Биополимеры . 80 (6): 717–735. DOI : 10.1002 / bip.20286 . ISSN 0006-3525 . PMID 15880793 .  
  28. ^ Branden & Tooze, глава 10
  29. ^ Branden & Tooze, глава 12.
  30. ^ Ackbarow T, Чэнь X, Keten S, Бюлер MJ (октябрь 2007). «Иерархия, множественные энергетические барьеры и надежность определяют механику разрушения альфа-спиральных и бета-листовых белковых доменов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (42): 16410–5. Bibcode : 2007PNAS..10416410A . DOI : 10.1073 / pnas.0705759104 . PMC 2034213 . PMID 17925444 .  
  31. Перейти ↑ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (июль 1982 г.). «Низкочастотные моды в спектрах комбинационного рассеяния белков» . Биополимеры . 21 (7): 1469–72. DOI : 10.1002 / bip.360210715 . PMID 7115900 . 
  32. ↑ Chou KC (декабрь 1983 г.). «Идентификация низкочастотных мод в белковых молекулах» . Биохимический журнал . 215 (3): 465–9. DOI : 10.1042 / bj2150465 . PMC 1152424 . PMID 6362659 .  
  33. ↑ Chou KC (май 1984). «Биологические функции низкочастотных колебаний (фононов). III. Спиральные структуры и микросреда» . Биофизический журнал . 45 (5): 881–9. Bibcode : 1984BpJ .... 45..881C . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (84) 84234-4 . PMC 1434967 . PMID 6428481 .  
  34. ^ Фирц В, Райнер А, Kiefhaber Т (январь 2009 г.). «Локальная конформационная динамика в альфа-спиралях, измеренная с помощью быстрой передачи триплетов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (4): 1057–62. Bibcode : 2009PNAS..106.1057F . DOI : 10.1073 / pnas.0808581106 . PMC 2633579 . PMID 19131517 .  
  35. ^ a b «Джули Ньюдолл, вдохновленное наукой искусство, музыка, настольные игры» . www.brushwithscience.com . Проверено 6 апреля 2016 .
  36. ^ Восс-Андреэ J (2005). «Белковые скульптуры: строительные блоки жизни вдохновляют искусство». Леонардо . 38 : 41–45. DOI : 10.1162 / leon.2005.38.1.41 . S2CID 57558522 . 
  37. ^ Гроссман, Вирсавия. «О художнике» . Скульптура Вирсавия . Проверено 6 апреля 2016 .
  38. ^ "О" . молекулярная скульптура . com . Проверено 6 апреля 2016 .
  39. ^ Тык, Майк. «О» . www.miketyka.com . Проверено 6 апреля 2016 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Туз Дж., Брандин С. (1999). Введение в структуру белка . Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 0-8153-2304-2..
  • Айзенберг Д. (сентябрь 2003 г.). «Открытие альфа-спирали и бета-листа, основных структурных особенностей белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (20): 11207–10. Bibcode : 2003PNAS..10011207E . DOI : 10.1073 / pnas.2034522100 . PMC  208735 . PMID  12966187 .
  • Эстбери В.Т., Вудс HJ (1931). «Молекулярные массы белков». Природа . 127 (3209): 663–665. Bibcode : 1931Natur.127..663A . DOI : 10.1038 / 127663b0 . S2CID  4133226 .
  • Astbury WT, улица A (1931 г.). «Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и родственных волокон. I. Общие» . Пер. R. Soc. Лондон . A230 : 75-101. Bibcode : 1932RSPTA.230 ... 75A . DOI : 10,1098 / rsta.1932.0003 .
  • Эстбери В. Т. (1933). «Некоторые проблемы рентгеноструктурного анализа шерсти животных и других белковых волокон». Пер. Faraday Soc . 29 (140): 193–211. DOI : 10.1039 / tf9332900193 .
  • Эстбери В.Т., Вудс HJ (1934). «Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и родственных волокон. II. Молекулярная структура и эластические свойства кератина волос» . Философские труды Королевского общества Лондона серии A . 232 (707–720): 333–394. Bibcode : 1934RSPTA.232..333A . DOI : 10,1098 / rsta.1934.0010 .
  • Эстбери В. Т., Сиссон В. А. (1935). «Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и родственных волокон. III. Конфигурация молекулы кератина и ее ориентация в биологической клетке» . Труды Королевского общества . A150 (871): 533–551. Bibcode : 1935RSPSA.150..533A . DOI : 10.1098 / rspa.1935.0121 .
  • Сугета Х., Миядзава Т (1967). «Общий метод расчета спиральных параметров полимерных цепей по длине связи, углам связи и углам внутреннего вращения». Биополимеры . 5 (7): 673–679. DOI : 10.1002 / bip.1967.360050708 .
  • Вада А (1976). «Альфа-спираль как электрический макродиполь». Успехи в биофизике : 1–63. PMID  797240 .
  • Чотия К., Левитт М., Ричардсон Д. (октябрь 1977 г.). «Структура белков: упаковка альфа-спиралей и гофрированные листы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (10): 4130–4. Bibcode : 1977PNAS ... 74.4130C . DOI : 10.1073 / pnas.74.10.4130 . PMC  431889 . PMID  270659 .
  • Чотия С., Левитт М., Ричардсон Д. (январь 1981 г.). «Упаковка от спирали к спирали в белках». Журнал молекулярной биологии . 145 (1): 215–50. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (81) 90341-7 . PMID  7265198 .
  • Хол WG (1985). «Роль диполя альфа-спирали в функции и структуре белка» . Прогресс в биофизике и молекулярной биологии . 45 (3): 149–95. DOI : 10.1016 / 0079-6107 (85) 90001-X . PMID  3892583 .
  • Барлоу DJ, Торнтон Дж. М. (июнь 1988 г.). «Геометрия спирали в белках». Журнал молекулярной биологии . 201 (3): 601–19. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (88) 90641-9 . PMID  3418712 .
  • Мурзин А.Г., Финкельштейн А.В. (декабрь 1988 г.). «Общая архитектура альфа-спиральной глобулы». Журнал молекулярной биологии . 204 (3): 749–69. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (88) 90366-X . PMID  3225849 .

Внешние ссылки [ править ]

  • NetSurfP вер. 1.1 - Доступность поверхности белка и прогноз вторичной структуры
  • Калькулятор угла поворота α-спирали
  • Сайт художника Джули Ньюдолл
  • Сайт художника Джулиана Вос-Андреэ