Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

В цепочечной биологической молекуле , такой как белок или нуклеиновая кислота , структурный мотив представляет собой обычную трехмерную структуру, которая появляется во множестве различных, эволюционно не связанных между собой молекул. [1] Структурный мотив не обязательно должен быть связан с мотивом последовательности ; он может быть представлен разными и совершенно неродственными последовательностями в разных белках или РНК.

В нуклеиновых кислотах [ править ]

В зависимости от последовательности и других условий нуклеиновые кислоты могут образовывать множество структурных мотивов, которые, как считается, имеют биологическое значение.

Стебель-петля
Спаривание внутримолекулярных оснований «стебель-петля» - это паттерн, который может встречаться в одноцепочечной ДНК или, чаще, в РНК. [2] Структура также известна как шпилька или петля шпильки. Это происходит, когда две области одной и той же цепи, обычно комплементарные по нуклеотидной последовательности при считывании в противоположных направлениях, пара оснований образуют двойную спираль, которая заканчивается непарной петлей. Полученная структура является ключевым строительным блоком многих вторичных структур РНК.
Крестообразная ДНК
Крестообразная ДНК - это форма не-B-ДНК, которая требует, по крайней мере, 6- нуклеотидной последовательности инвертированных повторов для образования структуры, состоящей из стержня, точки ветвления и петли в форме крестовины, стабилизированной отрицательной суперспирализацией ДНК . [3] Были описаны два класса крестообразной ДНК; в сложенном и разложенном виде.
G-квадруплекс
Вторичные структуры G-квадруплекса (G4) образуются в нуклеиновых кислотах последовательностями, богатыми гуанином . [4] Они имеют спиралевидную форму и содержат тетрады гуанина, которые могут образовывать одну, [5] две [6] или четыре нити. [7]
D-петля
Цикл перемещения или D-петля является ДНК - структурой , в которой две нити молекулы двухцепочечной ДНК разделены для протяжения и держали друг от друга на третьей нити ДНК. [8] Р-петля похожа на D-петлю, но в этом случае третья цепь представляет собой РНК , а не ДНК. [9] Третья цепь имеет последовательность оснований , которая комплементарна одной из основных цепей и соединяется с ней, таким образом замещая другую комплементарную главную цепь в этом районе. Таким образом, внутри этой области структура представляет собой форму трехцепочечной ДНК.. На схеме в статье, вводящей термин, проиллюстрирована D-петля с формой, напоминающей заглавную букву «D», где смещенная нить образует петлю буквы «D». [10]

В белках [ править ]

В белках структурный мотив описывает связь между вторичными структурными элементами. Индивидуальный мотив обычно состоит только из нескольких элементов, например, из мотива «спираль-поворот-спираль» всего три. Обратите внимание, что хотя пространственная последовательность элементов может быть идентична во всех экземплярах мотива, они могут кодироваться в любом порядке в пределах основного гена . Помимо вторичных структурных элементов, структурные мотивы белков часто включают петли переменной длины и неопределенной структуры. Структурные мотивы также могут проявляться в виде тандемных повторов .

Бета шпилька
Чрезвычайно часто. Две антипараллельные бета-нити, соединенные плотным поворотом нескольких аминокислот между собой.
Греческий ключ
Четыре бета-нити, три соединены шпильками, четвертая загнута сверху.
Омега петля
Петля, в которой остатки, составляющие начало и конец петли, очень близко друг к другу. [11]
Спираль-петля-спираль
Состоит из альфа-спиралей, связанных цепочкой аминокислот. Этот мотив присутствует в факторах транскрипции.
Цинковый палец
Две бета-нити с концом альфа-спирали, загнутым для связывания иона цинка . Важен в ДНК-связывающих белках.
Спираль-поворот-спираль
Две α-спирали, соединенные короткой цепочкой аминокислот, обнаружены во многих белках, регулирующих экспрессию генов. [12]
Гнездо
Чрезвычайно часто. Три последовательных аминокислотных остатка образуют анион-связывающую вогнутость. [13]
Ниша
Чрезвычайно часто. Три или четыре последовательных аминокислотных остатка образуют катион-связывающий элемент. [14]

См. Также [ править ]

  • Мотив последовательности
  • Короткий линейный мотив
  • Белковые тандемные повторы

Ссылки [ править ]

  1. Johansson, MU (23 июля 2012 г.). «Определение и поиск структурных мотивов с помощью DeepView / Swiss-PdbViewer» . BMC Bioinformatics . 13 (173): 173. DOI : 10,1186 / 1471-2105-13-173 . PMC  3436773 . PMID  22823337 .
  2. ^ Большой, Александр (2010). Кластеризация генома: от лингвистических моделей к классификации генетических текстов . Springer. п. 47. ISBN 9783642129513. Проверено 24 марта 2021 года .
  3. ^ Shlyakhtenko Л.С., Potaman В.Н., Sinden RR, Любченко YL (июль 1998). «Структура и динамика сверхспиральной крестообразной формы ДНК». J. Mol. Биол . 280 (1): 61–72. CiteSeerX 10.1.1.555.4352 . DOI : 10.1006 / jmbi.1998.1855 . PMID 9653031 .  
  4. ^ Routh ED, Creacy SD, Beerbower PE, Akman SA, Vaughn JP, Smaldino PJ (март 2017 г.). «Подход сродства к G-квадруплексной ДНК для очистки ферментативно активной резолвазы 1 G4» . Журнал визуализированных экспериментов . 121 (121). DOI : 10.3791 / 55496 . PMC 5409278 . PMID 28362374 .  
  5. ^ Largy Е, Mergny Дж, Gabelica В (2016). «Глава 7. Роль ионов щелочных металлов в структуре и стабильности G-квадруплексной нуклеиновой кислоты». В Astrid S, Helmut S, Roland KO S (ред.). Ионы щелочных металлов: их роль в жизни . Ионы металлов в науках о жизни. 16 . Springer. С. 203–258. DOI : 10.1007 / 978-4-319-21756-7_7 (неактивный 2021-01-11).CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  6. ^ Sundquist WI, Клаг A (декабрь 1989). «Теломерная ДНК димеризуется путем образования гуаниновых тетрад между петлями шпильки». Природа . 342 (6251): 825–9. Bibcode : 1989Natur.342..825S . DOI : 10.1038 / 342825a0 . PMID 2601741 . S2CID 4357161 .  
  7. Sen D, Gilbert W (июль 1988 г.). «Формирование параллельных четырехцепочечных комплексов богатыми гуанином мотивами в ДНК и его значение для мейоза». Природа . 334 (6180): 364–6. Bibcode : 1988Natur.334..364S . DOI : 10.1038 / 334364a0 . PMID 3393228 . S2CID 4351855 .  
  8. ^ DePamphilis, Мелвин (2011). Дублирование генома . Garland Science, Taylor & Francis Group, LLC. п. 419. ISBN 9780415442060. Проверено 24 марта 2021 года .
  9. Аль-Хадид, Каис (1 июля 2016 г.). «R-петля: новый регулятор динамики хроматина» . Acta Biochim Biophys Sin (Шанхай) . 48 (7): 623–31. DOI : 10,1093 / Abbs / gmw052 . PMC 6259673 . PMID 27252122 .  
  10. ^ Kasamatsu, H .; Робберсон, DL; Виноград, Дж. (1971). «Новая замкнутая кольцевая митохондриальная ДНК со свойствами реплицирующегося интермедиата» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (9): 2252–2257. Bibcode : 1971PNAS ... 68.2252K . DOI : 10.1073 / pnas.68.9.2252 . PMC 389395 . PMID 5289384 .  
  11. ^ Hettiarachchy, Navam S (2012). Пищевые белки и пептиды: химия, функциональность, взаимодействия и коммерциализация . CRC Press Taylor & Francis Group. п. 16. ISBN 9781420093421. Проверено 24 марта 2021 года .
  12. ^ Дубей, RC (2014). Продвинутая биотехнология . S Chand Publishing. п. 505. ISBN 978-8121942904. Проверено 24 марта 2021 года .
  13. Милнер-Уайт, Э. Джеймс (26 сентября 2011 г.). «Функциональные возможности первых пептидов и появление жизни» . Гены . 2 (4): 674. DOI : 10.3390 / genes2040671 . PMC 3927598 . PMID 24710286 .  
  14. Милнер-Уайт, Э. Джеймс (26 сентября 2011 г.). «Функциональные возможности первых пептидов и появление жизни» . Гены . 2 (4): 678. DOI : 10.3390 / genes2040671 . PMC 3927598 . PMID 24710286 .  
  • PROSITE База данных семейств и доменов белков
  • SCOP Структурная классификация белков
  • CATH Класс Архитектура Топология Гомология
  • ФССП ФССП
  • PASS2 PASS2 - белковые выравнивания как структурные суперсемейства
  • SMoS SMoS - База данных структурных мотивов надсемейства
  • S4 S4: Сервер для анализа мотивов супервторичной структуры

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Чанг Ю.С., Гельфанд Т.И., Кистер А.Е., Гельфанд И.М. (2007). «Новая классификация супервторичных структур сэндвич-подобных белков раскрывает строгие закономерности сборки цепей». Белки . 68 (4): 915–921. DOI : 10.1002 / prot.21473 . PMID  17557333 . S2CID  29904865 .