Эта статья была опубликована в рецензируемом журнале WikiJournal of Science (2018). Щелкните, чтобы просмотреть опубликованную версию.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Лизин
L-лизин - L-Lysine.svg
Лизин-из-xtal-3D-bs-17.png
Лизин-из-xtal-3D-sf.png
Имена
Название ИЮПАК
(2 S ) -2,6-диаминогексановая кислота ( L- лизин) (2 R ) -2,6-диаминогексановая кислота ( D- лизин)
Другие имена
Лизин, D- лизин, L- лизин, LYS, h-Lys-OH
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
ECHA InfoCard100.000.673 Отредактируйте это в Викиданных
КЕГГ
UNII
Характеристики
C 6 H 14 N 2 O 2
Молярная масса146,190  г · моль -1
1,5 кг / л
Фармакология
B05XB03 ( ВОЗ )
Страница дополнительных данных
Структура и свойства
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Лизин (символ Lys или K ) [2] - это α-аминокислота, которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной форме -NH 3 + в биологических условиях), группу α-карбоновой кислоты (которая находится в депротонированной форме -COO - в биологических условиях) и лизил боковой цепи ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), классифицируя его как основную заряженную (при физиологическом pH) алифатическую аминокислоту. Он кодируется с помощью кодоновAAA и AAG. Как почти все другие аминокислоты, α-углерод является хиральным, и лизин может относиться либо к энантиомеру, либо к их рацемической смеси . Для целей данной статьи лизин будет относиться к биологически активному энантиомеру L-лизина, где α-углерод находится в S-конфигурации.

Организм человека не может синтезировать лизин. Он необходим для человека и должен быть получен с пищей. У организмов, которые синтезируют лизин, он имеет два основных пути биосинтеза : диаминопимелатный и α-аминоадипатный пути, в которых используются разные ферменты и субстраты и которые обнаруживаются у разных организмов. Катаболизм лизина происходит по одному из нескольких путей, наиболее распространенным из которых является путь сахаропина .

Лизин играет несколько ролей в организме человека, в первую очередь протеиногенез , но также и в сшивании полипептидов коллагена , в поглощении основных минеральных питательных веществ и в производстве карнитина , который играет ключевую роль в метаболизме жирных кислот . Лизин также часто участвует в модификациях гистонов и, таким образом, влияет на эпигеном . Ε -аминогруппы часто участвует в образовании водородной связи и в качестве общего основани в катализе . Группа ε- аммония (NH 3 + ) присоединена к четвертому атому углерода от α-углерода, который присоединен к карбоксильной (C = OOH) группе. [3]

Из-за его важности в нескольких биологических процессах недостаток лизина может привести к нескольким болезненным состояниям, включая дефектные соединительные ткани, нарушение метаболизма жирных кислот, анемию и системную белково-энергетическую недостаточность. Напротив, переизбыток лизина, вызванный неэффективным катаболизмом, может вызвать серьезные неврологические расстройства .

Лизин был впервые выделен немецким химиком-биологом Фердинандом Генрихом Эдмундом Дрехселем в 1889 году из казеина молока. [4] Он назвал его « лизин ». [5] В 1902 году немецкие химики Эмиль Фишер и Фриц Вейгерт определили химическую структуру лизина, синтезируя его. [6]

Биосинтез [ править ]

Пути биосинтеза лизина. За биосинтез L- лизина de novo отвечают два пути , а именно: (A) диаминопимелатный путь и (B) α ‑ аминоадипатный путь.

В природе идентифицированы два пути синтеза лизина. Путь диаминопимелата (DAP) относится к семейству биосинтетических веществ, полученных из аспартата , которые также участвуют в синтезе треонина , метионина и изолейцина . [7] [8] В то время как путь α-аминоадипата (AAA) является частью семейства биосинтетических глутаматов . [9] [10]

Путь DAP обнаруживается как у прокариот, так и у растений и начинается с катализируемой дигидродипиколинатсинтазой (DHDPS) (EC 4.3.3.7) реакции конденсации между производным аспартата, полуальдегидом L- аспартата и пируватом с образованием (4 S ) -4-гидрокси -2,3,4,5-тетрагидро- (2 S ) -дипиколиновая кислота (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] Продукт затем уменьшаются с помощью дигидродипиколинатредуктазы (DHDPR) (EC 1.3.1.26), с NAD (P) H в качестве донора протонов, с получением 2,3, 4,5-тетрагидродипиколинат (THDP). [16] С этого момента были обнаружены четыре варианта пути, а именно пути ацетилазы, аминотрансферазы, дегидрогеназы и сукцинилазы. [7] [17] Путь как ацетилазы, так и варианта сукцинилазы использует четырестадии, катализируемые ферментами , путь аминотрансферазы использует два фермента, а путь дегидрогеназы использует один фермент. [18] Эти четыре варианта пути сходятся в образовании предпоследнего продукта, мезо- диаминопимелата, который впоследствии ферментативно декарбоксилируется в необратимой реакции, катализируемой диаминопимелатдекарбоксилазой (DAPDC) (EC 4.1.1.20), с образованием L- лизина. [19][20] Путь DAP регулируется на нескольких уровнях, включая вышестоящие ферменты, участвующие в процессинге аспартата, а также на начальной стадии конденсации, катализируемой DHDPS. [20] [21] Лизин создает сильную отрицательную обратную связь для этих ферментов и, следовательно, регулирует весь путь. [21]

Путь AAA включает конденсацию α-кетоглутарата и ацетил-CoA через промежуточный AAA для синтеза L- лизина. Было показано, что этот путь присутствует у нескольких видов дрожжей , а также у простейших и высших грибов. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] Также сообщалось, что альтернативный вариант пути AAA был обнаружен у Thermus thermophilus и Pyrococcus horikoshii , что может указывать на то, что этот путь более широко распространен у прокариот, чем предполагалось изначально. [28] [29] [30] Первый иОграничивающей скорость стадией в пути AAA является реакция конденсации между ацетил-КоА и α ‑ кетоглутаратом, катализируемая гомоцитрат-синтазой (HCS) (EC 2.3.3.14), с образованием промежуточного гомоцитрил ‑ КоА, который гидролизуется тем же ферментом до производят гомоцитрат . [31] Homocitrate ферментативно обезвожен путем homoaconitase (HAC) (EC 4.2.1.36) с получением цис -homoaconitate . [32] HAc затем катализирует вторую реакцию, в которой цис- гомоаконитат подвергается регидратации с образованием гомоизоцитрата . [10]Полученный продукт подвергается окислительному декарбоксилированию под действием гомоизоцитратдегидрогеназы (HIDH) (EC 1.1.1.87) с образованием α ‑ кетоадипата. [10] ААА затем образуется через пиридоксаль-5'-фосфат (PLP) -зависимую аминотрансферазу (PLP-AT) (EC 2.6.1.39) с использованием глутамата в качестве донора аминогруппы. [31] С этого момента путь AAA меняется в зависимости от [чего-то здесь не хватает? -> по крайней мере, заголовок раздела! ] о королевстве. В грибах AAA восстанавливается до α ‑ аминоадипат-полуальдегида посредством AAA-редуктазы (EC 1.2.1.95) в уникальном процессе, включающем как аденилирование, так и восстановление, которое активируется фосфопантетеинилтрансферазой.(EC 2.7.8.7). [10] После того , как образуются полуальдегид, saccharopine редуктазы (ЕС 1.5.1.10) катализирует реакцию конденсации с глутаматом и NAD (P) H, в качестве донора протонов, и имин восстанавливает с получением предпоследнюю продукта, saccharopine. [30] Заключительная стадия этого пути у грибов включает окислительное дезаминирование сахаропина, катализируемое сахаропиндегидрогеназой (SDH) (EC 1.5.1.8) , в результате чего образуется L- лизин. [10] В варианте пути ААА, обнаруженном у некоторых прокариот, ААА сначала превращается в N ‑ ацетил-α-аминоадипат, который фосфорилируется, а затем восстанавливается.дефосфорилирован до ε-альдегида. [30] [31] Затем альдегид трансаминируется в N- ацетил-лизин, который деацетилируется с образованием L- лизина. [30] [31] Однако ферменты, участвующие в этом вариантном пути, нуждаются в дальнейшей проверке.

Катаболизм [ править ]

Путь катаболизма сахаропин-лизина. Путь сахаропина является наиболее заметным путем катаболизма лизина.

Как и все аминокислоты, катаболизм лизина инициируется поглощением лизина с пищей или расщеплением внутриклеточного белка. Катаболизм также используется как средство для контроля внутриклеточной концентрации свободного лизина и поддержания стабильного состояния для предотвращения токсических эффектов избыточного свободного лизина. [33] В катаболизме лизина участвуют несколько путей, но наиболее часто используется сахаропиновый путь, который в основном происходит в печени (и аналогичных органах) у животных, особенно в митохондриях . [34] [33] [35] [36] Это обратное ранее описанному пути AAA.[34] [37] У животных и растений первые две стадии сахаропинового пути катализируются бифункциональным ферментом, α-аминоадипической полуальдегидсинтазой (AASS) , который содержит лизин-кетоглутаратредуктазу (LKR) (EC 1.5.1.8). ) и активности СДГ, тогда как у других организмов, таких как бактерии и грибы, оба эти фермента кодируются отдельными генами . [38] [39] Первый этап включает катализируемое LKR восстановление L- лизина в присутствии α-кетоглутарата с образованием сахаропина, при этом NAD (P) H действует как донор протонов. [40] Затем сахаропин подвергается реакции дегидратации, катализируемой SDH в присутствии NAD +., чтобы производить ААС и глутамат. [41] AAS дегидрогеназа (AASD) (EC 1.2.1.31) затем дегидратирует молекулу до AAA. [40] Впоследствии PLP-AT катализирует реакцию, обратную реакции пути биосинтеза AAA, в результате чего AAA превращается в α-кетоадипат. Продукт, α ‑ кетоадипат, декарбоксилируется в присутствии NAD + и кофермента А с образованием глутарил-КоА, однако фермент, участвующий в этом, еще полностью не выяснен. [42] [43] Некоторые данные свидетельствуют о том, что комплекс 2-оксоадипатдегидрогеназы (OADHc), который структурно гомологичен субъединице E1 комплекса оксоглутаратдегидрогеназы (OGDHc)(EC 1.2.4.2), отвечает за реакцию декарбоксилирования. [42] [44] Наконец, глутарил-КоА окислительно декарбоксилируется в кротон-КоА под действием глутарил-КоА дегидрогеназы (EC 1.3.8.6), которая затем подвергается дальнейшей переработке с помощью нескольких ферментативных стадий с образованием ацетил-КоА; незаменимый углеродный метаболит, участвующий в цикле трикарбоновых кислот (TCA) . [40] [45] [46] [47]

Пищевая ценность [ править ]

Лизин - одна из девяти незаменимых аминокислот человека. [48] Потребности человека в питании варьируются от ~ 60 мг · кг -1 · сут -1 в младенчестве до ~ 30 мг · кг -1 · сут -1 у взрослых. [34] Это требование обычно выполняется в западном обществе, где потребление лизина из мясных и овощных источников значительно превышает рекомендуемую норму. [34] В вегетарианской диете потребление лизина меньше из-за ограниченного количества лизина в зерновых культурах по сравнению с мясными источниками. [34]

Учитывая ограниченную концентрацию лизина в зерновых культурах, долгое время предполагалось, что содержание лизина можно увеличить с помощью методов генетической модификации . [49] [50] Часто эти методы включали умышленное нарушение регуляции на DAP пути путем введения лизина обратных нечувствительных ортологов фермента DHDPS. [49] [50] Эти методы имели ограниченный успех, вероятно, из-за токсических побочных эффектов увеличения свободного лизина и косвенного воздействия на цикл TCA. [51] Растения накапливают лизин и другие аминокислоты в виде запасных белков семян., находящийся в семенах растения, и представляет собой съедобный компонент зерновых культур. [52] Это подчеркивает необходимость не только увеличения свободного лизина, но и направления лизина на синтез стабильных запасных белков семян и, как следствие, повышения питательной ценности потребляемого компонента сельскохозяйственных культур. [53] [54] В то время как методы генетической модификации имели ограниченный успех, более традиционные методы селекции позволили выделить « качественную белковую кукурузу », которая имеет значительно повышенные уровни лизина и триптофана , также незаменимых аминокислот. Это увеличение содержания лизина приписывают непрозрачному-2мутация, которая снижает транскрипцию связанных с зеином запасных белков семян, лишенных лизина, и, как следствие, увеличивает количество других белков, богатых лизином. [54] [55] Обычно, чтобы преодолеть ограниченное количество лизина в кормах для скота , добавляют лизин промышленного производства. [56] [57] Промышленный процесс включает ферментативное культивирование Corynebacterium glutamicum и последующую очистку лизина. [56]

Источники питания [ править ]

Хорошими источниками лизина являются продукты с высоким содержанием белка, такие как яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя , фасоль и горох, сыр (особенно пармезан) и определенная рыба (например, треска и сардины ). [58] Лизин является лимитирующей аминокислотой (незаменимой аминокислоты , найденный в наименьшее количество в частности пищевых продуктов) в большинстве зерновых культур , но в изобилии в большинстве импульсов (бобовых). [59] Вегетарианская диета или диета с низким содержанием животного белка может быть достаточной для белка, включая лизин, если она включает как зерновые, так и бобовые, но нет необходимости употреблять эти две группы продуктов в одном приеме пищи.

Считается, что пища содержит достаточное количество лизина, если в ней содержится не менее 51 мг лизина на грамм белка (так что белок составляет 5,1% лизина). [60] L-лизин HCl используется в качестве пищевой добавки , обеспечивая 80,03% L-лизина. [61] Таким образом, 1 г L-лизина содержится в 1,25 г L-лизина HCl.

Примеры продуктов, содержащих значительное количество лизина
ЕдаЛизин (% белка)
Рыбы9,19%
Говядина, фарш, 90% постная / 10% жирная, приготовленная8,31%
Курица , запекание, мясо и кожа, приготовленные, жареные8,11%
Azuki фасоль (фасоль адзуки), зрелые семена, сырье7,53%
Молоко, обезжиренное7,48%
Соя , зрелые семена, сырые7,42%
Яйцо , целое, сырое7,27%
Горох колотый, зрелые семена, сырой7,22%
Чечевица , розовая, сырая6,97%
Фасоль , зрелые семена, сырые6,87%
Нут (бобы гарбанзо, бенгальский грамм), зрелые семена, сырые6,69%
Фасоль , зрелые семена, сырые5,73%

Биологические роли [ править ]

Наиболее частая роль лизина - протеиногенез. Лизин часто играет важную роль в структуре белка . Поскольку его боковая цепь содержит положительно заряженную группу на одном конце и длинный гидрофобный углеродный хвост рядом с основной цепью, лизин считается несколько амфипатическим . По этой причине лизин можно найти скрытым, а также чаще всего в каналах растворителя и на внешней стороне белков, где он может взаимодействовать с водной средой. [62] Лизин также может способствовать стабильности белка, поскольку его ε-аминогруппа часто участвует в водородных связях , солевых мостиках и ковалентных взаимодействиях с образованием основания Шиффа .[62] [63] [64] [65]

Вторая важная роль лизина заключается в эпигенетической регуляции посредством модификации гистонов . [66] [67] Существует несколько типов ковалентных модификаций гистонов, которые обычно включают остатки лизина, обнаруженные в выступающем хвосте гистонов. Модификации часто включают добавление или удаление ацетила (-CH 3 CO) с образованием ацетиллизина или его превращение в лизин, до трех метил (-CH 3 ) , убиквитин или группу белка сумо . [66] [68] [69] [70] [71]Различные модификации оказывают влияние на регуляцию генов , при которой гены могут быть активированы или подавлены.

Лизин также играет ключевую роль в других биологических процессах, включая; структурные белки соединительной ткани , гомеостаз кальция и метаболизм жирных кислот . [72] [73] [74] Было показано, что лизин участвует в сшивании трех спиральных полипептидов в коллагене , что приводит к его стабильности и прочности на разрыв. [72] [75] Этот механизм сродни роли лизина в стенках бактериальных клеток , в которых лизин (и мезо-диаминопимелат) имеют решающее значение для образования поперечных связей и, следовательно, стабильности клеточной стенки. [76] Эта концепция ранее была исследована как средство предотвращения нежелательного высвобождения потенциально патогенных генетически модифицированных бактерий. Было предложено использовать ауксотрофный штамм Escherichia coli ( X 1776) для всех практик генетической модификации, поскольку этот штамм не может выжить без добавления DAP и, следовательно, не может жить вне лабораторной среды. [77] Также предполагалось, что лизин участвует в абсорбции кальция в кишечнике и задержке в почках, и, таким образом, может играть роль в гомеостазе кальция .[73] Наконец, было показано, что лизин является предшественником карнитина , который переносит жирные кислоты в митохондрии , где они могут окисляться для высвобождения энергии. [74] [78] Карнитин синтезируется из триметиллизина , который является продуктом распада определенных белков, так как такой лизин сначала должен быть включен в белки и метилирован, прежде чем превратиться в карнитин. [74] Однако у млекопитающих основным источником карнитина являются пищевые источники, а не превращение лизина. [74]

В опсинах как родопсин и визуальных опсинах (кодируемые гены OPN1SW , OPN1MW и OPN1LW ), ретинальдегид образует основание Шифф с остатком сохраняющегося лизина, и взаимодействием света с retinylidene группой вызывает передачу сигнала в цветовом зрении ( подробнее см визуального цикла подробнее).

Спорные роли [ править ]

Давно обсуждается, что лизин при внутривенном или пероральном введении может значительно увеличить высвобождение гормонов роста . [79] Это привело к тому, что спортсмены стали использовать лизин как средство стимулирования мышечного роста во время тренировок, однако на сегодняшний день не было обнаружено никаких существенных доказательств в поддержку этого применения лизина. [79] [80]

Поскольку белки вируса простого герпеса (ВПГ) богаче аргинином и беднее лизином, чем клетки, которые они заражают, добавки лизина были опробованы в качестве лечения. Поскольку две аминокислоты поглощаются кишечником, регенерируются почками и перемещаются в клетки одними и теми же переносчиками аминокислот , теоретически изобилие лизина ограничивает количество аргинина, доступного для репликации вируса. [81] Клинические исследования не предоставляют убедительных доказательств эффективности в качестве профилактического средства или лечения вспышек ВПГ. [82] [83] В ответ на заявления о том, что лизин может улучшить иммунный ответ на ВПГ, был проведен обзор Европейского агентства по безопасности пищевых продуктов.не обнаружил доказательств причинно-следственной связи. В том же обзоре, опубликованном в 2011 году, не было обнаружено никаких доказательств в поддержку утверждений о том, что лизин может снижать уровень холестерина, повышать аппетит, способствовать синтезу белка в любой роли, кроме обычного питательного вещества, или увеличивать абсорбцию или удержание кальция. [84]

Роли в болезни [ править ]

Заболевания, связанные с лизином, являются результатом последующей обработки лизина, то есть включения в белки или модификации альтернативных биомолекул. Роль лизина в коллагене была изложена выше, однако недостаток лизина и гидроксилизина, участвующих в сшивании пептидов коллагена, был связан с болезненным состоянием соединительной ткани. [85] Поскольку карнитин является ключевым метаболитом, полученным из лизина, участвующим в метаболизме жирных кислот, некачественная диета, в которой отсутствует достаточное количество карнитина и лизина, может привести к снижению уровня карнитина, что может иметь значительный каскадный эффект на здоровье человека. [78] [86] Также было показано, что лизин играет роль в развитии анемии., поскольку предполагается, что лизин влияет на усвоение железа и, следовательно, на концентрацию ферритина в плазме крови . [87] Однако точный механизм действия еще предстоит выяснить. [87] Чаще всего дефицит лизина наблюдается в незападных обществах и проявляется как белково-энергетическое недоедание , которое имеет глубокие и системные последствия для здоровья человека. [88] [89] Существует также наследственное генетическое заболевание, которое включает мутации в ферментах, ответственных за катаболизм лизина, а именно в бифункциональном ферменте AASS сахаропинового пути. [90]Из-за отсутствия катаболизма лизина аминокислота накапливается в плазме, и у пациентов развивается гиперлизинемия , которая может проявляться как бессимптомная, так и тяжелая неврологическая инвалидность , включая эпилепсию , атаксию , спастичность и психомоторные нарушения . [90] [91] Клиническое значение гиперлизинемии является предметом дискуссий в этой области, при этом некоторые исследования не обнаружили корреляции между физическими или умственными недостатками и гиперлизинемией. [92] В дополнение к этому, мутации в генах, связанных с метаболизмом лизина, были вовлечены в несколько болезненных состояний, включая пиридоксин-зависимую эпилепсию.( Ген ALDH7A1 ), α-кетоадипическая и α-аминоадипическая ацидурия ( ген DHTKD1 ) и глутаровая ацидурия типа 1 ( ген GCDH ). [42] [93] [94] [95] [96]

Гиперлизинурия характеризуется высоким содержанием лизина в моче. [97] Это часто происходит из-за метаболического заболевания, при котором белок, участвующий в расщеплении лизина, не работает из-за генетической мутации. [98] Это может также произойти из-за нарушения почечного канальцевого транспорта. [98]

Использование лизина в кормах для животных [ править ]

Производство лизина для кормов для животных - крупная мировая отрасль, объем производства в 2009 г. составил почти 700 000 тонн при рыночной стоимости более 1,22 млрд евро. [99] Лизин является важной добавкой к корму для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой при оптимизации роста некоторых животных, таких как свиньи и куры, для производства мяса. Добавка лизина позволяет использовать более дешевый растительный белок (например, кукурузу, а не сою ), сохраняя при этом высокие темпы роста и ограничивая загрязнение от выделения азота. [100] В свою очередь, загрязнение фосфатами является серьезным ущербом для окружающей среды, когда кукуруза используется в качестве корма для домашней птицы и свиней. [101]

Лизин промышленно производят путем микробной ферментации на основе, в основном, сахара. Исследования в области генной инженерии активно изучают штаммы бактерий, чтобы повысить эффективность производства и позволить получать лизин из других субстратов. [99]

В популярной культуре [ править ]

1993 фильм Парка Юрского (на основе 1990 Майкла Крайтона романа с таким же названием ) особенность динозавров , которые были генетически изменены так , чтобы они не могли производить лизин, пример сконструированной ауксотрофии . [102] Это было известно как «непредвиденный случай лизина» и должно было предотвратить выживание клонированных динозавров за пределами парка, заставляя их зависеть от добавок лизина, предоставляемых ветеринарным персоналом парка. На самом деле ни одно животное не способно вырабатывать лизин (это незаменимая аминокислота ). [103]

В 1996 году лизин стал предметом крупнейшего в истории Соединенных Штатов дела о сговоре с ценами . Компания Archer Daniels Midland выплатила штраф в размере 100 миллионов долларов США, а трое ее руководителей были осуждены и отбыли тюремное заключение. Также виновными в деле о сговоре с ценами были признаны две японские фирмы ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) и южнокорейская фирма (Sewon). [104] Секретные видеозаписи заговорщиков, устанавливающих цену на лизин, можно найти в Интернете или запросив видео в Антимонопольном отделе Министерства юстиции США. Этот случай лег в основу фильма «Информатор!». , и книгу с таким же названием . [105]

Ссылки [ править ]

Эта статья была адаптирована из следующего источника по лицензии CC BY 4.0 ( 2018 ) ( отчеты рецензентов ): «Лизин: биосинтез, катаболизм и роли» (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. 1 июня 2018 г. doi : 10.15347 / WJS / 2018.004 . ISSN  2470-6345 . Викиданные  Q55120301 .

  1. ^ a b Уильямс, Пенсильвания; Хьюз, CE; Харрис, К. Д. М (2015). «L-лизин: использование порошковой дифракции рентгеновских лучей для завершения набора кристаллических структур из 20 протеиногенных аминокислот с прямым кодированием». Энгью. Chem. Int. Эд. 54 (13): 3973–3977. DOI : 10.1002 / anie.201411520 . PMID 25651303 .  
  2. ^ «Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре (JCBN). Номенклатура и символика для аминокислот и пептидов. Рекомендации 1983» . Биохимический журнал . 219 (2): 345–373. 15 апреля 1984 г. doi : 10.1042 / bj2190345 . PMC 1153490 . PMID 6743224 .  
  3. ^ Лизин. Биологический проект, Департамент биохимии и молекулярной биофизики, Университет Аризоны.
  4. ^ Drechsel E (1889). "Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns" [[Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина]. Journal für Praktische Chemie . 2-я серия (на немецком языке). 39 : 425–429. DOI : 10.1002 / prac.18890390135 . На стр. 428, Дрексель представил эмпирическую формулу для хлороплатинатной соли лизина - C 8 H 16 N 2 O 2 Cl 2 • PtCl 4 + H 2 O - но позже он признал, что эта формула была неправильной, поскольку кристаллы соли содержали этанол вместо воды. . См .: Drechsel E (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278.; Drechsel E. "Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns" [Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина] (на немецком языке): 254–260. С п. 256:] «… die darin enthaltene Base hat die Formel C 6 H 14 N 2 O 2. Der anfängliche Irrthum ist dadurch veranlasst worden, dass das Chloroplatinat nicht, wie angenommen ward, Krystallwasser, sondern Krystallalkohol enthält,…» ( [это] содержится в [эмпирической] формуле C 6 H 14 N 2 O 2. Первоначальная ошибка была вызвана тем, что хлороплатинат содержал в кристалле не воду (как предполагалось), а этанол…) Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  5. ^ Drechsel E (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278.; Фишер Э (1891). «Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes» [О новых продуктах расщепления желатина] (на немецком языке): 465–469. С п. 469:] «… die Base C 6 H 14 N 2 O 2 , welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag,…» (… основание C 6 H 14 N 2 O 2 , которое может быть обозначено названием «лизин» ,…) [Примечание: Эрнст Фишер был аспирантом Дрекселя.] Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  6. Перейти ↑ Fischer E, Weigert F (1902). «Synthese der α, ε - Diaminocapronsäure (Неактивный лизин)» [Синтез α, ε-диаминогексановой кислоты ([оптически] неактивный лизин)]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 35 (3): 3772–3778. DOI : 10.1002 / cber.190203503211 .
  7. ^ a b Hudson AO, Bless C, Macedo P, Chatterjee SP, Singh BK, Gilvarg C, Leustek T (январь 2005 г.). «Биосинтез лизина в растениях: свидетельство варианта известных бактериальных путей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие вопросы . 1721 (1–3): 27–36. DOI : 10.1016 / j.bbagen.2004.09.008 . PMID 15652176 . 
  8. ^ Веласко AM, Leguina JI, Lazcano A (октябрь 2002). «Молекулярная эволюция путей биосинтеза лизина». Журнал молекулярной эволюции . 55 (4): 445–59. Bibcode : 2002JMolE..55..445V . DOI : 10.1007 / s00239-002-2340-2 . PMID 12355264 . S2CID 19460256 .  
  9. Перейти ↑ Miyazaki T, Miyazaki J, Yamane H, Nishiyama M (июль 2004 г.). «Альфа-аминоадипатаминотрансфераза из чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus» (PDF) . Микробиология . 150 (Pt 7): 2327–34. DOI : 10.1099 / mic.0.27037-0 . PMID 15256574 . S2CID 25416966 .   
  10. ^ Б с д е е Xu H, B, Andi Qian J, West AH, Кук ПФ (2006). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина в грибах». Биохимия и биофизика клетки . 46 (1): 43–64. DOI : 10.1385 / CBB: 46: 1: 43 . PMID 16943623 . S2CID 22370361 .  
  11. ^ Аткинсон SC, Договски C, Даунтон MT, Czabotar PE, Добсон RC, Джеррард JA, Вагнер J, Перуджини MA (март 2013). «Структурные, кинетические и компьютерные исследования Vitis vinifera DHDPS раскрывают новое понимание механизма аллостерического ингибирования, опосредованного лизином». Молекулярная биология растений . 81 (4–5): 431–46. DOI : 10.1007 / s11103-013-0014-7 . PMID 23354837 . S2CID 17129774 .  
  12. ^ Гриффин MD, Billakanti JM, Wason A, Keller S, Mertens HD, Atkinson SC, Dobson RC, Perugini MA, Gerrard JA, Pearce FG (2012). «Характеристика первых ферментов, участвующих в биосинтезе лизина у Arabidopsis thaliana» . PLOS ONE . 7 (7): e40318. Bibcode : 2012PLoSO ... 740318G . DOI : 10.1371 / journal.pone.0040318 . PMC 3390394 . PMID 22792278 .  
  13. ^ Соарес да Кошта Т.П., Muscroft-Taylor AC Добсон RC, Девениш SR, Jameson GB, Джеррард JA (июль 2010). «Насколько важен« незаменимый »лизин активного центра в дигидродипиколинатсинтазе?». Биохимия . 92 (7): 837–45. DOI : 10.1016 / j.biochi.2010.03.004 . PMID 20353808 . 
  14. ↑ Soares da Costa TP, Christensen JB, Desbois S, Gordon SE, Gupta R, Hogan CJ, Nelson T.G., Даунтон MT, Gardhi CK, Abbott BM, Wagner J, Panjikar S, Perugini MA (2015). «Анализ четвертичной структуры основного олигомерного фермента». Аналитическое ультрацентрифугирование . Методы энзимологии. 562 . С. 205–23. DOI : 10.1016 / bs.mie.2015.06.020 . ISBN 9780128029084. PMID  26412653 .
  15. ^ Muscroft-Taylor AC, Соарес да Кошта TP, Джеррард JA (март 2010). «Новое понимание механизма дигидродипиколинатсинтазы с использованием калориметрии изотермического титрования». Биохимия . 92 (3): 254–62. DOI : 10.1016 / j.biochi.2009.12.004 . PMID 20025926 . 
  16. ^ Кристенсен JB, Соарес да Кошта TP, Faou P, Pearce FG, Panjikar S, Perugini MA (ноябрь 2016). «Структура и функция цианобактерий DHDPS и DHDPR» . Научные отчеты . 6 (1): 37111. Bibcode : 2016NatSR ... 637111C . DOI : 10.1038 / srep37111 . PMC 5109050 . PMID 27845445 .  
  17. ^ McCoy AJ, Adams NE, Hudson А.О., Gilvarg C, Leustek T, Maurelli AT (ноябрь 2006). «L, L-диаминопимелатаминотрансфераза, транс-царственный фермент, используемый хламидиями и растениями для синтеза диаминопимелата / лизина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (47): 17909–14. Bibcode : 2006PNAS..10317909M . DOI : 10.1073 / pnas.0608643103 . PMC 1693846 . PMID 17093042 .  
  18. ^ Hudson АО, Gilvarg C, Leustek T (май 2008). «Биохимическая и филогенетическая характеристика нового пути биосинтеза диаминопимелата у прокариот позволяет идентифицировать дивергентную форму LL-диаминопимелатаминотрансферазы» . Журнал бактериологии . 190 (9): 3256–63. DOI : 10.1128 / jb.01381-07 . PMC 2347407 . PMID 18310350 .  
  19. ^ Peverelli MG, Perugini MA (август 2015). «Оптимизированный сопряженный анализ для количественной оценки активности диаминопимелатдекарбоксилазы». Биохимия . 115 : 78–85. DOI : 10.1016 / j.biochi.2015.05.004 . PMID 25986217 . 
  20. ^ а б Соарес да Коста Т. П., Десбуа С., Договски С., Горман М. А., Кетарен Н. Э., Паксман Дж. Дж., Сиддики Т., Заммит Л. М., Эбботт Б. М., Робинс-Браун Р. М., Паркер М. В., Джеймсон Б. Б., Холл СВ, Панджикар С., Перуджини МА (август 2016 г.). «Структурные детерминанты, определяющие аллостерическое ингибирование основной антибиотической мишени» . Структура . 24 (8): 1282–1291. DOI : 10.1016 / j.str.2016.05.019 . PMID 27427481 . 
  21. ^ a b Джандер Г., Джоши В. (1 января 2009 г.). "Аминокислотный биосинтез на основе аспартата в Arabidopsis thaliana" . Книга арабидопсиса . 7 : e0121. DOI : 10,1199 / tab.0121 . PMC 3243338 . PMID 22303247 .  
  22. ↑ Andi B, West AH, Cook PF (сентябрь 2004 г.). «Кинетический механизм меченой гистидином гомоцитрат-синтазы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 43 (37): 11790–5. DOI : 10.1021 / bi048766p . PMID 15362863 . 
  23. ^ Бхаттачарджи JK (1985). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина у низших эукариот». Критические обзоры в микробиологии . 12 (2): 131–51. DOI : 10.3109 / 10408418509104427 . PMID 3928261 . 
  24. ↑ Bhattacharjee JK, Strassman M (май 1967). «Накопление трикарбоновых кислот, связанных с биосинтезом лизина в дрожжевом мутанте» . Журнал биологической химии . 242 (10): 2542–6. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 95997-1 . PMID 6026248 . 
  25. ^ Gaillardin CM, Рибет AM, Heslot H (ноябрь 1982). «Дикий тип и мутантные формы гомоизоцитридегидрогеназы в дрожжах Saccharomycopsis lipolytica» . Европейский журнал биохимии . 128 (2–3): 489–94. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06991.x . PMID 6759120 . 
  26. ^ Jaklitsch WM, Кубичек CP (июль 1990). «Гомоцитрат-синтаза из Penicillium chrysogenum. Локализация, очистка цитозольного изофермента и чувствительность к лизину» . Биохимический журнал . 269 (1): 247–53. DOI : 10.1042 / bj2690247 . PMC 1131560 . PMID 2115771 .  
  27. ↑ Ye ZH, Bhattacharjee JK (декабрь 1988 г.). «Путь биосинтеза лизина и биохимические блоки ауксотрофов лизина Schizosaccharomyces pombe» . Журнал бактериологии . 170 (12): 5968–70. DOI : 10.1128 / jb.170.12.5968-5970.1988 . PMC 211717 . PMID 3142867 .  
  28. ^ Kobashi N, M Nishiyama, Tanokura M (март 1999). «Независимый от аспартаткиназы синтез лизина в чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus: лизин синтезируется через альфа-аминоадипиновую кислоту, а не через диаминопимелиновую кислоту» . Журнал бактериологии . 181 (6): 1713–8. DOI : 10.1128 / JB.181.6.1713-1718.1999 . PMC 93567 . PMID 10074061 .  
  29. ^ Косуге Т, Т Хосино (1999). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина широко распространен среди штаммов Thermus». Журнал биологии и биоинженерии . 88 (6): 672–5. DOI : 10.1016 / S1389-1723 (00) 87099-1 . PMID 16232683 . 
  30. ^ а б в г Нисида Х, Нишияма М, Кобаши Н, Косуге Т, Хосино Т, Ямане Х (декабрь 1999). «Кластер прокариотических генов, участвующих в синтезе лизина через аминоадипатный путь: ключ к эволюции биосинтеза аминокислот» . Геномные исследования . 9 (12): 1175–83. DOI : 10.1101 / gr.9.12.1175 . PMID 10613839 . 
  31. ^ a b c d Nishida H, Nishiyama M (сентябрь 2000 г.). «Что характерно для синтеза лизина грибами через альфа-аминоадипатный путь?». Журнал молекулярной эволюции . 51 (3): 299–302. Bibcode : 2000JMolE..51..299N . DOI : 10.1007 / s002390010091 . PMID 11029074 . S2CID 1265909 .  
  32. Перейти ↑ Zabriskie TM, Jackson MD (февраль 2000 г.). «Биосинтез и метаболизм лизина в грибах». Отчеты о натуральных продуктах . 17 (1): 85–97. DOI : 10.1039 / a801345d . PMID 10714900 . 
  33. ^ a b Чжу X, Галили Г (май 2004 г.). «Метаболизм лизина одновременно регулируется синтезом и катаболизмом как в репродуктивных, так и в вегетативных тканях» . Физиология растений . 135 (1): 129–36. DOI : 10.1104 / pp.103.037168 . PMC 429340 . PMID 15122025 .  
  34. ↑ a b c d e Tomé D, Bos C. (июнь 2007 г.). «Потребность в лизине на протяжении жизненного цикла человека» . Журнал питания . 137 (6 Прил. 2): 1642S – 1645S. DOI : 10.1093 / JN / 137.6.1642S . PMID 17513440 . 
  35. ^ Blemings КП, Креншоу TD, Swick RW, Benevenga NJ (август 1994). «Лизин-альфа-кетоглутаратредуктаза и сахаропиндегидрогеназа находятся только в митохондриальном матриксе в печени крысы». Журнал питания . 124 (8): 1215–21. DOI : 10.1093 / JN / 124.8.1215 . PMID 8064371 . 
  36. ^ Galili G, G Тан, Чжу X, Gakiere B (июнь 2001). «Катаболизм лизина: стресс и развитие сверхрегулируемого метаболического пути». Текущее мнение в биологии растений . 4 (3): 261–6. DOI : 10.1016 / s1369-5266 (00) 00170-9 . PMID 11312138 . 
  37. ^ Арруда P, Kemper EL, Папский F, Лейте A (август 2000). «Регулирование катаболизма лизина у высших растений». Тенденции в растениеводстве . 5 (8): 324–30. DOI : 10.1016 / s1360-1385 (00) 01688-5 . PMID 10908876 . 
  38. ^ Сакстедера К.А., Бири BJ, Моррелл JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Гулд SJ, Джерати MT (июнь 2000). «Идентификация гена альфа-аминоадипической полуальдегидсинтазы, который является дефектным при семейной гиперлизинемии» . Американский журнал генетики человека . 66 (6): 1736–43. DOI : 10.1086 / 302919 . PMC 1378037 . PMID 10775527 .  
  39. Перейти ↑ Zhu X, Tang G, Galili G (декабрь 2002 г.). «Активность бифункционального фермента лизин-кетоглутарат редуктазы / сахаропиндегидрогеназы арабидопсиса при катаболизме лизина регулируется функциональным взаимодействием между двумя его ферментными доменами» . Журнал биологической химии . 277 (51): 49655–61. DOI : 10,1074 / jbc.m205466200 . PMID 12393892 . 
  40. ^ a b c Киёта Э, Пена И. А., Арруда П. (ноябрь 2015 г.). «Путь сахаропина в развитии семян и стрессовая реакция кукурузы». Растения, клетки и окружающая среда . 38 (11): 2450–61. DOI : 10.1111 / pce.12563 . PMID 25929294 . 
  41. ^ Серрано ГХ, Rezende э Сильва Фигейра Т, Киёта Е, Zanata Н, Р Арруда (март 2012). «Распад лизина через сахаропиновый путь в бактериях: LKR и SDH в бактериях и его связь с ферментами растений и животных» . Письма FEBS . 586 (6): 905–11. DOI : 10.1016 / j.febslet.2012.02.023 . PMID 22449979 . S2CID 32385212 .  
  42. ^ a b c Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S (декабрь 2012 г.). «Мутации DHTKD1 вызывают 2-аминоадипическую и 2-оксоадипиновую ацидурию» . Американский журнал генетики человека . 91 (6): 1082–7. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2012.10.006 . PMC 3516599 . PMID 23141293 .  
  43. ^ Sauer SW, Opp S, Hoffmann GF, Koeller DM, Окунь JG, Колкер S (январь 2011). «Терапевтическая модуляция церебрального метаболизма L-лизина на мышиной модели глутаровой ацидурии I типа» . Мозг . 134 (Pt 1): 157–70. DOI : 10,1093 / мозг / awq269 . PMID 20923787 . 
  44. ^ Гонсалвес RL, Bunik В.И., Марка MD (февраль 2016). «Производство супероксида / пероксида водорода митохондриальным комплексом 2-оксоадипатдегидрогеназы» . Свободная радикальная биология и медицина . 91 : 247–55. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2015.12.020 . PMID 26708453 . 
  45. ↑ Goh DL, Patel A, Thomas GH, Salomons GS, Schor DS, Jakobs C, Geraghty MT (июль 2002 г.). «Характеристика человеческого гена, кодирующего альфа-аминоадипатаминотрансферазу (AADAT)». Молекулярная генетика и метаболизм . 76 (3): 172–80. DOI : 10.1016 / s1096-7192 (02) 00037-9 . PMID 12126930 . 
  46. ^ Härtel U, Эккель Е, Кох - J, G Fuchs, Линдер D, Buckel Вт (1 февраля 1993 года). «Очистка глутарил-КоА дегидрогеназы из Pseudomonas sp., Фермента, участвующего в анаэробной деградации бензоата». Архив микробиологии . 159 (2): 174–81. DOI : 10.1007 / bf00250279 . PMID 8439237 . S2CID 2262592 .  
  47. ^ Sauer SW (октябрь 2007). «Биохимия и биоэнергетика дефицита глутарил-КоА дегидрогеназы». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 30 (5): 673–80. DOI : 10.1007 / s10545-007-0678-8 . PMID 17879145 . S2CID 20609879 .  
  48. ^ Нельсон Д.Л., Cox MM, Ленинджер AL (2013). Принципы биохимии Ленингера (6-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC  824794893 .
  49. ^ a b Галили Г., Амир Р. (февраль 2013 г.). «Обогащение растений незаменимыми аминокислотами лизином и метионином для улучшения качества питания». Журнал биотехнологии растений . 11 (2): 211–22. DOI : 10.1111 / pbi.12025 . PMID 23279001 . 
  50. ↑ a b Wang G, Xu M, Wang W, Galili G (июнь 2017 г.). «Укрепление садовых культур необходимыми аминокислотами: обзор» . Международный журнал молекулярных наук . 18 (6): 1306. DOI : 10,3390 / ijms18061306 . PMC 5486127 . PMID 28629176 .  
  51. ^ Angelovici R, Файт A, Ферни AR, Galili G (январь 2011). «Признак семян с высоким содержанием лизина отрицательно связан с циклом TCA и замедляет прорастание семян Arabidopsis» . Новый фитолог . 189 (1): 148–59. DOI : 10.1111 / j.1469-8137.2010.03478.x . PMID 20946418 . 
  52. Перейти ↑ Edelman M, Colt M (2016). «Питательная ценность листа против семян» . Границы химии . 4 : 32. DOI : 10,3389 / fchem.2016.00032 . PMC 4954856 . PMID 27493937 .  
  53. ↑ Jiang SY, Ma A, Xie L, Ramachandran S (сентябрь 2016 г.). «Повышение содержания и качества протеина за счет чрезмерной экспрессии искусственно синтетических гибридных белков с высоким содержанием лизина и треонина в растениях риса» . Научные отчеты . 6 (1): 34427. Bibcode : 2016NatSR ... 634427J . DOI : 10.1038 / srep34427 . PMC 5039639 . PMID 27677708 .  
  54. ^ a b Shewry PR (ноябрь 2007 г.). «Повышение содержания белка и состава зерна злаков». Журнал зерновых наук . 46 (3): 239–250. DOI : 10.1016 / j.jcs.2007.06.006 .
  55. ^ Prasanna B, сосудистый SK, Кассахун B, Singh NN (2001). «Качественный протеин кукурузы». Современная наука . 81 (10): 1308–1319. JSTOR 24105845 . 
  56. ^ a b Kircher M, Pfefferle W (апрель 2001 г.). «Ферментативное производство L-лизина в качестве добавки к корму для животных». Chemosphere . 43 (1): 27–31. Bibcode : 2001Chmsp..43 ... 27K . DOI : 10.1016 / s0045-6535 (00) 00320-9 . PMID 11233822 . 
  57. ^ Джуниор L, Альберто L, Летти GV, Soccol CR, Junior L, Альберто L, Летти GV, Soccol CR (2016). «Разработка обогащенных L-лизином отрубей для питания животных путем глубинной ферментации Corynebacterium glutamicum с использованием агропромышленных субстратов» . Бразильский архив биологии и технологий . 59 . DOI : 10.1590 / 1678-4324-2016150519 . ISSN 1516-8913 . 
  58. ^ Медицинский центр Университета Мэриленда. «Лизин» . Проверено 30 декабря 2009 года .
  59. ^ Young VR, Pellett PL (1994). «Растительные белки по отношению к белковому и аминокислотному питанию человека» . Американский журнал клинического питания . 59 (5 доп.): 1203S – 1212S. DOI : 10.1093 / ajcn / 59.5.1203s . PMID 8172124 . S2CID 35271281 .  
  60. ^ Институт медицины национальных академий. «Диетические рекомендации по потреблению макроэлементов» . п. 589 . Проверено 29 октября 2017 года .
  61. ^ «База данных диетических добавок: информация о смеси (DSBI)» . L-ЛИЗИН HCL 10000820 80,03% лизина
  62. ^ a b Беттс MJ, Рассел РБ (2003). Барнс М.Р., Грей И.К. (ред.). Биоинформатика для генетиков . John Wiley & Sons, Ltd., стр. 289–316. DOI : 10.1002 / 0470867302.ch14 . ISBN 978-0-470-86730-3.
  63. ^ Blickling S, Реннер С, Laber В, Pohlenz HD, Holak Т.А., Huber R (январь 1997). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli исследован методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии» . Биохимия . 36 (1): 24–33. DOI : 10.1021 / bi962272d . PMID 8993314 . S2CID 23072673 .  
  64. ^ Kumar S, Tsai CJ, Нуссинова R (март 2000). «Факторы, повышающие термостабильность белков» . Белковая инженерия . 13 (3): 179–91. DOI : 10,1093 / белок / 13.3.179 . PMID 10775659 . 
  65. ^ Sokalingam S, Рагунатан G, Soundrarajan N, Ли SG (9 июля 2012). «Исследование влияния поверхностного лизина на мутагенез аргинина на стабильность и структуру белка с использованием зеленого флуоресцентного белка» . PLOS ONE . 7 (7): e40410. Bibcode : 2012PLoSO ... 740410S . DOI : 10.1371 / journal.pone.0040410 . PMC 3392243 . PMID 22792305 .  
  66. ^ a b Dambacher S, Hahn M, Schotta G (июль 2010 г.). «Эпигенетическая регуляция развития путем метилирования гистонового лизина» . Наследственность . 105 (1): 24–37. DOI : 10.1038 / hdy.2010.49 . PMID 20442736 . 
  67. Перейти ↑ Martin C, Zhang Y (ноябрь 2005 г.). «Разнообразные функции метилирования гистонового лизина». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 6 (11): 838–49. DOI : 10.1038 / nrm1761 . PMID 16261189 . S2CID 31300025 .  
  68. ^ Black JC, Ван Rechem C, Whetstine JR (ноябрь 2012). «Динамика метилирования лизина гистонов: установление, регуляция и биологическое воздействие» . Молекулярная клетка . 48 (4): 491–507. DOI : 10.1016 / j.molcel.2012.11.006 . PMC 3861058 . PMID 23200123 .  
  69. ^ Чудхари C, C Кумар, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen СП, Mann M (август 2009). «Ацетилирование лизина нацелено на белковые комплексы и совместно регулирует основные клеточные функции» . Наука . 325 (5942): 834–40. Bibcode : 2009Sci ... 325..834C . DOI : 10.1126 / science.1175371 . PMID 19608861 . S2CID 206520776 .  
  70. ^ Shiio Y, Eisenman RN (ноябрь 2003). «Сумоилирование гистонов связано с репрессией транскрипции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (23): 13225–30. DOI : 10.1073 / pnas.1735528100 . PMC 263760 . PMID 14578449 .  
  71. ↑ Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, Vidal M, Tempst P, Jones RS, Zhang Y (октябрь 2004 г.). «Роль убиквитинирования гистона H2A в сайленсинге Polycomb». Природа . 431 (7010): 873–8. Bibcode : 2004Natur.431..873W . DOI : 10,1038 / природа02985 . hdl : 10261/73732 . PMID 15386022 . S2CID 4344378 .  
  72. ^ a b Shoulders MD, Raines RT (2009). «Структура и стабильность коллагена» . Ежегодный обзор биохимии . 78 : 929–58. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.77.032207.120833 . PMC 2846778 . PMID 19344236 .  
  73. ^ a b Civitelli R, Villareal DT, Agnusdei D, Nardi P, Avioli LV, Gennari C (1992). «Диетический метаболизм L-лизина и кальция у человека». Питание . 8 (6): 400–5. PMID 1486246 . 
  74. ^ a b c d Vaz FM, Wanders RJ (февраль 2002 г.). «Биосинтез карнитина у млекопитающих» . Биохимический журнал . 361 (Pt 3): 417–29. DOI : 10.1042 / bj3610417 . PMC 1222323 . PMID 11802770 .  
  75. ^ Ямаучи M, Sricholpech M (25 мая 2012). «Посттрансляционные модификации лизина коллагена» . Очерки биохимии . 52 : 113–33. DOI : 10,1042 / bse0520113 . PMC 3499978 . PMID 22708567 .  
  76. ^ Фолльмер W, Blanot D де Педро MA (март 2008). «Структура и архитектура пептидогликанов» . Обзоры микробиологии FEMS . 32 (2): 149–67. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.2007.00094.x . PMID 18194336 . 
  77. ↑ Curtiss R (май 1978 г.). «Биологическое сдерживание и переносимость вектора клонирования». Журнал инфекционных болезней . 137 (5): 668–75. DOI : 10.1093 / infdis / 137.5.668 . PMID 351084 . 
  78. ^ a b Фланаган JL, Симмонс PA, Vehige J, Willcox MD, Garrett Q (апрель 2010 г.). «Роль карнитина в заболевании» . Питание и обмен веществ . 7 : 30. DOI : 10,1186 / 1743-7075-7-30 . PMC 2861661 . PMID 20398344 .  
  79. ^ a b Хромиак JA, Антонио J (2002). «Использование спортсменами аминокислот в качестве высвобождающих гормон роста агентов». Питание . 18 (7–8): 657–61. DOI : 10.1016 / s0899-9007 (02) 00807-9 . PMID 12093449 . 
  80. ^ Corpas Е, Blackman МР, Роберсона R, Scholfield D, Харман С.М. (июль 1993). «Пероральный аргинин-лизин не увеличивает гормон роста или инсулиноподобный фактор роста-I у пожилых мужчин». Журнал геронтологии . 48 (4): M128–33. DOI : 10.1093 / geronj / 48.4.M128 . PMID 8315224 . 
  81. Перейти ↑ Gaby AR (2006). «Натуральные средства от простого герпеса». Altern Мед Ред . 11 (2): 93–101. PMID 16813459 . 
  82. ^ Tomblin FA, Lucas KH (2001). «Лизин для лечения лабиального герпеса» . Am J Health Syst Pharm . 58 (4): 298-300, 304. DOI : 10,1093 / ajhp / 58.4.298 . PMID 11225166 . 
  83. ↑ Chi CC, Wang SH, Delamere FM, Wojnarowska F, Peters MC, Kanjirath PP (7 августа 2015 г.). «Вмешательства по профилактике простого герпеса на губах (герпес на губах)» . Кокрановская база данных систематических обзоров (8): CD010095. DOI : 10.1002 / 14651858.CD010095.pub2 . PMC 6461191 . PMID 26252373 .  
  84. ^ "Научное заключение об обосновании заявлений о здоровье, связанных с L-лизином и иммунной защитой от вируса герпеса (ID 453), поддержанием нормальной концентрации холестерина ЛПНП в крови (ID 454, 4669), повышением аппетита, приводящим к увеличению энергии " . Журнал EFSA . 9 (4): 2063. 2011. DOI : 10,2903 / j.efsa.2011.2063 . ISSN 1831-4732 . 
  85. ^ Pinnell SR, Крейн М., Kenzora JE, Глимчер MJ (май 1972). «Наследственное заболевание соединительной ткани. Коллагеновая болезнь с дефицитом гидроксилизина». Медицинский журнал Новой Англии . 286 (19): 1013–20. DOI : 10.1056 / NEJM197205112861901 . PMID 5016372 . 
  86. ^ Rudman D Сьюэлл CW, Ansley JD (сентябрь 1977). «Дефицит карнитина у пациентов с кахектическим циррозом» . Журнал клинических исследований . 60 (3): 716–23. DOI : 10,1172 / jci108824 . PMC 372417 . PMID 893675 .  
  87. ^ a b Раштон Д.Х. (июль 2002 г.). «Факторы питания и выпадение волос» . Клиническая и экспериментальная дерматология . 27 (5): 396–404. DOI : 10.1046 / j.1365-2230.2002.01076.x . PMID 12190640 . S2CID 39327815 .  
  88. ^ Эмери PW (октябрь 2005). «Метаболические изменения при недостаточности питания» . Глаз . 19 (10): 1029–34. DOI : 10.1038 / sj.eye.6701959 . PMID 16304580 . 
  89. ^ Гош S, M Smriga, Vuvor F, Suri D, Mohammed H, Armah С.М., Scrimshaw Н.С. (октябрь 2010). «Влияние добавок лизина на здоровье и заболеваемость у лиц, принадлежащих к бедным пригородным домохозяйствам в Аккре, Гана» . Американский журнал клинического питания . 92 (4): 928–39. DOI : 10,3945 / ajcn.2009.28834 . PMID 20720257 . 
  90. ^ a b Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Augoustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Coşkun T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ , Duran M (апрель 2013 г.). «Генетические основы гиперлизинемии» . Журнал "Орфанет редких болезней" . 8 : 57. DOI : 10,1186 / 1750-1172-8-57 . PMC 3626681 . PMID 23570448 .  
  91. ^ Hoffmann GF, Колкер S (2016). Врожденные метаболические заболевания . Шпрингер, Берлин, Гейдельберг. С. 333–348. DOI : 10.1007 / 978-3-662-49771-5_22 . ISBN 978-3-662-49769-2.
  92. ^ Dancis J, J Hutzler, Ampola М.Г., Shih В.Е., ван Gelderen HH, Кирби LT, Древесный NC (май 1983). «Прогноз гиперлизинемии: промежуточный отчет» . Американский журнал генетики человека . 35 (3): 438–42. PMC 1685659 . PMID 6407303 .  
  93. ^ Миллс РВ, Struys Е, Якобс С, Plecko В, Бакстер Р, М Баумгартнер, Willemsen М.А., Омран Н, Такке U, Uhlenberg В, Weschke В, Клейтон ПТ (март 2006 г.). «Мутации антиквитина у лиц с пиридоксин-зависимыми судорогами». Природная медицина . 12 (3): 307–9. DOI : 10.1038 / nm1366 . PMID 16491085 . S2CID 27940375 .  
  94. ^ Mills PB, Footitt EJ, Mills KA, Tuschl K, Aylett S, Varadkar S, Hemingway C, Marlow N, Rennie J, Baxter P, Dulac O, Nabbout R, Craigen WJ, Schmitt B, Feillet F, Christensen E, De Лонлей П., Пайк М.Г., Хьюз М.И., Стрейс Е.А., Якобс С., Зубери С.М., Клейтон П.Т. (июль 2010 г.). «Генотипический и фенотипический спектр пиридоксин-зависимой эпилепсии (дефицит ALDH7A1)» . Мозг . 133 (Pt 7): 2148–59. DOI : 10,1093 / мозг / awq143 . PMC 2892945 . PMID 20554659 .  
  95. ↑ Hagen J, te Brinke H, Wanders RJ, Knegt AC, Oussoren E, Hoogeboom AJ, Ruijter GJ, Becker D, Schwab KO, Franke I, Duran M, Waterham HR, Sass JO, Houten SM (сентябрь 2015 г.). «Генетические основы альфа-аминоадипической и альфа-кетоадипической ацидурии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 38 (5): 873–9. DOI : 10.1007 / s10545-015-9841-9 . PMID 25860818 . S2CID 20379124 .  
  96. Перейти ↑ Hedlund GL, Longo N, Pasquali M (май 2006 г.). «Глутаровая ацидемия 1 типа» . Американский журнал медицинской генетики, часть C: семинары по медицинской генетике . 142С (2): 86–94. DOI : 10.1002 / ajmg.c.30088 . PMC 2556991 . PMID 16602100 .  
  97. ^ «Гиперлизинурия | Определите гиперлизинурию на Dictionary.com» .
  98. ^ a b Уолтер, Джон; Джон Фернандес; Жан-Мари Саудубре; Жорж ван ден Берге (2006). Врожденные метаболические заболевания: диагностика и лечение . Берлин: Springer. п. 296. ISBN. 978-3-540-28783-4.
  99. ^ a b «Норвежский грант на улучшение процесса производства лизина» . Все о корме . 26 января 2010. Архивировано из оригинала 11 марта 2012 года.
  100. ^ Торид Y (2004). «Лизин и другие аминокислоты для кормов: производство и вклад в использование белка в кормлении животных» . Источники белка для производства кормов для животных; Консультации экспертов и семинар ФАО по источникам белка для кормовой промышленности; Бангкок, 29 апреля - 3 мая 2002 . Рим: Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций. ISBN 978-92-5-105012-5.
  101. ^ Абельсон PH (март 1999). «Возможный фосфатный кризис». Наука . 283 (5410): 2015. Bibcode : 1999Sci ... 283.2015A . DOI : 10.1126 / science.283.5410.2015 . PMID 10206902 . S2CID 28106949 .  
  102. ↑ Coyne JA (10 октября 1999 г.). «Истина далеко» . Нью-Йорк Таймс . Проверено 6 апреля 2008 года .
  103. ↑ Wu G (май 2009 г.). «Аминокислоты: обмен веществ, функции и питание». Аминокислоты . 37 (1): 1–17. DOI : 10.1007 / s00726-009-0269-0 . PMID 19301095 . S2CID 1870305 .  
  104. ^ Коннор JM (2008). Глобальная фиксация цен (2-е изд.). Гейдельберг: Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.
  105. Перейти ↑ Eichenwald K (2000). Информатор: правдивая история . Нью-Йорк: Бродвейские книги. ISBN 978-0-7679-0326-4.