Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Спектроскопия ЯМР фосфора-31 - это метод аналитической химии , который использует ядерный магнитный резонанс (ЯМР) для изучения химических соединений , содержащих фосфор . Фосфор обычно находится в органических соединениях и координационные комплексах (как фосфины ), что делает его полезным для измерения 31 P - ЯМР - спектров обычно. Раствор 31 P-ЯМР - один из наиболее обычных методов ЯМР, поскольку 31 P имеет изотопное содержание 100% и относительно высокое гиромагнитное отношение . 31Ядро P также имеет спин 1/2, что позволяет относительно легко интерпретировать спектры. Единственные другие высокочувствительные ЯМР-активные ядра со спином 1/2, которые являются моноизотопными (или почти такими), - это 1 H и 19 F. [1] [a]

Операционные аспекты [ править ]

При гиромагнитном отношении 40,5% от этого для 1 H, сигналы 31 P ЯМР наблюдаются около 202 МГц на магните 11,7 тесла (используется для измерений 1 H ЯМР на 500 МГц ). Химические сдвиги относятся к 85% фосфорной кислоте , которой присвоен химический сдвиг 0, с положительными сдвигами в сторону низкого поля / высокой частоты. [2] Из-за непоследовательного ядерного эффекта Оверхаузера интеграции бесполезны. [2] Чаще всего спектры записывают с развязанными протонами.

Спектр ЯМР 31 P катализатора Уилкинсона (RhCl (PPh 3 ) 3 ) в растворе толуола. В дополнение к связи 31 P- 31 P между двумя типами фосфиновых центров также очевидна связь 103 Rh- 31 P. Химические сдвиги приведены для внешней 85% H 3 PO 4 .

31 P-ЯМР-спектроскопия полезна для анализа чистоты и определения структур фосфорсодержащих соединений, поскольку эти сигналы хорошо разрешаются и часто возникают на характерных частотах. Химические сдвиги и константы связи охватывают широкий диапазон, но иногда их трудно предсказать. В методе Гутмана-Беккета используется Et 3 PO в сочетании с 31 P ЯМР-спектроскопией для оценки кислотности по Льюису молекулярных частиц.

Химические сдвиги [ править ]

Обычный диапазон химических сдвигов составляет примерно от δ250 до -δ250, что намного шире, чем типичный для 1 H ЯМР. В отличие от спектроскопии ЯМР 1 H, сдвиги ЯМР 31 P в первую очередь не определяются величиной диамагнитного экранирования, а определяются так называемым тензором парамагнитного экранирования (не связанным с парамагнетизмом ). Тензор парамагнитного экранирования σ p включает члены, которые описывают радиальное расширение (связанное с зарядом), энергии возбужденных состояний и перекрытие связей. Иллюстративные эффекты приводят к большим изменениям химических сдвигов, химических сдвигов двух сложных фосфатных эфиров (MeO) 3 PO (δ2,1) и (t-BuO) 3.ПО (δ-13,3). Более резкими являются сдвиги для производных фосфина H 3 P (δ-240), (CH 3 ) 3 P (δ-62), (i-Pr) 3 P (δ20) и (t-Bu) 3 P (δ61 .9). [3]

Константы связи [ править ]

Связь с одной связью иллюстрируется PH 3, где J (P, H) составляет 189 Гц. Муфты с двумя связями, например P C H , на порядок меньше. Ситуация для соединений фосфор-углерод более сложна, поскольку соединения с двумя связями часто больше, чем соединения с одной связью. Значения J ( 13 C, 31 P) для трифенилфосфина составляют = -12,5, 19,6, 6,8, 0,3 для одно-, двух-, трех- и четырехсвязных связей. [4]

Биомолекулярные приложения [ править ]

31 P-ЯМР-спектроскопия широко используется для исследования фосфолипидных бислоев и биологических мембран в нативных условиях. Анализ [5] из 31 С-ЯМР - спектров липидов могут обеспечивать широкий спектр информации о липидных двухслойной упаковке, фазовых переходах (гелевой фазе, физиологической жидкой кристаллической фаза, пульсации фаз, не являющиеся фаз двухслойных), липидных головной группа ориентации / динамики , и эластические свойства чистого липидного бислоя и в результате связывания белков и других биомолекул.

Кроме того, конкретный эксперимент NH ... (O) -P (перенос INEPT с использованием скалярного связывания с тремя связями 3 J N-P ~ 5 Гц) может предоставить прямую информацию об образовании водородных связей между протонами амина белка и фосфатом липида. головные группы, что полезно при изучении взаимодействий белок / мембрана.

Заметки [ править ]

  1. ^ Ядра 89 Y , 103 Rh и 169 Tm также являются моноизотопными и имеют спин 1/2, но имеют очень низкие магнитогирические отношения.

Ссылки [ править ]

  1. ^ См. Харрис, Робин Кингсли и Манн, Брайан Э .; ЯМР и таблица Менделеева , стр. 13 ISBN  0123276500
  2. ^ a b Рой Хоффман (2007). « 31- фосфорный ЯМР» . Еврейский университет .
  3. ^ DG Gorenstein "Небиологические аспекты ЯМР-спектроскопии фосфора-31" Progress in NMR Spectroscopy 1983, vol. 16. С. 98.
  4. ^ О. Кюль "ЯМР-спектроскопия фосфора-31" Springer, Berlin, 2008. ISBN 978-3-540-79118-8 
  5. ^ Дубинный М.А. Лесовой Д.М.; Дубовский П.В.; Чупин В.В.; Арсеньев А.С. (июнь 2006 г.). «Моделирование спектров 31 P-ЯМР магнитно-ориентированных фосфолипидных липосом: новое аналитическое решение». Твердотельный ядерно-магнитный резонон . 29 (4): 305–311. DOI : 10.1016 / j.ssnmr.2005.10.009 . PMID 16298110 . [ мертвая ссылка ]