Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Protein primary structureProtein secondary structureProtein tertiary structureProtein quaternary structure
Изображение выше содержит интерактивные ссылки
Интерактивная схема , по структуре белка , используя PCNA в качестве примера. ( PDB : 1AXC )

Структура белка - это трехмерное расположение атомов в молекуле аминокислотной цепи . Белки - это полимеры, в  частности полипептиды,  образованные из последовательностей аминокислот , мономеров полимера. Мономер одной аминокислоты также можно назвать остатком, указывающим на повторяющееся звено полимера. Белки образуются из аминокислот, претерпевающих реакции конденсации , в которых аминокислоты теряют одну молекулу воды за реакцию , чтобы присоединиться друг к другу пептидной связью.. По соглашению, цепь из 30 аминокислот часто идентифицируется как пептид , а не как белок. [1] Чтобы иметь возможность выполнять свою биологическую функцию, белки складываются в одну или несколько конкретных пространственных конформаций, управляемых рядом нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи , ионные взаимодействия , силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка. Чтобы понять функции белков на молекулярном уровне, часто необходимо определить их трехмерную структуру . Это тема научной области структурной биологии , в которой используются такие методы, какРентгеновская кристаллография , ЯМР-спектроскопия , крио-электронная микроскопия (крио-ЭМ) и интерферометрия с двойной поляризацией для определения структуры белков.

Белковые структуры имеют размер от десятков до нескольких тысяч аминокислот. [2] По физическому размеру белки классифицируются как наночастицы размером от 1 до 100 нм. Очень большие белковые комплексы могут быть образованы из белковых субъединиц . Например, многие тысячи молекул актина собираются в микрофиламент .

Белок обычно претерпевает обратимые структурные изменения при выполнении своей биологической функции. Альтернативные структуры одного и того же белка называются разными конформациями , а переходы между ними - конформационными изменениями .

Уровни структуры белка [ править ]

Есть четыре различных уровня структуры белка.

Четыре уровня структуры белка

Первичная структура [ править ]

Основная статья: Первичная структура белка

Первичная структура белка относится к последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура удерживается вместе пептидными связями, которые образуются в процессе биосинтеза белка . Два конца полипептидной цепи называются карбоксильным концом (С-конец) и аминным концом (N-концом) в зависимости от природы свободной группы на каждом конце. Подсчет остатков всегда начинается с N-конца (NH 2 -группа), то есть с конца, где аминогруппа не участвует в пептидной связи. Первичная структура белка определяется геномсоответствующий белку. Конкретная последовательность нуклеотидов в ДНК является транскрибируется в мРНК , которая считывается рибосомой в процессе , называемом переводом . Последовательность аминокислот в инсулине была открыта Фредериком Сэнгером , установив, что белки имеют определяющие аминокислотные последовательности. [3] [4] Последовательность белка уникальна для этого белка и определяет структуру и функцию белка. Последовательность белка можно определить такими методами, как деградация по Эдману или тандемная масс-спектрометрия.. Однако часто он считывается непосредственно из последовательности гена с использованием генетического кода . При обсуждении белков строго рекомендуется использовать слова «аминокислотные остатки», потому что при образовании пептидной связи молекула воды теряется, и поэтому белки состоят из аминокислотных остатков. Посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование и гликозилирование , обычно также считаются частью первичной структуры и не могут быть прочитаны из гена. Например, инсулин состоит из 51 аминокислоты в 2 цепях. Одна цепь состоит из 31 аминокислоты, а другая - из 20 аминокислот.

Вторичная структура [ править ]

Α-спираль с водородными связями (желтые точки)
Основная статья: Вторичная структура белка

Вторичная структура относится к очень регулярным локальным субструктурам на фактической основной цепи полипептида. Два основных типа вторичной структуры, α-спираль и β-цепь или β-листы , были предложены в 1951 году Linus Pauling et al. [5] Эти вторичные структуры определяются типом водородных связей между пептидными группами основной цепи. Они имеют правильную геометрию и ограничиваются конкретными значениями двугранных углов ψ и φ на графике Рамачандрана.. Как α-спираль, так и β-лист представляют собой способ насыщения всех доноров и акцепторов водородных связей в основной цепи пептида. Некоторые части белка упорядочены, но не образуют регулярных структур. Их не следует путать со случайной спиралью , развернутой полипептидной цепью, лишенной какой-либо фиксированной трехмерной структуры. Несколько последовательных вторичных структур могут образовывать « супервторичный блок ». [6]

Третичная структура [ править ]

Основная статья: Третичная структура белка

Третичная структура относится к трехмерной структуре, созданной одной молекулой белка (одной полипептидной цепью ). Он может включать один или несколько доменов . Α-спирали и β-складчатые листы складываются в компактную глобулярную структуру . Сворачивание происходит за счет неспецифических гидрофобных взаимодействий , захоронения гидрофобных остатков из воды , но структура остается стабильной только тогда, когда части белкового домена фиксируются на месте за счет специфических третичных взаимодействий, таких как солевые мостики , водородные связи, и плотная упаковка боковых цепей идисульфидные связи . Дисульфидные связи в цитозольных белках встречаются крайне редко, поскольку цитозоль (внутриклеточная жидкость) обычно является восстановительной средой.

Четвертичная структура [ править ]

Основная статья: Четвертичная структура белка

Четвертичная структура - это трехмерная структура, состоящая из агрегации двух или более отдельных полипептидных цепей (субъединиц), которые действуют как единая функциональная единица ( мультимер ). Полученный мультимер стабилизируется теми же нековалентными взаимодействиями и дисульфидными связями, что и в третичной структуре. Есть много возможных организаций четвертичной структуры. [7] Комплексы из двух или более полипептидов (т.е. множества субъединиц) называются мультимерами . В частности, его можно назвать димером, если он содержит две субъединицы, тримером, если он содержит три субъединицы, тетрамером, если он содержит четыре субъединицы, и пентамером.если он содержит пять субъединиц. Субъединицы часто связаны друг с другом операциями симметрии , такими как 2-кратная ось в димере. Мультимеры, состоящие из идентичных субъединиц, обозначаются префиксом «гомо-», а мультимеры, состоящие из разных субъединиц, обозначаются префиксом «гетеро-», например, гетеротетрамер, такой как два альфа и два бета. цепочки гемоглобина .

Домены, мотивы и складки в структуре белка [ править ]

Белковые домены. Две показанные белковые структуры имеют общий домен (темно-бордовый), домен PH , который участвует в связывании фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфата.

Белки часто описываются как состоящие из нескольких структурных единиц. Эти единицы включают домены, мотивы и складки. Несмотря на то, что в эукариотических системах экспрессируется около 100 000 различных белков , существует гораздо меньше различных доменов, структурных мотивов и складок.

Структурная область [ править ]

Структурный домен является элементом общей структуры белка , что сам собой стабилизирующим и часто складки независимо от остальной части белковой цепи. Многие домены не являются уникальными для белковых продуктов одного гена или одного семейства генов, но вместо этого появляются во множестве белков. Домены часто называют и выделяют, потому что они играют важную роль в биологической функции белка, которому они принадлежат; например, « кальций- связывающий домен кальмодулина ». Поскольку они независимы друг от друга, домены могут быть «обменены» с помощью генной инженерии между одним белком и другим для образования химеры.белки. Консервативная комбинация нескольких доменов, которые встречаются в разных белках, таких как домен протеинтирозинфосфатазы и пара доменов C2 , была названа «супердоменом», который может развиваться как единое целое. [8]

Структурные и последовательные мотивы [ править ]

В структурных и последовательность мотивов см коротких сегментов белка трехмерной структуры или аминокислотной последовательности , которые были обнаружены в большом количестве различных белков

Супервторичная структура [ править ]

Supersecondary структура относится к конкретной комбинации вторичных структурных элементов, таких как β-α-бета единиц или спираль-поворот-спираль мотив. Некоторые из них можно также назвать структурными мотивами.

Белковая складка [ править ]

Белковая складка относится к общей архитектуре белка, такой как пучок спиралей , β-бочка , складка Россмана или различные «складки», представленные в базе данных структурной классификации белков . [9] Родственное понятие - топология белка .

Белковая динамика и конформационные ансамбли [ править ]

Основная статья: Белковая динамика

Белки не являются статическими объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наномасштабе и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов [10] и ферментативный катализ . [11] Белковая динамика и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . [12] Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за работу мышц.сокращение, кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает биение аксонем подвижных ресничек и жгутиков . «[В результате] [подвижная ресничка] - это наномашина, состоящая из, возможно, более 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины ... Гибкие линкеры позволяют связанным ими мобильным белковым доменам рекрутировать их связывание партнеров и вызывают аллостерию на большие расстояния через динамику белковых доменов » [13].

Схематическое изображение двух основных подходов к ансамблевому моделированию. [14]

Белки часто считаются относительно стабильными третичными структурами, которые претерпевают конформационные изменения после взаимодействия с другими белками или как часть ферментативной активности. Однако белки могут иметь разную степень стабильности, и некоторые из менее стабильных вариантов являются протеинами с неупорядоченной структурой . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать единой фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков.. [15] [14]

Файлы ансамбля белков представляют собой белок, который можно рассматривать как имеющий гибкую структуру. Создание этих файлов требует определения того, какие из различных теоретически возможных белковых конформаций действительно существуют. Один из подходов заключается в применении вычислительных алгоритмов к данным белков, чтобы попытаться определить наиболее вероятный набор конформаций для файла ансамбля . Существует несколько методов подготовки данных для базы данных Protein Ensemble.которые делятся на две общие методологии - подходы пула и молекулярной динамики (МД) (схематически изображены на рисунке). Подход на основе пула использует аминокислотную последовательность белка для создания огромного пула случайных конформаций. Затем этот пул подвергается дополнительной вычислительной обработке, которая создает набор теоретических параметров для каждой конформации на основе структуры. Выбираются конформационные подмножества из этого пула, средние теоретические параметры которых близко соответствуют известным экспериментальным данным для этого белка. Альтернативный подход молекулярной динамики принимает несколько случайных конформаций одновременно и подвергает все их экспериментальным данным. Здесь экспериментальные данные служат в качестве ограничений, налагаемых на конформации (например, известные расстояния между атомами).Принимаются только конформации, которые остаются в пределах, установленных экспериментальными данными. Этот подход часто применяет большие объемы экспериментальных данных к конформациям, что является очень требовательной в вычислительном отношении задачей.[14]

Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , [16] p15 PAF , [17] MKK7 , [18] бета-синуклеин [19] и P27 [20].

Сворачивание белков [ править ]

Основная статья: Сворачивание белка

Как это транслируется, полипептиды выходят из рибосомы в основном в виде случайной спирали и сворачиваются в свое естественное состояние . [21] [22] Обычно предполагается, что окончательная структура белковой цепи определяется ее аминокислотной последовательностью ( догма Анфинсена ). [23]

Стабильность белка [ править ]

Основная статья: Равновесие разворачивается

Термодинамическая стабильность белков представляет собой разницу свободной энергии между свернутым и развернутым состояниями белка. Эта разница в свободной энергии очень чувствительна к температуре, поэтому изменение температуры может привести к разворачиванию или денатурации. Денатурация белка может привести к потере функции и потере нативного состояния. Свободная энергия стабилизации растворимых глобулярных белков обычно не превышает 50 кДж / моль. [ необходима цитата ]Принимая во внимание большое количество водородных связей, которые имеют место для стабилизации вторичных структур и стабилизации внутреннего ядра за счет гидрофобных взаимодействий, свободная энергия стабилизации проявляется как небольшая разница между большими числами. [24]

Определение структуры белка [ править ]

Примеры белковых структур из PDB
Скорость определения структуры белка по методам и годам

Около 90% белковых структур, доступных в базе данных о белках , были определены с помощью рентгеновской кристаллографии . [25] Этот метод позволяет измерить трехмерное (3-D) распределение плотности электронов в белке в кристаллизованном состоянии и, таким образом, вывести трехмерные координаты всех атомов, которые необходимо определить с определенным разрешением. . Примерно 9% известных белковых структур были получены методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР). [ необходима цитата ] Для более крупных белковых комплексов криоэлектронная микроскопияможет определять белковые структуры. Разрешение обычно ниже, чем у рентгеновской кристаллографии или ЯМР, но максимальное разрешение постоянно увеличивается. Этот метод по-прежнему особенно ценен для очень больших белковых комплексов, таких как белки оболочки вируса и амилоидные волокна.

Общий состав вторичной структуры можно определить с помощью кругового дихроизма . Колебательную спектроскопию также можно использовать для характеристики конформации пептидов, полипептидов и белков. [26] Двумерная инфракрасная спектроскопия стала ценным методом исследования структур гибких пептидов и белков, которые невозможно изучить другими методами. [27] [28] Более качественную картину структуры белка часто получают с помощью протеолиза , который также полезен для скрининга более кристаллизующихся образцов белка. Новые реализации этого подхода, включая быстрый параллельный протеолиз (FASTpp), может исследовать структурированную фракцию и ее стабильность без необходимости очистки. [29] После того, как структура белка была определена экспериментально, дальнейшие подробные исследования могут быть выполнены с помощью вычислений с использованием молекулярно-динамического моделирования этой структуры. [30]

Базы данных структуры белков [ править ]

Белковая структура базы данных представляет собой базу данных, которая моделируется вокруг различных экспериментально определенных белковых структур. Целью большинства баз данных о структуре белков является организация и аннотирование структур белков, предоставляя биологическому сообществу доступ к экспериментальным данным в удобной форме. Данные, включенные в базы данных структуры белков, часто включают трехмерные координаты, а также экспериментальную информацию, такую ​​как размеры элементарной ячейки и углы для рентгеновской кристаллографии.определенные структуры. Хотя в большинстве случаев, в этом случае белки или определения конкретной структуры белка также содержат информацию о последовательностях, а некоторые базы данных даже предоставляют средства для выполнения запросов на основе последовательностей, основным атрибутом базы данных структур является структурная информация, тогда как базы данных последовательностей сосредоточены на информация о последовательности и не содержит структурной информации для большинства записей. Базы данных структуры белков имеют решающее значение для многих усилий в области вычислительной биологии, таких как создание лекарств на основе структуры , как при разработке используемых вычислительных методов, так и при предоставлении большого экспериментального набора данных, который используется некоторыми методами для получения представления о функции белка. [31]

Структурные классификации белков [ править ]

Белковые структуры могут быть сгруппированы на основе их структурного сходства, топологического класса или общего эволюционного происхождения. База данных структурной классификации белков [32] и база данных CATH [33] предоставляют две различные структурные классификации белков. Когда структурное сходство велико, два белка, возможно, отошли от общего предка, [34] и общая структура белков считается доказательством гомологии . Сходство структуры затем можно использовать для группировки белков в суперсемейства белков . [35]Если общая структура значительна, но разделяемая фракция мала, общий фрагмент может быть следствием более драматического эволюционного события, такого как горизонтальный перенос генов , и объединение белков, разделяющих эти фрагменты, в суперсемейства белков больше не оправдано. [34] Топология белка также может использоваться для классификации белков. Теория узлов и топология цепей - это две топологические структуры, разработанные для классификации белковых складок на основе пересечения цепей и внутрицепочечных контактов соответственно.

Вычислительное предсказание структуры белка [ править ]

Основная статья: Прогнозирование структуры белка

Создание белковой последовательности намного проще, чем определение структуры белка. Однако структура белка дает гораздо больше информации о функции белка, чем его последовательность. Поэтому был разработан ряд методов для компьютерного предсказания структуры белка по его последовательности. [36] В методах предсказания ab initio используется только последовательность белка. Методы моделирования потоков и гомологии позволяют построить 3-D модель для белка неизвестной структуры из экспериментальных структур эволюционно связанных белков, называемых семейством белков .

См. Также [ править ]

  • Биомолекулярная структура
  • Структура гена
  • Структура нуклеиновой кислоты
  • Ленточная диаграмма Трехмерное схематическое изображение белков

Ссылки [ править ]

  1. ^ Х. Стивен Стокер (1 января 2015 г.). Органическая и биологическая химия . Cengage Learning. п. 371. ISBN. 978-1-305-68645-8.
  2. ^ Brocchieri L, S Карлин (10 июня 2005). «Длина белка в протеомах эукариот и прокариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (10): 3390–3400. DOI : 10.1093 / NAR / gki615 . PMC 1150220 . PMID 15951512 .  
  3. ^ Sanger, F .; Таппи, Х. (1 сентября 1951 г.). «Аминокислотная последовательность в фенилаланильной цепи инсулина. I. Идентификация низших пептидов из частичных гидролизатов» . Биохимический журнал . 49 (4): 463–481. DOI : 10.1042 / bj0490463 . ISSN 0264-6021 . PMC 1197535 . PMID 14886310 .   
  4. Перейти ↑ Sanger, F. (15 мая 1959). «Химия инсулина». Наука . 129 (3359): 1340–1344. Bibcode : 1959Sci ... 129.1340G . DOI : 10.1126 / science.129.3359.1340 . ISSN 0036-8075 . PMID 13658959 .  
  5. Перейти ↑ Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). «Структура белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями» . Proc Natl Acad Sci USA . 37 (4): 205–211. Полномочный код : 1951PNAS ... 37..205P . DOI : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID 14816373 .  
  6. ^ Chiang Ю.С., Гельфанд Т.И., Кистера А.Е., Гельфанд И.М. (2007). «Новая классификация супервторичных структур сэндвич-подобных белков раскрывает строгие закономерности сборки цепей». Белки . 68 (4): 915–921. DOI : 10.1002 / prot.21473 . PMID 17557333 . 
  7. ^ Moutevelis E, Woolfson DN (январь 2009). «Периодическая таблица спиральных белковых структур». J. Mol. Биол . 385 (3): 726–32. DOI : 10.1016 / j.jmb.2008.11.028 . ISSN 0022-2836 . PMID 19059267 .  
  8. ^ Хейни ДТ, Сюэ В (2015). «Супердомен в иерархии белковой структуры: случай PTP-C2» . Белковая наука . 24 (5): 874–82. DOI : 10.1002 / pro.2664 . PMC 4420535 . PMID 25694109 .  
  9. ^ Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA (17 сентября 1999). «Оценка общего количества складок белка» . Белки . 35 (4): 408–414. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0134 (19990601) 35: 4 <408 :: AID-PROT4> 3.0.CO; 2-A . ЛВП : 2027,42 / 34969 . PMID 10382668 . Архивировано из оригинала на 5 января 2013 года. 
  10. ↑ Bu Z, Callaway DJ (2011). «Белки ДВИГАЮТСЯ! Динамика белков и дальняя аллостерия в передаче сигналов в клетке» . Структура белка и заболевания . Достижения в химии белков и структурной биологии. 83 . С. 163–221. DOI : 10.1016 / B978-0-12-381262-9.00005-7 . ISBN 9780123812629. PMID  21570668 .
  11. ↑ Fraser JS, Clarkson MW, Degnan SC, Erion R, Kern D, Alber T (декабрь 2009 г.). «Скрытые альтернативные структуры пролин-изомеразы, необходимые для катализа» . Природа . 462 (7273): 669–673. Bibcode : 2009Natur.462..669F . DOI : 10,1038 / природа08615 . PMC 2805857 . PMID 19956261 .  
  12. ^ Дональд, Воет (2011). Биохимия . Воет, Джудит Г. (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. ISBN 9780470570951. OCLC  690489261 .
  13. ^ Сатир, Питер; Сорен Т. Кристенсен (26 марта 2008 г.). «Строение и функции ресничек млекопитающих» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 687–93. DOI : 10.1007 / s00418-008-0416-9 . PMC 2386530 . PMID 18365235 . 1432-119Х.  
  14. ^ a b c Варади, Михали; Вранкен, Вим; Гухарой, Майнак; Томпа, Питер (1 января 2015 г.). «Вычислительные подходы к выводу функций внутренне неупорядоченных белков» . Границы молекулярных биологических наук . 2 : 45. DOI : 10,3389 / fmolb.2015.00045 . PMC 4525029 . PMID 26301226 .  
  15. ^ База данных ансамбля белков
  16. ↑ Миттаг, Таня; Марш, Джозеф; Гришаев Александр; Орлики, Стивен; Линь, Хун; Сичери, Франк; Тайерс, Майк; Форман-Кей, Джули Д. (14 марта 2010 г.). «Значение структуры / функции в динамическом комплексе изначально неупорядоченного Sic1 с субъединицей Cdc4 убиквитинлигазы SCF» . Структура . 18 (4): 494–506. DOI : 10.1016 / j.str.2010.01.020 . ISSN 1878-4186 . PMC 2924144 . PMID 20399186 .   
  17. ^ Де Биазио, Альфредо; Ибаньес де Опакуа, Ален; Cordeiro, Tiago N .; Виллате, Майдер; Мерино, Некане; Сибилла, Натали; Лелли, Морено; Диркс, Таммо; Бернадо, По (18 февраля 2014 г.). «p15PAF является внутренне неупорядоченным белком с неслучайными структурными предпочтениями в сайтах взаимодействия с другими белками» . Биофизический журнал . 106 (4): 865–874. Bibcode : 2014BpJ ... 106..865D . DOI : 10.1016 / j.bpj.2013.12.046 . ISSN 1542-0086 . PMC 3944474 . PMID 24559989 .   
  18. ^ Крагель, Яка; Паленсия, Андрес; Nanao, Max H .; Маурин, Дэмиен; Бувиньи, Гийом; Блэкледж, Мартин; Йенсен, Малене Рингкьёбинг (17 марта 2015 г.). «Структура и динамика сигнального комплекса MKK7-JNK» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (11): 3409–3414. Bibcode : 2015PNAS..112.3409K . DOI : 10.1073 / pnas.1419528112 . ISSN 1091-6490 . PMC 4371970 . PMID 25737554 .   
  19. ^ Эллисон, Джейн Р .; Риверс, Роберт С.; Christodoulou, John C .; Вендрусколо, Микеле; Добсон, Кристофер М. (25 ноября 2014 г.). «Взаимосвязь между временной структурой в мономерном состоянии и склонностью к агрегации α-синуклеина и β-синуклеина» . Биохимия . 53 (46): 7170–7183. DOI : 10.1021 / bi5009326 . ISSN 1520-4995 . PMC 4245978 . PMID 25389903 .   
  20. ^ Сиваколунду, Сивашанкар Г .; Башфорд, Дональд; Кривацки, Ричард В. (11 ноября 2005 г.). «Неупорядоченный p27Kip1 проявляет внутреннюю структуру, напоминающую конформацию, связанную с Cdk2 / циклин A». Журнал молекулярной биологии . 353 (5): 1118–1128. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.08.074 . ISSN 0022-2836 . PMID 16214166 .  
  21. ^ Чжан, Гонг; Игнатова, Зоя (1 февраля 2011 г.). «Сворачивание при рождении зарождающейся цепи: координирующий перевод с совместным трансляционным сворачиванием». Текущее мнение в структурной биологии . 21 (1): 25–31. DOI : 10.1016 / j.sbi.2010.10.008 . ISSN 0959-440X . PMID 21111607 .  
  22. ^ Альбертс, Брюс ; Александр Джонсон; Джулиан Льюис; Мартин Рафф; Кейт Робертс; Питер Уолтерс (2002). «Форма и структура белков» . Молекулярная биология клетки; Четвертое издание . Нью-Йорк и Лондон: Наука о гирляндах. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  23. ^ Анфинсен, С. (1972). «Формирование и стабилизация структуры белка» . Biochem. Дж . 128 (4): 737–49. DOI : 10.1042 / bj1280737 . PMC 1173893 . PMID 4565129 .  
  24. ^ Jaenicke, R .; Heber, U .; Franks, F .; Chapman, D .; Гриффин, Мэри, Калифорния; Hvidt, A .; Коуэн, Д.А. (1990). «Структура и функция белка при низких температурах [и обсуждение]» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 326 (1237): 535–553. DOI : 10.1098 / rstb.1990.0030 . JSTOR 2398703 . PMID 1969647 .  
  25. ^ Кендрю, JC; Bodo, G .; Динцис, HM; Пэрриш, RG; Wyckoff, H .; Филлипс, округ Колумбия (1958). «Трехмерная модель молекулы миоглобина, полученная с помощью рентгеновского анализа». Природа . 181 (4610): 662–666. Bibcode : 1958Natur.181..662K . DOI : 10.1038 / 181662a0 . PMID 13517261 . S2CID 4162786 .  
  26. ^ Кримм S, Bandekar J (1986). «Колебательная спектроскопия и конформация пептидов, полипептидов и белков». Успехи в химии белков Том 38 . Adv. Protein Chem . Успехи в химии белков. 38 . С. 181–364. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60528-8 . ISBN 9780120342389. PMID  3541539 .
  27. ^ Лессинг, Дж .; Рой, С .; Reppert, M .; Baer, ​​M .; Маркс, Д .; Jansen, TLC; Knoester, J .; Токмаков, А. (2012). «Идентификация остаточной структуры во внутренне неупорядоченных системах: 2D ИК-спектроскопическое исследование пептида GVGXPGVG» . Варенье. Chem. Soc . 134 (11): 5032–5035. DOI : 10.1021 / ja2114135 . PMID 22356513 . 
  28. ^ Янсен, TLC; Кнестер, Дж. (2008). «Двумерная инфракрасная спектроскопия переноса населения для улучшения структурных маркеров белков» . Биофиз. Дж . 94 (5): 1818–1825. Bibcode : 2008BpJ .... 94.1818J . DOI : 10.1529 / biophysj.107.118851 . PMC 2242754 . PMID 17981904 .  
  29. ^ Minde DP, Maurice MM, Рюдигер SG (2012). «Определение биофизической стабильности белков в лизатах с помощью анализа быстрого протеолиза, FASTpp» . PLOS ONE . 7 (10): e46147. Bibcode : 2012PLoSO ... 746147M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0046147 . PMC 3463568 . PMID 23056252 .  
  30. ↑ Kumari I, Sandhu P, Ahmed M, Akhter Y (август 2017 г.). «Моделирование молекулярной динамики, проблемы и возможности: перспективы биолога». Curr. Protein Pept. Sci . 18 (11): 1163–1179. DOI : 10.2174 / 1389203718666170622074741 . PMID 28637405 . 
  31. ^ Ласковски, RA (2011). «Базы данных структуры белков». Mol Biotechnol . 48 (2): 183–98. DOI : 10.1007 / s12033-010-9372-4 . PMID 21225378 . S2CID 45184564 .  
  32. ^ Мурзин, АГ; Бреннер, С .; Хаббард, Т .; Чотиа, К. (1995). «SCOP: структурная классификация базы данных белков для исследования последовательностей и структур» (PDF) . Журнал молекулярной биологии . 247 (4): 536–540. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (05) 80134-2 . PMID 7723011 . Архивировано из оригинального (PDF) 26 апреля 2012 года.  
  33. ^ Оренго, Калифорния ; Michie, AD; Jones, S .; Джонс, Д.Т .; Суинделлс, МБ; Торнтон, Дж. М. (1997). «CATH - иерархическая классификация доменных структур белков». Структура . 5 (8): 1093–1108. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00260-8 . PMID 9309224 . 
  34. ^ a b Паскуаль-Гарсия, А .; Abia, D .; Ортис, АР; Бастолла, У. (2009). «Переход между дискретным и непрерывным пространством белковой структуры: понимание автоматической классификации и сетей белковых структур» . PLOS Вычислительная биология . 5 (3): e1000331. Bibcode : 2009PLSCB ... 5E0331P . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1000331 . PMC 2654728 . PMID 19325884 .  
  35. ^ Холм, L; Розенстрём, П. (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение карт в 3D» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (выпуск веб-сервера): W545–9. DOI : 10.1093 / NAR / gkq366 . PMC 2896194 . PMID 20457744 .  
  36. ↑ Zhang Y (2008). «Прогресс и проблемы в предсказании структуры белка» . Curr Opin Struct Biol . 18 (3): 342–348. DOI : 10.1016 / j.sbi.2008.02.004 . PMC 2680823 . PMID 18436442 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • 50 лет графика определения структуры белка - версия HTML - Национальный институт общих медицинских наук при NIH

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с белковыми структурами, на Викискладе?