Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
рибонуклеаза H
RNase H fix.png
Кристаллографическая структура РНКазы HI E. coli . [1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.26.4
Количество CAS9050-76-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
ретровирусная рибонуклеаза H
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.26.13
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Рибонуклеазы Н (сокращенно РНКазы Н или RNH ) представляет собой семейство не- последовательность -специфический эндонуклеазы ферменты , которые катализируют расщепление РНК в РНК / ДНК - субстрата посредством гидролитического механизма . Члены семейства РНКазы H можно найти почти у всех организмов, от бактерий до архей и эукариот .

Семейство разделено на эволюционно родственные группы с немного разными предпочтениями субстратов , в широком смысле обозначаемые рибонуклеазами H1 и H2. [2] человеческий геном кодирует как H1 и H2. Рибонуклеаза Н2 человека представляет собой гетеротримерный комплекс, состоящий из трех субъединиц, мутации в любой из которых являются одной из генетических причин редкого заболевания, известного как синдром Айкарди – Гутьера . [3] Третий тип, тесно связан с Н2, встречается только в нескольких прокариот , [4] , тогда как H1 и H2 имеют место во всех областях жизни . [4] Кроме того, РНКаза H1-подобная ретровирусная рибонуклеаза Hдомены встречаются в многодоменных белках обратной транскриптазы , которые кодируются ретровирусами, такими как ВИЧ, и необходимы для репликации вируса. [5] [6]

В эукариот, рибонуклеазы H1 участвует в репликации ДНК из митохондриального генома . И H1, и H2 участвуют в задачах поддержания генома, таких как обработка структур R-петли . [2] [7]

Классификация и номенклатура [ править ]

Рибонуклеазы Н представляет собой семейство эндонуклеаз ферментов с общей подложки специфичности для РНК - нити РНК - ДНК - дуплексов . По определению, РНКазы H расщепляют фосфодиэфирные связи основной цепи РНК, оставляя 3'- гидроксильную и 5'- фосфатную группы. [7] РНКазы H были предложены как члены эволюционно родственного суперсемейства, включающего другие нуклеазы и ферменты, обрабатывающие нуклеиновые кислоты, такие как ретровирусные интегразы , ДНК- транспозазы , резольвазы Холлидея , Piwiи белки Argonaute , различные экзонуклеазы и сплайсосомный белок Prp8 . [8] [9]

РНКазы H можно в общих чертах разделить на два подтипа, H1 и H2, которым по историческим причинам даны арабские цифровые обозначения у эукариот и римские цифровые обозначения у прокариот . Таким образом, кишечная палочка РНКазы HI является гомологом человека разумного РНКазы H1. [2] [7] У E. coli и многих других прокариот ген rnhA кодирует HI, а ген rnhB кодирует HII. Третий родственный класс, называемый HIII, встречается у некоторых бактерий и архей ; он тесно связан с прокариотическими ферментами HII. [4]

Структура [ править ]

Сравнение структур репрезентативных белков рибонуклеазы H каждого подтипа. В белке E. coli (бежевый, вверху слева) четыре консервативных остатка активного сайта показаны сферами. В белках H. sapiens структурное ядро, общее между подтипами H1 и H2, показано красным. Структуры визуализируются из: E. coli , PDB : 2RN2 ; T. maritima , PDB : 303F ; B. stearothermophilus , PDB : 2D0B ; H. sapiens H1, PDB : 2QK9 ; H. sapiens ,PDB : 3P56 .

Структура РНКазы Н , обычно состоит из 5- ти многожильных бета-листа , окруженного распределением альфа-спирали . [10] Все РНКазы H имеют активный сайт, сосредоточенный на консервативном мотиве последовательности, состоящем из остатков аспартата и глутамата , часто называемом мотивом DEDD. Эти остатки взаимодействуют с каталитически необходимыми ионами магния . [7] [5]

РНКазы H2 больше H1 и обычно имеют дополнительные спирали. Домена организация ферментов изменяется; некоторые прокариотические и большинство эукариотических членов группы H1 имеют дополнительный небольшой домен на N-конце, известный как «гибридный связывающий домен», который облегчает связывание с гибридными дуплексами РНК: ДНК и иногда обеспечивает повышенную процессивность . [2] [7] [11] В то время как все члены группы H1 и прокариотические члены группы H2 действуют как мономеры, эукариотические ферменты H2 являются облигатными гетеротримерами . [2] [7]Прокариотические ферменты HIII являются членами более широкой группы H2 и имеют общие структурные особенности с H2 с добавлением N-концевого связывающего домена TATA-бокса . [7] Ретровирусные домены РНКазы H, встречающиеся в мультидоменных белках обратной транскриптазы, имеют структуру, очень напоминающую группу H1. [5]

РНКазы H1 были тщательно изучены для изучения взаимосвязи между структурой и ферментативной активностью. Они также используются, особенно гомолог E. coli , в качестве модельных систем для изучения сворачивания белков . [12] [13] [14] Внутри группы H1 была выявлена ​​взаимосвязь между более высокой аффинностью связывания субстрата и наличием структурных элементов, состоящих из спирали и гибкой петли, обеспечивающих большую и более основную поверхность связывания субстрата. C-спираль имеет разбросанное таксономическое распределение; он присутствует в гомологах E. coli и человеческой РНКазы H1 и отсутствует в домене РНКазы H ВИЧ, но примеры ретровирусных доменов с С-спиралями действительно существуют.[15] [16]

Функция [ править ]

Ферменты рибонуклеазы Н расщепляют фосфодиэфирные связи РНК в двухцепочечном гибриде РНК: ДНК, оставляя 3'- гидроксильную и 5'- фосфатную группы на обоих концах участка разреза с механизмом катализа с двумя ионами металлов, в котором две двухвалентные катионы, такие как Mg2 + и Mn2 +, непосредственно участвуют в каталитической функции. [17] В зависимости от различий в их аминокислотных последовательностях эти РНКазы H подразделяются на РНКазы H типа 1 и 2 [18] [19]РНКазы H типа 1 содержат прокариотические и эукариотические РНКазы H1 и ретровирусные РНКазы H. РНКазы H типа 2 содержат прокариотические и эукариотические РНКазы H2 и бактериальные РНКазы H3. Эти РНКазы H существуют в мономерной форме, за исключением эукариотических РНКаз H2, которые существуют в гетеротримерной форме. [20] [21] РНКазы H1 и H2 имеют разные предпочтения в отношении субстратов и разные, но частично совпадающие функции в клетке. У прокариот и низших эукариот ни один из ферментов не важен , тогда как оба считаются важными для высших эукариот. [2] Комбинированная активность ферментов H1 и H2 связана с поддержанием стабильности генома из-за деградации ферментами РНК-компонента R-петель.. [22] [23]

Рибонуклеаза H1 [ править ]

Идентификаторы
СимволРНКаза H
PfamPF00075
Клан пфамCL0219
ИнтерПроIPR002156
PROSITEPS50879
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Для ферментов рибонуклеазы H1 требуется, по меньшей мере, четыре пары оснований, содержащих рибонуклеотиды, в субстрате, и они не могут удалить один рибонуклеотид из цепи, которая в противном случае состоит из дезоксирибонуклеотидов. По этой причине считается маловероятным, что ферменты РНКазы H1 участвуют в процессинге праймеров РНК из фрагментов Окадзаки во время репликации ДНК . [2] РНКаза H1 не важна для одноклеточных организмов, где она была исследована; в E. coli нокауты по РНКазе H1 придают чувствительный к температуре фенотип [7], а у S. cerevisiae, они вызывают дефекты стрессовой реакции. [24]

У многих эукариот, включая млекопитающих , гены РНКазы H1 включают митохондриальную нацеливающую последовательность , приводящую к экспрессии изоформ с присутствием MTS и без нее. В результате РНКаза H1 локализуется как в митохондриях, так и в ядре . В моделях мышей с нокаутом нокаутные мутанты по РНКазе H1 являются летальными во время эмбриогенеза из-за дефектов репликации митохондриальной ДНК . [2] [25] [26] Дефекты репликации митохондриальной ДНК, вызванные потерей РНКазы H1, вероятно, связаны с дефектами процессинга R-петли . [23]

Рибонуклеаза H2 [ править ]

Идентификаторы
СимволРНКаза HII
PfamPF01351
Клан пфамCL0219
ИнтерПроIPR024567
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

У прокариот РНКаза Н2 ферментативно активна как мономерный белок. У эукариот это облигатный гетеротример, состоящий из каталитической субъединицы A и структурных субъединиц B и C. В то время как субъединица A близко гомологична прокариотической РНКазе H2, субъединицы B и C не имеют явных гомологов у прокариот и плохо сохраняются в последовательность уровня даже среди эукариот. [27] [28] Субъединица B опосредует белок-белковые взаимодействия между комплексом H2 и PCNA , который локализует H2 в фокусах репликации . [29]

Как прокариотические, так и эукариотические ферменты H2 могут расщеплять отдельные рибонуклеотиды в цепи. [2] однако у них несколько разные модели расщепления и предпочтения субстратов: прокариотические ферменты имеют более низкую процессивность и гидролизуют последовательные рибонуклеотиды более эффективно, чем рибонуклеотиды с 5'- дезоксирибонуклеотидом, в то время как эукариотические ферменты более процессивны и гидролизуют оба типа субстрата с одинаковой эффективностью. [2] [30] Субстратная специфичность РНКазы H2 придает ей роль в эксцизионной репарации рибонуклеотидов , удаляя неправильно инкорпорированные рибонуклеотиды из ДНК, в дополнение к процессингу R-петли . [31] [32] [29]Хотя и H1, и H2 присутствуют в ядре клетки млекопитающих , H2 является доминирующим источником активности РНКазы H и важен для поддержания стабильности генома. [29]

Некоторые прокариоты обладают дополнительным геном Н2-типа, обозначенным РНКазой HIII в римско-цифровой номенклатуре, используемой для генов прокариот. Белки HIII более близки к группе H2 по идентичности последовательностей и структурному сходству, но имеют предпочтения в отношении субстратов, которые больше напоминают H1. [7] [33] В отличие от HI и HII, которые широко распространены среди прокариот, HIII обнаруживается только у нескольких организмов с разбросанным таксономическим распределением; он несколько чаще встречается у архей и редко или никогда не встречается в том же прокариотическом геноме, что и HI. [34]

Механизм [ править ]

Предлагаемый механизм реакции для катализа РНКазы Н с использованием одного иона металла на примере домена РНКазы Н ВИЧ-1 .

Активный сайт почти всех РНКазы Н содержит четыре отрицательно заряженных аминокислотных остатков, известных как DEDD мотив; часто также присутствует гистидин . [2] [7]

Заряженные остатки связывают один или два иона металла, которые необходимы для катализа; в физиологических условиях это ионы магния , но марганец также обычно поддерживает ферментативную активность [2] [7], в то время как кальций может ее ингибировать. [11] [35] Хотя каталитические механизмы с двумя ионами металлов очень распространены в ферментах, участвующих в биохимии фосфатов , в литературе ведутся дискуссии о том, используются ли один или два иона в катализе РНКазы Н. В любом из предложенных механизмов в реакции участвует по крайней мере одна молекула воды . [36] [37]

Большинство экспериментальных доказательств механизма катализа РНКазы H поступает из измерений, выполненных на членах группы H1, обычно на гомологе E. coli . Согласно измерениям этого белка, один из остатков аспартата имеет повышенное значение pKa , а другой - аномально низкое значение pKa. [38] Неясно, участвует ли какой-либо из остатков активного центра в реакции в качестве общего основания . [7] Кроме того, возможно, что один из атомов кислорода субстрата непосредственно участвует в реакции в качестве основания. [39]

В биологии человека [ править ]

Геном человека содержит четыре генов , кодирующих РНКазы H:

  • RNASEH1 , пример подтипа H1 (мономерный)
  • RNASEH2A , каталитическая субъединица тримерного H2 комплекса
  • RNASEH2B , структурная субъединица тримерного H2 комплекса
  • RNASEH2C , структурная субъединица тримерного H2 комплекса

Кроме того, генетический материал ретровирусного происхождения часто появляется в геноме, что отражает интеграцию геномов эндогенных ретровирусов человека . Такие события интеграции приводят к присутствию генов, кодирующих обратную транскриптазу ретровируса , которая включает домен РНКазы Н. Пример - ERVK6 . [40] длинный концевой повтор (LTR) , и не длинный концевой повтор (не-LTR) ретротранспозоны также распространены в геноме и часто включают в свои собственные домены РНКазы Н, со сложной эволюционной истории. [41] [42] [43]

Роль в болезни [ править ]

Структура тримерного комплекса H2 человека: каталитическая субъединица A выделена синим, структурная субъединица B - коричневым, а структурная субъединица C - розовым. Хотя субъединицы B и C не взаимодействуют с активным сайтом, они необходимы для активности. Каталитические остатки в активном центре показаны пурпурным цветом. Позиции, показанные желтым, соответствуют известным мутациям AGS. Наиболее распространенная мутация AGS - аланин на треонин в положении 177 субъединицы B - показана зеленой сферой. Многие из этих мутаций не нарушают каталитическую активность in vitro , но дестабилизируют комплекс или препятствуют белок-белковым взаимодействиям с другими белками в клетке. [44]

В небольших исследованиях мутации в человеческой РНКазе H1 были связаны с хронической прогрессирующей внешней офтальмоплегией , общим признаком митохондриальных заболеваний . [26]

Мутации в любой из трех субъединиц РНКазы H2 хорошо известны как причины редкого генетического заболевания, известного как синдром Айкарди-Гутьера (AGS) [3], которое проявляется в виде неврологических и дерматологических симптомов в раннем возрасте. [45] Симптомы AGS очень похожи на симптомы врожденной вирусной инфекции и связаны с несоответствующей активацией интерферона I типа . AGS также может быть вызван мутациями в других генах: TREX1 , SAMHD1 , ADAR и MDA5 / IFIH1, каждый из которых участвует в процессинге нуклеиновой кислоты. [46]При характеристике распределения мутаций в популяции пациентов с AGS было обнаружено 5% всех мутаций AGS в RNASEH2A, 36% в 2B и 12% в 2C. [47] Мутации в 2B были связаны с несколько более легкими неврологическими нарушениями [48] и с отсутствием индуцированной интерфероном активации гена, которая может быть обнаружена у пациентов с другими генотипами, связанными с AGS. [46]

В вирусах [ править ]

Смотрите также: Ретровирусная рибонуклеаза H
Кристаллическая структура гетеродимера обратной транскриптазы ВИЧ (желтый и зеленый) с доменом РНКазы H, показанным синим цветом (активный центр в пурпурных сферах). Оранжевая цепь нуклеиновой кислоты - это РНК, красная цепь - это ДНК. [49]

Две группы вирусов используют обратную транскрипцию как часть своего жизненного цикла: ретровирусы , которые кодируют свои геномы в одноцепочечной РНК и реплицируются через промежуточную двухцепочечную ДНК; и вирусы дцДНК-ОТ , которые реплицируют свои геномы двухцепочечной ДНК через промежуточный "прегеном" РНК. Патогенные примеры включают вирус иммунодефицита человека и вирус гепатита B соответственно. Оба кодируют большие многофункциональные белки обратной транскриптазы (RT), содержащие домены РНКазы Н. [50] [51]

Ретровирусные белки RT из вируса ВИЧ-1 и мышиного лейкоза являются наиболее изученными членами этого семейства. [52] [53] Ретровирусная ОТ отвечает за преобразование генома одноцепочечной РНК вируса в двухцепочечную ДНК. Этот процесс требует трех этапов: во-первых, РНК-зависимая активность ДНК-полимеразы производит минус-цепь ДНК из матрицы плюс-цепи РНК, генерируя промежуточный гибрид РНК: ДНК; во-вторых, цепь РНК разрушается; и в-третьих, ДНК-зависимая активность ДНК-полимеразы синтезирует ДНК с положительной цепью, образуя двухцепочечную ДНК в качестве конечного продукта. Второй этап этого процесса осуществляется доменом РНКазы H, расположенным на С-конце.белка RT. [5] [6] [54] [55]

РНКаза H выполняет три типа расщепляющих действий: неспецифическая деградация генома плюс-цепи РНК, специфическое удаление праймера тРНК минус-цепи и удаление праймера богатого пуринами полипуринового тракта (PPT) плюсовой цепи. [56] РНКаза H играет роль в праймировании плюс-цепи, но не в обычном методе синтеза новой последовательности праймера. Скорее, РНКаза H создает «праймер» из PPT, который устойчив к расщеплению РНКазой H. Путем удаления всех оснований, кроме PPT, PPT используется в качестве маркера для конца области U3 его длинного концевого повтора . [55]

Поскольку активность РНКазы H необходима для вирусной пролиферации, этот домен считается лекарственной мишенью для разработки антиретровирусных препаратов, используемых для лечения ВИЧ / СПИДа и других состояний, вызванных ретровирусами. Идентифицированы ингибиторы ретровирусной РНКазы H нескольких различных хемотипов , многие из которых имеют механизм действия, основанный на хелатировании катионов активного центра. [57] Ингибиторы обратной транскриптазы.которые специфически ингибируют функцию полимеразы RT, широко используются в клинической практике, но не ингибиторы функции РНКазы H; это единственная ферментативная функция, кодируемая ВИЧ, на которую еще не нацелены лекарства, применяемые в клинической практике. [54] [58]

Эволюция [ править ]

РНКазы H широко распространены и встречаются во всех сферах жизни . Семейство принадлежит к большему суперсемейству нуклеазных ферментов [8] [9] и считается эволюционно древним. [59] В прокариотических геномах часто присутствуют множественные гены РНКазы H, но существует небольшая корреляция между возникновением генов HI, HII и HIII и общими филогенетическими отношениями , что позволяет предположить, что горизонтальный перенос геновмогли сыграть роль в установлении распределения этих ферментов. РНКазы HI и HIII редко или никогда не появляются в одном геноме прокариот. Когда геном организма содержит более одного гена РНКазы H, они иногда имеют значительные различия в уровне активности. Было высказано предположение, что эти наблюдения отражают эволюционный паттерн, который сводит к минимуму функциональную избыточность среди генов РНКазы Н. [7] [34] РНКаза HIII, уникальная для прокариот, имеет разбросанное таксономическое распределение и обнаруживается как у бактерий, так и у архей ; [34] считается, что он довольно рано отошел от HII. [60]

Эволюционная траектория РНКазы H2 у эукариот, особенно механизм, с помощью которого эукариотические гомологи стали облигатными гетеротримерами, неясен; субъединицы B и C не имеют явных гомологов у прокариот. [2] [28]

Приложения [ править ]

Поскольку РНКаза H специфически разрушает только РНК в двухцепочечных гибридах РНК: ДНК, она обычно используется в качестве лабораторного реагента в молекулярной биологии . Очищенные препараты РНКазы HI и HII E.coli коммерчески доступны. РНКаза HI часто используется для разрушения матрицы РНК после синтеза первой цепи комплементарной ДНК (кДНК) путем обратной транскрипции . Его также можно использовать для расщепления определенных последовательностей РНК в присутствии коротких комплементарных сегментов ДНК. [61] Для обнаружения могут использоваться высокочувствительные методы, такие как поверхностный плазмонный резонанс . [62] [63]РНКазу HII можно использовать для разрушения компонента праймера РНК фрагмента Окадзаки или для введения одноцепочечных разрывов в положения, содержащие рибонуклеотид. [61] Один из вариантов горячего старта ПЦРА , известный как РНКазы Н-зависимого ПЦР или rhPCR, были описаны с использованием термостабильной РНКазы HII из гипертермофильного archaeon Pyrococcus abyssi . [64] Следует отметить, что белок- ингибитор рибонуклеазы, обычно используемый в качестве реагента, не эффективен при ингибировании активности HI или HII. [61]

История [ править ]

Рибонуклеазы H были впервые обнаружены в лаборатории Питера Хаузена, когда исследователи обнаружили активность эндонуклеаз гибридной РНК: ДНК в тимусе теленка в 1969 году и дали ей название «рибонуклеаза H », чтобы обозначить ее гибридную специфичность. [27] [65] [66] Активность РНКазы H была впоследствии обнаружена в E. coli [67] и в образце онковирусов с геномами РНК во время ранних исследований обратной транскрипции вирусов . [68] [69]Позже выяснилось, что экстракт тимуса теленка содержал более одного белка с активностью РНКазы Н [70] и что E. coli содержала два гена РНКазы Н. [71] [72] Первоначально фермент, ныне известный как РНКаза H2 у эукариот, был обозначен как H1 и наоборот, но названия эукариотических ферментов были изменены, чтобы соответствовать таковым в E. coli, чтобы облегчить сравнительный анализ, что привело к современной номенклатуре в при этом прокариотические ферменты обозначены римскими цифрами, а эукариотические ферменты - арабскими цифрами. [2] [27] [73] [74] Прокариотическая РНКаза HIII, о которой сообщалось в 1999 году, была последним идентифицированным подтипом РНКазы H. [73]

Характеристика эукариотической РНКазы Н2 исторически была сложной задачей, отчасти из-за ее низкого содержания. [2] Тщательные усилия по очистке фермента показали, что, в отличие от РНКазы H2 E. coli , эукариотический фермент имеет несколько субъединиц. [75] S.cerevisiae , гомолог кишечной палочки белка (то есть, Н2А субъединица) было легко идентифицировать с помощью биоинформатики , когда дрожжи генома секвенирует, [76] , но был найден соответствующий белок не иметь ферментативную активность в изоляции . [2] [24]В конце концов, дрожжевые субъединицы B и C были выделены совместной очисткой, и было обнаружено, что они необходимы для ферментативной активности. [77] Однако дрожжевые субъединицы B и C имеют очень низкую идентичность последовательности с их гомологами в других организмах, и соответствующие человеческие белки были окончательно идентифицированы только после того, как мутации во всех трех оказались причиной синдрома Айкарди-Гутьера . [2] [3]

Ссылки [ править ]

  1. ^ PDB : 1JL1 ; Goedken ER, Marqusee S (декабрь 2001 г.). «Природная энергетика термостабилизированного варианта рибонуклеазы HI». Журнал молекулярной биологии . 314 (4): 863–71. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5184 . PMID  11734003 .
  2. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q Cerritelli SM, Crouch RJ (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: ферменты эукариот» . Журнал FEBS . 276 (6): 1494–505. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2009.06908.x . PMC 2746905 . PMID 19228196 .  
  3. ^ a b c Кроу YJ, Leitch A, Hayward BE, Garner A, Parmar R, Griffith E, et al. (Август 2006 г.). «Мутации в генах, кодирующих субъединицы рибонуклеазы H2, вызывают синдром Айкарди-Гутьера и имитируют врожденную вирусную инфекцию головного мозга». Генетика природы . 38 (8): 910–6. DOI : 10.1038 / ng1842 . PMID 16845400 . 
  4. ^ a b c Figiel M, Nowotny M (август 2014). «Кристаллическая структура комплекса РНКаза H3-субстрат показывает параллельную эволюцию распознавания гибрида РНК / ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (14): 9285–94. DOI : 10.1093 / NAR / gku615 . PMC 4132731 . PMID 25016521 .  
  5. ^ a b c d Дэвис JF, Hostomska Z, Hostomsky Z, Jordan SR, Matthews DA (апрель 1991). «Кристаллическая структура домена рибонуклеазы Н обратной транскриптазы ВИЧ-1». Наука . 252 (5002): 88–95. Bibcode : 1991Sci ... 252 ... 88D . DOI : 10.1126 / science.1707186 . PMID 1707186 . 
  6. ^ a b Хансен Дж, Шульце Т., Меллерт В., Меллинг К. (январь 1988 г.). «Идентификация и характеристика ВИЧ-специфической РНКазы H с помощью моноклональных антител» . Журнал EMBO . 7 (1): 239–43. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1988.tb02805.x . PMC 454263 . PMID 2452083 .  
  7. ^ Б с д е е г ч я J к л м Tadokoro Т, Kanaya S (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: молекулярное разнообразие, домены связывания субстрата и каталитический механизм прокариотических ферментов». Журнал FEBS . 276 (6): 1482–93. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2009.06907.x . PMID 19228197 . 
  8. ^ a b Майорек К.А., Дунин-Хоркавич С., Стечкевич К., Мушевска А., Новотны М., Гинальски К., Буйницкий Ю.М. (апрель 2014 г.). «РНКазы H-подобные суперсемейства: новые члены, сравнительный структурный анализ и эволюционная классификация» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (7): 4160–79. DOI : 10.1093 / NAR / gkt1414 . PMC 3985635 . PMID 24464998 .  
  9. ^ a b Райс П., Крейги Р., Дэвис Д.Р. (февраль 1996 г.). «Ретровирусные интегразы и их родственники» . Текущее мнение в структурной биологии . 6 (1): 76–83. DOI : 10.1016 / s0959-440x (96) 80098-4 . PMID 8696976 . 
  10. ^ Schmitt TJ, Кларк JE, Knotts TA (декабрь 2009). «Термический и механический мультистатический фолдинг рибонуклеазы H». Журнал химической физики . 131 (23): 235101. Bibcode : 2009JChPh.131w5101S . DOI : 10.1063 / 1.3270167 . PMID 20025349 . 
  11. ^ a b Новотны М., Черрителли С.М., Гирландо Р., Гайдамаков С.А., Крауч Р.Дж., Ян В. (апрель 2008 г.). «Специфическое распознавание гибрида РНК / ДНК и усиление активности РНКазы H1 человека посредством HBD» . Журнал EMBO . 27 (7): 1172–81. DOI : 10.1038 / emboj.2008.44 . PMC 2323259 . PMID 18337749 .  
  12. ^ Cecconi C, Shank Е.А., Бустаманте C, Marqusee S (сентябрь 2005). «Прямое наблюдение трехуровневого сворачивания одной белковой молекулы». Наука . 309 (5743): 2057–60. Bibcode : 2005Sci ... 309.2057C . DOI : 10.1126 / science.1116702 . PMID 16179479 . 
  13. ^ Hollien J, Marqusee S (март 1999). «Термодинамическое сравнение мезофильных и термофильных рибонуклеаз H». Биохимия . 38 (12): 3831–6. DOI : 10.1021 / bi982684h . PMID 10090773 . 
  14. ^ Рашка TM, Marqusee S (апрель 1997). «Промежуточный продукт кинетического сворачивания рибонуклеазы H напоминает расплавленную кислоту глобулу и частично развернутые молекулы, обнаруженные в естественных условиях». Структурная биология природы . 4 (4): 298–304. DOI : 10.1038 / nsb0497-298 . PMID 9095198 . 
  15. ^ Schultz SJ, Champoux JJ (июнь 2008). «Активность РНКазы H: структура, специфичность и функция в обратной транскрипции» . Вирусные исследования . 134 (1–2): 86–103. DOI : 10.1016 / j.virusres.2007.12.007 . PMC 2464458 . PMID 18261820 .  
  16. ^ Champoux JJ, Schultz SJ (март 2009). «Рибонуклеаза H: свойства, субстратная специфичность и роль в обратной транскрипции ретровирусов» . Журнал FEBS . 276 (6): 1506–16. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2009.06909.x . PMC 2742777 . PMID 19228195 .  
  17. Перейти ↑ Yang W, Lee JY, Nowotny M (апрель 2006 г.). «Создание и разрушение нуклеиновых кислот: катализ двух ионов Mg2 + и субстратная специфичность». Молекулярная клетка . 22 (1): 5–13. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.03.013 . PMID 16600865 . 
  18. ^ Tadokoro T, Kanaya S (март 2009). «Рибонуклеаза H: молекулярное разнообразие, домены связывания субстрата и каталитический механизм прокариотических ферментов». Журнал FEBS . 276 (6): 1482–93. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2009.06907.x . PMID 19228197 . 
  19. ^ Отани N, Харуки М, Морикав М, Kanaya S (январь 1999). «Молекулярное разнообразие РНКаз H». Журнал биологии и биоинженерии . 88 (1): 12–9. DOI : 10.1016 / s1389-1723 (99) 80168-6 . PMID 16232566 . 
  20. ^ Bubeck D, Reijns MA, Graham SC, Astell KR, Джонс EY, Джексон AP (май 2011). «PCNA направляет активность РНКазы H типа 2 на субстратах репликации и репарации ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (9): 3652–66. DOI : 10.1093 / NAR / gkq980 . PMC 3089482 . PMID 21245041 .  
  21. ^ Figiel М, Чон Н, Cerritelli С.М., Цибульска M, Крауч RJ, Новотны M (март 2011). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы Н2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера» . Журнал биологической химии . 286 (12): 10540–50. DOI : 10.1074 / jbc.M110.181974 . PMC 3060507 . PMID 21177858 .  
  22. ^ Amon JD, Кошланд D (декабрь 2016). «РНКаза H обеспечивает эффективное восстановление повреждений ДНК, вызванных R-петлей» . eLife . 5 : e20533. DOI : 10.7554 / eLife.20533 . PMC 5215079 . PMID 27938663 .  
  23. ^ а б Лима В.Ф., Мюррей Х.М., Дамл С.С., Харт С.Е., Хунг Г., Де Ойос С.Л. (Июнь 2016 г.). «Мыши с нокаутом по жизнеспособной РНКазе Н1 показывают, что РНКаза Н1 необходима для процессинга петли R, функции митохондрий и печени» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (11): 5299–312. DOI : 10.1093 / NAR / gkw350 . PMC 4914116 . PMID 27131367 .  
  24. ^ a b Арудчандран А., Черрителли С., Наримацу С., Итая М., Шин Д. Ю., Шимада Ю., Крауч Р. Дж. (октябрь 2000 г.). «Отсутствие рибонуклеазы H1 или H2 изменяет чувствительность Saccharomyces cerevisiae к гидроксимочевине, кофеину и этилметансульфонату: влияние на роль РНКаз H в репликации и репарации ДНК» . Гены в клетки . 5 (10): 789–802. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.2000.00373.x . PMID 11029655 . 
  25. ^ Cerritelli С.М., Фролова Е., Feng C, Гринберг A, Любовь PE, Крауч RJ (март 2003). «Неспособность продуцировать митохондриальную ДНК приводит к эмбриональной летальности у мышей, нулевых по Rnaseh1». Молекулярная клетка . 11 (3): 807–15. DOI : 10.1016 / s1097-2765 (03) 00088-1 . PMID 12667461 . 
  26. ^ а б Рейес А., Мельхионда Л., Наска А, Каррара Ф, Ламантеа Е, Занолини А и др. (Июль 2015 г.). «Мутации RNASEH1 нарушают репликацию мтДНК и вызывают митохондриальную энцефаломиопатию у взрослых» . Американский журнал генетики человека . 97 (1): 186–93. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2015.05.013 . PMC 4572567 . PMID 26094573 .  
  27. ^ a b c Холлис Т., Шабан Н.М. (01.01.2011). Николсон А.В. (ред.). Рибонуклеазы . Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология. Springer Berlin Heidelberg. стр.  299 -317. DOI : 10.1007 / 978-3-642-21078-5_12 . ISBN 978-3-642-21077-8.
  28. ^ a b Чон Х, Василев А., ДеПамфилис М.Л., Чжао Ю., Чжан Дж., Бургерс П.М. и др. (Январь 2009 г.). «Вклад двух дополнительных субъединиц, RNASEH2B и RNASEH2C, в активность и свойства комплекса РНКазы Н2 человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (1): 96–110. DOI : 10.1093 / NAR / gkn913 . PMC 2615623 . PMID 19015152 .  
  29. ^ a b c Reijns MA, Jackson AP (август 2014 г.). «Рибонуклеаза Н2 в здоровье и болезни». Труды биохимического общества . 42 (4): 717–25. DOI : 10.1042 / BST20140079 . PMID 25109948 . 
  30. ^ Чон Х, Василев А., ДеПамфилис М.Л., Чжао Ю., Чжан Дж., Бургерс П.М. и др. (Январь 2009 г.). «Вклад двух дополнительных субъединиц, RNASEH2B и RNASEH2C, в активность и свойства комплекса РНКазы Н2 человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (1): 96–110. DOI : 10.1093 / NAR / gkn913 . PMC 2615623 . PMID 19015152 .  
  31. ^ Вахб L, Амон JD, Кошланд D, Vuica-Росс M (декабрь 2011). «РНКаза Н и множественные факторы биогенеза РНК взаимодействуют, чтобы не дать гибридам РНК: ДНК вызвать нестабильность генома» . Молекулярная клетка . 44 (6): 978–88. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.10.017 . PMC 3271842 . PMID 22195970 .  
  32. ^ Kim N, Huang SN, Williams JS, Li YC, Clark AB, Cho JE и др. (Июнь 2011 г.). «Мутагенный процессинг рибонуклеотидов в ДНК дрожжевой топоизомеразой I» . Наука . 332 (6037): 1561–4. Bibcode : 2011Sci ... 332.1561K . DOI : 10.1126 / science.1205016 . PMC 3380281 . PMID 21700875 .  
  33. ^ Отани N, Харуки M, Морикава M, Крауч RJ, ITAYA M, Kanaya S (январь 1999). «Идентификация генов, кодирующих Mn2 + -зависимую РНКазу HII и Mg2 + -зависимую РНКазу HIII из Bacillus subtilis: классификация РНКаз H на три семейства». Биохимия . 38 (2): 605–18. DOI : 10.1021 / bi982207z . PMID 9888800 . 
  34. ^ a b c Kochiwa H, Tomita M, Kanai A (июль 2007 г.). «Эволюция генов рибонуклеазы H в прокариотах, чтобы избежать наследования избыточных генов» . BMC Evolutionary Biology . 7 : 128. DOI : 10.1186 / 1471-2148-7-128 . PMC 1950709 . PMID 17663799 .  
  35. Перейти ↑ Rosta E, Yang W, Hummer G (февраль 2014 г.). «Кальциевое ингибирование катализа двухметаллических ионов рибонуклеазы Н1» . Журнал Американского химического общества . 136 (8): 3137–44. DOI : 10.1021 / ja411408x . PMC 3985467 . PMID 24499076 .  
  36. ^ Klumpp К, Ханг JQ, Раджендран S, Ян Y, Де - Розьер А, Вонг Кай В Р, и др. (Декабрь 2003 г.). «Двухметаллический ионный механизм расщепления РНК РНКазой H ВИЧ и основанный на механизме дизайн селективных ингибиторов РНКазы H ВИЧ» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (23): 6852–9. DOI : 10.1093 / NAR / gkg881 . PMC 290251 . PMID 14627818 .  
  37. Перейти ↑ Yang W, Lee JY, Nowotny M (апрель 2006 г.). «Создание и разрушение нуклеиновых кислот: катализ двух ионов Mg2 + и субстратная специфичность». Молекулярная клетка . 22 (1): 5–13. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.03.013 . PMID 16600865 . 
  38. ↑ Oda Y, Yamazaki T, Nagayama K, Kanaya S, Kuroda Y, Nakamura H (май 1994). «Индивидуальные константы ионизации всех карбоксильных групп в рибонуклеазе HI из Escherichia coli, определенные методом ЯМР». Биохимия . 33 (17): 5275–84. DOI : 10.1021 / bi00183a034 . PMID 7909691 . 
  39. ^ De Vivo M, Dal Peraro M, Klein ML (август 2008). «Расщепление фосфодиэфира рибонуклеазой H происходит по ассоциативному каталитическому механизму с двумя металлами» . Журнал Американского химического общества . 130 (33): 10955–62. DOI : 10.1021 / ja8005786 . PMC 2745632 . PMID 18662000 .  
  40. ^ Реус К, Майер Дж, Sauter М, Шерер Д, Мюллер-Lantzsch Н, Миз Е (март 2001 г.). «Геномная организация человеческого эндогенного ретровируса HERV-K (HML-2.HOM) (ERVK6) на хромосоме 7». Геномика . 72 (3): 314–20. DOI : 10.1006 / geno.2000.6488 . PMID 11401447 . 
  41. ^ Устьянцы K, Блины A, Смышляев G (14 марта 2017). «Конвергенция ретротранспозонов у оомицетов и растений» . Мобильная ДНК . 8 (1): 4. doi : 10.1186 / s13100-017-0087-y . PMC 5348765 . PMID 28293305 .  
  42. ^ Устянцев K, Новикова O, Блинов A, Смышляев G (май 2015). «Конвергентная эволюция рибонуклеазы h в ретротранспозонах LTR и ретровирусах» . Молекулярная биология и эволюция . 32 (5): 1197–207. DOI : 10.1093 / molbev / msv008 . PMC 4408406 . PMID 25605791 .  
  43. ^ Малик HS (2005). «Эволюция рибонуклеазы H в ретротранспортабельных элементах». Цитогенетические и геномные исследования . 110 (1–4): 392–401. DOI : 10.1159 / 000084971 . PMID 16093691 . 
  44. ^ Figiel М, Чон Н, Cerritelli С.М., Цибульска M, Крауч RJ, Новотны M (март 2011). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы Н2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера» . Журнал биологической химии . 286 (12): 10540–50. DOI : 10.1074 / jbc.M110.181974 . PMC 3060507 . PMID 21177858 .  
  45. ^ Orcesi S, La Piana R, Fazzi Е (2009). «Синдром Айкарди-Гутьереса» . Британский медицинский бюллетень . 89 : 183–201. DOI : 10.1093 / BMB / ldn049 . PMID 19129251 . 
  46. ↑ a b Crow YJ, Manel N (июль 2015 г.). «Синдром Айкарди-Гутьера и интерферонопатии I типа». Обзоры природы. Иммунология . 15 (7): 429–40. DOI : 10.1038 / nri3850 . PMID 26052098 . 
  47. ^ Crow YJ, Chase DS, Lowenstein Schmidt J, Szynkiewicz M, Forte GM, Gornall HL, et al. (Февраль 2015 г.). «Характеристика фенотипов заболеваний человека, связанных с мутациями в TREX1, RNASEH2A, RNASEH2B, RNASEH2C, SAMHD1, ADAR и IFIH1» . Американский журнал медицинской генетики. Часть A . 167A (2): 296–312. DOI : 10.1002 / ajmg.a.36887 . PMC 4382202 . PMID 25604658 .  
  48. ^ Райс Дж, Патрик Т., Пармар Р., Тейлор К.Ф., Эби А., Айкарди Дж и др. (Октябрь 2007 г.). «Клинический и молекулярный фенотип синдрома Айкарди-Гутьереса» . Американский журнал генетики человека . 81 (4): 713–25. DOI : 10.1086 / 521373 . PMC 2227922 . PMID 17846997 .  
  49. ^ Сарафианос С.Г., Дас К., Тантилло С., Кларк А.Д., Динг Дж., Уиткомб Дж. М. и др. (Март 2001 г.). «Кристаллическая структура обратной транскриптазы ВИЧ-1 в комплексе с РНК полипуринового тракта: ДНК» . Журнал EMBO . 20 (6): 1449–61. DOI : 10.1093 / emboj / 20.6.1449 . PMC 145536 . PMID 11250910 .  
  50. Перейти ↑ Seeger C, Mason WS (май 2015 г.). «Молекулярная биология вирусной инфекции гепатита В» . Вирусология . 479–480: 672–86. DOI : 10.1016 / j.virol.2015.02.031 . PMC 4424072 . PMID 25759099 .  
  51. ^ Moelling K, Broecker F, Керриган JE (2014-01-01). «РНКаза H: специфичность, механизмы действия и противовирусная мишень». В Vicenzi E, Poli G (ред.). Ретровирусы человека . Методы молекулярной биологии. 1087 . Humana Press. С. 71–84. DOI : 10.1007 / 978-1-62703-670-2_7 . ISBN 978-1-62703-669-6. PMID  24158815 .
  52. ^ Mizuno M, Yasukawa K, Иноуай K (февраль 2010). «Понимание механизма стабилизации обратной транскриптазы вируса мышиного лейкоза Молони путем устранения активности РНКазы H». Биология, биотехнология и биохимия . 74 (2): 440–2. DOI : 10.1271 / bbb.90777 . PMID 20139597 . S2CID 28110533 .  
  53. ^ Кот ML, Roth MJ (июнь 2008). «Обратная транскриптаза вируса лейкемии мышей: структурное сравнение с обратной транскриптазой ВИЧ-1» . Вирусные исследования . 134 (1–2): 186–202. DOI : 10.1016 / j.virusres.2008.01.001 . PMC 2443788 . PMID 18294720 .  
  54. ^ a b Новотны М, Фигиель М (01.01.2013). LeGrice S, Gotte M (ред.). Обратная транскриптаза вируса иммунодефицита человека . Springer Нью-Йорк. С. 53–75. DOI : 10.1007 / 978-1-4614-7291-9_3 . ISBN 978-1-4614-7290-2.
  55. ^ a b Beilhartz GL, Götte M (апрель 2010 г.). «Рибонуклеаза H ВИЧ-1: структура, каталитический механизм и ингибиторы» . Вирусы . 2 (4): 900–26. DOI : 10,3390 / v2040900 . PMC 3185654 . PMID 21994660 .  
  56. ^ Klarmann GJ, Hawkins ME, Le Грайс SF (2002). «Раскрытие сложностей ретровирусной рибонуклеазы H раскрывает ее потенциал в качестве терапевтической мишени». Обзоры СПИДа . 4 (4): 183–94. PMID 12555693 . 
  57. Перейти ↑ Tramontano E, Di Santo R (2010). «Ингибиторы функции РНКазы H, ассоциированной с ОТ ВИЧ-1: последние достижения в разработке лекарств». Современная лекарственная химия . 17 (26): 2837–53. DOI : 10.2174 / 092986710792065045 . PMID 20858167 . 
  58. ↑ Cao L, Song W, De Clercq E, Zhan P, Liu X (июнь 2014 г.). «Недавний прогресс в исследовании низкомолекулярных ингибиторов РНКазы H ВИЧ-1». Современная лекарственная химия . 21 (17): 1956–67. DOI : 10.2174 / 0929867321666140120121158 . PMID 24438523 . 
  59. ^ Ма Б.Г., Чен Л., Джи Х.Ф., Чен Ж., Ян Ф.Р., Ван Л. и др. (Февраль 2008 г.). «Признаки очень древних белков». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 366 (3): 607–11. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2007.12.014 . PMID 18073136 . 
  60. ^ Brindefalk B, Dessailly BH, Йейтс C, Orengo C, Werner F, Poole AM (март 2013). «Эволюционная история суперсемейства TBP-доменов» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (5): 2832–45. DOI : 10.1093 / NAR / gkt045 . PMC 3597702 . PMID 23376926 .  
  61. ^ a b c Николс Н.М., Юэ Д. (01.01.2001). Рибонуклеазы . Текущие протоколы в молекулярной биологии . Глава 3. John Wiley & Sons, Inc., стр. 3.13. DOI : 10.1002 / 0471142727.mb0313s84 . ISBN 978-0-471-14272-0. PMID  18972385 .
  62. ^ Лу Дж. Ф., Ван СС, Пэн Ф, Хэ Дж. А., Хе Л, Го Ю. С. и др. (Июль 2015 г.). «Платформа SPR без ПЦР с использованием РНКазы H для обнаружения MicroRNA 29a-3p из мазков из горла людей, инфицированных вирусом гриппа A H1N1». Аналитик . 140 (13): 4566–75. Bibcode : 2015Ana ... 140.4566L . DOI : 10.1039 / C5AN00679A . PMID 26000345 . S2CID 28974459 .  
  63. ↑ Goodrich TT, Lee HJ, Corn RM (апрель 2004 г.). «Прямое обнаружение геномной ДНК с помощью ферментативно усиленных измерений SPR-визуализации микрочипов РНК». Журнал Американского химического общества . 126 (13): 4086–7. CiteSeerX 10.1.1.475.1922 . DOI : 10.1021 / ja039823p . PMID 15053580 .  
  64. ^ Dobosy JR, Rose SD, Beltz KR, Рапп SM, Пауэрс К.М., Behlke М.А., Walder JA (август 2011). «РНКаза H-зависимая ПЦР (rhPCR): улучшенная специфичность и обнаружение однонуклеотидного полиморфизма с использованием блокированных расщепляемых праймеров» . BMC Biotechnology . 11 : 80. DOI : 10,1186 / 1472-6750-11-80 . PMC 3224242 . PMID 21831278 .  
  65. Перейти ↑ Stein H, Hausen P (октябрь 1969). «Фермент тимуса теленка, разлагающий РНК-фрагмент гибридов ДНК-РНК: влияние на ДНК-зависимую РНК-полимеразу». Наука . 166 (3903): 393–5. Bibcode : 1969Sci ... 166..393S . DOI : 10.1126 / science.166.3903.393 . PMID 5812039 . 
  66. ↑ Hausen P, Stein H (июнь 1970 г.). «Рибонуклеаза H. Фермент, разрушающий РНК-фрагмент гибридов ДНК-РНК» . Европейский журнал биохимии . 14 (2): 278–83. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1970.tb00287.x . PMID 5506170 . 
  67. ^ Миллер HI, Риггс AD, Гилл GN (апрель 1973). «Рибонуклеаза H (гибрид) в Escherichia coli. Идентификация и характеристика». Журнал биологической химии . 248 (7): 2621–4. PMID 4572736 . 
  68. ^ Mölling K, Bolognesi DP, Bauer H, BUSEN W, Plassmann HW, Хаузен P (декабрь 1971). «Ассоциация вирусной обратной транскриптазы с ферментом, разрушающим РНК-фрагмент гибридов РНК-ДНК». Природа . 234 (51): 240–3. DOI : 10.1038 / newbio234240a0 . PMID 4331605 . 
  69. ^ Grandgenett DP, Gerard GF, Green M (декабрь 1972 г.). «Рибонуклеаза H: повсеместная активность в вирионах опухолевых вирусов рибонуклеиновой кислоты» . Журнал вирусологии . 10 (6): 1136–42. DOI : 10.1128 / jvi.10.6.1136-1142.1972 . PMC 356594 . PMID 4118867 .  
  70. ^ BUSEN W, Хаузен P (март 1975). «Отчетливая активность рибонуклеазы H в тимусе теленка». Европейский журнал биохимии . 52 (1): 179–90. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1975.tb03985.x . PMID 51794 . 
  71. ^ Kanaya S, Крауч RJ (январь 1983). «Последовательность ДНК гена, кодирующего рибонуклеазу H Escherichia coli». Журнал биологической химии . 258 (2): 1276–81. PMID 6296074 . 
  72. ^ ITAYA М (ноябрь 1990). «Выделение и характеристика второй РНКазы H (РНКазы HII) Escherichia coli K-12, кодируемой геном rnhB» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (21): 8587–91. Bibcode : 1990PNAS ... 87.8587I . DOI : 10.1073 / pnas.87.21.8587 . PMC 55002 . PMID 2172991 .  
  73. ^ a b Ohtani N, Haruki M, Morikawa M, Crouch RJ, Itaya M, Kanaya S (январь 1999 г.). «Идентификация генов, кодирующих Mn2 + -зависимую РНКазу HII и Mg2 + -зависимую РНКазу HIII из Bacillus subtilis: классификация РНКаз H на три семейства». Биохимия . 38 (2): 605–18. DOI : 10.1021 / bi982207z . PMID 9888800 . 
  74. ^ Крауч RJ, Arudchandran A, Cerritelli SM (2001-01-01). «РНКаза H1 из Saccharomyces cerevisiae: методы и номенклатура». Методы в энзимологии . 341 : 395–413. DOI : 10.1016 / s0076-6879 (01) 41166-9 . ISBN 978-0-12-182242-2. PMID  11582793 .
  75. ^ Frank P, Braunshofer-Reiter C, Wintersberger U, Гримм R, BUSEN W (октябрь 1998). «Клонирование кДНК, кодирующей большую субъединицу человеческой РНКазы HI, гомолог прокариотической РНКазы HII» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (22): 12872–7. Bibcode : 1998PNAS ... 9512872F . DOI : 10.1073 / pnas.95.22.12872 . PMC 23637 . PMID 9789007 .  
  76. ^ Frank P, Braunshofer-Reiter C, Wintersberger U (январь 1998). «Дрожжевая РНКаза H (35) является аналогом РНКазы HI млекопитающих и эволюционно связана с прокариотической РНКазой HII» . Письма FEBS . 421 (1): 23–6. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (97) 01528-7 . PMID 9462832 . 
  77. ^ Jeong HS, Backlund PS, Chen HC, Караваны AA, Крауч RJ (2004-01-01). «РНКаза Н2 Saccharomyces cerevisiae представляет собой комплекс трех белков» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (2): 407–14. DOI : 10.1093 / NAR / gkh209 . PMC 373335 . PMID 14734815 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о синдроме Айкарди-Гутьера
  • RNase + H в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)