В области биохимии , то постоянная специфичность (также называемый кинетический коэффициент полезного действия или), является мерой того, насколько эффективно фермент превращает субстраты в продукты . Сравнение констант специфичности также можно использовать в качестве меры предпочтения фермента для различных субстратов (т.е. субстратной специфичности). Чем выше константа специфичности, тем больше фермент «предпочитает» этот субстрат. [1]
Следующее уравнение, известное как модель Михаэлиса-Ментен , используется для описания кинетики ферментов :
где Е, С, Е. С., и Р представляют е nzyme, ево ubstrate, д nzyme- с ubstrate сложным, и р Roduct, соответственно. Символы, , а также обозначают константы скорости для «прямого» связывания и «обратного» развязывания субстрата и для «каталитического» превращения субстрата в продукт, соответственно.
Константа Михаэлиса, в свою очередь, определяется следующим образом:
Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой фермент превращает субстрат в продукты с половиной своей максимальной скорости, и, следовательно, связана со сродством субстрата к ферменту. Каталитическая константа () представляет собой скорость образования продукта, когда фермент насыщен субстратом, и, следовательно, отражает максимальную скорость фермента. Скорость образования продукта зависит как от того, насколько хорошо фермент связывает субстрат, так и от того, насколько быстро фермент превращает субстрат в продукт после связывания субстрата. Для кинетически совершенного фермента каждое столкновение между ферментом и субстратом приводит к продукту, и поэтому скорость реакции ограничивается только скоростью, с которой фермент сталкивается с субстратом в растворе. Следовательно, верхний предел дляравна скорости диффузии подложки, которая составляет от 10 8 до 10 9 с -1 М -1 . [2]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Voet D, Voet Дж, Пратт С (2008). Принципы биохимии (3-е изд.). Вайли. С. 366–372. ISBN 978-0470233962.
- ^ Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). «Раздел 8.4: Модель Михаэлиса-Ментен учитывает кинетические свойства многих ферментов» . Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.