Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ТАЗ
Идентификаторы
ПсевдонимыTAZ , BTHS, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, тафаззин
Внешние идентификаторыOMIM : 300394 MGI : 109626 HomoloGene : 37264 GeneCards : TAZ
Расположение гена ( человек )
Х-хромосома (человек)
Chr.Х-хромосома (человека) [1]
Х-хромосома (человек)
Геномное расположение ТАЗ
Геномное расположение ТАЗ
ГруппаXq28Начинать154 411 524 п.н. [1]
Конец154 421 726 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Х-хромосома (мышь)
Chr.Х-хромосома (мышь) [2]
Х-хромосома (мышь)
Геномное расположение ТАЗ
Геномное расположение ТАЗ
ГруппаX A7,3 | X 37,95 смНачинать74 281 912 п.н. [2]
Конец74 290 151 п.н. [2]
Генная онтология
Молекулярная функция• активность трансферазы, переносящая ацильные группы
• активность 1-ацилглицерофосфохолин- O-ацилтрансферазы
• активность 1-ацилглицерин-3-фосфат-O-ацилтрансферазы
• активность O-ацилтрансферазы
Сотовый компонент• цитоплазма
• неотъемлемый компонент мембраны
• цитозоль
• митохондриальные мембраны
• мембрана
• митохондрия
• внутренняя мембрана митохондрий
• внутренний компонент мембраны
• ядро клетки
Биологический процесс• сокращение мышц
• сердечной мышц
• митохондриального синтез АТФ в сочетании электронного транспорта
• развитие сердечного мышечной ткани
• формирование крист
• митохондриального дыхательной цепи комплекса я сборка
• развитие сердца
• кардиолипине биосинтетического процесса
• метаболизм
• кардиолипина ацил-цепи ремоделирования
• развития ткани скелетных мышц
• фосфолипидный метаболический процесс
• позитивная регуляция метаболического процесса кардиолипина
• позитивная регуляция процесса биосинтеза АТФ
• гемопоэз
• организация внутренней митохондриальной мембраны
• регуляция экспрессии генов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

6901

66826

Ансамбль

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

UniProt

Q16635

н / д

RefSeq (мРНК)
NM_000116
NM_001303465
NM_181311
NM_181312
NM_181313

NM_181314

NM_001173547
NM_001242615
NM_001242616
NM_001290738
NM_181516

RefSeq (белок)

NP_000107
NP_001290394
NP_851828
NP_851829
NP_851830

н / д

Расположение (UCSC)Chr X: 154,41 - 154,42 МбChr X: 74,28 - 74,29 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Тафаззин
Идентификаторы
СимволТАЗ
ИнтерПроIPR000872
Мембранома459

Tafazzin является белком , который в организме человека кодируется TAZ гена . [5] Tafazzin высоко экспрессируются в сердечных и скелетных мышцах , а также функционирует в качестве фосфолипидов - лизофосфолипид transacylase (он принадлежит к фосфолипидному: диацилглицерол ацилтрансферазе ). [6] [7] Он катализирует ремоделирование незрелого кардиолипина до его зрелого состава, содержащего преобладающие тетралинолеоильные фрагменты. [8] Несколько различных изоформ белка тафаззина продуцируются из TAZ.ген. Производятся длинная форма и короткая форма каждой из этих изоформ; в короткой форме отсутствует гидрофобная лидерная последовательность, и она может существовать как цитоплазматический белок, а не быть связанным с мембраной . Были описаны другие транскрипты с альтернативным сплайсингом, но полноразмерная природа всех этих транскриптов неизвестна. Большинство изоформ обнаруживается во всех тканях, но некоторые обнаруживаются только в определенных типах клеток. [9] [5] Мутации в гене TAZ связаны с митохондриальной недостаточностью, синдромом Барта , дилатационной кардиомиопатией (DCM), гипертрофическим DCM, эндокардиальным фиброэластозом., некомпактность левого желудочка (LVNC), рак груди , папиллярная карцинома щитовидной железы , немелкоклеточный рак легкого , глиома , рак желудка , новообразования щитовидной железы и рак прямой кишки . [5] [10] [11] [12]

Важно отметить, что ген TAZ часто путают с белком, называемым TAZ (коактиватор транскрипции с PDZ-связывающим мотивом, белок 50 кДа). который является частью пути бегемота и совершенно не связан с интересующим геном. Белок TAZ пути Hippo имеет официальный генный символ WWTR1 .

Структура [ править ]

TAZ ген расположен на д руку из хромосомы X в положении 28 , и она охватывает 10,208 пар оснований . [5] Ген TAZ производит белок 21,3 кДа, состоящий из 184 аминокислот . [13] [14] Было обнаружено, что структура кодируемого белка различается на их N-конце и в центральной области, которые являются двумя функционально заметными областями. Гидрофобный участок из 30 остатков на N-конце может функционировать как мембранный якорь, которого нет в самых коротких формах тафаззинов. Вторая область представляет собой изменяемую открытую петлю, расположенную междуаминокислоты 124 и 195 в центральной области. Известно, что эта гидрофильная область взаимодействует с другими белками. TAZ не имеет известного сходства с другими белками. [15] Период полураспада тафаззина составляет всего 3–6 часов, что значительно короче, чем у большинства митохондриальных белков, что может объяснять исследовательские трудности при изучении его структуры. [16]

Предполагаемый сайт связывания фосфолипидов, который является активным сайтом тафаззина, представляет собой щель из 57 аминокислот с двумя открытыми концами и положительно заряженными остатками. [17] Кроме того, тафаззин локализуется в мембранных листочках, обращенных к межмембранному пространству (IMS) , что имеет решающее значение для ремоделирования . [18] [19] Тафаззин отличается от фосфолипаз тем, что он содержит консервативный остаток гистидина , His-77, как часть консервативного мотива HX4D, наблюдаемого в ацилтрансферазах . Этот мотив отвечает за облегчение механизма диады Asp-His, наблюдаемого во многих сериновых протеазах . [20]Идентифицировано множество уникальных форм тафаззина длиной от 129 до 292 аминокислот. [15] Тафаззин имеет не менее 4 различных изоформ . Он имеет молекулярную массу около 35 кДа, но может также проявляться с более низкой молекулярной массой из-за видовых различий в экспрессии изоформ. 7 функциональных классов мутаций TAZ классифицированы на основе патогенных механизмов потери функции каждой мутации. [21]

Ген TAZ содержит два пептида, независимо от его активного сайта, для направления белка к митохондриям, образуя остатки 84-95 в экзоне 3 и остатки 185-200 в экзоне 7/8-мишенях. [22] Тафаззин локализуется с периферической связью с мембранными створками между внутренней митохондриальной мембраной (IMM) и внешней митохондриальной мембраной (OMM), обращенными в межмембранное пространство (IMS). [18] [19] Характерное межфазное сцепление тафаззина достигается за счет его гидрофобной последовательности из остатков 215–232. [23] Наконец, транслоказа внешней мембраны(TOM) и транслоказа внутренней мембраны (TIM) опосредуют движение тафаззина и его встраивание в OMM и закрепление в IMM. [23]

Функция [ править ]

Ген TAZ обеспечивает инструкции по производству белка под названием тафаззин, который локализован в митохондриях , центрах производства энергии клеток. Активность тафаззин-трансацилазы отвечает за ремоделирование кардиолипина, что имеет решающее значение для поддержания структуры и функции внутренней мембраны митохондрий. Он также обладает уникальной ацильной специфичностью и способностью определять кривизну мембраны. [24]

Трансацилаза (ремоделирование) [ править ]

После синтеза кардиолипин не может выполнять свои функции до тех пор, пока не будет активно ремоделироваться. Тафаззин, ацилспецифическая трансфераза, катализирует реакцию переноса ацила между фосфолипидами и лизофосфолипидами независимо от КоА. Процесс ремоделирования кардиолипина включает достижение конечной ацильной композиции, которая состоит в основном из остатков линолеоила. [7] [25] TAZ взаимодействует с незрелым кардиолипином , добавляя линолевую кислоту жирной кислоты , которая катализируетремоделирование кардиолипина. Ремоделирование достигается за счет трансацилирования или цикла деацилирования-реацилирования. Цикл деацилирования-реацилирования, также известный как цикл Лендса, начинается с деацилирования, опосредованного фосфолипазой Cld1, с образованием монолизокардиолипина (MLCL). [26] MLCL повторно ацилируется тафаззином в одностадийной реакции, которая переносит группу линолевой кислоты от фосфатидилхолина (PC), завершая цикл деацилирования-реацилирования CL. [7] [27] Напротив, трансацилирование включает перенос группы линолевой кислоты от фосфатидилхолина.(ПК) в MLCL. Такая ферментативная активность формирует лизо-PC и CL и обогащает специфическую ацильную цепь кардиолипина. Было показано, что этот процесс специфичен для линолеоилсодержащего ПК. Такие процессы ремоделирования превращают кардиолипин в зрелую композицию, в которой преобладают тетралинолеоильные фрагменты. Ремоделирование ХЛ у млекопитающих требует дополнительных ферментов, таких как монолизокардиолипинацилтрансфераза (MLCLAT), ацил-КоА: лизокардиолипинацилтрансфераза (ALCAT) и фосфолипаза. [28] Этот процесс обеспечивает правильное функционирование кардиолипина . [8] [9] [29]

Специфичность ацила и кривизна зондирования [ править ]

Было показано, что тафаззин при ремоделировании CL имеет явное предпочтение перед линолеоил-содержащим PC при формировании зрелой CL. [30] Эта специфичность приводит к зрелому составу CL, в котором преобладают тетралинолеоильные фрагменты, что приводит к обогащению тетралинолеоил-кардиолипином (CL4). [29] Сообщается, что предпочтение линеоильных групп в десять раз выше, чем у олеоильных групп, и в двадцать раз больше, чем у арахидоноильных групп. [7] Противоречивые объяснения этого предпочтения включают причинно-следственную связь от минимизации энергии с влияниями окружающей микросреды, известную как гипотеза термодинамического ремоделирования, [31] или врожденное ферментативное предпочтение тафазцина специфическим ацильным остаткам.[19]

Тафаззин и кардиолипин в структуре и функциях митохондрий [ править ]

Кардиолипин представляет собой сложный глицерофосфолипид, который содержит 4 ацильные группы, связанные с тремя молекулами глицерина, локализованными во внутренней мембране митохондрий . Эти ацильные группы включают олеиновую кислоту и линолевую кислоту . Благодаря такому составу кардиолипин имеет коническую структуру, которая учитывает кривизну мембраны, называемую кристами . Кроме того, CL играет важную роль в окислительном фосфорилировании , стабилизируя цепные комплексы с его связями между ацильными цепями [29], связываясь с с-кольцами АТФ-синтазы для правильного функционирования [32].поддержание образования суперкомплекса дыхательной цепи с белками, локализованными во внутреннем матриксе митохондрий, включая транслоказу АТФ / АДФ, переносчик пирувата, переносчик карнитина и все комплексы дыхательной цепи (I, III, IV, V). [33] [34] [35] Кардиолипин также способствует захвату протонов в межмембранном пространстве, помогая АТФ-синтазе направлять протоны в митохондриальный матрикс . Правильно сформированный CL имеет решающее значение для поддержания формы митохондрий, выработки энергии и транспорта белков внутри клеток [9], а ремоделирование под действием тафазцина помогает в удалении и замене ацильных цепей, поврежденных окислительным стрессом. [36] Во время апоптозаи подобные процессы, CL, как известно, действует как платформа для белков и других механизмов, участвующих в его взаимодействиях с членами семейства Bcl-2, каспазами, Bid, Bax и Bak. [37]

Клиническое значение [ править ]

Мутации в гене TAZ были связаны с рядом митохондриальных дефицитов и связанных с ними нарушений, включая синдром Барта, дилатационную кардиомиопатию (DCM), гипертрофический DCM, эндокардиальный фиброэластоз и некомпактность левого желудочка (LVNC). [5] TAZ также был связан с различными видами рака, включая рак груди , папиллярную карциному щитовидной железы и немелкоклеточный рак легких , глиому , рак желудка , новообразования щитовидной железы и рак прямой кишки . [10] [11] [12]

Синдром Барта [ править ]

Синдром Барта (BTHS) - это Х-сцепленное заболевание, вызванное мутациями в гене TAZ . [38] С этим заболеванием связано более 160 мутаций в гене TAZ . Это редкое заболевание, обнаруживаемое у 1 из каждых 300 000–400 000 живорождений, хотя широко известно, что болезнь не диагностируется. [39] [40] Хотя BTHS встречается почти исключительно у мужчин, был зарегистрирован один случай BTHS у пациентки. [41] Тафаззин отвечает за ремоделирование фосфолипидного кардиолипина (CL), [42] сигнатурного липида внутренней митохондриальной мембраны. ТАЗмутации генов, вызывающие синдром Барта, приводят к выработке белков тафаззина с незначительной функцией или без нее. В результате линолевая кислота не добавляется к кардиолипину , что нарушает нормальную форму и функцию митохондрий, включая выработку энергии и транспорт белка. У пациентов с синдромом Барта наблюдаются дефекты метаболизма кардиолипина , включая аберрантный состав жирных ацилов кардиолипина , накопление монолизокардиолипина (MLCL) и снижение общего уровня кардиолипина . [43] [44] Это может привести к острой метаболической декомпенсации и внезапной смерти. Ткани с высокими потребностями в энергии, такие как сердце и другие мышцы, наиболее подвержены гибели клеток из-за снижения производства энергии в митохондриях и транспорта белка.

Кроме того, пораженные лейкоциты имеют митохондрии неправильной формы, что может ухудшить их способность расти (пролиферировать) и созревать (дифференцироваться), что приводит к ослаблению иммунной системы и рецидивам инфекций . Дисфункциональные митохондрии, вероятно, приводят к другим признакам и симптомам синдрома Барта. [9]

Фенотипы синдрома Барта охватывают широкий спектр с сердечно-сосудистыми , скелетно-мышечными , неврологическими , метаболическими и гематологическими последствиями. [45] [46] [47] Общие клинические проявления включают: [9] [38]

  • дилатационная кардиомиопатия (увеличенное и ослабленное сердце)
  • мышечная слабость
  • рецидивирующие инфекции
  • невысокий рост
  • эндокардиальный фиброэластоз
  • задержка роста
  • нейтропения
  • органическая ацидурия ( 3-метилглутаконовая кислота )

Дополнительные признаки включают гипертрофическую кардиомиопатию , изолированное некомпактирование миокарда левого желудочка (INVM), желудочковую аритмию , моторную задержку, плохой аппетит, утомляемость и непереносимость физических упражнений, гипогликемию , лактоацидоз , гипераммониемию и резкое замедленное наверстывание после задержки роста в детстве. [38]

Мутация c.348C> T привела к дилатационной кардиомиопатии с несокращением миокарда желудочков . [48] У пациента с мутацией сдвига рамки считывания c.227delC наблюдались симптомы нейтропении , кардиомегалии и другие общие симптомы синдрома Барта. [49] Другая мутация c.C153G привела к тяжелому метаболическому ацидозу , кардиомегалии и другим основным симптомам синдрома Барта . [50]

Нет известного лекарства от BTHS, а лечение BTHS запутано и откладывается из-за различных фенотипов заболевания и его явной сложности. [40] Таким образом, многие методы лечения направлены на сердечно-сосудистые и метаболические нарушения, а не на лечение самого симптома. Эламипретид , агент, который защищает ХЛ от окислительного повреждения для поддержания митохондриальных крист и окислительного фосфорилирования , в настоящее время проходит клинические испытания. [51] [52] Кроме того, пищевые жирные кислоты использовались для улучшения биоэнергетики и сердечной функции при BTHS. [53]Однако тяжелые проявления симптомов у пациентов с BTHS требуют трансплантации сердца. Статистика показывает девять из 73 (12%) выживших пациентов, перенесших трансплантацию сердца на момент последнего обновления. [54] [47] Трансплантация сердца пациентам с BTHS в целом была успешной. [47]

Сердечно-сосудистая патология [ править ]

Кардиомиопатия - характерная черта синдрома Барта. Изменение состава ацильной цепи и перекисное окисление липидов, вызванное дефектным тафаззином, может вызвать дефектное саркомерное действие, что может привести к недостаточному силовому удару, сильно ослабленной ткани, увеличению левого желудочка, частичному или неполному сокращению и уменьшению объема выброса. Такие последствия способствуют кардиомиопатическим фенотипам синдрома Барта, характеризующимся ослаблением сердца и пониженной сократимостью. [35] [55] Альтернативно, активные формы кислорода (ROS) были предложены как основная причина сердечно-сосудистых нарушений при BTHS. [56]

Кардиомиопатия при BTHS проявляется на разных уровнях. Когортное исследование пациентов с BTHS показало 41,5% всех диагностированных кардиомиопатий в возрасте от рождения до одного месяца, и 95% имели кардиомиопатию в анамнезе. [54] Кроме того, были случаи с легкими или поздними кардиомиопатиями, например, у двух младенцев без кардиомиопатических фенотипов на момент постановки диагноза. [57] Кардиомиопатия при синдроме Барта проявляется в основном в нескольких формах, включая дилатационную кардиомиопатию.(DCM), состояние левого желудочка, при котором сердце ослабляется и увеличивается в размерах и, следовательно, не может эффективно перекачивать кровь. Снижение кровотока может привести к отекам ног и живота, появлению жидкости в легких и повышенному риску образования тромбов . [9] Некоторые мутации в гене TAZ вызывают дилатационную кардиомиопатию без других признаков синдрома Барта. LVNC - это состояние, при котором левый желудочек, характеризующийся губчатой ​​структурой на стенке желудочка, демонстрирует заметные трабекулы и глубокие межтрабекулярные углубления. [58]INVM возникает, когда нижняя левая камера сердца (левый желудочек) не развивается правильно. При INVM сердечная мышца ослаблена и не может эффективно перекачивать кровь, что часто вызывает сердечную недостаточность. [59] [35] Также могут возникать нарушения сердечного ритма ( аритмии ).

Скелетно-мышечная патология [ править ]

Опорно - двигательная патология проявляются в различных формы у больного BTHS. Общий фенотип - это как генерализованная, так и локальная слабость. Слабость проявляется в виде явной мышечной слабости и повышенной утомляемости из-за скелетной миопатии . Он ухудшается при наличии сердечно-сосудистых симптомов синдрома Барта . [60] Дополнительные признаки костно - мышечной патология включают гипотонию , развитие замедленного двигателя, низкорослость и дисморфию лица в той или иной степени. [61] Кроме того, было показано, что у пациентов с BTHS наблюдается снижение веса, длины и роста по сравнению с нормальной популяцией.

Лечение задержки развития включало добавление кукурузного крахмала в качестве альтернативного источника глюкозы. [47] Метаболический дефицит лечится пероральным приемом добавок аргинина и карнитина , которые, как было показано, улучшают сердечную функцию и мышечную слабость у некоторых пациентов. [62] [63] [64] Однако официальная оценка полезности добавок карнитина и аргинина не была опубликована, и их использование было эффективным только у пациентов с определенными недостатками. [62] [64]

Неврологическая патология [ править ]

Когнитивные нарушения в разной степени распространены у пациентов с BTHS. Хотя часто проявляется более высокая частота когнитивных нарушений [65] и умеренных трудностей с обучением и речью [54] , многие пациенты с BTHS также демонстрируют нормальные когнитивные способности. [61] Это показывает ограниченное неврологическое участие в BTHS, несмотря на решающую роль тафаззина в митохондриальном дыхании мозга и нормальной когнитивной функции. [66] Одно исследование показало, что мозг имеет различный состав ХЛ с более разнообразным и менее тетралинолеил-зависимым ХЛ. Эта композиция снижает потребность в ремоделировании CL, что приводит к менее зависимой от тафазцина композиции. [29]Другое исследование показало, что мозг имеет более высокую концентрацию насыщенных ацильных цепей. [67] Наконец, мозг обладает более высокой способностью улавливать АФК , что позволяет избежать вредного воздействия АФК. [66] Эти данные объясняют неврологические фенотипы у пациентов с BTHS. [68]

Метаболические расстройства [ править ]

Нарушения метаболизма при BTHS проявляются в форме 3-метилглутаконовой ацидурии (3-MGA), состояния, характеризующегося повышенным уровнем органических кислот в моче, включая 3-метилглутаконовую кислоту , 3-метилглутаровую кислоту и 2-этилгидракриловую кислоту. . [69] Хотя 3-MGA в основном выводится из организма пациентов с BTHS, было обнаружено, что у некоторых пациентов уровень органических кислот в моче нормальный. [70] Лечение 3-MGA и метаболической недостаточности включало рибофлавин или кофермент Q10, которые показали значительное улучшение у пациентов. [69]

Гематологическая патология [ править ]

Основной гематологической патологией у пациентов с BTHS является нейтропения , состояние, характеризующееся снижением общего количества нейтрофилов в кровотоке с увеличением моноцитов и эозинофилов и отсутствием колебаний лимфоцитов . [47] Нейтропения проявляется от легкой до тяжелой, от циклической до нециклической, от перемежающейся до хронической. [71] Абсолютное количество нейтрофилов <500 / мкл, определяемое как тяжелая хроническая нейтропения (SCN), является наиболее опасной формой. [72]

Рак [ править ]

Было обнаружено, что TAZ высоко экспрессируется в клетках рака желудка, устойчивых к цисплатину . Было установлено, что эта устойчивость связана с приобретенной способностью раковых клеток претерпевать эпителиально-мезенхимальный переход (EMT). Открытия, что TAZ участвует в индукции EMT, а также его высокие уровни в этих раковых клетках, могут указывать на его участие в раке желудка. [10] [11] Сверхэкспрессия TAZ связана с раком прямой кишки, [73] раком простаты, [74] новообразованием щитовидной железы [75] и раком шейки матки. [12] В исследовании 140 шведских пациентов с раком прямой кишки, TAZсверхэкспрессия была связана с увеличением экспрессии онкогенов (FXYD-3 и Livin). Было также обнаружено, что он усиливает реакцию клеток против апоптоза и аномальный рост клеток и даже является индикатором стадии, типа и прогрессирования рака прямой кишки. [73] Кроме того, уровни TAZ были связаны с реакцией пациентов на лучевую терапию, что потенциально могло дать представление о рецидивах рака у пациентов. [73] Потенциальная связь между PI3K и TAZ указывает на возможную ассоциацию между передачей сигналов PI3K и TAZ, поскольку оба были сильно повышены в мутантных раковых клетках PTEN . [10]Было показано, что при раке простаты CL, который модифицируется тафаззином, имеет высокое содержание пальмитолеиновой кислоты, которая, как было обнаружено, обладает способностью стимулировать пролиферацию клеток рака простаты и снижать скорость апоптоза. [74] При новообразовании щитовидной железы TAZ позволяет отличить фолликулярные аденомы от фолликулярных карцином [75], в то время как при раке шейки матки уровни тафазцина повышаются от нормальных тканей до плоскоклеточных интраэпителиальных поражений и плоскоклеточного рака шейки матки. Основываясь на исследованиях прогрессирования рака шейки матки, считается, что ТАЗ может вызывать рак, подавляя апоптоз и способствуя росту, жизнеспособности и туморогенезу раковых клеток. [12]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что тафаззин имеет белок-белковые взаимодействия со следующими и многими другими веществами . [76] [38]

  • FUT11
  • БТРК
  • НАГА
  • NID2
  • ANKRD46
  • VWDE
  • ITGA8

История [ править ]

Белок был открыт в 1996 году итальянскими учеными Сильвией Бионе и соавт. . [15] Из-за сложной процедуры, необходимой для идентификации тафаззина, белок был назван в честь Тафаззи , итальянского комедийного персонажа, который с энтузиазмом бьет себя в пах пластиковой бутылкой.

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000102125 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000009995 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b c d e "Entrez Gene: tafazzin" . Эта статья включает текст из этого источника, который находится в общественном достоянии .
  6. ^ Xu Y, Zhang S, Malhotra A, Edelman-Novemsky I, Ma J, Kruppa A, et al. (Октябрь 2009 г.). «Характеристика вариантов сплайсинга тафазцина от человека и плодовых мух» . Журнал биологической химии . 284 (42): 29230–9. DOI : 10.1074 / jbc.M109.016642 . PMC 2781466 . PMID 19700766 .  
  7. ^ a b c d Xu Y, Malhotra A, Ren M, Schlame M (декабрь 2006 г.). «Ферментативная функция тафаззина» . Журнал биологической химии . 281 (51): 39217–24. DOI : 10.1074 / jbc.M606100200 . PMID 17082194 . 
  8. ^ а б Ачехан Д., Ваз Ф, Houtkooper RH, Джеймс Дж., Мур В., Токунага С. и др. (Январь 2011 г.). «Дефекты сердца и скелетных мышц в мышиной модели синдрома Барта человека» . Журнал биологической химии . 286 (2): 899–908. DOI : 10.1074 / jbc.M110.171439 . PMC 3020775 . PMID 21068380 .  
  9. ^ Б с д е е «TAZ» . Домашний справочник по генетике . NCBI. Эта статья включает текст из этого источника, который находится в общественном достоянии .
  10. ^ а б в г Хуанг В., Лв X, Лю Ц., Чжа З., Чжан Х, Цзян И и др. (Июль 2012 г.). «N-концевой фосфодегрон нацелен на белок TAZ / WWTR1 для SCFβ-TrCP-зависимой деградации в ответ на ингибирование фосфатидилинозитол-3-киназы» . Журнал биологической химии . 287 (31): 26245–53. DOI : 10.1074 / jbc.M112.382036 . PMC 3406709 . PMID 22692215 .  
  11. ^ a b c Ge L, Li DS, Chen F, Feng JD, Li B, Wang TJ (июль 2017 г.). «Сверхэкспрессия TAZ связана с эпителиально-мезенхимальным переходом в цисплатин-устойчивых раковых клетках желудка» . Международный журнал онкологии . 51 (1): 307–315. DOI : 10.3892 / ijo.2017.3998 . PMID 28534974 . 
  12. ^ а б в г Чен М., Чжан И, Чжэн П.С. (2017). «Тафаззин (ТАЗ) способствует онкогенности клеток рака шейки матки и подавляет апоптоз» . PLOS ONE . 12 (5): e0177171. Bibcode : 2017PLoSO..1277171C . DOI : 10.1371 / journal.pone.0177171 . PMC 5425199 . PMID 28489874 .  
  13. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS и др. (Октябрь 2013). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины с помощью специализированной базы знаний» . Циркуляционные исследования . 113 (9): 1043–53. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .  
  14. ^ "ТАЗ Тафаззин" . Атлас кардиоорганических белков (COPaKB) .
  15. ^ a b c Bione S, D'Adamo P, Maestrini E, Gedeon AK, Bolhuis PA, Toniolo D (апрель 1996 г.). «Новый ген, сцепленный с Х-хромосомой, G4.5. Отвечает за синдром Барта». Генетика природы . 12 (4): 385–9. DOI : 10.1038 / ng0496-385 . PMID 8630491 . S2CID 23539265 .  
  16. ^ Xu Y, Малхотра A, Клейпул SM, Ren M, Schlame M (март 2015). «Тафазцины из клеток дрозофилы и млекопитающих собираются в большие белковые комплексы с коротким периодом полураспада» . Митохондрия . 21 : 27–32. DOI : 10.1016 / j.mito.2015.01.002 . PMC 4693151 . PMID 25598000 .  
  17. ^ Хиджиката А, Юра K, Охара O, Go M (июнь 2015). «Структурный и функциональный анализ мутаций, вызывающих синдром Барта, и альтернативного сплайсинга в домене тафаззинацилтрансферазы» . Мета-ген . 4 : 92–106. DOI : 10.1016 / j.mgene.2015.04.001 . PMC 4412953 . PMID 25941633 .  
  18. ^ a b Gawrisch K (октябрь 2012 г.). «Тафаззин чувствует кривизну» . Природа Химическая биология . 8 (10): 811–2. DOI : 10.1038 / nchembio.1068 . PMC 3478944 . PMID 22987008 .  
  19. ^ a b c Абэ М., Хасэгава Ю., Оку М., Савада Ю., Танака Е., Сакаи Ю., Миёси Н. (июль 2016 г.). «Механизм ремоделирования состава ацильной цепи кардиолипина, катализируемый Saccharomyces cerevisiae Tafazzin» . Журнал биологической химии . 291 (30): 15491–502. DOI : 10.1074 / jbc.M116.718510 . PMC 4957036 . PMID 27268057 .  
  20. ^ Тан Й, Ся Х, Ли Д. (2018). Цао Y (ред.). «Мембранный биосинтез фосфолипидов в бактериях». Достижения в мембранных белках . Springer Singapore: 77–119. DOI : 10.1007 / 978-981-13-0532-0_4 . ISBN 9789811305313.
  21. ^ Whited K, Baile MG, Карриер P, Клейпул SM (февраль 2013 г. ). «Семь функциональных классов мутации синдрома Барта» . Молекулярная генетика человека . 22 (3): 483–92. DOI : 10,1093 / HMG / dds447 . PMC 3606006 . PMID 23100323 .  
  22. ^ Dinca AA, Chien WM, Chin MT (январь 2018). «Идентификация новых сигналов митохондриальной локализации в человеческом тафаззине, причина наследственного кардиомиопатического расстройства, синдрома Барта» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 114 : 83–92. DOI : 10.1016 / j.yjmcc.2017.11.005 . PMC 5801207 . PMID 29129703 .  
  23. ^ a b Херндон Дж. Д., Клейпул С. М., Келер С. М. (декабрь 2013 г.). «Трансацилаза Taz1p импортируется и сортируется во внешнюю митохондриальную мембрану через якорный домен мембраны» . Эукариотическая клетка . 12 (12): 1600–8. DOI : 10.1128 / EC.00237-13 . PMC 3889572 . PMID 24078306 .  
  24. ^ Epand RM, D'Souza K, Berno B, Schlame M (январь 2015). «Модуляция кривизны мембраны активности белка, определяемая методом ЯМР» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1848 (1 Pt B): 220–8. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2014.05.004 . PMID 24835017 . 
  25. ^ Минклер PE, Hoppel CL (апрель 2010). «Разделение и характеристика молекулярных видов кардиолипина с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии с обращенной фазой ионной пары» . Журнал липидных исследований . 51 (4): 856–65. DOI : 10.1194 / jlr.D002857 . PMC 2842139 . PMID 19965604 .  
  26. ^ Beranek A, Рехбергер G, H Кнауэр, Woliński H, Kohlwein SD, Leber R (апрель 2009). «Идентификация кардиолипин-специфической фосфолипазы, кодируемой геном CLD1 (YGR110W) в дрожжах» . Журнал биологической химии . 284 (17): 11572–8. DOI : 10.1074 / jbc.M805511200 . PMC 2670162 . PMID 19244244 .  
  27. ^ Schlame M (март 2013). «Ремоделирование кардиолипинов и функция тафаззина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - молекулярная и клеточная биология липидов . 1831 (3): 582–8. DOI : 10.1016 / j.bbalip.2012.11.007 . PMID 23200781 . 
  28. ↑ Ye C, Shen Z, Greenberg ML (апрель 2016 г.). «Ремоделирование кардиолипина: регуляторный узел для модуляции метаболизма и функции кардиолипина» . Журнал биоэнергетики и биомембран . 48 (2): 113–23. DOI : 10.1007 / s10863-014-9591-7 . PMC 4449329 . PMID 25432572 .  
  29. ^ a b c d Houtkooper RH, Turkenburg M, Poll-The BT, Karall D, Pérez-Cerdá C, Morrone A, et al. (Октябрь 2009 г.). «Загадочная роль тафаззина в метаболизме кардиолипина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1788 (10): 2003–14. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2009.07.009 . PMID 19619503 . 
  30. ^ Schlame M, Xu Y, Ren M (март 2017). «Основы ацильной специфичности в реакции тафаззина» . Журнал биологической химии . 292 (13): 5499–5506. DOI : 10.1074 / jbc.M116.769182 . PMC 5392692 . PMID 28202545 .  
  31. ^ Schlame M, Acehan D, Berno B, Xu Y, Valvo S, Ren M и др. (Октябрь 2012 г.). «Физическое состояние липидных субстратов обеспечивает специфичность трансацилирования тафаззина» . Природа Химическая биология . 8 (10): 862–9. DOI : 10.1038 / nchembio.1064 . PMC 3699345 . PMID 22941046 .  
  32. ^ Mehdipour AR, Hummer G (август 2016). «Кардиолипин закрывает АТФ-синтазу» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (31): 8568–70. DOI : 10.1073 / pnas.1609806113 . PMC 4978257 . PMID 27439859 .  
  33. ^ Хоффман В, Штёкль А, Schlame М, Бейер К, М Клингенберга (январь 1994). «Восстановленная активность носителя АДФ / АТФ имеет абсолютную потребность в кардиолипине, как показано в мутантах цистеина». Журнал биологической химии . 269 (3): 1940–4. PMID 8294444 . 
  34. ^ Haines TH, Dencher NA (сентябрь 2002). «Кардиолипин: ловушка протонов для окислительного фосфорилирования» . Письма FEBS . 528 (1–3): 35–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (02) 03292-1 . PMID 12297275 . S2CID 39841617 .  
  35. ^ a b c Barth PG, Valianpour F, Bowen VM, Lam J, Duran M, Vaz FM, Wanders RJ (май 2004 г.). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта): обновление». Американский журнал медицинской генетики. Часть A . 126A (4): 349–54. DOI : 10.1002 / ajmg.a.20660 . PMID 15098233 . S2CID 25566280 .  
  36. ^ Бэйле М.Г., Сатхаппа М., Лу Ю.В., Прайс Э., Уитед К., Маккаффри Дж. М. и др. (Январь 2014). «Немоделированные и реконструированные кардиолипины функционально неразличимы в дрожжах» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1768–78. DOI : 10.1074 / jbc.M113.525733 . PMC 3894353 . PMID 24285538 .  
  37. ^ Schug ZT, Gottlieb E (октябрь 2009). «Кардиолипин действует как митохондриальная сигнальная платформа для запуска апоптоза». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1788 (10): 2022–31. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2009.05.004 . PMID 19450542 . 
  38. ^ a b c d Доступный номер универсального белкового ресурса Q16635 для «TAZ - Tafazzin - Homo sapiens (Human) - TAZ ген и белок» в UniProt . «UniProt: универсальная база знаний о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (D1): D158 – D169. Январь 2017 г. doi : 10.1093 / nar / gkw1099 . PMC 5210571 . PMID 27899622 .  
  39. ^ Cantlay AM, Shokrollahi K, Allen JT, Lunt PW, Ньюбери-Ecob RA, Steward CG (сентябрь 1999). «Генетический анализ гена G4.5 в семьях с подозрением на синдром Барта». Журнал педиатрии . 135 (3): 311–5. DOI : 10.1016 / s0022-3476 (99) 70126-5 . PMID 10484795 . 
  40. ^ a b «Фонд синдрома Барта: Дом» . www.barthsyndrome.org . Проверено 4 августа 2019 .
  41. ^ Cosson L, Toutain A, Simard G, Kulik W, Matyas G, Guichet A и др. (Май 2012 г.). «Синдром Барта у пациентки». Молекулярная генетика и метаболизм . 106 (1): 115–20. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2012.01.015 . PMID 22410210 . 
  42. ^ Neuwald AF (август 1997). «Синдром Барта может быть следствием дефицита ацилтрансферазы». Текущая биология . 7 (8): R465-6. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (06) 00237-5 . PMID 9259571 . S2CID 2763279 .  
  43. ^ Barth PG, Вандерс RJ, Vreken P, Janssen Е.А., Lam J, Баас F (июнь 1999). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта) (MIM 302060)». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 22 (4): 555–67. DOI : 10,1023 / A: 1005568609936 . PMID 10407787 . S2CID 11545874 .  
  44. ^ Валианпур Ф, Мицакос В., Шлеммер Д., Таубин Дж. А., Тейлор Дж. М., Экерт П. Г. и др. (Июнь 2005 г.). «Монолизокардиолипины накапливаются при синдроме Барта, но не приводят к усилению апоптоза» . Журнал липидных исследований . 46 (6): 1182–95. DOI : 10,1194 / jlr.M500056-JLR200 . PMID 15805542 . 
  45. ↑ Barth PG, Scholte HR, Berden JA, Van der Klei-Van Moorsel JM, Luyt-Houwen IE, Van 't Veer-Korthof ET, et al. (Декабрь 1983 г.). «Х-сцепленное митохондриальное заболевание, поражающее сердечную мышцу, скелетную мышцу и нейтрофильные лейкоциты». Журнал неврологических наук . 62 (1–3): 327–55. DOI : 10.1016 / 0022-510x (83) 90209-5 . PMID 6142097 . S2CID 22790290 .  
  46. ^ Aprikyan AA, хучит Z (май 2013). «Достижения в понимании синдрома Барта». Британский журнал гематологии . 161 (3): 330–8. DOI : 10.1111 / bjh.12271 . PMID 23432031 . S2CID 2324502 .  
  47. ^ a b c d e Кларк С.Л., Боурон А., Гонсалес И.Л., Гровс С.Дж., Ньюбери-Экоб Р., Клейтон Н. и др. (Февраль 2013). «Синдром Барта» . Журнал "Орфанет редких болезней" . 8 (1): 23. DOI : 10,1186 / 1750-1172-8-23 . PMC 3583704 . PMID 23398819 .  
  48. ↑ Ферри Л., Диониси-Вичи C, Таурисано Р., Ваз FM, Геррини Р., Моррон А. (ноябрь 2016 г.). «Когда тишина - это шум: младенческий синдром Барта, вызванный синонимичной заменой, влияющей на транскрипцию гена TAZ». Клиническая генетика . 90 (5): 461–465. DOI : 10.1111 / cge.12756 . PMID 26853223 . 
  49. Перейти ↑ Kim GB, Kwon BS, Bae EJ, Noh CI, Seong MW, Park SS (май 2013 г.). «Новая мутация гена TAZ при синдроме Барта: обострение после инъекции контрастного красителя» . Журнал корейской медицинской науки . 28 (5): 784–7. DOI : 10,3346 / jkms.2013.28.5.784 . PMC 3653095 . PMID 23678274 .  
  50. ^ Yen TY, Hwu WL, Chien YH, Wu MH, Lin MT, Tsao LY и др. (Август 2008 г.). «Острая метаболическая декомпенсация и внезапная смерть при синдроме Барта: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал педиатрии . 167 (8): 941–4. DOI : 10.1007 / s00431-007-0592-у . PMID 17846786 . S2CID 23471712 .  
  51. ^ Номер клинического испытания NCT02976038 для «Открытого расширенного испытания для характеристики долгосрочной безопасности и переносимости эламипретида у субъектов с генетически подтвержденной первичной митохондриальной миопатией (PMM)» на ClinicalTrials.gov
  52. ^ Szeto HH (апрель 2014). «Первое в своем классе кардиолипин-защитное соединение в качестве лечебного средства для восстановления биоэнергетики митохондрий» . Британский журнал фармакологии . 171 (8): 2029–50. DOI : 10.1111 / bph.12461 . PMC 3976620 . PMID 24117165 .  
  53. ^ Монтейро JP, Оливейра PJ, Хурадо AS (октябрь 2013 г. ). «Ремоделирование липидов митохондриальной мембраны в патофизиологии: новая цель для диет и терапевтических вмешательств». Прогресс в исследованиях липидов . 52 (4): 513–28. DOI : 10.1016 / j.plipres.2013.06.002 . ЛВП : 10316/25581 . PMID 23827885 . 
  54. ^ a b c Робертс А.Е., Никсон С., Стюард К.Г., Говро К., Майзенбахер М., Флетчер М. и др. (Ноябрь 2012 г.). «Реестр синдрома Барта: отличительные характеристики болезни и данные о росте из длительного исследования». Американский журнал медицинской генетики. Часть A . 158А (11): 2726–32. DOI : 10.1002 / ajmg.a.35609 . PMID 23045169 . S2CID 29937658 .  
  55. ↑ Иконка Н., Райан РО (февраль 2017 г.). «Синдром Барта: подключение кардиолипина к кардиомиопатии» . Липиды . 52 (2): 99–108. DOI : 10.1007 / s11745-016-4229-7 . PMC 5288132 . PMID 28070695 .  
  56. ^ Ван Г., Маккейн М.Л., Ян Л., Хе А., Паскуалини Ф.С., Агарвал А. и др. (Июнь 2014 г.). «Моделирование митохондриальной кардиомиопатии синдрома Барта с использованием индуцированных плюрипотентных стволовых клеток и технологий« сердце на чипе »» . Природная медицина . 20 (6): 616–23. DOI : 10.1038 / nm.3545 . PMC 4172922 . PMID 24813252 .  
  57. ^ Woiewodski л, Ezon D, Купер Дж, Феинголд Б (апрель 2017 г.). «Синдром Барта с поздней кардиомиопатией: упущенная возможность для диагностики». Журнал педиатрии . 183 : 196–198. DOI : 10.1016 / j.jpeds.2016.12.070 . PMID 28108107 . 
  58. ^ Shemisa K, Li J, M Tam, Barcena J (сентябрь 2013). «Некомпактная кардиомиопатия левого желудочка» . Сердечно-сосудистая диагностика и терапия . 3 (3): 170–5. DOI : 10.3978 / j.issn.2223-3652.2013.05.04 . PMC 3839206 . PMID 24282766 .  
  59. ^ Bleyl SB, Mumford BR, Brown-Harrison MC, Pagotto LT, Кэри JC, Pysher TJ, и др. (Октябрь 1997 г.). «Xq28-связанное несуплотнение миокарда левого желудочка: пренатальная диагностика и патологический анализ больных». Американский журнал медицинской генетики . 72 (3): 257–65. DOI : 10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19971031) 72: 3 <257 :: AID-AJMG2> 3.0.CO; 2-O . PMID 9332651 . 
  60. ^ Спенсер CT, Бирн Б.Дж., Брайант Р.М., Маргосиан Р., Майзенбахер М., Брайтенгер П. и др. (Ноябрь 2011 г.). «Нарушение сердечного резерва и сильно сниженное использование O₂ скелетных мышц опосредуют непереносимость физических упражнений при синдроме Барта». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 301 (5): H2122-9. DOI : 10.1152 / ajpheart.00479.2010 . PMID 21873497 . 
  61. ^ a b Adès LC, Gedeon AK, Wilson MJ, Latham M, Partington MW, Mulley JC и др. (Февраль 1993 г.). «Синдром Барта: клинические особенности и подтверждение локализации гена в дистальном отделе Xq28». Американский журнал медицинской генетики . 45 (3): 327–34. DOI : 10.1002 / ajmg.1320450309 . PMID 8434619 . 
  62. ^ а б Феррейра С, Томпсон Р, Вернон Х (1993). Адам М. П., Ардингер Х. Х., Пагон Р. А., Уоллес С. Е., Бин Л. Дж., Стивенс К., Амемия А. (ред.). Синдром Барта . GeneReviews . Вашингтонский университет, Сиэтл. PMID 25299040 . 
  63. ^ Риго С., Лебре А.С., Турен Р., Бопен Б., Оттоленги С., Шабли А. и др. (Май 2013). «Естественная история синдрома Барта: национальное когортное исследование 22 пациентов» . Журнал "Орфанет редких болезней" . 8 : 70. DOI : 10,1186 / 1750-1172-8-70 . PMC 3656783 . PMID 23656970 .  
  64. ^ a b Вернон HJ, Сэндлерс Y, McClellan R, Kelley RI (июнь 2014 г.). «Клинические лабораторные исследования при синдроме Барта». Молекулярная генетика и метаболизм . 112 (2): 143–7. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2014.03.007 . PMID 24751896 . 
  65. ^ MAZZOCCO М.М., Генри А.Е., Келли Р. (февраль 2007). «Синдром Барта связан с когнитивным фенотипом» . Журнал развития и поведенческой педиатрии . 28 (1): 22–30. DOI : 10,1097 / 01.DBP.0000257519.79803.90 . PMC 2813702 . PMID 17353728 .  
  66. ^ a b Коул Л.К., Ким Дж. Х., Амоскато А. А., Тюрина Ю. Ю., Бэй Р. Х., Карими Б. и др. (Октябрь 2018 г.). «Аберрантный метаболизм кардиолипина связан с когнитивным дефицитом и изменением гиппокампа у мышей с нокдауном тафазцина» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1864 (10): 3353–3367. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2018.07.022 . PMC 6532065 . PMID 30055293 .  
  67. ^ Корацци L, Роберт R (2009). «Липиды митохондрий головного мозга». В Lajtha A, Tettamanti G, Goracci G (ред.). Справочник по нейрохимии и молекулярной нейробиологии . Springer США. стр.  199 -221. DOI : 10.1007 / 978-0-387-30378-9_8 . ISBN 9780387303451.
  68. ^ Старков А.А., Андреев А.Ю., Чжан С.Ф., Старкова Н.Н., Корнеева М., Сыромятников М., Попов В.Н. (декабрь 2014 г.). «Поглощение H2O2 митохондриями мозга мышей» . Журнал биоэнергетики и биомембран . 46 (6): 471–7. DOI : 10.1007 / s10863-014-9581-9 . PMC 4634880 . PMID 25248416 .  
  69. ^ a b Wortmann SB, Kluijtmans LA, Engelke UF, Wevers RA, Morava E (январь 2012 г.). «3-метилглутаконовая ацидурия: что нового?» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 35 (1): 13–22. DOI : 10.1007 / s10545-010-9210-7 . PMC 3249181 . PMID 20882351 .  
  70. ^ Шмидт Р., Birkebaek N, Гонсалес I, Sunde L (март 2004). «Синдром Барта без 3-метилглутаконовой ацидурии». Acta Paediatrica . 93 (3): 419–21. DOI : 10.1111 / j.1651-2227.2004.tb02974.x . PMID 15124852 . S2CID 33167027 .  
  71. ^ Стюард CG, Groves SJ, Taylor CT, Maisenbacher MK, Versluys B, Newbury-Ecob RA и др. (Январь 2019). «Нейтропения при синдроме Барта: характеристики, риски и лечение» . Текущее мнение в гематологии . 26 (1): 6–15. DOI : 10,1097 / MOH.0000000000000472 . PMC 6392059 . PMID 30451719 .  
  72. ^ Дейл, округ Колумбия, Болиард А.А., Швинцер Б.Г., Прахт Г., Бонилья М.А., Боксер Л. и др. (Июль 2006 г.). «Международный регистр тяжелой хронической нейтропении: отчет о 10-летнем наблюдении». Поддерживающая терапия рака . 3 (4): 220–31. DOI : 10.3816 / SCT.2006.n.020 . PMID 18632498 . 
  73. ^ а б в Патхак С., Мэн В.Дж., Чжан Х., Гноса С., Нанди С.К., Адель Дж. и др. (2014). «Экспрессия белка тафаззина связана с онкогенезом и лучевой реакцией при раке прямой кишки: исследование шведских клинических испытаний предоперационной лучевой терапии» . PLOS ONE . 9 (5): e98317. Bibcode : 2014PLoSO ... 998317P . DOI : 10.1371 / journal.pone.0098317 . PMC 4032294 . PMID 24858921 .  
  74. ^ a b Сапандовски А., Стоуп М., Эверт К., Эверт М., Циммерманн Ю., Питер Д. и др. (Декабрь 2015 г.). «Кардиолипиновый состав коррелирует с пролиферацией клеток рака простаты». Молекулярная и клеточная биохимия . 410 (1-2): 175–85. DOI : 10.1007 / s11010-015-2549-1 . PMID 26314254 . S2CID 10664158 .  
  75. ^ a b Шевиллард С., Уголин Н., Виль П., Ори К., Левалуа С., Эллиотт Д. и др. (Октябрь 2004 г.). "Профили экспрессии генов дифференцированных новообразований щитовидной железы: диагностические и клинические значения" . Клинические исследования рака . 10 (19): 6586–97. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0053 . PMID 15475448 . 
  76. ^ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I, et al. (Декабрь 2012 г.). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции» . Cell . 151 (7): 1528–41. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.11.053 . PMID 23260140 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • «Мышиная модель синдрома Барта» . SciBX . 3 (47): 1427. 9 декабря 2010 г. doi : 10.1038 / scibx.2010.1427 .
  • Соустек М.С., Фальк DJ, Мах С.С., Тот MJ, Шламе М., Левин А.С., Бирн Б.Дж. (июль 2011 г.). «Характеристика трансгенной короткой шпилечной РНК-индуцированной мышиной модели дефицита тафаззина» . Генная терапия человека . 22 (7): 865–71. DOI : 10.1089 / hum.2010.199 . PMC  3166794 . PMID  21091282 .
  • Такеда А., Судо А., Ямада М., Ямазава Х., Изуми Г., Нишино И., Арига Т. (ноябрь 2011 г.). «Синдром Барта диагностируется в субклинической стадии сердечной недостаточности на основании наличия липидонакопительной миопатии и изолированного некомпактного миокарда желудочков». Европейский журнал педиатрии . 170 (11): 1481–4. DOI : 10.1007 / s00431-011-1576-5 . PMID  21932011 . S2CID  23956305 .
  • Бачу Т., Джаннакопулос А., Трапали С., Вазеу А., Каттамис А. (2009). «Новая мутация в гене G4.5 (TAZ) у греческого пациента с синдромом Барта». Клетки крови, молекулы и болезни . 42 (3): 262–4. DOI : 10.1016 / j.bcmd.2008.11.004 . PMID  19261493 .
  • Гонсалес И.Л. (май 2005 г.). «Синдром Барта: мутации генов TAZ, мРНК и эволюция». Американский журнал медицинской генетики Часть А . 134 (4): 409–14. DOI : 10.1002 / ajmg.a.30661 . PMID  15793838 . S2CID  119636 .
  • Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Cell . 122 (6): 957–68. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID  16169070 . S2CID  8235923 .
  • Циммерман Р.С., Кокс С., Лакдавала Н.К., Чирино А., Манчини-ДиНардо Д., Кларк Е., Леон А., Даффи Е., Уайт Е., Бакстер С., Алаамери М., Фарвелл Л., Вайс С., Зейдман К.Э., Сейдман Дж. Рем Х.Л., Функе Б.Х. (май 2010 г.). «Новый настраиваемый набор для повторной секвенирования при дилатационной кардиомиопатии» . Генетика в медицине . 12 (5): 268–78. DOI : 10.1097 / GIM.0b013e3181d6f7c0 . PMC  3018746 . PMID  20474083 .
  • Малхотра А., Эдельман-Новемский И., Сюй Ю., Плескен Х, Ма Дж., Шламе М., Рен М. (февраль 2009 г.). «Роль кальций-независимой фосфолипазы А2 в патогенезе синдрома Барта» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (7): 2337–41. Bibcode : 2009PNAS..106.2337M . DOI : 10.1073 / pnas.0811224106 . PMC  2650157 . PMID  19164547 .
  • ван Веркховен М.А., Торберн Д.Р., Гедеон А.К., Питт Дж.Дж. (октябрь 2006 г.). «Монолизокардиолипин в культивируемых фибробластах является чувствительным и специфическим маркером синдрома Барта» . Журнал липидных исследований . 47 (10): 2346–51. DOI : 10,1194 / jlr.D600024-JLR200 . PMID  16873891 .
  • Acehan D, Xu Y, Stokes DL, Schlame M (январь 2007 г.). «Сравнение митохондрий лимфобластов здоровых субъектов и пациентов с синдромом Барта с использованием электронной микроскопической томографии» . Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 87 (1): 40–8. DOI : 10.1038 / labinvest.3700480 . PMC  2215767 . PMID  17043667 .
  • Claypool SM, Boontheung P, McCaffery JM, Loo JA, Koehler CM (декабрь 2008 г.). «Кардиолипинтрансацилаза, тафаззин, связана с двумя отдельными респираторными компонентами, что дает представление о синдроме Барта» . Молекулярная биология клетки . 19 (12): 5143–55. DOI : 10,1091 / mbc.E08-09-0896 . PMC  2592642 . PMID  18799610 .
  • Мерле А., Розенфельдер Х., Шупп И., дель Валь С., Арльт Д., Хане Ф., Бектель С., Симпсон Дж., Хофманн О., Хиде В., Глаттинг К. Х., Хубер В., Пепперкок Р., Поустка А., Виманн С. (январь 2006 г.) «База данных LIFEdb в 2006 году» . Исследования нуклеиновых кислот . 34 (Выпуск базы данных): D415–8. DOI : 10.1093 / NAR / gkj139 . PMC  1347501 . PMID  16381901 .
  • Маккензи М., Лазару М., Торберн Д.Р., Райан М.Т. (август 2006 г.). «Суперкомплексы митохондриальной дыхательной цепи дестабилизированы у пациентов с синдромом Барта». Журнал молекулярной биологии . 361 (3): 462–9. CiteSeerX  10.1.1.314.3366 . DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.06.057 . PMID  16857210 .
  • Лу Б., Келхер М.Р., Ли Д.П., Левин Т.М., Коулман Р.А., Чой П.С., Хэтч Г.М. (октябрь 2004 г.). «Сложный образец экспрессии тафаззина продукта гена синдрома Барта в линиях клеток человека и тканях мышей». Биохимия и клеточная биология . 82 (5): 569–76. DOI : 10.1139 / o04-055 . PMID  15499385 .
  • Ма Л., Ваз FM, Гу З., Вандерс Р.Дж., Гринберг М.Л. (октябрь 2004 г.). «Ген TAZ человека дополняет митохондриальную дисфункцию у дрожжевого мутанта taz1Delta. Последствия для синдрома Барта» . Журнал биологической химии . 279 (43): 44394–9. DOI : 10.1074 / jbc.M405479200 . PMID  15304507 .
  • Wiemann S, Arlt D, Huber W., Wellenreuther R, Schleeger S, Mehrle A, Bechtel S, Sauermann M, Korf U, Pepperkok R, Sültmann H, Poustka A (октябрь 2004 г.). «От ORFeome к биологии: конвейер функциональной геномики» . Геномные исследования . 14 (10B): 2136–44. DOI : 10.1101 / gr.2576704 . PMC  528930 . PMID  15489336 .
  • Сондерс М.А., Слаткин М., Гарнер С., Хаммер М.Ф., Нахман М.В. (ноябрь 2005 г.). «Степень неравновесия по сцеплению, вызванная отбором на G6PD у людей» . Генетика . 171 (3): 1219–29. DOI : 10.1534 / genetics.105.048140 . PMC  1456824 . PMID  16020776 .
  • Vaz FM, Houtkooper RH, Valianpour F, Barth PG, Wanders RJ (октябрь 2003 г.). «Только один сплайс-вариант гена TAZ человека кодирует функциональный белок, играющий роль в метаболизме кардиолипина» . Журнал биологической химии . 278 (44): 43089–94. DOI : 10.1074 / jbc.M305956200 . PMID  12930833 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись об обзоре дилатационной кардиомиопатии
  • TAZ + белок, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в общественном достоянии .