Тауматин

Тауматин (также известный как талин) - низкокалорийный подсластитель и модификатор вкуса. Белок часто используется в первую очередь из-за его свойств изменения вкуса, а не исключительно в качестве подсластителя. ^[3]

Тауматины были впервые обнаружены как смесь белков, выделенных из плодов катемфе ( Thaumatococcus daniellii Bennett) (marantaceae) в Западной Африке . Некоторые белки из семейства подсластителей тауматин примерно в 2000 раз мощнее сахара . Хотя тауматин очень сладкий, по вкусу он заметно отличается от сахара. Сладость тауматина нарастает очень медленно. Восприятие длится долгое время, оставляя послевкусие, напоминающее лакрицу при большом количестве употребления. Тауматин хорошо растворим в воде, устойчив к нагреванию и стабилен в кислых условиях.

Биологическая роль [ править ]

Производство тауматина индуцируется в катемфе в ответ на атаку вироидных патогенов на растение . Некоторые члены семейства белков тауматина демонстрируют значительное ингибирование in vitro роста гиф и споруляции различными грибами . Белок тауматин считается прототипом домена белка, отвечающего за патогенетический ответ. Этот тауматиновый домен был обнаружен у таких разнообразных видов, как рис и Caenorhabditis elegans . Тауматины - это белки , связанные с патогенезом (PR) , которые индуцируются различными агентами, от этилена до патогенов, и структурно разнообразны и распространены в растениях: ^[4]Они включают тауматин, осмотин, основные и второстепенные белки PR табака, ингибитор альфа-амилазы / трипсина и белки сои и листьев пшеницы P21 и PWIR2. Белки участвуют в систематически приобретаемой устойчивости и стрессовой реакции у растений, хотя их точная роль неизвестна. ^[4] Тауматин - это протеин с сильным сладким вкусом (в молярном отношении примерно в 100 000 раз сладостнее сахарозы ^[5] ), обнаруженный в западноафриканском растении Thaumatococcus daniellii : он вызывается атакой вироидов, одноцепочечных неинкапсулированных Молекулы РНК, не кодирующие белок. Белок тауматина I состоит из одной полипептидной цепи из 207 остатков.

Как и другие PR-белки, тауматин имеет в основном бета-структуру с высоким содержанием бета-витков и небольшой спиралью. ^[4] Клетки табака, подвергшиеся воздействию постепенно увеличивающихся концентраций соли, развивают значительно повышенную толерантность к соли из-за экспрессии осмотина ^[6], члена семейства PR-белков. Растения пшеницы, пораженные мучнистой росой ячменя, экспрессируют белок PR (PWIR2), что приводит к устойчивости к этой инфекции. ^[7] Сходство между этим белком PR и другими белками PR с ингибитором альфа-амилазы / трипсина кукурузы предполагает, что белки PR могут действовать как некоторая форма ингибитора. ^[7]

Кристалл тауматина (длиной ~ 1 мм), выращенный методом диффузии жидкость-жидкость в условиях микрогемагнетики в космическом пространстве. Стрелка отмечает точку зарождения. ^[8]

В Западной Африке плоды катемфе в течение некоторого времени выращивались и использовались для ароматизации продуктов питания и напитков. Семена плодовых являются заключенные в мембранном мешочке или кожуре , которая является источником тауматина. В 1970-х годах Тейт и Лайл начали извлекать тауматин из фруктов. В 1990 году исследователи Unilever сообщили о выделении и секвенировании двух основных белков, обнаруженных в тауматине, которые они назвали тауматином I и тауматином II . Эти исследователи также смогли экспрессировать тауматин в генно-инженерных бактериях .

Тауматин был одобрен в качестве подсластителя в Европейском Союзе (E957), Израиле и Японии . В Соединенных Штатах он считается безопасным в качестве ароматизатора (FEMA GRAS 3732), но не подсластителя.

Аллергические свойства тауматиноподобных белков, выделенных из киви или яблока, минимально снижаются при гастродуоденальных пищеварительных процессах, но не при нагревании. ^[9]^[10]

Кристаллизация [ править ]

Так как тауматин кристаллизуется легко и быстро в присутствии тартрат - ионов, тауматин-тартрат смеси часто используют в качестве модельных систем для исследования кристаллизации белков . Растворимость тауматина, форма его кристаллов и механизм образования кристаллов зависят от хиральности используемого осадителя. При кристаллизации с L-тартратом тауматин образует бипирамидные кристаллы и проявляет растворимость, которая увеличивается с температурой; с D- и мезотартратом он образует короткие призматические кристаллы и демонстрирует растворимость, снижающуюся с температурой. ^[11] Это говорит о том, что контроль хиральности осадителя может быть важным фактором кристаллизации белка в целом.

Характеристики [ править ]

В качестве пищевого ингредиента тауматин считается безопасным для употребления. ^[12]^[13] На швейцарском заводе по производству жевательной резинки тауматин был идентифицирован как аллерген. Порошок тауматина вызывает аллергические симптомы в верхних дыхательных путях у лиц, подвергающихся профессиональному воздействию. После того, как фабрика заменила порошковый тауматин жидкой формой, у всех пострадавших полностью исчезли симптомы. ^[14]

Тауматин взаимодействует с человеческим TAS1R3, придавая ему сладкий вкус. Взаимодействующие остатки характерны для старых обезьян и обезьян (включая людей), поэтому только эти животные могут воспринимать это как сладкое. ^[15]

См. Также [ править ]

Куркулин , сладкий белок из Малайзии, изменяющий вкус.
Миракулин , белок из Западной Африки, изменяющий вкус.
Монеллин , сладкий белок, найденный в Западной Африке.
Стевия , 0-калорийный подсластитель, в 150 раз слаще сахара

Ссылки [ править ]

^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Стаки PJ (декабрь 2011). «Автоматическое создание мультфильмов структуры белков с помощью Прооригами» . Биоинформатика . 27 (23): 3315–6. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btr575 . PMID 21994221 .
^ DeLano Scientific LLC. (2004). Представления мультфильмов .
Перейти ↑ Green C (1999). «Тауматин: натуральный ароматизатор». Низкокалорийные подсластители: настоящее и будущее . Всемирный обзор питания и диетологии. 85 . С. 129–32. DOI : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .
^ a b c Руис-Медрано Р., Хименес-Мораила Б., Эррера-Эстрелла Л., Ривера-Бустаманте, РФ (декабрь 1992 г.). «Нуклеотидная последовательность осмотиноподобной кДНК, индуцированная в томате во время вироидной инфекции». Молекулярная биология растений . 20 (6): 1199–202. DOI : 10.1007 / BF00028909 . PMID 1463856 . S2CID 12039515 .
^ Эденс л, Heslinga л, Клок R, Ledeboer А.М., Маат Дж, Тунен МОИ, Висер С, Verrips КТ (апрель 1982 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей сладкий на вкус растительный белок тауматин и его экспрессия в Escherichia coli». Джин . 18 (1): 1–12. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (82) 90050-6 . PMID 7049841 .
Перейти ↑ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (июль 1989 г.). «Молекулярное клонирование осмотина и регуляция его экспрессии с помощью АБК и адаптация к низкому водному потенциалу» . Физиология растений . 90 (3): 1096–101. DOI : 10.1104 / pp.90.3.1096 . PMC 1061849 . PMID 16666857 .
^ a b Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (июнь 1991 г.). «Ген глутатион-S-трансферазы пшеницы с транспозоноподобными последовательностями в промоторной области». Молекулярная биология растений . 16 (6): 1089–91. DOI : 10.1007 / BF00016083 . PMID 1650615 . S2CID 30899297 .
^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). «Кристаллизация белка в условиях микрогравитации» . NPJ Microgravity . 1 : 15010. дои : 10.1038 / npjmgrav.2015.10 . PMC 5515504 . PMID 28725714 .
^ Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR и др. (Октябрь 2008 г.). «Влияние желудочно-кишечного пищеварения и нагревания на аллергенность аллергенов киви Act d 1, актинидина, и Act d 2, тауматин-подобного белка». Молекулярное питание и пищевые исследования . 52 (10): 1130–9. DOI : 10.1002 / mnfr.200700167 . PMID 18655003 .
^ Smole U, Bublin М, Radauer С, Эбнер С, Breiteneder Н (2008). «Mal d 2, тауматиноподобный аллерген из яблок, обладает высокой устойчивостью к желудочно-кишечному пищеварению и термической обработке». Международный архив аллергии и иммунологии . 147 (4): 289–98. DOI : 10.1159 / 000144036 . PMID 18617748 . S2CID 40879610 .
^ Asherie Н, Гинсберг С, Гринбаума А, Бласс S, S Knafo (2008). «Влияние чистоты белка и стереохимии осадка на кристаллизацию тауматина» . Выращивание кристаллов и дизайн . 8 (12): 4200. DOI : 10.1021 / cg800616q .
^ Хиггинботэй JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (декабрь 1983). «Оценка безопасности тауматина (протеина Талин)». Пищевая и химическая токсикология . 21 (6): 815–23. DOI : 10.1016 / 0278-6915 (83) 90218-1 . PMID 6686588 .
Перейти ↑ Green C (1999). «Тауматин: натуральный ароматизатор». Всемирный обзор питания и диетологии . 85 : 129–32. DOI : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .
^ Tschannen MP, Глюк U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (июль 2017). «Аллергия на тауматин и гуммиарабик у рабочих фабрики жевательной резинки». Американский журнал промышленной медицины . 60 (7): 664–669. DOI : 10.1002 / ajim.22729 . PMID 28543634 . S2CID 42018297 .
Перейти ↑ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (июль 2013 г.). «Пять аминокислотных остатков в богатом цистеином домене человеческого T1R3 участвовали в ответе на сладкий на вкус белок тауматин». Биохимия . 95 (7): 1502–5. DOI : 10.1016 / j.biochi.2013.01.010 . hdl : 2433/175269 . PMID 23370115 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Чанг, Синь-Ю. «Самая сладкая вещь» . InterPro Protein Focus .
Хиггинботэм Дж. Д. (1986). Геларди Р.К., Наборс Л.О. (ред.). Альтернативные подсластители . Нью-Йорк: ISBN M. Dekker, Inc. 0-8247-7491-4.
Хиггинботэм Дж, Витти М (1994). Тауматин . Бока-Ратон: CRC Press. ISBN 0-8493-5196-0.

Внешние ссылки [ править ]

СМИ, связанные с Thaumatin, на Викискладе?

[1] Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Стаки PJ (декабрь 2011). «Автоматическое создание мультфильмов структуры белков с помощью Прооригами» . Биоинформатика . 27 (23): 3315–6. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btr575 . PMID 21994221 .

[2] DeLano Scientific LLC. (2004). Представления мультфильмов .

[pmid10647344-3] Перейти ↑ Green C (1999). «Тауматин: натуральный ароматизатор». Низкокалорийные подсластители: настоящее и будущее . Всемирный обзор питания и диетологии. 85 . С. 129–32. DOI : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .

[PUB00004556-4] Руис-Медрано Р., Хименес-Мораила Б., Эррера-Эстрелла Л., Ривера-Бустаманте, РФ (декабрь 1992 г.). «Нуклеотидная последовательность осмотиноподобной кДНК, индуцированная в томате во время вироидной инфекции». Молекулярная биология растений . 20 (6): 1199–202. DOI : 10.1007 / BF00028909 . PMID 1463856 . S2CID 12039515 .

[PUB00001747-5] Эденс л, Heslinga л, Клок R, Ledeboer А.М., Маат Дж, Тунен МОИ, Висер С, Verrips КТ (апрель 1982 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей сладкий на вкус растительный белок тауматин и его экспрессия в Escherichia coli». Джин . 18 (1): 1–12. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (82) 90050-6 . PMID 7049841 .

[PUB00004573-6] Перейти ↑ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (июль 1989 г.). «Молекулярное клонирование осмотина и регуляция его экспрессии с помощью АБК и адаптация к низкому водному потенциалу» . Физиология растений . 90 (3): 1096–101. DOI : 10.1104 / pp.90.3.1096 . PMC 1061849 . PMID 16666857 .

[PUB00004543-7] Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (июнь 1991 г.). «Ген глутатион-S-трансферазы пшеницы с транспозоноподобными последовательностями в промоторной области». Молекулярная биология растений . 16 (6): 1089–91. DOI : 10.1007 / BF00016083 . PMID 1650615 . S2CID 30899297 .

[8] McPherson A, DeLucas LJ (2015). «Кристаллизация белка в условиях микрогравитации» . NPJ Microgravity . 1 : 15010. дои : 10.1038 / npjmgrav.2015.10 . PMC 5515504 . PMID 28725714 .

[9] Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR и др. (Октябрь 2008 г.). «Влияние желудочно-кишечного пищеварения и нагревания на аллергенность аллергенов киви Act d 1, актинидина, и Act d 2, тауматин-подобного белка». Молекулярное питание и пищевые исследования . 52 (10): 1130–9. DOI : 10.1002 / mnfr.200700167 . PMID 18655003 .

[10] Smole U, Bublin М, Radauer С, Эбнер С, Breiteneder Н (2008). «Mal d 2, тауматиноподобный аллерген из яблок, обладает высокой устойчивостью к желудочно-кишечному пищеварению и термической обработке». Международный архив аллергии и иммунологии . 147 (4): 289–98. DOI : 10.1159 / 000144036 . PMID 18617748 . S2CID 40879610 .

[11] Asherie Н, Гинсберг С, Гринбаума А, Бласс S, S Knafo (2008). «Влияние чистоты белка и стереохимии осадка на кристаллизацию тауматина» . Выращивание кристаллов и дизайн . 8 (12): 4200. DOI : 10.1021 / cg800616q .

[Higginbotham_1983-12] Хиггинботэй JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (декабрь 1983). «Оценка безопасности тауматина (протеина Талин)». Пищевая и химическая токсикология . 21 (6): 815–23. DOI : 10.1016 / 0278-6915 (83) 90218-1 . PMID 6686588 .

[Green_1999-13] Перейти ↑ Green C (1999). «Тауматин: натуральный ароматизатор». Всемирный обзор питания и диетологии . 85 : 129–32. DOI : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .

[Tschannen_2017-14] Tschannen MP, Глюк U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (июль 2017). «Аллергия на тауматин и гуммиарабик у рабочих фабрики жевательной резинки». Американский журнал промышленной медицины . 60 (7): 664–669. DOI : 10.1002 / ajim.22729 . PMID 28543634 . S2CID 42018297 .

[15] Перейти ↑ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (июль 2013 г.). «Пять аминокислотных остатков в богатом цистеином домене человеческого T1R3 участвовали в ответе на сладкий на вкус белок тауматин». Биохимия . 95 (7): 1502–5. DOI : 10.1016 / j.biochi.2013.01.010 . hdl : 2433/175269 . PMID 23370115 .

[1]