Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эта статья о вакуолярном H+
АТФаза. Для желудка H+
/ К+
АТФаза, см. АТФаза водорода калия . Для плазматической мембраны растений / грибов H+
АТФаза, см. Протонная АТФаза .
V-АТФаза
VATPase-en.png
Схема V-АТФазы
Идентификаторы
СимволV-АТФаза
TCDB3.A.2
OPM суперсемейство5
Белок OPM2bl2
Мембранома226
V-АТФаза, субъединица c (Vo)
2bl2.png
Мембранный участок натриевой АТФазы V-типа из Enterococcus hirae . Расчетные углеводородные границы липидного бислоя показаны красными и синими точками.
Идентификаторы
СимволATP-synt_C
PfamPF00137
ИнтерПроIPR002379
PROSITEPDOC00526
SCOP21aty / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица C (V1)
PDB 1u7l EBI.jpg
кристаллическая структура субъединицы C (vma5p) дрожжевой v-атпазы
Идентификаторы
СимволV-АТФаза_C
PfamPF03223
ИнтерПроIPR004907
SCOP21u7l / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица I / a
Идентификаторы
СимволV_ATPase_I
PfamPF01496
ИнтерПроIPR002490
SCOP23rrk / SCOPe / SUPFAM
TCDB3.A.2
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица E
Идентификаторы
СимволvATP-synt_E
PfamPF01991
Клан пфамCL0255
ИнтерПроIPR002842
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица d / d2
кристаллическая структура субъединицы C (дрожжевой субъединицы d) v-атпазы
Идентификаторы
СимволvATP-synt_AC39
PfamPF01992
ИнтерПроIPR002843
SCOP21r5z / СФЕРА / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица H, N-конец
кристаллическая структура регуляторной субъединицы H атпазы v-типа saccharomyces cerevisiae
Идентификаторы
СимволV-АТФаза_H_N
PfamPF03224
Клан пфамCL0020
ИнтерПроIPR004908
SCOP21ho8 / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
V-АТФаза, субъединица G
Идентификаторы
СимволV-АТФаза_G
PfamPF03179
Клан пфамCL0255
ИнтерПроIPR005124
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

АТФаза вакуолярного типа ( V-АТФаза ) - это высококонсервативный эволюционно древний фермент с удивительно разнообразными функциями в эукариотических организмах. [1] V-АТФазы подкисляют широкий спектр внутриклеточных органелл и перекачивают протоны через плазматические мембраны многих типов клеток. V-АТФазы связывают энергию гидролиза АТФ с транспортом протонов через внутриклеточные и плазматические мембраны эукариотических клеток. Обычно его считают полной противоположностью АТФ-синтазы.потому что АТФ-синтаза - это протонный канал, который использует энергию протонного градиента для производства АТФ. Однако V-АТФаза - это протонный насос, который использует энергию гидролиза АТФ для создания протонного градиента.

Археи типа АТФаза ( А-АТФаза ) является связанной группа АТФаз найдена в Archaea , что часто работают как АТФ - синтазы . Он образует кладу V / A-ATPase с V-ATPase. Большинство членов обеих групп челночных протонов ( H+
), но некоторые члены эволюционировали, чтобы использовать ионы натрия ( Na+
) вместо.

Роли, которые играют V-ATPases [ править ]

V-АТФазы обнаруживаются в мембранах многих органелл, таких как эндосомы , лизосомы и секреторные пузырьки, где они играют множество ролей, критически важных для функции этих органелл. Например, градиент протонов через вакуолярную мембрану дрожжей, генерируемый V-АТФазами, стимулирует поглощение кальция в вакуоли через H+
/ Ca2+
антипортерная система. [2] При синаптической передаче в нейрональных клетках V-АТФаза подкисляет синаптические везикулы. [3] Норэпинефрин проникает в пузырьки с помощью V-АТФазы.

V-АТФазы находятся также в плазматических мембранах широкого спектра клеток , такие как интеркалированные клетки в почках , остеокласты (резорбции костей клетки), макрофаги , нейтрофилы , сперма , среднюю кишке клетки насекомых и некоторые опухолевые клетки. [4] V-АТФазы плазматической мембраны участвуют в таких процессах, как гомеостаз pH , сопряженный транспорт и метастазирование опухоли . V-АТФазы в акросомной мембране сперматозоидов подкисляют акросому . Это закисление активируетпротеазы, необходимые для просверливания плазматической мембраны яйца . V-АТФазы в плазматической мембране остеокластов перекачивают протоны на поверхность кости, что необходимо для резорбции кости. Во вставленных клетках почек V-АТФазы перекачивают протоны в мочу , обеспечивая реабсорбцию бикарбоната в кровь. Кроме того, другие разнообразные биологические процессы, такие как доставка токсина, проникновение вируса, нацеливание на мембрану, апоптоз, регуляция цитоплазматического pH, протеолитический процесс и подкисление внутриклеточных систем, играют важную роль V-ATPases. [5]

V-АТФазы также играют важную роль в развитии клеточного морфогенеза. Нарушение гена vma-1, который кодирует каталитическую субъединицу (A) фермента, серьезно снижает скорость роста, дифференциации и способность производить жизнеспособные споры у гриба Neurospora crassa. [6]

Структура [ править ]

Дрожжи V-АТФазы является лучшим охарактеризован. Идентифицировано по крайней мере тринадцать субъединиц, образующих функциональный комплекс V-АТФазы, который состоит из двух доменов. Субъединицы принадлежат либо домену V o (ассоциированные с мембраной субъединицы, строчные буквы на рисунке), либо домену V 1 (периферически ассоциированные субъединицы, прописные буквы на рисунке).

V 1 включает восемь субъединиц, AH, с тремя копиями каталитических субъединиц A и B, тремя копиями субъединиц E и G статора и одной копией регуляторных субъединиц C и H. Кроме того, домен V 1 также содержит субъединицы D и F, которые образуют центральную ось ротора. [7] АКЦИЯ V 1 домен содержит ткань-специфические субъединицы изоформы , включая B, C, E и G. Мутации в результате В1 изоформы в болезни человека дистальных почечных канальцев ацидоз и нейросенсорной глухоты.

Домен V o содержит шесть различных субъединиц, a, d, c, c ', c' и e, при этом стехиометрия c-кольца все еще является предметом споров, поскольку декамер постулируется для табачного рогатого червя ( Manduca sexta ) V. -АТФаза. Домен V o млекопитающих содержит тканеспецифические изоформы для субъединиц a и d, в то время как V-АТФаза дрожжей содержит две изоформы субъединиц a, Vph1p и Stv1p, специфичные для органелл. Мутации в изоформе a3 приводят к инфантильному заболеванию человека злокачественный остеопетроз и мутации изоформы а4 приводят к ацидозу дистальных почечных канальцев, в некоторых случаях к нейросенсорной глухоте.

Домен V 1 отвечает за гидролиз АТФ, тогда как домен V o отвечает за перемещение протонов. Гидролиз АТФ в каталитических сайтах связывания нуклеотидов на субъединице A приводит во вращение центрального стержня, состоящего из субъединиц D и F, который, в свою очередь, приводит в движение цилиндр из субъединиц c относительно субъединицы a. Сложная структура V-АТФазы была выявлена ​​через структуру комплексов M. Sexta и Yeast, которые были решены с помощью одночастичной крио-ЭМ и отрицательного окрашивания, соответственно. [8] [9] [10] Эти структуры показали, что V-АТФаза имеет сеть из 3 статоров, связанных плотным воротником, образованным субъединицами C, H и a, которые, разделяя V 1и V o домены не взаимодействуют с центральной осью ротора, образованной субъединицами F, D и d. Вращение этой центральной оси ротора, вызванное гидролизом АТФ в каталитических доменах AB, приводит к перемещению ствола субъединиц c мимо субъединицы α, которая управляет переносом протонов через мембрану. Стехиометрии двух протонов транслокации для каждого АТФ гидролизуют был предложен Джонсон. [11]

В дополнение к структурным субъединицам дрожжевой V-ATPase были идентифицированы ассоциированные белки, которые необходимы для сборки. Эти ассоциированные белки необходимы для сборки домена V o и называются Vma12p, Vma21p и Vma22p. [12] [13] [14] [15] Два из трех белков, Vma12p и Vma22p, образуют комплекс, который временно связывается с Vph1p (субъединица а), чтобы способствовать его сборке и созреванию. [14] [16] [17] [18] Vma21p координирует сборку субъединиц V o, а также сопровождение домена V o в пузырьки для транспортировки к Golgi . [19]

V 1 [ править ]

Домен V 1 V-АТФазы является местом гидролиза АТФ. В отличие от V o , домен V 1 является гидрофобным. [5] Этот растворимый домен состоит из гексамера чередующихся субъединиц A и B, центрального ротора D, периферических статоров G и E и регуляторных субъединиц C и H. Гидролиз АТФ вызывает конформационные изменения в шести интерфейсах A | B и с этим вращением центрального ротора D. В отличие от АТФ-синтазы, домен V 1 не является активной АТФазой при диссоциации.

Подразделения V 1 [20]
ПодразделениеЧеловеческий генПримечание
А, БATP6V1A , ATP6V1B1 , ATP6V1B2Каталитический гексамер.
CATP6V1C1 , ATP6V1C2
DATP6V1DЦентральная ножка ротора, отвечающая за ионную специфичность.
E, GATP6V1E1 , ATP6V1E2 , ATP6V1G1 , ATP6V1G2 , ATP6V1G3
FATP6V1F
ЧАСATP6V1H

Подразделение C [ править ]

V-АТФаза (Vacuolar-ATPase) C представляет собой C-концевую субъединицу, которая является частью комплекса V1 и расположена на границе раздела между комплексами V1 и Vo. [21]

Функция субъединицы C [ править ]

Субъединица C играет важную роль в контроле сборки V-АТФазы, действуя как гибкий статор, который удерживает вместе каталитический (V1) и мембранный (VO) секторы фермента. [22] Высвобождение субъединицы C из комплекса АТФазы приводит к диссоциации субкомплексов V1 и Vo, что является важным механизмом в контроле активности V-АТФазы в клетках . По сути, за счет создания высокого электрохимического градиента и низкого pH фермент вырабатывает больше АТФ.

Подразделения E, G [ править ]

Эти связанные субъединицы составляют основу (и) A / V-ATPase. Они важны при сборке и могут действовать как толкатели. E имеет крышку для подключения к A / B, а G - нет. [20] Вероятно, они произошли от одного белка путем дупликации гена . [23]

Подразделение H [ править ]

Эта субъединица участвует только в деятельности, а не в сборке. Эта субъединица также действует как ингибитор свободных субъединиц V1; он останавливает гидролиз АТФ, когда V1 и Vo диссоциируют. [24]

V o [ править ]

Домен V o отвечает за перемещение протонов. В отличие от АТФ-синтазы F-типа , домен V o обычно транспортирует протоны против их собственного градиента концентрации. Вращение домена V o переносит протоны в движении, координированном с доменом V 1 , который отвечает за гидролиз АТФ. Домен V o является гидрофильным и состоит из нескольких диссоциируемых субъединиц. [5] Эти субъединицы присутствуют в домене V o, чтобы сделать его функциональной протонной транслоказой; они описаны ниже.

V o Подразделения [20]
ПодразделениеЧеловеческий генПримечание
а / яATP6V0A1 , ATP6V0A2 , ATP6V0A4
cATP6V0B , ATP6V0CКольцо разного размера.
Округ КолумбияATP6V0D1 , ATP6V0D2
еATP6V0E1 , ATP6V0E29 кДа гидрофобный сборочный белок.
AC45 / S1ATP6AP1Вспомогательный блок
S2ATP6AP2Вспомогательный блок

Подразделение a / I [ править ]

Субъединица 116 кДа (или субъединица а) и субъединица I обнаруживаются в Vo или Ao комплексе V- ​​или A-ATPases соответственно. Субъединица 116 кДа представляет собой трансмембранный гликопротеин, необходимый для сборки и активности протонного транспорта комплекса АТФазы. Существует несколько изоформ субъединицы 116 кДа, обеспечивающих потенциальную роль в дифференциальном нацеливании и регуляции V-АТФазы для конкретных органелл.

Функция субъединицы 116 кДа не определена, но ее предсказанная структура состоит из 6-8 трансмембранозных секторов, предполагая, что она может функционировать аналогично субъединице a FO.

Подразделение d / C [ править ]

Субъединица d в ​​V-ATPases, называемая субъединицей C в A-ATpases, является частью комплекса Vo. Они подходят к середине c-образного кольца, поэтому считаются ротором. У эукариот существует две версии этой субъединицы: d / d1 и d2. [25]

У млекопитающих d1 ( ATP6V0D1 ) является повсеместно экспрессируемой версией, а d2 ( ATP6V0D2 ) экспрессируется только в определенных типах клеток. [25]

Подразделение c [ править ]

Подобно АТФ-синтазе F-типа, трансмембранная область V-АТФазы включает кольцо проникающих через мембрану субъединиц, которые в первую очередь ответственны за транслокацию протонов. Однако в отличие от АТФ-синтазы F-типа, V-АТФаза имеет несколько связанных субъединиц в с-кольце; у грибов, таких как дрожжи, есть три родственных субъединицы (различной стехиометрии), а у большинства других эукариот - две.

Сборка V-АТФазы [ править ]

V-АТФазы дрожжей не могут собраться, когда любой из генов, кодирующих субъединицы, удален, за исключением субъединиц H и c ". [26] [27] [28] Без субъединицы H собранная V-АТФаза неактивна, [13] [29], а потеря субъединицы с "приводит к нарушению ферментативной активности. [27]

Точные механизмы, с помощью которых происходит сборка V-ATPases, все еще остаются спорными, и доказательства указывают на две разные возможности. Мутационный анализ и анализы in vitro показали, что предварительно собранные домены V o и V 1 могут объединяться с образованием одного комплекса в процессе, называемом независимой сборкой. Поддержка независимой сборки включает находки, что собранный домен V o может быть найден в вакуоли в отсутствие домена V 1 , тогда как свободные домены V 1 могут быть найдены в цитоплазме, а не в вакуоли . [30] [31] Напротив, in vivoPulse-chase эксперименты выявили ранние взаимодействия между субъединицами V o и V 1, а именно субъединицами a и B, подтверждая, что субъединицы добавляются поэтапно, чтобы сформировать единый комплекс в согласованном процессе сборки. [32]

Эволюция V-АТФазы [ править ]

Относительно новый метод, называемый воскрешением предкового гена , пролил новый свет на эволюционную историю V-АТФазы. Было показано, как структура V-АТФазы предковой формы, состоящей из двух разных белков, эволюционирует в грибную версию с тремя разными белками. [33] [34] [35] АТФаза V-типа похожа на архейную (так называемую) АТФ-синтазу A-типа , что подтверждает архейное происхождение эукариот (например, гипотеза эоцитов , см. Также Lokiarchaeota ). Исключительная встречаемость некоторых линий архей с F-типом и некоторых линий бактерий с АТФазой A-типа, соответственно, рассматривается как результат горизонтального переноса генов.. [36]

Регулирование активности V-АТФазы [ править ]

Известно, что V-АТФазы специфически ингибируются макролидными антибиотиками, такими как конканамицин (CCA) и балифомицин A 1 . [37] Регуляция активности V-АТФазы in vivo осуществляется путем обратимой диссоциации домена V 1 от домена V o . После начальной сборки и насекомые Manduca sexta, и V-ATPases дрожжей могут обратимо распадаться на свободные домены V o и V 1 после 2-5-минутного лишения глюкозы. [30] Обратимая разборка может быть общим механизмом регуляции активности V-АТФазы, поскольку она существует у дрожжей и насекомых. Предлагается провести повторную сборку с помощью комплекса, называемого RAVE (регуляторЧАС+
-АТФаза вакуолярной и эндосомальной мембран). [38] Разборка и повторная сборка V-ATPases не требует синтеза нового белка, но необходима интактная сеть микротрубочек . [39]

Болезни человека [ править ]

Остеопетроз [ править ]

Остеопетроз - это общее название, которое представляет собой группу наследственных состояний, при которых наблюдается дефект резорбции остеокластической кости . У людей встречаются как доминантный, так и рецессивный остеопетроз. [40] [41] Аутосомно-доминантный остеопетроз проявляется легкими симптомами у взрослых, которые часто испытывают переломы костей из-за хрупкости костей. [40] Более тяжелая форма остеопетроза называется аутосомно-рецессивным инфантильным злокачественным остеопетрозом. [41] [42] [43] Были идентифицированы три гена, ответственных за рецессивный остеопетроз у людей. Все они напрямую участвуют в путях генерации и секреции протонов, которые необходимы для резорбции кости. Один генкарбоангидраза II (CAII), которая при мутации вызывает остеопетроз с почечным канальцевым ацидозом (тип 3). [44] Мутации гена ClC7 хлоридного канала также приводят как к доминантному, так и к рецессивному остеопетрозу. [40] Приблизительно 50% пациентов с рецессивным инфантильным злокачественным остеопетрозом имеют мутации в изоформе субъединицы a3 V-АТФазы. [42] [45] [46] У людей было идентифицировано 26 мутаций в изоформе а3 субъединицы V-АТФазы, обнаруженной в остеокластах, что приводит к аутосомно-рецессивному остеопетрозу при заболевании костей. [42] [41] [45] [47]

Дистальный почечный канальцевый ацидоз (dRTA) [ править ]

Важность активности V-АТФазы в секреции протонов почками подчеркивается наследственным заболеванием дистального почечного канальцевого ацидоза . Во всех случаях почечный канальцевый ацидоз является результатом нарушения нормальных почечных механизмов, регулирующих системный pH. Существует четыре типа почечного канальцевого ацидоза. Тип 1 - это дистальный почечный канальцевый ацидоз, который возникает в результате неспособности кортикального собирательного канала подкислять мочу ниже pH 5. [48] ​​У некоторых пациентов с аутосомно-рецессивным dRTA также наблюдается нейросенсорная потеря слуха . [49] Наследование этого типа RTA является результатом либо мутаций изоформы B1 субъединицы V-АТФазы или изоформы a4, либо мутаций полосы 3(также называемый AE1), обменник Cl- / HCO3-. [49] [50] [51] Двенадцать различных мутаций изоформы B1 V-АТФазы [52] и двадцать четыре различных мутации в a4 приводят к dRTA. [52] [49] Исследования полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией показали экспрессию субъединицы а4 в интеркалированных клетках почек и улитки . [52] ПТА вызваны мутациями в гене a4 - субъединицы в некоторых случаях могут быть связаны с глухотой из - за неспособности обычно подкисления эндолимфа от внутреннего уха . [51]

Х-сцепленная миопатия с чрезмерной аутофагией (XMEA) [ править ]

Х-сцепленная миопатия с чрезмерной аутофагией - редкое генетическое заболевание, возникающее в результате мутаций в гене VMA21. [53] Заболевание возникает в детстве и приводит к медленно прогрессирующей мышечной слабости, обычно начинающейся в ногах, и некоторым пациентам в конечном итоге может потребоваться инвалидная коляска в пожилом возрасте. Белок Vma21 помогает в сборке V-АТФазы, а мутации, связанные с XMEA, приводят к снижению активности V-АТФазы и увеличению лизосомного pH. [53]

Номенклатура [ править ]

Термин V o имеет в нижнем индексе строчную букву «o» (а не цифру «ноль»). «О» обозначает олигомицин , который связывается с гомологичной областью F-АТФазы . Стоит отметить, что в нотации генов человека в NCBI он обозначается как «ноль», а не как буква «о». Например, ген c-субъединицы Vo человека указан в базе данных генов NCBI как «ATP6V0C» (с нулем), а не как «ATP6VOC» (с «о»). Многие литературные источники также допускают эту ошибку.

См. Также [ править ]

  • АТФ-синтаза
  • АТФазы
  • F-АТФаза
  • Na + / K + -АТФаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ Нельсон N, N Perzov, Коэн А, Hagai К, Padler В, Нельсон Н (январь 2000 г.). «Клеточная биология генерации протон-движущей силы V-АТФазами» . Журнал экспериментальной биологии . 203 (Pt 1): 89–95. PMID  10600677 .
  2. ^ Ohya Y, Умемото N, Tanida я, Охты А, Иида Н, Anraku Y (июль 1991). «Чувствительные к кальцию cls-мутанты Saccharomyces cerevisiae, демонстрирующие фенотип Pet-, приписываются дефектам H (+) - АТФазной активности вакуолярной мембраны» . Журнал биологической химии . 266 (21): 13971–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 92798-5 . PMID 1830311 . 
  3. ^ Wienisch M, Klingauf J (август 2006). «Везикулярные белки, экзоцитозированные и впоследствии извлеченные с помощью компенсаторного эндоцитоза, не идентичны». Природа Неврологии . 9 (8): 1019–27. DOI : 10.1038 / nn1739 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0012-E436-F . PMID 16845386 . S2CID 12808314 .  
  4. ^ Идзуми Х, Торигоэ Т, Исигучи Х, Урамото Х, Йошида Й, Танабэ М, Исэ Т, Мураками Т, Йошида Т, Номото М, Коно К. (декабрь 2003 г.). «Клеточные регуляторы pH: потенциально многообещающие молекулярные мишени для химиотерапии рака». Обзоры лечения рака . 29 (6): 541–9. DOI : 10.1016 / S0305-7372 (03) 00106-3 . PMID 14585264 . 
  5. ^ a b c Эмма Б., Форест О, Барри Б. (июнь 1997 г.). «Мутации pma-1, гена, кодирующего H + АТФазу плазматической мембраны Neurospora crassa, подавляют ингибирование роста конканамицином А, специфическим ингибитором вакуолярных АТФаз» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14776–14786. DOI : 10.1074 / jbc.272.23.14776 . PMID 9169444 . S2CID 29865381 .  
  6. Перейти ↑ Bowman, EJ, & Bowman, BJ (2000). Клеточная роль V-АТФазы в Neurospora crassa: анализ мутантов, устойчивых к конканамицину или лишенных каталитической субъединицы A. Журнал экспериментальной биологии, 203 (Pt 1), 97–106.
  7. Перейти ↑ Kitagawa N, Mazon H, Heck AJ, Wilkens S (февраль 2008 г.). «Стехиометрия периферических субъединиц стебля E и G дрожжевой V1-АТФазы, определенная с помощью масс-спектрометрии» . Журнал биологической химии . 283 (6): 3329–37. DOI : 10.1074 / jbc.M707924200 . PMID 18055462 . S2CID 27627066 .  
  8. ^ Мюнх SP, Гус M, Song CF, Phillips C, Wieczorek H, J Trinick, Харрисон MA (март 2009). «Криоэлектронная микроскопия вакуолярного мотора АТФазы показывает его механическую и регуляторную сложность». Журнал молекулярной биологии . 386 (4): 989–99. DOI : 10.1016 / j.jmb.2009.01.014 . PMID 19244615 . 
  9. ^ Diepholz M, борщ M, Беттхер B (октябрь 2008). «Структурная организация V-АТФазы и ее значение для регуляции сборки и разборки» . Труды биохимического общества . 36 (Pt 5): 1027–31. DOI : 10.1042 / BST0361027 . PMID 18793183 . S2CID 23852611 .  
  10. ↑ Zhang Z, Zheng Y, Mazon H, Milgrom E, Kitagawa N, Kish-Trier E, Heck AJ, Kane PM, Wilkens S (декабрь 2008 г.). «Структура дрожжевой вакуолярной АТФазы» . Журнал биологической химии . 283 (51): 35983–95. DOI : 10.1074 / jbc.M805345200 . PMC 2602884 . PMID 18955482 .  
  11. Перейти ↑ Johnson RG, Beers MF, Scarpa A (сентябрь 1982 г.). «Н + АТФаза хромаффинных гранул. Кинетика, регуляция и стехиометрия» . Журнал биологической химии . 257 (18): 10701–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 33879-1 . PMID 6213624 . 
  12. ^ Хират R, Умемото Н, Х М.Н., Ohya Y, Стивенс - М, Anraku Y (январь 1993 г.). «VMA12 необходим для сборки вакуолярных субъединиц H (+) - АТФазы на вакуолярной мембране у Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 268 (2): 961–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 54027-8 . PMID 8419376 . 
  13. ^ Б Хо MN, Хирата R, N, Умемото Ohya Y, A, ТАКАТСУКИ Stevens TH, Anraku Y (август 1993 г.). «VMA13 кодирует 54-кДа вакуолярную субъединицу H (+) - АТФазы, необходимую для активности, но не сборки ферментного комплекса в Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 268 (24): 18286–92. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 46842-6 . PMID 8349704 . 
  14. ^ а б Хилл KJ, Стивенс TH (сентябрь 1994). «Vma21p - это мембранный белок дрожжей, удерживаемый в эндоплазматическом ретикулуме дилизиновым мотивом и необходимый для сборки вакуолярного комплекса Н (+) - АТФаза» . Молекулярная биология клетки . 5 (9): 1039–50. DOI : 10.1091 / mbc.5.9.1039 . PMC 301125 . PMID 7841520 .  
  15. Перейти ↑ Jackson DD, Stevens TH (октябрь 1997 г.). «VMA12 кодирует белок эндоплазматического ретикулума дрожжей, необходимый для сборки вакуолярной Н + -АТФазы» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25928–34. DOI : 10.1074 / jbc.272.41.25928 . PMID 9325326 . С2ЦИД 38400074 .  
  16. Перейти ↑ Hill KJ, Stevens TH (сентябрь 1995 г.). «Vma22p представляет собой новый белок, связанный с эндоплазматическим ретикулумом, необходимый для сборки дрожжевого вакуолярного H (+) - АТФазного комплекса» . Журнал биологической химии . 270 (38): 22329–36. DOI : 10.1074 / jbc.270.38.22329 . PMID 7673216 . S2CID 34639779 .  
  17. Перейти ↑ Graham LA, Hill KJ, Stevens TH (июль 1998 г.). «Сборка дрожжевой вакуолярной H + -АТФазы происходит в эндоплазматическом ретикулуме и требует сборочного комплекса Vma12p / Vma22p» . Журнал клеточной биологии . 142 (1): 39–49. DOI : 10,1083 / jcb.142.1.39 . PMC 2133036 . PMID 9660861 .  
  18. Перейти ↑ Graham LA, Flannery AR, Stevens TH (август 2003 г.). «Структура и сборка дрожжевой V-АТФазы». Журнал биоэнергетики и биомембран . 35 (4): 301–12. DOI : 10,1023 / A: 1025772730586 . PMID 14635776 . S2CID 37806912 .  
  19. ^ Малкус P, Грэхэм Л., Стивенс TH, Schekman R (ноябрь 2004). «Роль Vma21p в сборке и транспорте дрожжевой вакуолярной АТФазы» . Молекулярная биология клетки . 15 (11): 5075–91. DOI : 10,1091 / mbc.E04-06-0514 . PMC 524777 . PMID 15356264 .  
  20. ^ a b c Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (апрель 2014 г.). «Ротационные АТФазы - динамические молекулярные машины» . Текущее мнение в структурной биологии . 25 : 40–8. DOI : 10.1016 / j.sbi.2013.11.013 . PMID 24878343 . 
  21. ^ Иноуэ Т, М Forgac (июль 2005 г.). «Опосредованное цистеином перекрестное сшивание указывает, что субъединица C V-АТФазы находится в непосредственной близости от субъединиц E и G домена V1 и субъединицы a домена V0» . Журнал биологической химии . 280 (30): 27896–903. DOI : 10.1074 / jbc.M504890200 . PMID 15951435 . S2CID 23648833 .  
  22. ^ Drory O, Frolow F, Нельсон N (декабрь 2004). «Кристаллическая структура дрожжевой субъединицы C V-ATPase раскрывает ее статорную функцию» . EMBO Reports . 5 (12): 1148–52. DOI : 10.1038 / sj.embor.7400294 . PMC 1299189 . PMID 15540116 .  
  23. ^ Имад К, Т Minamino, Утид Y, Киношиты М, Намба К (март 2016). «Понимание экспорта жгутиков типа III, выявленного сложной структурой АТФазы типа III и ее регулятора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–8. Bibcode : 2016PNAS..113.3633I . DOI : 10.1073 / pnas.1524025113 . PMC 4822572 . PMID 26984495 .  
  24. ^ Jefferies KC, Forgac M (февраль 2008). «Субъединица H вакуолярной (H +) АТФазы ингибирует гидролиз АТФ свободным доменом V1 путем взаимодействия с вращающейся субъединицей F» . Журнал биологической химии . 283 (8): 4512–9. DOI : 10.1074 / jbc.M707144200 . PMC 2408380 . PMID 18156183 .  
  25. ^ а б Тоей М., Саум Р., Форгак М. (июнь 2010 г.). «Регуляция и изоформная функция V-ATPases» . Биохимия . 49 (23): 4715–23. DOI : 10.1021 / bi100397s . PMC 2907102 . PMID 20450191 .  
  26. ^ Forgac M (январь 1999). «Вакуолярная Н + -АТФаза везикул, покрытых клатрином, обратимо ингибируется S-нитрозоглутатионом» . Журнал биологической химии . 274 (3): 1301–5. DOI : 10.1074 / jbc.274.3.1301 . PMID 9880499 . S2CID 21784089 .  
  27. ^ a b Whyteside G, Гибсон L, Скотт M, Finbow ME (июнь 2005 г.). "Сборка дрожжей вакуолярной Н + -АТФазы и АТФ гидролиза происходит в отсутствие субъединица с " " . FEBS Letters . 579 (14): 2981-5. DOI : 10.1016 / j.febslet.2005.04.049 . PMID 15907326 . S2CID 32086585 .  
  28. ^ Stevens TH, Forgac M (1997). «Структура, функция и регуляция вакуолярной (H +) - АТФазы». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 13 : 779–808. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.13.1.779 . PMID 9442887 . 
  29. ^ Парра KJ, Кинан KL, Kane PM (июль 2000). «Субъединица H (Vma13p) дрожжевой V-АТФазы ингибирует АТФазную активность цитозольных комплексов V1» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21761–7. DOI : 10.1074 / jbc.M002305200 . PMID 10781598 . S2CID 46127337 .  
  30. ^ a b Кейн PM (июль 1995 г.). «Разборка и повторная сборка дрожжевой вакуолярной H (+) - АТФазы in vivo» . Журнал биологической химии . 270 (28): 17025–32. doi : 10.1074 / jbc.270.28.17025 (неактивен 2021-01-13). PMID 7622524 . CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  31. ^ Sumner JP, Dow JA, Earley FG, Klein U, Jäger D, Wieczorek H (март 1995). «Регулирование активности V-АТФазы плазматической мембраны путем диссоциации периферических субъединиц» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5649–53. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5649 . PMID 7890686 . S2CID 38963775 .  
  32. ^ Kane PM, Tarsio M, Liu J (июнь 1999). «Первые шаги в сборке дрожжевой вакуолярной H + -АТФазы» . Журнал биологической химии . 274 (24): 17275–83. DOI : 10.1074 / jbc.274.24.17275 . PMID 10358087 . S2CID 42610386 .  
  33. Перейти ↑ Pearson H (9 января 2012 г.). «Воскрешение вымерших белков показывает, как эволюционирует машина» . Новостной блог Nature.com .
  34. ^ Финниган GC, Хансон-Смит V, Stevens TH, Thornton JW (январь 2012). «Эволюция повышенной сложности в молекулярной машине» . Природа . 481 (7381): 360–4. Bibcode : 2012Natur.481..360F . DOI : 10,1038 / природа10724 . PMC 3979732 . PMID 22230956 .  
  35. ^ Снимок молекулярной машины V-АТФазы: животные против грибов , Университет Орегона (доступ 2012-01-11)
  36. ^ Илариу Е, Gogarten JP (1993). «Горизонтальный перенос генов АТФазы - древо жизни становится сетью жизни» (PDF) . Биосистемы . 31 (2–3): 111–9. DOI : 10.1016 / 0303-2647 (93) 90038-E . PMID 8155843 .  
  37. ^ Bowman EJ, O'Neill FJ, Bowman BJ (июнь 1997). «Мутации pma-1, гена, кодирующего H + -АТФазу плазматической мембраны Neurospora crassa, подавляют ингибирование роста конканамицином А, специфическим ингибитором вакуолярных АТФаз» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14776–86. DOI : 10.1074 / jbc.272.23.14776 . PMID 9169444 . S2CID 29865381 .  
  38. ^ Kane PM, Smardon AM (август 2003). «Сборка и регуляция дрожжевой вакуолярной H + -АТФазы». Журнал биоэнергетики и биомембран . 35 (4): 313–21. DOI : 10,1023 / A: 1025724814656 . PMID 14635777 . S2CID 7535580 .  
  39. ↑ Холлидей Л.С., Лу М., Ли Б.С., Нельсон Р.Д., Соливан С., Чжан Л., Глюк С.Л. (октябрь 2000 г.). «Аминоконцевой домен субъединицы В вакуолярной Н + -АТФазы содержит сайт связывания нитчатого актина» . Журнал биологической химии . 275 (41): 32331–7. DOI : 10.1074 / jbc.M004795200 . PMID 10915794 . S2CID 2601649 .  
  40. ^ a b c Michigami T, Kageyama T, Satomura K, Shima M, Yamaoka K, Nakayama M, Ozono K (февраль 2002 г.). «Новые мутации в субъединице a3 вакуолярной H (+) - аденозинтрифосфатазы у японского пациента с инфантильным злокачественным остеопетрозом». Кость . 30 (2): 436–9. DOI : 10.1016 / S8756-3282 (01) 00684-6 . PMID 11856654 . 
  41. ^ a b c Frattini A, Orchard PJ, Sobacchi C, Giliani S, Abinun M, Mattsson JP, Keeling DJ, Andersson AK, Wallbrandt P, Zecca L, Notarangelo LD, Vezzoni P, Villa A (июль 2000 г.). «Дефекты в субъединице TCIRG1 вакуолярного протонного насоса ответственны за подмножество аутосомно-рецессивного остеопетроза человека». Генетика природы . 25 (3): 343–6. DOI : 10.1038 / 77131 . PMID 10888887 . S2CID 21316081 .  
  42. ^ а б в Собакки С, Фраттини А, Орчард П, Поррас О, Тезкан I, Андолина М. и др. (Август 2001 г.). «Мутационный спектр злокачественного аутосомно-рецессивного остеопетроза человека» . Молекулярная генетика человека . 10 (17): 1767–73. DOI : 10.1093 / HMG / 10.17.1767 . PMID 11532986 . 
  43. ^ Fasth А, Поррас О (1999). «Злокачественный остеопетроз человека: патофизиология, лечение и роль трансплантации костного мозга». Детская трансплантация . 3 Дополнение 1 (Дополнение 1): 102–7. DOI : 10,1034 / j.1399-3046.1999.00063.x . PMID 10587979 . S2CID 31745272 .  
  44. ↑ Sly WS, Hewett-Emmett D, Whyte MP, Yu YS, Tashian RE (май 1983). «Дефицит карбоангидразы II идентифицирован как первичный дефект аутосомно-рецессивного синдрома остеопетроза с почечным канальцевым ацидозом и церебральной кальцификацией» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (9): 2752–6. Bibcode : 1983PNAS ... 80.2752S . DOI : 10.1073 / pnas.80.9.2752 . PMC 393906 . PMID 6405388 .  
  45. ^ a b Корнак Ю., Шульц А., Фридрих В., Ульхас С., Кременс Б., Войт Т., Хасан С., Боде Ю., Йенч Т. Дж., Кубиш С. (август 2000 г.). «Мутации в субъединице а3 вакуолярной Н (+) - АТФазы вызывают детский злокачественный остеопетроз» . Молекулярная генетика человека . 9 (13): 2059–63. DOI : 10.1093 / HMG / 9.13.2059 . PMID 10942435 . 
  46. ^ Frattini A, Pangrazio A, Susani L, Sobacchi C, Mirolo M, Abinun M, Andolina M, Flanagan A, Horwitz EM, Mihci E, Notarangelo LD, Ramenghi U, Teti A, Van Hove J, Vujic D, Young T, Альбертини А, Орчард П.Дж., Веццони П., Вилла А (октябрь 2003 г.). «Мутации ClCN7 хлоридного канала ответственны за тяжелый рецессивный, доминантный и промежуточный остеопетроз». Журнал исследований костей и минералов . 18 (10): 1740–7. DOI : 10,1359 / jbmr.2003.18.10.1740 . PMID 14584882 . S2CID 20966489 .  
  47. ^ Susani L, Pangrazio A, Sobacchi C, Taranta A, Mortier G, Savarirayan R, Villa A, Orchard P, Vezzoni P, Albertini A, Frattini A, Pagani F (сентябрь 2004 г.). «TCIRG1-зависимый рецессивный остеопетроз: анализ мутаций, функциональная идентификация дефектов сплайсинга и спасение in vitro с помощью мяРНК U1». Мутация человека . 24 (3): 225–35. DOI : 10.1002 / humu.20076 . PMID 15300850 . S2CID 31788054 .  
  48. ^ Alper SL (2002). «Генетические болезни кислотно-основных переносчиков». Ежегодный обзор физиологии . 64 : 899–923. DOI : 10.1146 / annurev.physiol.64.092801.141759 . PMID 11826292 . 
  49. ^ a b c Karet FE, Finberg KE, Nelson RD, Nayir A, Mocan H, Sanjad SA и др. (Январь 1999 г.). «Мутации в гене, кодирующем субъединицу B1 Н + -АТФазы, вызывают почечный канальцевый ацидоз с нейросенсорной глухотой». Генетика природы . 21 (1): 84–90. DOI : 10,1038 / 5022 . PMID 9916796 . S2CID 34262548 .  
  50. ^ Karet FE, Гаинс FJ, Györy АЗ, Унвины RJ, Неправильные О, Таннер МДж и др. (Май 1998 г.). «Мутации в гене хлорид-бикарбонатного обменника AE1 вызывают аутосомно-доминантный, но не аутосомно-рецессивный дистальный почечный канальцевый ацидоз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (11): 6337–42. Bibcode : 1998PNAS ... 95.6337K . DOI : 10.1073 / pnas.95.11.6337 . PMC 27686 . PMID 9600966 .  
  51. ^ a b Stehberger PA, Schulz N, Finberg KE, Karet FE, Giebisch G, Lifton RP, Geibel JP, Wagner CA (декабрь 2003 г.). «Локализация и регуляция вакуолярной субъединицы Н + -АТФазы ATP6V0A4 (a4), дефектной в наследственной форме дистального почечного канальцевого ацидоза» . Журнал Американского общества нефрологов . 14 (12): 3027–38. DOI : 10.1097 / 01.ASN.0000099375.74789.AB . PMID 14638902 . 
  52. ^ a b c Stover EH, Borthwick KJ, Bavalia C, Eady N, Fritz DM, Rungroj N, et al. (Ноябрь 2002 г.). «Новые мутации ATP6V1B1 и ATP6V0A4 при аутосомно-рецессивном дистальном почечном канальцевом ацидозе с новыми доказательствами потери слуха» . Журнал медицинской генетики . 39 (11): 796–803. DOI : 10.1136 / jmg.39.11.796 . PMC 1735017 . PMID 12414817 .  
  53. ^ а б Рамачандран Н., Мунтяну И., Ван П., Руджери А., Рилстон Дж. Дж., Исраэлян Н. и др. (Март 2013 г.). «Дефицит VMA21 предотвращает сборку вакуолярной АТФазы и вызывает аутофагическую вакуолярную миопатию». Acta Neuropathologica . 125 (3): 439–57. DOI : 10.1007 / s00401-012-1073-6 . PMID 23315026 . S2CID 20528180 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • V-тип + АТФаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)