Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Смотрите также: семейство Винкулин
VCL
Белок VCL PDB 1qkr.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1RKC , 1RKE , 1SYQ , 1TR2 , 2GWW , 2IBF , 3H2U , 3H2V , 3MYI , 3TJ5 , 3TJ6 , 3VF0 , 4DJ9 , 4EHP , 1YDI , 2HSQ , 3RF3 , 3S90 , 4LN2 , 4LNJ , 4LN2 , 4LNJ

Идентификаторы
ПсевдонимыVCL , CMD1W, CMH15, HEL114, MV, Мвинкулин
Внешние идентификаторыOMIM : 193065 MGI : 98927 HomoloGene : 7594 GeneCards : VCL
Расположение гена ( человек )
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение VCL
Геномное расположение VCL
Группа10q22.2Начинать73 995 193 п.н. [1]
Конец74 121 363 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 14 (мышь) [2]
Группа14 A3 | 14 11,53 смНачинать20 929 398 п.н. [2]
Конец21 033 676 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• Связывание с бета-катенином
• Связывание с дистрогликаном
• Структурная активность молекулы
• Связывание с белком GO: 0001948
• Связывание с актином
• Связывание с альфа-катенином
• Связывание с убиквитин-протеин-лигазой
• Связывание с кадгерином
Сотовый компонент• цитоплазма
• внеклеточная везикула
• цитозоль
• внешняя плотная бляшка десмосомы
• мембрана
• межклеточное соединение
• очаговая адгезия
• соединение клетка-субстрат
• соединение адгезивов
• клеточная мембрана
• внутренняя плотная бляшка десмосомы
• терминальная паутина
• внеклеточная область
• соединение клеток
• щеточная кайма
• актиновый цитоскелет
• связки поясницы
• мембранный слой
• прикрепленные фасции
• костамера
• цитоскелет
• внеклеточная экзосома
• подосомы
• просвет секреторной гранулы
• просвет специфической гранулы
• просвет гранулы, богатый фиколином-1
• сарколемма
Биологический процесс• движение клеток или субклеточного компонента
• регуляция миграции клеток
• сокращение мышц
• сборка адгезивных соединений
• эпителиальная клеточная адгезия
• дегрануляция тромбоцитов
• морфогенез эпителия
• клеточная адгезия
• негативная регуляция миграции клеток
• локализация белка на поверхности клетки
• аксон расширение
• адгезия клеточного матрикса
• агрегация тромбоцитов
• узел апикального соединения
• узел ламеллиподиума
• дегрануляция нейтрофилов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7414

22330

Ансамбль

ENSG00000035403

ENSMUSG00000021823

UniProt

P18206

Q64727

RefSeq (мРНК)

NM_003373
NM_014000

NM_009502

RefSeq (белок)

NP_003364
NP_054706

NP_033528

Расположение (UCSC)Chr 10: 74 - 74,12 МбChr 14: 20.93 - 21.03 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Винкулин представляет собой глобулярный белок с линейным размером приблизительно 115 x 85 x 65 ангстрем.

В клетках млекопитающих винкулин представляет собой мембранно-цитоскелетный белок в очаговых адгезионных бляшках, который участвует в связывании адгезионных молекул интегрина с актиновым цитоскелетом . Винкулин - это белок цитоскелета, связанный с соединениями клетка-клетка и клетка-матрица, где он, как полагают, функционирует как один из нескольких взаимодействующих белков, участвующих в прикреплении F-актина к мембране.

Обнаруженный независимо друг от друга Бенни Geiger [5] и Keith Берридж , [6] его последовательность на 20% -30% похож на альфа- катенина , который служит аналогичную функцию.

Связывание поочередно с талином или α-актинином, форма винкулина и, как следствие, его связывающие свойства изменяются. Ген винкулина существует в виде единственной копии и, по-видимому, не близок к тому, чтобы брать на себя функции в его отсутствие. Его вариант сплайсинга метавинкулин (см. Ниже) также нуждается в винкулине для гетеродимеризации и работы зависимым образом.

Структура [ править ]

Винкулин представляет собой цитоскелетный белок массой 117 кДа с 1066 аминокислотами . Белок содержит кислый N-концевой домен и основной C-концевой домен, разделенные богатым пролином средним сегментом. Винкулин состоит из глобулярного головного домена, который содержит сайты связывания талина и α-актинина, а также сайт фосфорилирования тирозина, тогда как хвостовая область содержит сайты связывания для F-актина , паксиллина и липидов . [7]

По сути, имеется N-концевая головка из 835 аминокислот, которая разделена на четыре домена. Он связан с С-концевым хвостом с линкерной областью.

Недавнее открытие трехмерной структуры проливает свет на то, как этот белок адаптирует свою форму для выполнения множества функций. Например, винкулин может контролировать подвижность клетки, просто изменяя ее форму с активной на неактивную. В «неактивном» состоянии конформация винкулина характеризуется взаимодействием между его головным и хвостовым доменами. И при переходе в «активную» форму, например, когда талин запускает связывание, внутримолекулярное взаимодействие между хвостом и головой прерывается. Другими словами, когда сайты связывания талина (VBS) α-спиралей связываются со структурой спирального пучка в головном домене винкулина, инициируется «преобразование спирального пучка», которое приводит к реорганизации α-спиралей (α1- α- 4), в результате чего получилась совершенно новая пятиспиральная структура пучка.Эта функция также распространяется на раковые клетки и регулирует их перемещение и распространение рака на другие части тела.

Механизм и функция [ править ]

Распространение и перемещение клеток происходит в процессе связывания рецепторов интегрина клеточной поверхности с молекулами адгезии внеклеточного матрикса . Винкулин связан с очаговой адгезией и адгезионными соединениями, которые представляют собой комплексы, зарождающие актиновые филаменты и сшивающие агенты между внешней средой, плазматической мембраной и актиновым цитоскелетом. [8] Комплекс в очаговых адгезиях состоит из нескольких белков, таких как винкулин, α-актинин, паксиллин и талин, на внутриклеточной поверхности плазматической мембраны.

Говоря более конкретно, амино-конец винкулина связывается с талином, который, в свою очередь, связывается с β-интегринами, а карбокси-конец связывается с актином, фосфолипидами и гомодимерами, образующими паксиллин. Связывание винкулина с талином и актином регулируется полифосфоинозитидами и ингибируется кислыми фосфолипидами. Затем комплекс служит для закрепления актиновых филаментов на мембране и, таким образом, помогает усилить силу, действующую на талин внутри фокальных спаек. [9]

Потеря винкулина влияет на различные клеточные функции; он нарушает образование комплекса и предотвращает адгезию и распространение клеток. Отсутствие белка демонстрирует уменьшение распространения клеток, сопровождающееся уменьшением образования стрессовых волокон, образованием меньшего количества фокальных спаек и ингибированием разрастания ламеллиподий . [7] Было обнаружено, что клетки с дефицитом винкулина имеют ростовые конусы, которые продвигаются медленнее, а также филоподии.и ламеллипоиды, которые были менее стабильны, чем дикий тип. На основании исследований было высказано предположение, что недостаток винкулина может снизить адгезию клеток за счет ингибирования сборки очаговой адгезии и предотвращения полимеризации актина. С другой стороны, сверхэкспрессия винкулина может восстанавливать адгезию и распространение, способствуя привлечению цитоскелетных белков к фокальному адгезионному комплексу в месте связывания интегрина. [9] Способность винкулина взаимодействовать с интегринами цитоскелета при очаговой адгезии, по-видимому, имеет решающее значение для контроля механики цитоскелета, распространения клеток и образования ламеллиподий. Таким образом, винкулин, по-видимому, играет ключевую роль в контроле формы, основываясь на его способности модулировать структуру и функцию фокальной адгезии.

Активация [ править ]

Винкулин находится в равновесии между активным и неактивным состоянием. [10] Активное состояние запускается после привязки к назначенному партнеру. Эти изменения происходят, когда винкулин взаимодействует с очагами адгезии, с которыми он связывается. Когда винкулин находится в неактивной форме, белок сохраняется в цитоплазме, в отличие от фокальных точек адгезии, связанных из активного состояния. Считается, что молекула талина является основным инициатором активации винкулина из-за его присутствия в фокальных комплексах. Комбинаторная модель винкулина утверждает, что либо α-актинин, либо талин могут активировать винкулин либо самостоятельно, либо с помощьюPIP2 или актин . Эта активация происходит путем разделения соединения голова-хвост внутри неактивного винкулина. [10]

Связывающий сайт [ править ]

VBS
головка винкулина человека (1-258) в комплексе с сайтом связывания винкулина 3 талина (остатки 1944-1969)
Идентификаторы
СимволVBS
PfamPF08913
ИнтерПроIPR015009
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Винкулина сайты связывания преимущественно найдены в Талин и Талин-подобных молекул, что позволяет связывание из винкулина в Талин, стабилизирующие интегрин-опосредованную клетка-матрица переходов. Талин, в свою очередь, связывает интегрины с актиновым цитоскелетом . Консенсусная последовательность для винкулина сайтов связывания является LxxAAxxVAxxVxxLIxxA, с вторичной структурой прогнозированием четырех амфипатических спиралей . В гидрофобные остатки , которые определяют VBS сами «маскируется» и захоронены в ядре серии спиральныхпучки, составляющие талиновый стержень. [11]

Варианты сращивания [ править ]

Гладкие мышцы и скелетные мышцы (и, вероятно, в меньшей степени в сердечной мышце ) в их хорошо дифференцированном (сократительном) состоянии коэкспрессируют (вместе с винкулином) вариант сплайсинга, несущий дополнительный экзон в 3'-кодирующей области, тем самым кодируя более длинная изоформа метавинкулина (мета VCL) с молекулярной массой ~ 150 кДа - белок, о существовании которого известно с 1980-х годов. [12] Трансляция дополнительного экзона вызывает вставку, богатую 68–79 аминокислотами, между спиралями I и II в С-концевом хвостовом домене. Мутации в области вставки коррелируют с наследственной идиопатической дилатационной кардиомиопатией .[13]

Длина вставки в метавинкулине составляет 68 AA у млекопитающих и 79 у лягушки. [14] Сравнили последовательности метавинкулина от свиньи, человека, курицы и лягушки и обнаружили, что вставка является двудольной: первая часть - переменная, а вторая - высококонсервативная. Обе изоформы винкулина совместно локализуются в мышечных адгезивных структурах, таких как плотные бляшки в гладких мышцах , интеркалированные диски в кардиомиоцитах и костамеры в скелетных мышцах . [15]Хвостовой домен метавинкулина имеет меньшее сродство к голове по сравнению с хвостовым винкулином. В случае метавинкулина разворачивание С-концевой гидрофобной шпильки хвостового домена нарушается отрицательными зарядами 68-аминокислотной вставки, что требует, чтобы активированная фосфолипидом обычная изоформа винкулина полностью активировала молекулу метавинкулина.

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что винкулин взаимодействует с:

  • CDH1 , [16] [17]
  • Паксиллин , [18] [19] [20] и
  • СОРБС1 . [21]

В случаях избыточного бактериального роста тонкого кишечника, проявляющегося в виде симптомов СРК , были выявлены антитела против CdtB, влияющие на функцию винкулина, которая необходима для перистальтики кишечника. [22]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000035403 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021823 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Гейгер B (сентябрь 1979). «Белок 130K из куриного желудка: его локализация на концах пучков микрофиламентов в культивируемых куриных клетках». Cell . 18 (1): 193–205. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (79) 90368-4 . PMID 574428 . S2CID 33153559 .  
  6. ^ Burridge K, Feramisco JR (март 1980). «Микроинъекция и локализация белка 130K в живых фибробластах: связь с актином и фибронектином». Cell . 19 (3): 587–95. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (80) 80035-3 . PMID 6988083 . S2CID 43087259 .  
  7. ^ a b Goldmann WH, Ingber DE (январь 2002 г.). «Интактный белок винкулин необходим для контроля формы клеток, клеточной механики и образования rac-зависимых ламеллиподий». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 290 (2): 749–55. DOI : 10.1006 / bbrc.2001.6243 . PMID 11785963 . 
  8. ^ Xu W, H Baribault Адамсон ED (январь 1998). «Нокаут винкулина приводит к порокам сердца и мозга во время эмбрионального развития». Развитие . 125 (2): 327–37. PMID 9486805 . 
  9. ^ a b Ezzell RM, Goldmann WH, Wang N, Parashurama N, Parasharama N, Ingber DE (февраль 1997 г.). «Винкулин способствует распространению клеток, механически связывая интегрины с цитоскелетом». Экспериментальные исследования клеток . 231 (1): 14–26. DOI : 10.1006 / excr.1996.3451 . PMID 9056408 . 
  10. ^ a b Borgon RA, Vonrhein C, Bricogne G, Bois PR, Izard T (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура винкулина человека». Структура . 12 (7): 1189–97. DOI : 10.1016 / j.str.2004.05.009 . PMID 15242595 . 
  11. ^ Жингра АР, Vogel КП, Штайнхофф HJ, Циглера WH, Пател В, Эмсли Дж, Кричли Д.Р., Робертс ГХ, Барсуков IL (февраль 2006 г.). «Структурная и динамическая характеристика сайта связывания винкулина в талиновом стержне». Биохимия . 45 (6): 1805–17. DOI : 10.1021 / bi052136l . PMID 16460027 . 
  12. ^ Feramisco JR, Смарт JE, Burridge K, Helfman DM, Томас П. (сентябрь 1982). «Сосуществование винкулина и винкулиноподобного белка с более высокой молекулярной массой в гладких мышцах». Журнал биологической химии . 257 (18): 11024–31. PMID 6809764 . 
  13. ^ Витт S, Zieseniss А, Фок U, Джокуш БМ, Illenberger S (июль 2004 г.). «Сравнительный биохимический анализ позволяет предположить, что винкулин и метавинкулин взаимодействуют в местах спайки мышц» . Журнал биологической химии . 279 (30): 31533–43. DOI : 10.1074 / jbc.M314245200 . PMID 15159399 . 
  14. ^ Штрассер P, Gimona M, Herzog M, Geiger B, Малый СП (февраль 1993). «Вариабельные и константные области на С-конце винкулина и метавинкулина. Клонирование и экспрессия фрагментов в E. coli». Письма FEBS . 317 (3): 189–94. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (93) 81274-4 . PMID 8425604 . S2CID 39567003 .  
  15. ↑ Белкин А.М., Орнатский О.И., Глухова М.А., Котелянский В.Е. (август 1988 г.). «Иммунолокализация метавинкулина в гладких и сердечных мышцах человека» . Журнал клеточной биологии . 107 (2): 545–53. DOI : 10,1083 / jcb.107.2.545 . PMC 2115213 . PMID 3138246 .  
  16. ^ Хазан RB, Кан L, S Roe, Borgen PI, Rimm DL (декабрь 1997). «Винкулин связан с адгезионным комплексом Е-кадгерин» . Журнал биологической химии . 272 (51): 32448–53. DOI : 10.1074 / jbc.272.51.32448 . PMID 9405455 . 
  17. ^ Хазан RB, Нортон L (апрель 1998). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие E-кадгерина с актиновым цитоскелетом» . Журнал биологической химии . 273 (15): 9078–84. DOI : 10.1074 / jbc.273.15.9078 . PMID 9535896 . 
  18. ↑ Turner CE, Brown MC, Perrotta JA, Riedy MC, Nikolopoulos SN, McDonald AR, Bagrodia S, Thomas S, Leventhal PS (май 1999). «Мотив паксиллина LD4 связывает PAK и PIX через новый анкириновый повтор 95 кДа, белок ARF-GAP: роль в ремоделировании цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 145 (4): 851–63. DOI : 10,1083 / jcb.145.4.851 . PMC 2133183 . PMID 10330411 .  
  19. ^ Mazaki Y, Hashimoto S, Sabe H (март 1997). «Клетки моноцитов и раковые клетки экспрессируют новые изоформы паксиллина с различными связывающими свойствами с белками фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (11): 7437–44. DOI : 10.1074 / jbc.272.11.7437 . PMID 9054445 . 
  20. ↑ Brown MC, Perrotta JA, Turner CE (ноябрь 1996 г.). «Идентификация LIM3 как основной детерминанты локализации фокальной адгезии паксиллина и характеристика нового мотива на паксиллине, направляющего винкулин и связывание киназы фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 135 (4): 1109–23. DOI : 10,1083 / jcb.135.4.1109 . PMC 2133378 . PMID 8922390 .  
  21. ^ Мандаи К., Наканиси Х, Сато А, Такахаши К., Сато К., Нисиока Х, Мидзогути А, Такай Y (март 1999 г.). «Понсин / SH3P12: l-афадин- и винкулин-связывающий белок, локализованный на стыках адгезивов клетка-клетка и клетка-матрикс» . Журнал клеточной биологии . 144 (5): 1001–17. DOI : 10.1083 / jcb.144.5.1001 . PMC 2148189 . PMID 10085297 .  
  22. ^ Пиментел М, Моралес Вт, Pokkunuri В, Brikos С, Ким С.М., Ким С. Е., Триантафиллу К, Weitsman S, Z Марша, Марша Е, Чуа К.С., Сринивазан S, Барлоу Г.М., Чанг С (май 2015 г.). «Аутоиммунитет связывает винкулин с патофизиологией хронических функциональных изменений кишечника после инфекции Campylobacter jejuni на модели крысы». Пищеварительные заболевания и науки . 60 (5): 1195–205. DOI : 10.1007 / s10620-014-3435-5 . PMID 25424202 . S2CID 22408999 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Кричли Д.Р. (ноябрь 2004 г.). «Цитоскелетные белки талин и винкулин в интегрин-опосредованной адгезии». Труды биохимического общества . 32 (Pt 5): 831–6. DOI : 10.1042 / BST0320831 . PMID  15494027 .
  • Котелянский В.Е., Огрызко Е.П., Жидкова Н.И., Веллер П.А., Кричли Д.Р., Ванкомпернолле К., Вандекеркхове Дж., Штрассер П., Вэй М., Гимона М. (март 1992 г.). «Дополнительный экзон в гене винкулина человека специфически кодирует метавинкулин-специфический разностный пептид. Межвидовое сравнение выявляет вариабельные и консервативные мотивы во вставке метавинкулина». Европейский журнал биохимии . 204 (2): 767–72. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16692.x . PMID  1339348 .
  • Маллиган Л.М., Гарднер Э., Телениус Х., Пондер Б.А. (август 1992 г.). «Дополнительные физические и генетические методы картируют ген винкулина (VCL) на хромосоме 10q». Геномика . 13 (4): 1347–9. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90066-2 . PMID  1505973 .
  • Веллер П.А., Огрызко Е.П., Корбен Е.Б., Жидкова Н.И., Патель Б., Прайс Г.Дж., Спурр Н.К., Котелянский В.Е., Кричли Д.Р. (август 1990 г.). «Полная последовательность человеческого винкулина и отнесение гена к 10-й хромосоме» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (15): 5667–71. DOI : 10.1073 / pnas.87.15.5667 . PMC  54388 . PMID  2116004 .
  • Тернер CE, Берридж К. (июнь 1989 г.). «Обнаружение метавинкулина в тромбоцитах человека с использованием модифицированного анализа наложения талина». Европейский журнал клеточной биологии . 49 (1): 202–6. PMID  2503380 .
  • Тернер CE, Миллер JT (июнь 1994 г.). «Первичная последовательность паксиллина содержит предполагаемые мотивы связывания доменов SH2 и SH3 и несколько доменов LIM: идентификация винкулина и области связывания pp125Fak». Журнал клеточной науки . 107 (Pt 6) (6): 1583–91. PMID  7525621 .
  • Salgia R, Li JL, Lo SH, Brunkhorst B, Kansas GS, Sobhany ES, Sun Y, Pisick E, Hallek M, Ernst T. (март 1995 г.). «Молекулярное клонирование паксиллина человека, белка фокальной адгезии, фосфорилированного P210BCR / ABL» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5039–47. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5039 . PMID  7534286 .
  • Адамс, доктор медицины, Керлавадж, А. Р., Флейшманн, Р. Д., Фулднер Р. А., Булт, С. Джей, Ли Н.Х., Киркнесс, Е. Ф., Вайншток, К. Г., Гокейн, Д. Д., Уайт, О. (сентябрь 1995 г.). «Первоначальная оценка разнообразия генов человека и паттернов экспрессии на основе 83 миллионов нуклеотидов последовательности кДНК» (PDF) . Природа . 377 (6547 Suppl): 3–174. PMID  7566098 .
  • Хагманн Дж (апрель 1993 г.). «Формирование паттернов и хиральность цитоскелета тромбоцитов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (8): 3280–3. DOI : 10.1073 / pnas.90.8.3280 . PMC  46283 . PMID  7682697 .
  • Джонсон Р.П., Крейг С.В. (январь 1995 г.). «Сайт связывания F-актина, замаскированный внутримолекулярной ассоциацией винкулиновых головных и хвостовых доменов». Природа . 373 (6511): 261–4. DOI : 10.1038 / 373261a0 . PMID  7816144 . S2CID  4369795 .
  • Хирш М.С., Закон Л.Ю., Тринкаус-Рэндалл В., Свобода К.К. (1995). «Внутриклеточное распределение винкулина и альфа 2 интегрина в эпителиальных клетках и хондроцитах» . Сканирование . 16 (5): 275–84. DOI : 10.1002 / sca.4950160306 . PMID  7994488 .
  • Fausser JL, Ungewickell E, Ruch JV, Lesot H (октябрь 1993 г.). «Взаимодействие винкулина с тяжелой цепью клатрина». Журнал биохимии . 114 (4): 498–503. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124206 . PMID  8276759 .
  • Моисеева Е.П., Веллер П.А., Жидкова Н.И., Корбен Е.Б., Патель Б., Ясинская И., Котелянский В.Е., Кричли Д.Р. (февраль 1993 г.). «Организация человеческого гена, кодирующего цитоскелетный белок винкулин и последовательность промотора винкулина». Журнал биологической химии . 268 (6): 4318–25. PMID  8440716 .
  • Йошида М., Вестлин В.Ф., Ван Н., Ингбер Д.Е., Розенцвейг А., Резник Н., Джимброне М.А. (апрель 1996 г.). «Адгезия лейкоцитов к эндотелию сосудов индуцирует связывание Е-селектина с актиновым цитоскелетом» . Журнал клеточной биологии . 133 (2): 445–55. DOI : 10,1083 / jcb.133.2.445 . PMC  2120789 . PMID  8609175 .
  • Скотт Г.А., Лян Х., Кэссиди Л.Л. (август 1995 г.). «Регулирование развития фокального контактного белка экспрессии в меланоцитах человека». Исследование пигментных клеток . 8 (4): 221–8. DOI : 10.1111 / j.1600-0749.1995.tb00667.x . PMID  8610074 .
  • Deroanne CF, Colige AC, Nusgens BV, Lapiere CM (май 1996 г.). «Модуляция экспрессии и сборки винкулина во время ангиогенеза, индуцированного фибриллярным коллагеном in vitro, и его обращение». Экспериментальные исследования клеток . 224 (2): 215–23. DOI : 10.1006 / excr.1996.0131 . PMID  8612698 .
  • Маеда М., Держатель Е., Лоус Б., Валент С., Бис Р. Д. (январь 1997 г.). «Дилатационная кардиомиопатия, связанная с дефицитом цитоскелетного белка метавинкулина». Тираж . 95 (1): 17–20. DOI : 10.1161 / 01.cir.95.1.17 . PMID  8994410 .
  • Мазаки Ю., Хашимото С., Сабэ Х. (март 1997 г.). «Клетки моноцитов и раковые клетки экспрессируют новые изоформы паксиллина с различными связывающими свойствами с белками фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (11): 7437–44. DOI : 10.1074 / jbc.272.11.7437 . PMID  9054445 .
  • Хазан РБ, Канг Л., Роу С., Борген П.И., Римм Д.Л. (декабрь 1997 г.). «Винкулин связан с адгезионным комплексом Е-кадгерин» . Журнал биологической химии . 272 (51): 32448–53. DOI : 10.1074 / jbc.272.51.32448 . PMID  9405455 .
  • Хазан РБ, Нортон Л (апрель 1998 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие E-кадгерина с актиновым цитоскелетом» . Журнал биологической химии . 273 (15): 9078–84. DOI : 10.1074 / jbc.273.15.9078 . PMID  9535896 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P18206 (Human Vinculin) в PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q64727 (Mouse Vinculin) в PDBe-KB .