Альфа-спираль

Альфа-спираль ( α -спираль ) является распространенным мотивом во вторичной структуре белков и представляет собой конформацию правой спирали , в которой каждая основная группа N-H связана водородными связями с основной группой C = O аминокислоты , расположенной четыре остатка . ранее по последовательности белков.

Альфа-спираль также называют классической α-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона . Название 3,6 ₁₃ -спираль также используется для этого типа спирали, обозначая среднее число остатков на спиральный виток, при этом 13 атомов участвуют в кольце, образованном водородной связью.

Среди типов локальной структуры в белках α-спираль является наиболее экстремальной и наиболее предсказуемой по последовательности, а также наиболее распространенной.

В начале 1930-х годов Уильям Эстбери показал, что при значительном растяжении в рентгеновской дифракции волокон влажной шерсти или волос происходят резкие изменения . Данные свидетельствовали о том, что нерастянутые волокна имели спиральную молекулярную структуру с характерным повтором ≈5,1 ангстрема (0,51 нанометра ).

Первоначально Эстбери предложил структуру волокон со связанными цепями. Позже он присоединился к другим исследователям (в частности, к американскому химику Морису Хаггинсу ), предложившим следующее:

Хотя и неверные в своих деталях модели этих форм Эстбери были верны по существу и соответствовали современным элементам вторичной структуры , α-спирали и β-тяжи (номенклатура Эстбери была сохранена), которые были разработаны Лайнусом Полингом , Робертом Кори и Герман Брэнсон в 1951 году (см. Ниже); в этой статье были показаны как правые, так и левые спирали, хотя в 1960 году кристаллическая структура миоглобина ^[1] показала, что правосторонняя форма является распространенной. Ганс Нейрат был первым, кто показал, что модели Астбери не могут быть точными в деталях, потому что они включают столкновения атомов. ^[2]Статья Нейрата и данные Астбери вдохновили Х.С. Тейлора ^[3] , Мориса Хаггинса ^[4] и Брэгга с сотрудниками ^[5] на предложение моделей кератина , которые чем-то напоминают современную α-спираль.

Трехмерная структура альфа-спирали в белке крамбине

Интерактивная диаграмма водородных связей во вторичной структуре белка . Карикатура вверху, атомы внизу: азот выделен синим, кислород красным ( PDB : 1AXC​ ​)

Вид сверху на ту же спираль, показанную выше. Четыре карбонильные группы направлены вверх к наблюдателю и расположены на расстоянии примерно 100° друг от друга по кругу, что соответствует 3,6 аминокислотным остаткам на виток спирали.

Контраст видов конца спирали между α (квадратное смещение) и 3· ₁₀ (треугольное)

График Рамачандрана ( φ ,  график ψ ) с точками данных для остатков α-спирали, образующих плотный диагональный кластер ниже и слева от центра, вокруг глобального минимума энергии для конформации остова. ^[13]

α-спираль в контурах электронной плотности со сверхвысоким разрешением, с атомами кислорода в красном цвете, атомами азота в синем цвете и водородными связями в виде зеленых пунктирных линий (файл PDB 2NRL, 17–32). Здесь N-конец вверху.

Молекула гемоглобина состоит из четырех гем-связывающих субъединиц, каждая из которых состоит в основном из α-спиралей.

Спиральные спирали лейциновой молнии и спирали , связывающие ДНК : фактор транскрипции Max ( файл PDB 1HLO)

Бычий родопсин ( файл PDB 1GZM) с пучком из семи спиралей, пересекающих мембрану (поверхности мембран отмечены горизонтальными линиями)

Alpha Helix Джулиана Восс-Андреа для Линуса Полинга (2004 г.), сталь с порошковым покрытием, высота 10 футов (3 м). Скульптура стоит перед домом, где прошло детство Полинга, на бульваре Хоторн, 3945 SE, в Портленде, штат Орегон , США.