• регуляция апоптоза процесса • отрицательное регулирование клеточного движения компонента • актина организации нить • актина формирования сети нити • тромбоциты дегрануляция • тромбоциты образование • нити актин расслоение сборки • фокальная адгезия сборка • актином формирования сшивок • тромбоциты морфогенез • агрегация тромбоциты • активация тромбоциты • регуляция транскрипции по шаблону нуклеиновой кислоты • организация постсинапса • положительная регуляция транскрипции по шаблону нуклеиновой кислоты
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
87
109711
Ансамбль
ENSG00000072110
ENSMUSG00000015143
UniProt
P12814
Q7TPR4
RefSeq (мРНК)
NM_001102 NM_001130004 NM_001130005
NM_134156 NM_001346669 NM_001379075 NM_001379076
RefSeq (белок)
NP_001093 NP_001123476 NP_001123477 NP_001093.1
NP_001333598 NP_598917 NP_001366004 NP_001366005
Расположение (UCSC)
Chr 14: 68,87 - 68,98 Мб
Chr 12: 80.17 - 80.26 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Альфа-актинин-1 представляет собой белка , который у человека кодируется ACTN1 геном . [5]
Содержание
1 Функция
2 взаимодействия
3 См. Также
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
6 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Альфа-актинины принадлежат к суперсемейству генов спектринов , которое представляет собой разнообразную группу белков цитоскелета , включая альфа- и бета-спектрины и дистрофины . Альфа-актинин - это связывающий актин белок, выполняющий множество функций в разных типах клеток. В немышечных клетках изоформа цитоскелета находится вдоль пучков микрофиламентов и соединений адгезивного типа , где она участвует в связывании актина с мембраной. Напротив, изоформы скелета, сердца и гладких мышц локализуются на Z-диске.и аналогичные плотные тела, где они помогают закрепить миофибриллярные актиновые филаменты. Этот ген кодирует немышечную цитоскелетную изоформу альфа-актинина и отображается на том же сайте, что и структурно подобный ген бета-спектрина эритроидного происхождения. [6]
Взаимодействия [ править ]
Актинин альфа-1 взаимодействует с:
CDK5R1 , [7]
CDK5R2 , [7]
Коллаген, тип XVII, альфа 1 , [8]
GIPC1 , [9]
PDLIM1 , [10] [11]
Протеинкиназа N1 , [12]
SSX2IP , [13] и
Зиксин . [14] [15]
ПТПРТ (PTPrho) [16]
См. Также [ править ]
Актинин
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000072110 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015143 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Youssoufian Н, McAfee М, ди - джей Квятковский (июль 1990). «Клонирование и хромосомная локализация гена альфа-актинина цитоскелета человека выявляют связь с геном бета-спектрина» . Am J Hum Genet . 47 (1): 62–72. PMC 1683765 . PMID 2349951 .
^ «Энтрез Ген: актинин ACTN1, альфа 1» .
^ a b Дхаван Р., Грир П.Л., Морабито М.А., Орландо Л.Р., Цай Л.Х. (сентябрь 2002 г.). «Циклинзависимые активаторы киназы 5 p35 и p39 взаимодействуют с альфа-субъединицей Са2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и альфа-актинина-1 кальций-зависимым образом» . J. Neurosci . 22 (18): 7879–91. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.22-18-07879.2002 . PMC 6758084 . PMID 12223541 .
↑ Gonzalez AM, Otey C, Edlund M, Jones JC (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие компонента гемидесмосомы и членов семейства актининов». J. Cell Sci . 114 (Pt 23): 4197–206. PMID 11739652 .
^ Банн RC, Jensen М.А., Рид BC (апрель 1999). «Белковые взаимодействия с белком, связывающим переносчик глюкозы GLUT1CBP, который обеспечивает связь между GLUT1 и цитоскелетом» . Мол. Биол. Cell . 10 (4): 819–32. DOI : 10.1091 / mbc.10.4.819 . PMC 25204 . PMID 10198040 .
^ Vallenius T, Luukko K, Mäkelä TP (апрель 2000). «Белок PDZ-LIM CLP-36 связывается с немышечным альфа-актинином-1 и альфа-актинином-4» . J. Biol. Chem . 275 (15): 11100–5. DOI : 10.1074 / jbc.275.15.11100 . PMID 10753915 .
↑ Bauer K, Kratzer M, Otte M, de Quintana KL, Hagmann J, Arnold GJ, Eckerskorn C, Lottspeich F, Siess W (декабрь 2000 г.). «Человеческий CLP36, белок PDZ-домена и LIM-домена, связывается с альфа-актинином-1 и связывается с актиновыми филаментами и стрессовыми волокнами в активированных тромбоцитах и эндотелиальных клетках». Кровь . 96 (13): 4236–45. PMID 11110697 .
↑ Asada M, Irie K, Morimoto K, Yamada A, Ikeda W, Takeuchi M, Takai Y (февраль 2003 г.). «ADIP, новый афадин- и альфа-актинин-связывающий белок, локализованный на стыках межклеточных сращений» . J. Biol. Chem . 278 (6): 4103–11. DOI : 10.1074 / jbc.M209832200 . PMID 12446711 .
^ Рейнхард М, Zumbrunn Дж, Jaquemar Д, Куна М, Вальтер U, Trueb В (май 1999 г.). «Сайт связывания альфа-актинина зиксина важен для субклеточной локализации зиксина и привлечения альфа-актинина» . J. Biol. Chem . 274 (19): 13410–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.19.13410 . PMID 10224105 .
↑ Li B, Trueb B (сентябрь 2001 г.). «Анализ взаимодействия альфа-актинин / зиксин» . J. Biol. Chem . 276 (36): 33328–35. DOI : 10.1074 / jbc.M100789200 . PMID 11423549 .
^ Besco JA, Хуфт ван Huijsduijnen R, Frostholm A, Роттер A (2006). «Внутриклеточные субстраты мозга, обогащенные рецептором протеина тирозинфосфатазы rho (RPTPrho / PTPRT)» . Brain Res . 1116 (1): 50–7. DOI : 10.1016 / j.brainres.2006.07.122 . PMID 16973135 .
Menko S, Philp N, Veneziale B, Walker J (1998). «Интегрины и развитие: как эти рецепторы могут регулировать дифференцировку хрусталика». Анна. NY Acad. Sci . 842 : 36–41. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1998.tb09629.x . PMID 9599291 .
Юрюкер Б., Ниггли В. (1992). «Альфа-актинин и винкулин в нейтрофилах человека: реорганизация во время адгезии и связь с сетью актина». J. Cell Sci . 101 (2): 403–14. PMID 1629252 .
Tokuue Y, Goto S, Imamura M, et al. (1992). «Трансфекция кДНК альфа-актинина скелетных мышц курицы в немышечные и миогенные клетки: димеризация не является существенной для связывания альфа-актинина с микрофиламентами». Exp. Cell Res . 197 (2): 158–67. DOI : 10.1016 / 0014-4827 (91) 90418-Т . PMID 1720388 .
Шуман Р.Л., Кессельмиер С., Мотес Э. и др. (1991). «Невирусные клеточные субстраты для протеазы вируса иммунодефицита человека 1 типа» . FEBS Lett . 278 (2): 199–203. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80116-K . PMID 1991513 .
Нишияма М., Озтюрк М., Фролих М. и др. (1990). «Экспрессия человеческого альфа-актинина в гепатоцеллюлярной карциноме человека». Cancer Res . 50 (19): 6291–4. PMID 2169343 .
Dubernard V, Faucher D, Launay JM, Legrand C (1995). «Идентификация цитоскелетного белка альфа-актинина как тромбоспондин-связывающего белка тромбоцитов». FEBS Lett . 364 (2): 109–14. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00362-D . PMID 7750553 .
Кнудсен К.А., Солер А.П., Джонсон К.Р., Уилок М.Дж. (1995). «Взаимодействие альфа-актинина с адгезионным комплексом кадгерин / катенин клетка-клетка через альфа-катенин» . J. Cell Biol . 130 (1): 67–77. DOI : 10,1083 / jcb.130.1.67 . PMC 2120515 . PMID 7790378 .
Глюк У., Бен-Зеев А (1995). «Модуляция уровней альфа-актинина влияет на подвижность клеток и придает онкогенность клеткам 3T3». J. Cell Sci . 107 (7): 1773–82. PMID 7983147 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Эгертон М., Мориц Р.Л., Друкер Б. и др. (1996). «Идентификация родственного белка теплового шока 70 кДа (Hsc70) и альфа-актинина-1 как новых фосфотирозин-содержащих белков в Т-лимфоцитах». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 224 (3): 666–74. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.1082 . PMID 8713105 .
Мукаи Х., Тошимори М., Шибата Х. и др. (1997). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином» . J. Biol. Chem . 272 (8): 4740–6. DOI : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID 9030526 .
Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Хазан РБ, Нортон Л (1998). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие Е-кадгерина с актиновым цитоскелетом» . J. Biol. Chem . 273 (15): 9078–84. DOI : 10.1074 / jbc.273.15.9078 . PMID 9535896 .
Банн Р.К., Дженсен М.А., Рид BC (1999). «Белковые взаимодействия с белком, связывающим переносчик глюкозы GLUT1CBP, который обеспечивает связь между GLUT1 и цитоскелетом» . Мол. Биол. Cell . 10 (4): 819–32. DOI : 10.1091 / mbc.10.4.819 . PMC 25204 . PMID 10198040 .
Рейнхард М., Замбрунн Дж., Жакемар Д. и др. (1999). «Сайт связывания альфа-актинина зиксина важен для субклеточной локализации зиксина и привлечения альфа-актинина» . J. Biol. Chem . 274 (19): 13410–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.19.13410 . PMID 10224105 .
Внешние ссылки [ править ]
Актинин, альфа 1 Информация со ссылками в шлюзе миграции клеток
Расположение генома человека ACTN1 и страница сведений о гене ACTN1 в браузере генома UCSC .
vтеPDB галерея
1sjj : Крио-ЭМ структура альфа-актинина гладкой мускулатуры куриного желудка
2eyi : Кристаллическая структура актин-связывающего домена человеческого альфа-актинина 1 с разрешением 1,7 Ангстрема.
2eyn : Кристаллическая структура актин-связывающего домена человеческого альфа-актинина 1 с разрешением 1,8 Ангстрем.