• развитие половых клеток • позитивная регуляция импорта глюкозы • клеточный ответ на стимул фактора роста нервов • позитивная регуляция фосфорилирования белков • позитивная регуляция процесса биосинтеза липидов • регуляция развития проекций нейронов • вызванная активацией гибель Т-клеток • реакция на тепло • регуляция контрольной точки клеточного цикла • ответ на органическое вещество • ответ на стимул инсулиноподобного фактора роста • положительное регулирование активности эндодезоксирибонуклеазы • клеточный ответ на стимул повреждения ДНК • регуляция локализации белка • активация тромбоцитов • фосфорилирование протеина • клеточный ответ на механический стимул • негативная регуляция транспорта длинноцепочечных жирных кислот плазматической мембраны • негативная регуляция бета-окисления жирных кислот • процесс модификации клеточного белка • организация клеточной проекции • клеточный ответ для гранулоцитов макрофагов колониестимулирующего фактора стимулирования • положительной регуляции миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • глюкоза процесса обмена веществ • гликоген процесса обмена веществ • регуляция процесса биосинтеза гликогена • дифференциация клеток гликогена, участвующих в развитии эмбриональной плаценты • клеточная пролиферация • негативная регуляция аутофагии • клеточный ответ на гипоксию • негативная регуляция размера клеток • развитие эндокринной поджелудочной железы • транспорт углеводов • негативная регуляция протеолиза • инсулиноподобный рост сигнальный путь рецептора фактора • позитивная регуляция клеточного метаболизма белков • позитивная регуляция процесса биосинтеза гликогена • гомеостаз глюкозы • развитие кровеносных сосудов лабиринтного слоя • реакция на окислительный стресс • негативная регуляция экспрессии генов • позитивная регуляция фосфорилирования пептидилсерина • клеточный ответ на стимул простагландина E • позитивная регуляция роста клеток • позитивная регуляция активности синтазы оксида азота • развитие материнской плаценты • регуляция миелинизации • убиквитинирование белков • положительная регуляция сужения сосудов • метаболический процесс гиалуроновой кислоты • развитие спинного мозга • клеточный ответ на инсулин стимул • клеточный ответ на пониженные уровни кислорода • автофосфорилирование • воспалительная реакция • положительного регулирование жировой дифференциации клеток • положительное регулирование протеосомной убиквитин-зависимого процесс белка катаболического • негативной регуляции нейроны смерти • G-белок сигнализация рецептора , затрагивающего путь • дифференцировка клеток • клеточный ответ на пептид • негативная регуляция активности протеинкиназы • фосфорилирование • регуляция стабильности мРНК • отрицательная регуляция высвобождения цитохрома с из митохондрий • фаза выполнения апоптоза • клеточный ответ на органическое циклическое соединение • позитивная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции • позитивная регуляция метаболического процесса глюкозы • развитие нервной системы • реакция на сдвиг жидкости • поддержание местоположения белка в митохондрии • катаболический процесс белка • негативная регуляция активности протеинкиназы путем фосфорилирования белка • дифференцировка остеобластов • ответ на УФ-А • ответ на гормон • фосфорилирование пептидил-треонина • липополисахарид-опосредованный сигнальный путь • позитивная регуляция локализации белка в ядре • негативная регуляция активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • передача внутриклеточного сигнала GO: 0007243 • регуляция миграции клеток • периферическая нервная система системное поддержание миелина • процесс биосинтеза оксида азота • позитивная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • биосинтез белка • позитивная регуляция процесса биосинтеза оксида азота • клеточный ответ на стимул фактора роста • костимуляция Т-клеток • регуляция активности синтазы оксида азота • старение • дифференцировка эпителиальных клеток молочной железы • клеточный ответ на стимул эпидермального фактора роста • развитие многоклеточного организма • негативная регуляция каскада JNK • процесс биосинтеза гликогена • создание локализации белка в митохондриях • апоптотические митохондриальные изменения • фосфорилирование пептидилсерина • положительная регуляция транспорта ионов натрия • ответ на гормон роста • положительная регуляция процесса апоптоза • реакция на пищу • клеточный ответ на стимул сосудистого эндотелиального фактора роста • дифференцировка поперечно-полосатых мышечных клеток • негативная регуляция индуцированного окислительным стрессом внутреннего пути апоптотической передачи сигналов • негативная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути в отсутствие лиганда • позитивная регуляция миграции фибробластов • регуляция трансляции • позитивная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • сигнальная трансдукция • негативная регуляция активности эндопептидазы • апоптотический процесс • позитивная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-18 • сигнальный путь инсулинового рецептора • позитивная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53 • негативная регуляция макроаутофагии • передача сигналов TOR • аноикис • положительная регуляция роста органов • передача сигналов I-kappaB / NF-kappaB • передача сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы • клеточный ответ на активные формы кислорода • Передача сигналов NIK / NF-kappaB • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • клеточный ответ на ион кадмия • позитивная регуляция фосфорилирования I-kappaB • сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста • позитивная регуляция пролиферации клеток • позитивная регуляция мембранного потенциала митохондрий • регуляция апоптотического процесса • негативная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция локализации белка на плазматической мембране • процесс углеводного обмена • активация активности протеинкиназы B • передача сигналов протеинкиназы B • негативная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • возбуждающий постсинаптический потенциал • клеточный ответ на фактор некроза опухоли • миграция клеток, участвующих в прорастании ангиогенеза • позитивная регуляция экспрессии генов • опосредованный цитокинами сигнальный путь • негативная регуляция убиквитинирования белка • негативная регуляция связывания с белками • позитивная регуляция активности циклин-зависимой протеин-серин / треонинкиназы • негативная регуляция сигнального пути Notch • негативная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы • клеточный ответ на стимул окисленных липопротеиновых частиц низкой плотности • позитивная регуляция перехода G1 / S митотического клеточного цикла • негативная регуляция клеточной адгезии лейкоцитов • позитивная регуляция локализации белка на поверхности клетки • негативная регуляция миграции лимфоцитов • импорт протеина в ядро
RAC-альфа - серин / треонин-протеинкиназа представляет собой фермент , который у человека кодируется AKT1 геном . Этот фермент принадлежит к подсемейству серин / треониновых киназ AKT, которые содержат домены SH2 (Src homology 2-like). [5] Обычно он упоминается как PKB или под обоими названиями как «Akt / PKB».
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 История
3 взаимодействия
4 См. Также
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Протеин серин-треонин киназы AKT1 каталитически неактивным в сыворотке голодали первичных и иммортализованных фибробластов . AKT1 и связанные с ним AKT2 активируются тромбоциты -derived фактора роста . Активация происходит быстро и специфично, и она отменяется мутациями в домене гомологии плекстрина AKT1. Было показано, что активация происходит через фосфатидилинозитол-3-киназу . В развивающейся нервной системе AKT является критическим медиатором выживания нейронов, индуцированной фактором роста. Факторы выживания могут подавлять апоптознезависимым от транскрипции образом путем активации серин / треонинкиназы AKT1, которая затем фосфорилирует и инактивирует компоненты апоптотического аппарата. У мышей, лишенных Akt1, наблюдается снижение массы тела на 25%, что указывает на то, что Akt1 имеет решающее значение для передачи сигналов, стимулирующих рост, скорее всего, через рецептор IGF1 . Мыши, лишенные Akt1, также устойчивы к раку: они испытывают значительную задержку роста опухоли, инициированную большим Т-антигеном или онкогеном Neu . Одного нуклеотидного полиморфизма в этом гене вызывает синдром Proteus . [6] [7]
История [ править ]
AKT (теперь также называемый AKT1) был первоначально идентифицирован как онкоген в трансформирующем ретровирусе AKT8. [8] AKT8 был выделен из линии спонтанных клеток тимомы, полученной от мышей AKR, путем совместного культивирования с индикаторной линией клеток норки. Трансформирующие клеточные последовательности v-akt клонировали из клона трансформированных норковых клеток, и эти последовательности использовали для идентификации Akt1 и Akt2 в библиотеке клонов человека. AKT8 был выделен Стивеном Стаалом в лаборатории Уоллеса П. Роу; впоследствии он клонировал v-akt и AKT1 и AKT2 человека, когда работал в онкологическом центре Джонса Хопкинса. [9]
В 2011 году мутация AKT1 была тесно связана с синдромом Протея, заболеванием, которое, вероятно, поразило человека- слона . [10]
Название Akt расшифровывается как преобразование деформации Ak. Название Akt появилось в 1928 году, когда Дж. Фурт провел экспериментальные исследования на мышах, у которых развились спонтанные лимфомы тимуса. Были изучены мыши из трех разных популяций, и они были обозначены как A, R и S. Сток A был отмечен как вызывающий многие виды рака, а инбредные семьи впоследствии были обозначены второй маленькой буквой (Aa, Ab, Ac и т. Д.). , и, таким образом, появилась линия мышей Ak. Дальнейшее инбридинг было предпринято с мышами Ak в Институте Рокфеллера в 1936 году, что привело к обозначению линии мышей AKR. В 1977 году трансформирующий ретровирус был выделен из мышей AKR. Этот вирус был назван Akt-8, буква «t» обозначает его трансформирующие способности.
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что AKT1 взаимодействует с:
АКТИП , [11]
BRAF , [12]
BRCA1 , [13] [14]
C-Raf , [15]
CDKN1B , [16]
ЧУК [17] [18]
GAB2 , [19]
HSP90AA1 , [20] [21] [22]
ИЛК , [23] [24] [25]
КРТ10 , [26]
MAP2K4 , [27]
MAP3K11 , [28]
MAP3K8 , [29]
МАПК14 , [30]
MAPKAPK2 , [30]
MARK2 , [31]
MTCP1 , [32] [33]
MTOR , [34] [35] [36]
НПМ1 , [37]
NR4A1 , [38]
NR3C4 , [39]
ПКН2 , [40]
PRKCQ , [41]
PDPK1 , [23] [24]
PLXNA1 , [42]
TCL1A , [32] [33] [43]
TRIB3 , [44]
TSC1 , [45] [46]
TSC2 , [45] [46] и
YWHAZ . [47]
См. Также [ править ]
AKT - семейство белков AKT
AKT2 - ген второго члена семейства AKT
AKT3 - ген третьего члена семейства AKT
Синдром Протея
vтеPDB галерея
1h10 : СТРУКТУРА ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ ДОМЕНА ПЛЕКСТРИННОЙ ГОМОЛОГИИ БЕЛКОВОЙ КИНАЗЫ B / AKT, СВЯЗАННОЙ С INS (1,3,4,5) -ТЕТРАКИСФОФАТОМ
1unp : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ДОМЕНА ПЛЕКСТРИНОВОЙ ГОМОЛОГИИ PKB ALPHA
1unq : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ ДОМЕНА ПЛЕКСТРИНОВОЙ ГОМОЛОГИИ БЕЛКОВОЙ КИНАЗЫ B / AKT, СВЯЗАННОЙ С INS (1,3,4,5) -ТЕТРАКИСФОФАТОМ
1unr : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА PH-ДОМЕНА PKB ALPHA В КОМПЛЕКСЕ С СУЛЬФАТНОЙ МОЛЕКУЛОЙ
2uvm : СТРУКТУРА ДОМЕНА PKBALPHA PH В КОМПЛЕКСЕ С НОВЫМ СУРРОГАТОМ ИНОЗИТОЛА, БЕНЗОЛ 1,2,3,4-ТЕТРАКИСФОСФАТА
^ Altiok S, D Батт, Altiok Н, Papautsky А, Нисходящая Дж, Робертс ТМ, Авраам Н (ноябрь 1999 г.). «Херегулин индуцирует фосфорилирование BRCA1 через фосфатидилинозитол-3-киназу / AKT в клетках рака груди» . J. Biol. Chem . 274 (45): 32274–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.45.32274 . PMID 10542266 .
↑ Xiang T, Ohashi A, Huang Y, Pandita TK, Ludwig T, Powell SN, Yang Q (декабрь 2008 г.). «Отрицательная регуляция активации AKT с помощью BRCA1» . Cancer Res . 68 (24): 10040–4. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-08-3009 . PMC 2605656 . PMID 19074868 .
^ Zimmermann S, Moelling K (ноябрь 1999). «Фосфорилирование и регуляция Raf с помощью Akt (протеинкиназа B)». Наука . 286 (5445): 1741–4. DOI : 10.1126 / science.286.5445.1741 . PMID 10576742 .
↑ Fujita N, Sato S, Katayama K, Tsuruo T (август 2002). «Akt-зависимое фосфорилирование p27Kip1 способствует связыванию с 14-3-3 и цитоплазматической локализации» . J. Biol. Chem . 277 (32): 28706–13. DOI : 10.1074 / jbc.M203668200 . PMID 12042314 .
↑ Ромашкова JA, Макаров SS (сентябрь 1999 г.). «NF-kappaB является мишенью AKT в антиапоптотической передаче сигналов PDGF». Природа . 401 (6748): 86–90. Bibcode : 1999Natur.401 ... 86R . DOI : 10.1038 / 43474 . PMID 10485711 . S2CID 205033347 .
Перейти ↑ Lynch DK, Daly RJ (январь 2002 г.). «Опосредованная PKB отрицательная обратная связь жестко регулирует митогенную передачу сигналов через Gab2» . EMBO J . 21 (1–2): 72–82. DOI : 10.1093 / emboj / 21.1.72 . PMC 125816 . PMID 11782427 .
^ Haendeler J, Hoffmann J, S Рахман, Zeiher AM, Dimmeler S (февраль 2003). «Регулирование активности теломеразы и антиапоптотической функции посредством белок-белкового взаимодействия и фосфорилирования» . FEBS Lett . 536 (1–3): 180–6. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (03) 00058-9 . PMID 12586360 . S2CID 26111467 .
^ Kawauchi K, Ihjima K, Ямада O (май 2005). «IL-2 увеличивает активность обратной транскриптазы теломеразы человека транскрипционно и посттрансляционно через фосфатидилинозитол-3'-киназу / Akt, белок теплового шока 90 и мишень рапамицина млекопитающих в трансформированных NK-клетках» . J. Immunol . 174 (9): 5261–9. DOI : 10.4049 / jimmunol.174.9.5261 . PMID 15843522 .
↑ Sato S, Fujita N, Tsuruo T (сентябрь 2000 г.). «Модуляция активности киназы Akt путем связывания с Hsp90» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (20): 10832–7. Bibcode : 2000PNAS ... 9710832S . DOI : 10.1073 / pnas.170276797 . PMC 27109 . PMID 10995457 .
^ a b Барри Ф. А., Гиббинс Дж. М. (апрель 2002 г.). «Протеинкиназа B регулируется в тромбоцитах гликопротеином VI рецептора коллагена» . J. Biol. Chem . 277 (15): 12874–8. DOI : 10.1074 / jbc.M200482200 . PMID 11825911 .
^ a b Персад С., Атвелл С., Грей В., Мауджи Н., Дэн Дж. Т., Люн Д., Ян Дж., Сангера Дж., Уолш М. П., Дедхар С. (июль 2001 г.). «Регулирование фосфорилирования протеинкиназы B / Akt-серин 473 с помощью интегрин-связанной киназы: критические роли для активности киназы и аминокислот аргинина 211 и серина 343» . J. Biol. Chem . 276 (29): 27462–9. DOI : 10.1074 / jbc.M102940200 . PMID 11313365 .
^ Delcommenne М, Тан С, Серый В, Рю л, Woodgett Дж, Dedhar S (сентябрь 1998). «Фосфоинозитид-3-ОН-киназа-зависимая регуляция гликоген-синтазы-киназы 3 и протеинкиназы B / AKT с помощью интегрин-связанной киназы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 95 (19): 11211–6. Bibcode : 1998PNAS ... 9511211D . DOI : 10.1073 / pnas.95.19.11211 . PMC 21621 . PMID 9736715 .
↑ Park HS, Kim MS, Huh SH, Park J, Chung J, Kang SS, Choi EJ (январь 2002 г.). «Akt (протеинкиназа B) отрицательно регулирует SEK1 посредством фосфорилирования белка» . J. Biol. Chem . 277 (4): 2573–8. DOI : 10.1074 / jbc.M110299200 . PMID 11707464 .
^ Barthwal М.К., Сатьянараян Р, Кунда CN, Рана В, Прадип А, Шарма С, Woodgett JR, Рана А (февраль 2003). «Отрицательная регуляция киназы 3 смешанного происхождения протеинкиназой B / AKT приводит к выживанию клеток» . J. Biol. Chem . 278 (6): 3897–902. DOI : 10.1074 / jbc.M211598200 . PMID 12458207 .
^ a b Рэйн MJ, Коксон PY, Пауэлл DW, Webster R, Klein JB, Пирс W, Ping P, McLeish KR (февраль 2001 г.). «p38 Киназа-зависимая активация MAPKAPK-2 действует как 3-фосфоинозитид-зависимая киназа-2 для Akt в нейтрофилах человека» . J. Biol. Chem . 276 (5): 3517–23. DOI : 10.1074 / jbc.M005953200 . PMID 11042204 .
^ Дики CA, Корен J, Чжан YJ, Xu YF, Jinwal UK, Birnbaum MJ, Monks B, Sun M, Cheng JQ, Patterson C, Bailey RM, Dunmore J, Soresh S, Leon C, Morgan D, Petrucelli L (Mar 2008 г.). «Akt и CHIP корегулируют деградацию тау через скоординированные взаимодействия» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 105 (9): 3622–7. Bibcode : 2008PNAS..105.3622D . DOI : 10.1073 / pnas.0709180105 . PMC 2265134 . PMID 18292230 .
^ a b Laine J, Künstle G, Obata T, Noguchi M (февраль 2002 г.). «Дифференциальная регуляция изоформ киназы Akt членами семейства онкогенов TCL1» . J. Biol. Chem . 277 (5): 3743–51. DOI : 10.1074 / jbc.M107069200 . PMID 11707444 .
^ a b Laine J, Künstle G, Obata T, Sha M, Noguchi M (август 2000 г.). «Протоонкоген TCL1 является коактиватором киназы Akt». Мол. Cell . 6 (2): 395–407. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 00039-3 . PMID 10983986 .
^ Сарбасов DD, Guertin DA, Али SM, Сабатини DM (февраль 2005). «Фосфорилирование и регуляция Akt / PKB комплексом rictor-mTOR». Наука . 307 (5712): 1098–101. Bibcode : 2005Sci ... 307.1098S . DOI : 10.1126 / science.1106148 . PMID 15718470 . S2CID 45837814 .
^ Sekulic А, Хадсон СС, Хомм ДЛ, Инь Р, Otterness ДМ, Karnitz Л.М., Abraham РТ (июль 2000). «Прямая связь между сигнальным путем фосфоинозитид-3-киназа-AKT и мишенью рапамицина млекопитающих в митоген-стимулированных и трансформированных клетках». Cancer Res . 60 (13): 3504–13. PMID 10910062 .
↑ Cheng SW, Fryer LG, Carling D, Shepherd PR (апрель 2004 г.). «Thr2446 представляет собой новую мишень млекопитающих для сайта фосфорилирования рапамицина (mTOR), регулируемого питательным статусом» . J. Biol. Chem . 279 (16): 15719–22. DOI : 10.1074 / jbc.C300534200 . PMID 14970221 .
↑ Lee SB, Xuan Nguyen TL, Choi JW, Lee KH, Cho SW, Liu Z, Ye K, Bae SS, Ahn JY (октябрь 2008 г.). «Nuclear Akt взаимодействует с B23 / NPM и защищает его от протеолитического расщепления, повышая выживаемость клеток» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 105 (43): 16584–9. Bibcode : 2008PNAS..10516584L . DOI : 10.1073 / pnas.0807668105 . PMC 2569968 . PMID 18931307 .
^ Пекарский Y, Халлас С, Паламарчук А, Коваль А, Bullrich Ж, Хирата Y, R Бичи, Letofsky Дж, Кроче СМ (март 2001). «Akt фосфорилирует и регулирует орфанный ядерный рецептор Nur77» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (7): 3690–4. Bibcode : 2001PNAS ... 98.3690P . DOI : 10.1073 / pnas.051003198 . PMC 31113 . PMID 11274386 .
↑ Lin HK, Yeh S, Kang HY, Chang C (июнь 2001 г.). «Akt подавляет апоптоз, индуцированный андрогенами, фосфорилируя и ингибируя рецепторы андрогенов» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (13): 7200–5. Bibcode : 2001PNAS ... 98.7200L . DOI : 10.1073 / pnas.121173298 . PMC 34646 . PMID 11404460 .
↑ Koh H, Lee KH, Kim D, Kim S, Kim JW, Chung J (ноябрь 2000 г.). «Ингибирование Akt и его антиапоптотической активности за счет индуцированного фактором некроза опухоли расщепления протеинкиназы С-родственной киназы 2 (PRK2)» . J. Biol. Chem . 275 (44): 34451–8. DOI : 10.1074 / jbc.M001753200 . PMID 10926925 .
^ Бауэр В, Krumböck Н, Фрессер Ж, Hochholdinger Ж, Spitaler М, Симм А, уберают Ж, Schraven Б, Г Байера (август 2001 г.). «Комплексное образование и взаимодействие протеинкиназы C theta и Akt1 / протеинкиназы B alpha в каскаде трансактивации NF-kappa B в Т-клетках Jurkat» . J. Biol. Chem . 276 (34): 31627–34. DOI : 10.1074 / jbc.M103098200 . PMID 11410591 .
↑ Turner LJ, Nicholls S, Hall A (август 2004 г.). «Активность рецептора плексина-A1 регулируется Rac» . J. Biol. Chem . 279 (32): 33199–205. DOI : 10.1074 / jbc.M402943200 . PMID 15187088 .
^ Французский SW, Shen RR, Ко PJ, Мэлоун CS, Маллик P, Teitell MA (май 2002). «Смоделированный гидрофобный домен на онкобелке TCL1 опосредует ассоциацию с AKT на цитоплазматической мембране». Биохимия . 41 (20): 6376–82. DOI : 10.1021 / bi016068o . PMID 12009899 .
^ Du K, Herzig S, Кулкарни RN, Montminy M (июнь 2003). «TRB3: гомолог Tribbles, который ингибирует активацию Akt / PKB инсулином в печени». Наука . 300 (5625): 1574–7. Bibcode : 2003Sci ... 300.1574D . DOI : 10.1126 / science.1079817 . PMID 12791994 . S2CID 43360696 .
^ a b Dan HC, Sun M, Yang L, Feldman RI, Sui XM, Ou CC, Nellist M, Yeung RS, Halley DJ, Nicosia SV, Pledger WJ, Cheng JQ (сентябрь 2002 г.). «Путь фосфатидилинозитол-3-киназы / Akt регулирует комплекс супрессора опухоли туберозного склероза путем фосфорилирования туберина» . J. Biol. Chem . 277 (38): 35364–70. DOI : 10.1074 / jbc.M205838200 . PMID 12167664 .
^ a b Roux PP, Ballif BA, Anjum R, Gygi SP, Blenis J (сентябрь 2004 г.). «Стимулирующие опухоль сложные эфиры форбола и активированный Ras инактивируют комплекс, подавляющий опухоль туберозного склероза, через рибосомную киназу S6 p90» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (37): 13489–94. Bibcode : 2004PNAS..10113489R . DOI : 10.1073 / pnas.0405659101 . PMC 518784 . PMID 15342917 .
^ Powell DW, Rane MJ, Chen Q, Singh S, McLeish KR (июнь 2002). «Идентификация 14-3-3zeta как субстрата протеинкиназы B / Akt» . J. Biol. Chem . 277 (24): 21639–42. DOI : 10.1074 / jbc.M203167200 . PMID 11956222 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Хеммингс Б.А. (1997). «Akt signaling: связь мембранных событий с решениями о жизни и смерти». Наука . 275 (5300): 628–30. DOI : 10.1126 / science.275.5300.628 . PMID 9019819 . S2CID 5224712 .
Ванхаэсбрук Б., Алесси Д.Р. (2000). «Соединение PI3K-PDK1: больше, чем просто дорога к PKB» . Биохим. Дж . 346 (3): 561–76. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3460561 . PMC 1220886 . PMID 10698680 .
Чан Т.О., Rittenhouse SE, Цихлис П.Н. (2000). «AKT / PKB и другие киназы, регулируемые фосфоинозитидом D3: активация киназы посредством фосфоинозитид-зависимого фосфорилирования». Анну. Rev. Biochem . 68 : 965–1014. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.68.1.965 . PMID 10872470 .
Пекарский Y, Халлас C, Кроче CM (2001). «Молекулярные основы зрелого Т-клеточного лейкоза». ДЖАМА . 286 (18): 2308–14. DOI : 10,1001 / jama.286.18.2308 . PMID 11710897 .
Диксон Л.М., Родос С.Дж. (2004). «Рост и выживание бета-клеток поджелудочной железы в начале диабета 2 типа: роль протеинкиназы B в Akt?». Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб . 287 (2): E192–8. DOI : 10,1152 / ajpendo.00031.2004 . PMID 15271644 .
Мэннинг Б.Д. (2004). «Уравновешивание Akt с S6K: последствия как для метаболических заболеваний, так и для онкогенеза» . J. Cell Biol . 167 (3): 399–403. DOI : 10.1083 / jcb.200408161 . PMC 2172491 . PMID 15533996 .
Шинохара М., Чунг Ю.Дж., Саджи М., Рингель М.Д. (2007). «AKT при онкогенезе и прогрессировании щитовидной железы» . Эндокринология . 148 (3): 942–7. DOI : 10.1210 / en.2006-0937 . PMID 16946008 .
Внешние ссылки [ править ]
Стандарты AKT1 - узнайте больше о контрольных элементах AKT1
Человек AKT1 место генома и AKT1 ген подробно страницу в браузере УСК генома .
