• регуляция липидного метаболического процесса • негативная регуляция активности пептидазы • воспалительная реакция • поддержание эпителия желудочно-кишечного тракта • острофазовый ответ • дегрануляция тромбоцитов • негативная регуляция активности эндопептидазы • дегрануляция нейтрофилов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
12
20714
Ансамбль
ENSG00000196136
ENSMUSG00000058207
UniProt
P01011
P07759
RefSeq (мРНК)
NM_001085
NM_011458
RefSeq (белок)
NP_001076
NP_035588
Расположение (UCSC)
Chr 14: 94,61 - 94,62 Мб
н / д
PubMed поиск
[2]
[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Альфа-1-антихимотрипсин (символ α 1 AC , [4] A1AC или a1ACT ) представляет собой гликопротеин альфа-глобулина, который является членом суперсемейства серпинов . В организме человека он кодируется SERPINA3 геном .
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 Клиническое значение
3 взаимодействия
4 См. Также
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Альфа-1-антихимотрипсин подавляет активность определенных ферментов, называемых протеазами , таких как катепсин G, который содержится в нейтрофилах , и химазах, обнаруженных в тучных клетках , расщепляя их на другую форму или конформацию . Эта активность защищает некоторые ткани, например нижние дыхательные пути , от повреждения протеолитическими ферментами. [5]
Этот белок вырабатывается в печени и является белком острой фазы, который индуцируется во время воспаления .
Клиническое значение [ править ]
Дефицит этого белка связан с заболеванием печени . Мутации были выявлены у пациентов с болезнью Паркинсона и хронической обструктивной болезнью легких . [6]
Альфа - 1-антихимотрипсин также связан с патогенезом от болезни Альцгеймера , поскольку это усиливает образование амилоидных-фибриллы при этом заболевании. [5]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что альфа-1-антихимотрипсин взаимодействует с DNAJC1 . [7]
См. Также [ править ]
Альфа-1-антитрипсин , еще один серпин, который аналогичен защите организма от чрезмерного воздействия собственных воспалительных протеаз.
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000196136 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Логан, Кэролинн М .; Райс, М. Кэтрин (1987). Медицинские и научные сокращения Логана . Филадельфия: JB Lippincott Company . п. 3 . ISBN 0-397-54589-4.
^ а б Калшекер Н (1996). «Альфа-1-антихимотрипсин». Int. J. Biochem. Cell Biol . 28 (9): 961–4. DOI : 10.1016 / 1357-2725 (96) 00032-5 . PMID 8930118 .
^ «Энтрез Ген: ингибитор серпин-пептидазы SERPINA3, клад А (альфа-1-антипротеиназа, антитрипсин), член 3» .
^ Kroczynska B, Евангелиста CM, Samant SS, Elguindi EC, Blond SY (март 2004). «Домен SANT2 человеческого гомолога DnaJ-подобного белка 1 опухолевых клеток мыши взаимодействует с альфа-1-антихимотрипсином и кинетически препятствует его ингибирующей активности серпина» . J. Biol. Chem . 279 (12): 11432–43. DOI : 10.1074 / jbc.M310903200 . PMC 1553221 . PMID 14668352 .